INTRODUÇÃO

As enzimas são proteínas com propriedades catalisadoras sobre as

reações que ocorrem nos sistemas biológicos. Elas tem um elevado
grau de especificidade sobre seus substratos acelerando reações
especificas sem serem alteradas ou consumidas durante o processo.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
 Todas as enzimas presentes no corpo humano são sintetizadas
intracelularmente.
Três casos se destacam:
Enzimas plasma - especificas: Enzimas ativas no plasma utilizadas no mecanismo
de coagulação sanguínea e fibrinólise. Exemplo: pró-coagulante trombina

Enzimas secretadas: São secretadas geralmente na forma inativa e após a sua

ativação atuam extracelularmente. Exemplo: lipase, α-amilase, tripsinogênio.

Enzimas celulares: Normalmente apresentam baixos teores séricos que aumentam

quando são liberadas a partir de tecidos lesados por alguma doença. Exemplo:
transaminases, lactato desidrogenase, etc.
ENZIMAS PLASMÁTICAS

A lesão dos tecidos de origem ou a proliferação aumentada das células

de onde surgem essas enzimas levarão a um aumento da atividade dessas
enzimas no plasma.
 As elevações na atividade enzimática são devidas
 Aumento na liberação de  Redução da remoção de
enzimas para o plasma: enzimas do plasma devido
insuficiência renal:

Lesão celular extensa. Síndrome enzimática

reduzida.
Proliferação celular e
aumento na renovação celular. Deficiência congênita de
enzimas.
Aumento na síntese
enzimática.  Variantes enzimáticas
inerentes com baixa atividade
Obstrução de ductos. biológica.
 ENZIMAS DE DIAGNÓSTICOS

 A utilidade diagnostica da medida das enzimas plasmáticas reside no

fato que as alterações em suas atividades fornecem indicadores
sensíveis de lesão e proliferação celular.

 Essa modificações ajudam a detectar, e em alguns casos, localizar a

lesão tecidual, monitorar o tratamento e o progresso da doença.

 Porem falta especificidade em relacionar a atividade enzimática

aumentada com os tecidos lesados.
 Distribuição de algumas enzimas de importância diagnóstica
ENZIMAS PRINCIPAL FONTE PRINCIPAIS APLICAÇÕES
CLÍNICAS
Amilase Glândulas salivares, pâncreas,ovários Enfermidade pancreática
Aminotransferases Fígado, músculos Doença de parênquima
(transaminases) esqueléticos,coração,rim, eritrócitos hepático,infarto do miocárdio,
doença muscular
Antígeno prostático especifico Próstata Carcinoma de próstata
Creatinoquinase Músculo Infarto do miocárdio,enfermidades
esquelético,cérebro,coração,músculo liso musculares
Fosfatase ácida Próstata e eritrócitos Carcinoma de próstata
Foafatase alcalina Fígado, osso,mucosa intestinal,placenta, Doença ósseas,enfermidades
rim hepáticas
Γ-Glutamiltranspeptidase Fígado e rim Enfermidades
hepatobiliar,alcoolismo
Lactato desidrogenase Coração, fígado, músculo esquelético, Infarto do miocárdio,hemólise,
eritrócitos,plaquetas,nódulos linfáticos doenças do parênquima hepático

Lípase Pâncreas Enfermidade pancreática

AMILASE
 É uma enzima da classe das hidrolases que normalmente atua
extracelularmente para clivar o amido e glicogênio ingeridos na dieta.
Glândulas salivares, células acinares
Locais onde ocorre sua secreção do pâncreas, trato intestinal.

HIPERAMILASEMIA
Pancreatite aguda: constitui um distúrbio inflamatório agudo do
pâncreas associado ao edema, intumescência e quantidade variadas de
autodigestão, necrose e , em alguns casos hemorragia.
AMILASE URINÁRIA
A hiperamilasúria reflete as elevações séricas da amilase,na pancreatite
aguda a reabsorção tubular da amilase esta reduzida.
DEPURAÇÃO DA AMILASE
Na pancreatite a depuração renal da amilase é, geralmente, maior do que
a depuração da creatinina causando elevação na relação.
DETERMINAÇÃO DA AMILASE
 Paciente. não é exigida preparação especial.
 Amostras. soro sem hemólise e não-lipêmico. Urina colhida no
período de 1h ou no período de 24 h sem conservantes.
 Interferêntes. resultados falsamente aumentados: grandes
quantidades de etanol,aspirina, analgésicos narcóticos,
anticoncepcionais orais, colinérgicos, corticosteróides,furosemida,
rifampina e tiazídicos.Resultados falsamente reduzidos: glicose e
fluoretos.
 Métodos: sacarogênicos, amiloclásticos, cromolíticos e tecnicas de
monitoração continua.
Valores de referência para a amilase
Soro de adultos 60 a 160 U/dL(Somogyi)
Urina 1500 a 1800 U/d(Somogyi) ou
70-275U/h
 LIPASE
 A lípase é uma enzima altamente especifica que catalisa a hidrolise
dos ésteres de glicerol de ácidos graxos de cadeia longa(triglicerídeos)
em presença de sais biliares e um cofator chamado colipase.
Local onde é Local onde é
sintetizada encontrada

Células acinares do pâncreas Mucosa intestinal, leucócitos, células

do tecido adiposo. Língua e leite.
HIPERLIPASEMIA
Pancreatite aguda e complicações desta, Pancreatite
FATORES crônica, desordens intra-abdominais agudas, enfermidade
renal aguda e crônica e obstrução do ducto pancreático.
DETERMINAÇÃO DA LIPASE
 Paciente. não é exigida preparação especial
 Amostra. Soro isento de hemólise.
 Interferências. Resultados falsamente aumentados: codeína, heparina,
morfina.
 Métodos. Titulometria, turbidimetria e enzimáticos

Valores de referência para a lipase

Adultos 0,1 1,0 Ud Chery-Crandall ou 28 a 280 U/L(internacionais)
FOSFATASE ALCALINA
 A fosfatase alcalina(FA) pertence a um grupo de enzimas
relativamente inespecificas que catalisam a hidrolise de vários
fosfomonoésteres em pH alcalino.
Localização Tecidos, mucosa intestinal, fígado(canalículos biliares), túbulos
renais, baço, ossos(osteoblastos), leucócitos e placenta.

Esta envolvida com o transporte lipídico no intestino e com

processos de calcificação óssea.
HIPERFOSFATASEMIA ALCALINA

FATORES
Obstrução intra-hepática
Obstrução extra- hepáticas
Doenças ósseas
Gravidez
DETERMINAÇÃO DA FOSFATASE ALCALINA
 Paciente. Deve permanecer em jejum por 8 h antes da coleta.
 Amostra. Soro ou plasma heparinizado, evitar hemólise.
 Interferências. Resultados falsamente elevados: paracetamol,aspirina,
agentes antifúngicos,barbitúricos, morfina, anticoncepcionais orais e
tiazidas
 Método.4-Nitrofenilfosfato

Valores de referência para a fosfatase alcalina

(4-nitrofenilfosfato –Bowers)
Adultos 20 a 105 U/L
Crianças de 0 a 3 meses 20 a 220 U/L
Crianças de 3 meses a 10 anos 60 A 150U/L
Jovens de 10 a 15 anos 60 a 260 U/L
FOSFATASE ÁCIDA TOTAL E FRAÇÃO PROTÁTICA
 O termo fosfatase ácida(FAC)designa um grupo heterogênio não-
específico de fosfatases que exibem um pH ótimo entre 4,5 e 7, e
catalisam a hidrolise de monoéster ortofosfórico produzindo um
álcool e um grupo fosfato.
Tecidos, glândula prostática, células osteoblásticas dos
Localização ossos ,fígado,baço,rins, eritrócitos e plaquetas.
Em homens adultos a próstata contribui com quase a metade da
enzima presente no soro.
A fração prostática representa em torno de 50% da fosfatase ácida
total.
 possui importância clinica no diagnósticos e monitoramento do
câncer prostático.
Neoplasia de próstata
HIPERFOSFATASEMIA ÁCIDA FATORES  hipertrofia prostática benigna
 após cirurgia ou terapia
antiandrogênica
 palpação retal
DETERMINAÇÃO DA FOSFATASE ÁCIDA
 Paciente. não é exigida preparação especial
 Amostra. Soro ou plasma heparinizado isento de hemólise e não
lipêmico.
 Interferentes. Resultado falsamente aumentados: clofirato.Resultados
falsamente reduzidos: etano, e estrogênio-terapia para o carcinoma de
próstata.
 Métodos: Timolftaleína monofosfato, inibição pelo L-tartarato,
enzima imunoensaio.

Valores de referencia para a fosfatase ácida prostática (Roy)

Adultos 0,5 a 1,9 U/L
 AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)
 As enzimas AST/GOT e ALT/GPT catalisam a transferência
reversível dos grupos amino de um aminoácido para o α-cetoglutarato,
formando cetoácido e acido glutâmico.As reações catalisadas pelas
aminotransferases(transaminases) exercem papéis centrais tanto na
síntese como na degradação da aminoácidos.
Aspartato + α-cetoglutarato oxalacetato + ácido glutâmico
Alanina+ α-cetoglutarato piruvato + ácido glutâmico

As aminotrasnferases Tecidos

 AST(GOT) miocárdio, fígado, músculo esquelético, com
Localização pequenas quantidades nos rins, pâncreas,baço, cérebro, pulmões e
eritrócitos

Doenças hepatobiliares
 infarto do miocárdio
AUMENTO DAS AMINOTRANSFERASES Distrofia muscular progressiva e
dermatomiosite
FATORES Embolia pulmonar
Insuficiência pulmonar
DETERMINAÇÃO DAS TRANSAMINASES
 Paciente. Não necessita cuidado especiais.
 Amostra. Soro isento de hemólise.
 Interferentes. Valores falsamente elevados:
paracetamol,ampicilina,agentes anestésicos, clorafenicol, codeína,
cumarínicos, etanol, morfina, anticoncepcionais orais, sulfonamidas e
tiazidas.
 Métodos: Monitoração contínua
Valores de referência a 37° C(U/L)
AST(GOT): 5 a 34
ALT(GTP): 6 a 37

Aspartato + α-cetoglutarato oxalacetato + ácido glutâmico

Alanina+ α-cetoglutarato piruvato + ácido glutâmico
GAMA-GLUTAMILTRANSPEPTIDADE
 γ-glutamiltranspeptidase (γ-GT) catalisa a transferência de um grupo
γ-glutamil de um peptídeo para outro peptídeo ou para um
aminoácido produzindo aminoácidos γ-glutamil e cistenilglicina.
Localização Fígado, vias biliares, rim, intestino, próstata,
pâncreas, pulmões, cérebro e coração.

AUMENTOS NA ATIVIDADE DA γ-GT

FATORES Obstrução intra-hepática e extra-hepática.
Doenças hepáticas relacionadas ao álcool.
 Hepatite infecciosa.
Neoplasias.
Esteatose hepática.
Fármacos.
 DETERMINAÇÃO DA γ-GT
 Paciente. Deve permanecer em jejum por 8 horas, a exceção de
ingestão de água. Não deve ingeris álcool durante 24 horas antes da
prova.
 Amostra. Soro sanguíneo.
 Interferências. Resultados falsamente elevados: fenitoína, fenobaribital
 Métodos. γ-Glutamil-p-nitroanilina

Valores de referência (U/L)

Homens 5 a 25
Mulheres 8 a 40
LACTATO DESIDROGENASE
 A lactato desidrogenase(LD) é uma enzima da classe das
oxidorredutases que catalisa a oxidação reversível do lactato a piruvato,
em presença da coenzima NAD+ que atua como doador ou aceptor de
hidrogênio.
Lactato+ NAD + Piruvato + NADH+ +H+

Localização Citoplasma, miocárdio, fígado, músculos

esqueléticos, rim e eritrócitos
TIPO % LOCALIZAÇÃO
LD-1(HHHH) 14-26 Miocárdio e eritrócitos

LD-2(HHHM) 29-39 Miocárdio e eritrócitos

ISOENZIMAS DA LACTATO
DESIDROGENASE LD-3(HHMM) 20-26 Pulmão, linfócitos, baço,
pâncreas
LD-4(HMMM) 8-16 Fígado, músc. esquelético

LD-5(MMMM) 6-16 Fígado, músc. esquelético

AUMENTOS NA ATIVIDADE DA LD Infarto agudo do miocárdio.
FATORES Insuficiência cardíaca congestiva,
miocardite, choque ou
insuficiência circulatória.
LACTATO DESIDROGENASE NA URINA Anemia megaloblástica.
Enfermidade hepática.
FATORES
Doenças renais. [ ]LD-5
Trauma muscular e exercícios
glomerulonefrite crônica, lupus muito intensos. [ ]LD-5
eritematoso sistêmico, nefroesclerose Embolia pulmonar. [ ] LD-3
diabética e câncer de bexiga e rim. Pneumocistose.

LACTATO DESIDROGENASE NO LCR Hemorragia ou lesão na barreira

cerebral sanguínea provocada por
FATORES enfermidades que adicionam LD de
origem sistêmica ao LCR.
DETERMINAÇÃO DA LACTATO DESIDROGENASE
 Paciente. Não é exigido preparo especial.
 Amostra. Soro ou plasma heparinizado ou LCR.
 Interferências. Resultados falsamente elevados: ácido ascórbico,
barbitúricos, codeína, hormônio tireóide, morfina, lorazepam,
propanolol.Resultados falsamente reduzidos: esteróides anabolizantes,
tiazidas.
 Métodos: Piruvato à lactato
Valores de referência para a lactato desidrogenase(U/L)
Soro 95 a 225
Urina 42 a 98
Líquido cefalorraquidiano 7 a 30
CREATINOQUINASE
 A enzima creatinoquinase (CK) catalisa a fosforilação reversivel da
creatina pela adenosina trifosfato(ATP) com a formação de creatina
fosfato. Gerar ATP nos sistemas
Função da CK contrateis ou de transporte.

Localização Tecidos, [ ] músculos esqueléticos,

cérebro e tecidos cardíacos.[ ] rim,
diafragma, tireóide, placenta, bexiga, útero,
pulmão, próstata, baço, reto, cólon,
estomago, e pâncreas.
ISOENZIMAS DA CREATINOQUINASE

ENZIMA LOCALIZAÇÃO
CK-BB ou CK-1 Cérebro
CK-MB ou CK-2 Miocárdio(6%)
CK-MM ou CK-3 Músculo
esqueléticos(95%) Presente no soro ( 94-100%)
CORRELAÇÃO CLINICA DA CK

 atividade sérica da CK está sujeita a variações fisiológicas que

interagem e afetam a atividade da enzima, tais como: sexo, idade,
massa muscular, atividade física e raça.

AUMENTOS NA ATIVIDADE DA CK

FATORES

Enfermidade do músculo
esqueléticos.
Enfermidades cardíacas.
Enfermidades da tireóide.
DETERMINAÇÃO DA CREATINOQUINASE
Paciente. Se a dosagem tiver por objetivo a avaliação de
distúrbios da musculatura esquelética, o paciente deve evitar
exercícios vigorosos durante 24 h. não ingerir álcool no dia
anterior ao teste.
Amostra. Soro, plasma (heparinizado)isento de hemólise, LCR
e liquido amniótico.
Interferências. Falsos resultados aumentados:cateterismo
cardíaco, choque elétrico, injeções intramusculares e massagem
muscular recente.Fármacos: codeína, digoxina, etanol,
fenobarbital, furosemida, halotano, heroína, sulfato de morfina
Métodos para CK total. Oliver- Rosalki Valores de referencia para a
creatinoquinase(U/L)
Homens 15 a 160

Mulheres 15 a 130
REFERÊNCIAS
 bioquimica.ufcspa.edu.br/pg2/pgs/medicina/links/.../ENZIMAS.p
pt
 Bioquímica Clínica para o Laboratório: princípios e interpretações/
MOTTA T. Valter- 4° ed. Porto Alegre: editora, médica Missau-São
Paulo: Robe Editoral, EDUCS- Caxias do Sul, 2003.