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DOI 10.1515/ntrev-2012-0078 Nanotechnol Rev 2013; 2(1): 27–45

Yan Zhang, Congyu Wu , Shouwu Guo * e Jingyan Zhang *

Interações de grafeno e óxido de grafeno

com proteínas e peptídeos
Resumo: Esta revisão descreve seletivamente o progresso boa transmitância óptica de ÿ 97,7 % de faixa , em uma grande onda
recente nas interações de proteínas (enzimas) e peptídeos de de comprimento proporciona o grafeno e seus outros materiais
cadeia curta com grafeno e óxido de grafeno (GO). relacionados com pronunciados potenciais para muitas aplicações [7 – 15] .
Particularmente, os avanços dos mecanismos de imobilização de Por exemplo, usar grafeno como material ativo ou de andaime
enzimas em grafeno e GO, as propriedades catalíticas das [16, 17] , dispositivos eletrônicos [18
armazenamento – 20] , sistemas
de energia de
(supercapacitores,
enzimas imobilizadas e suas aplicações são resumidas em baterias secundárias de íons de lítio) [21 – 25] , dispositivos de
detalhes. As interfaces dos peptídeos com grafeno e GO, os conversão de energia (células de combustível, células solares)
conjugados montados e suas potenciais aplicações são discutidas [26 – 29] ,Até
e jáagora,
foram várias
produzidos sensores
abordagens, bio/químicos
incluindo [30 – 37] .
esfoliação
brevemente. Especula-se o possível desenvolvimento em curso micromecânica de grafite [4], deposição de vapor químico [38 –
para a montagem de conjugados de grafeno e GO com proteínas 42] e redução química baseada em solução de óxido
(GO)de
para
grafeno
e peptídeos de forma controlada. grafeno foram desenvolvidas
de grafeno
comem
sucesso
laboratório
para preparar
escala [43
as–folhas
48] ,
mas a produção em larga escala de folhas de grafeno de alta
qualidade ainda precisa ser explorada. É justo dizer que, como
Palavras-chave: enzima; grafeno; óxido de grafeno; interação; materiais ativos apresentam
eletrônicos ou elétricos,
diversas as folhas
vantagens de–grafeno
[49 51] . No
péptido; proteína. entanto, semelhante ao nanotubo de carbono, C 60 e outros
materiais de fulereno, a falta de funcionalidades de superfície
(Figura 1 A), que podem servir como sítios de ancoragem para as
*Autores correspondentes: Shouwu Guo, Laboratório Chave para
moléculas externas e outras espécies,
, certas
é uma
aplicações
desvantagem
práticaspara
de
Filmes Finos e Microfabricação do Ministério da Educação, Instituto de
Pesquisa de Micro/Nano Ciência e Tecnologia, Shanghai Jiao Tong grafeno puro, como sensores baseados em sorção [52 – 54] .
University, Shanghai 200240, PR China, e-mail: swguo@sjtu.edu .cn ; e Portanto, um trabalho laborioso foi realizado para modificar/
Jingyan Zhang, Escola de Farmácia, Laboratório
EngenhariaChave
de Biorreatores,
do Estado de funcionalizar a superfície das folhas de grafeno [55 –
Laboratório Chave de Xangai para Novos Projetos de Medicamentos,
Universidade de Ciência e Tecnologia da China Oriental, Xangai 200237,
PR China, e-mail: jyzhang@ecust.edu.cn Yan Zhang e Congyu Wu:
Laboratório-chave para Filmes Finos e Microfabricação do Ministério da
, Instituto
Educação Micro/Nano Ciência e Tecnologia, Shanghai Jiaode Pesquisa
Tong de
University, 58] . Além disso, as fracas capacidades de dispersão das folhas de
Shanghai 200240, PR China grafeno em solução aquosa e a maioria dos solventes orgânicos
tornam o processamento das folhas de grafeno extremamente difícil,
especialmente para uso em sistemas biológicos [43, 59].
Em contraste, as folhas de GO (Figura 1B) têm abundantes
1. Introdução grupos contendo oxigênio na superfície, como epóxido, hidroxila
e grupos carboxílicos. Adicionalmente, as folhas de GO podem
O grafeno, uma única camada atômica de átomos de carbono que ser preparadas através da intercalação oxidativa e esfoliação de
estão quimicamente ligados com uma simetria hexagonal, mostra grafite em escala de massa [45, 46, 60] .
uma verdadeira estrutura cristalina bidimensional (2D) e Devido às funcionalidades de superfície enriquecidas, as folhas
propriedades únicas [1 – 3] Desde
. a primeira produção laboratorial de GO têm boa solubilidade em solução aquosa e alguns solventes
[4] , o grafeno e seus derivados têm atraído grande interesse de orgânicos polares, e podem ser processadas facilmente através
pesquisa e tecnologia. Significativamente, a descoberta do grafeno de um procedimento químico úmido [61 – 64] . Os grupos
no laboratório encerrou satisfatoriamente a longa discussão sobre funcionais de superfície também podem fornecer muitos locais de
se os verdadeiros cristais 2D poderiam existir na natureza ou não reação para ligar as espécies externas, como pequenas moléculas,
[5, 6] . Enquanto isso, as propriedades únicas da folha de grafeno polímeros, biomacromoléculas e nanopartículas inorgânicas sem
intocada, como a área de superfície teórica específica de ~ 2630 o uso de reagentes de reticulação ou modificação de superfície
2
m Young g-1, adicional [55, 65 – 71]. A superfície única
'
módulo s de ÿ 1,0 Tpa, mobilidade intrínseca de ÿ 2 × 10 5 grande e atomicamente plana do GO fornece uma plataforma para
cm 2 -1v _ , condutividade térmica de ~ 5000 Wm -1 K -1 e ,
-1s _
estudar as espécies externas tão carregadas através de altas
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28 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos

UMA

O OH O OH
B
O
O
HO OH
OH OH OH
O
O
HO
OH

HO O HO O

Figura 1 Modelos esquemáticos de (A) grafeno e (B) GO.

técnicas analíticas de resolução de superfície como microscopia
de força atômica (AFM) etc. Isso é essencial para estudar o
mecanismo de interação entre GO e espécies carregadas e
também para sua mudança conformacional [65] . Os
grupos contendo oxigênio nas folhas de GO lhes conferem
biocompatibilidade moderada, portanto, favoráveis às suas
aplicações biológicas e biomedicinais [72 – 75] .
Revisando o conjunto de literatura rapidamente gasto das
pesquisas sobre grafeno e GO, houve mais de 77 artigos de
revisão documentados apenas pelo banco de dados SciFinder.
Os tópicos de revisão abordaram os avanços da preparação e
caracterização de grafeno e GO [76 – 78] , grafeno ou
biossensores baseados em GO [31, 79 – 81] , sistemas de
entrega de drogas usando grafeno ou GO [82, 83] , biossegurança proteínas/GO. Além disso, as interações de peptídeos com GO
de grafeno e GO [84] , compósitos poliméricos reforçados com
grafeno ou GO [85 – 87]
[88, dispositivos
– 90] , conversão
eletrônicos
e armazenamento
e optoeletrônicos faremos um breve panorama sobre as pesquisas futuras na área.
de energia, e assim por diante [91 – 93] .
No entanto, o estudo considerando as interações de proteínas
(enzimas) e peptídeos com grafeno e GO, e as propriedades e
aplicações dos sistemas conjugados obtidos, ainda não foram
revisados, embora haja um grande número de publicações que
surgiram durante o últimos anos nesta área.
De fato, foi ilustrado que as folhas individuais de GO podem
servir como um substrato sólido ideal para imobilização de
enzimas. Demonstrou-se que as moléculas de enzimas podem
ser imobilizadas diretamente no GO sem o uso de qualquer
reagente de acoplamento devido aos grupos funcionais de
superfície intrínsecos de GO, empilhamento ÿ - ÿ e/ou interações
hidrofóbicas [65, 66, 94 – 96]. Tendo a superfície atomicamente
plana do GO, a densidade de carregamento e a conformação
das moléculas de enzima imobilizadas no GO podem ser
estudadas in situ usando AFM, o que não é fácil de realizar
em outros substratos sólidos, especialmente os materiais em
nanoescala usados para imobilização de enzimas. As vantagens
do uso de GO como substrato sólido para imobilização de
enzimas também estimularam a exploração das propriedades e
potenciais aplicações das enzimas imobilizadas com GO.
Portanto, esta revisão focará seletivamente nos progressos
recentes das interações de proteínas (enzimas) e peptídeos com
grafeno e GO. Vamos primeiro descrever a imobilização da
proteína no GO. Esta parte abordará o mecanismo de
imobilização de enzimas, caracterizações de conformação e
variação de propriedades/atividades das enzimas após a
imobilização e desempenho das enzimas imobilizadas. Em
seguida, serão discutidas as aplicações dos conjugados
e grafeno e suas aplicações também serão resumidas. Por fim,
2 Imobilização de proteínas/
enzimas em GO
A imobilização de enzimas em determinado substrato sólido é
uma forma eficiente de melhorar seus desempenhos. As enzimas
imobilizadas apresentam várias vantagens sobre as livres, como
alta estabilidade térmica e de armazenamento, fácil separação
da mistura reacional [97] . Portanto, as enzimas imobilizadas
geralmente podem encontrar aplicações mais práticas como
biocatálise industrial [97 – 99] , biossensores
biotecnologia
[100[106,
– 105]
107]
e em
.
Até agora, uma variedade de
materiais, incluindo vidro, polímeros, materiais porosos e, mais
recentemente, materiais nanométricos, têm sido empregados como
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Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 29
as matrizes sólidas para imobilização de enzimas [108 – 116] .
Foi ilustrado que a composição, morfologia (incluindo as
dimensões) e funcionalidades de superfície dos substratos
sólidos desempenham papéis importantes na regulação de
sua interação com moléculas enzimáticas, a conformação das
enzimas e a atividade catalítica das enzimas imobilizadas.
109, 114] . Além disso, o substrato sólido
também pode servir como plataforma para observação direta
do procedimento de imobilização e do processo de reação
catalítica. Com funcionalidade de superfície e características
estruturais únicas, as folhas de GO têm sido usadas como
substrato sólido para imobilização de enzimas através de
adsorção não covalente e ligação covalente nos últimos anos.
2.1 Adsorção não covalente da proteína/
moléculas de enzimas no GO
O GO usado como matriz para imobilização de enzimas foi
relatado pela primeira vez por Zhang et al. [65, 66] . Sem usar
quaisquer reagentes de reticulação, peroxidase de rábano
(HRP) e moléculas de lisozima foram imobilizadas em GO
simplesmente incubando as folhas de GO em um tampão de
, o carregamento
fosfato contendo o HRP ou lisozima. Conforme mostrado na
Figura 2, a densidade de HRP em GO depende da
meio da interação eletrostática,
concentração de iniciação do HRP na solução tampão. Mais importante,
UMA B
C D
O O
O
OH O
HO
OH
HO
O O
O
0 1 2 3
HRP imobilizado (ÿg)
Figura 2 Imagens AFM do modo Tapping do HRP ligado ao GO com (A) cargas de enzimas mais baixas e (B) adquiridas em uma célula líquida. (C) Modelo
esquemático do HRP vinculado ao GO. (D) Taxas iniciais de reação de HRP ligado a GO vs. concentração de HRP [65] .
foi ilustrado que as enzimas imobilizadas podem ser
observadas claramente com imagens de AFM, o que é difícil
de perceber em outros substratos sólidos em nanoescala.
Com essas imagens, as dimensões aproximadas das enzimas
imobilizadas foram estimadas, 140 × 140 × 15 Å , comparável
aproximadamente
ao tamanho do HRP livre, 30 × 60 × 75 Å .de
condições Variando as
imobilização
para HRP e lisozima, os autores demonstraram que as
imobilizações de HRP e lisozima no GO foram dominadas pela
interação eletrostática entre folhas de GO carregadas
negativamente (na faixa de pH de 4 a 11) e moléculas de
enzima. As enzimas imobilizadas em GO mostraram uma
estabilidade térmica melhorada e uma ampla faixa de pH ativo.
As enzimas imobilizadas também apresentaram alta eficiência
de remoção de vários compostos fenólicos, como 2,4-
dimeteoxifenol e 2-clorfenol (principais componentes de
efluentes industriais). Os resultados mostraram inegavelmente
o potencial excepcional do GO como substrato sólido para
imobilização enzimática.
De fato, as interações entre moléculas de enzimas e GO
podem ser muito complicadas porque o estado de carga dos
grupos funcionais de superfície da enzima depende fortemente
das condições ambientais, incluindo o valor de pH e a força
iônica do tampão. A densidade superficial dos grupos contendo
oxigênio no GO também variou com o procedimento de
preparação e as condições de armazenamento. Portanto, por
0,4
0,3
0,2
0,1
0
4 5
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30 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos

UMA 1,4 B2
1.2 0

1,0
8
0,8
6
0,6
VAI 4 VAI
0,4 CRGO-2
CRGO-2
CRGO-4 2 CRGO-4
0,2
CRGO-12 CRGO-12
0 0
0 0,5 1,0 1,5 2,0 0 5 15 10 20 25 30

HRP total (mg) Total OxOx (mg)

Figura 3 Cargas de HRP (A) e OxOx (B) em GO e CRGO em função da quantidade total de enzima. Os pesos de GO e CRGO são todos de 1 mg
[94] .

diferentes enzimas podem exibir diferentes cargas enzimáticas
e estabilidades no GO. Por outro lado, os grupos funcionais
também poderiam ser desfavoráveis ao carregamento
enzimático caso ocorresse a repulsão eletrostática. O plano
basal do GO enriquecido com elétrons ÿ (cada átomo de
carbono do GO ligado a três átomos de carbono adjacentes
com orbitais hibridizados
o restante sp 2 formando
dos elétrons ligações
nos orbitais ÿ robustas,
atômicos p são e
deslocalizados em toda a base plano da folha de GO formando
uma excelente ligação ÿ) tornando possível que o GO interaja
com a enzima através da interação de empilhamento ÿ - ÿ.
Para testar as possíveis interações hidrofóbicas entre a
enzima e GO. Guo e seus colegas prepararam folhas de GO
quimicamente reduzidas (abreviadas como CRGO), com
extensão de redução diferente e, de acordo com hidrofobicidade monocamada de HFBI anfifílico é adsorvida espontaneamente
diferente [94]. Usando CRGO como substrato e HRP e oxalato
oxidase (OxOx) como enzimas modelo, descobriu-se que HRP
e OxOx podem ser adsorvidos
no CRGO de forma mais eficiente em comparação com o GO.
A carga enzimática no CRGO é dez vezes maior, e as cargas
máximas chegam a 1,3 e 12 mg mg -1 para HRP
respectivamente.
e OxOx,
Também foi demonstrado que quanto mais CRGO foi reduzido,
conjugação entre grafeno e LMWH não é eficaz.
Assim, a interação hidrofóbica entre as placas hidrofóbicas
de grafeno e os esqueletos de heparina contribuem para a
conjugação eficaz de grafeno/heparina. Esses resultados
sugerem que para proteínas com superfície mais hidrofóbica,
CRGO e grafeno são melhores substratos sólidos de
imobilização do que GO. Na verdade, a forte interação
hidrofóbica entre as folhas de grafeno e as moléculas de
proteína pode ser aplicada na preparação do grafeno.
Conforme mostrado na Figura 4, usando a forte interação
hidrofóbica entre proteínas hidrofóbicas hidrofóbicas (HFBI) e
grafeno, o grafite pode ser esfoliado e as folhas de grafeno
funcionalizadas com HFBI foram geradas simultaneamente
[117]. Na água, uma
na superfície hidrofóbica do grafite. A adsorção diminuiu a
energia superficial do grafite e melhorou o contato entre a
água e o grafite. O descolamento de grafeno e folhas de grafite
ultrafinas revestidas com HFBI ocorre
Ultrassônico
B ondas
UMA

maior foi a carga de enzima (Figura 3). Este resultado implica N

que a interação entre a enzima e CRGO deve ser dominada
pela interação hidrofóbica. Os resultados também indicam que
a interação hidrofóbica entre as enzimas e CRGO, neste caso,
é mais forte do que a interação eletrostática entre as enzimas
Folhas revestidas de proteína
e GO [94] . Da mesma forma, Lee et al. [95] relataram que a A camada de proteína faz
a superfície de de grafeno destaca
heparina também pode ser absorvida na superfície do grafeno grafite hidrofílico de grafite

por meio de interação hidrofóbica. Eles descobriram que a

interação hidrofóbica depende fortemente tanto da densidade Figura 4 (A) Estrutura da proteína HFBI. A molécula tem uma estrutura

eletrônica quanto da geometria da heparina. A menor
densidade eletrônica da heparina de baixo peso molecular
(LMWH) resultou na diminuição da interação hidrofóbica.
Com LMWH em vez de heparina não fracionada (UFH), a
bem definida com cadeias laterais hidrofóbicas alifáticas expostas em
uma face da superfície (mancha verde), sobre uma área que representa
19% da área total da superfície. O diâmetro da molécula é
cerca de 2 nm e o peso molecular é de 7,3 kDa. O terminal N, ao qual
as sequências foram adicionadas nas variantes manipuladas, é
indicado por uma seta. (B) Esfoliação de grafeno facilitada por HFBI [117] .
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Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 31

quando a adsorção não covalente de proteína/enzima no GO
também foi estudada teoricamente usando o método de
simulação de dinâmica molecular [118] O
. resultado teórico
indicou que o empilhamento ÿ - ÿ entre o backbone do GO e
os resíduos aromáticos das enzimas pode desempenhar um
papel fundamental na imobilização da enzima no GO. A Figura
'
5 mostrou um modelo teórico de HP35 s (proteína vilin head
piece) adsorção em GO através de empilhamento ÿ - ÿ. A
simulação teórica também mostrou que a suavidade do GO
poderia ajudar a ligação da proteína adaptando sua própria
forma para se encaixar melhor com os resíduos aromáticos da
proteína formando um empilhamento ÿ - ÿ mais forte. Este
fenômeno foi observado experimentalmente por Alwarappan
et al. [119] . Eles demonstraram que existia uma forte interação
ÿ - ÿ entre as células hexagonais individuais dos planos basais Os grupos funcionais de oxigênio reativos enriquecidos do GO
do GO e a glicose oxidase. Isso é semelhante às interações entre também
os
moléculas de proteína e CNTs onde a interação de
empilhamento ÿ - ÿ é um fator dominado [112, 120] .
Aparentemente, a imobilização da enzima no GO pode
ser resultado do efeito sinérgico das diferentes interações. De
et ai. [96] estudaram a interação entre GO e quimotripsina e
descobriram que GO poderia inibir fortemente a atividade da
quimotripsina, o que pode ser devido à coexistência de
interações aniônicas, hidrofóbicas e de empilhamento ÿ - ÿ e
uma grande proporção de área de superfície para massa de
VAI. Conforme apontado por Duinhoven et al. a imobilização
da enzima em substrato sólido deve ser um
resultado de várias interações atrativas e repulsivas, e a
interação exata ou “força motriz” para ela
para várias deve ser
classes diferente
de enzimas/
proteínas [121] .
Não importa qual tipo de interação é a força motriz, após a
imobilização da enzima, as propriedades do substrato sólido e
da enzima podem ser afetadas [122] .
2.2 Enzima/proteína de ligação covalente
em GO
Como mencionado acima, interações fracas, incluindo
interações hidrofóbicas, eletrostáticas e de empilhamento ÿ - ÿ
podem conduzir a imobilização da enzima em GO ou grafeno.
devem torná-lo um bom substrato sólido para
imobilização de enzima/proteína por meio de ligação covalente
[54]. As moléculas de proteína têm grupos amina e carboxila
em suas superfícies. Portanto, a imobilização covalente de enzima/
proteína em GO poderia ser alcançada através de reações
químicas com esses grupos funcionais. Entre eles, a reação
entre os grupos amina livres na superfície da enzima/proteína
e os grupos carboxílicos de GO ou CRGO é aplicada com
frequência. Conforme ilustrado esquematicamente na Figura ,
6, a albumina sérica bovina (BSA) foi imobilizada com sucesso
em folhas de GO através da reação de amidação ativada por
diimida dos grupos amina de BSA com o carboxil

UMA B

Figura 5 (A) Uma estrutura típica de HP35 adsorvida na superfície do grafeno. Aqui, HP35 é mostrado como um desenho com hélice vermelha e loop verde,
o grafeno é mostrado como linhas ciano. (B) A superposição da estrutura adsorvida HP35 no grafeno (vermelho) com sua estrutura nativa (verde). As
imagens foram criadas com PyMOL [118] . A pilha de grafite modificada com HFBI é perturbada por ondas ultrassônicas.

N·HCl

O O
O
O O BSA
Sonicação de 98%H2SO4 EDAC N NHS
OH N NH-BSA
O C O
KMNO4 O
NH

Figura 6 Diagrama esquemático para produzir GOs-BSA [123] .

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32 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos

grupos de GO em condições ambientais [123] .
covalentemente ligada ao GO ainda mantém sua bioatividade
adequadamente.
Além da ligação direta entre os grupos químicos funcionais
do GO e enzima/proteína, as moléculas de ligação (cross-linkers)
também são frequentemente utilizadas para imobilizar
covalentemente enzimas no GO. Por exemplo, usando deído
glutaral como um reticulante, a protease alcalina foi covalentemente preparações maciças de biossensores paralelos, chips de genes,
ligada às folhas de GO [124] . Um protocolo mais
complicado foi proposto e usado para imobilizar quimicamente a
tripsina nas folhas de GO por Xu et al. [125] . Eles funcionalizaram
o GO com polilisina (PL) e PEG-ácido diglicólico (PEG) e, então,
usaram o GO modificado com PEG-PL como substrato para
imobilização de tripsina (ver Figura 7). As vantagens do método
são que tanto o PL quanto o PEG serviram como receptores para
a adsorção da tripsina. Além disso, como espaçadores, eles
suprimiram/minimizaram a adsorção direta da tripsina nas folhas
de GO, o que se mostrou útil para manter a atividade da enzima
[125] .
Mais interessante, usando uma molécula bifuncional, éster
succinindil do ácido 1-pirenobutanóico (PYR-NHS) como agente
de reticulação, Kodali et al. criaram micropadrões bem controlados
de glicose oxidase e laminina em grafeno (ver Figuras 8 e 9). O
grupo aromático pirenil do PYR-NHS interagiu intensamente com
o plano basal do grafeno
A BSA através do empilhamento ÿ - ÿ, assim, os micropadrões de PYR-
NHS puderam ser gerados no grafeno. Os grupos reactivos de
éster de succinimide do NHS podem ligar-se especificamente aos
grupos amina da enzima. Como resultado, os micropadrões das
enzimas foram criados na superfície do grafeno.
O procedimento envolve, na verdade, interações de ligação não
covalentes e covalentes. Essa estratégia deve ser útil para
dispositivos eletrônicos e outras nanoarquiteturas de superfície
multifuncionais [126] .
3 Desempenhos catalíticos do
Enzimas imobilizadas por GO
Geralmente, a conformação das enzimas pode ser alterada após
a imobilização na superfície do substrato sólido, assim, suas
atividades podem ser afetadas na imobilização [96] .
O efeito do substrato sólido sobre as
enzimas imobilizadas em muitos casos é imprevisível porque sua
estrutura e propriedade de superfície são desconhecidas.
A atividade das enzimas imobilizadas em GO ou grafeno pode
ser afetada por uma combinação de GO/
química do grafeno, propriedade intrínseca da proteína e a

OH O OH
O
O
HO O
OH H2SO4 OH O EDC/NHS
O HNO3 OH
O PL/PEG
O
O O OH
OH
HO

COOH
O

O HN O COOH
NH O
HOOC COOH EDC/NHS O NH HN O
HN O
O NH HN HN
tripsina
O O NH HN
O
NH O
O NH O O
O HN O HN
NH NH NH COOH
O NH NH NH
O O
HOOC O
NH
HOOC NH

O O
= 2HN-(CH2)2-CH2 H = HO NH
NH OO OH = tripsina
n O
(HN-C) C n O
O

Figura 7 Ilustração esquemática da imobilização de tripsina em GO com vários polímeros biocompatíveis, incluindo poli-l-lisina (PL) e
ácido PEG diglicólico [125].
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Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 33

Figura 8 Ilustração esquemática de uma abordagem simples para funcionalizar grafeno de forma não covalente para imobilização subsequente e
padronização espacial de resolução micrométrica de proteínas [126] .

UMA B Para investigar os efeitos da funcionalidade química de superfície

Figura 9 Proteínas micropadronizadas (A) glicose oxidase e (B)
laminina em grafeno epitaxial tratado com PYR-NHS. As barras de escala
são 20 e 10 ÿm, respectivamente [126] .
procedimento de imobilização. No entanto, no caso de GO ou grafeno,
eles têm uma superfície plana de nível atômico e os grupos funcionais
de superfície de GO são bem compreendidos. É possível elucidar o
desempenho das enzimas imobilizadas através de diferentes técnicas
de superfície.
do GO na conformação e atividade da enzima, conjugados de HRP
e OxOx com CRGOs que possuem diferentes extensões de redução
foram montados por Zhang et al. [94] .
Verificou-se que as conformações enzimáticas em CRGOs estão
intimamente relacionadas com as extensões de redução de CRGOs.
Conforme mostrado na Figura 10 A, a estrutura secundária de HRP
foi perdida gradualmente com o aumento da extensão da redução de CRGO.
A mudança de conformação severa resultou na diminuição da
atividade enzimática como previsto (Figura 10B). Os resultados
indicam que a química do GO pode afetar a conformação e a atividade
do HRP imobilizado. Por outro lado, a atividade do OxOx imobilizado
sobre CRGO foi ainda maior que a do livre, e a reutilização do OxOx
imobilizado foi melhorada pelo incremento da extensão de redução
do substrato CRGO [94] .
O melhor
desempenho do OxOx é atribuído à sua maior superfície hidrofóbica
em comparação com a do HRP. Obviamente, o desempenho das
enzimas imobilizadas no GO pode ser modulado tanto pela propriedade
de estrutura intrínseca das enzimas quanto pela funcionalidade da
superfície do GO.

UMA 16 B
1-HRP
0
12 2-HRP-(CRGO-2)
3-HRP-(CRGO-4)
8 0
4-HRP-(CRGO-12)
5-CRGO
4 0
5
0 0
4
-4
3 0
-8 12
0
190 200 210 220 230 240 250 HRP gratuito CRGO-2 CRGO-4 CRGO-12

Comprimento de onda (nm)

Figura 10 Espectros de CD (A) e atividade relativa (B) do HRP nativo e HRP ligado a CRGOs [94] .
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34 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos
Shao et ai. também descobriram que a conformação e a ação
variações de vida da glicose oxidase ocorreram após a
imobilização em GO [127]. Eles descobriram que o espectro UV-
visível da fração dinucleotídeo de flavina adenina (FAD) na glicose
oxidase foi alterado após a ligação ao GO. Além disso, com o
aumento da concentração de GO, a intensidade das bandas FAD
aumenta ainda mais, sugerindo que a fração FAD da enzima no
sistema bioconjugado GOx-GO fica mais exposta a um solvente
do que na glicose nativa oxidase. Nesse meio tempo, eles
descobriram que os resíduos de triptofano da glicose oxidase
foram convertidos para um ambiente mais hidrofóbico após a
imobilização através de estudos espectroscópicos de fluorescência
[127].
Um estudo teórico baseado nos dados do CD demonstrou que a
interação com o GO induziu uma transformação estrutural
formação de ÿ-hélice para ÿ-folha, até o desdobramento da glicose
oxidase. As variações de conformação resultaram finalmente em
uma diminuição significativa na atividade catalítica da glicose
oxidase na oxidação da glicose (ver Figura 11) [127] .
Fenômeno semelhante também foi observado por Pavlidis
et al. [128] . Com lipase e esterase como enzimas modelo, eles
investigaram os efeitos dos nanomateriais de carbono, incluindo
GO e nanotubos de carbono de paredes múltiplas (MCNTs), nos
comportamentos catalíticos das enzimas. As interações entre as
enzimas e os nanomateriais de carbono afetam significativamente
a atividade catalítica das enzimas. Notavelmente, foi observado
um aumento de até 60% da eficiência catalítica das lipases e uma
diminuição de até 30% da esterase. Além disso, o uso de CNTs e
derivados de GO, principalmente os funcionalizados com amina,
levou ao aumento da estabilidade térmica da maioria das hidrolases – 69] .
testadas. Eles também acreditavam que o comportamento catalítico Figura 12 usando GO imobilizado com BSA como modelo, uma
alterado das enzimas na presença de nanomateriais de carbono
surge de interações específicas de nanomateriais enzimáticas,
que podem levar a mudanças conformacionais significativas das
enzimas [128] . Recentemente,
150
100
50
0
0 5 10 15 20 25 30
Óxido de grafeno (ÿg ml-1)
Figura 11 Efeitos do GO na atividade enzimática da glicose oxidase
na oxidação da glicose [127] .
Jin et ai. explorou as interações entre pró-teases de serina,
incluindo tripsina, quimotripsina, proteinase K e GO funcionalizadas
com diferentes terminações de amina
polietilenoglicol [129] . Verificou-se que o GO PEGuilado pode
melhorar seletivamente a atividade e a termoestabilidade da
tripsina, mas pouco afetou a quimotripsina ou a proteinase K.
Conforme mencionado anteriormente, a atividade enzimática
das enzimas imobilizadas na maioria dos casos foi afetada; no
entanto, sua termoestabilidade, estabilidade de armazenamento e
reutilização de enzimas imobilizadas em folhas de GO foram
melhoradas. Isso pode ser atribuído à estrutura e propriedades
intrínsecas das enzimas e ao motivo 2D único do GO.
4 Aplicações dos conjugados
de proteína e GO
4.1 Construção dos compósitos
multifuncionais
Além das aplicações biocatalíticas, os conjugados de proteína
(enzima) e GO estão surgindo como um modelo para a montagem
de nanopartículas inorgânicas que proporcionam nanocompósitos
preparados com estruturas mais viáveis e propriedades únicas
sobre os compostos de GO nu ou nanopartículas inorgânicas [67
Conforme mostrado na ,
série de compósitos de nanopartículas metálicas-BSA-GO foram
sintetizados [130] .
Em comparação com as folhas GO nuas, o GO/
O modelo BSA mostrou uma capacidade de montagem
extremamente versátil e altamente eficiente para as nanopartículas
inorgânicas. Da mesma forma, Lu et al. nanopartícula de Au preparada - ÿ -
nanocompósito de lactoglobulina-GO e descobriu que o sistema
complexo como preparado poderia produzir um forte espalhamento
Raman aprimorado de superfície (SERS) para Rodamina 6G (ver
Figura 13) [131].
Além disso, com base em GO/proteína ou grafeno/
conjugados de proteínas, alguns nanocompósitos biomiméticos
foram preparados. Usando o conjugado de grafeno e hidrofobina
como matriz, Linder et al. prepararam os nanocompósitos
biomiméticos com uma nova abordagem (Figura 14) [132] .
A hidrofobina do sistema foi conectada com
celulose nanofibrilada (NFC) formando nanocompósitos
biomiméticos com propriedades mecânicas notavelmente boas
(módulo: 20,2 GPa, resistência: 278 MPa, tensão até a falha: 3,1%
e trabalho de fratura 57,9 kJ m - 2 ) [132]
, .
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Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 35

Figura 12 Imagens TEM de (A) BSA-RGO, (B, C, D) AuNP-BSA-RGO, (E) PdNP-BSA-RGO e (F, G) PtNP-BSA-RGO. AuNPs e PtNPs tiveram diâmetros
médios de 6 e 4 nm, respectivamente. As PdNPs tinham uma forma semelhante a um verme. Aproximadamente 4 nm em uma dimensão [130] .

UMA
B 2,0×104
1361 R6G Sólido
BLG-RGO
1310 BLG-RGO/Au
1,5×104 1507
50 nm

1,0×104
1185
1646

5,0×103

1000 1200 1400 1600 1800

500 nm
Deslocamento Raman (cm-1)

Figura 13 (A) Imagens TEM do híbrido BLG-RGO/Au e a inserção mostrando uma imagem TEM de alta resolução da mesma amostra. (B) Espectros Raman
de R6G sólido (curva preta) e espectros SERS em BLG-RGO (curva vermelha) e híbrido BLG-RGO/Au (curva azul) [131].

4.2 Melhoria da biocompatibilidade e produtos, as questões referentes à biocompatibilidade,

biodegradação de GO e grafeno
Juntamente com a crescente exploração das potenciais
aplicações do grafeno e do GO em muitas áreas, incluindo
biomedicina, materiais avançados e eletrônica
segurança e possível degradação (remoção) do grafeno,
GO e seus derivados também têm despertado grande
atenção. A adsorção das moléculas de proteína (enzima)
no grafeno e no GO, por sua vez, pode melhorar suas
biocompatibilidades ou acelerar seu processo químico ou biodegradação.
Machine Translated by Google
36 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos
Figura 14 Uma apresentação esquemática da estrutura do compósito. (A)
No nível molecular, existem dois blocos funcionais da proteína de fusão HFBI-
DCBD e suas superfícies alvo, ou seja, grafeno e celulose nanofibrilada
(NFC). A hidrofobina anfifílica (HFBI) liga-se ao grafeno e os domínios de
ligação à celulose (CBDs) ao NFC. (B) Proteína de ligação a dibloco. A
proteína de fusão é capaz de se montar na interface entre celulose e grafeno.
Para uma ligação melhorada e equilibrada, dois domínios de ligação à
celulose estão localizados em posições tandem. (C) Montagem de proteína
de ligação de grafeno/NFC/dibloco. No nível microscópico, o compósito tem
uma estrutura em camadas em que os flocos de grafeno são interligados
pelas fibrilas NFC [132] .
Kotchey et ai. estudaram sistematicamente a oxidação
enzimática de GO e CRGO por HRP na presença de peróxido
de hidrogênio [133] . Conforme mostrado nas Figuras 15 e
16 , com microscopia eletrônica, verificou-se que o HRP
poderia catalisar a oxidação do GO, mas não o CRGO. O
estudo de ancoragem computacional mostrou que o sítio
ativo, heme, do HRP estava mais próximo do GO comparado
ao CRGO devido talvez às funcionalidades de superfície do
GO em que o HRP adsorveu mais próximo a ele do que o
CRGO. Embora a oxidação não seja muito eficiente, o estudo
forneceu uma rota para degradar os GO quando não são
necessários.
Após a degradação enzimática do GO, os nanocompósitos
biodegradáveis de fibrilas amilóides e GO foram relatados por
Li et al. (ver Figura 17) [134] . As fibrilas amilóides são
agregados proteicos de ocorrência natural com boa
estabilidade em solução sob condições altamente hidratadas,
possuem estruturas supramoleculares bem organizadas e
resistência excepcional. Os sítios nanocompostos como
preparados de fibrilas amilóides e GO mostram alta
condutividade e podem ser totalmente degradados
enzimaticamente. Eles podem mudar de forma reversivelmente
em resposta a variações de umidade e podem ser usados no
projeto de biossensores para quantificar a atividade de enzimas.
4.3 Outras aplicações
Herceptin, um anticorpo monoclonal IgG humanizado bem
conhecido contra o domínio extracelular do receptor 2 do fator
de crescimento epidérmico humano (Her2), mostra uma boa
afinidade de ligação para GO e CRGO. Com base nessa
observação, Guo et al. desenvolveram um conjugado
herceptina/CRGO simplesmente incubando o CRGO e a
herceptina sob uma condição alcalina (Figura 18) [135] .
Curiosamente, verificou-se que o conjugado herceptina/CRGO
exibiu uma intensidade fluorescente constante. Além disso,
como mostrado na Figura, 19, a estabilidade do
herceptina/CRGO sobconjugado
altas
condições iônicas, características de excitação no
infravermelho próximo e propriedades não fotobranqueadoras
o tornam uma excelente biossonda para imagens de células
vivas.
A estrutura cristalina de uma proteína é importante para
determinar ou entender sua estrutura detalhada, função e
também a aplicação. A interação diversa de grafeno/GO com
proteína também tem sido aplicada na cristalização de
proteínas. Gully et ai. mostraram que o grafeno e o GO podem
melhorar tanto a nucleação do cristal quanto a produção
cristalina da proteína em uma concentração de proteína mais
baixa Como
[136]. agentes nucleantes, grafeno e GO mostraram
que são universalmente aplicáveis para muitas proteínas sob
Machine Translated by Google

Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 37

Figura 15 Micrografias TEM de GO após 0, 5, 8, 10, 12 e 20 dias de incubação com HRP e 40 ÿ m H 2

O 2 [133] .

Figura 16 micrografias TEM de RGO após 0, 10 e 20 dias de incubação com HRP e 40 ÿ m H 2

O 2 [133] .

A BC

Figura 17 Imagens de AFM dos compostos GO/fibrila amilóide com razões GO para fibrila amilóide de (A) 1:2, (B) 1:5 e (c) 1:8 [134] .

Figura 18 Esquema de redução dirigida por herceptina e funcionalização de GO e sua aplicação para imagens fluorescentes intracelulares [135] .
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38 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos

Contagens fluorescentes vs. tempo

UMA B 1000

800

600

400

200
2 ns

0 ns 0 5 10 15 20 25 30
Tempo(s) de gravação

C TCSPC de óxido de grafeno reduzido

100.000 Decair
Em forma

10.000

1000

94 95 96 97 98 99100 101 102

Tempo (ns)

Figura 19 (A) Imagem de vida de fluorescência confocal (superior) e a imagem de intensidade de fluorescência correspondente (inferior) de herceptina seca/
Conjugado CRGO. A barra de escala é de 10 mm. (B) Traçado de flutuação de fluorescência do herceptin/CRGO. (C) Gráfico TCSPC do decaimento do tempo de vida da
fluorescência (linha preta) e a curva de ajuste correspondente (linha vermelha) [135] .

diferentes condições (Figura 20). Este trabalho realmente capacidade de carregamento. Ele pode capturar DNA biotinilado,
oferece uma nova abordagem para a determinação da eficiência fluoroforos e nanopartículas de Au demonstrando a utilidade
aditiva na cristalização de proteínas devido à funcionalidade de como uma matriz de ancoragem para a purificação por afinidade
superfície bem estudada e morfologia única de camada atômica de proteínas e outras biomoléculas [138] .
única.
Na maioria dos casos, as morfologias individuais de GO e
grafeno são preservadas adequadamente quando as moléculas
de enzima e proteína são imobilizadas nelas. No entanto, 20
Grafeno
utilizando a hemoglobina (Hb) como reticulante, Huang et al. Ao controle
15
preparou criativamente um hidrogel supramolecular composto Óxido de grafeno

GO/hemoglobina simplesmente misturando Hb e GO sob 10

condições ambientais (Figura 21) [137] .

5
Usando a oxidação de pirogalol por peróxido de hidrogênio em
0
um solvente orgânico como sistema de reação modelo, eles
ADH
demonstraram que o hidrogel composto GO/hemoglobina tem Catalase Lisozima
Tripsina

uma atividade catalítica e estabilidade mais alta do que a PSPC1/NONO

hemoglobina livre ou GO [137].

Além disso, um sistema complexo GO-biotina-estreptavidina
Figura 20 Condições de formação de material cristalino em ensaios de
mais complicado foi montado pela imobilização de biotina e
cristalização de proteínas com grafeno (cinza mais escuro) (branco), um controle
estreptavidina passo a passo no GO e foi usado para aplicação e (cinza mais claro) GO. O material cristalino inclui microcristais, agulhas ou
de afinidade proteica. O complexo sistema mostra uma forte aglomerados de agulhas, bastonetes e cristais únicos. As barras de erro
capacidade de reconhecimento de biotina e uma excelente representam SE [136] .
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Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 39

Figura 21 Imagens SEM de solução GO liofilizada (9 mg ml -1 ) (A) e hidrogel composto GO/Hb (B) [137] .

5 Interações de grafeno e GO A simulação indicou também que talvez devido às fortes

com peptídeos
Semelhante às proteínas (enzimas), muitas pesquisas mostraram da força da interação . Mais especificamente, usando a teoria
que os peptídeos de cadeia curta também podem ser ligados
ao grafeno e ao GO. Os pequenos peptídeos montam-se
preferencialmente na borda ou superfície planar do GO ou grafeno via
interações eletrostáticas ou ÿ - ÿ [139 – 146] . Por exemplo,
Katoch et al. demonstraram que o peptídeo GAMHLP WHMGTL
(um peptídeo dodecâmero) pode ser adsorvido na superfície do
grafeno formando uma estrutura reticular complexa (Figura 22).
O peptídeo assume uma conformação helicoidal diferente da ÿ-
hélice, pois existe em uma solução tampão devido à sua
interação com a superfície do grafeno [145]. Comparando com
as proteínas, a estrutura relativamente simples dos peptídeos
torna possível estudar teoricamente as interações detalhadas
para prever as mudanças conformacionais durante a adsorção.
Também é possível medir, experimentalmente, a interação entre
os resíduos de aminoácidos e a superfície do grafeno ou GO.
interações entre Arg13-Ile14-Lys15 e a superfície do grafeno, a
adsorção e o desdobramento da ÿ-hélice são iniciados a partir
da região C-terminal, e a extensão do desdobramento depende
do funcional da densidade e a teoria de perturbação de segunda
ordem de Møller-Plesset (MP2) dentro da combinação linear da
abordagem orbital-molecular atômica (LCAO-MO), Kawazoe et
al. estudaram, teoricamente, a interação de moléculas de
fenilalanina (Phe), histidina (His), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp)
com grafeno e CNTs. Foi demonstrado que os anéis aromáticos
desses aminoácidos preferem se orientar paralelamente ao
plano do grafeno e dos NTCs através de interações ÿ - ÿ com
uma ordem de força de Trp > Tyr > Phe > His [148] . Enquanto
isso. Ye et ai. investigaram experimentalmente as interações de
lisina (Lys), His, arginina (Arg), Trp, Tyr e Phe com GO [142] .
Eles ilustraram que a força de ligação entre os aminoácidos e a
superfície GO seguiu a ordem de Arg > His > Lys > Trp > Tyr >
Phe, o que é um pouco diferente dos dados teóricos obtidos por
Rajesh et al. [148] .

Por exemplo, com base em uma simulação dinâmica molecular A razão pode ser que, além das interações ÿ - ÿ,
de todos os átomos, Ou et al. mostraram que quando os os aminoácidos Lys, His e Arg possuem cadeias laterais
peptídeos ÿ-helicoidal foram adsorvidos à superfície do grafeno, carregadas positivamente, que podem interagir com GO via
eles se desdobraram e se reuniram em dímeros amorfos, e interação eletrostática, adicionalmente. Esses resultados
elucidaram que, semelhante à adsorção de enzimas e
quase nenhuma folha ÿ pôde ser formada na superfície do grafeno [147].

Figura 22 Imagem topográfica AFM do grafeno (a) antes e (b) após a incubação com o peptídeo. (c) Imagem topográfica de AFM de
HOPG incubada com o peptídeo [145].
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40 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos
proteínas, a adsorção de peptídeos de cadeia curta no
GO também deve ser resultado da interação multifuncional
entre as moléculas peptídicas e o GO. Além disso, os
conjugados peptídeo-GO também foram usados como moldes
para montar ouro ou outras nanopartículas para construir
nanoarquiteturas multifuncionais. O complexo GO-peptídeo foi
desenvolvido como um sensor ultrassensível para detectar
pequenas moléculas como o TNT [139] .
Os conjugados de peptídeos/GO
marcados com corante têm sido usados como um sensor para sondar
biomoléculas e imagens de células vivas [140 – 142].
6 Resumo e perspectivas
Em resumo, destacamos os recentes avanços das pesquisas
sobre as interações de proteínas (enzimas) e peptídeos de
cadeia curta com grafeno e GO. Como novos materiais 2D, a
superfície atômica plana, os grupos funcionais de superfície
abundantes e a estrutura aromática ultragrande tornam o GO
e o grafeno uma plataforma ideal para elucidar os mecanismos
de imobilização de enzimas, proteínas e peptídeos de cadeia
curta, teórica e experimentalmente. Foi ilustrado que enzimas,
proteínas e peptídeos de cadeia curta podem ser imobilizados
por meio de interações covalentes e não covalentes.
Após a imobilização, as conformações de algumas das
enzimas, proteínas e peptídeos de cadeia curta foram
alteradas, o que afeta ainda mais suas bioatividades. Através
das interações de GO e grafeno com enzimas, proteínas ou
peptídeos de cadeia curta, arquiteturas supramoleculares mais
complicadas foram montadas. Alguns dos conjugados obtidos
mostraram propriedades biológicas e químicas únicas que
foram consideradas aplicáveis como biosondas e biossensores.
No entanto, como área emergente, várias questões
fundamentais e técnicas ainda precisam ser resolvidas no
Referências
[1] Geim AK, Novoselov KS. A ascensão do grafeno. Nat. Mater. 2007,
6, 183-191.
[2] Allen MJ, Tung VC, Kaner RB. Carbono de favo de mel: uma revisão de
grafeno. Química Rev. 2010, 110, 132 - 145.
[3] Rao CNR, Sood AK, Subrahmanyam KS, Govindaraj A. Grafeno: o novo
nanomaterial bidimensional. Angew. Química Int. Ed.
2009, 48, 7752 – 7777.
[4] Novoselov KS, Geim AK, Morozov SV, Jiang D, Zhang Y,
Dubonos SV, Grigorieva IV, Firsov AA. Efeito do campo elétrico em
filmes de carbono atomicamente finos. Ciência 2004, 306, 666-669.
área. Primeiro, a distribuição detalhada do local dos grupos
contendo oxigênio no GO e CRGO não é clara no momento, o
que é crítico para entender profundamente os mecanismos de
interação das proteínas e moléculas peptídicas com o GO. Em
segundo lugar, ainda faltam instrumentos ou técnicas para
acompanhar a mudança conformacional in situ das proteínas
durante a imobilização. Terceiro, é bem conhecido que as
folhas de grafeno e CRGO foram enriquecidas com os elétrons
ÿ, e algumas enzimas catalisaram reações em que a
transferência de elétrons ocorreu.
No entanto, a transferência de elétrons entre grafeno/GO e a
enzima imobilizada ainda não foi observada.
Esta questão pode ser resolvida com complexos modelo que
catalisam a reação redox. Nesta revisão, focamos
principalmente nas variações das propriedades de proteínas
imobilizadas (enzimas) e peptídeos. De fato, os efeitos da
enzima na estrutura e propriedades intrínsecas do GO e do
grafeno também merecem ser explorados, o que pode ser útil
para a aplicação dos conjugados. Também vale ressaltar que
combinando a morfologia única do grafeno/GO e as
funcionalidades versáteis das moléculas de proteínas e
peptídeos, os conjugados de proteínas ou peptídeos e grafeno/
GO devem ser uma plataforma promissora para a fabricação
de novos grafenos. nanoarquiteturas baseadas.
Agradecimentos: Agradecemos à Fundação Nacional de
Ciência da China (nºs 91123011, 90923041, 31070742), The
State Key Laboratory of Bioreactor Engineering (nº 2060204),
111 Project (nº B07023), a Comissão de Ciência e Tecnologia
do Município de Xangai (não.
11DZ2260600), e o “Programa 973” Nacional da China (nº
2010CB933900) pelo apoio financeiro deste trabalho.
Recebido em 20 de novembro de 2012; aceito em 29 de dezembro de 2012
[5] Mermin ND. Ordem cristalina em duas dimensões. Física Rev.
1968, 176, 250-254.
[6] Peierls RE. Quelques possui typiques des cadáveres solides.
Ana IH Poincaré 1935, 5, 177 – 222.
[7] Pumera M. Eletroquímica do grafeno: novos horizontes para sensoriamento
e armazenamento de energia. Química Gravando. 2009, 9, 211-223.
[8] Soldano C, Mahmood A, Dujardin E. Produção, propriedades e potencial do
grafeno. Carbono 2010, 48, 2127 – 2150.
[9] Liu F, Ming P, Li J. Ab initio cálculo de força ideal e instabilidade de fônon de
grafeno sob tensão. Física Rev. B
2007, 76, 064120.
Machine Translated by Google
Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 41
[10] Lee C, Wei X, Kysar JW, Hone J. Medição das propriedades elásticas e
força intrínseca do grafeno monocamada.
Ciência 2008, 321, 385 – 388.
[11] Nair RR, Blake P, Grigorenko AN, Novoselov KS, Booth TJ,
Stauber T, Peres NMR, Geim AK. A constante de estrutura fina define a
transparência visual do grafeno. Ciência 2008, 320, 1308.
[12] Wang F, Zhang Y, Tian C, Girit C, Zettl A, Crommie M, Shen YR, transições
ópticas variáveis de portão em grafeno. Ciência 2008, 320, 206-209.
[13] Bolotin KI, Sikes KJ, Jiang Z, Klima M, Fudenberg G, Hone J, Kim P, Stormer
HL. Mobilidade eletrônica ultra-alta em grafeno suspenso. Estado Sólido
Comun. 2008, 146, 351-355.
[14] Ghosh S, Calizo I, Teweldebrhan D, Pokatilov EP, Nika DL,
Balandin AA, Bao W, Miao F, Lau CN. Condutividade térmica extremamente
alta do grafeno: perspectivas para aplicações de gerenciamento térmico em
circuitos nanoeletrônicos. Aplic. Física Lett. 2008, 92, 151911.
[15] Balandin AA, Ghosh S, Bao W, Calizo I, Teweldebrhan D,
Miao F, Lau CN. Condutividade térmica superior do grafeno de camada
única. Nano Lett. 2008, 8, 902-907.
[16] Ng YH, Lightcap IV, Goodwin K, Matsumura M, Kamat PV. Até que ponto os
scaffolds de grafeno melhoram a resposta fotovoltaica e fotocatalítica do TiO
J. Phys. Química Lett. 2010, 1, 2222-2227. filmes nanoestruturados?
2
[17] Vickery JL, Patil AJ, Mann S. Fabricação de grafeno – nanocompósitos
poliméricos com arquiteturas tridimensionais de ordem superior. Av. Mater.
2009, 21, 2180-2184.
[18] Berger C, Song Z, Li X, Wu X, Brown N, Naud C, Mayou D, Li T, Hass J,
Marchenkov AN, Conrad EH. Primeiro PN, de Heer WA.
Confinamento eletrônico e coerência em grafeno epitaxial padronizado.
Ciência 2006, 312, 1191-1196.
[19] Oostinga JB, Heersche HB, Liu X, Morpurgo AF, Vandersypen LMK. Estado
isolante induzido por gate em dispositivos de grafeno bicamada. Nat . Mater .
2008, 7, 151-157.
[20] Avouris P. Grafeno: propriedades e dispositivos eletrônicos e fotônicos. Nano
Lett. 2010, 10, 4285-4294.
[21] Wang H, Hao Q, Yang X, Lu L, Wang X. Polianilina dopada com óxido de
grafeno para supercapacitores. Eletroquímica. Comum. 2009, 11, 1158-1161.
[22] Liu C, Yu Z, Neff D, Zhamu A, Jang BZ. à base de grafeno
supercapacitor com uma densidade de energia ultra-alta. Nano Lett . 2010,
10, 4863-4868.
[23] Stoller MD, Park S, Zhu Y, An J, Ruoff RS. à base de grafeno
ultracapacitores. Nano Lett . 2008, 8, 3498-3502.
[24] Yoo E, Kim J, Hosono E, Zhou HS, Kudo T, Honma I. Large
armazenamento reversível de lítio de famílias de nanofolhas de grafeno para
uso em baterias de íon de lítio recarregáveis. Nano Lett . 2008, 8,
2277-2282.
[25] Yang Y, Pang R, Zhou X, Zhang Y, Wu H, Guo S. Compostos de folhas de
óxido de grafeno quimicamente reduzidas e nanoesferas de carbono com
estrutura de rede tridimensional como materiais de ânodo para baterias
de íon de lítio. J. Mater. Química 2012,
22, 23194.
[26] Imran Jafri R, Rajalakshmi N, Ramaprabhu S. Nanoplaquetas de grafeno
dopadas com nitrogênio como suporte catalisador para a reação de redução
de oxigênio na célula a combustível de membrana de troca de prótons.
J. Mater. Química 2010, 20, 7114.
[27] Qu L, Liu Y, Baek JB, Dai L. Grafeno dopado com nitrogênio como
eletrocatalisador livre de metal eficiente para redução de oxigênio em células
de combustível. ACS NANO 2010, 4, 1321-1326.
[28] Wang X, Zhi L, Mullen K. Eletrodos de grafeno transparentes e condutores
para células solares sensibilizadas por corantes. Nano Lett. 2007, 8,
323-327.
[29] Wu J, Becerril HCA, Bao Z, Liu Z, Chen Y, Peumans P. Células solares
orgânicas com eletrodos transparentes de grafeno processado em solução.
Aplic. Física Lett. 2008, 92, 263302.
[30] Ohno Y, Maehashi K, Yamashiro Y, Matsumoto K. Transistores de efeito de
campo de grafeno eletrolítico para detecção de pH e adsorção de proteínas.
Nano Lett . 2009, 9, 3318 – 3322.
[31] Shao Y, Wang J, Wu H, Liu J, Aksay IA, Lin Y. Sensores e biossensores
eletroquímicos baseados em grafeno: uma revisão. Electroa
análise 2010, 22, 1027-1036.
[32] Lu CH, Yang HH, Zhu CL, Chen X, Chen GN. Uma plataforma de grafeno
para detectar biomoléculas. Angew. Química Int. Ed.
2009, 48, 4785 – 4787.
[33] Alwarappan S, Erdem A, Liu C, Li CZ. Sondando o eletro
propriedades químicas de nanofolhas de grafeno para aplicações de
biossensores. J. Física. Química C 2009, 113, 8853-8857.
[34] Choi BG, Park H, Park TJ, Yang MH, Kim JS, Jang SY, Heo NS,
Lee SY, Kong J, Hong WH. Química de soluções de nanohíbridos de grafeno
automontados para biossensores flexíveis de alto desempenho. ACS Nano
2010, 4, 2910 – 2918.
[35] Zhang Y, Zhang J, Wu H, Guo S, Zhang J. Eletrodo de carbono de vidro modificado
com peroxidase de rábano imobilizado em óxido de grafeno parcialmente
reduzido para detecção de compostos fenólicos.
J. Eletroanal. Química 2012, 681, 49-55.
[36] Schedin F, Geim AK, Morozov SV, Hill EW, Blake P,
Katsnelson MI, Novoselov KS. Detecção de moléculas individuais de gás
adsorvidas em grafeno. Nat . Mater . 2007, 6, 652-655.
[37] Ren H, Wang C, Zhang J, Zhou X, Xu D, Zheng J, Guo S, Zhang J.
Sistema de clivagem de DNA de folhas nanométricas de óxido de grafeno e
íons de cobre. ACS NANO 2010, 4, 7169 – 7174.
[38] Berger C, Song Z, Li T, Li X, Ogbazghi AY, Feng R, Dai Z,
Marchenkov AN, Conrad EH, Primeiro PN, de Heer WA. Grafite epitaxial
ultrafino: propriedades do gás de elétrons 2D e uma rota para a
nanoeletrônica baseada em grafeno. J. Física. Química B
2004, 108, 19912 – 19916.
[39] Dato A, Radmilovic V, Lee Z, Phillips J, Frenklach M. Substrate
síntese em fase gasosa livre de folhas de grafeno. Nano Lett. 2008, 8, 2012-2016.
[40] Kim KS, Zhao Y, Jang H, Lee SY, Kim JM, Kim KS, Ahn JH, Kim P, Choi JY,
Hong BH. Crescimento de padrões em larga escala de filmes de grafeno para
eletrodos transparentes esticáveis. Natureza 2009, 457, 706 – 710.
[41] Reina A, Jia X, Ho J, Nezich D, Son H, Bulovic V, Dresselhaus
MS, Kong J. Grande área, filmes de grafeno de poucas camadas em
substratos arbitrários por deposição de vapor químico. Nano Lett. 2008, 9,
30-35.
[42] Sutter PW, Flege JI, Sutter EA. Grafeno epitaxial em rutênio. Nat.
Mater. 2008, 7, 406-411.
[43] Li D, Muller MB, Gilje S, Kaner RB, Wallace GG. Dispersões aquosas
processáveis de nanofolhas de grafeno. Nat.
Nanotechnol. 2008, 3, 101-105.
[44] Parque S, Ruoff RS. Métodos químicos para a produção de grafenos. Nat.
Nanotechnol. 2009, 4, 217-224.
[45] Stankovich S, Dikin DA, Piner RD, Kohlhaas KA,
Kleinhammes A, Jia Y, Wu Y, Nguyen ST, Ruoff RS. Síntese de nanofolhas
à base de grafeno via redução química de óxido de grafite esfoliado.
Carbono 2007, 45, 1558 – 1565.
Machine Translated by Google
42 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos
[46] Tung VC, Allen MJ, Yang Y, Kaner RB. Processamento de solução de alto
rendimento de grafeno em larga escala. Nat. Nanotechnol. 2009, 4, 25-29.
[47] Zhang J, Yang H, Shen G, Cheng P, Zhang J, Guo S. Redução do óxido de
grafeno via ácido L-ascórbico. Química Comum. 2010, 46,
1112-1114.
[48] Zhou X, Zhang J, Wu H, Yang H, Zhang J, Guo S. Redução
óxido de grafeno via hidroxilamina: uma rota simples e eficiente para o grafeno.
J. Física. Química C 2011, 115, 11957-11961.
[49] Castro Neto AH, Guiné F, Peres NMR, Novoselov KS, Geim AK.
As propriedades eletrônicas do grafeno. Rev. Mod. Física 2009, 81, 109 – 162.
[50] Geim AK. Grafeno: status e perspectivas. Ciência 2009, 324,
1530-1534.
[51] Lin YM, Avouris P. Forte supressão de ruído elétrico em
nanodispositivos de grafeno de bicamada. Nano Lett. 2008, 8, 2119-2125.
[52] Jung I, Dikin D, Park S, Cai W, Mielke SL, Ruoff RS. Efeito do vapor de água
nas propriedades elétricas de folhas individuais de óxido de grafeno
reduzido. J. Física. Química C 2008, 112, 20264 –
20268.
[53] Robinson JT, Perkins FK, Snow ES, Wei Z, Sheehan PE. Reduzido
sensores moleculares de óxido de grafeno. Nano Lett. 2008, 8,
3137-3140.
[54] Dreyer DR, Park S, Bielawski CW, Ruoff RS. A química do óxido de grafeno.
Química Soc. Rev. 2010, 39, 228.
[55] Zhang J, Shen G, Wang W, Zhou X, Guo S. Individual
folhas nanocompostas de óxido de grafeno quimicamente reduzido e poli(N-
vinilpirrolidona): características de preparação e detecção de umidade. J.
Mater. Química 2010, 20, 10824.
[56] Schniepp HC, Li JL, McAllister MJ, Sai H, Herrera-Alonso M, Adamson DH,
Prud'homme RK, Car R, Saville DA, Aksay IA.
Folhas de grafeno funcionalizadas derivadas da divisão de óxido de grafite.
J. Física. Química B 2006, 110, 8535 – 8539.
[57] Xu Y, Bai H, Lu G, Li C, Shi G. Filmes flexíveis de grafeno através do
filtração de folhas de grafeno funcionalizado não covalente solúveis em água.
Geléia. Química Soc. 2008, 130, 5856-5857.
[58] Ramanathan T, Abdala AA, Stankovich S, Dikin DA, Herrera Alonso M, Piner
RD, Adamson DH, Schniepp HC, Chen X, Ruoff RS, Nguyen ST, Aksay
IA, Prud'Homme RK, Brinson LC.
Folhas de grafeno funcionalizadas para nanocompósitos poliméricos.
Nat. Nanotechnol. 2008, 3, 327-331.
[59] Gong J, Zhou T, Song D, Zhang L. Au monodisperso
grafeno decorado com nanopartículas como uma plataforma de detecção
aprimorada para detecção voltamétrica de decapagem ultrassensível de
mercúrio(II). Sensor. Atuar. B: Química. 2010, 150,
491-497.
[60] Gao W, Alemany LB, Ci L, Ajayan PM. Novos insights sobre o
estrutura e redução do óxido de grafite. Nat. Química 2009, 1,
403-408.
[61] Paredes JI, Villar-Rodil S, Mart í nez-Alonso A, Tasc ó n JMD.
Dispersões de óxido de grafeno em solventes orgânicos. Langmuir
2008, 24, 10560 – 10564.
[62] Dubin S, Gilje S, Wang K, Tung VC, Cha K, Hall AS, Farrar J, Varshneya
R, Yang Y, Kaner RB. Um método de redução solvotérmica de uma etapa
para produzir dispersões reduzidas de óxido de grafeno em solventes
orgânicos. ACS NANO 2010, 4,
3845-3852.
[63] Cai D, Song M. Preparação de nanoplaquetas de óxido de grafite totalmente
esfoliadas em solventes orgânicos. J. Mater. Química 2007, 17, 3678.
[64] Kim J, Cote LJ, Kim F, Yuan W, Shull KR, Huang J. Folhas de óxido de
grafeno nas interfaces. Geléia. Química Soc. 2010, 132, 8180 – 8186.
[65] Zhang J, Zhang F, Yang H, Huang X, Liu H, Zhang J, Guo S.
Óxido de grafeno como matriz para imobilização de enzimas.
Langmuir 2010, 26, 6083 – 6085.
[66] Zhang F, Zheng B, Zhang J, Huang X, Liu H, Guo S, Zhang J.
Peroxidase de rábano imobilizada em óxido de grafeno: propriedades
físicas e aplicações na remoção de compostos fenólicos. J. Física. Química
C 2010, 114, 8469 – 8473.
[67] Xu C, Wang X, Zhu J. Nanocompósitos de partículas metálicas de grafeno.
J. Física. Química C 2008, 112, 19841-19845.
[68] Jasuja K, Berry V. Implantação e crescimento de nanoestruturas dendríticas
de ouro em derivados de grafeno: adaptação de propriedades elétricas e
aprimoramento Raman. ACS NANO 2009, 3, 2358 – 2366.
[69] Gonçalves G, Marques PAAP, Granadeiro CM, Nogueira
HIS, Singh MK, Gr á cio J. Modificação da superfície de nanofolhas de
grafeno com nanopartículas de ouro: o papel das porções de oxigênio na
superfície do grafeno na nucleação e crescimento do ouro.
Química de Mate. 2009, 21, 4796 – 4802.
[70] Wu H, Gao G, Zhou X, Zhang Y, Guo S. Controle da formação de nanopartículas
de Fe3O4 em superfícies de óxido de grafeno quimicamente reduzidas.
CrystEngComm . 2012, 14, 499.
[71] Lomeda JR, Doyle CD, Kosynkin DV, Hwang WF, Tour JM.
Funcionalização de diazônio de folhas de grafeno quimicamente convertidas
envoltas em surfactante. Geléia. Química Soc. 2008, 130, 16201 – 16206.
[72] Sun X, Liu Z, Welsher K, Robinson J, Goodwin A, Zaric S, Dai H.
Óxido de nanografeno para imagens celulares e entrega de drogas.
Nano Res. 2008, 1, 203-212.
[73] Wang K, Ruan J, Song H, Zhang J, Wo Y, Guo S, Cui D. Biocompatibilidade
do óxido de grafeno. Res. nanoescala. Lett. 2011, 6.
[74] Liu Z, Robinson JT, Sun X, Dai H. nanografeno PEGuilado
óxido para entrega de medicamentos contra o câncer insolúveis em água. Geléia. Química
Soc. 2008, 130, 10876 – 10877.
[75] Zheng B, Wang C, Wu C, Zhou X, Lin M, Wu X, Xin X, Chen X, Xu L, Liu H,
Zheng J, Zhang J, Guo S. Atividade de nuclease e aumento de citotoxicidade
do DNA intercaladores via óxido de grafeno. J. Física. Química C 2012,
116, 15839 – 15846.
[76] Zhu Y, Murali S, Cai W, Li X, Suk JW, Potts JR, Ruoff RS.
Grafeno e óxido de grafeno: síntese, propriedades e aplicações. Av.
Mater. 2010, 22, 3906 – 3924.
[77] Pei S. A redução do óxido de grafeno. Carbono 2012, 50,
3210.
[78] Singh V, Joung D, Zhai L, Das S, Khondaker SI, Seal S.
Materiais à base de grafeno: passado, presente e futuro. Prog.
Mater. Sci. 2011, 56, 1178-1271.
[79] Jiang H. Preparação química de nano materiais baseados em grafeno e
suas aplicações em sensores químicos e biológicos. Pequeno 2011, 7,
2413.
[80] Kuila T. Avanços recentes em biossensores baseados em grafeno.
Biosens. Bioelétron. 2011, 26, 4637.
[81] Kochmann S. Graphenes em sensores químicos e biossensores.
Tendências Anais. Química 2012, 39, 87.
[82] Wang Y, Li Z, Wang J, Li J, Lin Y. Grafeno e óxido de grafeno: biofuncionalização
e aplicações em biotecnologia. Tendências Biotecnologia. 2011, 29, 205-212.
[83] Soluções Hammond P. Nanolayer para implantes biomédicos e cicatrização de
feridas. Pré-impressões PMSE 2012.
Machine Translated by Google
Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 43
[84] Sanchez VC, Jachak A, Hurt RH, Kane AB. Biológico
interações de nanomateriais da família do grafeno: uma revisão
interdisciplinar. Química Res. Toxicol. 2011, 25, 15-34.
[85] Badri A. Modificação de grafeno/óxido de grafeno com escovas de
polímero usando polimerização de radicais vivos/controlados. J.
Polím. Sci. Parte A, Polym. Química 2012, 50, 2981.
[86] Kuilla T. Avanços recentes em compósitos poliméricos baseados
em grafeno. Prog. Polím. Sci. 2010, 35, 1350.
[87] Lu H. Abordagens bioinspiradas para otimizar a resistência e a tenacidade
de nanocompósitos poliméricos à base de grafeno.
J. Mater. Química 2012, 22, 16182.
[88] Eda G, Chhowalla M. Óxido de grafeno derivado quimicamente:
para a eletrônica de filmes finos de grande área e a optoeletrônica.
Av. Mater. 2010, 22, 2392-2415.
[89] Bao Q, Loh KP. Fotônica de grafeno, plasmônica e dispositivos
optoeletrônicos de banda larga. ACS NANO 2012, 6, 3677 –
3694.
[90] Wan X, Huang Y, Chen Y. Com foco em energia e aplicações optoeletrônicas:
uma jornada para grafeno e óxido de grafeno em larga escala. Ace.
Química Res. 2012, 45, 598-607.
[91] Ren W. Montagem de dispositivos flexíveis de armazenamento de energia
baseados em grafeno. Prepr. Sintoma 2012, 57, 699.
[92] Dai L. Funcionalização do grafeno para eficiência
conversão e armazenamento de energia. Ace. Química Res.
2012, 121003102648009.
[93] Dai L. Nanomateriais de carbono para conversão avançada de energia
e armazenamento. Pequeno 2012, 8, 1130.
[94] Zhang Y, Zhang J, Huang X, Zhou X, Wu H, Guo S. Montagem de
conjugados de óxido de grafeno-enzima através de interação hidrofóbica.
Pequeno 2012, 8, 154 – 159.
[95] Lee DY, Khatun Z, Lee JH, Lee YK. Compatível com sangue
conjugado grafeno/heparina através de química não covalente.
Biomacromoléculas 2011, 12, 336 – 341.
[96] De M, Chou SS, Dravid VP. Óxido de grafeno como inibidor
enzimático: modulação da atividade da ÿ-quimotripsina. Geléia.
Química Soc. 2011, 133, 17524 – 17527.
[97] Katchalski-Katzir E. Enzimas imobilizadas — aprendendo com sucessos
e fracassos passados. Tendências Biotecnologia. 1993, 11,
471-478.
[98] Banerjee M, Debnath S, Majumdar SK. Produção de xarope de frutose por
glicose isomerase imobilizada de Streptomyces kanamyceticus em
processo descontínuo e contínuo. J. Microbiol.
Biotecnologia. 1993, 8, 44-50.
[99] Takahashi H, Li B, Sasaki T, Miyazaki C, Kajino T, Inagaki S.
A atividade catalítica em solventes orgânicos e a estabilidade
de enzimas imobilizadas dependem do tamanho dos poros e das
características da superfície da sílica mesoporosa. Química Mater. 2000, 12, [118] Zuo G, Zhou X, Huang Q, Fang H, Zhou R. Adsorção do capacete de
3301-3305.
[100] Clark Jr LC, Lyons C. Sistemas de eletrodos para
Monitoramento em cirurgia cardiovascular. Ana NY Acad. Sci .
1962, 102, 29.
[101] Chouteau C, Dzyadevych S, Durrieu C, Chovelon J. A
biossensor condutométrico bienzimático de células inteiras para
detecção de íons de metais pesados e pesticidas em amostras de água.
Biosens. Bioelétron. 2005, 21, 273-281.
[102] Jeykumari DRS, Narayanan SS Carbono funcionalizado
Biocompósito nanotubo-bienzima para sensoriamento amperométrico.
Carbono 2009, 47, 957-966.
[103] Mackey D, Killard AJ, Ambrosi A, Smyth MR. Otimizando a
proporção de peroxidase de rábano e glicose oxidase
em um eletrodo bienzimático: comparação de uma abordagem
teórica e experimental. Sensor. Atuar. B 2007, 122,
395-402.
[104] Zeng G, Xing Y, Gao J, Wang Z, Zhang X. Montagem camada por
camada não convencional de filmes multicamadas de grafeno para
biossensor de glicose e maltose à base de enzimas. Langmuir
2010, 26, 15022 – 15026.
[105] Capra R, Strumia M, Vadgama P, Baruzzi A. Matriz de mucina/carbopol
para imobilizar oxalato oxidase em um oxalato urinário
biossensor amperométrico. Anal. Chim. Atos 2005, 530, 49-54.
[106] Bornscheuer UT. Imobilizando enzimas: como criar biocatalisadores mais
adequados. Angew. Química Int. Ed. 2003, 42, 3336.
[107] Tischer W, Kasche V. Enzimas imobilizadas: cristais ou
transportadores ? Tendências Biotecnologia. 1999, 17, 326-335.
[108] Dyal A, Loos K, Noto M, Chang SW, Spagnoli C, Shafi KVPM, Ulman A,
Cowman M, Gross RA. Atividade da lipase de Candida rugosa
imobilizada em nanopartículas magnéticas de ÿ -Fe 2 O 3 . Geléia.
Química Soc. 2003, 125, 1684-1685.
[109] Zhang Y, Wu H, Huang X, Zhang J, Guo S. Efeito do substrato
(ZnO) na imobilização de enzimas e sua atividade catalítica. Res.
nanoescala. Lett. 2011, 6, 450.
[110] Pedrosa VA, Paliwal S, Balasubramanian S, Nepal D, Davis V, Wild J,
Ramanculov E, Simonian A. Maior estabilidade da enzima organofosfato
hidrolase interfaceada nos nanotubos de carbono. Colóides Surf. B
Biointerfaces 2010, 77, 69 – 74.
[111] Costa SA, Azevedo HS, Reis RL. Imobilização de enzimas em
polímeros biodegradáveis para aplicações biomédicas.
Em Sistemas Biodegradáveis em Engenharia de Tecidos e
, Reis
Medicina Regenerativa Francis, 2004; págs.
L, Rom 301-324.
n JS, Eds., Taylor &
[112] Feng W, Ji P. Enzimas imobilizadas em nanotubos de carbono.
Biotecnologia. Av. 2011, 29, 889-895.
[113] Zhao XS, Bao XY, Guo W, Lee FY. Imobilização de catalisadores em
materiais porosos. Mater. Hoje 2006, 9, 32-39.
[114] Vertegel AA, Siegel RW, Dordick JS. O tamanho das nanopartículas de
sílica influencia a estrutura e a atividade enzimática da lisozima
adsorvida. Langmuir 2004, 20, 6800 – 6807.
[115] Kim J, Grate JW, Wang P. Nanoestruturas para estabilização
de enzimas. Química Eng. Sci. 2006, 61, 1017 – 1026.
'
[116] D Souza SF, Melo JS, Deshpande A, Nadkarni GB. Imobilização de
células de levedura por adesão à superfície de vidro usando
polietilenoimina. Biotecnologia. Lett. 1986, 8, 643-648.
[117] Laaksonen P, Kainlauri M, Laaksonen T, Shchepetov A,
Jiang H, Ahopelto J, Linder MB. Engenharia interfacial por proteínas:
esfoliação e funcionalização de grafeno por hidrofobinas. Angew.
Química Int. Ed. 2010, 49, 4946-4949.
vilina em grafeno, nanotubo de carbono e C60: efeito do contato das
curvaturas da superfície na afinidade de ligação. J. Física.
Química C 2011, 115, 23323-23328.
[119] Alwarappan S, Boyapalle S, Kumar A, Li CZ, Mohapatra S.
Estudo comparativo de grafeno de uma, poucas e multicamadas
para conjugação enzimática e resposta eletroquímica. J. Física.
Química C 2012, 116, 6556 – 6559.
[120] Karajanagi SS, Vertegel AA, Kane RS, Dordick JS. Estrutura
e função de enzimas adsorvidas em nanotubos de carbono de parede
simples. Langmuir 2004, 20, 11594 – 11599.
[121] Duinhoven S, Poort R, Van Der Voet G, Agterof WGM, Norde W, Lyklema
J. Forças motrizes para adsorção de enzimas em interfaces sólido-líquido.
J. Colloid Interface Sci. 1995, 170, 340.
Machine Translated by Google
44 Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos
[122] Sanchez VC, Jachak A, Hurt RH, Kane AB. Biológico
interações de nanomateriais da família do grafeno: uma revisão
interdisciplinar. Química Res. Toxicol. 2012, 25, 15-34.
[123] Shen J, Shi M, Yan B, Ma H, Li N, Hu Y, Ye M. Covalente
ligação de proteína ao óxido de grafeno via amidação ativada por
diimida. Colóides Surf. B 2010, 81, 434-438.
[124] Su R, Shi P, Zhu M, Hong F, Li D. Estudos sobre as propriedades do
óxido de grafeno – biocompósitos de protease alcalina.
Tecnologia de Biorecursos. 2012, 115, 136-140.
[125] Xu G, Chen X, Hu J, Yang P, Yang D, Wei L. Imobilização de tripsina em
óxido de grafeno para proteólise em placa assistida por micro-ondas
combinada com análise MALDI-MS. Analista 2012, 137, 2757.
[126] Kodali VK, Scrimgeour J, Kim S, Hankinson JH, Carroll KM, de Heer
WA, Berger C, Curtis JE. Modificação química não perturbativa de
grafeno para micropadronização de proteínas.
Langmuir 2011, 27, 863-865.
[127] Shao Q, Wu P, Xu X, Zhang H, Cai C. Insights sobre os efeitos das folhas
de óxido de grafeno na conformação e atividade da glicose oxidase: rumo
ao desenvolvimento de um ensaio de conformação de proteína baseado
em nanomaterial. Física Química Química Física 2012, 14, 9076.
[128] Pavlidis IV, Vorhaben T, Gournis D, Papadopoulos GK,
Bornscheuer UT, Stamatis H. Regulação do comportamento catalítico de
hidrolases através de interações com nanomateriais à base de carbono
funcionalizados. J. Nanopart. Res. 2012, 14.
[129] Jin L, Yang K, Yao K, Zhang S, Tao H, Lee ST, Liu Z, Peng R.
Óxido de grafeno funcionalizado na engenharia enzimática: um
modulador seletivo para atividade enzimática e termoestabilidade.
ACS NANO 2012, 6, 4864 – 4875.
[130] Liu J, Fu S, Yuan B, Li Y, Deng Z. Rumo a uma “nanofolha adesiva”
universal para a montagem de múltiplas nanopartículas com base em
uma redução/decoração induzida por proteínas de óxido de grafeno.
Geléia. Química Soc. 2010, 132, 7279-7281.
[131] Lu F, Zhang S, Gao H, Jia H, Zheng L. Decorado com proteína
compósito de grafeno de óxido reduzido e sua aplicação ao SERS.
ACS Appl. Mater. Interfaces 2012, 4, 3278 – 3284.
[132] Laaksonen P, Walther A, Malho JM, Kainlauri M, Ikkala O, Linder MB.
Engenharia genética de nanocompósitos biomiméticos: proteínas
dibloco, grafeno e celulose nanofibrilada. Angew. Química Int. Ed.
2011, 50, 8688 – 8691.
[133] Kotchey GP, Allen BL, Vedala H, Yanamala N, Kapralov AA, Tyurina
YY, Klein-Seetharaman J, Kagan VE, Star A. A oxidação enzimática
do óxido de grafeno. ACS NANO 2011, 5,
2098-2108.
[134] Li C, Adamcik J, Mezzenga R. Nanocompósitos biodegradáveis de fibrilas
amilóides e grafeno com memória de forma e propriedades de detecção
de enzimas. Nat. Nanotechnol. 2012, 7,
421-427.
[135] Guo C, Book-Newell B, Irudayaraj J. Redução dirigida por proteína de óxido
de grafeno e imagem intracelular. Chemical Communications 2011, 47,
12658.
[136] Gully BS, Zou J, Cadby G, Passon DM, Iyer KS, Bond CS.
Grafenos coloidais como aditivos heterogêneos para aumentar o
rendimento de cristais de proteína. Nanoescala 2012, 4, 5321.
[137] Huang C, Bai H, Li C, Shi G. Um hidrogel composto de óxido de grafeno/
hemoglobina para catálise enzimática em solventes orgânicos.
Química Comum. 2011, 47, 4962.
[138] Liu Z, Jiang L, Galli F, Nederlof I, Olsthoorn RCL, Lamers GEM, Oosterkamp
TH, Abrahams JP. Um complexo de estreptavidina de óxido de grafeno
para bioreconhecimento - para purificação por afinidade.
Av. Funcionar. Mater. 2010, 20, 2857-2865.
[139] Cui Y, Kim SN, Jones SE, Wissler LL, Naik RR, McAlpine MC.
Funcionalização química do grafeno habilitada por peptídeos exibidos
por fagos. Nano Lett. 2010, 10, 4559 – 4565.
[140] Lu CH, Li J, Zhang XL, Zheng AX, Yang HH, Chen X,
Chen GN. Abordagem geral para monitoramento de interações peptídeo-
proteína com base em grafeno-complexo peptídeo. Anal.
Química 2011, 83, 7276-7282.
[141] Wang H, Zhang Q, Chu X, Chen T, Ge J, Yu R. Conjugado peptídico de
óxido de grafeno como um sensor de protease intracelular para imagens
de ativação de caspase-3 em células vivas. Angew. Química Int.
Editar. 2011, 50, 7065 – 7069.
[142] Zhang M, Yin BC, Wang XF, Ye BC. Interação de peptídeos com óxido
de grafeno e sua aplicação para monitoramento em tempo real da
atividade de protease. Química Comum. 2011, 47,
2399.
[143] Han TH, Lee WJ, Lee DH, Kim JE, Choi EY, Kim SO. Peptídeo/
montagem híbrida de grafeno em nanofios core/shell. Av.
Mater. 2010, 22, 2060-2064.
[144] Bhunia SK, Jana NR. Coloidal funcionalizado com peptídeo
grafeno através de revestimento de bicamada interdigitado e detecção
de ativação de fluorescência da enzima. ACS Appl. Mater. Interfaces
2011, 3, 3335 – 3341.
[145] Katoch J, Kim SN, Kuang Z, Fazendeiro BL, Naik RR, Tatulian SA,
Ishigami M. Estrutura de um peptídeo adsorvido em grafeno e grafite.
Nano Lett. 2012, 12, 2342-2346.
[146] Kim SN, Kuang Z, Slocik JM, Jones SE, Cui Y, Fazendeiro BL,
McAlpine MC, Naik RR. Ligação preferencial de peptídeos a bordas
e planos de grafeno. Geléia. Química Soc. 2011, 133,
14480-14483.
[147] Ou L, Luo Y, Wei G. Estudo de nível atômico de adsorção, mudança
conformacional e dimerização de um peptídeo ÿ-helicoidal na superfície
do grafeno. J. Física. Química B 2011, 115, 9813 – 9822.
[148] Rajesh C, Majumder C, Mizuseki H, Kawazoe Y. Um estudo teórico sobre
a interação de aminoácidos aromáticos com grafeno e nanotubos de
carbono de parede simples. J. Chem. Física
2009, 130, 124911.
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Y. Zhang et al.: Interações de grafeno e óxido de grafeno com proteínas e peptídeos 45

Yan Zhang recebeu seu bacharelado na Universidade de Ciência e

Shouwu Guo recebeu seu doutorado no Weizmann Institute of
Tecnologia da China Oriental em 2008 e atualmente é doutoranda
Science, Israel, em 1999. Depois de trabalhar como cientista de pós-
na Universidade Jiao Tong de Xangai sob a supervisão do Prof.
doutorado e pesquisador na Universidade de Minnesota e Northwestern
Shouwu Guo. Seus interesses de pesquisa se concentram na
University, EUA, ele voltou para a China no final de 2005. Ele é agora
imobilização de enzimas em óxido de grafeno e sua aplicação como
professor na Shanghai Jiao Tong University, e seus interesses de
sensores eletroquímicos.
pesquisa estão focados na síntese e montagem de nanomateriais de
baixa dimensão, nanofabricação e nanomanipulação com base na
microscopia de sonda de varredura e na aplicação de nanomateriais em
dispositivos de armazenamento de energia, biocatalisadores e sensores.

Congyu Wu recebeu seu bacharelado na Universidade de Xangai para

Ciência e Tecnologia em 2008 e recebeu seu mestrado na Universidade
de Tongji em 2011. Ela é candidata a doutorado na Universidade Jiao
Tong de Xangai sob a supervisão do Prof. Shouwu Guo. Seus atuais
interesses de pesquisa se concentram nas aplicações biomédicas do
Jingyan Zhang é professor da Escola de Farmácia da Universidade de
óxido de grafeno e pontos quânticos de grafeno.
Ciência e Tecnologia da China Oriental, PR China. Ela recebeu seu título
de PhD do Weizmann Institute of Science em 2000. Seus principais
interesses de pesquisa incluem a compreensão da estrutura e função
catalítica de metaloproteínas através de métodos químicos e as interações
entre proteínas e nanomateriais, manipulação da estrutura e função do
ácido nucleico através de pequenas moléculas e nanomateriais.