Conteudo Web - Bioquimica Aplicada

Bioquímica Aplicada à Saúde
Água e sistemas-tampão
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Nesta webaula, estudaremos as propriedades físico-químicas da água, a ionização da água, ácidos e bases fracos,
o pH e sua importância biológica, e, por fim, os sistemas-tampão no contexto biológico.
Propriedades físico-químicas da água

A água é uma molécula formada por dois átomos de hidrogênio e um átomo de oxigênio cuja fórmula é H2 O .A
molécula de água é polar, com o polo negativo no átomo de oxigênio e os polos positivos nos átomos de
hidrogênio. Devido a essa polaridade, as moléculas de água interagem entre si por meio de interações
intermoleculares chamadas de ligações ou pontes de hidrogênio.
Fonte: Shutterstock.
As ligações de hidrogênio entre as moléculas de água estão relacionadas com o estado físico e com a tensão
superficial. No caso do estado físico, a quantidade de ligações de hidrogênio entre as moléculas de água
determina se o estado será sólido (maior número de ligações de hidrogênio e menor movimentação das
moléculas de água), líquido (menor número de ligações de hidrogênio e maior movimentação das moléculas de
água) ou gasoso (ausência de ligações de hidrogênio e liberdade total de movimento para as moléculas de água).
Efeito tensão
O efeito de tensão superficial ocorre quando há uma superfície de contato entre a água e o ar. Como as moléculas
de água são polares e as moléculas de gás do ar são apolares, não há interação intermolecular entre esses dois
meios. As moléculas de água da superfície interagem mais fortemente com as moléculas de água vizinhas,
formando um tipo de película que possui resistência relativamente alta para ser deformada. A tensão superficial é
responsável por vários fenômenos: formato da gota de água, insetos que conseguem andar sobre a água e até o
colapso alveolar (atelectasia) na síndrome da angústia respiratória em recém-nascidos.
No caso de moléculas apolares, as interações intermoleculares são as ligações de van der Waals ou de
London. Por exemplo, as moléculas de óleo estão unidas pelas ligações de van der Waals.
A água tem importância biológica fundamental, pois todas as reações químicas no organismo ocorrem em meio
aquoso.
Ionização da água, ácidos e bases fracos

Os eletrólitos são moléculas que podem formar íons em uma reação química chamada ionização. Essa reação
química tem a participação da água.
O comportamento das moléculas na ionização nos permite classificá-las em funções químicas, como os ácidos e as
bases. Existem muitas definições para ácidos e bases, e a mais antiga é a definição de Arrhenius, que diz que ácido
é todo composto que libera H (prótons) e base é todo composto que libera OH (íons hidroxila). Há outras
+ -
definições mais usadas, como a de Brönsted-Lowry, que diz que os ácidos são compostos doadores de H e as
+
bases são compostos receptores de H . A força do ácido e da base está na sua capacidade de doar ou receber
+
, respectivamente. Um ácido fraco doa apenas parte dos seus H , por isso, fica parcialmente desprotonado.
+ +
H
Uma base fraca recebe poucos H , por isso, fica parcialmente protonada.
+
A água também sofre ionização (autoionização), originando dois íons, e . Porém a ionização da
+ -
H OH
água é muito pequena.
O pH e sua importância
A ionização da água pura, à temperatura de 25ºC (padrão), resulta na concentração molar de prótons de 10−7 M .
Em 1909, Sorensen criou o conceito de pH (potencial hidrogeniônico). O valor de pH é obtido por meio da fórmula
pH = − log [H ] . Usando essa fórmula, a concentração molar de prótons de 10 M , é convertida para o valor
+ −7
de pH igual a 7, então, convencionou-se que o pH da água pura é o pH neutro. Valores de pH abaixo de 7

correspondem às soluções ácidas, e os valores de pH acima de 7 são de soluções alcalinas ou básicas. Os valores
de pH podem variar de 0 a 14.
Os valores de pH interferem na atividade das proteínas e, portanto, interferem nas funções do organismo.
Por isso, o organismo precisa regular os valores de pH dos seus meios intracelular e extracelular, bem como
em cavidades (lúmen gástrico, por exemplo) e superfícies corporais (pele, por exemplo).
Sistemas-tampão no contexto biológico

Os sistemas-tampão são substâncias que resistem a variações de pH, mesmo quando se adicionam pequenas
quantidades de ácido ou de base. No sangue, o principal sistema-tampão é o do íon bicarbonato. Esse íon reage
com o excesso de prótons para formar gás carbônico e água, em uma reação catalisada pela enzima anidrase
carbônica. O pH do sangue arterial varia de 7,35 a 7,45. Quando o valor do pH está acima de 7,45, temos
alcalemia, e o processo é chamado de alcalose. Quando o valor do pH está abaixo de 7,35, temos acidemia, e o
processo é chamado de acidose. A alcalose e acidose podem ser respiratórias, metabólicas ou mistas.
A gasometria é o exame usado para verificar o pH e outros parâmetros importantes ( pCO2 , pO 2 , satO2 ,
) de amostras de sangue.
−
[H CO3 ]
Tanto a acidose quanto a alcalose provocam sérios efeitos no organismo, podendo levar o paciente à óbito. Por
isso, são importantes os mecanismos de manutenção do equilíbrio ácido-base (homeostase) e as condutas
específicas para correção do desequilíbrio ácido-base.
Alvéolos pulmonares
Os alvéolos pulmonares possuem uma camada de água nas suas paredes internas. Como os alvéolos estão
repletos de ar, essa camada de água tende a contrair, devido ao efeito da tensão superficial, provocando a
retração dos alvéolos e, consequentemente, a saída de ar (expiração). Para reduzir essa tensão superficial, as
células da parede alveolar produzem o surfactante, um composto complexo formado por proteínas, lipídios e,
principalmente, fosfolipídios (tipo de lipídio que possui uma porção apolar e uma porção polar). Os fosfolípidios
do surfactante ficam na superfície da camada de água do alvéolo, sendo que a porção polar interage com a água e
a porção apolar interage com o ar. Dessa maneira, o surfactante reduz o contato da água com o ar e, portanto,
reduz a tensão superficial. Essa propriedade do surfactante é essencial para a expansão dos alvéolos que permite
a entrada de ar (inspiração). Em recém-nascidos prematuros, a produção de surfactante pelos pulmões é
insuficiente, o que leva ao colapso alveolar (atelectasia) devido ao desequilíbrio entre a tensão superficial e a ação
do surfactante, e essa condição clínica é chamada de síndrome da angústia respiratória em recém-nascido.
Para finalizar esta webaula, indicamos dois excelentes materiais. O primeiro é o capítulo 2 do livro Princípios
de Bioquímica de Lehninger. Esse livro é uma referência essencial para qualquer assunto de Bioquímica,
então, vale a pena se familiarizar com ele. O capítulo mencionado é dedicado à água, considerando as suas
propriedades físico-químicas, as interações intermoleculares e a sua ionização. O outro material é um artigo
sobre distúrbios do equilíbrio ácido-base, que, apesar de não ser recente, ainda continua sendo uma fonte de
informações muito bem estruturada e atual para a prática clínica.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
ÉVORA, P. R. B. et al. Distúrbios do equilíbrio hidroeletrolítico e do equilíbrio acidobásico: uma revisão prática.
Medicina (Ribeirão Preto), Ribeirão Preto, v. 32, p. 451-469, 1999.
Aminoácidos e peptídeos
Nesta webaula, enfatizaremos os aminoácidos, os peptídeos e as proteínas.
Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas formadas por um átomo de carbono central e seus quatro ligantes, o átomo de
hidrogênio, o grupo amino, o grupo carboxila e a cadeia lateral. Já foram descritas centenas de tipos de
aminoácidos, e o que difere um aminoácido do outro é a cadeia lateral. Em outras palavras, a cadeia lateral é a
responsável pela identidade dos aminoácidos. Dessas centenas de tipos de aminoácidos, vinte têm importância
para nós, pois fazem parte da composição de peptídeos e proteínas; são os chamados aminoácidos comuns, pois
são comuns a todas as proteínas e aos peptídeos de qualquer ser vivo e até de vírus.
As proteínas e os peptídeos possuem muitas funções no organismo, como catálise enzimática, transporte de
gás oxigênio no sangue, defesa, resistência de tecidos e tantas outras. As proteínas e os peptídeos são
polímeros ou cadeias de aminoácidos, sendo que os peptídeos são formados por poucos aminoácidos,
enquanto que as proteínas são formadas por centenas ou até milhares de aminoácidos.
Classificação e composição dos aminoácidos

Os aminoácidos comuns podem ser classificados, conforme a natureza química da cadeia lateral, em: apolares,
polares sem carga elétrica, polares com carga elétrica positiva (básicos) e polares com carga elétrica negativa
(ácidos). Os aminoácidos são compostos anfóteros, ou seja, possuem tanto natureza ácida (doadora de prótons)
quanto natureza básica (receptora de prótons), a depender do pH do meio. Os grupos amino e a carboxila podem
agir como ácidos ou bases. Nos aminoácidos ácidos e básicos, as cadeias laterais também possuem grupos
ionizáveis e, portanto, também podem doar ou receber prótons do meio. Além disso, os aminoácidos podem ser
classificados, conforme a configuração do gliceraldeído, em L-aminoácido e D-aminoácido. A forma L-aminoácido,
presente em praticamente todos os peptídeos e nas proteínas, possui o grupo amino à esquerda, enquanto que a
forma D-aminoácido, encontrada em poucos peptídeos, possui o grupo amino à direita. Essa estereoisomeria é
fundamental para o reconhecimento desses aminoácidos pelas enzimas.
Para a síntese dos peptídeos e proteínas, os ribossomos catalisam a formação das ligações peptídicas entre
os aminoácidos. A ligação peptídica é uma ligação forte, do tipo covalente, que só pode ser rompida pela
ação de proteases e peptidases. A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o
grupo amino de outro aminoácido, com formação de uma molécula de água. As proteínas e os peptídeos
presentes na alimentação sofrem digestão no trato gastrintestinal. No estômago, o ácido gástrico desnatura
a cadeia proteica, facilitando a ação da pepsina na quebra das ligações peptídicas. Os aminoácidos e
peptídeos, resultantes da digestão no estômago, são transferidos para o duodeno, onde sofrem a ação de
várias proteases pancreáticas, especialmente a tripsina, e duodenais. No final do processo digestivo, os
aminoácidos resultantes são absorvidos pelas células da mucosa duodenal.
Os aminoácidos comuns também podem ser classificados em essenciais, não essenciais e condicionalmente
essenciais. Os aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo organismo, por isso, precisamos obtê-los pela
alimentação. Os aminoácidos não essenciais são produzidos pelo organismo, enquanto que os condicionalmente
essenciais também são produzidos pelo organismo, porém em condições específicas, e a produção endógena não
é suficiente, sendo necessário um suplemento adicional pela dieta. As vias metabólicas para síntese dos
aminoácidos não essenciais e condicionalmente essenciais são variadas, em geral, os precursores são os
intermediários de vias metabólicas produtoras de energia, a glicólise e o ciclo de Krebs.
Hemoglobina
A hemoglobina é uma proteína encontrada nos eritrócitos (ou hemácias), responsável pelo transporte de gás
oxigênio ( O2 ) no sangue. Essa proteína está ligada a um grupo químico chamado de heme, que, por sua vez, é
formado pela molécula orgânica protoporfirina e pelo íon ferroso ( ). A protoporfirina evita que o íon
2+ 2+
Fe Fe
seja oxidado a íon férrico ( Fe ) pois o gás oxigênio só tem afinidade pelo íon Fe . A protoporfirina é
3+ 2+
sintetizada, principalmente no fígado e na medula óssea, a partir do aminoácido glicina e do succinil-CoA

(intermediário do ciclo de Krebs). É uma via metabólica composta por muitas reações químicas, sendo que na
última o íon é adicionado à protoporfirina, formando o grupo heme.
2+
Fe
Os eritrócitos têm vida curta, em torno de 120 dias, sendo removidos da circulação pelos macrófagos do baço e do
fígado. Nos macrófagos, a hemoglobina é degradada, sendo reaproveitados os aminoácidos e os íons .
2+
Fe
A protoporfirina não é reaproveitada, sendo convertida em bilirrubina. Em seguida, a bilirrubina é transportada

pela albumina no sangue até o fígado. Uma vez captada pelos hepatócitos, a bilirrubina é conjugada com duas
moléculas de ácido glicurônico, formando o diglicuronato de bilirrubina. Essa forma conjugada, também chamada
de bilirrubina direta (a forma não conjugada é chamada de bilirrubina indireta), é excretada pela bile.
Os recém-nascidos, especialmente os prematuros, possuem a atividade de conjugação da bilirrubina reduzida. A
bilirrubina não conjugada (indireta) não é excretada, acumulando-se no organismo, principalmente na pele e na
esclera. Como a bilirrubina é um pigmento de cor amarela, essas crianças apresentam esclera (a parte branca dos
olhos) e a pele amareladas. Essa condição é chamada de icterícia. Em recém-nascidos com altos níveis de
bilirrubina indireta, a fototerapia com luz fluorescente azul converte essa bilirrubina em compostos que podem
ser eliminados na bile. Dessa maneira, evita-se que o excesso de bilirrubina indireta atinja o encéfalo e produza
uma encefalopatia chamada de kernicterus.
Para finalizar esta webaula, ressaltamos que existem excelentes materiais de bioquímica que podem ajudá-lo
a compreender melhor os conceitos abordados nesta webaula. O livro Princípios de Bioquímica de Lehninger
é uma referência para qualquer assunto de bioquímica. O capítulo 3 desse livro é dedicado aos temas
aminoácidos, peptídeos e proteínas.
NELSON, D. L.; COX, M. M. (Org.). Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
Se você preferir um livro com mais ilustrações e esquemas, sugerimos Bioquímica Ilustrada. O capítulo 1
aborda os aminoácidos, já o capítulo 20 é dedicado à degradação e à síntese dos aminoácidos.
FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 7.ed. Porto Alegre: Artmed, 2019. E-book. Disponível em Minha Biblioteca.
Proteínas e enzimas
Nesta webaula, estudaremos mais afundo os conceitos de proteínas, sua estrutura e função.
Proteínas: estrutura e função

As proteínas são responsáveis pelo desenvolvimento, pelo crescimento e pela manutenção do organismo,
exercendo muitas funções, como hormônios, fatores de crescimento, defesa, movimento, regulação da pressão
arterial, geração de impulsos elétricos, receptores. As informações para a síntese das proteínas estão no DNA.
Essas informações são transcritas no RNA mensageiro, que, em seguida, associa-se aos ribossomos para a síntese
proteica (tradução).
Para ter função, as proteínas devem apresentar estrutura tridimensional ou conformação. A construção dessa
complexidade estrutural passa por 4 níveis estruturais: primário, secundário, terciário e quaternário.
Estrutura primária 
A estrutura primária corresponde à sequência linear de aminoácidos que estão unidos por ligações
peptídicas. Nesse nível estrutural, a proteína ainda não apresenta função.
Estrutura secundária 
A estrutura secundária é constituída por arranjos repetitivos de aminoácidos ao longo da cadeia

polipeptídica, resultado de interações entre aminoácidos adjacentes do tipo ligação de hidrogênio. Existem
muitas estruturas secundárias, porém as mais comuns são: hélice alfa e folha beta. A hélice alfa apresenta
estrutura helicoidal, enquanto que a folha beta é composta por dois ou mais segmentos, em zigue-zague e
em paralelo, da mesma cadeia polipeptídica.
Estrutura terciária 
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica, o que leva à formação de uma
estrutura tridimensional. Portanto, na estrutura terciária, a proteína apresenta função, e essa estrutura é
estabilizada por ligações de hidrogênio, ligações de van der Waals, ligações iônicas e pontes dissulfeto.
Estrutura quartenária 
A estrutura quaternária é composta por duas ou mais cadeias polipeptídicas em estrutura tridimensional,
portanto, a proteína com estrutura quaternária também apresenta função. Essa estrutura é estabilizada por
ligações de hidrogênio, ligações de van der Waals, ligações iônicas e pontes dissulfeto.
Chaperonas, desnaturação da proteína e digestão intracelular

As chaperonas ou proteínas de choque térmico participam no processo de dobramento das proteínas. Além do
dobramento proteico, podem ocorrer modificações pós-traducionais nos resíduos da proteína, conferindo novas
propriedades à essa proteína.
A desnaturação da proteína é a perda da estrutura tridimensional e o retorno à estrutura primária. Com isso, a
proteína perde função. A desnaturação é consequência da ação do calor e/ou alterações do pH do meio.
A digestão intracelular das proteínas é realizada pelos lisossomos e proteassomos. As proteases, atuando em pH
ácido, degradam as proteínas no interior dos lisossomos, e as proteínas-alvo também podem ser marcadas com
poliubiquitina para degradação pelo proteassomo.
Enzimas: estruturação, função e mecanismo catalítico

As enzimas são proteínas que aceleram as reações químicas no organismo. O conjunto de reações químicas do
organismo é chamado de metabolismo. Para que haja reação química, é necessária a colisão entre as moléculas
reagentes em posição favorável e com energia suficiente para romper as ligações interatômicas. Essa energia é
chamada de energia de ativação. A velocidade das reações químicas depende da concentração das moléculas
reagentes, da temperatura e da presença de catalisadores. Os catalisadores são substâncias que abaixam a
energia de ativação e, portanto, aceleram as reações químicas. As enzimas são os catalisadores biológicos,
portanto, as enzimas aumentam a velocidade das reações químicas por meio da redução da energia de ativação
dessas reações.
As enzimas são específicas, ou seja, cada reação química é catalisada por um tipo de enzima diferente. Essa
especificidade depende da estrutura tridimensional da enzima, o que, por sua vez, determina a estrutura do
sítio catalítico. O substrato, nome dado à molécula reagente nas reações enzimáticas, encaixa-se
perfeitamente no sítio catalítico da enzima. Esse é o chamado modelo chave-fechadura.
Outro modelo para explicar o complexo enzima-substrato é o ajuste ou encaixe induzido. Nesse modelo, a
interação com o substrato induz a uma modificação na conformação da enzima, o que resulta em um melhor
ajuste do sítio catalítico ao redor do substrato.
A atividade enzimática depende da concentração de substrato, da temperatura e do pH do meio. As enzimas são

nomeadas conforme o substrato ou reação química catalisada e o sufixo “-ase”. • Para uma atividade catalítica
adequada, as enzimas precisam dos cofatores, que podem ser íons inorgânicos ou moléculas orgânicas
(coenzimas).
O modelo de Michaelis-Menten
O modelo de Michaelli-Menten explica a relação entre velocidade da reação química e concentração de substratos.
Nesse modelo, a velocidade máxima da reação química ocorre quando todos os sítios catalíticos das enzimas
estão preenchidos pelos substratos. A constante de Michaelis é uma medida da afinidade da enzima pelo
substrato e corresponde, numericamente, à concentração de substrato em que a velocidade da reação química é
a metade de seu valor máximo.
Inibidores enzimáticos são substâncias que reduzem ou interrompem a atividade enzimática. Os tipos de inibição
são a reversível e irreversível.
Na inibição reversível, a dissociação do complexo inibidor-enzima é rápida. A inibição reversível pode ser
competitiva, quando o inibidor compete com o substrato pelo sítio catalítico, ou não competitiva, quando o
inibidor e o substrato se ligam a sítios diferentes na mesma enzima.
Na inibição irreversível, ocorre a inativação da enzima.

Para finalizar esta webaula, sugerimos o estudo dos capítulos 2 (Estrutura Proteica), 3 (Hemoglobina), 4
(Colágeno e Elastina) e 5 (Enzimas) do livro Bioquímica Ilustrada. Esse livro aborda os conceitos de Bioquímica
de maneira clara e simples, com muitos esquemas e ilustrações.
O livro Bioquímica Médica Básica de Marks apresenta uma abordagem mais clínica dos conceitos de
Bioquímica. Vale a leitura dos capítulos 7 (Relações Estrutura-Função nas Proteínas), 8 (Enzimas Como
Catalisadores) e 9 (Regulação de Enzimas) para conhecer as aplicações dos conceitos estudados na Saúde.
FERRIER, D. R. Bioquímica Ilustrada. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019.
SMITH, C.; MARKS, A. D.; LIEBERMAN, M (Org.). Bioquímica médica básica de Marks: uma abordagem clínica. 2.
ed. Porto Alegre: Artmed, 2007.
Indicamos a leitura de dois artigos sobre a proteína C reativa (PCR) como biomarcadora em diagnóstico de
doenças cardiovasculares e outras aplicações clínicas.
TEIXEIRA, D. A. et al. Proteína C-reativa: associação entre inflamação e complicações pós-infarto agudo do
miocárdio em idosos. Revista Brasileira de Clínica Médica, [S.l.], v. 7, p. 24-26, 2009.
Para visualizar o vídeo, acesse seu material digital.

Introdução aos carboidratos
Nesta webaula. Estudaremos os conceitos mais importantes sobre carboidratos.
Carboidratos
Os carboidratos ou açúcares são as biomoléculas mais abundantes na Terra; possuem grande diversidade
estrutural, o que lhes permite muitas funções, como: ser fonte e reserva de energia, componentes de matriz
extracelular e de secreções da mucosa, formar parede celular de plantas e bactérias, reconhecer e sinalizar as
células, interagir com células e com elementos da matriz extracelular etc.
A glicobiologia é a área de estudo sobre carboidratos. Já o glicoma é o conjunto de todos os carboidratos do

organismo.
É importante ressaltar que existem muitas doenças associadas aos carboidratos, como:
Diabetes mellitus.
Mucopolissacaridoses.
Intolerâncias à lactose e à sacarose.
Doenças de armazenamento de glicogênio.
Classificação dos carboidratos

Os carboidratos são classificados em monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos.
Monossacarídeos 
Os monossacarídeos são os açúcares mais simples constituídos por um esqueleto carbônico de 3 a 7 átomos
de carbono, com dois ou mais grupos hidroxila e com o grupo aldoxila ou carbonila. Se o monossacarídeo
apresenta o grupo aldoxila, é denominado aldose; caso apresente o grupo carbonila, o monossacarídeo é
denominado cetose.
Exemplos de aldoses: gliceraldeído (3 carbonos), ribose (5 carbonos), glicose (6 carbonos) e galactose (6

carbonos). Exemplos de cetoses: di-hidroxiacetona (3 carbonos) e frutose (6 carbonos).
Dissacarídeos 
Os dissacarídeos são carboidratos formados por dois monossacarídeos unidos pela ligação glicosídica.
Exemplos de dissacarídeos: sacarose (formada pela glicose e frutose), lactose (formada pela galactose e
glicose) e maltose (formada por duas unidades de glicose).
Oligossarídeos 
Os oligossacarídeos são polímeros formados por poucos monossacarídeos unidos pelas ligações glicosídicas.
Polissacarídeos 
Os polissacarídeos são longas cadeias formadas por muitas unidades de monossacarídeos unidas pelas
ligações glicosídicas. São classificados em homopolissacarídeos, quando contêm apenas um único tipo de
monossacarídeo, ou heteropolissacarídeos, quando contêm dois ou mais tipos de monossacarídeos.
Também podem ser classificados em ramificados ou não ramificados (lineares). Exemplos de
homopolissacarídeos lineares: amilose (constituinte do amido) e celulose. Exemplos de homopolissacarídeos
ramificados: glicogênio e amilopectina (constituinte do amido). Exemplos de heteropolissacarídeos lineares:
peptideoglicano e glicosaminoglicanos.
Glicogênio
O glicogênio é a forma de armazenamento de glicose das células animais, especialmente fibras musculares e
hepatócitos. Nas células das plantas, o amido é a forma de armazenamento de glicose. A D-glicose é uma
importante fonte de energia. A celulose é componente da parede celular de plantas. No glicogênio e no amido, as
moléculas D-glicose estão unidas por ligações do tipo (alfa 1 - 4), na cadeia principal, e por ligações do tipo (alfa 1 -
6), nas ramificações. Na celulose, as moléculas D-glicose estão unidas por ligações do tipo (beta 1 - 4).
Glicosaminoglicanos
Os glicosaminoglicanos são longas cadeias de heteropolissacarídeos, formadas por repetições de unidade
dissacarídica composta por um açúcar ácido (ácido D-glicurônico ou ácido L-idurônico) e por um açúcar aminado
(D-glicosamina ou D-galactosamina). Devido aos grupos carboxila e sulfato, os glicosaminoglicanos possuem carga
negativa. Com isso, atraem grande quantidade de moléculas de água, o que garante a viscosidade, lubrificação,
adesão e resistência à compressão das secreções das mucosas, do fluido sinovial e da matriz extracelular.
Também são conhecidos como mucopolissacarídeos.
Glicoconjugados
Os glicoconjugados são compostos por proteínas ligadas às cadeias de carboidratos. Exemplos de
glicoconjugados: proteoglicanos, glicoproteínas e glicoesfingolipídeos.
Proteoglicanos
Os proteoglicanos são formados por glicosaminoglicanos ligados às cadeias proteicas e são componentes
importantes da matriz extracelular.
Glicoproteínas
As glicoproteínas são proteínas ligadas a oligossacarídeos; são encontradas na membrana plasmática, na matriz
extracelular e no plasma sanguíneo; e atuam no reconhecimento e na sinalização celulares, na interação entre
células e com a matriz extracelular.
Glicoesfingolipídeos
Os glicoesfingolipídeos são compostos por esfingolipídeos ligados a oligossacarídeos. São componentes de
membrana plasmática e participam do reconhecimento e da sinalização celulares.
Lactulose
A lactulose é um dissacarídeo formado pela ligação química entre o carbono 1 da alfa-D-galactose e o carbono 4
da beta-D-frutose. Esse dissacarídeo sintético não é digerido pelas glicosidases (enzimas que catalisam a hidrólise
das ligações glicosídicas) intestinais. No intestino grosso, a lactulose é hidrolisada pela ação de enzimas da
microbiota intestinal, originando ácidos graxos de cadeia curta, com isso, ocorre o aumento da osmolaridade no
lúmen do intestino grosso, atraindo a água por osmose. Dessa maneira, a massa fecal tem o seu volume
aumentado, o que estimula o peristaltismo no intestino grosso e, consequentemente, a motilidade propulsora da
massa fecal em direção ao reto, por isso, a lactulose é usada na clínica como laxante para tratamento da
constipação.
Outro uso que temos para a lactulose é o tratamento da encefalopatia hepática. Os pacientes com doenças
hepáticas graves têm capacidade reduzida em converter a amônia (produto do metabolismo de aminoácidos
e da microbiota intestinal) em ureia no fígado; a amônia atravessa a barreira hematoencefálica e pode
provocar danos neurológicos graves (encefalopatia).
Ao ser hidrolisada em ácidos graxos de cadeia curta, a lactulose reduz o pH do lúmen intestinal devido à maior
quantidade de prótons, que reagem com a amônia produzida pela microbiota intestinal, originando o íon amônio,
que não consegue atravessar a mucosa intestinal. Dessa maneira, a amônia é retida no lúmen intestinal na forma
de íon amônio, que será eliminado com as fezes. Assim, a lactulose reduz a sobrecarga de amônia para o fígado
por meio da diminuição da absorção da amônia bacteriana pela mucosa intestinal.
Para finalizar esta webaula, indicamos alguns livros de Bioquímica disponíveis na plataforma Minha
Biblioteca. O livro Princípios de Bioquímica de Lehninger é uma referência para qualquer assunto de
Bioquímica. Você pode estudar o capítulo 7, que trata de carboidratos e glicobiologia.
Caso você prefira um livro com mais ilustrações e esquemas, sugerimos Bioquímica Ilustrada. O capítulo 7
trata dos carboidratos e o capítulo 14 aborda os glicosaminoglicanos e glicoconjugados.
FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019.
Para expandir mais os seus horizontes, sugerimos a leitura de materiais sobre doenças genéticas
relacionadas aos carboidratos e glicoconjugados. O primeiro material é um artigo sobre as
mucopolissacaridoses. Apesar do enfoque na odontologia, a revisão sobre essas doenças genéticas está
muito bem elaborada e vale a leitura.
CANCINO, C. M. H. et al. Mucopolissacaridose: características e alterações bucais. Revista da Faculdade de
Odontologia, Passo Fundo, v. 21, n. 3, p. 395-400, 2016.
O outro material que indicamos é o capítulo 5 do livro Robbins & Coltran Patologia – Bases Patológicas das
Doenças, dedicado às doenças genéticas. Desse capítulo, sugerimos a leitura da Síndrome de Marfan e as
doenças de armazenamento lisossômico.
KUMAR, V.; ABBAS, A. K.; ASTER, J. C. Robbins & Coltran patologia: bases patológicas das doenças. 9. ed. Rio de
Janeiro: Elsevier, 2016.
Processos metabólicos dos carboidratos
Nesta webaula, estudaremos os conceitos mais importantes sobre os processos metabólicos dos carboidratos.
Digestão e absorção de carboidratos

O metabolismo é o conjunto de todas as reações químicas do organismo; são reações químicas interdependentes
e coordenadas. Ele pode ser dividido em anabolismo — reações de síntese de compostos complexos a partir de
compostos mais simples —, e catabolismo — reações de degradação de compostos complexos em compostos
mais simples.
A digestão dos carboidratos depende da ação de enzimas específicas: as glicosidases, que catalisam a
hidrólise das ligações glicosídicas entre os monossacarídeos.
Na boca, temos o início da digestão dos carboidratos. O amido e o glicogênio são substratos para a ação da
alfa-amilase salivar, que catalisa a hidrólise das ligações do tipo (alfa 1 –> 4) presentes nesses polissacarídeos.
A celulose, que possui ligações do tipo (beta 1 –> 4), não é substrato para nenhuma glicosidase, por isso,
somos incapazes de digerir esse polissacarídeo.
No duodeno, ocorrem as etapas finais da digestão dos carboidratos, bem como a absorção dos
monossacarídeos pela mucosa duodenal. A alfa-amilase pancreática continua com a digestão dos
oligossacarídeos provenientes da digestão na boca, resultando, principalmente, em maltose.
Na mucosa duodenal, existem glicosidases que catalisam a hidrólise de dissacarídeos. A maltase catalisa a
clivagem da maltose, liberando duas unidades de glicose; a sacarase catalisa a clivagem da sacarose,
liberando glicose e frutose; e a lactase catalisa a hidrólise da lactose, liberando a galactose e a glicose.
A glicose e a galactose são absorvidas pela mucosa duodenal com íons sódio pelo cotransportador de glicose
dependente de sódio tipo 1 (SGLT-1). A frutose é captada pelas células da mucosa duodenal por meio de
GLUT-5.
Transporte de glicose para as células

Para entrar na célula, a glicose necessita do auxílio de uma família de proteínas transmembranas, chamadas de
transportadores de glicose ou GLUT (do inglês glucose transporter). Muitas isoformas de GLUT já foram
identificadas, mas cinco delas têm importância fisiológica melhor descrita. Veremos mias sobre as isoformas de
GLUT a seguir.
GLUT-1 E GLUT-3 
GLUT-1 e GLUT-3 são as isoformas presentes em quase todas as células e responsáveis pela captação basal
de glicose, independentemente da ação da insulina.
GLUT-2 
GLUT-2 está presente nas células beta pancreáticas e nos hepatócitos. Essa isoforma tem baixa afinidade
pela glicose, sendo ativa apenas em situações em que há hiperglicemia, como ocorre logo após as refeições.
GLUT-2 hepático permite a entrada de glicose após as refeições, a fim de que seja armazenada na forma
de glicogênio. Quando a glicemia diminui, os hepatócitos liberam o seu estoque de glicose, sob a ação do
glucagon, para a corrente sanguínea. O fígado é o órgão central na homeostase da glicemia.
GLUT-2 pancreático serve como sensor de glicemia para a liberação de insulina. Sempre que houver
hiperglicemia, GLUT-2 das células beta pancreáticas são ativadas, permitindo a entrada de glicose e,
consequentemente, a liberação de insulina.
GLUT-4 
GLUT-4 está presente nas fibras musculares e adipócitos. Sob a ação da insulina, a quantidade de GLUT-4
aumenta nessas células, o que leva ao aumento da captação de glicose por essas células. Esse é um dos
mecanismos hipoglicemiantes da insulina.
Metabolismo do glicogênio
O glicogênio é a reserva de glicose das células animais, sendo que os hepatócitos e as fibras musculares possuem
os maiores estoques desse polissacarídeo. Cabe ressaltar que:
A glicogênese é a via metabólica de síntese do glicogênio. A enzima glicogênio sintase sintetiza o glicogênio a
partir das unidades de glicose fornecidas pela UDP-glicose.
A glicogenólise é a via metabólica de degradação do glicogênio; a enzima glicogênio fosforilase catalisa a

clivagem das unidades de glicose do glicogênio.
A insulina estimula a glicogênese, enquanto o glucagon estimula a glicogenólise.
Glicólise
A glicose, após a entrada na célula, sofre fosforilação, com gasto de energia, resultando em glicose-6-fosfato. A
adição do grupo fosfato é importante para reter a glicose na célula e para desestabilizar a estrutura da glicose
para as reações químicas.
A glicose-6-fosfato é substrato de uma via metabólica oxidativa: a glicólise. Nessa via metabólica, que ocorre no
citosol e em condições anaeróbicas, a glicose-6-fosfato sofre uma série de reações químicas que levam à sua
quebra, resultando em duas moléculas de piruvato, a formação de 4 ATPs e 2 NADH.
Para que ocorra a glicólise, a célula precisa investir 2 ATPs, por isso, o balanço final de produção de energia é
de 2 ATPs. Os elétrons gerados na oxidação da glicose durante a glicólise são transferidos para NAD+,
tornando-se NADH. Em seguida, NADH leva os elétrons para a cadeia respiratória para a fosforilação
oxidativa.
Fermentação
Em situações de hipóxia ou anóxia, NADH não é regenerada nas mitocôndrias, o que acaba levando a uma
diminuição da quantidade de NAD+. A consequência é a interrupção da glicólise, a única via produtora de energia
de forma anaeróbica. Para evitar isso, as células utilizam uma via metabólica de regeneração de NADH a NAD+: a
fermentação. Nessa via metabólica, o piruvato é convertido em lactato (ou ácido láctico).
Oxidação do piruvato
Após a glicólise, o piruvato é transportado para a matriz mitocondrial, onde é substrato de uma reação química
oxidativa, catalisada pelo complexo da piruvato desidrogenase. Nessa reação, o piruvato perde um carbono na
forma de e é convertido em acetil-CoA. Como é uma reação oxidativa, os elétrons são transferidos para NAD+,
formando NADH.
Gliconeogênese
A glicogênese é a via metabólica em que ocorre a síntese de novas moléculas de glicose a partir de aminoácidos,
glicerol e lactato, principalmente no fígado. Ela é estimulada pelo glucagon, enquanto a insulina inibe a
gliconeogênese. Durante as atividades físicas intensas, a oxigenação dos músculos esqueléticos não é adequada, o
que leva à ativação da fermentação e produção de lactato. Em seguida, o lactato, circulante no sangue, é removido
para o fígado, onde é convertido em glicose pela gliconeogênese. Essas novas moléculas de glicose, por sua vez,
são utilizadas pelas fibras musculares para a reposição do estoque de glicogênio. Esse é o ciclo de Cori.
Controle da glicemia
O controle da glicemia depende do equilíbrio das ações de dois hormônios pancreáticos, o glucagon e a insulina.
O glucagon estimula a glicogenólise e a gliconeogênese no fígado, aumentando a oferta de glicose para o

sangue (efeito hiperglicemiante).
A insulina inibe a gliconeogênese hepática, estimula a glicogênese e aumenta a quantidade de GLUT-4 nas
fibras musculares e adipócitos, o que acaba resultando em menor disponibilidade de glicose para o sangue
(efeito hipoglicemiante).
Louco como chapeleiro
Você conhece a história da Alice no País das Maravilhas, do escritor inglês Lewis Carroll (1832-1898)? Caso
conheça, deve se lembrar do Chapeleiro Maluco. Pois bem, o que você não deve saber é que a história do
Chapeleiro Maluco tem a ver com a bioquímica. Na Inglaterra do século XIX, existia a expressão popular “louco
como chapeleiro”, que se refere ao fato de que os chapeleiros apresentavam sérios problemas neurológicos, como
alterações comportamentais, psicose e problemas psicomotores, o que eram vistos como loucura.
Os chapeleiros da época usavam o nitrato de mercúrio para amaciar e moldar as peles de animais, uma vez que o
mercúrio é inibidor do complexo da piruvato desidrogenase, o que impede a oxidação do piruvato à acetil-CoA.
Dessa maneira, a oxidação da glicose fica restrita apenas à glicólise, o que resulta em baixa produção de energia.
Os neurônios só utilizam a glicose como fonte de energia, e, contando apenas com a glicólise, a oferta de energia
não atende às demandas metabólicas dessas células, como consequência, surgem as lesões nos neurônios,
resultando em problemas neurológicos. Temos outros distúrbios que afetam a oxidação do piruvato, a doença de
beribéri e a síndrome de Wernicke-Korsakoff, ambas decorrentes da deficiência da tiamina, a vitamina B1, que é
uma das coenzimas do complexo da piruvato desidrogenase.
Para finalizar esta webaula, indicamos alguns livros de Bioquímica disponíveis na Biblioteca Virtual: Minha
Biblioteca.
Sugerimos o livro Princípios de Bioquímica de Lehninger, um clássico na área de Bioquímica. Você pode
estudar os Capítulos 14 (Glicólise, Gliconeogênese e a Via das Pentoses-Fosfato) e 16 (Ciclo do Ácido Cítrico).
No capítulo 16, a parte inicial é dedicada à oxidação do piruvato, já o restante é dedicado ao ciclo do ácido
cítrico, que será visto na Unidade 3. NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed.
Porto Alegre: Artmed, 2014.
Caso você prefira um livro com mais ilustrações e esquemas, sugerimos Bioquímica Ilustrada. Os capítulos
que sugerimos para leitura são: 7 (aborda a digestão e absorção de carboidratos), 8 (aborda a glicólise, GLUT
e fermentação), 9 (aborda a oxidação do piruvato), 10 (aborda gliconeogênese) e 11 (aborda o metabolismo
do glicogênio).
Para expandir mais os seus horizontes, sugerimos a leitura de artigos científicos relacionados aos conceitos
desenvolvidos nesta seção:
MACHADO, U. F. Transportadores de glicose. Arquivos Brasileiros de Endocrinologia e Metabologia, [S.l.], v.
42, n. 6, p. 413-421, dez. 1998.
MATTAR, R.; MAZO, D. F. C. Intolerância à lactose: mudança de paradigmas com a biologia molecular. Revista
da Associação Médica Brasileira, [S.l.], v. 56, n. 2, p. 230-236, 2010.
ROPELLE, E. R.; PAULI, J. R.; CARVALHEIRA, J. B. C. Efeitos moleculares do exercício físico sobre as vias de
sinalização insulínica. Motriz, Rio Claro, v. 11, n. 1, p. 49-55, 2005.
Bioenergética
Nesta webaula, estudaremos os conceitos mais importantes sobre a bioenergética.
Bioenergética: função do ATP

A bioenergética é o estudo da transferência e utilização de energia pelas células. A energia é a capacidade de se
realizar trabalhos, como na manutenção da composição dos meios intracelular e extracelular, movimento da
célula ou do organismo, vias de biossíntese e movimento de solutos por meio da membrana plasmática. Já o
sistema é o nosso objeto de estudo, enquanto o entorno ou vizinhança é o que está ao redor do sistema. O
universo é o conjunto formado pelo sistema e seu entorno.
O sistema pode ser classificado em aberto (troca energia e substâncias com o entorno), fechado (só troca
energia com o entorno) e isolado (não troca nada com o entorno). As células e os organismos são exemplos
de sistemas abertos.
A relação entre calor e energia

O calor é a energia em trânsito devido a uma diferença de temperatura entre dois meios. A energia interna (U) é o
conteúdo total de energia do sistema. Dentro desse cenário, temos a entalpia (H), que é a quantidade de energia
de um sistema que pode ser transformada em calor à pressão constante. Nas reações endotérmicas, o sistema
recebe calor (variação de entalpia positiva), enquanto nas reações exotérmicas, o sistema cede calor (variação de
entalpia negativa).
A Primeira Lei da Termodinâmica ou Lei da Conservação de Energia afirma que a energia do universo é
constante, ou seja, a energia pode ser transferida ou transformada, porém jamais destruída ou criada.
Entropia (S)
A entropia (S) é uma medida da desordem do sistema. Uma reação química espontânea leva ao aumento da
desordem (entropia); a espontaneidade da reação química não significa que ela seja rápida, apenas que é
energeticamente favorável; enzimas, ao reduzirem a energia de ativação, tornam as reações químicas
espontâneas mais rápidas. A organização dos sistemas biológicos (células, tecidos, organismos) é compensada
pela alta entropia do meio circundante.
A Segunda Lei da Termodinâmica afirma que toda transferência ou transformação de energia aumenta a
entropia do universo.
Energia livre de Gibbs

A energia livre de Gibbs é a quantidade de energia capaz de realizar trabalho durante uma reação química à
temperatura e pressão constantes; é uma forma simplificada para se determinar se a reação química é
espontânea ou não. Reações exergônicas são espontâneas, pois possuem valor negativo da variação de energia
livre; reações endergônicas não são espontâneas, pois possuem valor positivo da variação de energia livre.
ATP
A ATP é a molécula que armazena energia; a energia liberada pelo ATP ativa as reações endergônicas; a produção
de ATP depende da energia liberada pelas reações exergônicas: glicólise, oxidação do piruvato, ciclo do ácido
cítrico, oxidação do ácido graxo e fosforilação oxidativa.
Oxidação biológica
A oxidação é a perda de elétrons e a redução é ganho de elétrons. Nas reações de oxirredução ou redox, a
oxidação e a redução estão acopladas, sendo que um reagente transfere elétrons para outro reagente da reação
química. Nas reações oxidativas da glicose, ácido graxo e aminoácido, os elétrons são transferidos para os
carreadores NAD e FAD, que levam os elétrons para a cadeia respiratória na mitocôndria.
Cadeia respiratória e fosforilação oxidativa

A cadeia respiratória está localizada na membrana interna da mitocôndria e é composta por complexos proteicos
e carreadores de elétrons na membrana interna da mitocôndria. Observe o processo dos complexos proteicos e
carreadores, a seguir:
A NADH transfere os elétrons para o Complexo I; esses elétrons ativam uma bomba de prótons presente no
Complexo I, que bombeia prótons da matriz mitocondrial para o espaço intermembranoso.
A FADH2 transfere os elétrons para o Complexo II. Os elétrons dos Complexos I e II são transferidos para o
Complexo III pela ubiquinona ou coenzima Q, um carreador de origem lipídica. No Complexo III, os elétrons
ativam uma bomba de prótons que transporta prótons da matriz mitocondrial para o espaço
intermembranoso.
Os elétrons do Complexo III são transferidos para o Complexo IV pelo citocromo c. No Complexo IV, os
elétrons ativam uma bomba de prótons que transporta prótons da matriz mitocondrial para o espaço
intermembranoso.
Os elétrons são transferidos do Complexo IV para o gás oxigênio, que atua como aceptor final de elétrons. A
redução do gás oxigênio resulta na formação da molécula de água.
As bombas de prótons dos Complexos I, III e IV criam um gradiente eletroquímico de prótons por meio da
membrana interna da mitocôndria, e esse gradiente é a força motriz que gera uma corrente de prótons em
direção à matriz mitocondrial. Ao passar pelo canal de prótons, a energia associada ao fluxo de prótons é
transformada em energia química pela enzima ATP sintase associada ao canal. A energia química é
armazenada nos ATPs.
Via das pentoses-fosfato e outras vias do metabolismo das hexoses
A via das pentoses-fosfato é um conjunto de reações químicas que ocorre no citosol. Nessa via metabólica, a
glicose-6-fosfato é convertida, em várias etapas, em ribose-5-fosfato. Ela possui duas fases, a de geração de
NADPH (reações irreversíveis) e a de interconversão não oxidativa de monossacarídeos (reações reversíveis). As
reações oxidativas dessa via geram NADPH, essencial para as reações de biossíntese, para a atividade das enzimas
do sistema citocromo P450 e como proteção contra o estresse oxidativo. A frutose é substrato para a glicólise,
especialmente no fígado, enquanto a galactose obtida da alimentação é convertida em glicose no fígado.
Radicais livres
Os radicais livres são átomos e moléculas com elétrons não pareados extremamente reativos, como os radicais
superóxido e hidroxila. Também temos moléculas que são precursoras de radicais livres, como o peróxido de
hidrogênio. Como a maioria dos radicais livres e precursores é derivada do metabolismo do O2 utilizamos o termo
espécies reativas de oxigênio.
Os radicais livres estão envolvidos em danos oxidativos de lipídeos, proteínas e DNA. No caso dos lipídeos, os
radicais livres provocam lipoperoxidação, que altera a estrutura e a permeabilidade da membrana
plasmática, e a consequência pode ser a lise celular. Os radicais livres podem alterar a sequência de DNA,
resultando em mutações, bem como alterar a estrutura das proteínas, prejudicando as suas funções;
portanto, os danos oxidativos gerados pelos radicais livres estão associados à mutagênese, à carcinogênese e
ao envelhecimento.
Nos organismos aeróbicos, é necessário que haja equilíbrio entre a produção de espécies reativas de oxigênio e a
sua neutralização, por isso é tão importante o sistema antioxidante para esses organismos. O sistema
antioxidante é formado por substâncias que neutralizam diretamente os radicais livres, como a vitamina C (ácido
ascórbico), vitamina E (tocoferol), beta-caroteno e glutationa, e enzimas que catalisam reações químicas que
neutralizam as espécies reativas de oxigênio. Entre essas enzimas, podemos citar a superóxido dismutase, que
catalisa a conversão do radical livre superóxido em peróxido de hidrogênio, bem como a catalase, que catalisa a
conversão do peróxido de hidrogênio em água e O2.
Para finalizar esta webaula, indicamos alguns livros de bioquímica disponíveis na Biblioteca Virtual: Minha
Biblioteca. Sugerimos o livro Princípios de Bioquímica de Lehninger, um clássico na área de Bioquímica. Você
pode estudar os Capítulos 14 (Glicólise, gliconeogênese e a via das pentoses-fosfato) e 19 (Fosforilação
oxidativa e fotofosforilação).
Caso você prefira um livro com mais ilustrações e esquemas, sugerimos Bioquímica Ilustrada. Os capítulos
que sugeridos para leitura são: capítulo 6, que aborda a bioenergética e fosforilação oxidativa, e o capítulo
13, que aborda a via das pentoses-fosfato e NADPH.
Para compreender os conceitos da bioenergética e de termodinâmica, sugerimos a leitura do Capítulo 8

(Introdução ao metabolismo) do livro Biologia de Campbell.
REECE, J. B. et al. Biologia de Campbell. 10. ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.
Para expandir mais os seus horizontes, sugerimos a leitura de um artigo científico relacionado aos conceitos
desenvolvidos nesta webaula, como:
AGUIAR, C. R.; FALCÃO, M. C.; RAMOS, J. L. de A. Estresse oxidativo no recém-nascido: a bilirrubina como
antioxidante. Revista Paulista de Pediatria, [S.l.], v. 24, n. 4, p. 363-366, 2006.
Trata-se de um artigo que aborda a importância da bilirrubina como antioxidante em recém-nascidos.

Fundamentos Bioquímica Aplicada à Saúde
Introdução aos lipídeos e ácidos graxos
Você sabia que seu material didático é interativo e multimídia? Isso significa que você pode interagir com o conteúdo de diversas formas, a qualquer
hora e lugar. Na versão impressa, porém, alguns conteúdos interativos ficam desabilitados. Por essa razão, fique atento: sempre que possível, opte pela
versão digital. Bons estudos!
Nesta webaula, aprenderemos sobre os lipídeos, destacando as suas funções. Em seguida trataremos sobre um
tipo especial de lipídeo, o ácido graxo, pois ele constitui a unidade de construção da maioria dos lipídeos e é uma
importante fonte energética para os tecidos, especialmente o muscular, por isso, também abordaremos a
biossíntese e a oxidação dos ácidos graxos. Por fim, falaremos sobre os corpos cetônicos e sobre o ácido
araquidônico.
Características gerais e importância biológica dos lipídeo

Os lipídeos têm papel importante na manutenção da vida, pois não só armazenam e fornecem energia ao
organismo como também são os componentes que formam a membrana plasmática de todas as células, tanto as
eucarióticas quanto as procarióticas.
Há uma grande diversidade de lipídeos com estruturas e funções bem diversas, porém todos os lipídeos são
moléculas apolares. Entre as funções dos diferentes lipídeos e seus produtos metabólicos, podemos destacar as
seguintes:
Reserva de energia.
Fonte de energia.
Hormônios esteroides (estrógeno, progesterona, testosterona, glicocorticoides).
Vitaminas lipossolúveis (A, D, E e K).
Sais biliares.
Surfactante.
Composição de membranas biológicas.
Propriedades dos ácidos graxos

Os ácidos graxos são formados por cadeias hidrocarbônicas, de 4 a 36 átomos de carbono, com grupos carboxila
nas extremidades dessas cadeias.
Os ácidos graxos podem ser classificados em:
Saturados
Quando só há ligações simples entre os átomos de carbono da cadeia.
Monoinsaturados
Quando só há uma única ligação dupla entre os carbonos da cadeia.
Poli-insaturados
Quando há duas ou mais ligações duplas entre os carbonos da cadeia.

As ligações duplas entre os carbonos das cadeias de ácidos graxos de origem natural são de configuração cis. A
configuração trans é obtida por processos industriais e está associada ao maior risco de doenças
cardiovasculares.
Os compostos ricos em ácidos graxos saturados são sólidos à temperatura ambiente. Isso ocorre devido à maior
compactação entre esses ácidos graxos que possuem as suas cadeias hidrocarbônicas estendidas. Já os
compostos ricos em ácidos graxos insaturados são líquidos à temperatura ambiente, pois, devido às curvaturas
nas cadeias hidrocarbônicas, a compactação entre esses ácidos graxos é menor.
Quanto aos ácidos graxos poli-insaturados, vale destacar que são classificados em:
Ômega-3 Ômega-6
Os ácidos graxos do tipo ômega-3 (ácido Os ácidos graxos do tipo ômega-6 (ácido
eicosapentaenoico e ácido linolênico) são araquidônico e ácido linoleico) são precursores de
precursores de agentes anti-inflamatórios. agentes pró-inflamatórios.
Biossíntese de ácidos graxos

A alimentação fornece a maior parte dos ácidos graxos utilizados pelo organismo, apesar da capacidade de o
organismo em sintetizar os ácidos graxos saturados e monoinsaturados, principalmente no fígado e nas glândulas
mamárias em lactação. Os ácidos graxos poli-insaturados não são sintetizados pelo organismo, por isso, precisam
ser obtidos, exclusivamente, por meio da alimentação.
Exemplo de alimento rico em ômega-3 e ômega-6: salmão
A síntese de ácidos graxos ocorre no citosol das células por meio da incorporação de carbonos a partir de acetil-
CoA na cadeia de ácido graxo em crescimento, com uso de energia (ATP) e dos elétrons fornecidos por NADH.
Acetil-CoA é produzido a partir da oxidação da glicose, dos aminoácidos, dos corpos cetônicos e dos ácidos graxos
nas mitocôndrias. Uma vez transferido para o citosol, o acetil-CoA (2 carbonos) é convertido em malonil-CoA (3
carbonos) – um processo que requer gás carbônico e ATP.
A enzima ácido-graxo-sintase catalisa a transferência de acetato do malonil-CoA, com perda de gás carbônico, para
a cadeia de ácido graxo em crescimento, que sempre cresce em duas unidades de carbono.
Oxidação dos ácidos graxos
O catabolismo dos ácidos graxos ocorre nas mitocôndrias e é chamado de beta oxidação. Nessa via metabólica, os
ácidos graxos são convertidos em moléculas de acetil-CoA. Esse acetil-CoA pode ser usado para o ciclo do ácido
cítrico (produção de energia) ou para a síntese de corpos cetônicos (reserva energética).
As reações oxidativas da beta oxidação geram elétrons que são transferidos para a formação de NADH e FADH2,
que transportam esses elétrons para a cadeia respiratória para a produção de energia.
O transporte de ácidos graxos para dentro das mitocôndrias depende da carnitina, uma molécula orgânica obtida
da alimentação, principalmente de carnes, além de ser sintetizada no organismo a partir dos aminoácidos
metionina e lisina.
Alimento com carnitina: carnes
Corpos cetônicos
Os corpos cetônicos atuam como reservas plasmáticas de acetil-CoA, que podem ser utilizadas pelas células para a
produção de energia.
Existem os seguintes corpos cetônicos: acetoacetato, beta hidroxibutirato e acetona. Apenas os dois primeiros
atuam como reservas energéticas; a acetona não tem utilidade como reservatório de energia e, sendo volátil,
acaba sendo eliminada pelos pulmões.
A cetogênese é a via metabólica mitocondrial em que moléculas de acetil-CoA são convertidas em corpos
cetônicos. Isso ocorre predominantemente nos hepatócitos. E a cetólise é a via catabólica dos corpos cetônicos
para se liberar as moléculas de acetil-CoA e posterior oxidação completa no ciclo do ácido cítrico na mitocôndria.
Ácido araquidônico
Como sabemos, um exemplo de ácido graxo poli-insaturado do tipo ômega-6 é o ácido araquidônico, o qual faz
parte da composição do fosfolipídeo da membrana plasmática. Sob a ação da enzima fosfolipase A2, o ácido
araquidônico é clivado do fosfolipídeo, tornando-se substrato para duas vias metabólicas, a da lipoxigenase e a da
ciclo-oxigenase (COX), originando os eicosanoides (prostaglandinas, leucotrienos, tromboxano A2, lipoxinas).
Na primeira via metabólica, o ácido araquidônico é convertido, em uma reação catalisada pela lipoxigenase, em
leucotrienos. Esses eicosanoides participam, por exemplo:
Do processo inflamatório, por meio da quimiotaxia (atração de neutrófilos, eosinófilos e monócitos para o
local da inflamação).
Do aumento da atividade da oxidase nos neutrófilos (produção de radicais livres para a destruição de
patógenos).
Do aumento da permeabilidade vascular (saída de plasma rico em proteínas de defesa, como as do sistema
complemento, para o local da inflamação no tecido).
Da broncoconstrição e do aumento da secreção de muco nas vias aéreas.
Os leucotrienos cisteínicos (LTC4, LTD4 e LTE4), devido aos seus efeitos pró-inflamatórios, à broncoconstrição e ao
aumento da secreção de muco nas vias aéreas, agem como importantes mediadores desencadeadores de asma.
Em vista disso, foi criado um fármaco, o montelucaste, que atua como antagonista dos receptores desses
leucotrienos, impedindo os seus efeitos, que favorecem a crise asmática.
Na outra via metabólica, o ácido araquidônico é convertido em prostaglandinas em uma reação catalisada pela
enzima ciclo-oxigenase. Há duas principais isoformas de ciclo-oxigenase: a COX-1 e a COX-2. Entenda-as a seguir.
COX-1 COX-2
A COX-1 gera prostaglandinas, que têm papel importante na manutenção da homeostasia, como vasodilatação,
inibição da agregação plaquetária, proteção gástrica (redução da produção de ácido gástrico e aumento da
produção de muco gástrico), aumento do peristaltismo intestinal e aumento da contração do músculo liso do
útero. Nas plaquetas, a COX-1 catalisa a conversão do ácido araquidônico em tromboxano A2, importante para
a hemostasia, por meio da constrição do vaso lesado e da promoção da agregação plaquetária.
O misoprostol é um análogo sintético de prostaglandina que foi criado para proteção gástrica com redução da
secreção de ácido gástrico e aumento da produção de muco gástrico. Porém, como a prostaglandina também
provoca a contração do músculo liso uterino, o fármaco acabou sendo utilizado como agente abortivo de forma
ilegal. Atualmente, o seu uso é controlado e apenas para obstetrícia, como em abortos em casos autorizados por
lei.
Para finalizar, reforçamos que os assuntos trazidos nesta webaula têm implicações clínicas, sendo de grande
relevância para a sua formação profissional na área da saúde. Por isso, gostaríamos de convidá-lo a buscar
mais conhecimentos sobre os conteúdos apresentados!
Pesquise mais
Para que possa aprofundar mais os seus conhecimentos, há excelentes livros de bioquímica disponíveis na
Biblioteca Virtual: Minha Biblioteca. Sugerimos o livro Princípios de bioquímica de Lehninger, um clássico na
área de Bioquímica. Você pode estudar os Capítulos 10 (Lipídeos), 17 (Catabolismo de ácido graxos) e 21
(Biossíntese de lipídeos).
Caso você prefira um livro com mais ilustrações e esquemas, sugerimos Bioquímica ilustrada, especialmente
a leitura do Capítulo 16, que aborda a estrutura e o metabolismo dos ácidos graxos.
Para expandir mais os seus horizontes, sugerimos a leitura de artigos científicos relacionados aos conceitos
KAYSER, C. et al. Benefícios da ingestão de ômega-3 e a prevenção de doenças crônico-degenerativas –
revisão sistemática. Revista Brasileira de Obesidade, Nutrição e Emagrecimento, São Paulo, v. 4, n. 21, p. 137-
146, maio/jun. 2010.
Metabolismo dos lipídeos
Nesta webaula, trataremos sobre a digestão e a absorção de lipídeos, além das lipoproteínas plasmáticas.
Discorreremos, também, sobre os triacilgliceróis, os fosfolipídeos e o colesterol. Por fim, falaremos sobre a relação
entre as doenças cardiovasculares e as lipoproteínas e os lipídeos.
Digestão e absorção de lipídeos da alimentação

A digestão dos lipídeos ocorre de forma predominante no duodeno, sob a ação das enzimas pancreáticas, como
lipase pancreática, colesterol esterase e fosfolipase, bem como dos sais biliares.
Duodeno
Fonte: Wikimedia Commons.
Os sais biliares são sintetizados pelos hepatócitos a partir do colesterol e secretados na bile. Eles emulsificam os
lipídeos, facilitando a ação das enzimas pancreáticas. Além disso, os sais biliares formam complexos com os
produtos da digestão lipídica (as micelas), que permitem solubilizar esses produtos lipídicos no meio aquoso no
duodeno, facilitando a absorção desses produtos lipídicos pela mucosa duodenal.
Nos enterócitos duodenais, os produtos da digestão lipídica, os ácidos graxos, colesterol e glicerol, são
recombinados para formar os lipídeos mais complexos, os triacilgliceróis, os fosfolipídeos e os ésteres de
colesterol. Posteriormente, esses lipídeos mais complexos são combinados com proteínas específicas, as
apolipoproteínas, para formar uma lipoproteína chamada de quilomícron.
Lipoproteínas plasmáticas
As lipoproteínas plasmáticas são formadas pelos lipídeos complexos (triacilgliceróis, fosfolipídeos e ésteres de
colesterol) e por proteínas específicas (apolipoproteínas).
Há 5 classes de lipoproteínas:
Quilomícron 
Os quilomícrons, formados na mucosa duodenal, transportam os lipídeos obtidos por meio da alimentação,
especialmente os triacilgliceróis, inicialmente pela circulação linfática e, posteriormente, pela circulação
sanguínea.
Ao passar pelos capilares, principalmente nos músculos e no tecido adiposo, os quilomícrons sofrem a ação
da lipase lipoproteica — enzima presente na parede dos capilares. Essa enzima catalisa a hidrólise dos
triacilgliceróis dos quilomícrons, liberando os ácidos graxos para as células. Os quilomícrons remanescentes
são removidos da circulação pelo fígado, onde são degradados e seus componentes reaproveitados.
VLDL (lipoproteína de muito baixa densidade) 
O fígado produz VLDL para exportar os lipídeos, especialmente os triacilgliceróis, produzidos no próprio
fígado para os outros tecidos. Nos capilares, a enzima lipase lipoproteica catalisa a hidrólise dos
triacilgliceróis, liberando os ácidos graxos para as células. O remanescente da VLDL é convertido em IDL ou
LDL.
IDL (lipoproteína de densidade intermediária) 
A IDL é removida da circulação pelo fígado.
LDL (lipoproteína de baixa densidade) 
A LDL é um reservatório circulante de colesterol, pois possui alta concentração desse lipídeo. Ela é captada
pelas células, via endocitose mediada por receptor, e pelo colesterol usado para a produção de hormônios
esteroide e/ou para estrutura da membrana plasmática.
HDL (lipoproteína de alta densidade). 
A HDL remove o excesso de colesterol dos tecidos para o fígado.
Triacilgliceróis
O triacilglicerol ou triglicéride é constituído por 3 cadeias de ácidos graxos ligados a uma molécula de glicerol. É a
principal reserva energética e está armazenado nos adipócitos.
A biossíntese do triacilglicerol começa com a formação de glicerol-3-fosfato a partir de di-hidroxiacetona-fosfato —
um intermediário da via da glicólise; em seguida, as cadeias de ácidos graxos são adicionadas ao glicerol-3-fosfato,
ocorrendo principalmente no fígado e no tecido adiposo.
A mobilização dos ácidos graxos a partir dos triacilgliceróis ocorre pela ação da enzima lipase.
Fosfolipídeos
São componentes da membrana plasmática (responsáveis pela estrutura, interação celular e sinalização celular) e
do surfactante. Os fosfolipídeos possuem natureza anfipática, ou seja, uma porção apolar formada pelos ácidos
graxos e uma porção polar formada pelo grupo cabeça polar.
Dividem-se em duas classes:
Glicerofosfolipídeos 
São compostos por duas cadeias de ácidos graxos e um grupo cabeça polar ligado ao glicerol. Exemplos:
ácido fosfatídico (glicerofosfolipídeo mais simples), fosfatidiletanolamia, fosfatidilcolina. Os
glicerofosfolipídeos são sintetizados a partir do ácido fosfatídico, com adição de um grupo cabeça polar. A
degradação dos glicerofosfolipídeos ocorre pela ação das fosfolipases.
Esfingolipídeos 
São formados por duas cadeias de ácidos graxos e um grupo cabeça polar ligados à esfingosina — um
aminoálcool de cadeia longa. O esfingolipídeo mais simples é a ceramida, precursora estrutural de todos os
esfingolipídeos.
Existem 4 subclasses de esfingolipídeos:
Esfingomielinas (fosfocolina ou fosfoetanolamina como grupo cabeça polar).
Cerebrosídeos (D-glicose ou D-galactose como grupo cabeça polar).
Globosídeos (cadeia de dois a quatro monossacarídeos como grupo cabeça polar).
Gangliosídeos (oligossacarídeo como grupo cabeça polar).
Colesterol
Formado por um núcleo esteroide que consiste em 4 anéis carbônicos fundidos, o colesterol modula a fluidez da
membrana plasmática, além de ser precursor de importantes produtos biológicos, como os sais biliares, as
vitaminas lipossolúveis (A, D, E e K) e os hormônios esteroides (glicocorticoides, aldosterona, testosterona,
estrógeno e progesterona).
O colesterol é obtido por meio da alimentação, mas também pode ser sintetizado pelas células, principalmente as
do fígado, do córtex da glândula adrenal, do testículo e do ovário.
O colesterol é obtido por meio da alimentação, mas também pode ser sintetizado pelas células,
principalmente as do fígado, do córtex da glândula adrenal, do testículo e do ovário.
A biossíntese do colesterol inicia-se com a reação entre duas moléculas de acetil-CoA para a formação do
acetoacetil-CoA, que, em seguida, reage com acetil-CoA para formar 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA (HMG-CoA). A
conversão de HMG-CoA em ácido mevalônico é o passo limitante da biossíntese de colesterol. Essa reação é
catalisada pela HMG-CoA redutase e o NADPH fornece os elétrons para a reação de redução. O ácido mevalônico
passa por uma série de reações químicas, algumas com gasto de energia e outras que utilizam os elétrons
fornecidos por NADPH, até resultar em colesterol.
Devido à estrutura cíclica do colesterol, não é possível oxidá-lo a gás carbônico para a produção de energia. O
colesterol é eliminado do organismo na forma de ácidos e sais biliares.
Doenças cardiovasculares, lipoproteínas e lipídeos

As lipoproteínas e os lipídeos estão associados a doenças cardiovasculares. A lipoproteína LDL funciona como um
reservatório circulante de colesterol e é captada pelas células conforme a demanda delas. Em caso de excesso de
LDL, essa lipoproteína acaba se acumulando na corrente sanguínea, onde sofre oxidação. A LDL oxidada é
reconhecida e fagocitada por macrófagos presentes na parede vascular; dessa maneira, o colesterol e os ésteres
de colesterol se acumulam nos macrófagos, transformando-os em células espumosas. Assim, ocorre um acúmulo
de células espumosas na parede vascular, que, por sua vez, liberam citocinas pró-inflamatórias e fatores de
crescimento que vão induzir alterações patológicas na parede do vaso sanguíneo, contribuindo para a formação
de ateromas, o que caracteriza a aterosclerose.
Asterosclerose
Os ateromas aumentam o risco de doenças cardiovasculares, pois o rompimento de um ateroma devido a um

aumento do fluxo sanguíneo, como ocorre quando fazemos exercícios físicos mais intensos ou em momentos de
estresse, expõe o colágeno ao sangue. Esse colágeno, por sua vez, ativa as plaquetas, o que acaba desencadeando
a agregação plaquetária, com risco de obstruir a circulação sanguínea naquele local; por isso, pacientes
cardiopatas utilizam o ácido acetilsalicílico (AAS), pois esse fármaco inibe a produção plaquetária de tromboxano
A2 de forma irreversível. O tromboxano A2 é um dos mediadores da ativação e agregação das plaquetas; por essa
razão, o ácido acetilsalicílico é considerado um agente anti-agregante plaquetário, além das ações anti-
inflamatória, analgésica e antitérmica desse fármaco.
O diabetes mellitus potencializa o risco de doenças cardiovasculares na presença de hipercolesterolemia (níveis

plasmáticos elevados de LDL). A hiperglicemia, resultante do diabetes mellitus, disponibiliza grande quantidade de
glicose para reagir com o excesso de LDL, formando a LDL glicada, que é mais facilmente oxidada e, portanto,
apresenta um grande potencial aterogênico.
A HDL apresenta um papel importante na proteção do sistema cardiovascular, pois remove o excesso de
colesterol dos tecidos para o fígado, onde esse lipídeo é eliminado pela bile, em geral, na forma de sais biliares. A
HDL também transporta o excesso de colesterol para alguns tipos de células que produzem hormônios esteroides,
e além dessa função de transporte reverso de colesterol, ela possui outros efeitos que têm sido bastante
estudados, como, por exemplo:
Ação anti-inflamatória no endotélio vascular.
Modulação do metabolismo da glicose e controle glicêmico.
Ação bactericida.
Atividade anti-apoptótica na função plaquetária.
Essas descobertas abrem a possibilidade de uso de HDL como agente terapêutico para tratamento e prevenção de
doenças cardiovasculares, diabetes mellitus e até infecções.
Com o conteúdo apresentado, esperamos ter contribuído para a sua formação profissional na área da saúde.
A fim de se destacar em sua carreira, continue buscando mais conhecimentos sobre os assuntos tratados!
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(Metabolismo dos lipídeos complexos) e 18 (Colesterol e metabolismo dos esteroides).
Também recomendamos a leitura de artigos científicos relacionados aos conceitos desenvolvidos nesta
webaula, como:
LEANÇA, C. C. et al. HDL: o yin-yang da doença cardiovascular. Arquivos Brasileiros de Endocrinologia e
Metabologia, [S. l.], v. 54, n. 9, p. 777-784, 2010.
Trata-se de um artigo que aborda a importância da HDL e de outras lipoproteínas nas doenças
cardiovasculares.
Ciclo do ácido cítrico: a via central do metabolismo de biomoléculas
Nesta webaula, o foco será o ciclo do ácido cítrico, a via metabólica em que convergem as vias catabólicas da
glicose, do ácido graxo, do corpo cetônico e do aminoácido. Além de discorrermos sobre as reações químicas do
ciclo do ácido cítrico e a formação de acetil-CoA, abordaremos o metabolismo dos aminoácidos; para isso,
consideraremos as reações de remoção do grupo amino para que o esqueleto carbônico do aminoácido seja um
intermediário do ciclo do ácido cítrico, piruvato ou corpo cetônico. Além disso, também estudaremos como esse
grupo amino, agora chamado de amônia, é eliminado do organismo na forma de ureia. E, como complemento a
todo esse conteúdo, falaremos sobre diabetes mellitus.
Digestão e absorção de lipídeos da alimentação

A digestão dos lipídeos ocorre de forma predominante no duodeno, sob a ação das enzimas pancreáticas, como
lipase pancreática, colesterol esterase e fosfolipase, bem como dos sais biliares.
Acetil-CoA: importância e formação

Acetil-CoA é uma molécula constituída por 2 carbonos; produto das vias metabólicas oxidativas da glicose e do
ácido graxo. E a cetólise é a via catabólica dos corpos cetônicos para liberar as moléculas de acetil-CoA.
Catabolismo dos aminoácidos e remoção do grupo amino dos

aminoácidos
A presença do grupo amino impede o metabolismo oxidativo do aminoácido para a produção de energia, por isso,
é necessário remover o grupo amino dos aminoácidos.
Aminoácido
05 - Texto
Em todos os tecidos, exceto o muscular esquelético, o grupo amino do aminoácido é transferido para o alfa-
cetoglutarato em uma reação catalisada pela aminotransferase, resultando na formação de um cetoácido e do
glutamato, respectivamente. Em seguida, a enzima glutamina-sintetase catalisa a transferência da amônia (grupo
amino livre) para o glutamato, formando a glutamina.
Nos músculos esqueléticos, o grupo amino é transferido do aminoácido para o alfa-cetoglutarato em uma reação
catalisada pela aminotransferase, resultando em cetoácido e glutamato, respectivamente; em seguida, ocorre a
transferência do grupo amino do glutamato para o piruvato em uma reação catalisada pela alanina
aminotransferase ou transaminase glutâmica-pirúvica (TGP), resultando na formação de alfa-cetoglutarato e de
alanina, respectivamente.
A glutamina e a alanina são os transportadores da amônia gerada no metabolismo dos aminoácidos via
corrente sanguínea para o fígado.
Os cetoácidos formados após a remoção do grupo amino dos aminoácidos entram nas vias metabólicas
produtoras de energia, como a gliconeogênese, cetogênese e o ciclo do ácido cítrico.
Os aminoácidos glicogênicos são aqueles que originam os intermediários do ciclo do ácido cítrico e o piruvato por
meio do catabolismo; já os aminoácidos cetogênicos são aqueles que originam corpos cetônicos por meio do
catabolismo.
Ciclo da ureia
No fígado, a amônia, um composto extremamente tóxico, é convertida em ureia, um composto menos tóxico, por
um conjunto de reações químicas citosólicas e mitocondriais, chamado de ciclo da ureia.
No citosol dos hepatócitos, a alanina transfere seu grupo amino para o alfa-cetoglutarato em uma reação
catalisada pela alanina aminotransferase, resultando na formação de piruvato e glutamato, respectivamente.
Na mitocôndria dos hepatócitos, a glutamina libera um grupo amino, que passa a ser chamado de amônia, em
uma reação catalisada pela glutaminase, resultando na formação do glutamato.
Também na mitocôndria dos hepatócitos, o glutamato possui dois destinos:
O primeiro é a liberação do grupo amino, agora chamado de amônia, em uma reação catalisada pelo
glutamato desidrogenase, resultando na formação do alfa-cetoglutarato.
O segundo é a transferência do seu grupo amino para o oxaloacetato em uma reação catalisada pela
aspartato aminotransferase ou transaminase glutâmica-oxalacética (TGO), resultando na formação do alfa-
cetoglutarato e do aspartato, respectivamente.
Reações de liberação de amônia pela alanina, glutamina e glutamato

Fonte: Digite aqui a fonte da imagem.
A primeira parte do ciclo da ureia ocorre na mitocôndria dos hepatócitos. A primeira reação do ciclo da ureia
ocorre entre a amônia e o íon bicarbonato, catalisada pela carbamoil-fosfato-sintetase-I, resultando na formação
do carbamoil-fosfato. Em seguida, carbamoil-fosfato reage com a ornitina para a formação da citrulina em uma
reação catalisada pela ornitina-transcarbamoilase. A citrulina é transportada para o citosol para a segunda parte
do ciclo da ureia.
A citrulina reage com o aspartato para formação de arginino-succinato, que possui dois grupos amino: um
derivado da amônia livre na mitocôndria e o outro proveniente do aspartato. Em seguida, a arginino-succinato é
clivada em fumarato (um intermediário do ciclo do ácido cítrico) e arginina, e na última reação do ciclo da ureia, a
arginina, em uma reação catalisada pela arginase, é clivada, originando a ureia e a ornitina.
A ureia remove duas amônias derivadas do metabolismo dos aminoácidos ao ser eliminada na urina. A ornitina é
reaproveitada para um novo ciclo da ureia.
Esquema das reações químicas do ciclo da ureia

Fonte: elaborada pelo autor.
Ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs)

Esse ciclo é um conjunto de reações químicas que ocorre na matriz mitocondrial e corresponde à última etapa
oxidativa da glicose, ácido graxo, aminoácido e corpo cetônico.
As reações de oxidação do ciclo do ácido cítrico fornecem uma grande quantidade de elétrons. Esses elétrons são
transportados por NAD e FAD para a cadeia respiratória, sendo responsáveis pela produção da maior parte dos
ATPs do organismo.
O primeiro passo do ciclo é a reação entre acetil-CoA e o oxaloacetato, formando o citrato ou ácido cítrico, que,
em seguida, é convertido em isocitrato. O isocitrato é convertido em alfa-cetoglutarato, em uma reação de
descarboxilação oxidativa, que também resulta na formação de uma molécula de gás carbônico. Nessa reação
oxidativa, elétrons gerados são transferidos para NAD+ para a formação de NADH.
O alfa-cetoglutarato, em uma reação de descarboxilação oxidativa, é convertido em succinil-CoA e gás carbônico.
Os elétrons gerados nessa reação são transferidos para NAD+ para a formação de NADH; dessa maneira, os dois
carbonos do acetil-CoA são transformados em moléculas de gás carbônico durante o ciclo do ácido cítrico.
O succinil-CoA é convertido em succinato, gerando energia para formação de um GTP ou ATP. Em seguida, o
succinato é convertido em fumarato a partir de uma reação de oxidação que gera elétrons que são transferidos
para FAD+ para a formação de FADH2. Após isso, uma molécula de água é adicionada ao fumarato para a
formação de malato, que, por fim, na última reação, é convertido em oxaloacetato em uma reação oxidativa que
gera elétrons que são transferidos para NAD+ para a formação de NADH. Dessa maneira, o oxaloacetato é
regenerado e pode ser reaproveitado para um novo ciclo de ácido cítrico.
Esquema das reações químicas do ciclo do ácido cítrico

Fonte: elaborada pelo autor.
No final do ciclo do ácido cítrico, os produtos formados são:
Duas moléculas de gás carbônico
Uma molécula de ATP ou GTP
Três moléculas de NADH
Uma molécula de FADH2
Diabetes mellitus
O diabetes mellitus é um dos principais problemas de saúde no Brasil e no restante do mundo. Estima-se que haja
cerca de 400 milhões de pessoas com diabetes no mundo, sendo que, no Brasil, o número é em torno de 12
milhões, e a tendência é que esse número aumente com o passar do tempo, em decorrência do envelhecimento e
do aumento da obesidade na população.
O diabetes mellitus é um grupo heterogêneo de distúrbios metabólicos que apresenta, em comum, a
hiperglicemia, que é decorrente de deficiências na ação da insulina, na secreção da insulina ou em ambas. A
classificação proposta pela Organização Mundial da Saúde (OMS) considera os seguintes tipos de diabetes: tipo 1,
tipo 2, tipos específicos e gestacional. As duas primeiras têm maior importância clínica, em especial, a do tipo 2.
A seguir, saiba mais sobre os tipos 1 e 2 de diabetes mellitus:
Tipo 1 Tipo 2
No diabetes mellitus tipo 2, presente em cerca de 90% dos casos de diabetes, ocorrem deficiências na ação e na
secreção de insulina; a resistência à insulina e o defeito na função das células beta-pancreáticas são causadas
por uma interação de fatores genéticos e ambientais. Os principais fatores ambientais são o envelhecimento, as
dietas ricas em lipídeos, o sedentarismo e o aumento de peso (sobrepeso e obesidade).
A hiperglicemia é consequência da deficiência da ação e/ou da secreção de insulina, com isso, há menor
quantidade de GLUT-4 nas fibras musculares e adipócitos, o que reduz a capacidade de captação de glicose
plasmática por essas células. Além disso, temos a ação dos hormônios contrarregulatórios, como glucagon,
glicocorticoides e adrenalina, sobre o metabolismo da glicose e a lipólise, assim, temos o aumento da
gliconeogênese e da glicogenólise, bem como a resistência insulínica que reduz a utilização de glicose pelas
células. As consequências são a hiperglicemia e o aumento da concentração plasmática de ácidos graxos.
A hiperglicemia apresenta sérias consequências ao organismo, como aumento da frequência urinária

(poliúria), aumento da sede (polidipsia), risco de desidratação, fraqueza, boca seca (xerostomia) e o risco mais
grave: a cetoacidose. Devido à deficiência da secreção da insulina e/ou aumento da resistência insulínica, as
fibras musculares captam menos glicose, o que acaba sendo compensado pelo aumento do uso dos ácidos
graxos. Devido a menor disponibilidade de glicose nas células, a síntese de novas moléculas de oxaloacetato
fica prejudicada, pois o oxaloacetato é sintetizado a partir do piruvato, um produto da glicólise. Parte do
oxaloacetato presente nas células acaba sendo desviado para a gliconeogênese, com isso, as moléculas de
acetil-CoA, produzidas em grande quantidade, devido ao aumento da oxidação de ácidos graxos, não têm
como entrar no ciclo do ácido cítrico para o término do metabolismo oxidativo, dessa forma, as moléculas de
acetil-CoA são desviadas para outra via metabólica (a cetogênese), gerando uma grande quantidade de
corpos cetônicos.
O excesso de corpos cetônicos chega à corrente sanguínea, e como são ácidos, liberam prótons, o que reduz o pH
do sangue, provocando acidose metabólica. Sendo uma acidose provocada por corpos cetônicos em pacientes
diabéticos, a condição clínica é chamada de cetoacidose diabética, que ocorre, principalmente, em pacientes com
diabetes mellitus tipo 1, apesar de as pessoas com diabetes mellitus tipo 2 também poderem apresentar esse
quadro.
Com a instalação do quadro de cetoacidose diabética, o paciente apresenta cetonúria (presença de corpos
cetônicos na urina), odor de acetona (corpo cetônico volátil) e acidemia.
Ao final desta webaula, esperamos que você tenha percebido a relação dos conteúdos apresentados com a
sua área de atuação. Destaque-se profissionalmente buscando mais conhecimentos!
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cítrico) e 18 (Oxidação de aminoácidos e produção de ureia).
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leitura dos Capítulos 9 (Ciclo do ácido cítrico) e 19 (Aminoácidos: destino do nitrogênio).
Expanda ainda mais os seus horizontes com a leitura de artigos científicos relacionados aos conceitos
DAMIANI, D. et al. Encefalopatias: etiologia, fisiopatologia e manuseio clínico de algumas das principais
formas de apresentação da doença. Revista Brasileira de Clínica Médica, São Paulo, v. 11, n. 1, p. 67-74,
jan./mar. 2013.
Trata-se de um artigo que aborda os vários tipos de encefalopatias, incluindo a hepática, que é decorrente da
incapacidade do órgão em transformar a amônia em ureia.

Vitaminas e minerais – Vitaminas hidrossolúveis
Nesta webaula, vamos reforçar a importância das vitaminas hidrossolúveis para o metabolismo, suas fontes e as
consequências orgânicas da carência dessas vitaminas.
Vitaminas e minerais
As vitaminas hidrossolúveis
As vitaminas são moléculas orgânicas, em geral, não sintetizadas pelo organismo, essenciais para as funções
metabólicas do organismo, em geral, atuam como coenzimas. Estão divididas em dois grandes grupos: vitaminas
hidrossolúveis e vitaminas lipossolúveis.
As vitaminas hidrossolúveis são subdivididas em dois grupos: complexo B e não complexo B.
Complexo B Não complexo B
Tiamina (vitamina B1), riboflavina (vitamina B2), niacina (vitamina B3), biotina (vitamina B7), ácido pantotênico
(vitamina B5), piridoxina (vitamina B6), ácido fólico (vitamina B9) e cobalamina (vitamina B12).
Ácido ascórbico ou vitamina C

Fundamentais na síntese de colágeno, atua como coenzima na formação de hidroxilisina e hidroxiprolina —
aminoácidos incomuns que contribuem para a estabilidade do colágeno.
Benefícios e fontes Riscos
Facilita a absorção intestinal de ferro, A deficiência dessa vitamina provoca mal-estar, irritabilidade,
importante para a eritropoese. hemorragias e artralgias.
As fontes são as frutas (caju, laranja, O quadro mais grave da carência da vitamina C é o escorbuto,
limão, manga, tomate) e verduras caracterizado por hemorragias nas gengivas, fragilidade da parede
(brócolis, agrião, espinafre). vascular, retardo na cicatrização, anemia e edemas nas articulações.
A ingestão de altas doses de vitamina C pode provocar precipitação

de ácido úrico nas articulações e formação de cálculos renais.
Tiamina ou vitamina B1
É uma coenzima na descarboxilação do piruvato para a formação do acetil-CoA — etapa importante no
metabolismo de carboidratos- também atua na descarboxilação do alfa-cetoglutarato no ciclo do ácido cítrico.
Fontes
A vitamina é encontrada na carne, fígado, feijão, ervilhas.
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Riboflavina ou vitamina B2
Importante para a formação de FAD (flavina adenina dinucleotídeo), responsável por transporte de elétrons para a
cadeia respiratória para a produção de energia. E também para a formação de FMN (flavina mononucleotídeo),
coenzima que participa de diversas reações de oxidorredução.
Essa vitamina é encontrada em carnes, ovos, leite, fígado, ervilha, feijão e verduras. Sua carência é rara; quando
ocorre, é caracterizada por: lesões da mucosa, lesões pele e perturbações oculares (fotofobia, redução da
acuidade visual).
Niacina ou vitamina B3
Importante para a formação de NAD e NADP, transportadores de elétrons para a cadeia respiratória e reações de
biossíntese, respectivamente. Pode ser utilizada para o tratamento de hiperlipidemia, pois inibe a lipólise no
tecido adiposo e, consequentemente, reduz a síntese de VLDL e LDL. Esta vitamina é encontrada na carne e nos
cereais, e sua carência está associada à pelagra, conhecida como a doença dos três Ds: dermatite, diarreia e
demência. Se não tratada, leva a pessoa à morte.
Ácido pantotênico ou vitamina B5

Componente da coenzima A (CoA), importante nos metabolismos dos carboidratos, aminoácidos e lipídeos.
Vitamina amplamente distribuída na natureza e sua deficiência dessa vitamina não está bem caracterizada em
humanos.
Piridoxina ou vitamina B6
Coenzima de um grande número de enzimas, especialmente as que catalisam reações envolvendo aminoácidos,
como as da transaminação, formação de histamina, formação da protoporfirina e síntese do neurotransmissor
GABA.
Fonte Risco
É encontrada em carnes, fígado, ovos, A carência é rara, mas quando ocorre, os sintomas são
legumes e verduras. inespecíficos, assemelhando-se com a pelagra.
A microbiota intestinal também

produz essa vitamina.
Biotina ou vitamina B7
Coenzima nas reações de carboxilação, como ocorre na reação de conversão do piruvato em oxaloacetato.
A biotina é encontrada em quase todos os alimentos, além da síntese pela microbiota intestinal, por isso, a sua
carência é rara. Quando ocorre essa carência, o quadro clínico é caracterizado por dermatite, perda de apetite,
insônia, depressão e mialgias.
Ácido fólico ou vitamina B9

Desempenha papel fundamental na síntese de aminoácidos e nucleotídeos e pode ser encontrada em em feijão,
trigo, verduras, legumes e carne.
A deficiência dessa vitamina é uma das principais hipovitaminoses, especialmente em gestantes e etilistas. A sua
carência está associada com a anemia macrocítica (acúmulo de eritrócitos grandes, imaturos e disfuncionais).
Essa vitamina também é essencial para o fechamento do tubo neural durante a embriogênese, por isso, é indicado
suplemento para gestantes. Na ausência dessa vitamina, há risco de anencefalia e espinha bífida.
Cobalamina ou vitamina B12

Coenzima em reações de síntese de aminoácidos e ácidos graxos. Encontrada apenas nos alimentos de origem
animal e, também, produzida pela microbiota intestinal, sua absorção pelo organismo depende de uma proteína
sintetizada no estômago — o fator intrínseco.
A sua deficiência, devido à carência na dieta ou problemas na absorção (devido ao déficit de fator intrínseco), leva
à anemia perniciosa. Além disso, ocorrem distúrbios neurológicos devido à perda progressiva da bainha de
mielina nos neurônios.
Saiba mais
A deficiência de ácido ascórbico provoca uma doença chamada escorbuto, consequência da síntese
defeituosa das fibras de colágeno. As manifestações clínicas incluem gengivas inchadas e doloridas,
hemorragias, dentes frouxos com risco de perda dentária, fragilidade da parede vascular, edemas nas
articulações, retardo na cicatrização e anemia.
Por muitos séculos, o escorbuto foi uma doença bastante comum, especialmente entre os marinheiros,
devido à insuficiência de frutas cítricas e verduras frescas na alimentação.
A incidência de escorbuto diminuiu a partir do século XVII, com a introdução da batata, uma importante fonte
de vitamina C, na dieta dos europeus. James Lind, um médico da Marinha inglesa, descobriu a relação entre o
escorbuto e a alimentação em 1747. A partir desse momento, as frutas cítricas ganharam destaque na dieta
dos marinheiros para se prevenir o escorbuto.
No início do século XX, foi identificada a estrutura do fator antiescorbuto que passou a ser chamada de
vitamina C. Em 1933, a vitamina C foi sintetizada em laboratório — passo essencial para preparar essa
vitamina em grande escala e a um custo reduzido.
Essa vitamina é decomposta pela ação do calor, por isso, alimentos cozidos ou processados industrialmente
possuem pequenas quantidades de vitamina C. Atualmente, o escorbuto pode ocorrer com mais frequência
em pessoas com uma dieta baseada unicamente em alimentos industrializados.
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Vitaminas e minerais – vitaminas lipossolúveis
Vitaminas lipossolúveis
As vitaminas são divididas em dois grandes grupos: vitaminas hidrossolúveis e vitaminas lipossolúveis. As
vitaminas lipossolúveis são: vitamina A, vitamina D, vitamina E e vitamina K.
Vitaminas A
Vitamina composta por várias moléculas relacionadas, naturais ou sintéticas, como os retinoides e o
carotenoides.
Retinoides Carotenoides
Os retinoides são as vitaminas A pré-formadas. Entre os retinoides, temos: retinol (álcool), retinal (aldeído) e
ácido retinoico (ácido carboxílico). O retinal é produto da oxidação do retinol, enquanto o ácido retinoico é o
produto da oxidação do retinal.
Os retinoides são encontrados em alimentos de origem animal (leite, carne, ovos), enquanto os carotenoides
são encontrados em alimentos de origem vegetal (frutas, cenoura, espinafre).
A vitamina A, proveniente da alimentação e absorvida no intestino delgado, é transportada pelos quilomícrons na

corrente sanguínea. O fígado é o principal local de concentração e, quando necessário, libera essa vitamina para
uso dos demais tecidos.
Por meio de receptores nucleares, regula a expressão gênica, responsável pelos efeitos fisiológicos. Podemos
afirmar que a vitamina A:
é importante para o crescimento, a renovação celular, a manutenção e a integridade dos tecidos epiteliais,
bem como é importante na formação de ossos e dentes, além de participar da espermatogênese.
é componente dos pigmentos visuais dos cones e bastonetes, fotorreceptores presentes na retina. Esses
pigmentos visuais (rodopsina) são responsáveis pela fotorrecepção, ou seja, pela transdução do sinal
luminoso em sinal elétrico (impulso nervoso).
Riscos e excessos
A carência da vitamina A pode provocar menor taxa de crescimento em crianças, pele seca (xerodermia),
descamação da pele, cegueira noturna, xeroftalmia e até cegueira.
A ingestão excessiva de vitamina A provoca toxicidade caracterizada por hepatomegalia, pele e mucosas
secas, alopecia, mialgias e artralgias.
Descamação da pele
Vitamina D
A vitamina D não é estritamente uma vitamina, pois pode ser sintetizada na pele, sendo essa a sua principal fonte.
Ela D engloba duas moléculas relacionadas: o colecalciferol (a vitamina D presente nos animais) e o ergocalciferol
(a vitamina D presente nos vegetais).
A formação e hidroxilação do colecalciferol:
um derivado do colesterol (7-desidrocolesterol), presente na membrana plasmática de queratinócitos dos

estratos espinhoso e basal da epiderme, sofre uma reação não enzimática na presença de radiação solar.
Essa reação é chamada de fotólise e resulta na formação de colecalciferol.
O colecalciferol não tem atividade biológica, por isso, precisa ser ativado por meio de duas hidroxilações. A
primeira hidroxilação ocorre no fígado, com a formação de 25-hidroxicolecalciferol; a segunda hidroxilação
ocorre nos rins, com a formação de 1,25-di-hidroxicolecalciferol.
Riscos e excessos
A carência de vitamina D está associada a riscos maiores de doenças autoimunes e infecções crônicas, bem
como à deficiência na mineralização óssea em crianças (raquitismo), o que prejudica o seu crescimento, e em
adultos (osteomalácia).
Ingestão excessiva de vitamina D pode provocar toxicidade caracterizada por hipercalcemia, calcinose,
hipertensão e formação de cálculos renais.
Pedras renais humanas

Vitamina E
É composta pelos tocoferóis, sendo o alfa-tocoferol a forma mais ativa. Não tem papel no metabolismo, porém
atua como antioxidante, neutralizando os radicais livres formados pela peroxidação de ácidos graxos nas
membranas plasmáticas e lipoproteínas.
A vitamina E é encontrada nos vegetais verdes e óleos vegetais. Não se sabe, ainda, os efeitos da carência de
vitamina E nos seres humanos. Em geral, a ingestão excessiva de vitamina E é atóxica.
Vitamina K
A vitamina K é composta por vários compostos relacionados, naturais ou sintéticos, como a filoquinona e
fitomenadiona. Age como coenzima nas reações de síntese dos fatores da coagulação II (protrombina), VII, IX e X.
Também atua como coenzima na síntese de osteocalcina — proteína da matriz óssea que desempenha papel
importante na mineralização óssea. Sua carência ou inibição da sua ação por anticoagulantes orais (varfarina)
prejudica a coagulação sanguínea, podendo resultar em hemorragias. Além disso, há risco de osteopenia,
osteoporose e fraturas ósseas.
A vitamina K é encontrada em muitos alimentos, como espinafre, couve, agrião, repolho e brócolis. A outra fonte
dessa vitamina é a microbiota intestinal.
Saiba mais
Em 1929, cientistas verificaram que frangos alimentados com rações inadequadas desenvolviam uma doença
caracterizada por hemorragias espontâneas. Eles também observaram que a ingestão de uma substância
lipossolúvel revertia o quadro nos frangos, e essa substância ganhou o nome de vitamina K (K de
Koagulation, termo alemão para coagulação).
A partir desse estudo, outros cientistas confirmaram as ações da vitamina K a favor da coagulação sanguínea
em vários animais, incluindo os seres humanos.
Uma vez conhecida a importância da vitamina K, foram desenvolvidos fármacos que atuam como
antagonistas dessa vitamina, logo, esses fármacos reduzem a síntese de fatores da coagulação pelo fígado, o
que resulta em um efeito anticoagulante. Esse é o mecanismo de ação dos anticoagulantes orais, como a
varfarina e femprocumona.
Os recém-nascidos ainda não possuem microbiota intestinal para a síntese da vitamina K e o leite materno
não oferece quantidade suficiente dessa vitamina, por isso, esses bebês apresentam concentrações
plasmáticas baixas de fatores de coagulação que são dependentes da vitamina K, o que pode levar à doença
hemorrágica do recém-nascido.
Para se evitar esse risco, a fitomenadiona (vitamina K) é administrada, via intramuscular, no recém-nascido.
Com o tempo, estabelece-se uma microbiota intestinal no neonato, além de suprimentos dietéticos que vão
permitir a oferta adequada de vitamina K ao organismo.
Pesquise mais
Vitaminas e minerais – Minerais
Minerais
Os minerais são amplamente distribuídos nos alimentos, por isso, uma alimentação bem equilibrada fornece
todos os minerais nas suas quantidades adequadas para o metabolismo do organismo. Sendo eles: íons, podendo
ser positivos (cátions) ou negativos (ânions).
Íon sódio
São cátion monovalente (Na+), predominante no meio extracelular. Sendo um dos principais responsáveis pela
pressão osmótica no plasma e, portanto, pela manutenção do volume plasmático, tem papel importante na
excitabilidade dos neurônios (geração de impulsos nervosos) e das fibras musculares (contração muscular).
Principais fontes na alimentação: alimentos de origem animal, como carne, ovo e leite.
Distúrbios eletrolíticos envolvendo o íon sódio são: hiponatremia (redução da concentração plasmática de íons
sódio) e hipernatremia (aumento da concentração plasmática de íons sódio).
Hiponatremia
As possíveis causas: uso de diuréticos, excesso de liberação de hormônio antidiurético
(tumor no hipotálamo) e insuficiência renal crônica.
Os sinais e sintomas são:
letargia, apatia, fraqueza, parestesias e, até mesmo, o coma.
Fraqueza
 
Íon potássio
São cátion monovalente (K+) predominante no meio intracelular. Cofator de várias enzimas, como a piruvato
quinase, que faz parte da glicólise. Importante, juntamente com os íons sódio, na excitabilidade dos neurônios
(geração de impulsos nervosos) e das fibras musculares (contração muscular).
Principais fontes alimentares: abacate, banana, batata-doce, frutos do mar, castanha-do-pará.
Distúrbios eletrolíticos envolvendo o íon potássio: hipocalemia (redução da concentração plasmática de íons
potássio) e hipercalemia (aumento da concentração plasmática de íons potássio).
Hipocalemia
As possíveis causas são:
alcalose respiratória ou metabólica, uso de diuréticos depletores de potássio (furosemida) e dieta pobre em
potássio.
fraqueza muscular, letargia, hiperglicemia, arritmias cardíacas e até parada cardíaca.
Hipercalemia
cidose respiratória ou metabólica, intoxicação digitálica (toxicidade por digoxina) e uso de diuréticos
poupadores de potássio (espironolactona).
Arritmias cardíacas, risco de parada cardíaca, paralisia muscular, hipoglicemia.
Íon cálcio
São cátion bivalente (Ca2+), predominante no meio extracelular, especialmente na matriz óssea. Possui várias
funções no organismo, como na coagulação sanguínea, formação e crescimento ósseos, excitabilidade de fibras
cardíacas, contração muscular, transmissão sináptica e liberação de conteúdo celular (por exemplo: hormônios)
por exocitose.
Principais fontes alimentares: leite e derivados, frutos do mar, linhaça, castanha-do-pará.
Em casos de distúrbios eletrolíticos envolvendo o íon cálcio: hipocalcemia (redução da concentração plasmática de
íons cálcio) e hipercalcemia (aumento da concentração plasmática de íons cálcio).
Hipocalcemia
insuficiência renal e hipoparatireoidismo.
tremores, espasmos musculares, hipotensão, convulsões, parestesias, arritmias cardíacas e bradicardia.
Hipercalcemia
neoplasias, intoxicação por vitamina D e hiperparatireoidismo.
fraqueza, anorexia, vômitos, constipação, sonolência e arritmias cardíacas.

Íon magnésio
Predominante no meio intracelular, os cátion bivalente (Mg2+) atuam como cofator de muitas enzimas, como
hexocinase, creatina-quinase e glicose-s-fosfatase. É antagonista do cálcio, por isso, o íon magnésio participa da
regulação das funções neuromuscular e cardíaca.
As principais fontes alimentares são: abacate, nozes, amêndoas, sementes de abóbora e leguminosas.
Distúrbios eletrolíticos envolvendo o íon magnésio: hipomagnesemia (redução da concentração plasmática de íons
magnésio) e hipermagnesemia (aumento da concentração plasmática de íons magnésio).
As possíveis causas da hipomagnesemia são: etilismo crônico, cirrose, diarreia e pancreatite.
Os sinais e sintomas são: tremores, hiperexcitabilidade neuromuscular, taquicardia, arritmias cardíacas,

hipertensão, osteoporose e parestesias.
Hipomagnesemia
As possíveis causas:
etilismo crônico, cirrose, diarreia e pancreatite.
tremores, hiperexcitabilidade neuromuscular, taquicardia, arritmias cardíacas, hipertensão,

osteoporose e parestesias.
Osteoporose
 
Ferro
É componente da hemoglobina, presente nos eritrócitos, que é responsável pela interação com o oxigênio.
Também está na mioglobina — proteína que armazena e facilita a difusão de oxigênio nos músculos esquelético e
cardíaco.Cofator das enzimas citocromos, catalase e peroxidase.
Formas iônicas: ferroso (Fe2+) e férrico (Fe3+). Suas principais fontes alimentares: fígado, frutos do mar, ovo,
peixes, carnes, sementes de abóbora.
A deficiência de ferro é a causa nutricional mais comum de anemia (anemia ferropriva), podendo ser causada pela
dieta insuficiente de ferro, pela má absorção, pela perda de sangue ou pelo aumento das necessidades, como na
gestação.
As principais reservas de ferro estão na hemoglobina (sangue), mioglobina (músculos esqueléticos e cardíacos),
ferritina e citocromos (proteínas presentes no fígado).
Outros íons
O íon cloreto é o principal ânion do meio extracelular; tem papel importante na manutenção do volume
plasmático, pois é um dos responsáveis pela pressão osmótica no plasma, além de ser componente do ácido
clorídrico, o ácido gástrico
Iodo é componente dos hormônios tireoidianos.
Outros minerais importantes que atuam como cofatores: cobre, níquel, selênio, zinco, manganês,
enxofre, cromo e molibdênio.
O fosfato participa de várias reações do metabolismo energético, além de ser componente do ATP e da
creatina fosfato — moléculas que armazenam energia
Você sabe o que é osmose?

A osmose é a passagem de líquido de um meio com menor concentração de solutos para um meio de maior
concentração de solutos. Em outras palavras, o fluxo de líquido ocorre de um meio com menor pressão osmótica
para um meio de maior pressão osmótica.
Esse fluxo efetivo de líquido ocorre até chegar ao equilíbrio, isto é, as osmolaridades dos dois meios se igualam.
Podemos citar como exemplo a relação entre os eritrócitos e o plasma. Entre o meio intracelular do eritrócito e o
meio extracelular (plasma), não há fluxo efetivo de água, pois as osmolaridades desses dois meios são iguais,
porém esse equilíbrio pode ser alterado com a adição de soluções ao plasma.
Essas soluções possuem uma propriedade chamada de tonicidade, caracterizada pela capacidade de induzir um
fluxo efetivo de água para dentro ou para fora da célula. Podemos classificar essas soluções em 3 tipos, conforme
a tonicidade: isotônica, hipertônica e hipotônica.
Solução isotônica Solução hipertônica Solução hipotônica
Não há alteração do equilíbrio entre as osmolaridades intracelular e extracelular, portanto, não resulta em
fluxo efetivo de água. Como exemplo de soluções isotônicas usadas na prática clínica, temos o soro fisiológico
(NaCl a 0,9%) e o soro de glicose a 5%.
Na prática clínica, o uso rotineiro de soluções de infusão intravenosa é do tipo isotônico, com isso, não há risco de
hemólise (destruição dos eritrócitos devido à contração ou aumento do volume celular), portanto, não coloca o
paciente em risco, por isso o uso comum do soro fisiológico em unidades de saúde.
Porém, soluções hipertônicas de glicose são bastante utilizadas, e, nesse caso, não haveria risco de hemólise?
A resposta é não por uma simples razão: quando o soro glicosado hipertônico é infundido na corrente sanguínea,
a glicemia aumenta e, consequentemente, as células beta-pancreáticas liberam o hormônio insulina.
Esse hormônio, rapidamente, estimula as fibras musculares e adipócitos a captarem o excesso de glicose do
sangue, impedindo que haja alteração significativa da osmolaridade do plasma e, consequentemente, evitando o
fluxo efetivo de água entre os eritrócitos e o plasma.
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Bioquímica Aplicada à Saúde

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Características gerais e importância biológica dos lipídeo

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Quando só há ligações simples entre os átomos de carbono da cadeia.

Quando só há uma única ligação dupla entre os carbonos da cadeia.

Quando há duas ou mais ligações duplas entre os carbonos da cadeia.

Biossíntese de ácidos graxos

Exemplo de alimento rico em ômega-3 e ômega-6: salmão

Alimento com carnitina: carnes

Da broncoconstrição e do aumento da secreção de muco nas vias aéreas.

Digestão e absorção de lipídeos da alimentação

Fonte: Wikimedia Commons.

VLDL (lipoproteína de muito baixa densidade) 

IDL (lipoproteína de densidade intermediária) 

A IDL é removida da circulação pelo fígado.

LDL (lipoproteína de baixa densidade) 

HDL (lipoproteína de alta densidade). 

A HDL remove o excesso de colesterol dos tecidos para o fígado.

Esfingomielinas (fosfocolina ou fosfoetanolamina como grupo cabeça polar).

Cerebrosídeos (D-glicose ou D-galactose como grupo cabeça polar).

Globosídeos (cadeia de dois a quatro monossacarídeos como grupo cabeça polar).

Gangliosídeos (oligossacarídeo como grupo cabeça polar).