RESUMO DE BIOQUIMICA – Capítulo 2

Ligações de hidrogênio entre moléculas de água produzem a força coesiva que torna a
água líquida à temperatura ambiente e favorece a ordenação das moléculas de água para
a formação de cristais (gelo).

As ligações de hidrogênio conferem à água uma alta coesão interna, fazendo com que o
seus pontos de liquefação e ebulição sejam mais altos do que o de outros solventes
similares.

Cada hidrogênio sustenta uma carga positiva parcial e o oxigênio uma carga negativa
parcial. O resultado é uma atração eletrostática entre um oxigênio de uma molécula de
água e um hidrogênio de uma outra molécula de água: ligação de hidrogênio (10%
covalente e 90% eletrostática).

Cada molécula de água forma ligações de hidrogênio com 3,4 outras moléculas de água.
Na forma de gelo, a água forma 4 ligações de hidrogênio. Portanto de acordo com a
equação da densidade o gelo é menos denso que a água por ocupar maior volume.

Delta G: negativo – reação espontânea.

Delta G: positivo – reação não espontânea.
Delta G: zero – reação não ocorre.

Água forma ligação de hidrogênio com outros solutos polares.

Moléculas apolares não podem interagir com a água, formando aglomerados de maneira
a interferir o mínimo possível na interação água-água.

No caso de solutos hidrofóbicos, _H>0, _S<0 e, portanto, _G é positivo e a reação é não

favorável.

A região hidrofílica de uma molécula anfipática tende a interagir com a água, já a região
hidrofóbica da molécula tende a evitar o máximo possível o contato com a água
formando agrupamentos, gerando micelas.

Interações hidrofóbicas ocorrem entre as regiões não-polares, porém, o que estabiliza a

micela é a minimização do número de moléculas de água ordenadas em volta das
regiões hidrofóbicas.

Ácidos podem ser considerados como doadores de prótons e bases como aceptoras
de prótons.

Tampões são importantes para evitar variações bruscas de pH

• Quase todo processo biológico é dependente do pH;
• Enzimas apresentam grupos ionizáveis, que são influenciados pelo pH;
• O pH é mantido pela presença de ácidos fracos e suas bases conjugadas.
Sistema Tampão: quando OH- ou H+ é adicionado, a variação de pH é menor na região
de tamponamento (pKa ± 1).

O pka é o PH onde a substância em questão é 50% ionizada e 50% não –ionizada.

Região de tamponamento é = +_ 1 ph
PKA = -log (Ka)
Ka= [H+].[A-]
[AH]
PH= -log [H+]
Quanto menor o valor do PKA mais ácido (igual PH).

Capítulo 3

Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos (aa) na estrutura primária das proteínas.

Os aa são ligados através de ligações covalentes.

Esses aa podem ser arranjados em sequências diferentes e gerando proteínas de

tamanhos diferentes, o que fornece grande diversidade às proteínas.

aa diferem uns dos outros por sua cadeia lateral (R)

Todos têm um grupo carboxil, um grupo amino ligados ao carbono central.

O C dos aa estão ligados a 4 grupos diferentes (exceto pela glicina cujo R=H),
constituindo-se em centros quirais.

Os aa podem se apresentar como dois estereoisômeros.

Configuração de Fisher: aa encontra-se na configuração L ou D, de

acordo com a configuração do gliceraldeído.

Estereoisômeros L e D são como a mão direita e a mão esquerda:

são semelhantes, mas não podem ser sobrepostas

Os aa presentes na estrutura de proteínas são todos estereoisômeros L.

 D-aa só foram encontrados em poucos peptídeos pequenos presentes na parede celular
bacteriana e em certos antibióticos peptídicos.

Mas porque será que a natureza selecionou apenas o estereoisômero L???

R: Porque para se formar estruturas estáveis e repetitivas, é preciso que essa ocorra a
partir de um tipo único de estereoisômero de aa.
R: Porque enzimas são estereoespecíficas, diferenciando um estereoisômero do outro.

Os aa podem ser classificados de acordo com as características do seu grupo R.

AA apolares: leucina, isoleucina, metionina, glicina, alanina, prolina e valina.

AA aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptopsina.
AA polares: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina.

Pontes dissulfeto têm função importante na estrutura de muitas proteínas uma vez que
essas formam interações covalentes entre partes de um mesmo polipeptídeo ou entre
polipeptídeos diferentes. Ocorre apenas entre cisteínas e o conjunto C-C forma uma
cistina.

AA positivos: histidina, arginina e lisina.

A histidina é o único aa que tem um grupo R ionizável com pKa próximo ao pH neutro,
assim a histidina pode se encontrar positivamente ionizada ou sem carga no pH 7,0.
Devido a essa característica, os resíduos de histidina facilitam muitas reações
catalisadas por enzimas por servirem como doadores/aceptores de prótons.

AA negativos: aspartato e glutamato.

Além desses 20 aa, proteínas podem conter resíduos de aa que foram modificados após
terem sido incorporados à sequência da proteína.

Aminoácidos podem ainda ser alterados por fosforilação, metilação, acetilação,

adenilação, ADP-ribosilação, etc.

Aminoácidos podem agir como ácidos e bases fracas: As formas não ionizadas não
ocorrem em quantidades apreciáveis em solução aquosa, onde predominam as formas
ionizadas.

Um aa com cadeia lateral não ionizável é um ácido diprótico.

O pKa de qualquer grupo funcional pode ser altamente afetado por seu ambiente
químico. Esse fenômeno é muitas vezes explorado pelo sítio ativo de enzimas para
promover mecanismos de reação que dependem de valores de pKa alterados de resíduos
que são doadores/aceptores de prótons.

Ponto isoelétrico: é o ponto no qual não existe carga elétrica em determinado PH. Este
PH pode ser encontrado a partir da média aritimetica:
PH= PK1+PK2
2
Peptídeos são cadeias de aa.
Ligação peptídica: é bastante estável no ambiente celular (meia vida de 7 anos).

Oligopeptídeos .... Polipeptídeos (até 10 mil aa) ... Proteínas ...

Capitulo 4

Proteínas são essenciais à vida e participam dos vários processos enzimáticos

A bactéria Escherichia coli apresenta 3 mil proteínas diferentes, já seres humanos
possuem cerca de 25 mil genes, os quais codificam um número muito maior de
proteínas diferentes.

As proteínas são moléculas essenciais para a estrutura e função das células,

desempenhando ampla variedade de funções biológicas.

A função das proteínas é totalmente dependente de sua estrutura tridimensional.

Enzimas são proteínas que catalisam reações químicas no metabolismo.

A estrutura primária de uma proteína (sequência de a) determina como a proteína irá se

enovelar em sua estrutura terciária.
Evidências:
1) mutações de um único aa podem alterar a função de uma proteína (ex.: anemia
falciforme).
2) Proteínas de espécies diferentes e que apresentam funções similares, em geral
também apresentam sequências de aa similares.

Entretanto, podem ocorrer variações da sequência primária de aa sem que a função da

proteína seja alterada, desde que sítios importantes para a função da proteína não sejam
alterados:
• 20 a 30% das proteínas humanas são polimórficas dentro de uma população.
• Proteínas de espécies diferentes e com funções semelhantes podem ter sequências bem
distintas e tamanhos variados.

Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas com a liberação de uma molécula de
água e passam a ser denominados resíduos A cadeia polipeptídica se dobra devido aos
graus de liberdade da ligação e dos resíduos originando uma estrutura tridimensional
Funcional.

O método de Sanger só permite determinar o resíduo N-terminal, já que HCl 6M irá

promover também a quebra das demais ligações peptídicas.
Esse método permite a determinação do número de cadeias polipeptídicas presentes em
uma proteína.

A degradação de Edman permite o sequenciamento de um peptídeo inteiro, uma vez que

essa promove a marcação e a remoção apenas do resíduo N-terminal. O processo se
repete até a identificação de todos os resíduos (até cerca de 50 resíduos).

O primeiro passo para o sequenciamento de uma proteína grande é a quebra das pontes
dissulfeto. O segundo é a quebra da proteína, utilizando-se de proteases, em fragmentos
peptídicos menores. Os fragmentos peptídicos são então separados por cromatografia
ou outro método eletroforético e então submetidos ao processamento de Edman.

Além desse método, a sequência de proteínas pode ser deduzida por espectrometria de
massa ou através do sequenciamento do DNA.

Peptídeos podem ser sintetizados.

Importância do seqüenciamento de uma proteína:

A sequência de aa de uma proteína pode ser importante para determinar a que
família essa proteína pertence.
Proteínas da mesma família podem apresentar os mesmos aa em uma região que
é crítica para a função da proteína.
O sequenciamento pode indicar a presença de domínios, que são comuns a várias
proteínas, bem como sequências sinais, que podem determinar a localização celular de
uma proteína ou sua meia-vida.
Árvore evolutiva bacteriana.

Conceitos gerais sobre estrutura de proteínas

Proteínas se enovelam assumindo uma conformação estável e típica de cada proteína.

A conformação tridimensional é dependente de ligações dissulfeto, ligações de

hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações iônicas.

Ligações dissulfeto são mais comuns em proteínas a serem secretadas.

As ligações não covalentes são mais comuns para estabilizar a conformação de

proteínas intracelulares.

Ligações de H e interações iônicas estão presentes em regiões de contato com a água ou

formam pares no interior da proteína.

No interior da proteína (região hidrofóbica), a presença de átomos capazes de realizar

ligações de hidrogênio e iônica, porém sem o outro par, são desestabilizantes.

Partes hidrofóbicas das proteínas tendem a serem mantidas em regiões internas, que não
apresentam contato com a água, provendo grande estabilização à estrutura.

A ligação peptídica é rígida e planar porque a ligação C-N é parcialmente dupla não
apresentando rotação. Isso limita as possibilidades de conformações possíveis para uma
cadeia polipeptídica.

Estruturas Secundárias:
Refere-se ao arranjo espacial local de um determinado segmento de uma cadeia
polipeptídica (os ângulos do segmento obedecem a uma certa ordem).

a-hélice
25% dos aa de proteínas apresentam a conformação de α-hélice
As α-hélices são estabilizadas por pontes de H entre o H ligado ao N da ligação
peptídica e o O da carbonila do quarto aa (direção amino-terminal).
Aa nas posições 1 e 4 interagem através da cadeia lateral (positivo com negativo ou
hidrofóbico com hidrofóbico).

A propensão de um aa de formar α-hélice depende de sua cadeia lateral. Uma sequência

de aa carregados positivamente ou negativamente não forma α-hélice, bem como aa
com cadeias laterais volumosas.

Prolinas desestabilizam α-hélices por seu N estar em um anel rígido e por não possuir
H ligado ao N para estabeler ligação de H.

Glicinas são muito flexíveis, por isso formam outros tipos de estruturas.

Conformação β ou folha β

É uma conformação mais estendida em zig-zag.

Ligações de H também são importantes para folha β.

Para que duas folhas β sejam sobrepostas, os R dos aa da superfície de contato devem
ser relativamente pequenos (alanina e glicina). Ex.: fibroína da teia de aranha.

A volta β é a conformação adotada por um terço dos aa de proteínas globulares, sendo

que glicina e prolina são muito comuns nessas regiões de loops.

A volta β conecta α hélices e folhas β antiparalelas

A volta β tem um ângulo de 180º e envolve 4 aa (em geral glicina ou prolina), sendo
que, em geral, o aa 1 interage com o aa 4.

Estrutura terciária de proteínas:

Refere-se à organização tridimensional da proteína como um todo, envolvendo inclusive

regiões distantes na sequência polipeptídica.

Ligações não covalentes, e às vezes ligações covalentes (ligações dissulfeto) medeiam a

estruturação terciária da proteína.

A organização espacial de proteínas formadas por duas ou mais sequências

polipeptídicas é chamada de estrutura quaternária.

As ligações que podem estabilizar as estruturas das proteínas são: ligação

dissulfeto (covalente) e ligações fracas (mais importantes): ligações de hidrogênio,
interações hidrofóbicas e pontes salinas.

Proteínas fibrosas:

Consistem de um tipo único de estrutura secundária, sendo que sua estrutura terciária é
simples. Em geral provem suporte, forma ou proteção externa para vertebrados.

Formada por elementos repetitivos de estrutura secundária.

São insolúveis em água (formadas por vários aa hidrofóbicos).

São fisicamente resistentes.

EX: colágeno, queratina,

Proteínas globulares:

Contêm vários tipos de estrutura secundária. Em geral são enzimas ou proteínas

regulatórias.

Apresentam mais diversidade estrutural e uma forma mais compacta.

Solúveis em água.

EX: imunoglobulinas, transportadores, enzimas, proteínas motoras.

Domínios proteicos: é uma parte da cadeia polipeptídica que é estável

independentemente do restante e, em geral, apresentando uma função específica.
Diferentes domínios em geral têm funções independentes.

Desnaturação de proteínas:
A perda da estrutura implica em perda de função.

Causas de desnaturação: temperatura, pH, etanol ou acetona, detergentes, uréia, etc.

Em determinadas situações, algumas proteínas podem ser renaturadas (ribonuclease A).

O modelamento ou enovelamento de proteínas pode ocorrer através da interação

(ligações de H ou interação iônica) entre aa que se encontrem próximos na sequência
polipeptídica, formando estrutura secundária. Posteriormente, partes distantes da
proteína se enovelariam
Outra opção: a proteína se enovelaria pelo colapso de regiões hidrofóbicas

CAPÍTULO 5

O sítio de ligação é complementar ao ligante quanto ao tamanho, forma, carga, caráter

hidrofílico ou hidrofóbico

A ligação é específica

A ligação ao ligante pode promover alterações conformacionais da proteína, inclusive

em outras subunidades (encaixe induzido).

Uma proteína pode ter sítios diferentes para ligantes diferentes, sendo que um ligante
pode afetar a afinidade de um outro ligante devido a alterações conformacionais por ele
induzidas.

PIGMENTOS RESPIRATORIOS
MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA
O oxigênio é pouco solúvel em água, devendo ser transportado pelo sangue ligado a
uma molécula transportadora. Entretanto, os grupos R de aa não se ligam ao oxigênio.
Oxigênio se liga ao ferro, mas esse forma espécies reativas de oxigênio (radicais ivres)
quando se encontra na forma livre. Por isso o ferro encontra-se incorporado ao grupo
heme.

A ligação do O2 ao ferro causa uma mudança nas propriedades eletrônicas do grupo

heme, causando uma mudança de cor (o sangue muda de roxo escuro para vermelho
brilhante quando oxigenado).

MIOGLOBINA

OBS: Kd (constante de dissociação) corresponde à concentração molar de ligante

necessária para ocupar metade dos sítios da proteína. Um valor baixo de Kd indica alta
afinidade do ligante pela proteína.

A mioglobina apresenta maior afinidade com o O2 do que a hemoglobina.

Mioglobina é a proteína ligadora de oxigênio no músculo.

Formada por uma única cadeia polipeptídica (153 aa) e contem um grupo heme.
Formada por a-hélices (70%) e voltas B.

Seu interior é formado por resíduos hidrofóbicos e a maioria dos R dos aa polares
interagem com a água e estão na superfície da molécula.

É tão compacta que seu interior tem espaço para apenas 4 H2O.

O grupo heme da mioglobina se encontra no interior da molécula, protegido da água,

que oxida o ferro, incapacitando-o para a ligação ao oxigênio.

HEMOGLOBINA

A hemoglobina apresenta 4 cadeias polipeptídicas (2 α de 141 aa e 2 β de 146 aa) e 4

grupos hemes.

O oxigênio é transportado no sangue pela hemoglobina, presente nos eritrócitos. Seus

precursores, hemocitoblastos, maturam produzindo altas quantidades de hemoglobina e
perdendo suas organelas intracelulares (núcleo, mitocôndria e RE). Eritrócitos só
sobrevivem por 120 dias.

Interações hidofóbicas predominam.

O sangue arterial, através da passagem pelos pulmões, se satura pela ligação de 96% de
suas hemoglobinas ao oxigênio. O sangue venoso retorna ao coração com 64% da
hemoglobina ligada a oxigênio.

A concentração de oxigênio não afeta muito a sua ligação à mioglobina, uma vez que
essa ligação é de alta afinidade e com curva de ligação hiperbólica. Já a hemoglobina
apresenta várias subunidades de ligação ao oxigênio, sendo que a interação entre elas
afeta a conformação e a afinidade de ligação ao oxigênio.
A estrutura tridimensional das cadeias a e B da hemoglobina e a mioglobina são
similares.

Hemoglobina pode se encontrar na conformação R (mais afinidade por oxigênio)

ou T (menor afinidade por oxigênio). O oxigênio estabiliza a conformação R e a
deoxihemoglobina é mais estável na conformação T. A conformação T é
estabilizada por um maior número de pares iônicos entre as interfaces.

A ligação do oxigênio a hemoglobina estimula a ligação de mais oxigênio a mesma

molécula, em outras palavras o oxigênio se liga cooperativamente a hemoglobina.
Essa ligação torna a hemoglobina mais eficiente para o transporte do oxigênio,
sendo que a ligação da quarta molécula de oxigênio tem afinidade 300 vezes maior
que a primeira, capacitando a molécula de Hb para liberar 1,83 vezes mais
oxigênio em condições fisiológicas, do que a mioglobina por exemplo.

Modulação alostérica:

- Homotrópica: ligante e modulador são idênticos

- Heterotrópica: ligante e modulador são entidades diferentes

A hemoglobina também é responsável por transportar CO2 e H+.

A ligação do oxigênio à hemoglobina é dependente do pH sanguíneo:

A afinidade da hemoglobina por O2 é menor nos tecidos periféricos, que apresentam
altas [H+] e [CO2] (ambos favorecem a conformação T).

O oposto ocorre nos pulmões, onde CO2 é liberado a [O2] é alta.

ANEMIA FALCIFORME

A anemia falciforme é recessiva, os eritrócitos encontram-se em menor número e

anormais (longos, finos e na forma de foice).
A desoxigenação faz com que a hemoglobina S se torne insolúvel e forme polímeros
que se agregam em fibras tubulares.
Causa da anemia falciforme: mutação do glutamato por valina na posição 6 das duas
subunidades B
Heterozigotos só apresentam 1% das hemáceas falciformes e são imunes à malária.
Pacientes com anemia falciforme apresentam fraqueza, tonteiras, dificuldades
respiratórias, alterações cardíacas, anemia, rompimento de capilares e danos a órgãos.

PROTEÍNAS MOTORAS

Proteínas motoras empenham interações iônicas, ligações de H, hidrofóbicas e

interações de van der Waals nos sítios de interação protéica.

1. As cabeças da miosina não ligadas a ATP se ligam fortemente a actina A ligação do

ATP promove a liberação da miosina da actina
2. Quando o ATP é hidrolisado, ocorre uma mudança de conformação
3. A miosina se liga à próxima actina, liberando Pi
4. Ocorre então uma alteração brusca de conformação da cabeça da miosina, movendo
os filamentos de actina e miosina (um com relação ao outro).
O ADP é liberado

A troponina e a tropomiosina regulam a contração muscular

• A tropomiosina e troponina se ligam aos filamentos finos, bloqueando os sítios de

ligação à cabeça da miosina
• A troponina é uma proteína ligadora de Ca2+
• Se um impulso nervoso causa a liberação de Ca2+ do retículo sarcoplasmático, esse
íon se liga à troponina, causando uma mudança de conformação no complexo
troponina-tropomiosina e expondo os sítios de ligação à miosina nos filamentos finos:
OCORRE CONTRAÇÃO MUSCULAR!

Capitulo 6

Caracteristicas das enzimas

Alta especificidade pelo substrato.

Aceleram tremendamente as reações químicas.

Apresentam atividade em solução aquosa em condições fisiológicas de pH e

temperatura.

A maioria das enzimas são proteínas e a catálise depende de sua conformação

tridimensional.

Enzima + grupo prostético (metal ou coenzima) = holoenzima

Embora o _G para uma reação seja negativo, isso não quer dizer
que a reação irá ocorrer numa velocidade detectável.

A ocorrência da reação depende da energia de ativação necessária

para se chegar ao estado de transição.

A energia de ativação determina a velocidade da reação.

Quanto maior a energia de ativação menor é a velocidade da reação.

As enzimas afetam a velocidade da reação (diminuem a energia de ativação) mas não

alteram o equilíbrio da reação.

Isso porque elas diminuem a energia de ativação (a energia de ativação é importante

para evitar que macromoléculas complexas se transformem em moléculas simples, por
ex.).
Enzimas podem catalisar reações em qualquer direção quando se trata de reações
reversíveis.

Enzimas não são usadas na reação, não alteram o equilíbrio da reação, elas apenas
aceleram a velocidade da reação, fazendo com que a reação chegue ao equilíbrio mais
rapidamente.

A enzima interage com o substrato através de ligações covalentes ou através de ligações

não covalentes – interações hidrofóbicas, ligações de H e interações iônicas. O sítio
ativo de enzimas são complementares não ao substrato mas ao estado de transição, o
qual é estabilizado.

Algumas interações fracas são formadas entre a enzima e o substrato, porém o total
de interações só ocorre entre a enzima e o estado de transição.

O estado de transição não é uma espécie estável nem mesmo no sítio da enzima,
apresentando-se apenas por um período muito curto (no topo da curva).

A razão porque enzimas são tão grandes é porque as demais regiões são necessárias para
manutenção da estrutura do sítio ativo e das várias interações entre a enzima e o estado
de transição.

As várias interações enzima-substrato que medeiam a ligação são importantes não

só por promoverem especificidade à reação, como também para posicionarem o
substrato com relação ao sítio ativo da enzima, facilitando a catálise.

Quando a enzima interage com o substrato, este promove uma alteração da estrutura da
proteína (que pode ser apenas local ou pode envolver toda a molécula): encaixe
induzido. O encaixe induzido ajuda a posicionar grupos importantes para a catálise,
como também a formação de novas ligações fracas com o estado de transição.

A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.

Reversível
Inibição competitiva: Inibidor e substrato competem pelo mesmo sítio.
Inibição não competitiva: Inibidor e substrato se ligam a sítios diferentes, mas inibidor
só se liga a ES.
Inibição mista: Inibidor e substrato se ligam a sítios diferentes e inibidor se liga tanto a
ES quanto a E.
Irreversível
Em geral envolve ligação covalente.

Enzimas Regulatórias
Regulam a velocidade de uma determinada via metabólica. Em geral, a primeira enzima
de uma via metabólica é regulável.

Tipos de regulação: regulação alostérica, modificação covalente reversível, inibição ou

ativação por uma subunidade da própria enzima e clivagem.
Enzimas alostéricas não seguem a cinética de Michaelis-Menten
(não se pode usar o termo Km), apresentando curvas de saturação
sigmóides.
A ligação de um S ao um sítio altera a conformação da E e aumenta a sua afinidade
pelas próximas moléculas de S.

Fosforilação
Um terço de todas as proteínas existentes podem ser fosforiladas por proteínas quinases.

Resíduos de serina, treonina e tirosina podem ser fosforilados.

Fosfatases podem remover o grupo fosfato adicionado, tornando a regulação reversível.

A fosforilação de um resíduo de aa pode causar uma alteração da conformação da

proteína, alterando sua atividade ou sua interação com o substrato.

CAPITULO 10

Insolúveis em água

-Funções biológicas:
- Estocagem de energia
- Elementos estruturais das membranas biológicas
- Cofatores enzimáticos
- Carreadores de elétrons
- Pigmentos
- Âncoras hidrofóbicas
- Hormônios
- Mensageiros intracelulares

Ácidos graxos
Ácidos carboxílicos que apresentam cadeias hidrocarbônicas com 4-36 átomos de
carbono
- Podem ser saturados ou insaturados
- Nomenclatura:
Comprimento da cadeia: Número de duplas ligações DPosição das duplas
-A maioria dos ácidos graxos que ocorrem naturalmente apresentam de 12 a 24
carbonos, apresentando um número par de átomos de carbono As duas ligações duplas
em geral apresentam configuração cis. Os AC graxos trans são obtidos a partir de
produtos do leite e carne.

Os ácidos graxos apresentam pouca solubilidade em água: quanto maior a cadeia e

menor o número de insaturação, menos solúvel será o ac graxo.

À temperatura ambiente, ácidos graxos de 12:0 a 24:0 tem a consitência de cera

(apresentam mais interações hidrofóbicas), embora os insaturados desses comprimentos
de cadeia sejam líquidos (a ligação dupla impede rotação e causa entortamento que
diminui interação hidrofóbica).

TRIGLICERIDEOS

Triglicérides ou gorduras neutras: devido à ligação éster, triglicerídeos são altamente

apolares e insolúveis em água.
Função: estoque de energia e isolamento térmico.
Hidrogenação de óleos insaturados elimina ligações duplas cis, tornando-os
parcialmente sólidos à temperatura ambiente: margarina.
- Mas a hidrogenação pode transformar ligações duplas cis em ligações duplas trans.
- Ácidos graxos trans (ou gordura trans) causam uma maior incidência de doenças
cardiovasculares.
-Aumentam níveis de LDL e diminuem os de HDL e aumentam a resposta inflamatória.

Lipídios de membrana
• Membranas são formadas por uma bicamada lipídica e têm a função de impedir a
passagem de íons e moléculas polares.
• Lipídeos de membrana são anfipáticos.

Glicerofosfolípidios
Esfingolipidios
Esteróis (4 anéis fundidos)

Lipídios como moléculas sinalizadoras, cofatores e pigmentos.

Vitaminas K,A,D,E.
Fosfatidilinositol – sinalizador de membrana.

CAPITULO 11
A membrana é semipermeável: é permeável a substâncias apolares e impermeável a
substâncias polares, que chegam até o interior da célula através de transportadores
ou canais.

A quantidade de região hidrofóbica exposta à água é mínima

Ácidos graxos livres favorecem a formação de micelas (apresentam forma de cone).
Glicerofosfolípedes e esfingolípedes favorecem a formação da bicamada e vesículas
(apresentam forma cilíndrica).

Em geral, uma a-hélice de 20 a 25 resíduos é suficiente para transpor a membrana

bilipídica.
• A cadeia lateral dos aa hidrofóbicos interagem com os lipídios de membrana.

Transporte ativo: contra o gradiente eletroquímico. Há gasto de energia, mas é a

maneira como as células conseguem manter uma diferença de carga e de concentração
de uma determinada espécie química.