Comportamento da miostatina frente

ao treinamento contra resistência

Licenciados em Educação Física pela Juciano Gasparotto
Universidade Luterana do Brasil – ULBRA Amilton Rogério Morais Junior
(Brasil) amiltonmoraisjr@yahoo.com.br

Resumo
A GDF-8 (Miostatina) é uma proteína que exerce um efeito inibitório no desenvolvimento da musculatura
esquelética. O treinamento contra resistência (musculação) é uma das eficientes estratégias que promovem o
aumento da secção transversal do músculo. Partindo dessa premissa é cabível de se dizer que o treinamento
contra resistência influencia a atividade da Miostatina. O objetivo desta revisão bibliográfica é abordar o
comportamento da Miostatina frente ao treinamento contra resistência.
Unitermos: Miostatina. Treinamento contra resistência. Músculo esquelético.

http://www.efdeportes.com/ Revista Digital - Buenos Aires - Año 13 - Nº 128 - Enero de 2009

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O papel da miostatina

A Miostatina é uma proteína presente no músculo esquelético tanto no período embrionário

quanto na idade adulta. Esta proteína, também é conhecida como GDF-8 (Growth and
differentiation factor 8) e é um membro da família das supercitocinas do fator de crescimento
transformador TGF-β, (Transforming growth factor-beta). Sua ação consiste em regular a
proliferação dos mioblastos durante o período embrionário e ajustar o crescimento da
musculatura esquelética em humanos e animais, durante e após o período embrionário.(1-2) Esta
regulação se dá através de uma interação com o receptor Activina IIB pela junção da miostatina
com um propeptídeo.(3-4-5).

A função da Miostatina é limitar o crescimento muscular, mantendo quiescentes as células

satélites. Apartir do momento que o músculo sofre uma microlesão estas células satélites,
migram para substituir as células lesionadas. Sem a Miostatina, o freio que atua sobre as células
satélites poderia ser eliminado e as células musculares proliferariam. (6)

Nas ultimas décadas foi verificado que algumas raças de gado tinham uma mutação no gene
da Miostatina, de modo que se formava uma proteína não funcional, o que demonstrou que a
Miostatina inibia o crescimento da musculatura esquelética, e a principal características destes
animais detentores desta mutação, era o crescimento exacerbado dos músculos, fenômeno
chamado “double muscling” (4-7). Há pouco tempo foi encontrado o caso de uma criança alemã
extremamente musculosa que possuía uma dose dupla de uma mutação que inativa a Miostatina,
esta criança apresentava fenótipo semelhante ao “double muscling”. (2)

Foi constatado por manipulação genética feita com camundongos transgênicos, que quando
ocorre uma deficiência de Miostatina ocorre um drástico e generalizado aumento de massa
muscular esquelética, principalmente devido a um número maior de fibras musculares livres de
gorduras, chegando a ter um aumento em volume cerca de 2 a 3 vezes mais que camundongos
selvagens.(4)
 Resultados recentes mostram que em nosso organismo está presente também o inibidor o da
Miostatina que é conhecido como folistatina. Embora a folistatina pareça ser um potente inibidor
da atividade da mesma, ela também funciona como inibidor de actinina. Actininas estão
envolvidas em múltiplas funções em diversos órgãos, pelo seu bloqueio a folistatina iria afetar
múltiplos tecidos, como os lisos e o cardíaco e não apenas o músculo esquelético. (8-9)

Quanto ao uso da Miostatina nos esportes, a divulgação desta proteína trouxe diversas reações
em diferentes segmentos na área da saúde, os atletas amadores e profissionais notaram a
possibilidade de usar os bloqueadores da mesma para extrapolar o desempenho nos exercícios
e a responsividade ao treinamento atingindo o máximo da capacidade humana.

O efeito do treinamento de força sobre a expressão da Miostatina foi testada por biópsia
muscular do músculo vasto lateral as quais, foram tomadas em repouso uma hora antes, uma
hora depois e 48 horas após cinco sessões de 10 repetições no leg press, tanto antes como após
21 semanas de treinamento de força supervisionado, em duas situações: indivíduos não
treinados (pré-treino) e indivíduos treinados (pós-treino).

No início dos treinamentos (indivíduos não treinados), as 3 biópsias examinadas não

apresentaram nenhuma mudança no conteúdo de RNAm da Miostatina, porém, posteriormente
21 semanas de treino (indivíduos treinados), ocorreu uma diminuição no conteúdo de RNAm de
Miostatina após uma hora, e esta diminuição foi ainda maior após 48 horas do término da sessão
de treino, sinalizando que o treinamento teve efeito e indicando que quanto menor expressão da
Miostatina, maior o crescimento muscular. (10)

Com o avanço dos conhecimentos terapêuticos a Miostatina parece ser uma representante
em potencial da terapia genética, auxiliando no tratamento efetivo para diversas condições
patológicas, como o HIV, sarcopenia, câncer (caquexia), distrofia muscular, entre outros. (11-12-13-
14)

Conclusão

A literatura ainda é carente a respeito dos fatores que envolvem a Miostatina, porém os estudos
existentes indicam que o treinamento contra resistência pode atenuar a mesma, e o
desenvolvimento de medicamentos podem vir a auxiliar no aumento de massa magra e força em
casos patológicos e ainda servir como recurso para atletas que buscam extrapolar os limites do
corpo.

Referências

1. Matsakas, A. and P. Diel (2005). "The growth factor myostatin, a key regulator in
skeletal muscle growth and homeostasis." Int J Sports Med 26(2): 83-9.
2. Schuelke, M., K. R. Wagner, et al. (2004). "Myostatin mutation associated with
gross muscle hypertrophy in a child." N Engl J Med 350(26): 2682-8.
3. LEE, S. J. Regulation of muscle mass by myostatin. Annual review of cell and
developmental biology, v. 20, p. 61-86, 2004.
4. McPherron, A. C. and S. J. Lee (1997). "Double muscling in cattle due to
mutations in the myostatin gene." Proc Natl Acad Sci USA 94(23): 12457-61.
 5. Kollias, H. D. and J. C. McDermott (2008). "Transforming growth factor-beta and
myostatin signaling in skeletal muscle." J Appl Physiol 104(3): 579-87.
6. MCARDLE, D.M.; KATCH, F.I. e KATCH, V.I. Fisiologia do Exercício – Energia,
Nutrição e Desempenho Humano. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2008.
7. Kambadur, R., M. Sharma, et al. (1997). "Mutations in myostatin (GDF8) in
double-muscled Belgian Blue and Piedmontese cattle." Genome Res 7(9): 910-
6.
8. Diel, P., D. Baadners, et al. (2008). "C2C12 myoblastoma cell differentiation and
proliferation is stimulated by androgens and associated with a modulation of
myostatin and Pax7 expression." J Mol Endocrinol 40(5): 231-41.
9. Nakatani, M., Y. Takehara, et al. (2008). "Transgenic expression of a myostatin
inhibitor derived from follistatin increases skeletal muscle mass and ameliorates
dystrophic pathology in mdx mice." FASEB J 22(2): 477-87.
10. Hulmi, J. J., J. P. Ahtiainen, et al. (2007). "Postexercise myostatin and activin IIb
mRNA levels: effects of strength training." Med Sci Sports Exerc 39(2): 289-97.
11. Gonzalez-Cadavid, N. F., W. E. Taylor, et al. (1998). "Organization of the human
myostatin gene and expression in healthy men and HIV-infected men with muscle
wasting." Proc Natl Acad Sci USA 95(25): 14938-43.
12. Marcell, T. J., S. M. Harman, et al. (2001). "Comparison of GH, IGF-I, and
testosterone with mRNA of receptors and myostatin in skeletal muscle in older
men." Am J Physiol Endocrinol Metab 281(6): E1159-64.
13. Whittemore, L. A., K. Song, et al. (2003). "Inhibition of myostatin in adult mice
increases skeletal muscle mass and strength." Biochem Biophys Res
Commun 300(4): 965-71.
14. Reardon, K. A., J. Davis, et al. (2001). "Myostatin, insulin-like growth factor-1,
and leukemia inhibitory factor mRNAs are upregulated in chronic human disuse
muscle atrophy." Muscle Nerve 24(7): 893-9.

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