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Prof. Dra.

Adriana Dantas
UERGS, Caxias do Sul RS
Introdução

 Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de
natureza proteica;
 Atividade intra ou extracelular;
 Funções catalisadoras
 catalisam reações químicas que, sem a sua presença,
aconteceriam a uma velocidade demasiado baixa;
 A capacidade catalítica das enzimas torna-as
adequadas para uso na indústria de alimentos.
História

 Iniciaram os estudos sobre digestão dos alimentos;
 Em 1831, o químico sueco Jöns Jacob Berzelius (1779-1848)
 constatou que certas substâncias continham uma “força catalítica”
 permitia acelerar determinadas reações.

• Os químicos franceses Anselme Payen (1795-1871) e


Jean-François Persoz (1805-1868);
• encontraram uma substância termolábil no precipitado do
álcool, extrato de malte, que convertia amido em açúcar,
• primeiramente, chamada de diastase e, mais tarde,
denominada amilase;
• A primeira teoria sobre enzimas foi publicada em 1835 por
Berzelius.
Jöns Jacob Berzelius (1779-1848
Químico francês Louis Pasteur
(1822-1895)


 Descreveu a Fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por
fermentos
 Postulando que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da
estrutura das células vivas do levedo;
 Estabeleceu o conceito de que as enzimas eram células vivas.

• Químico alemão Justus von Liebig (1803-


1873) afirmou que a fermentação era
provocada por substâncias químicas.
• Denominação enzima [do grego énsimo
(ενζυμο), formado de én = em e simo =
fermento ou levedura] foi dada, em 1878,
pelo fisiologista alemão Alexander
Friedrich Khune.
Louis Pasteur (1822-1895)
Justus von Liebig (1803-1873)
Definição

 Enzimas são proteínas
 polímeros de cadeia longa com aminoácidos sucessivamente ligados uns aos
outros através de ligações peptídicas em uma sequência determinada
geneticamente

 A sua presença aceleram os processos bioquímicos.

 A eficiência das enzimas como catalisadores é medida pelo número de


transformações moleculares
 é explicada pelo número de moléculas de substrato que uma
enzima converte por unidade de tempo.
Como atuam

 As enzimas são sintetizadas por células vivas
 atuam em quase todas as reações químicas do
metabolismo dos organismos vivos
 Presentes nos vários alimentos, atuando na hidrólise
do material alimentício em compostos mais simples
 por exemplo, as lipases hidrolisam as gorduras em
glicerol e ácidos graxos, e as amilases que hidrolisam
amido em açúcares mais simples.
Teoria da chave-fechadura
Emil Fischer

 As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, em outra


denominada produto
 Parte da enzima que a difere da proteína, é capaz de se ligar a moléculas
denominadas substrato formando o complexo enzima-substrato
 A chave é o substrato, ajusta-se à fechadura, no caso a enzima, de modo que
cada enzima aja sobre um número muito limitado de compostos.
Biocatalisador específico


 Definida como um biocatalisador - Uma enzima é
uma proteína que catalisa ou acelera uma reação
biológica.

 A natureza proteica determina a presença de certas


propriedades
 especificidade de substrato
 dependência da temperatura
 dependência do pH.
Especificidade enzimática


Extremamente específicas para a reação que
catalisam
Isso significa que, em geral, uma enzima
catalisa um e só um tipo de reação química
Hidrolisam e sintetizam um composto em
particular.
Esta especificidade é devido ao sítio ativo
Cinética da Reação
Michaelis e Menten


 Enzima E reage com o substrato S formando um composto
intermediário conhecido como complexo ativado instável enzima-
substrato ES
 Se decompõe em enzima E e o produto de reação P.

 E + S ↔ ES → E + P

 A quantidade de enzima exigida no processo é pequena e não influi na


variação energética da reação.
 A cinética da reação é influenciada pela concentração do substrato e da
enzima.
Velocidade da reação enzimática


A velocidade da reação aumenta com o
aumento da concentração de enzima para
uma mesma concentração de substrato.
 Concentração do substrato é baixa - subutilização do
sítio ativo da enzima - pouco produto é formado.

 Aumento da concentração do substrato, a reação tende a


atingir sua velocidade máxima, isto é, produzir a máxima
quantidade de produto para uma quantidade de enzima
pré-determinada- temos assim, uma reação saturada.
Temperatura

 A maioria das enzimas tem melhor desempenho em temperaturas que variam de
30°C a 70°C e alores de pH próximos à neutralidade (pH ≅ 7).
 Nenhuma enzima resiste por muito tempo à temperaturas superiores a 100°C.
 A velocidade da reação duplica com o aumento de 10°C na temperatura da
reação.

 Nas reações enzimáticas, a velocidade aumenta com a temperatura, até atingir uma
velocidade máxima, a partir da qual começa a decrescer.

 Enzimas reagem muito lentamente nas temperaturas de subcongelamento;

Sua atividade aumenta com o aumento da temperatura até atingir uma


atividade ótima em temperaturas ao redor de 45°C, além das quais
começa a sua inativação.
pH

 A ação catalítica de uma reação enzimática é alcançada dentro de limites muito
estreitos de pH.
 Cada reação tem um pH ótimo (atividade ótima) - se situa entre 4,5 e 8,0
 O valor do pH ótimo varia de acordo com as várias enzimas e os diferentes
substratos sobre os quais atuam (veja Tabela I).
 Valores baixos ou altos de pH podem causar desnaturação proteica e inativação
enzimática.

Importante
Saber em que faixa de pH da enzima é mais estável,
já que o pH de máxima estabilidade nem sempre
coincide com o de máxima atividade.
pH das enzimas

Funções biológicas

 Transdução de sinais e na regulação celular
 Movimentam carga através da célula
 Gerar movimento - ex. actina e miosina hidroliza
ATP
 Algumas enzimas são ATPases (funcionam como
bombas iônicas)
 se localizam na membrana celular
 envolvidas do processo de transporte ativo.

Funções no sistema digestivo dos
animais

 Enzimas amilases e proteases
 Quebram grandes moléculas do amido e
proteínas em moléculas de menores dimensões,
para que possam ser absorvidas no intestino.
 O amido não é absorvível no intestino, mas as
enzimas hidrolizam as cadeias de amido em
moléculas menores, como a maltose e a glucose,
podendo desta maneira serem absorvidas.
 Vídeo: https://www.youtube.com/watch?v=bBhyYJdqgUE
Funções exóticas

 Enzima luciferase - gera a luz nos pirilampos, algas
 Vírus contém enzimas que auxiliam na infecção de
células:
 HIV - integrase e transcriptase reversa
 Libertação celular de vírus influenza - neuraminidase
Vírus HIV

Funções metabólicas

 As enzimas podem trabalhar em conjunto, seguindo uma ordem de atuação
específica.

 Desta maneira podem formar vias metabólicas.


 uma enzima processa o produto da ação de outra enzima, como o seu
substrato.
 Após a reação catalítica, o produto é entregue a outra enzima.
 Mais do que uma enzima pode catalisar a mesma reação, em paralelo.

 As enzimas determinam os passos que ocorrem nessas vias metabólicas.


 Sem a presença de enzimas, o metabolismo não progride através dos
mesmos passos, nem é suficientemente rápido para que sirva as
necessidades da célula.

 .

Identificação das enzimas

 Enzyme Commision (EC) propôs uma identificação
para cada enzima
 São colocados dígitos – A, B, C e D após símbolo EC
 A: representa o tipo de reação
 B: significa o subtipo, indicando o tipo de substrato
ou molécula a ser transferida;
 C: indica a natureza do co-substrato;
 D: é o numero individual da enzima.
Classificação

 União Internacional de Bioquímica (IUB) estabelece
seis classes:
Aplicações nos Setores Industriais


Mercado Mundial das Enzimas

Mercado global de enzimas industriais saltou de US$ 300 milhões na década de


80 para a impressionante cifra de US$ 1,6 bilhões no final da década de 90.
As enzimas e a indústria de alimentos


 A indústria alimentícia é uma das principais
beneficiárias das enzimas;

 Consideradas como auxiliares no processamento de


alimentos.
 Não são consideradas como aditivos alimentares, ao
contrário de adoçantes, espessantes, antioxidantes,
etc.
 Tornam os alimentos mais saborosos, nutritivos,
digestivos e até mais bonitos
Enzimas x alimentos

 A enzima amilase maltogênica, permite a fabricação de pães mais
macios e volumosos com sabor e aroma mais agradáveis e que
permanecem frescos por muito mais tempo.
Enzimas x alimentos

A enzima quimosina permite a coagulação
do leite para a produção dos mais variados
tipos de queijo
Enzima x alimentos

 A enzima beta-glicanase dá um tom mais atrativo à
cerveja, deixando-a mais clara, com um tom dourado
São classificadas

 De acordo com a sua origem, as enzimas podem ser classificadas em enzimas microbianas,
enzimas de origem animal e enzimas de origem vegetal.
Fonte de enzimas microbianas


 As principais vantagens de se utilizar células microbianas
como fontes de enzimas
 são a obtenção de elevadas concentrações de enzimas através
de manipulação genética
 ajuste das condições de cultivo, fácil e rápida triagem de
microrganismos super produtores,
 ciclos de fermentação curtos
 uso de meios de fermentação de baixo custo
 diversidade de enzimas que catalisam a mesma reação
 flexibilidade nas condições de uso.