Carboidratos OBS.

: Na glicose a hidroxila anomérica está

• Pelo n° de carbono: triose, pentose, etc
·
ligada ao C1 e, a frutose, ao C2
Classificação: Quando a hidroxila anomérica apresenta
• Pela posição da carbonila (C=O): aldose direção contrária ao da hidroxila do carbono
ou cetose 6, é denominada configuração do tipo alfa.
Caso apresentem direção no mesmo
sentido, é beta.
Série D ou L: determinada pela orientação
dos átomos de -OH do carbono assimétrico ·red
mais afastado do grupo carbonila
plo: CH20H
6

anome -anomérica
Ok
0 H
A in
/ 4 on

die* O on Pi
Série D (-OH direita) e série L (-OH &
D-gluose Bet-glicose
esquerda)
• No organismo, são mais OBS..Na anecessidade de pelo
encontrados carboidratos da série D lig, glicosídica menos uma das fi

droxilas ser a anomérica

vidrocar

anoméricana estruturao dis

OBS2.:Se houver uma drocila

sacarídeo será redutor

N
0 0
c
=

* -

*O w =

e -

CH2ON Polissacarídeo
D-gliceraldedo O Homopolissacarídeos: uma única unidade de
monossacarídeo
CHzDt

D-Ribose

Amido e glicogênio : homopolissacarídeos

• Enantiômeros: possuem imagens
especulares um do outro (imagem em
espectro da molécula)
• Epímeros: isômeros ópticos que não são Celulose: homopolissacarídeo
imagens especulares. Diferem na
configuração de apenas 1 átomo de
carbono
Ciclização das moléculas de glicose e frutose
• Açúcares em solução aquosa apresentam
forma cíclica
• Durante a ciclizacao os monossacarídeo
podem adquirir a forma de PIRANO (5C no
anel) ou FURANO (4C no anel)
• A reação ocorre entre a hidroxila do
penúltimo C com o grupamento cetona ou
aldeído, desfazendo o grupo C=O e
gerando outra hidroxila)
For
CAZON
• apresentam estrutura semelhante
• Glicogênio é reserva energética animal
• Amido é reserva energética vegetal
• função estrutural
• Lig. Glicosidica do tipo beta
Obs.: a amilase degrada lig do tipo alfa, mas não
beta, e por essa razão não digerimos celulose
Heteropolissacarídeo: 2 ou mais monômeros
de monossacarídeo
Glicosaminoglicanos: heteropolissacarídeos
Ex: heparina, ac hialurônico
Glicoconjugados: açúcares + outros tipos de
moléculas
• Reserva energética
• Estrutural
Funções • Síntese de ácidos
nucleicos e coenzimas

esow
-
ti
• Antígenos
↑
H p O
-.
2 0 Ori
= • Glicocalix
.i Ofi
.
↳ ↳e é androide
* -
C -

D N O anomérica
redutora
crzow
 Digestão e absorção de carboidratos
Boca: alfa- amilase salivar
Intestino delgado: duodeno: alfa amilase
pancreática

OBS.: A amilase consegue degradar ligações ÓLEOS GORDURAS

alfa 1-4, mas não beta 1-4, por isso digerimos
amido, mas não celulose
-

Como funciona a digestão?

Dissacaridades: quebram as ligações

glicosidicas dos dissacarídeos, formando Ceras
monossacarídeos que serão absorvidos
As dissacaridades estão localizadas nas Estrela--o-cracass
microvilosidades En
-

ester

Os monossacarideos são transportados para Ceras são formadas por ácidos graxos de
os enterocitos (cels epiteliais do intestino) cadeia longa que reagem com álcoois de
cadeia longa

Lipídeos Glicerofosfolipídeos
Característica comum: baixa Glicerol+ fosfato + álcool + 2 AG
hidrossolubilidade, ligações apolares (C-C ou possuiuma partepolare outra apolar
↳

H-C) ANffico
3

1. Ácidos graxos:
• Grupo funcional carboxila, presente na
forma desprotonada
• Grupo carboxila é o 1º carbono, o carbono
mais próximo a ele é o alfa e o mais
distante, o gama
• Os mais abundantes são de cadeia longa

Derivados dos ácidos graxos:

Triglicérides Esfingolipídeos
• Encontrados na forma de óleos ou gorduras
• Derivados de 3 ácidos graxos e 1 glicerol Esfingosina+ AG + cabeça polar
• Completamente apolares ~ANEIFICOS
ÓLEOS GORDURAS
• origem vegetal • origem animal
• rico em AG polinsaturados • rico em AG
• maior fluidez saturados
• menor TF • maior TF
• sólido a
• liq a temperatura ambiente
temperatura
ambiente
• menor fluidez
 Eicosanoides
• mediadores de processos inflamatórios
• aspirina e ibuprofeno
Derivados do isopreno:
Esteroides
Digestão e absorção de lipídeos
1- emulsão dos triglicérides por sais biliares
2- hidrólise parcial dos triglicérides (pela
lipase pancreática)
3- absorção: difusão através da membrana
de AG e sais biliares
4- Enterócito: Ac Graxo + Monoacilglicerol >
Triglicérides
5- Formação de quilomicrons (é uma lipoproteína,
rico em triglicérides por dentro e por uma
monocamada de fosfolipídios na interface)

• Núcleo esteroide
• 4 anéis fundidos
• Principal representante é o colesterol

• Colesterol: precursor de hormônios,

componente de membrana, percursor da
vit D
• Os hormônios esteroides são
sintetizados a partir do
colesterol
Outros isoprenoides:
• Vitamina A
• Vitamina K
 PROTEÍNAS • Alfa hélice: as ligações de hidrogênio
ocorrem de 4 em 4 aminoácidos, ela é
organizada dessa maneira
Quais suas funções?

Enzimática
Transporte de O2
Hormonal
Defesa (anticorpos)
Estrutural (colágeno, queratina)

Estrutura primária:
• É definida pela ordem dos aminoácidos,
e é mantida pelas ligações peptidicas

• Beta pregueada: não há uma ligação

de hidrogênio organizada entre os
aminoácidos

↳
eigafã peptidid

• Ocorre a união de dois aminoácidos com

saída de água

• União entre ácido carboxílico do primeiro

aminoácido e o grupo amina do segundo
aminoácido, formando uma lig peptidica

• A estrutura da proteína deve ser escrita Estrutura terciária:

no sentido N-terminal para C-terminal • Mantida por ligações que ocorrem entre as
cadeias laterais dos aminoácidos na
Estrutura secundária: mesma cadeia proteica
• Formada pela ligação de hidrogênio
entre o grupo C=O de um aminoácido e
o NH de outro

• Essa ligação forma um dipolo elétrico (O- e

N+)

Comuns: alfa-hélice e beta-pregueada

Estrutura quartenária: Alteração da conformação da
• Mantida por ligações que ocorrem entre as proteína: ela perde a função
cadeias laterais de aminoácidos presentes Pode ser devido:
em diferentes cadeias proteicas: • Calor
• Soluções de ácido ou base
• Agentes redutores

Desnaturação de proteínas:

• Afeta a estrutura espacial da

proteína e ela perde sua
configuração original
Pode ser devido:
• pH
• Temperatura
• Concentração de sais

Proteínas globulares:
• enzimas, proteínas motores (actina e
miosina), proteínas transportadoras
(hemoglobina), imunoglobulinas
(anticorpos)

Proteínas ligantes ao oxigênio

Obter O2 da atmosfera apenas por difusão
limita o tamanho dos organismos. Sistemas
circulatórios operam esse problema, mas são
necessárias moléculas de transporte como a
hemoglobina, pois o O2 é fracamente solúvel
em soluções aquosas como o sangue

Proteínas fibrosas: MIOGLOBINA VS HEMOGLOBINA

• Possuem função estrutural Só tem 1 grupo Tem 4 grupos heme
• Conferem flexibilidade e/ou heme, não (2 alfa, 2 beta)
resistência alterando o Estrutura
• Ex.: colágeno formato quartenária -
Armazena e facilita o permite o transporte
transporte de O2 para o de oxigênio
músculo Transporta O2 dos
pulmões para os
tecidos
HEME: grupo com 1 átomo de Fe dentro do anel
orgânico, um O2 para cada grupo heme
 Mioglobina tem
afinidade maior pelo O2

A hemoglobina precisa
soltar o O2, então não
tem tanta afinidade

Hemoglobina transita
de um estado de maior
intensidade para um
de menor intensidade

OBS: Quando o O2 se encaixa no ferro, o

grupo heme muda de posição. Isso faz o
aminoácido também mudar de formato (a
proteína se altera). Assim, a hemoglobina
muda a sua afinidade pelo O2

Damais
->

muda refeito cascata

quanto
mais

Assim háduas
formas
molic.
da BPG 4BPG -atinidade

Interage com aminoácidos positivos da

Efeito Bohr subunidade beta da hemoglobina

A afinidade da hemoglobina também é O BPG estabiliza o estado T, diminuindo a

alterada pelo pH afinidade da hemoglobina

• Protonada (+ ácida) - estado T Mas qual a importância?

• Desprotonada (+ básica) - estado R -

Nos tecidos há uma liberação de CO2,
diminuindo o pH e indo para o estado T,
liberando O2
No pulmão, o pH sobe, fazendo a
hemoglobina desprotonar, promovendo o
estado R. Ela começa a receber O2,
aumentando a afinidade
Transfusão de sangue
BPG é consumido na bolsa de sangue
Aumenta a afinidade pelo O2 devido ao
baixo BPG
Hemoglobina fetal:
• Tem afinidade maior pelo O2 do que a
hemoglobina de adulto (porque não
interage com o BPG)
(por esse motivo o bebê pega O2 da mãe)
• No decorrer do tempo a hemoglobina muda Talassemia (alfa ou beta):
• A hemoglobina fetal tem 2 alfa e 2 gama, não • Não produz a mesma quantidade de alfa
tem beta por isso não interage com BPG e beta
• Quem tem a doença possui cópias
Fatores que alteram afinidade: disfuncionais ou deletadas
• Concentração de O2 • Pra compensar essa falta ela produz
• pH mais HbF (fetal)
• BPG
• Temperatura

Sistema Tampão
Temperatura
• quanto maior a temperatura menor a • pH e ionização da água
afinidade pelo O2
pH= -log [H+]
• o íon H+ não existe sozinho, só na forma
de H3O+

Ácidos e bases segundo Bronsted

Ácidos: substâncias que liberam íons H+

Ácidos fortes: dissociam-se ~ 100%
Ácidos fracos: dissociam-se pouco

Bases: substâncias que recebem H+

Bases fortes: associam-se fortemente ao H+
Bases fracas: associam-se fracamente ao H+
OBS: Hemoglobina glicada
(É a hemoglobina + glicose) Ka e pKa
+6% = diabetes
Ka - constante de dissociação ácida
Doenças relacionadas a hemoglobina Quanto maior o Ka, maior a dissociação,
mais forte o ácido
Anemia Falciforme:
• Hemoglobina S • Quanto maior o Ka, menor o pKa
• Troca de dois aminoácidos faz perder a
solubilidade (mudando a forma, a
hemoglobina passa a ser em formato de
meia lua)
 •
Função do sistema tampão
evitar variações bruscas de pH em uma
Enzimas
solução FUNÇÃO
• Catalisadores das reações dos sistemas
IMPORTANTE!! biológicos
• Alto grau de especificidade para os seus
• Quando pH<pKa prevalece a forma ácida, respectivos substratos
forma protonada • Contém uma região específica formando um
bolso, que é o sítio ativo
• Quando pH>pKa prevalece a forma básica, • Sítio ativo liga o substrato, formando
desprotonada complexo ES (enzima substrato)

• Faixa de tamponamento: pKa+1/ pKa-1

• Enzimas convertem substratos em produtos,

mas permanecem sem modificação

• Enzimas aceleram a reação por diminuírem a

energia de ativação

Cofatores e Coenzimas

• Funcionamento ótimo do tampão ocorre Cofatores: moléculas ou íons que devem estar
quando pKa=pH presentes para a enzima ser ativa
Coenzimas: são cofatores formados por
• Ácidos polipróticos: mais de uma faixa de moléculas orgânicas não protéicas
tamponamento
Representação gráfica:

O que altera a velocidade da reação?

• Temperatura
• pH
Isoenzimas
• Enzimas diferentes que catalisam a mesma
reação
• Importância clínica: diagnóstico de infarto
agudo do miocárdio
 Cinética enzimática Inibição enzimática
• Importância: dosagem da enzima é feita • São pequenas moléculas exógenas que
pela sua atividade enzimática fazem interação direta e específica com a
• Excesso ou falta da enzima causa doença enzima e diminuem sua atividade

Inibidores irreversíveis:
• Formam ligação covalente com a
enzima inativando-a permanentemente
8 3
+ -
E

• Enzima ligada a inibidor não gera produto

Divisão em 2 etapas: Inibidores reversíveis:

• Apresentam afinidade pela enzima por
1ª etapa: rápida interações não covalentes: pontes de
Afinidade E-S hidrogênio, interações hidrofóbicas etc
E 5
+

[]
=

2ª etapa: lenta
Transformação S -> P Podem ser:

• Competitivos
-Substrato e inibidor apresentam
• Quanto maior a quantidade de substrato, semelhanças estruturais
maior a velocidade da reação, mas há uma -Ele não sofre alteração pela enzima
saturação da enzima
↳ s não
limite a
partir do qual o aumenta as

↳ ste de Michael Menten

-Se a quantidade de substrato for muito

• Quanto mais Km, menor a afinidade maior que do inibidor, a inibição pode ser
pelo substrato revertida por competição
im afinidade
m afinidade -Vmáx não é afetada pela presença do inibidor
-Km na presença do inibidor é maior - a
• Quando [S] = Km -> V=Vmax/2 enzima inibida aparentemente tem menor
afinidade
• Não competitivos Regulação Enzimática

-Liga-se reversivelmente a enzima em local Formas de regulação enzimática:

diferente do sítio ativo e não afeta a ligação
do substrato 1. Concentração de enzimas e substratos

Aumenta [S] -> Aumenta V

-Vmax é menor
-Km não será afetado

~ Pode ser aumentada por indução hormonal

Aumenta [enzimas] -> Aumenta V

• Acompetitivos
-A ligação do inibidor ocorre somente após a
ligação do substrato
-Km é menor, ocorre aparente aumento da
afinidade 2. Regulação alostérica
-Vmax aparente é menor
• enzimas que mudam de forma na presença
do modulador

HOMOALOSTERIA

• o próprio substrato modifica a forma da

enzima (ele atua como o modulador)
• sítio ativo é o sítio alosterico
 HETEROALOSTERIA 3. Regulação por modificação covalente

• Nesse caso o substrato não é o modulador Fosforilação

• Sítio alostérico é diferente do sítio ativo A enzima muda de atividade por adição de
• Há uma mudança de forma e atividade um fosfato
na enzima
• Pode ser + ou -

POSITIVA

• Aumenta a velocidade da reação

• Aumenta a afinidade e abaixa o Km Outros tipos:

NEGATIVA

• Reduz a velocidade 4. Zimogênios e pró-enzimas

• Diminui a afinidade
Pró-enzimas: são enzimas atividade pela quebra
de parte da cadeia peptídica
Zimogênios: pró-enzimas que quebram
proteínas
5. Proteínas regulatórias e compartimentalização • Autócrina
-a própria célula gera o sinal

↳
Proteinas
-
• Neuronal
regulatorias
-quem produz é o neurônio
Compartimentalização -sinal lançado na fenda sináptica
• Nesse caso as vias metabólicas ficam
em compartimentos diferentes (já que
não podem ocorrer simultaneamente)

Hormônios e biossinalização 1
Sinalização pode ser:
• Por contato
• Endócrina -só ocorre se há contato entre a célula-alvo
-manda o sinal para a corrente sanguínea, e e a sinalizadora
ele será recebido pelas células-alvo -sinal preso na superfície da célula
-mais simples

• Parácrina
-não é a glândula que produz Etapas da biossinalização
 Etapa 1: SINAL Etapa 4: RESPOSTA
• Feita por hormônios e outros mediadores • São os efeitos obtidos com o sinal
químicos
• Sinal fica no meio extracelular Características da biossinalização
• Muitos não atravessam a membrana, por
serem polares Especificidade
• o receptor é ativado exclusivamente por seu
Etapa 2: RECEPÇÃO sinal específico, outros sinais não se ligam
• Receptores são proteínas que reconhecem
e se ligam especificamente ao sinal Adaptação
• você estimula um receptor e então há um
Sinais Sinais circuito de retroalimentação que vai inativar
Hidrossolúveis Lipossolúveis esse receptor ou promover sua remoção da
receptores ficam na receptores no núcleo superfície da célula
membrana ou citoplasma

a · Amplificação
Etapa 3: TRANSDUÇÃO • Uma molécula é capaz de ativar milhares
• Sequência de reações de ativação de de proteínas alvos
proteínas
• Cascata de sinalização
• Há formação de segundos mensageiros

Integração de sinais
• Dois sinais interferindo em um mesmo
intermediário, a resposta é a somatória deles

• o 2º mensageiro é como um representante

do hormônio dentro da célula. Nela, só há
percepção do 2º mensageiro
 Cascata do glucagon
1. O glucagon se liga ao receptor, ativando-o durante o jejum
2. O receptor vai ativar a proteína G
3. a proteína G vai ativar a enzima adenilato A fosforilação final da cascata causa:
ciclase
4. A adenilato ciclase vai produzir AMPc
(2º mensageiro) a partir do ATP
5. O AMPc vai ativar a proteína quinase A
6. A proteína quinase A vai fosforilar as
enzimas-alvo
Sobre a proteína G:
• Proteína quartenária
• Possui 3 subunidades: alfa, beta e gama
GI +
GDP:complexado e inativo
GU GTP: isolado
+
e ativo
• A interação da proteína G com receptor
ativo faz com que haja uma troca de GDP
por GTP na subunidade alfa.
• Isso promove sequência da transdução
Sobre a proteína quinase A:
• Proteína quartenária
• 2 subunidades catalíticas e 2 subunidades
regulatórias
• A ligação do AMPc às subunidades R faz
com que haja liberação das subunidades C
• As subunidades C livres fosforilam as
enzimas-alvo
Efeitos dessa cascata
OBS.: glucagon é secretado pelo pâncreas
• hidrólise de triglicérides no tecido adiposo
• quebra de glicogênio no fígado, alem da
conversão de aminoácidos em glicose
Ação da fosfatase e da fosfodiesterase
• São enzimas que interrompem a cascata
do AMPc
Como a fosfatase faz isso?
Pela remoção de fosfato de proteínas fosforiladas
Como a fosfodiesterase faz isso?
Pela hidrólise do AMPc
Biossinalização 2
Ação da adrenalina
1. Adrenalina liga-se a receptores associados
à proteína G
Adrenalina em receptor alfa-adrenérgico
2. A proteína G vai largar o GDP e pegar um
GTP, fazendo com que a subunidade alfa seja
liberada na membrana, ativando a proteína
3. Essa subunidade alfa vai encontrar a
enzima fosfolipase C e ativá-la
4. A fosfolipase C vai fazer a clivagem de PiP2,
formando uma parte polar e outra apolar
parte apolar,
permanece na mem
.
partePolacos
->
e
5. IP3 ligado ao canal de Cálcio faz com
que o cálcio seja liberado no citoplasma
 6. O cálcio, associado ao DAG (diaciglicerol) Cadeia Respiratória
ativa a proteína quinase C
7. A proteína quinase C vai fosforilar outras
proteínas meio da
-por
adição de fosfato

que vai ativar umas

proteínas ernibir outras

Segundos mensageiros: Ca, diaciglicerol e IP3)
OBS.: O Ca também vai ativar a calmodulina,
que vai ativar e inibir outras proteínas (ex.: vai
ativar a enzima que degrada glicogênio
Catabolismo é dividido em 3 fases:
Ação da insulina
1. Degradação de glicose, formando piruvato
1. A insulina se liga ao receptor tirosina e, depois, acetil-Coa
quinase
2. Esse receptor faz uma autofosforilação e
fica ativado
3. Esse receptor vai ativar uma proteína IRs
4. A IRs vai ativar PI3K, que vai adicionar
um fosfato em PIP2, fazendo com que ele
se torne PIP3
5. O PIP3 vai ativar a proteína quinase B
(PKB)
6. PKB vai fosforilar outras proteínas,
permitindo que o transportador de glicose OBS.: também forma FADH2 e NADH
GLUT4 vá das vesículas membranosas para
a membrana plasmática, o que aumenta a 2. Oxidação do acetil-Coa, formando mais
captação de glicose coenzimas
Segundo mensageiro: PIP3

NO

• Sinalizador produzido a partir de gasto de

aminoácido
• Atravessa a membrana interagindo com o
receptor guanilato ciclase (que possui uma
parte intracelular e outra extracelular)
• Receptor vai ser ativado
• GTP vai ser convertido em GMPc
• GMPc vai ativar a proteína quinase G (PKG)
• PKG vai fosforilar outras proteínas, OBS.: também forma FADH2 e NADH
promovendo a vasodilatação
OBS.: Viagra mantém o PKG ativado
 3. Reoxidação das coenzimas FADH2 e NADH, • Flavoproteínas: transfere átomos de
liberando elétrons que serão captados pelo O2 hidrogênio

anotada
pe • Coenzima Q ou Ubiquinona (transportador
que fica na membrana) (diferente dos
outros, não é uma proteína)
Oxidação e transportadores eletrônicos
Co0 Cotia
-

• Elétrons vão de uma espécie com menos * -

Da
tendência de se reduzir (E° menor) para
uma com maior tendência (E° maior) • Citocromos: transportadores (O Fe do
grumo heme pode ser reduzido ou oxidado)

Fez fe++e

• Proteínas Fe-S: transportador

Fel* fast e

• Proteínas de Cobre: transportador

C = Cu+es

Cadeia Respiratória
Localização: mitocôndria

Transportadores de e- na cadeia Etapas:

• NADH desidrogenase: transfere hidreto
(H+)
 Complexo 1
• Oxida o NADH e reduz a coenzima Q
(CoQ)
• Não haverá mobilidade na membrana
• É o maior complexo e tem vários
transportadores de e-
Complexo 2
• Não atravessa a membrana
• Oxida FADH2
• A enzima do ciclo de Krebs oxida succinato
em fumarato, os e- serão transferidos para o
FAD, que vai ser reduzido

redrede s
A Oxidado
-

Complexo 3
• A coenzima Q vai ser oxidada
reduzido
• Os e- chegam no citocromo C (que vai
ser reduzido)
• Citocromo C e CoQ tem mobilidade OBS.: Nos complexos
• Sai H+ (no 1,3 e 4 sai próton) da membrana
para o espaço intermembranoso
• é um sentido único, não retorna

Complexo 4
• O citocromo C vai ser oxidado
• O O2 vai ser reduzido (parcialmente) em H2O
Como?
Os e- chegam ao cito C e fluem até o O2
(cada O2 precisa de 4e-) • Isso gera diferença de carga, pH e [ ]
• Permite a produção de ATP, porque os
prótons desejam voltar a matriz

Inibidores da cadeia:

Inibidores do complexo 1:
• inseticida e amital

Inibidores do complexo 2:
• malonato
 Inibidor do complexo 3: FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
• Antimicina A
Bloqueia a cadeia Estrutura da ATP Sintase

Inibidor do complexo 4: ATP SINTASE

• Cianeto, CO, NO3-
(São mais fatais, a ligação é irreversível)
inserida
for

Inibidores da fosforilação oxidativa: na memb

• Oligomicina
(O retorno do H+ é interrompido)
(A fosforilação do ADP não acontece) Fz voltada

Porque? pla matriz

O gradiente de pH aumenta, não há

bombeamento de H+ e a cadeia respiratória
será inibida)

Transporte do NADH citoplasmático Parte Fo: inserida na membrana, serve de

passagem pro H+ e se conecta com F1 pela haste
• Glicose > piruvato
• Reoxida o NADH no citosol e para isso Parte F1: globular, possui um sítio para catalisar
utiliza-se lançadeiras e sintetizar ATP
Lançadeira glicerol-P
Lançadeira malato asp Haste: faz uma rotação mudando a conformação
da subunidade F1que causa a exclusão de ATP,
ou seja, há uma força próton-motriz que faz a
síntese de ATP

Desacoplador da fosforilação oxidativa

DINITROFENOL (DNP)
• diminui a concentração de H+ no espaço
intermembrana
• lipossolúvel que atravessa a membrana
• era usado como emagrecedor

OBS.: Lançadeira malato aspartato

É mais eficiente, já que ela manda NADH que
gera mais ATP que o FADH2
OLIGOMICINA (Inibidor da FOX)

TERMOGENINA (desacoplador natural)

• proteína de membrana que permite fluxo
de prótons de volta a mitocôndria
• relacionada ao metabolismo basal e à
termogênese

TRANSPORTE NA MEMBRANA
MITOCONDRIAL INTERNA

Proteina intermembrand
específica precisa
passar o ATP

eo ADP90 mesmo tempo!