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Qumica Fsica Biolgica

2 Teste 12 de dezembro de 2013


(tempo: 120 m) Nome completo ______________________________________________________________ Classificao (1)_______________

Curso ____________________________________________

a) O teste constitudo por 12 perguntas, sendo 7 de respostas de escolha mltipla. Se a sua resposta estiver errada no haver qualquer desconto. b) As casa decimais esto separadas por ponto e no por vrgula. c) Na pgina 4 encontrar dados eventualmente necessrios para resoluo das perguntas

Para a reaco de formao do cido glutmico (A) a partir da glutamina (B), B(aq) + H2O (l) A(aq) + NH3(aq), temperatura T = 310 K e a pH = 7, sabe-se que rGmo = 14.0 kJ.mol-1. Partindo desta informao, assinale a afirmao correcta, relativa a reaes a ocorrer quela temperatura A reaco de formao de A sempre A reaco de formao de A espontnea espontnea nas condies padro (biolgico). A reaco de formao de B nunca A reaco de formao de A s espontnea espontnea nas condies padro (biolgico). A reaco de formao de B espontnea A reaco de formao de B s espontnea nas condies padro (biolgico). nas condies padro (biolgico). 1

Assinale a frase correcta relativamente s reaces que ocorrem nas trs etapas do processo metablico da oxidao da glicose (1-gliclise, 2-ciclo de Krebs e 3-fosforilao oxidativa) So todas aerbicas So todas anaerbicas As da 1 etapa so anaerbicas e as restantes As da 1 etapa so aerbicas e as so aerbicas. restantes so anaerbicas As da 1 e da 2 etapas so aerbicas e as da As da 1 e as da 2 etapas so anaerbicas e as da 3 etapa so aerbicas 3 anaerbicas 2

Para uma determinada reao de 1 ordem catalizada por uma enzima, observou-se que o perodo de semi-reao triplicava quando a temperatura diminua de 30 C para 15 C. Admitindo que esta reao enzimtica segue a lei de Arrhenius, a sua energia de ativao em kJ.mol-1, ser: 144.9 1.35 53.1 33.5 63.9. 96.7 3

Em condies padro, a 298.15 K, a combusto completa da glicose apresenta o valor Go = 2879 kJ.mol-1. A essa temperatura, a reao ATP + H2O ADP + Pi, apresenta o valor Go = 31 kJ.mol-1. Comente, justificando convenientemente, a seguinte afirmao: o processo metablico da oxidao completa da glicose pouco eficiente em termos de transferncia de energia Responda neste espao: 4 Resoluo: Referir na argumentao as 38 molculas de ATP formadas durante as 3 etapas, a energia associada a esta formao, o seu papel no armazenamento de energia, a comparao quantitaiva com aenergia liberada na combusto da glicose __________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________

Uma reao enzimtica apresenta uma velocidade mxima de 4.8 mol.L-1.s-1 e uma constante de Michaelis-Menten KM = 1.7 mmole.L-1. Quando a reao decorre na presena de um inibidor com uma concentrao |I| = 6.5 mmol.L-1, a dependncia entre a velocidade inicial (vo/mol.L-1.s-1) e a concentao inicial do substrato (|So|/mol.L-1) relacionvel pela equao, (1/vo) = 2.08105 + (785.0/|So|). a) Diga qual o tipo de inibio b) Determine o valor da constante de dissociao KI de dissociao do complexo EI.

Resposta: a) Mecanismo: Competitivo (a vel. mxima igual da reao no inibida) b) KI = 5.3x10-3 mol.L-1; Justifique com a equao que lhe permitiu calcular este valor:

Para a reao A(aq.) + 3H+(aq.) + O2(g) B(aq.) + H2O(l), temperatura de 298 K, sabese que Go = 120 kJ.mol-1. Calcule o valor de Go a essa temperatura. (Nota: as condies de padro biolgico so |H+| = 10-7 mol.L-1 e p(O2) = 0.20265 bar. Go = 3.76 kJ.mol-1

Resposta

Justifique com as principais equaes utilizadas no clculo:

A forma activa de uma determinada enzima pode ser representada por EH, que predominante para pKa1< pH< pKa2. Para pH < pKa1 a forma predominante (EH2+) tem mais um proto que EH e para pH > pKa2 a forma predominante (E) tem menos um proto que EH. A uma determinada temperatura, verificou-se que a velocidade da reao catalizada pela enzima dependia do pH da seguinte forma: Para pH<pKa1: log vo = -2.25 + pH; para pH>pKa2: log vo = 9.38 pH; para pKa1<pH< pKa2: log vo = 0.250. Assinale com o par correto de valores para pKa1 e pKa2

pKa1 = 2.25 e pKa2 = 9.38 pKa1 = 2.00 e pKa2 = 9.38 pKa1 = 2.00 e pKa2 = 9.63

pKa1 = 2.50 e pKa2 = 9.63 pKa1 = 2.25 e pKa2 = 9.13 pKa1 = 2.50 e pKa2 = 9.13

8 1/vo

1 2 3 4

As representaes grficas 1/vo = f(1/|So|) dizem respeito a uma reao enzimtica, sem inibio (SI), com inibidor competitivo (IC), anti-competitivo (IAC) e no competitivo (INC). Em todas as reaes a concentrao de enzima sempre a mesma. Assinale a resposta correta que associa o n de cada reta ao tipo de inibio.

1/|So| 1-INC; 2-SI;3-IAC; 4-IC 1-IC; 2-SI; 3-IAC; 4-INC 1- INC; 2-SI; 3-IAC; 4-INC 1- INC; 2-IC; 3-IAC; 4-SI 1- SI; 2-IAC; 3-IC; 4-INC 1- IAC; 2-SI; 3-INC; 4-IC

Assinale com as duas afirmaes falsas relativas s inibies competitivas (IC), no competitivas (INC) ou anticompetitivas (IAC), onde i representa o grau de inibio, |So| a concentrao inicial de substrato e vmx a velocidade mxima da reaco inibida. Na INC i no varia com |So| Na IC i aumenta com o aumento de |So| Na IAC i diminui com o aumento de |So|

Na INC a vmx diminui| Na IC a vmx no diminui Na IAC a vmx diminui

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Para uma reaco catalisada por uma enzima, com uma concentrao inicial |Eo| = 0.035 mol.L-1, determinou-se experimentalmente a seguinte equao onde a velocidade inicial vo est expressa em mol.L-1.min-1 e a concentrao inicial do substrato |So| est expressa em mol.L-1: (1/vo) = 0.0800 + (6.00/|So|). Sabendo que a cintica da reaco segue o mecanismo de Michaelis-Menten, determine a) a constante de Michaelis-Menten; b) a constante cataltica da enzima. b) Kcat = 3.6x102 min-1;

Respostas a) KM = 75 mol.L-1;

Justifique com as principais equaes utilizadas nos clculos:

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Para uma reaco enzimtica que segue o mecanismo de Michaelis-Menten, uma representao grfica de Eadie-Hofstee, relativa a resultados experimentais, conduziu equao, (vo/|So|) = 0.4774 0.1736.vo , onde vo est expressa em mmol.L-1.s-1 e |So| em mmol.L-1. Determine os valores de KM e de vmx da reaco. a) KM = 5.760 mmol.L-1 b) vmx = 2.750 mmol.L-1.s-1

Resposta

Justifique com as principais equaes utilizadas no clculo.

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O metabolismo de eliminao do princpio ativo de um frmaco tem uma cintica 1 ordem, com uma velocidade especfica k2 = 0,0350 hr-1. A um determinado indivduo foram administradas, por injeco intravenosa, doses de 110 mg da droga em intervalos regulares de 8,0 h. Calcule a quantidade de droga existente no sangue do indivduo imediatamente aps a admnistrao da 4 dose.

a) Resposta: m = 3.0x102 mg Justifique o resultado com as equaes utilizadas no clculo.

Dados gerais: R = 8.3145 J.K-1.mol-1 = 0.08206 L.atm.K-1.mol-1 T / K = T / C + 273.15; 1 bar = 105 Pa = 0.98692 atm
Cotao
N de respostas certas

valores

1 2

2 4

3 6

4 8

5 6 7 9.5 11 12.5

8 14

9 15.5

10 17

11 18.5

12 20 MJM