Exame de Bioinorgânica – Época Normal 2021/2022

1. [Ni(H2O)6] (aq) + 3 NH3 (aq) [Ni(H2O)3(NH3)3] (aq) + 3 H2O (l) (1)

[Ni(H2O)6] (aq) + aaz (aq) [Ni(H2O)3(aaz)] (aq) + 3 H2O (l) (2)

Constantes de formação são 9,80 e 16,24, respetivamente.

Explique a diferença observada nos valores das constantes destas constantes de formação.
Escreva as equações químicas que traduzem as reações de formação parciais para a equação
(1). [2,0]

2. Com base na figura, avance uma explicação para a

variação observada na energia de malha dos diferentes
cloretos de catiões de metais. [2,0]

3. Na figura apresenta-se o diagrama de orbitais moleculares de um

complexo: [2,0]

A. Qual é a geometria do complexo?

(a) Octaédrico (b) tetraédrico (c) quadrado plano

B. Represente a energia de desdobramento (Δ?) no diagrama.

C. Preencha o diagrama para o complexo de Cr2+ com ligandos

P(CH3)3

D. Qual a orbital HOMO para este complexo? _____________

E. Diga, justificando, se este diagrama pode ser utilizado para o

complexo de Cr2+ com ligandos OH-.
4. Os complexos de cobalto (III) apresentam uma a duas bandas na região do visível
correspondentes às duas transições d-d de menor energia, dado que as restantes transições
ocorrem, normalmente, a uma energia muito elevada, na zona do ultravioleta.

Sabendo que para [Co(H2O)6]3+ Δo = 19 000 cm-1 e B’ = 700 cm-1 , utilize o diagrama de Tanabe-
Sugano para estimar o comprimento de onda correspondente às duas bandas d-d,
identificando as transições eletrónicas associadas a cada banda. [2,0]

5. A velocidade de redução de [Co(NH3)5(H2O)]3+ por Cr(II) é sete vezes mais lenta do que a da
sua base conjugada, [Co(NH3)5(OH)]2+, por Cr(II). Para as correspondentes reduções com
[Ru(NH3)6]2-, as duas diferem apenas de um fator de 10. Que tipo de mecanismo(s) sugerem
estas observações? [2,0]

6. O citocromo-c é uma proteína hémica com dois ligandos axiais ligados ao átomo de Fe: o
tioéter da metionina e uma imidazola da histidina. Durante a sua função, os centros de ferro
variam entre dois estados de oxidação: Fe(II) e Fe(III). A função desta hemoproteína não é
inibida pelo CO ou pelo ião CN-. [2,0]

A. Será o citocromo c um bom transportador de oxigénio? Qual é a função desta proteína?

Justifique a sua resposta.

B. Que alteração pode provocar o ligando CN- no potencial de redução do par Fe(III)/Fe(II)
desta porfirina? (nota: o anião CN- liga-se fortemente aos complexos porfirinicos de Fe(III), mas
não aos de Fe(II).

7. Centros de Fe-S
[4Fe(III)]a+ [3Fe(III) . Fe(II)]b+ [2Fe(III) . 2Fe(II)]c+ [Fe(III) . 3Fe(II)] d+
e+
[4Fe(II)]
A) Estes pares existem em condições fisiológicas; quais deles representam centros de
ferrodoxinas

B) Calcular carga das formas oxidadas e reduzidas (valores de a,b,c e d)

8. Função de cada centro de cobre do tipo I, II e III e falar da sua estrutura.

9. Na figura seguinte encontra-se o espetro de UV/Visível de uma
proteína isolada de Saccharomyces Serevisae. Com base nestes
resultados indique o(s) tipo(s) de centro(s) que existam nesta proteína

10. O zinco é, a seguir ao ferro, o elemento de transição mais abundante em diversos sistemas
biológicos. Devido às características deste elemento, a sua deteção e caracterização nos
sistemas biológicos só foi possível após o aparecimento de métodos analíticos mais recentes,
no entanto, atualmente são conhecidas mais de 200 proteínas contendo zinco.

A. Refira o tipo de reações catalizadas por enzimas de zinco e relacione as características

químicas desse metal com o seu papel biológico. Avance um exemplo de uma proteina de
zinco e comente sobre a estrutura do seu centro ativo.

As enzimas de zinco catalizam reações ácido-base pois o zinco é um bom ácido de lewis.

λmax ε (L mol-1 cm-1)

640 260
555 708
510 335
B. Para obter informação estrutural sobre o centro ativo destas enzimas o catião zinco(II) foi
substituído pelo catião Co(II) obtendo-se um espetro eletrónico com as seguintes transições:

Comente a geometria de coordenação, o número e tipo de transições e a ordem de grandeza

das absortividades molares.