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Citoesqueleto (resumo teórico)

Biologia Celular E Molecular (Universidade da Beira Interior)

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Citoesqueleto (IV)
Citoesqueleto:

Presente no citoplasma das células eucarióticas e procarióticas.

Sistemas de filamentos de natureza proteicas (rede dinâmica) altamente interdependente e

complexa que desempenha um papel fundamental na mobilidade celular e na manutenção da
estrutura da célula.

Morfologicamente:

 Microtúbulos
 Filamentos intermédios
 Microfilamentos

Microtúbulos:
Existem 2 tipos:

Estáveis - tempo de vida longo (células diferenciadas)

Instáveis - tempo de vida curto

São constituídos pelas tubulinas α e β. (A tubulina β tem aticidade de GTPase).

A tubulina γ (gamma) intervém na plimerizacao das outras duas tubulinas. (dímeros de tubulina).

Os dois terminais são designados por + e -, diferindo na velocidade de polimerização.

A polimerização dos dímeros de tubulina é realizada em 3 fases.

Cada microtúbulo é formado por 13 protofilamentos.

A formação dos microtúbulos ocorre preferencialmente no terminal (+)

(Existem concentrações criticas diferentes para os dois terminais e a sua estabilidade é fortemente
dependente da temperatura).

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Funções:

 Intervêm em certos movimentos celulares, incluindo o movimento de cílios, flagelos e o

transporte de vesiculas no citoplasma.
 Intervêm na organização da célula através do “microtubule organizing center” (MTOC)
 O MTOC intervêm na formação e orientação dos microtúbulos e na direção de
movimentação das vesiculas e orientação dos organelos.
 Estabelecem a polaridade da célula e a direção dos processos citoplasmáticos tanto na
interfase como na fase M do ciclo celular.

Proteínas associadas aos microtúbulos (MAPs)

Existem dois grupos de MAPs:

As que estabilizam os microtúbulos…

 A MAP4 na mitose regula a estabilidade dos microtúbulos.

 Uma mutação no gene da Tau está ligada à doença de Alzheimer.

As que destabilizam os microtúbulos…

 A Katanina promove a quebra de ligações entre as diferentes tubulinas.

 A OP18 promove a velocidade de despolimerização e liga-se aos dímeros de tubulina,
impedindo a sua polimerização.

No interior das células as proteínas, organelos e outras vesiculas são transportadas ao longo de
percursos bem definidos e entregues em locais específicos: os microtúbulos atuam como caminho
nos processos de transporte.

Existem duas proteínas motoras, cinesinas e dineinas que são responsáveis pelo transporte ao
longo dos microtúbulos.

Os batimentos dos cílios e dos flagelos dependem das proteínas motoras dos microtúbulos.

Cílios – cobrem a superfície das vias respiratórias de mamíferos, são responsáveis pela secreção de
partículas proveniente do mucus.

Os flagelos são responsáveis pela deslocação do esperma e pela deslocação de organismos

unicelulares.

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Microfilamentos:

Menor estrutura citoplasmática filamentosa, com função citoesqueletica e contrátil e participa da

movimentação celular, ciclose e movimento amebóide.

São principalmente formados por várias moléculas de actina (proteína globular).

Juntamente com outra proteína, a miosina, os Microfilamentos compõem as principais estruturas

do mecanismo contrátil da célula: responsáveis pela contração e distensão das células musculares.

A actina é a proteína mais abundante na maior parte das células eucarióticas:

 Células musculares constituem 10-30% do peso total de proteínas na célula

 Em células não musculares 1-5% da quantidade total de proteínas

Apesar das variações estruturais serem pequenas, cada isoforma desempenha uma função
distinta:

 α-actina - associada a estruturas contrácteis

 β-actina – está na frente de células que se movem, envolvida na polimerização dos
filamentos de actina
 γ-actina – stress fibers

A actina pode estar na forma de:

 monómero livre – G-actina
 como parte de polímeros denominados Microfilamentos ou F-actina
A F-actina é que está associada à mobilidade e contração celular durante a divisão celular

A ligação do ATP ou ADP à G-actina altera a sua conformação e a adicao de Mg 2+ , K+ , Na+ à G-actina
provocam a sua polimerização.

A formação da F-actina é acompanhada da hidrólise de ATP. A hidrólise de ATP afeta a cinética da

polimerização, mas não é necessária para que ocorra a polimerização.

A F-actina despolimeriza quando se aumenta a força iónica.

Funções dos componentes do citoesqueleto do citoesqueleto

 A actina é responsável por manter a forma celular e gerar a força para os movimentos.
 Os movimentos no interior da célula e as contrações da membrana são produzidos pela
miosina (proteína motora).
 A actina e os filamentos intermédios a adesão celular, levando à formação tecidos.
 Laminas nucleares – responsáveis pela manutenção estrutura do núcleo.

Miosina – Proteína motora

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 É uma ATPase que se movimenta ao longo ad actina na presença de ATP

 Juntamente com a actina, é responsável pela contração muscular
 São enzimas mecanoquímicas (convertem energia química em energia mecânica) –
proteína motora.
 Miosina I, miosina II e miosina V. Todas as miosinas têm atividade de ATPase
 A miosina I tem uma estrutura monomérica (sítio de ligação à membrana e sítio de ligação
à actina).
 A miosina II e V são diméricas (miosina V liga-se à membrana plasmática. Transporte de
vesículas de secreção) (miosina II polimeriza e forma filamentos grossos bipolares, com as
cabeças em ambas as extremidades e separadas por uma zona composta só de caudas.
Contração muscular e citocinese).

A estrutura molecular da miosina mostra:

 Uma “cabeça”, onde se encontra o sitio de ligação com o ATP e com a actina (local de
geração de força).
 Um “pescoço”, que regula a atividade da “cabeça” ligando-se à calmodulina outra proteína
reguladora semelhante.
 Uma “cauda” que contém sítios de ligação que determinam se a molécula se vai ligar à
membrana plasmática ou a outras caudas para formar um filamento grosso.

A interação entre a miosina II e os filamentos de actina são responsáveis pela contração celular.

1. A ligação do ATP abre uma cavidade na cabeça da miosina o que leva à dissociação da
miosina da actina
2. Hidrolise de ATP, alteração conformacional da cabeça que se move para uma nova posição
mais próxima do terminal (+) do filamento de actina.
3. O fosfato dissocia-se da cabeça de miosina e esta sofre uma nova alteração
conformacional que restabelece a conformação original
4. Libertação de ADP

Filamentos intermédios:
Encontrados em quase todos os animais, mas não em fungos e plantas.

Associação com as membranas nucleares e citoplasmática (a sua principal função é estrutural).

Distribuem as forças de tensão pelas diferentes células de um tecido.

Têm uma organização celular semelhante à dos Microfilamentos de actina: ambos estão associados
à membrana.

Os filamentos intermédios não contribuem para a mobilidade celular (não se conhecem

movimentos celulares dependentes destes filamentos).

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São extremamente estáveis (mesmo após a extração com soluções contendo detergentes e altas
concentrações salinas, a maior parte destes filamentos mantém-se intacto (os Microfilamentos e
os microtúbulos despolimerizam).

São formados por hélices α flanqueados por domínios C e N terminais globulares. A sua formação
não envolve a hidrólise de ATP ou GTP, ao contrário do que acontece com a polimerização de
actina e tubulina.

Agrupam-se em 4 grupos (de acordo com a homologia das sequencias, o padrão de expressão nas
células e o peso molecular).

O grupo mais ubíquo de filamentos intermédios são as laminas, que se encontram exclusivamente
no núcleo.

No citoplasma se encontram as outras classes de filamentos intermédios (heterogéneos):

 Queratina – classe mais diversa, células epiteliais, constituem as unhas, o cabelo e a lã

 Vimentina e Sinemina – leucócitos, fibroblastos e em algumas células do epitélio
 Desmina – são responsáveis pela estabilização dos sarcómeros no musculo contrátil (linhas
Z e M)
 Puriferina – neurónios e sistema nervoso periférico
 Neurofilamentos – intervêm na formação dos axónios e dendrites dos neurónios

A ligação dos filamentos intermédios a outras estruturas celulares dá-se por intermedio da
“plectin” ou plectina

Plectina: “intermediate filament-associated proteins (IFAP)”. Liga os filamentos intermédios a

outras estruturas celulares.

A maior parte das doenças degenerativas da pele, músculos e neurónios são causadas pela
disrupção dos filamentos intermédios do citoesqueleto ou suas ligações a outras estruturas.

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