LABORATÓRIO DE BIOQUÍMICA

SOLUBILIDADE DE PROTEÍNAS E DESNATURAÇÃO

SOLUBILIDADE DE PROTEÍNAS E
DESNATURAÇÃO

As proteínas são macromoléculas biológicas e poliméricas, formadas por

moléculas orgânicas menores, chamadas de aminoácidos. Dois aminoácidos se unem
por ligações covalentes, chamadas de ligações peptídicas. Dessa forma, uma molécula
de água é liberada e a cadeia primária da proteína começa a ser formada, dando origem
a sua conformação ou estrutura espacial, ou seja, uma sequência dos aminoácidos.

As cadeias primárias podem interagir entre si e formarem as cadeias secundárias

em formas de hélice, folhas ou laços. Se a interação das cadeias secundárias continuar
de forma tridimensional com ligações de hidrogênio e dissulfeto, serão formadas as
cadeias terciárias (estrutura final do peptídio). Além disso, se dois ou mais peptídios se
associam, então serão formadas as cadeias complexas quaternárias. É importante
salientar que, as proteínas são formadas somente a partir de cem aminoácidos e que
essas cadeias vão ser influenciadas diretamente pela presença de solventes.

A solubilidade das proteínas depende principalmente de suas cargas elétricas.

Dessa forma, se o ponto isoelétrico da proteína for atingido (carga elétrica líquida igual
a zero), ocorrerá a precipitação. Entretanto, quanto mais distante o pH estiver do seu
ponto isoelétrico, maior a solubilidade das proteínas na água, pois mais pontes de
hidrogênio poderão ser formadas entre as moléculas de água e de proteína. Além disso,
fatores como temperatura, soluções aquosas ácidas, soluções aquosas básicas, soluções
aquosas salinas neutras ou de metais pesados e solventes orgânicos, também
influenciam na solubilidade da proteína, podendo causar sua desnaturação.

A desnaturação nada mais é do que a possível modificação estrutural da proteína

e, consequentemente, perda da sua atividade biológica. É importante salientar que a
desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, ou seja, a estrutura
primária da proteína. A desnaturação afeta somente as outras estruturas, pois as
ligações são mais fracas que as ligações covalentes, presentes na estrutura primária.

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No procedimento experimental, vamos ressaltar os fatores que afetam cada

proteína analisada e que provocam a sua desnaturação. O primeiro fator é o
aquecimento em banho-maria, pois em temperaturas acima de 40°C, os dobramentos
das proteínas são modificados, causando a sua precipitação.

O fator pH (potencial hidrogeniônico) pode ser alterado pela adição de ácidos e

bases fortes. Desse modo, o pH ótimo de trabalho da proteína é modificado. Essa
alteração de pH causa a desnaturação ou hidrólise da proteína pelas alterações nas
ligações de hidrogênio e, consequentemente, na sua cadeia terciária. Além disso, a
adição de ácidos fortes modifica o ponto isoelétrico, deixando-o positivo e fazendo com
que a proteína interaja com os ânions e, por fim, precipite, o que pode ser revertido ou
ressolubilizado através de uma nova alteração do pH. Alguns exemplos de ácidos e bases
fortes são ácido nítrico, ácido clorídrico e hidróxido de sódio.

O fator solvente orgânico, como por exemplo, o etanol absoluto, tem uma
interação menor com a proteína do que a água. Isso ocorre devido à alta constante
dielétrica da água (capacidade de interação do solvente com o soluto). Assim, a
interação proteína-proteína se sobressai em solventes orgânicos e, por consequência,
precipita a proteína.

No caso de soluções salinas neutras, como por exemplo, uma solução de cloreto
de sódio, a solubilidade dependerá da quantidade do sal adicionado. Se a solução for
saturada, indica uma grande quantidade de íons. Assim, o poder de solvatação da água
tenderá para os íons, a interação proteína-proteína aumentará, e a precipitação é
favorecida.

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