 Descrever os conceitos de enzima, sítio ativo, eficiência catalítica,

especificidade, holoenzimas.
 Compreender princípios gerais das reações enzimáticas.
 Relacionar como fatores físicos, químicos e inibidores afetam as
reações enzimáticas.

Corrigindo a
atividade!
A) Verdadeiro!
Por causa da constituição
dos seus aminoácidos
(carbono quiral e radicais)
Clique aqui, ou veja
aqui com seu celular
A) Verdadeiro!
Por causa da constituição
dos seus aminoácidos
(carbono quiral e radicais)
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B) Verdadeiro!
Todas as enzimas são
proteínas e alguns RNAs
conseguem “agilizar”
algumas reações
A) Verdadeiro!
Por causa da constituição
dos seus aminoácidos
(carbono quiral e radicais)
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B) Verdadeiro!
Todas as enzimas são
proteínas e alguns RNAs
conseguem “agilizar”
algumas reações
C) Verdadeiro!
Enzimas alostéricas possuem mais sítios
para ligação de moléculas. Esta
ligação pode aumentar ou diminuir a
afinidade da enzima pelo substrato

D) Verdadeiro!
As enzimas são proteínas na sua
conformação nativa, portanto se forem
dissociadas ou desnaturadas a atividade
das enzimas também é perdida
A) Verdadeiro!
Por causa da constituição
dos seus aminoácidos
(carbono quiral e radicais)
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B) Verdadeiro!
Todas as enzimas são
proteínas e alguns RNAs
conseguem “agilizar”
algumas reações
C) Verdadeiro!
Enzimas alostéricas possuem mais sítios
para ligação de moléculas. Esta
ligação pode aumentar ou diminuir a
afinidade da enzima pelo substrato
Enzimas são proteínas que agem como
catalisadores, ou seja, aumentam a
velocidade das reações químicas
Região da enzima onde a reação acontece
Região da enzima onde a reação acontece

Molécula sobre a qual uma enzima atua

Região da enzima onde a reação acontece

Molécula sobre a qual uma enzima atua

Íon inorgânico ou uma molécula metalorgânica que auxilia a enzima durante a reação
 Região da enzima onde a reação acontece

Molécula sobre a qual uma enzima atua

Íon inorgânico ou uma molécula metalorgânica que auxilia a enzima durante a reação
Molécula orgânica que carrega grupos funcionais “temporários” e auxilia a enzima
durante a reação

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Região da enzima onde a reação acontece

Molécula sobre a qual uma enzima atua

Íon inorgânico ou uma molécula metalorgânica que auxilia a enzima durante a reação
Molécula orgânica que carrega grupos funcionais “temporários” e auxilia a enzima
Coenzima ou íon metálico que se liga fortemente na enzima durante a reação
Região da enzima onde a reação acontece

Molécula sobre a qual uma enzima atua

Íon inorgânico ou uma molécula metalorgânica que auxilia a enzima durante a reação
Molécula orgânica que carrega grupos funcionais “temporários” e auxilia a enzima
Coenzima ou íon metálico que se liga fortemente na enzima durante a reação

Enzima completa, cataliticamente ativa junto com a coenzima e/ou íons metálicos

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O “ES” representa o complexo da
enzima (E) ligada ao substrato (S).

Porque a maioria das enzimas (E),
teoricamente, se desligam do
substrato ao final da reação, e deixam
seu sítio ativo livre novamente para
uma nova reação ocorrer.
As enzimas não “Inventam” novas
reações, elas apenas agilizam reações
que já ocorrem naturalmente
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O “ES” representa o complexo da
enzima (E) ligada ao substrato (S).
As reações, em geral, têm três etapas:
1. Ligação ao substrato:
(E + S ↔ ES)
2. Conversão do substrato em produto ainda ligado à enzima:
(ES ↔ EP)
3. Liberação do produto e da enzima:
(EP ↔ E + P)
 A velocidade de todas as reações enzimáticas é
dependente da concentração do substrato [S]

𝐾2 + 𝐾3
𝐾𝑚 = 𝑉𝑚𝑎𝑥 = 𝐾3 [𝐸𝑇]
𝐾1
 A velocidade de todas as reações enzimáticas é
dependente da concentração do substrato [S]

A equação relaciona a
velocidade inicial (V0) à
concentração do substrato [S]

O Km da enzima por um substrato é

𝐾2 + 𝐾3 definido como a [S] onde a V0 é
𝐾𝑚 = 𝑉𝑚𝑎𝑥 = 𝐾3 [𝐸𝑇]
𝐾1 metade da velocidade máxima
(Vmax) da reação
 Exemplo:
Hexoquinase e glicoquinase (primeiras
enzimas envolvidas no metabolismo da
glicose)

A velocidade de todas as reações enzimáticas é Hexoquinase – presente nas hemácias

dependente da concentração do substrato [S] (Km = 0,05 mM)
Glicoquinase – presente no fígado (Km = 5
mM)

Após uma refeição com carboidratos,

qual enzima estará mais “ativa”?

A equação relaciona a
velocidade inicial (V0) à
concentração do substrato [S]

O Km da enzima por um substrato é

𝐾2 + 𝐾3 definido como a [S] onde a V0 é
𝐾𝑚 = 𝑉𝑚𝑎𝑥 = 𝐾3 [𝐸𝑇]
𝐾1 metade da velocidade máxima
(Vmax) da reação
 Exemplo:
Hexoquinase e glicoquinase (primeiras
enzimas envolvidas no metabolismo da
glicose)

A velocidade de todas as reações enzimáticas é Hexoquinase – presente nas hemácias

dependente da concentração do substrato [S] (Km = 0,05 mM)
Glicoquinase – presente no fígado (Km = 5
mM)

Após uma refeição com carboidratos,

qual enzima estará mais “ativa”?

A equação relaciona a
velocidade inicial (V0) à
concentração do substrato [S]
O Km da enzima por um substrato é
𝐾2 + 𝐾3 definido como a [S] onde a V0 é
𝐾𝑚 = 𝑉𝑚𝑎𝑥 = 𝐾3 [𝐸𝑇]
𝐾1 metade da velocidade máxima
(Vmax) da reação
O Km da hexoquinase é menor,
portanto ela “funciona”
primeiro. Se houver excesso de
carboidratos, a glicoquinase
começa a atuar no fígado para
acumular os carboidratos sob a
forma de gordura.
O gráfico representa a velocidade inicial (V0) da reação
em função do pH de duas enzimas diferentes: pepsina e
glicose-6-fosfatase. O pH em que a velocidade inicial de
cada reação atinge o maior valor (e a reação acontece
mais rapidamente) é diferente entre as duas enzimas.
 O gráfico representa a velocidade inicial (V0) da reação
em função do pH de duas enzimas diferentes: pepsina e
glicose-6-fosfatase. O pH em que a velocidade inicial de
cada reação atinge o maior valor (e a reação acontece
mais rapidamente) é diferente entre as duas enzimas.

A atividade em função do pH pode ser justificada:

Para a pepsina, o valor de pH está
em torno de 1,6, enquanto para
glicose-6-fosfatase está em torno de
7,8.
1. Pela própria estrutura de cada enzima (conformação)
2. Pela função de cada enzima
3. Pela localização de cada enzima (glicose-6-fosfatase
está presente no fígado, onde o pH é ~7,2 e a pepsina está
no lúmen do estômago, onde o pH é ~1,0-2,0.)
 O gráfico representa a velocidade inicial (V0) da reação
em função do pH de duas enzimas diferentes: pepsina e
glicose-6-fosfatase. O pH em que a velocidade inicial de
cada reação atinge o maior valor (e a reação acontece
mais rapidamente) é diferente entre as duas enzimas.
Clique aqui, ou veja aqui com seu celular

Além do pH, a temperatura

também influencia a
atividade enzimática

A atividade em função do pH pode ser justificada:

Para a pepsina, o valor de pH está
em torno de 1,6, enquanto para
glicose-6-fosfatase está em torno de
7,8.
1. Pela própria estrutura de cada enzima (conformação)
2. Pela função de cada enzima
3. Pela localização de cada enzima (glicose-6-fosfatase
está presente no fígado, onde o pH é ~7,2 e a pepsina está
no lúmen do estômago, onde o pH é ~1,0-2,0.)
O que é um inibidor?

Inibidores são moléculas que interferem

na catálise, diminuindo ou
interrompendo as reações enzimáticas.
 O que é um inibidor?

Inibidores são moléculas que interferem

na catálise, diminuindo ou
interrompendo as reações enzimáticas.
Inibição competitiva
1. Inibição Reversível: Clique aqui, ou veja
aqui com seu celular
Inibição Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo
sítio ativo da enzima
 O que é um inibidor?

Inibidores são moléculas que interferem

na catálise, diminuindo ou
interrompendo as reações enzimáticas.
Inibição competitiva
1. Inibição Reversível: Clique aqui, ou veja
aqui com seu celular
Inibição Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo
sítio ativo da enzima

Inibição Incompetitiva: O inibidor se liga em um local diferente do

sítio ativo, e liga-se apenas ao complexo enzima-substrato
 O que é um inibidor?

Inibidores são moléculas que interferem

na catálise, diminuindo ou
interrompendo as reações enzimáticas.
Inibição competitiva
1. Inibição Reversível: Clique aqui, ou veja
aqui com seu celular
Inibição Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo
sítio ativo da enzima

Inibição Incompetitiva: O inibidor se liga em um local diferente do

sítio ativo, e liga-se apenas ao complexo enzima-substrato
Inibição não-competitiva

Inibição Não-competitiva: O inibidor se liga em um local diferente Clique aqui, ou veja

do sítio ativo, portanto o substrato consegue se ligar. Entretanto, a aqui com seu celular
presença do inibidor é suficiente para inibir a reação
 O que é um inibidor?

Inibidores são moléculas que interferem

na catálise, diminuindo ou
interrompendo as reações enzimáticas.
Inibição competitiva
1. Inibição Reversível: Clique aqui, ou veja
aqui com seu celular
Inibição Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo
sítio ativo da enzima

Inibição Incompetitiva: O inibidor se liga em um local diferente do

sítio ativo, e liga-se apenas ao complexo enzima-substrato
Inibição não-competitiva

Inibição Não-competitiva: O inibidor se liga em um local diferente Clique aqui, ou veja

do sítio ativo, portanto o substrato consegue se ligar. Entretanto, a aqui com seu celular
presença do inibidor é suficiente para inibir a reação

2. Inibição Irreversível:
O inibidor se liga covalentemente com o grupo funcional ou
destrói o grupo funcional da enzima e a inativa
1. Enzimas são moléculas que aceleram reações metabólicas que acontecem
fisiologicamente nas células (catalisadores); todas as enzimas são proteínas com exceção
de alguns RNAs.

2. As enzimas possuem “sítio ativo” que é a região onde o substrato se liga para a reação
acontecer. É uma ligação muito específica, mas que pode ser auxiliada por cofatores e
coenzimas. Além disso também possuem sítios alostéricos (locais onde outras moléculas se
ligam e também modulam a atividade – aumentando ou diminuindo).

3. pH, temperatura e concentração do substrato influenciam diretamente a atividade

enzimática e a velocidade da reação.

4. As enzimas podem sofrer inibição reversível (competitiva, não competitiva e incompetitiva)

e irreversível (desnaturada).