CITOESQUELETO

As células têm de organizar-se espacialmente e interagir

mecanicamente com o seu ambiente. Devem apresentar uma
morfologia correta, ser fisicamente fortes e possuir uma estrutura
interna adequada. Além disso, muitas sofrem alterações na forma e
devem deslocar-se de um lado a outro. Todas devem reordenar os
componentes internos ao crescer, dividir-se ou adaptar-se às
circunstâncias quando mudam. As células eucariotas desenvolvem
todas estas funções espaciais e mecânicas eficazmente, dependendo
de um sistema de filamentos denominado citoesqueleto.

Assim, podemos definir o citoesqueleto como o conjunto de

estruturas filamentosas, de natureza proteica, que formam uma rede
dinâmica, altamente complexa e interdependente, presente no
citoplasma das células tanto eucariotas como procariotas.

No citoesqueleto da maioria das células eucariotas há três tipos

de filamentos fundamentais para a sua organização espacial: os
microtúbulos, os microfilamentos e os filamentos intermédios
(fig.1). No entanto, a utilidade destes filamentos depende de um
grande número de proteínas associadas que unem os filamentos ao
resto dos componentes celulares e a eles próprios. Este conjunto de
proteínas associadas é essencial para a montagem controlada dos
filamentos em localizações específicas; entre estas, incluem-se as
proteínas motoras que deslocam os organitos ao longo dos
filamentos ou os filamentos entre si.
 Figura 1 – Filamentos do citoesqueleto

Os microtúbulos

São estruturas tubulares com cerca de 25 nm de diâmetro e

comprimento muito variável.

Em corte transversal têm perfil circular e a parede é constituída

por 13 subunidades e em corte longitudinal, seguem trajetórias
retilíneas ou ligeiramente curvas e têm aparência rígida. São muito
mais rígidos que os microfilamentos e filamentos intermédios devido
a sua estrutura tubular.

São heteropolímeros de α- e β-tubulina, os quais formam

dímeros, que são a sua unidade estrutural. Os dímeros polimerizam
em protofilamentos, que posteriormente se agregam para formar
estruturas cilíndricas ocas. Os microtúbulos, que frequentemente
irradiam em forma de estrela no citoplasma originando-se a partir do
centro de uma célula em interfase, podem reorganizar-se
rapidamente formando o fuso mitótico bipolar na célula em divisão
(população instável, de vida corta). Também podem formar
extensões móveis chamadas cílios e flagelos na superfície da célula
(população estável, de vida longa), ou feixes intimamente alinhados
que atuam a modo de pista para o transporte de materiais a lo longo
dos axónios.

Ao contrário dos microtúbulos que entram na constituição de

outras estruturas celulares (axonema de cílios e flagelos), os
microtúbulos citoplasmáticos são estruturas lábeis e dinâmicas, os
microtúbulos do fuso têm curta duração.

O padrão de distribuição dos microtúbulos oscila ao longo do

ciclo celular entre uma rede complexa durante a interfase e uma
distribuição restrita ao fuso durante a fase M.

Polimerização

Uma importante característica dos microtúbulos é a sua

polaridade. As suas extremidades têm propriedades diferentes e
crescem a velocidades diferentes. À extremidade a que se associam
preferencialmente novas subunidades dá-se a designação de
extremidade mais (+), à oposta de extremidade menos (-). Na
extremidade (-) dos microtúbulos fica localizada a -tubulina, na
extremidade (+) a -tubulina. A extremidade (+) é capaz de
crescimento mais rápido do que a extremidade (-), tendendo esta a
perder subunidades, caso não seja estabilizada.

Para que ocorra a polimerização, o heterodímero de -

tubulina deve estar unido a GTP (quer  subunidade a como a ).

Os microtúbulos, considerados individualmente, tendem a

polimerizar ou despolimerizar de modo imprevisível, uma
característica conhecida como instabilidade dinâmica, que é muito
intensa durante a fase M do ciclo celular.

Na célula em interfase, os microtúbulos estão organizados de

modo polarizado, sendo que as extremidades (+) apontam para a
periferia celular e as extremidades (-) partem duma região que as
estabiliza. Esta região, denominada centro organizador de
microtúbulos (MTOC – Microtubule Organizing Center), na maior
parte das células animais em ciclo celular corresponde ao
centrossoma, localizado próximo do núcleo. Imersas no centrossoma
existem um par de estruturas cilíndricas perpendiculares, são os
centríolos. Os microtúbulos irradiam e crescem a partir de focos de
material denso, situados nas imediações dos centríolos. Uma 3ª
forma de tubulina, a tubulina , foi identificada como parcialmente
responsável pela função daqueles focos de polimerização. No início
da fase M, os microtúbulos restringem-se a estas regiões, formando
ásteres que originarão os polos do fuso.

O centrossoma

O centrossoma, composto por dois centríolos rodeados de uma

matriz proteica densa chamada material pericentriolar (MPC), foi
recentemente demonstrado que está composto por centenares de
proteínas. Contrariamente ao que tem sido sugerido pelos modelos
iniciais, os centríolos, cilindros com forma de barril orientados
perpendicularmente e compostos de tripletes de microtúbulos
organizados com precisão, não são necessários na organização dos
microtúbulos. Esta função requer de componentes do MPC como a -
tubulina, outro membro da superfamília tubulina. A diferença da - y
-tubulina a -tubulina não é incorporada no polímero microtubular.
Esta forma parte de um grande complexo proteico, o anel de -
tubulina (-TuRC), que nucleia a polimerização microtubular.

A dinâmica de polimerização microtubular depende não só da

concentração de tubulina, mas também de outras condições do
meio. É inibida por baixas temperaturas e iões Ca2+ e favorecida pela
presença de GTP ou GDP e iões Mg2+.

A montagem e a estabilidade dependem da temperatura.

Quando os microtúbulos se arrefecem a 4ºC despolimerizam-se em
dímeros de -tubulina. Quando se aquecem a 37ºC na presença de
GTP, os dímeros de tubulina polimerizam-se para formar
microtúbulos.

Com concentrações superiores à concentração crítica (Cc), os

dímeros polimerizam para formar microtúbulos, com concentrações
inferiores à Cc, os microtúbulos despolimerizam.

O nucleótido, GTP ou GDP, unido à -tubulina faz com que a Cc

para a montagem seja diferente. O extremo preferido é o +.

Quando a concentração de -tubulina é mais elevada que a Cc

da extremidade (+), mas é menor que a Cc da extremidade (-), os
microtúbulos podem crescer numa só direção, agregando numa
extremidade e desagregando na outra.

Como a concentração intracelular de tubulina capaz de realizar

a montagem é de 10-20 M muito maior que a Cc para a montagem
(0,03 M); a polimerização vê-se muito favorecida na célula.

Algumas substâncias químicas interferem na polimerização e

despolimerização dos microtúbulos. Estas toxinas são produzidas
como autodefesa por plantas, fungos ou esponjas e geralmente
alteram as reações de polimerização dos filamentos. A toxina une-se
fortemente ao próprio filamento ou a extremidades livre que forma o
polímero. A colquicina extraída do açafrão silvestre, impede a
polimerização dos microtúbulos, ao unir-se à tubulina livre no
citoplasma. Em sentido contrário, o taxol, extraído da casca do teixo
(Taxus baccata), se une e estabiliza os microtúbulos, provocando um
incremento da polimerização da tubulina, conduz a morte por
apoptose da célula.

Proteínas associadas aos microtúbulos ou MAP

O estudo da formação dos microtúbulos levou à identificação

de um conjunto de proteínas que se ligam diretamente e
copolimerizam com a tubulina. Genericamente, estas proteínas
denominam-se proteínas associadas aos microtúbulos ou MAP.

As MAP classificam-se em dois grupos:

1. Motoras: são proteínas que consomem energia (hidrólise do

ATP) para movimentar-se ao longo dos microtúbulos e
transportar vesículas ou organitos a distintos locais do
citoplasma.

2. Não motoras: desenvolvem funções estruturais, como a

formação de redes e feixes, a estabilização de microtúbulos,
etc.

A estrutura de uma MAP estabilizadora apresenta dois

domínios: um domínio básico de união ao microtúbulo e outro ácido
de projeção (fig. 2). Este braço de projeção pode unir-se a
membranas, filamentos intermédios ou outros microtúbulos, e o seu
comprimento controla a distância que separa os microtúbulos.

Figura 2 – MAPs estabilizadoras

Além das MAP que desempenham funções de natureza mais

estrutural, existem também aquelas que estão envolvidas na
produção de movimento vetorial ao longo da rede de microtúbulos,
conferindo, assim, movimento intracelular a vesículas e organitos. As
MAP envolvidas no movimento designam-se por motores
moleculares, sendo enzimas que associam a energia libertada pela
hidrólise do ATP à geração de movimento ao longo de um substrato
intracelular. Estas proteínas ligam-se por uma das extremidades ao
microtúbulo e pela outra à estrutura que irá ser movimentada.
 A primeira proteína motora identificada foi a miosina do
músculo-esquelético, responsável da geração de força da contração
muscular. Esta miosina é chamada miosina II.

Definem-se duas grandes famílias de proteínas motoras

associadas aos microtúbulos:

1. As dineínas, que possibilitam o movimento desde a

extremidade (+) em direção à extremidade (-), ou seja, em
termos gerais, da periferia da célula para a região mais
central do MTOC; importante para a localização do
complexo de Golgi próximo do centro da célula.

2. As cinesinas, que possibilitam o movimento desde a

extremidade (-) em direção à extremidade (+) dos
microtúbulos, ou seja, até a periferia celular.
Estruturalmente parecida à miosina II. Nos humanos existem
40 cinesinas diferentes.

No entanto, a produção de força motriz por parte deste sistema

também se pode basear na despolimerização de microtúbulos, tal
como acontece com a deslocação dos cromossomas durante a fase
inicial da anafase (anafase A) da mitose.

Funções dos microtúbulos

Os microtúbulos e as proteínas associadas participam em

numerosas actividades celulares. As principais funções são: contribuir
ao estabelecimento da forma particular de cada tipo celular; estão
envolvidos no tráfego intracitoplasmático de vesículas e organitos
durante a interfase, na construção do fuso mitótico e movimentação
dos cromossomas no mesmo; das propriedades migratórias das
células e da criação e manutenção de domínios citoplasmáticos
diferenciados; participam nos processos de endocitose e exocitose;
constituem os centríolos celulares e formam o axonema de cílios e
flagelos.
 Agrupações complexas de microtúbulos

Cílios e flagelos

Os cílios são projeções citoplasmáticas móveis, com cerca de

0,25 m de diâmetro e vários micrómetros de comprimento (5-10
m em média), contendo no seu interior um citoesqueleto embebido
por uma matriz proteica e rodeado por uma diferenciação da
membrana celular. A função dos cílios é:

1- facilitar a locomoção celular (protozoários ciliados) e

2- deslocar fluidos ou células na superfície das células

epiteliais.

Por exemplo, a limpeza da nossa árvore brônquica é feita pelo

arrastamento do muco secretado, que fixa as impurezas inspiradas,
tais como as partículas das poeiras, os vírus e as bactérias, em
direção à faringe. Um outro exemplo é o do arrastamento do óvulo
fecundado em direção ao útero ao longo da trompa de Falópio
devido à atividade ciliar das células da trompa.

Os flagelos das células eucarióticas possuem uma estrutura

semelhante à dos cílios, encontrando-se nos protozoários flagelados,
nos espermatozoides e em certas células vegetais. São mais longos e,
geralmente, em menor número. Assim enquanto uma célula ciliada
dos brônquios apresenta cerca de 300 cílios um protozoário flagelado
apresenta apenas um flagelo. Os cílios têm movimento em chicote
enquanto os movimentos flagelares são de tipo sinusoidal. O flagelo
das bactérias é muito diferente.

O axonema

A organização estrutural do citoesqueleto do cílio ou do flagelo

designa-se axonema e foi descrito em 1950. É constituído por
microtúbulos e proteínas a eles associadas. Os microtúbulos se
dispõem num círculo de 9 dupletos a rodear 2 microtúbulos centrais
simples, no que se denomina padrão 9d + 2s. Enquanto os
microtúbulos centrais são independentes um do outro, isto é,
encontram-se separados, nos dupletos periféricos, o microtúbulo
mais externo (microtúbulo B) compartilha parte da parede do
microtúbulo mais interno (microtúbulo A). A parede dos
microtúbulos está formada por 13 protofilamentos que são 10 no
caso do microtúbulo B.

Existem várias proteínas associadas aos microtúbulos do

axonema que se visualizam ao ME:

1. Os braços de dineína são estruturas que se projetam interna

e externamente do microtúbulo A em direção ao
microtúbulo B do par seguinte. Deles depende a motilidade
ciliar, pois provocam o deslizamento dos microtúbulos sobre
os outros. Alteram a sua forma quando são fosforilados.
Quando estão em repouso estão rectos, quando chega o ATP
descolam-se para o lado esquerdo e provoca o
deslocamento do resto à direita. Como resultado o flagelo e
os cílios dobram-se.

2. As pontes de nexina são estruturas que ligam o microtúbulo

A de um par, ao microtúbulo B do par adjacente seguinte.
São estas estruturas que mantêm intacta a circunferência
dos dupletos do axonema.

3. As projeções radiais são estruturas que se projetam a partir

do microtúbulo A em direção ao par de microtúbulos
centrais.

4. A bainha interna é uma estrutura que rodeia os

microtúbulos centrais.

As projeções radiais e a bainha interna coordenam o

deslizamento dos microtúbulos.
 5. A ponte central é uma estrutura que interliga os
microtúbulos centrais.

6. Os filamentos radiais periféricos são estruturas que unem

os dupletos à membrana ciliar.

Os microtúbulos do axonema inserem-se a nível citoplasmático

no corpúsculo basal, corpo basal ou cinetossoma. Trata-se de um
cilindro oco cuja parede é constituída por 9 tripletos de microtúbulos
(A, B e C). Aos tripletos se encontram associadas inúmeras outras
proteínas que constituem a matriz do corpo basal e que asseguram,
quer a sua fixação ao citoesqueleto celular, quer a sua motilidade. Os
microtúbulos A e B do corpo basal originam os microtúbulos A e B do
axonema. Os microtúbulos centrais do axonema não nascem do
cinetossoma, mas si de uma estrutura densa, a placa basal ou
axossoma, que se encontra no eixo do cílio, numa região
denominada colo do cílio.

A região terminal do cílio é caracterizada pelo desaparecimento

gradual dos microtúbulos B.

O movimento de um cílio ou um flagelo é dependente de ATP.

Os microfilamentos – Filamentos de actina

A forma da célula depende da organização dos filamentos de

actina e das proteínas que conectam os microfilamentos à
membrana. Formam muitos tipos de prolongações citoplasmáticas.
Algumas são estruturas muito dinâmicas como os filopódios ou
lamelipódios, que as células utilizam para explorar o território e
deslocar-se. Outras estruturas são estáveis, como os feixes regulares
dos estereocílios na superfície das células epiteliais pilosas do ouvido
interno, que vibram como cordas rígidas na resposta ao som. Dentro
da célula, os filamentos de actina também podem formar estruturas
transitórias e estáveis: assim, quando a célula se divide em duas na
citocinese forma-se transitoriamente o anel contrátil; feixes de
actina mais estáveis permitem às células unir-se a um substrato
subjacente e permitir a contração muscular.

São constituídos pela polimerização da proteína globular actina

G, que é uma das proteínas mais abundantes nas células eucariotas,
originando os filamentos de actina F. Os dados atuais apontam para
que os microfilamentos sejam constituídos por duas cadeias de
actina F dispostas paralelamente em ângulo de 155º, o que resulta
numa conformação helicoidal. Cada molécula de actina contém um
ião Mg2+, associado com uma molécula de ATP ou ADP.

Presentes no citoplasma das células eucarióticas são estruturas

filamentosas de cerca de 5-7 nm de diâmetro sob a forma de feixes
de filamentos paralelos ou redes de filamentos anastomosados. Nas
células animais encontram-se normalmente localizados próximos da
membrana plasmática. São relativamente flexíveis, comparados com
os microtúbulos ocos e cilíndricos, mas também mais curtos. Mas
numa célula viva estão interligados e unidos mediante uma grande
variedade de proteínas acessórias, tornando a estas grandes
estruturas muito mais resistentes que os filamentos individuais.

Polimerização

Os filamentos de actina, tal como os microtúbulos, são

estruturas polarizadas. Crescem por adição de monómeros a uma das
extremidades, ligação que ocorre a maior velocidade na
extremidade em que a actina G está associada a uma molécula de
ATP. A adição de iões, Mg2+, K+ ou Na+ na solução de actina G provoca
a polimerização da actina G em filamentos de actina F. O processo
também é reversível.

Na célula são criados e destruídos filamentos de actina

continuamente. É o componente do citoesqueleto mais dinâmico.
No entanto, as condições e a concentração de actina no citosol
impedem que os monómeros se associem espontaneamente para
formar filamentos. A associação de monómeros de actina G é uma
reação termodinamicamente desfavorável, requerendo, para isso, a
presença de fatores de nucleação (FN), complexos proteicos, como o
complexo Arp (actin-related proteins) ou Arp 2/3 que estimula a
polimerização da actina e atuam como moldes para a formação de
um novo microfilamento ou as forminas que estabilizam uniões
espontâneas favorecendo a elongação, que atuam como centros
nucleadores. Isto é tremendamente útil para a célula já que permite
criar novos filamentos apenas onde são necessários.

Proteínas associadas

Os microfilamentos podem interagir com um grande número

de outras estruturas e adquirir diferentes propriedades através de
várias moléculas genericamente denominadas de proteínas de
ligação à actina (ABP - actin binding proteins). De facto, as múltiplas
funções celulares dos microfilamentos resultam, em larga medida, da
possibilidade de interação das formas G e F de actina com um grande
número de outras proteínas. Globalmente as características da
polimerização da actina, bem como das suas proteínas de ligação,
asseguram que o sistema de microfilamentos seja altamente
dinâmico.

Este grupo de proteínas pode ainda mediar a interação dos

microfilamentos com outras estruturas celulares, nomeadamente
membranas, ou funcionar como motores, agrupadas na grande
família das miosinas. Tal como o sistema microtubular, também o
sistema de microfilamentos está envolvido na localização e
movimentação intracitoplasmática de organelos ou vesículas.
Igualmente, neste sistema a produção de força mecânica para
obtenção de movimento não se baseia apenas nos motores, uma vez
que a própria polimerização da actina é, por si só, suscetível de
produzir movimento intracitoplasmático e deformar membranas.
 Funções dos microfilamentos

Os microfilamentos encontram-se em todo o citoplasma,

embora se localizem, preferencialmente, na região cortical das
células, que é a área adjacente à membrana plasmática. Define-se,
assim, uma rede cortical de microfilamentos, que em associação com
a miosina parece exercer papéis importantes na fagocitose, na
citocinese (através do anel contráctil na zona de separação das duas
células filhas) e na locomoção celular. As microvilosidades das células
intestinais e os estereocílios das células auditivas são exemplos de
diferenciações permanentes da superfície celular cuja disposição
filiforme é atribuída aos feixes de actina F que se localizam no seu
eixo.

Os filamentos intermédios

Encontram-se em quase todas as células animais mas faltam

nas plantas e nos fungos. Todas as células eucariotas apresentam
actina e tubulina, no entanto, os filamentos intermédios só se
encontram em alguns metazoos, incluindo vertebrados, nematodes e
moluscos. Mesmo nestes organismos, os filamentos intermédios não
são necessários para todos os tipos celulares. São muito abundantes
nas células submetidas a estres mecânico.

São filamentos de proteína fibrosa de 8-12 nm de diâmetro, são

os componentes do citoesqueleto mais estáveis, dando suporte aos
organelos (pelas suas fortes ligações), e heterogéneos. Parece que
não apresentam polaridade. Formam uma rede perinuclear que se
estende até à membrana celular.

Ao contrário das tubulinas e das actinas, as subunidades

estruturais do sistema de filamentos intermédios são proteínas
fibrosas em forma de bastonete. Estas apresentam uma
conformação molecular específica, assente num domínio central em
hélice  com cerca de 310 a 350 aminoácidos e em duas pequenas
porções globulares em ambas as extremidades, com dimensões e
sequência muito variáveis (fig. 3).

Figura 3 – Estrutura dos filamentos intermédios

Os monómeros ou subunidades unem-se a outros para formar

dímeros. Dois destes dímeros podem associar-se para formar
tetrâmeros e os tetrâmeros associam-se formando octâmeros.
Quatro octâmeros formam a unidade fundamental de montagem e
várias unidades associam-se pelos seus extremos para formar os
filamentos intermédios como uma corda. As zonas centrais dos
monómeros são semelhantes entre os distintos tipos de filamentos
intermédios, no tamanho e sequência de aminoácidos, pelo que
todos têm um diâmetro e forma parecidos. As cabeças ou zonas
globulares são as regiões da proteína encarregues de interagir com
outros componentes celulares. Nos distintos tipos de filamentos
intermédios estas cabeças são variáveis na forma e sequência de
aminoácidos

Com exceção das laminas, que se encontram no

compartimento nuclear de todas as células dos animais
multicelulares, este sistema difere do dos outros constituintes do
citoesqueleto, uma vez que a identidade molecular dos filamentos
intermédios citoplasmáticos varia entre os diferentes tipos celulares.
Esta especificidade é útil desde o ponto de vista clínico para a
caracterização de tumores de origem desconhecida, em que o
diagnóstico histológico convencional não é conclusivo.

Tipos

Nos vertebrados superiores, as subunidades que formam os

filamentos intermédios constituem uma superfamília de proteínas -
helicoidais localizadas no citoplasma de diferentes tecidos e a
membrana nuclear. A superfamília está dividida em 4 grupos sob a
base da semelhança na sequência e padrão de expressão nas células.

O grupo mais ubíquo são as laminas que apenas são

encontradas no núcleo. Há três laminas nucleares: A, B e C. Os dados
atuais sugerem que as laminas nucleares estão envolvidas na
estabilidade estrutural do núcleo e na replicação do DNA.

As células epiteliais expressam ceratinas ácidas e básicas. As

ceratinas são a classe mais diversa de proteínas de filamentos
intermédios e se expressam em numerosas isoformas. As isoformas
podem ser divididas em 2 grupos: umas 10 ceratinas são específicas
para os tecidos epiteliais “duros”, que dão origem as unhas, pelo e lã;
umas 20 denominadas citoceratinas, costumam ser encontradas nos
epitélios que recobrem as cavidades internas do corpo. Cada tipo de
epitélio expressa sempre uma combinação características de
ceratinas ácidas e básicas.

No tipo III se classificam 4 proteínas. Podem formar filamentos

intermédios homopoliméricos ou heteropoliméricos. A proteína de
filamentos intermédios de mais ampla distribuição é a vimentina de
leucócitos, células endoteliais dos vasos, algumas células epiteliais e
fibroblastos. Os filamentos de vimentina ajudam a suportar as
membranas celulares e as redes de vimentina ajudam a manter o
núcleo e outros organitos no local definido dentro da célula. As
outras proteínas do grupo III têm uma distribuição mais limitada. Os
filamentos de desmina das células musculares são responsáveis da
estabilização dos sarcómeros no músculo em contração. A proteína
acídica fibrilar glial forma filamentos nas células da glia que rodeiam
os neurónios e nos astrócitos. A periferina encontra-se nos neurónios
do sistema nervoso periférico.

O centro dos axónios neuronais está ocupado por

neurofilamentos, corresponde ao grupo IV, responsáveis do
crescimento radial do axónio.

Proteínas associadas

As proteínas associadas com os filamentos intermédios (PAFI)

estabelecem ligações cruzadas entre os filamentos intermédios para
organiza-los em feixe ou em retículo, e com outras estruturas
celulares, incluída a membrana plasmática.

Funções dos filamentos intermédios

Os filamentos intermédios citoplasmáticos são essenciais para a

estabilidade mecânica das células e tecidos. Se montam em rígidos
cabos que mantem em oposição as camadas de células epiteliais,
ajudam aos neurónios a estender compridos e robustos axónios e
permitem formar resistentes apêndices como os cabelos e as unhas.

A associação dos filamentos intermédios com o núcleo e a

membrana plasmática sugere que a sua função principal é estrutural.

A sua função principal é a organização da estrutura

tridimensional interna da célula (por exemplo, formam parte do
invólucro e dos sarcómeros). Também participam em algumas uniões
intercelulares (desmossomas).

Ao contrário dos microtúbulos e microfilamentos, não

participam na mobilidade celular

Assim, em geral os filamentos intermédios atuam como

elementos de união da célula, enquanto os microtúbulos e os
filamentos de actina atuam a modo de ossos e músculos,
respetivamente. Da mesma forma que precisamos que os nossos
ligamentos, ossos e músculos trabalhem juntos, os três sistemas de
filamentos do citoesqueleto devem funcionar normalmente de forma
coletiva, proporcionando à célula a resistência, a forma e a sua
capacidade de movimento.

Patologias devidas aos filamentos intermédios

Existem mais de 75 doenças humanas associadas a defeitos nos

filamentos intermédios: miopatias, esclerose lateral amiotrófica,
Parkinson, cataratas, etc.
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