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Aula Enzimas

O documento aborda as enzimas, destacando suas características, ação catalítica, nomenclatura e classificação. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas, apresentando alta especificidade e eficiência, e sua atividade é influenciada por fatores como pH, temperatura e concentração. A nomenclatura e classificação das enzimas são organizadas pela Comissão de Enzimas da IUB, que categoriza as enzimas em diferentes classes com base em suas funções.

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O documento aborda as enzimas, destacando suas características, ação catalítica, nomenclatura e classificação. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas, apresentando alta especificidade e eficiência, e sua atividade é influenciada por fatores como pH, temperatura e concentração. A nomenclatura e classificação das enzimas são organizadas pela Comissão de Enzimas da IUB, que categoriza as enzimas em diferentes classes com base em suas funções.

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FACULDADE DE MEDICINA

DEPARTAMENTO DE
BI0QUÍMICA

TEMA: ENZIMAS

Armando Filipe
28/05/12
SUMÁRIO

• INTRODUÇÃO
• CARACTERÍSTICAS GERAIS DAS ENZIMAS
• ACÇÃO CATALÍTICA
• NOMENCLATURA
• CLASSIFICAÇÃO
• FACTORES QUE INFUENCIAM A ACTIVIDADE DAS
ENZIMAS
INTRODUÇÃO
• Ininterruptamente ocorrem reacções em todas as células
vivas
• Substâncias catalisadoras diferentes dos catalisadores
inorgânicos (complexas)
• Substâncias sólidas, proteínas com estrutura química
especial, inactivadas pelo calor
• Intra e extra celulares (a maior parte é intracelulares),
fonte animal e vegetal
• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de
RNA com propriedades catalíticas, chamadas de
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS
CARACTERÍSTICAS GERAIS
• As enzimas são proteínas altamente especializadas na
função de acelerar reações químicas
CARACTERÍSTICAS GERAIS

• Apresentam alto grau de especificidade


• São produtos naturais biológicos
• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das
reações (108 a 1011 + rápida)
• São econômicas, reduzindo a energia de ativação
• Não são tóxicas
• Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade
do solvente e força iônica

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Centro activo
Ou sítio activo é constituído pelo conjunto dos aminoácidos
que entram em contacto com o substrato

Local de fixação Centro catalítico


(que se combina com (que actua sobre o substrato
o substrato por levando-o a sofrer a reacção
ligações fracas) química)

Serina (muitas enzimas); cisteína,


histidina, tirosina, lisina

Cofactor – nas enzimas que actuam através dele, é o


responsável pela transformação estrutural do substrato,
encontra-se ligada à enzima na vizinhança do centro catalítico
Estrutura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofator
Cofator

Ribozimas
Apoenzima ou
Pode ser:
Apoproteína
• íon inorgânico
RNA • molécula orgânic

Coenzima

Se covalente

Grupo Prostético
ACÇÃO CATALÍTICA
Glicose + O2  CO2 + H2O

Esta reação só ocorre no interior das células na presença


de uma sequencia de enzimas
Uma reação enzimática pode ser descrita
assim:

E+S
E + S  enzima + substrato
ES  complexo enzima-substrato
ES EP E+P
(ligados por interações fracas)
EP  complexo enzima-produto
(ligados por interações fracas)
E + P  o produto é liberado da enzima
ACÇÃO CATALÍTICA

E+S ES P+E

Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
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ACÇÃO CATALÍTICA

As enzimas aumentam a velocidade das reações pela


diminuição da energia de ativação
ACÇÃO CATALÍTICA
• Para serem ativas:

1) algumas enzimas não requerem nenhum outro grupo


químico
2) algumas enzimas requerem componentes químicos
adicionais denominados cofatores;
COFATORES: íons inorgânicos  Fe+2, Mg+2,
Mn+2 ou Zn+2
3) Algumas enzimas requerem moléculas orgânicas
denominadas coenzimas
ACÇÃO CATALÍTICA
• As enzimas não afetam o equilíbrio químico das reações
que catalisam

Exemplo:

A + B C + D
10 moléculas 5
moléculas
de cada de cada
Sem enzima: 5 minutos para alcançar o
equilíbrio
Com enzima:1 segundo para alcançar o
ACÇÃO CATALÍTICA
• As enzimas apresentam grande especificidade pelos
seus substratos
• Importância da composição de aminoácidos e estrutura
tridimensional do sítio ativo
ACÇÃO CATALÍTICA
• Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das
enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera
que a enzima possui sitio ativo complementar ao
substrato
ACÇÃO CATALÍTICA
• Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o
substrato sofrem conformação para o encaixe. O
substrato é distorcido para conformação exata do estado
de transição.
ACÇÃO CATALÍTICA
• As enzimas não são consumidas nas reações que
catalisam  podem ser reutilizadas
NOMENCLATURA
• Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de
Bioquímica (IUB)  1955 - nomear e classificar

• Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato 


gorduras (lipo - grego) – LIPASE

• Cada enzima  código com 4 dígitos que caracteriza o


tipo de reação catalisada:
• 1° dígito - classe
• 2° dígito - subclasse
• 3° dígito - sub-subclasse
• 4° dígito - indica o substrato
NOMENCLATURA
ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato

IUB - ATP:glicose fosfotransferase

E.C. 2.7.1.1
2 - classe - Transferase
7 - subclasse - Fosfotransferases
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como
receptor
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato

Nome trivial: Hexoquinase


CLASSIFICAÇÃO
• Oxidorredutases

• Transferases

• Hidrolases

• Liases

• Isomerases

• Ligases
OXIDORREDUTASES
Catalisam a transferência de elétrons
ISOMERASES
Catalisam a transferência de grupos dentro da mesma
molécula

LIGASES
Catalisam a formação de ligações
TRANSFERASES
Catalisam a transferência de grupos de uma molécula para outra

Falta transferase
HIDROLASES
Catalisam a hidrólise

LIASES
Catalisam a formação ou a quebra
de duplas ligações
FACTORES QUE INTERFEREM NAS
REACÇÕES ENZIMÁTICAS

• pH

• Temperatura

• Concentração das enzimas

• Concentração dos substratos

• Presença de inibidores
FACTORES QUE INTERFEREM NAS
REACÇÕES ENZIMÁTICAS
Ph

• As enzimas têm um pH ótimo ou uma região de pH ótimo


no qual sua atividade é máxima

Exemplos:
• Pepsina (digere proteínas) tem pH ótimo em torno de 1,6
– pH do estômago é de 1-2.
• Glicose-6-fosfatase (libera glicose do fígado para o
sangue) tem pH ótimo em torno de 7,8.
FACTORES QUE INTERFEREM NAS
REACÇÕES ENZIMÁTICAS

TEMPERATURA

• As enzimas apresentam uma temperatura ótima para a


catálise de suas reações.

• O pequeno aumento da temperatura em geral favorece


a reação enzimática.
FACTORES QUE INTERFEREM NAS
REACÇÕES ENZIMÁTICAS

• CONCENTRAÇÃO DAS ENZIMAS


– Velocidade de transformação do S em P  qtidade
de E

• CONCENTRAÇÃO DOS SUBSTRATOS


– [S] varia durante o curso da reação à medida que S é
convertido em P
FACTORES QUE INTERFEREM NAS
REACÇÕES ENZIMÁTICAS

• PRESENÇA DE INIBIDORES

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

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