Fundamentos Da Bioquimica

Fundamentos
de Bioquímica
Material Teórico
Introdução á Bioquímica
Responsável pelo Conteúdo:

Prof. Dr. Carlos Eduardo de Oliveira Garcia
Revisão Textual:
Profa. Dra. Selma Aparecida Cesarin
Introdução á Bioquímica
• A Composição Química dos Seres Vivos

• Aspectos Bioquímicos e Teorias da Origem da Vida
• A Atmosfera Primitiva
• As Propriedades Da Água e o Conceito de Ph
OBJETIVO DE APRENDIZADO
· Apresentar e discutir com os alunos as Teorias sobre o início da vida
no Planeta: Teorias Criacionista, Panspermia Cósmica, Abiogênica,
Biogênica e os Coacervados de Oparim, enfocando os aspectos
bioquímicos;
· Apresentar ao aluno a importância da água nos sistemas biológicos,
sua estrutura e suas propriedades;
· Apresentar o conceito de pH e a interação do H+ nas biomoléculas.
Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem
aproveitado e haja uma maior aplicabilidade na sua
formação acadêmica e atuação profissional, siga
algumas recomendações básicas:
Conserve seu
material e local de
estudos sempre
organizados.
Aproveite as
Procure manter indicações
contato com seus de Material
colegas e tutores Complementar.
para trocar ideias!
Determine um Isso amplia a
horário fixo aprendizagem.
para estudar.
Mantenha o foco!
Evite se distrair com
as redes sociais.
Seja original!
Nunca plagie
trabalhos.
Não se esqueça
de se alimentar
Assim: e se manter
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte hidratado.
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e
horário fixos como o seu “momento do estudo”.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar, lembre-se de que uma

alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo.
No material de cada Unidade, há leituras indicadas. Entre elas: artigos científicos, livros, vídeos e
sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você também
encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão sua
interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados.
Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discussão,
pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o contato
com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e aprendizagem.
UNIDADE Introdução á Bioquímica
A Composição Química dos Seres Vivos

Em uma única célula, pode-se identificar mais de 30 elementos químicos
dos 118 elementos químicos conhecidos na natureza. Determinados elementos
químicos agrupam-se formando moléculas maiores e por ligações químicas formam
as substâncias presentes em todos os seres vivos.
Aliás, em todos os seres vivos encontramos biomoléculas que podem ser

identificadas por suas características químicas, como os carboidratos ou hidratos
de carbono, ou simplesmente denominados açucares; os lipídios, ou simplesmente
gorduras; as proteínas; os ácidos nucleicos; a água; os sais minerais e as vitaminas.
Dessa forma podemos dizer que os seres vivos são compostos de moléculas
desprovidas de vida. Entretanto, os organismos vivos apresentam peculiaridades
que não encontramos nos aglomerados de matéria inativa.
Sendo assim, gostaria de convidá-los(as) a refletir: Como surgiu a vida e como

ela se organizou?
Questões que o homem tentou e tenta explicar ao longo do tempo, aplicando

seus conhecimentos na área da bioquímica e outras.
Vamos citar as principais teorias que tentam explicar a origem da vida.
Aspectos Bioquímicos e Teorias

da Origem da Vida
Criacionismo
Esta “Teoria” sempre gerou discussão entre as religiões e a Ciência. Os teólogos
afirmam que todos os seres vivos foram criados por Deus, que os fizeram perfeitos.
Figura 1
Fonte: iStock/Getty Images
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Os que acreditam no Criacionismo creem que as espécies foram colocadas em
um ambiente já aptas a sobreviver e nele permaneceram imutáveis. Alicerçada na
bíblia, a Teoria defende que Deus criou todas as espécies no quinto dia da criação,
de uma só vez e, assim, não há modificações evolutivas.
A Teoria Criacionista é fundamentada no fixismo, que afirma que os seres vivos

foram criados na forma atual, sendo que não sofrem modificações.
O nome deriva da ideia de que os indivíduos permanecem fixos e imutáveis. A

Teoria afirma que os seres existentes atualmente existem desde a criação da Terra.
Proposto por Georges Cuvier, o fixismo foi aceito até o século XVIII; após
esse período, surgiram as teorias evolucionistas, contrariando o pensamento
hegemônico da época.
Os princípios que sustentam essa teoria são que as espécies são permanentes,
perfeitas e imutáveis e afirma, também, que são independentes umas das outras.
Embora haja grande discussão se o Criacionismo é realmente uma teoria

científica, esse pensamento ainda é ensinado em muitos estados dos EUA e em
alguns países como Portugal, extrapolando as aulas de Teologia e sendo abordada
em aulas de Ciências.
No Brasil, existe um crescente conflito em sala de aula entre Criacionismo X

Evolução, tendo em vista, entre outros fatores, o crescente número de adeptos às
religiões pentecostais.
Panspermia Cósmica (Teoria Exogênica)

A Panspermia Cósmica foi proposta no sé-
culo XIX e teoriza sobre o surgimento da vida
em nosso Planeta, afirmando que a vida teve
origem segundo a povoação da Terra por se-
res vivos ou elementos vindos de outros plane-
tas, chegando aqui por meio de poeira cósmi-
ca e/ou dos meteoros que atingiram a Terra
em seus primórdios, “contaminando” nosso
Planeta com vida.
Embora essa Teoria ilustre como a vida

iniciou em nosso Planeta e como chegamos
até aqui, ela afasta o foco de como a vida teve
Figura 2
início, pois só tira do nosso Planeta essa etapa. Fonte: iStock/Getty Images
Embora muitos cientistas refutassem essa ideia, ela ganhou força a partir do
momento em que foram identificadas em meteoritos, vindas de outros pontos do
espaço, substâncias como alguns aminoácidos, álcool etílico e formaldeído, além
de um meteorito com o que seria o fóssil de uma bactéria que foi encontrado na
região da Antártica, por volta da década de 1980.
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Em 2008, um grupo de pesquisadores liderados por Yoshiru Fukurama publicou

um trabalho na revista britânica Nature Geoscience.
O trabalho, desenvolvido na Universidade de Tohoku, no Japão, trouxe resultados

de seus experimentos com um simulador de impacto de meteorito sobre superfície
aquosa, em situação semelhante às encontradas nos oceanos primitivos.
O meteorito das simulações atingiu a superfície a uma velocidade de 2 km/s,

produzindo uma temperatura superior a 2.760º C, gerando moléculas orgânicas,
aminoácidos simples e graxos.
Em suas conclusões, os pesquisadores concluíram que os impactos de meteoritos

podem não ter sido os únicos responsáveis pela formação da vida; porém, foram
alguns dos fatores que contribuíram para a formação de moléculas orgânicas, que
mais tarde originaram a vida.
Teoria Abiótica (Geração Espontânea)

Este pensamento é muito antigo. Aristóteles (381-322 a.C.), um grande
pensador sobre a natureza e sobre a origem da vida, compilou informação das mais
importantes civilizações da época (China, Babilônia, Índia, Egito etc.), publicando
várias sínteses desse conhecimento, formulando a Teoria da Geração Espontânea.
De acordo com esse pensamento, os seres “animados” e “inanimados”

possuiriam dois princípios, um passivo (matéria) e outro, ativo (forma).
Sob condições favoráveis, esses princípios interagiriam, formando a vida. O

próprio Aristóteles explanava como trapos sujos e carne pútrida davam origem a
ratos e moscas.
Essa teoria ganha força com os pensadores da Idade Média, como Santo
Agostinho e São Tomás de Aquino, e também com cientistas como René Descartes,
Isaac Newton e o naturalista William Harvey.
Um dos primeiros estudos que refutaram a teoria da geração espontânea foi o

do médico e naturalista florentino Francesco Redi (1626-1698). Esse pesquisador
demonstrou experimentalmente que as larvas só apareciam na carne quando as
moscas tinham acesso à ela; caso contrário, com uma barreira de gaze utilizada por
ele, as larvas não apareceriam.
Na mesma época, Antoine van Leeuwenhoek (1632-1723), um holandês

mercador de tecido, que usava lentes para ver a integridade da fibra e das tramas,
inventou o microscópio, o que lhe permitiu observar, pela primeira vez, os
microrganismos, denominados por ele “animáculos”, organismos inacessíveis à
vista humana.
A teoria abiótica, que defende que as formas vivas se originam de formas não
vivas, foi definitivamente contestada apenas no século XIX pelo pesquisador francês
Louis Pasteur que demonstrou, experimentalmente e de forma irrefutável, que os
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organismos microscópicos estão por todos os ambientes e que o aparecimento deles
decorre de contaminações, afirmando que a vida não surge espontaneamente, mas
é decorrente de outras formas de vida preexistentes.
Assim, assume-se a Teoria Biótica, na qual um ser vivo só pode se originar de

outro ser vivo.
Evolução Química
Os pesquisadores Thomas Huxley (1825-1895) e Aleksandr Oparin (1894-
1980), sem se comunicar, formularam a hipótese de que a atmosfera primitiva da
Terra era totalmente diferente da que conhecemos hoje, mas que, principalmente,
não possuía o gás oxigênio e assim não era um ambiente oxidante, pois se o fosse,
destruiria toda e qualquer formação pré-biótica.
Figura 3
Fonte: Adaptado de Wikimedia Commons
Essa teoria assume que, de forma espontânea e gradual, em condições

ambientais específicas e, prioritariamente, diferentes das atuais, moléculas simples
se combinaram originando as primeiras moléculas orgânicas (com esqueletos de
carbono e constituintes dos organismos) e, em uma contínua evolução química,
novamente essas moléculas interagem aumentando sua complexidade, dando origem
a polímeros e, finalmente, chegando a estruturas mais complexas, constituindo
entidades isoladas do meio, com capacidades metabólicas e de reprodução.
A Atmosfera Primitiva
Hoje, sabemos que as condições atmosféricas do nosso Planeta são
completamente diferentes de quando ele se formou, há 4,6 bilhões de anos atrás.
Essas peculiaridades da atmosfera primitiva foram essenciais para toda a evolução
química ocorrida e a própria origem da vida que nela emergiu.
A Terra está localizada próxima a uma fonte de energia, que é o Sol, e a uma
distância tal que não está tão perto que os elementos que aqui se encontram
assumissem estados inadequados para a origem da vida (sob a forma de gases, ou
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liquefeitos em rocha fundida) e nem tão distante que os seus gases congelassem,
como acontece com a maior lua de Saturno (Titã).
A água na Terra, devido às condições de temperatura e pressão, encontra-se no

estado líquido, ao contrário de Mercúrio, onde foi toda evaporada para o espaço,
ou mesmo em Marte, onde se encontra somente em seu estado sólido.
Quanto ao tamanho, nosso Planeta possui massa suficiente para ter uma
gravidade que retêm uma atmosfera, o que possibilita o ciclo de elementos; porém,
essa massa não é tão grande que sua gravidade deixe a atmosfera densa a ponto
de impedir a passagem dos raios solares.
Estima-se que a vida na Terra teve origem entre 3,9 e 3,5 bilhões de anos, no
período Arqueano. Os registros fósseis mais antigos datam de 3,5 bilhões de anos,
formado por restos de colônias de bactérias denominados estromatólitos. Com
efeito, os registros fósseis mais recuados que se conhecem datam de 3,5 bilhões
de anos.
Temos de entender qual ambiente se encontrava no Planeta nesse período.

A Terra estava em processo de resfriamento, com intensa atividade vulcânica.
Também era frequente o impacto de meteoros e meteoritos.
Com o resfriamento, houve maior condensação de água da atmosfera e, trazida

pelo vulcanismo, ela formou os mares primitivos.
A atmosfera era composta, em grande parte, de nitrogênio (N3), vapor de água

(H2O), metano (CH4) e gás carbônico (CO2) e, em menor quantidade, monóxido
de carbono (CO), amoníaco (NH3) e sulfureto de hidrogênio (H2S). O oxigênio
(O2) estava quase completamente ausente.
Figura 4
Fonte: Adaptado de Wikimedia Commons
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Essa etapa gasosa, contendo as substâncias elementares para a formação da
matéria orgânica, foi a primeira de uma série de 5 etapas consideradas no processo
de biogênese, identificadas a seguir.
Síntese de Monômeros
A formação de aminoácidos e nucleotídeos a partir de gases da atmosfera
primitiva foi comprovada pelos pesquisadores Harold Urey e Stanley Miller (1952).
Além desses gases, os pesquisadores utilizaram centelha de eletricidade simulando

as descargas elétricas ocorridas durante as tempestades.
Assim, mostraram que era possível sintetizar moléculas orgânicas de forma não
biótica e enzimática.
O cenário da síntese abiótica de pequenas moléculas orgânicas na atmosfera,

sob a ação das fontes de energia disponíveis, concretiza-se e as moléculas formadas
foram acumulando-se nas águas, ficando protegidas de reações fotoquímicas e
formando, assim, uma “sopa de nutrientes”.
Essa geração de moléculas abiótica não foi a única fonte de moléculas orgâni-
cas acumuladas.
Assume-se que também cometas e meteoritos que colidiram com a Terra

transportavam moléculas orgânicas em sua constituição. Alguns meteoritos possuem
até 3% de seu peso em carbono (condritos carbonados), sendo que esse carbono
está complexado em várias moléculas como grafite, aminoácidos, nucleotídeos e
ácidos carboxílicos, o que prova que também fora da Terra são possíveis as sínteses
de moléculas orgânicas.
Síntese de Polímeros
A terceira etapa do processo de biogênese é a complexação dos monômeros
formados em três tipos de moléculas maiores:
· Os monômeros de aminoácidos formaram peptídeos e proteínas,
fundamentais para a estrutura dos organismos e como catalisadores das
reações metabólicas;
· Os monômeros de açúcar (pentoses) e bases nitrogenadas formaram, a
partir dos nucleotídeos, os ácidos nucleicos, que possuem a capacidade de
autoduplicação;
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·· Os monossacarideos se complexaram em oligo e polissacarídeos. Outros

ainda formam estruturas ramificadas por associação de pequenos açúcares
(monossacarídeos ou oligossacarídeos).
Segundo a Teoria de Haldade, essas reações de polimerização ocorreram na

sopa nutritiva de forma aleatória, tendo em vista a grande concentração dos
monômeros. Porém, dois fatores se contrapõem a essa hipótese: Como é que uma
reação que liberta água (peptídica) e é reversível ocorreria em um ambiente rico em
água sem que fosse deslocado o equilíbrio da reação para a hidrólise?
As reações de polimerização, considerando ainda a ausência de enzimas,

necessitam de grande energia de ativação para ocorrer, o que já não acontece
com a hidrólise.
Para que o equilíbrio da reação siga para a polimerização e não para a hidrólise,
é necessário que se aumente a concentração dos reagentes, retirando a água
produto da reação, ou ocorrendo paralelamente uma reação “doadora” de energia.
Sabe-se que alguns minerais tem características para desempenhar o papel de

doadores de energia; entre eles estão os silicatos (argilas, micas etc.), que possuem
elevado poder de adsorsão de moléculas, sendo utilizados nas indústrias de síntese
de compostos orgânicos.
Sidney Fox demonstrou com seus experimentos que aminoácidos secos se

polimerizam espontaneamente quando deixados algumas horas a temperaturas da
ordem de 130ºC.
Em presença de polifosfatos e a temperaturas mais baixas, obtêm-se resultados

comparáveis. Esse autor formulou a hipótese de que os aminoácidos acumulados
nos oceanos primitivos foram polimerizados pelo calor de resíduos vulcânicos e
que em um processo de lixiviação teria voltado aos lagos e oceanos, participado na
organização dos primeiros protobiontes.
Por sua vez, a síntese abiótica dos ácidos nucleicos é tecnicamente acessível em
condições térmicas brandas (55ºC), sendo possível conceber, para eles, um cenário
semelhante ao da polimerização dos aminoácidos sobre superfícies de minerais
adsorventes. Mas a ordenação dos nucleotídeos será também aleatória.
Formação de Coacervados
Os organismos vivos são separados do meio em que vivem por uma barreira,
conferindo-lhes a sua individualidade. Assim, a estruturação dessa barreira é um
passo fundamental para a formação das primeiras formas de vida. Assume-se que
os primeiros organismos primitivos tenham tido o aspecto de coacervados.
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Figura 5
Fonte: Wikimedia Commons
Alexandr Oparin demonstrou que os polímeros orgânicos e a solução aquosa

podem isolar-se do meio espontaneamente e formar coacervados (microgotas)
ricas em polímeros, que ficam em suspensão na água. Para isso o pesquisador
utilizou polímeros biológicos, proteinase e polissacarídeos, como a albumina e a
goma arábica.
Sidney Fox, por sua vez, dissolveu proteínas de origem abiótica em água e
observou a formação de grandes microesferas. Embora os coacervados de Oparin,
assim como as esferas de Fox, sejam considerados antepassados das células
vivas, essas estruturas foram ferramentas importantes para simulações de reações
metabólicas.
Oparin, observando as duas fases de seus coacervados (polar e apolar) colocou

uma fosforilase (enzima da polimerização da glicose) a uma solução histona (proteína)
e goma arábica (polissacarídeo), o autor verificou que a enzima se concentrou
nesses últimos e, adicionando glicose-1-fosfato ao meio, constatou que ela passou
para o interior dos coacervados e foi polimerizada pela fosforilase, em amido.
A energia necessária à reação provém da ligação fosfato da glicose-1-fosfato. O

fosfato inorgânico libertado difunde para o exterior, como um dejeto.
Outra observação foi que quando os coacervados se tornam muito grandes

dividem-se espontaneamente em coacervados menores e aqueles que ficam com as
moléculas de fosforilase continuam a poder polimerizar a glicose, a crescer e a se
dividir. Os outros são aptos a subsistir.
Para que o fenômeno se perpetuasse como numa célula, só faltaria um sistema que
sintetizasse a fosforilase, com aquela composição exata e nas quantidades necessárias!
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Mecanismo de Autoduplicação
Os protobiontes supracitados ainda estão muito distantes de serem considerados
seres vivos. Falta-lhes a capacidade reprodutiva, de gerar seres idênticos a eles
próprios. Essa é a principal característica que separa os probiontes que realizam
algumas atividades metabólicas dos seres vivos verdadeiros (eubiontes) capazes de
reprodução.
O grande dilema é a compreensão de como se estabelece a interação proteína/

ácido nucleico.
Todos os organismos vivos atuais possuem sequência de nucleotídeos de ácidos

nucleicos que codificam e determinam a sequência dos aminoácidos na proteína
(estrutura primária). Porém, as enzimas responsáveis pela catálise dos processos
de transcrição, autoduplicação e transdução dos ácidos nucleicos também são
proteínas e, assim, teriam de ter sido codificadas por outros ácidos nucleicos.
Pesquisas corroboram a Teoria que afirma que o RNA possa ter desempenhado
tanto a função de codificar a síntese de proteínas como a de atuar cataliticamente
sua própria.
Assim, o primeiro ser vivo teria exclusivamente o RNA, sem o DNA, nem
enzimas interventoras na replicação dos ácidos nucleicos e em sua síntese proteica.
O sistema que requer DNA e enzimas proteicas, muito comum hoje nos seres
vivos, seria posterior ao RNA e teria sido selecionado por apresentar inúmeras
vantagens a esse sistema mais antigo.
Teoria Autotrófica
Os defensores dessa hipótese sustentam que a Terra primitiva não apresentava
substâncias orgânicas em quantidade suficiente para proporcionar a multiplicação
dos primeiros seres vivos até o aparecimento dos seres fotossintetizantes.
De acordo com os defensores da hipótese autotrófica, os primeiros seres vivos

eram quimioautotróficos, produzindo seu próprio alimento a partir da energia
liberada por reações químicas entre os componentes inorgânicos da crosta terrestre,
como, por exemplo, FeS (Sulfeto de ferro) e H2S (Gás sulfídrico).
Teoria Heterorófica
Esta hipótese sustenta que os primeiros seres vivos tinham nutrição heterotrófica.
A fonte de alimento dos primeiros seres vivos seria constituída de moléculas
orgânicas produzidas abiogenicamente, nas condições especiais da Terra primitiva
e que se acumulavam em mares e lagos primitivos.
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O argumento a favor dessa hipótese seria de que os primeiros seres vivos, por
serem muito simples, ainda não teriam a capacidade de produzir alimento a partir
de substâncias inorgânicas e orgânicas encontradas no meio ambiente.
Estima-se que a Terra tenha aproxi-

madamente 4.5 bilhões de anos e os
primeiros organismos por volta de 3,8
bilhões de anos, sendo unicelulares, e que
dominaram a Terra por aproximadamente
2 milhões de anos. Esses organismos
foram denominados Procariontes,
por serem organismos que ainda não
possuíam a carioteca (membrana que
recobre o núcleo) e estão presentes no Figura 6
Planeta até hoje. Fonte: iStock/Getty Images
Os primeiros organismos fotossintetisantes eram muito parecidos com as atuais

cianobactérias e foram tão abundantes que provocaram uma alteração na atmosfera
terrestre, diminuindo a quantidade de Gás carbônico e aumentando a quantidade
de Oxigênio.
Nível de O2 na atmosfera (%)
20
10
4,6 3,6 2,6 1,6 0,6

Dias de hoje
Formação dos
oceanos e
A B
continentes
Tempo (Bilhões de anos)
Figura 7
Fonte: Adaptado de Alberts B., 2002
As Propriedades Da Água e o Conceito de Ph

Água
Todo organismo vivo é composto, em sua maior parte, de água, em torno de 70
a 90% de toda a biomassa. A vida surgiu muito provavelmente em ambiente aquoso,
e não só sua origem envolve água, mas toda a sua evolução e o funcionamento
dependem das propriedades dessa molécula.
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A água é caracterizada por ser uma substância altamente reativa e com

propriedades próprias que a distinguem de outras substâncias. Sua capacidade
de formar íons (H- e OH+) é fundamental para a formação de estruturas e o
funcionamento das moléculas biológicas e diversas estruturas celulares. Suas
interações não covalentes são fundamentais para o estabelecimento de forças
hidrofílicas e hidrofóbicas que estruturam membranas celulares. Além disso, a água
funciona como solvente e meio no qual ocorrem todas as reações bioquímicas.
Interações fracas em sistemas aquosos

A água é, entre os Hidretos (H2O, H2S, NH3), o que apresenta o maior ponto
de fusão, maior ponto de ebulição, maior pressão de vapor e também maior tensão
superficial. Essas propriedades apresentadas por essa molécula tão específica
são dadas pelas forças de atração entre as moléculas vizinhas na água em seu
estado líquido, ocorrendo, assim, a coesão das moléculas de água. Essas forças
intermoleculares são facilmente compreendidas quando observamos sua estrutura
molecular: cada átomo de oxigênio compartilha um par de elétrons com um dos dois
átomos de hidrogênio que compõem essa molécula; essas ligações proporcionam
uma estrutura tetraédrica com cada um dos hidrogênios em ângulos. Os átomos
de oxigênio, que são muito carregados negativamente, atraem os elétrons dos dois
hidrogênios que ficam com carga parcial positiva.
A B C
δ+ δ+
H
2δ- Ponte de Hidrogênio
δ-
O δ-
0,177nm
H
δ- δ+ Ligação Covalente
0,0965nm
Figura 8 – Estrutura da molécula da água

Fonte: Adaptado de iStock/Getty Images
A natureza dipolar da molécula de água é mostrada pelos modelos (a) bola-e-bastão

e (b) espaço-cheio. As linhas pontilhadas em (a) representam os orbitais que não
formam ligações. Existe um arranjo quase tetraédrico dos elétrons da camada mais
externa ao redor do átomo de oxigênio; os dois átomos de hidrogênio apresentam
cargas elétricas parciais positivas localizadas (8+), e o átomo de oxigênio, uma
carga parcial negativa (28-). (c) Duas moléculas de H2O unidas por uma ponte de
hidrogênio (designada por três linhas azuis) entre o átomo de oxigênio da molécula
que está abaixo. As pontes de hidrogênio são mais longas e mais fracas que as
ligações covalentes O–H.
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Por sua vez, há uma carga elétrica parcial negativa na zona na qual não há o
compartilhamento de elétrons. Dessa maneira, a água, embora efetivamente não
tenha carga elétrica, é considerada um dipolo elétrico, pois apresenta cargas parciais
negativas e positivas. Quando uma molécula de água se aproxima de outra, ambas
são atraídas e ocorre redistribuição das cargas elétricas das moléculas envolvidas.
A união eletrostática entre as moléculas é denominada “Ponte de Hidrogênio”

e, no caso da água, devido à sua estrutura tetraédrica, cada molécula pode formar
dessas pontes de hidrogênio outras quatro moléculas de água adjacentes.
Pontes de hidrogênio e outros solutos

O fenômeno eletroquímico das pontes de hidrogênio não ocorre apenas com
a molécula de água. Ele tem tendência a se formar quando um átomo altamente
eletronegativo (nitrogênio, fluor, oxigênio etc.) e um átomo de hidrogênio que estão
ligados covalentemente se ligam a outro átomo doador de elétron (eletronegativo)
na mesma molécula ou em outra.
Quando uma molécula está ligada a outra por uma única ponte de hidrogênio,
essa ligação é fraca, ainda mais em ambiente aquoso, pois as moléculas de água
circundante irão competir pela ligação do hidrogênio.
Quando uma segunda ponte se forma, devido às características geométricas,

será mais forte a tendência a formar a terceira, e assim por diante. Essa sinergia
é chamada de cooperatividade, característica fundamental na estruturação das
macromoléculas biológicas como proteínas e polissacarídeos.
A água é considerada um solvente polar; por isso várias moléculas biológicas

que, na sua maioria, são polares, ou carregadas eletricamente, são dissolvidas
facilmente na água, ou seja, são hidrofílicas. Os solventes apolares como clorofórmio
e benzeno são incapazes de dissolver tais moléculas, mas dissolvem facilmente as
moléculas hidrofóbicas como lipídeos e ceras.
Vários sais cristalinos e outros compostos iônicos são facilmente dissolvidos pela
água. No caso do Cloreto de sódio (NaCl), ocorre um enfraquecimento das ligações
entre os dois átomos, dissociando-os em íons Na+ e Cl- hidratados, muito estáveis,
excedendo muito a atração entre estes íons.
Outra classe de substâncias que se dissolve facilmente na água são os compostos

polares como os álcoois aldeídos, cetonas e açúcares. Tais substâncias têm sua
solubilidade marcada pela formação de pontes de hidrogênio com a água por meio
de seus grupos hidroxílicos e o átomo de oxigênio da carbonila.
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Interações hidrofóbicas
Moléculas anfipáticas são aquelas que apresentam ao mesmo tempo grupos
altamente apolares e outros polares. Quando colocados em água, há tendência
que ocorra dispersão ou solubilização em forma de micelas.
Figura 9 – Compostos anfipáticos em solução aquosa
(A) Os ácidos graxos de cadia longa têm cadeias alquílicas muito hidrofóbicas, cada
uma delas é envolvida por uma camada de moléculas de H2O altamente ordenadas.
(B) Agregando-se em micelas, as moléculas de ácidos graxos expõem a menor área
superficial hidrofóbica possível à água, e poucas moléculas de água são requeridas
na camada ordenada de H2O. A energia ganha pela liberação das moléculas de H2O
imobilizada estabiliza a micela.
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A região hidrofílica tende a se dissolver, mas a região molecular, que é hidrofóbica,
tende a se agregar em menor contato com a água, enquanto a porção de polares
tende a ter o maior contato possível com o meio aquoso. A força que mantém
essas estruturas em forma de micelas, mantendo juntas as porções hidrofóbicas, é
denominada de interações hidrofóbicas, as quais não são derivadas de atrações não
polares, mas sim do fato de minimizar o número de moléculas de água ordenadas
para envolver as porções hidrofóbicas das moléculas no soluto.
Ionização da água
Levando em conta que os hidrogênios estão ligados por apenas um elétron
ao átomo de oxigênio e à diminuta massa desses hidrogênios, pode ocorrer que
o átomo de hidrogênio se dissocie da do oxigênio de sua molécula e “pule” para
a molécula vizinha com quem estabeleceu uma ponte de hidrogênio, formando,
assim, um íon de hidrogênio (H3O+) e uma hidroxila (OH-).
Aqui, torna-se importante lembrar que não existem prótons “nus” ou “livres”,
na água, pois, assim que são formados, imediatamente são hidratados.
O grau de ionização da água é H H Salto de próton

O
proporcional à condutividade elétri-
ca, pois ela aumenta à medida que H
O H
o H+ migra para o polo negativo H
H O H
(cátodo), enquanto os íons hidroxila H O
H
migram para o polo positivo (anido).
H O
Essa migração para os diferentes
H
polos normalmente é muito rápida
quando comparada com a dissocia- O H
ção de outros íons como Na+, Cl-, H H
K+... O que realmente ocorre é que O
nenhum próton realmente migra por
H
toda a solução, e sim somente até a
O H
próxima molécula, desestabilizando-
-a e fazendo com que outro íon H+ H
seja liberado desta próxima molécu- O
H
la. Esse íon, por sua vez, migra até a H
próxima desestabilizando-a, e assim O H
sucessivamente, ocorrendo o “salto H
de próton”. Figura 10 – Saltos de prótons
Pequenos “saltos” de prótons em uma série de moléculas de água ligadas por pontes de
Explor
hidrogênio realizam um movimento real extremamente rápido de um próton em uma

longa distância. À medida que o íon hidrônio (acima, à esquerda) cede um próton, uma
molécula de água a uma certa distância (abaixo, àdireita) aceita um, tornando-se um ion
hidrônio. O salto de prótons é muito mais rápido do que a verdadeira difusão e explica a
mobilidade consideravelmente elevada dos íons hidrogênio comparada à de outros cátions
monovalentes tais como Na+ ou K+
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Constante de equilíbrio iônico

Podemos dizer que a reação de dissociação da água está em equilíbrio quando:
H2 O  H+ + OH-
Assim, para cada mol de H+, é formada uma mol de OH−. Podemos, então,
estabelecer uma constante de equilíbrio:
H+  OH- 
K eq =
[ H2 O ]
O valor da K para a água é 1,8 x 10−16 a 25°C. A concentração da água não
dissociada pode ser considerada como uma constante (1000 g/18 g/mol = 55,5 M,
ou seja, o número de gramas de água em 1000 mL dividido pela molécula-grama
da água). Portanto, a quantidade ionizada de água é insignificante em relação à
quantidade não ionizada.
Substituindo os valores na equação anterior, temos:
H+  OH- 
K eq =
55,5
Podemos escrever de outro modo a constante de dissociação da água (Kw):
Kw = Keq × 55,5 = [H+][OH−]
Kw = (1,8 × 10−16)(55,5) = 1,0 × 10−14
Ou ainda:
Kw = [H+][OH−] = (10−7)(10−7) = 10−14
Portanto, o valor numérico do produto [H+][OH−] em soluções aquosas a 25°C

é sempre 1 x 10−14 M2. Em água pura [H+] = [OH−].
Assim:
2
Kw = H+  OH-  = H+ 
Para resolvermos H+:
H+  = K w = 1� 10-14 M2
H+  = OH-  = 10-7 M
Como o equilíbrio é iônico estipulado, sempre quando H+ for maior que

1 X 10-7n M, OH- , obrigatoriamente, tem de ser menor que 1 X 10-7n M e vice-versa.
22
Com o intuito de minimizar os cálculos com números de grandes dimensões
como 0,0000001, o pesquisador dinamarquês Sorense protagonizou a escala de
pH, trabalhando com o log inverso da concentração de íons H+:
1
pH = log = -log H+ 
H 
+
Substituindo os valores da constante de equilíbrio (Kw), temos:

1
pH = log = log (1,0 × 107 ) = log1,0 + log107 = 0 +7 = 7
1,0 × 10-7
Logo, quando dizemos que o pH = 7 é um pH de uma solução neutra, estamos

falando que a solução está em equilíbrio quanto à quantidade de íons H+ e íons
OH-. Temos de ter em mente que o pH é uma medida logarítmica inversa; por isso
a mudança de um ponto nessa escala (de pH = 7 para pH = 6) equivale a uma
solução com concentração dez vezes maior.
Tomando por base esse princípio, quando uma substância tem pH menor que
7, possui concentração maior de íons H+ e é considerada um aceptor de elétrons,
também denominado ácido. Por sua vez, quando uma substância tem pH maior
que 7, é considerado um doador de elétrons e, portanto, uma solução básica.
Variações de pH em sistemas biológicos

Na sua grande maioria, os sistemas biológicos são influenciados diretamente
pelo pH em que se encontram, pequenas variações desse fator causam grandes
diferenças nos processos, sejam estruturais ou funcionais, independentes se estes
processos envolvam o íon H+ ou não.
Quando um sistema apresenta pares de ácido e base conjugados, os quais tendem a

se opor à variação de pH quando há incremento de íons H+ ou OH-, essa conjugação
é denominada de tampão, pois mantém o pH estável, em determinadas situações.
Os meios aquosos intra e extracelulares necessitam de um pH ótimo para realizar

suas funções metabólicas adequadamente. Esse pH ótimo varia de organismo para
organismo e de funções específicas. Em nosso organismo, enquanto o estômago e
suas enzimas funcionam muito bem em pH 3,0, no nosso sangue, é fundamental
que o pH esteja em torno de 7,4.
A capacidade de manter o pH estável é fundamental para o funcionamento do

organismo e os sistemas biológicos o fazem por meio de tampões, como é o caso
do sistema tampão bicarbonato, que é constituído pelo ácido carboxílico como
doador de prótons e o bicarbonato como aceptor de prótons, mantendo o pH do
sangue na faixa entre 6.9 e 7.4.
23
23
Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
Sites
Ligação peptídica: unindo aminoácidos
https://goo.gl/bsBy8B
Vídeos
Introdução à Bioquímica - Aula 2 - Parte 1 - Água e Interações Iônicas em Sistemas Biol
https://youtu.be/5X3CkFy_TRM
Introdução à Bioquímica - Aula 3 - Parte 1 - PH e Tampões Biológicos
https://youtu.be/BYm9VbbTmmI
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Referências
CHAMPE, P. C. Bioquímica ilustrada. 3.ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica.

4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3.ed. Rio de Janeiro:

Guanabara Koogan, 2007.
STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1996.
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Fundamentos
de Bioquímica
Material Teórico
Proteínas e Aminoácidos

Revisão Textual:
Profa. Dra. Selma Aparecida Cesarin
• Proteínas e Aminoácidos
• Aminoácidos – O Alfabeto da Estrutura Proteica
· Entender a estrutura e propriedades de aminoácidos, peptídeos e
proteínas;
· Estrutura das proteínas (primária, secundária, terciária e quaternária),
ligações de aminoácidos, aminoácidos essenciais;
· Discutir a importância das proteínas.
Conserve seu
material e local de
estudos sempre
organizados.
Aproveite as
para trocar ideias!
para estudar.
Mantenha o foco!
as redes sociais.
Seja original!
Nunca plagie
trabalhos.
Não se esqueça
de se alimentar
Assim: e se manter

UNIDADE Proteínas e Aminoácidos
As proteínas são as biomoléculas que se apresentam em maior quantidade e
diversidade nas células e contribuem com 50% ou mais do peso seco. Elas se
dispõem em todas as partes e também em todas as células dos organismos, fazem
parte da estrutura e de todos os processos metabólicos das células. Cada proteína
desempenha uma função específica dentro dos sistemas biológicos.
As proteínas são o resultado final da expressão gênica, por isso é fundamental
entendermos suas funções, estruturas e características para que possamos entender
os sistemas biológicos, pois, como o próprio nome indica (proteína – do grego
prótons), é a “primeira” ou “a mais importante”.
Essas moléculas gigantes consistem polímeros formados de subunidades
denominadas de aminoácidos em todas as proteínas, das mais complexas até as
mais simples, de diferentes tamanhos e funções, das de simples bactérias até as dos
organismos mais complexos.
Polímeros são macromoléculas formadas a partir de unidades estruturais menores (os

Explor
monômeros). Os monômeros são unidades que se repetem. No caso das proteínas, podemos
dizer que elas são formadas por um conjunto de aminoácidos.
Embora sejam conhecidos mais de 200 aminoácidos diferentes, as proteínas

são formadas pelas ligações covalentes de apenas 20 aminoácidos, que variam em
quantidade e disposição em cadeias que podem conter milhares dessas subunidades.
Uma proteína pode ser formada por centenas a milhares de aminoácidos e no
processo de síntese de proteínas que ocorre no interior celular.
A sequência dessas unidades é determinada pela informação genética presente
no gene (segmento de DNA cromossômico presente no núcleo celular). Dessa
forma, estabelecemos correlação entre o material genético e todo o funcionamento
de um organismo.
A partir do DNA ocorrem as transcrições, com a fabricação de RNAs:
transportadores, ribossômicos e mensageiros, cada um com uma função peculiar
no processo de tradução ou síntese de proteínas.
Portanto, as proteínas sintetizadas possuem características próprias, com um
número, tipo e sequência de aminoácidos que as diferem e determinam diferentes
funções específicas no organismo.
Dessa forma, uma anormalidade genética, transcricional ou traducional (muta-
ções ou eventuais erros), poderia alterar a estrutura de uma proteína, comprome-
tendo sua forma e seu funcionamento.
A sequência de aminoácidos, que é chamada de estrutura primária, determina
as propriedades das proteínas. Cada proteína tem uma sequência determinada de
aminoácidos. Como dito anteriormente, a sequência é determinada pelos genes
e qualquer alteração na estrutura desses genes (mutação) pode proporcionar
8
alterações na sequência dos aminoácidos e, consequentemente, nas propriedades
das proteínas.
Veja o exemplo da anemia falciforme, que promove uma dificuldade no transporte
de oxigênio, acarretada pela alteração da estrutura da hemoglobina determinada
por uma alteração no gene que promove a síntese dessa proteína.
A alteração de um único aminoácido é a causa de uma anomalia que, em alguns
casos, pode promover dificuldades respiratórias graves:
Hemoglobina normal: val – his – leu – ter – pro – glu – lis - .
Hemoglobina anormal: val – his – leu – ter – pro – val – lis - ...
Os aminoácidos ligam-se uns aos outros por meio de ligações peptídicas, que
nada mais são do que ligações das quais se eliminam moléculas de água a partir
da junção dos radicais desses aminoácidos. Assim, as proteínas são denominadas
cadeias polipepitídicas. Algumas proteínas são formadas por apenas uma cadeia
polipetitídica; outras podem ser formadas por duas ou mais.
Quando uma proteína possui em sua estrutura apenas aminoácidos e nenhum
outro produto orgânico, são denominadas proteínas simples, quando apresentam
outro, como nucleotídeos (nucleoproteínas), metais (metaloproteínas), são chama-
das de proteínas conjugadas.
A estrutura tridimensional das proteínas é específica para cada uma delas e é
fundamental para sua função biológica, depende fundamentalmente da sequência
de aminoácidos que a forma, pois os dobramentos da molécula para atingir sua
estrutura final varia de acordo com a atração específica de cada aminoácido que
compõe sua cadeia polipepitídica.
Para melhor entender a estrutura das proteínas, é necessário que se entendam
seus níveis de complexidade. São utilizados usualmente quatro níveis de estruturação:
• Estrutura primária: é a sequência com que os aminoácidos são dispostos na
cadeia. São unidos por meio da ligação peptídica, podendo conter milhares
de peptídeos. Essa estruturação possibilita a formação de uma variedade de
moléculas proteicas extremamente grande;
• Estrutura secundária: a cadeia da estrutura primária tende a se espiralar
à direita, e é estabilizada por meio de pontes de hidrogênio entre o grupo
carbonilo (=C=O) de uma ligação peptídica com o grupo imido (=NH);
• Estrutura terciária: a espiral da estrutura secundária se dobra, ocorrendo um
enovelamento, adquirindo uma estrutura globular. As forças que mantém esta
estrutura compacta se dão por meio dos grupos radicais R dos aminoácidos
que compõem a estrutura primária, como:
• Pontes de hidrogênio;
• Pontes di-sulfeto;
• Forças dipolares;
• Ligações eletrostáticas;
• Forças hidrofóbicas.
9
9
• Estrutura quaternárias: é a estrutura final da proteína, na qual ela se encontra

biologicamente ativa e pode conter um ou mais cadeias polipeptídicas
(oligoméricas, díneros, trímeros, tetrâmeros etc.). As ligações que mantêm a
estabilidade da estrutura quaternária são as mesmas da estrutura terciária, mas
nesta podem conter metais que ajudam a estruturação e, consequentemente,
a função dessas proteínas.
Figura 1 – Níveis de estrutura nas proteínas

Fonte: Acervo do conteudista
A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por

ligações peptídicas e inclui todas as ligações dissulfeto. O polipeptídeo resultante
pode ser enovelado em unidades de estrutura secundária, como ocorre em uma
a-hélice. A hélice é uma parte da estrutura terciária do polipeptídeo enovelado
que pode ser uma das subunidades formadoras da estrutura quartenária de uma
proteína multissubunitária, neste caso, a hemoglobina.
Desnaturação
A estrutura quaternária da proteína é vital para sua ação biológica, seja estrutural,
seja enzimática. A perda dessa estrutura é chamada de desnaturação e pode ocorrer
por diversos fatores como: alteração do pH, tanto para base como para ácido;
variação de temperatura; agitação mecânica (como é o caso da clara em neve ou o
glúten do pão); solventes etc.
Dependendo da proteína e da situação que causa o seu desnovelamento

e, consequentemente, sua desnaturação, essa proteína pode se reestruturar
voltando a ficar ativa em um processo denominado renaturação. Porém, esse
processo é incapaz de conferir a essa proteína alguma função ou característica
original dela mesma.
10
Aminoácidos – O Alfabeto
da Estrutura Proteica
Toda proteína é um polímero que se forma com a desidratação dos aminoácidos.
Quando essa perda de água ocorre, um aminoácido liga-se ao aminoácido vizinho
por meio de uma ligação covalente específica, denominada ligação peptídica.
As proteínas são formadas por apenas 20 aminoácidos, que se dispõem em

diferentes combinações para estruturar essa macromolécula. Suas combinações
possibilitam a formação de milhões de proteínas diversas.
Ligação peptídica
Grupo Grupo
carboxila amina
H H O H
H O H O H O
N C C N C C N C C N C C
H H H OH
H OH H CH2 OH H CH2
Glicina Alanina Glicilalalina (dipeptídio)
Os aminoácidos padrões são formados por um átomo de carbono na porção

central (a) que se liga covalentemente a: um grupo amino primário (−NH2); um
grupo carboxílico (−COOH); um átomo de hidrogênio e um radical, que nada mais
é do que uma cadeia lateral (R).
Esse radical é diferente para cada aminoácido.

COO-
+
H3N C H
R
De modo geral, os aminoácidos apresentam características semelhantes:

• São opticamente ativos, com exceção da glicina, isto é, mudam o ângulo da
luz polarizada, seu carbono a é denominado de centro quiral, isto é, esse
carbono está ligado a quatro moléculas diferentes.
• A estrutura do radical que difere os aminoácidos também difere suas
propriedades e os 20 tipos de radicais se diferenciam quanto à forma, ao
tamanho, às pontes de hidrogênio, aos potenciais elétricos, às interações
hidrofílicas e hidrofóbicas.
11
11
Outras funções biológicas dos aminoácidos:
Os aminoácidos não atuam somente na formação de proteínas, assumindo,

também, outras funções biológicas como:
• Alguns aminoácidos, assim como alguns de seus derivados, têm a função
de mensageiros celulares: a gliscina, a serotonina e a melatonina são
neurotransmissores que atuam nas sinapses transportando informações;
já os derivados da tirosina e do triptofano (tiroxina e ácido indolacético,
respectivamente) atuam como hormônios;
• Os aminoácidos, quando metabolizados, são precursores de outras importantes
moléculas nitrogenadas, como as bases nitrogenadas que compõem os ácidos
nucleicos, ou as porções “heme”, que são grupos que contém ferro, como na
hemoglobina e também na formação da clorofila, pigmento fundamental para
captação de luz na fotossíntese e, consequentemente, incorporação de energia
nos sistemas biológicos;
• Um número considerável de aminoácidos-padrão e não padrão age como
intermediário metabólico, tomando parte em cadeias enzimáticas ou ciclos
metabólicos, como é o caso da arginina, que é parte fundamental do ciclo
da ureia, que ocorre no fígado de vertebrados, e é o principal mecanismo de
excreção de nitrogênio derivado do metabolismo desses organismos.
Classificação dos Aminoácidos

Os aminoácidos são classificados de acordo com seu radical R, que é o que
difere entre eles. Quanto à estrutura do radical R, podemos dividi-la em:
a) aminoácidos alifáticos;
b) aminoácidos aromáticos;
c) aminoácidos heterocíclicos.
Outra classificação que pode ser utilizada é referente à polaridade do radical R;

assim também assume o papel funcional de cada aminoácido na proteína:
• Aminoácidos com R não polar ou hidrofóbico;
• Aminoácidos com R polar, sem carga. A maior parte desses aminoácidos tem
um R polar com potencial de estabelecer pontes de hidrogênio, tanto com
hidroxilas, hidroxila (-OH), como com sulfidrila (-SH);
• Aminoácidos com R polar carregados negativamente. Aqui se enquadram os
aminoácidos dicarboxílicos;
• Aminoácidos com R polar carregado positivamente. Podem ser incluídos nesse
grupo a lisina, a arginina e a histidina.
12
Diversidade Funcional das Proteínas
A Escherichia coli é uma bactéria considerada muito simples. Ela possui cerca
de 3.000 tipos de proteínas diferentes, cada qual com sua função, e formada pelos
20 aminoácidos que compõem todas as proteínas.
A função das proteínas está intrinsicamente ligada à sua estrutura quaternária

que, por sua vez, está diretamente ligada à sequência de aminoácidos que compõem
a sua estrutura primária.
Outra importante observação é que a função de muitas proteínas está diretamente

relacionada à sua capacidade de estabelecer ligações reversíveis com outra molécula
denominada “ligante”. Essa característica transitória estabelecida pelo complexo
proteína X ligante é essencial para a vida.
As proteínas também podem atuar como catalizadores biológicos, ligando-

se a determinadas substâncias, alterando-as em sua estrutura. Nesse caso, são
denominadas de enzimas, as quais têm a capacidade de acelerar as reações químicas
do metabolismo, sejam reações anabólicas (de construção de moléculas mais
complexas) sejam reações catabólicas (de quebras de moléculas mais complexas
em moléculas mais simples).
As reações metabólicas podem e são sequenciais, sendo cada uma das reações
catalisada por uma enzima diferente. O conjunto de enzimas que funciona em
cooperação nessas reações recebe o nome de cadeia enzimática, e a sequência de
reações é considerada a via metabólica. Nela, os produtos intermédios servem de
substrato à reação seguinte até se obter o produto final.
No esquema a seguir, está representada uma via metabólica: o produto de cada

reação química, catalisada por uma enzima específica, é o substrato para a reação
seguinte para forma do produto final X.
Substrato Substância A Substância B X
enzima 1 enzima 2 enzima 3
Resumidamente, a via metabólica é uma sequência de reações químicas que

transforma um substrato em um produto final.
Existem alguns tipos de hormônios que são proteínas e possuem a função de

regular atividades metabólicas no organismo.
Algumas proteínas exercem determinadas funções que são essenciais ao

funcionamento do organismo e recebem o nome de proteínas reguladoras, como,
por exemplo, a insulina que é sintetizada no pâncreas e atua no metabolismo de
lipídeos e proteínas, além de ser responsável pela entrada da glicose nas células.
13
13
Outra função ligada à capacidade de estabelecer ligações transitórias é a de

transporte, seja de transporte via membrana celular, as quais apresentam várias
dessas proteínas dispersas em sua extensão, seja em transporte de substâncias,
como é o caso da metaloproteína hemoglobina, que transporta o oxigênio em
nosso sangue, ou ainda como armazenamento de oxigênio na mioglobina, presente
em grande quantidade em músculos de animais que necessitam de reservas dessa
substância como baleias e aves que voam em grandes altitudes.
Graças a essas ligações específicas a ligantes determinados, as proteínas deno-

minadas imunoglobulinas constituem parte fundamental de nosso sistema imunoló-
gico e se ligam aos seus alvos, denominados antígenos.
Outras proteínas que também têm função de proteção são as trombinas e o

fibrogênio, as quais são responsáveis pela coagulação do sangue nos vertebrados.
Existem proteínas com a função contráctil, responsáveis pela contração da

musculatura esquelética. A actina é uma proteína filamentosa disposta nas fibras
musculares; já a miosina é uma molécula longa e em bastão. Para a contração
muscular, ocorre um deslizamento dessas proteínas uma sobre as outras, diminuindo
os espaços entre elas, fazendo a contração do músculo como um todo.
Músculo
Fibra
muscular Núcleos
Miofibrilas
Sarcômero
Banda 1
Feixe de Banda A
fibras musculares Capilares
Retículo Miofibrila
sarcoplasmático Disco Z
Linha M
Banda 1 Banda A
1,8µm
1,8µm
Disco Z Linha M Disco Z
Figura 2 – Estrutura do músculo esquelético

14
(a) As fibras musculares são constituidas por células multinucleares, alongadas
e individuais, provenientes da fusão de muitas células precursoras. Dentro das
fibras há muitas miofribilas envolvidas pelo retículo sarcoplasmático membranoso.
A organização dos filamentos grossos e finos da miofribila dá a esta um aspecto
estriado. Quando o músculo se contrai, as bandas I ficam mais estreitas e os discos
Z se aproximam, como visto nas micrografias eletrônicas de músculo relaxado (b)
e contraido (c).
O armazenamento de aminoácidos como fonte de nutrientes também é uma

função importante das proteínas como a caseína do leite, a ovoalbumina da clara
de ovo e da gliadina das sementes do trigo.
As proteínas também têm importante papel no controle do funcionamento de

organismos superiores. Hormônios como insulina ou a somatotrofina são proteínas
que têm essa função.
O colágeno e a elastina são proteínas que desempenham uma função e se

estruturam em diversos tecidos, principalmente nos tecidos conjuntivos como ossos
e cartilagens.
Muitas toxinas produzidas por bactérias, como a do Clostridium botilinum

ou as produzidas nas sementes de mamona e algodão, ou mesmo as enzimas
proteolíticas de cnidários, ou os venenos produzidos por cobras e serpentes, são
proteínas que desempenham as funções de ataque e defesa.
Existem proteínas que assumem funções específicas em determinadas espécies,

como a encontrada no sangue de peixes que vivem na Antártida e tem função
anticongelante ou, ainda, como a fibroína, produzida por insetos e aracnídeos, que
se solidifica rapidamente, formando um fio de grande resistência com o qual tecem
teias e casulos.
15
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Sites
Planeta Biologia
https://goo.gl/bJUQpw
Vídeos
Introdução à Bioquímica - Aula 4 - Parte 1 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
https://youtu.be/moUtAiWY-Fk
Introdução à Bioquímica - Aula 5 - Parte 1 - Estrutura e Função de Proteínas
https://youtu.be/huWH59gReAI
Leitura
Aminoácidos e Proteínas
https://goo.gl/szCgcj
https://goo.gl/KGBSFB
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Referências


STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996. p.419-36.
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Fundamentos
de Bioquímica
Material Teórico
As Enzimas

Revisão Textual:
Profa. Esp. Selma Aparecida Cesarin
As Enzimas
• Enzimas
• Vitaminas
· Entender e discutir a ação e a importância das enzimas nos Sistemas
Biológicos;
· Conhecer os fatores que influenciam o mecanismo de ação das
enzimas;
· Entender e discutir o papel das vitaminas no organismo.
Conserve seu
material e local de
estudos sempre
organizados.
Aproveite as
para trocar ideias!
para estudar.
Mantenha o foco!
as redes sociais.
Seja original!
Nunca plagie
trabalhos.
Não se esqueça
de se alimentar
Assim: e se manter

UNIDADE As Enzimas
Enzimas
Para a vida existir, dois fatores são determinantes: o primeiro é a capacidade de
autorreplicação e o segundo é a capacidade de orquestrar uma complexa gama de
reações químicas, de forma eficiente e seletiva.
Como já estudamos, o açúcar (glicose) é a fonte de energia para vários organismos,

inclusive o nosso. Quando comemos açúcar (sacarose), nós o convertemos em CO2
e H2O e, em segundos, liberamos para as nossas atividades a energia nele contida.
Pois bem!
O mesmo açúcar pode ser guardado na presença de oxigênio durante anos, pois
a reação química é muito lenta, mesmo em condições favoráveis. A diferença dos
dois processos são os catalisadores; sem eles, a vida é insustentável.
As enzimas são os catalisadores dos sistemas biológicos, proteínas altamente

especializadas, que apresentam grande especificidade, por seus substratos,
acelerando de forma extraordinária as reações químicas que ocorrem no metabolismo
de todos os seres vivos, atuando em situações específicas de temperatura e pH.
Assim, as enzimas do nosso sistema imunológico funcionam melhor a

temperaturas mais altas, como 37 e 38 graus Celsius; enquanto a pepsina, que é
uma enzima do estômago, que age em proteínas (proteinase), tem um ótimo pH de
atuação em um pH em torno de 2,0.
Assim, as enzimas são vitais para todos os processos bioquímicos. Normalmente,

agem em uma sequência organizada denominada cadeia enzimática, na qual
o produto de uma é o substrato da seguinte, agindo para que moléculas sejam
degradadas, energia armazenada e transformada e as macromoléculas sejam
sintetizadas.
Podemos representar as reações que são catalisadas por enzimas da seguinte forma:
Enzima (E) Enzima (E)
Substrato (S) Produto (P)

Figura 1
A molécula à qual a enzima se liga e que servirá de “matéria prima” para a

reação é denominada substrato (S) e a molécula resultante da reação é o produto
(P) da reação.
Sem a enzima, a reação não ocorre ou demora muito para acontecer. Assim,
não acontece a formação, ou ocorre a formação de muito pouco produto (P).
8
As Enzimas que entram na reação, depois que o fazem, saem dela sem se alterar
e estão prontas para catalisar uma nova reação.
As enzimas são catalisadores altamente específicos e essa característica se dá

pelo seu “sítio ativo”, que é a porção da enzima que se liga ao substrato em um
sistema de chave-fechadura:
a Enzima
Enzim
Enzima
Sacarose +
Glicose/frutose Sacarose
enzima
Figura 2
Fonte: Adaptado de ocorpohumano.com.br
Muitas enzimas possuem uma porção em outra localidade da molécula,

denominada “sítio alostérico”, no qual outras moléculas (orgânicas e inorgânicas),
denominadas cofatores ou coenzimas, ligam-se, alterando a conformação estrutural
da enzima para que ela fique com a configuração, podendo aumentar ou diminuir
sua atividade enzimática.
Considerando a enorme variedade de enzimas, o Institute Union The

Biochemistry and Molecular Biology sistematizou uma nomenclatura, pois, com
a descoberta de grande número de enzimas, houve a necessidade de sistematização
da nomenclatura.
A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) adotou

uma nomenclatura que dividiu as enzimas em seis classes, relacionando-as com a
reação química em que atuavam:
· Oxidorredutases – Reações de oxirredução;
· Transferases – Transferência de grupos funcionais;
· Hidrolases – Reações de hidrólise (quebra);
· Liases – Formação de ligações duplas;
· Isomerases – Isomerização;
· Ligases – Ligações entre duas moléculas.
Para as enzimas, também ocorre uma nomenclatura usual, que nada mais é do
que o uso do sufixo “ase” junto ao nome do substrato dessa enzima (enzimas que
degradam lipídeos – lípases; amido – amilase; proteínas – proteases).
9
9
UNIDADE As Enzimas
Estado de transição (‡)
∆G‡S P
Energia livre G
∆G‡P S
S ∆GrO
Estado
Fundamental P
Estado
Fundamental
Coordenadas de reação
Figura 3 – Diagrama de coordenadas de reação para uma reação química
A energia livre do sistema é representada em função do progresso da reação S P. Um diagrama

desta natureza descreve as mudanças de energia durante a reação, e o eixo horizontal (coordenadas
da reação) reflete as mudanças químicas sucessivas (por exemplo, quebra e formação de ligações) à
medida que S é convertido em P. As energias de ativação para as reação S→P e P→S estão indicadas
por DG DGro é a variação totalda energia livre padrão para a reação S→P.
Outras ainda mais usuais recebem nomes específicos, como a ptialina, que é uma
amilase encontrada em nossa saliva, e a pepsina, que é uma protease encontrada
no estômago, entre outras
As reações químicas ocorrem com a colisão das moléculas entre si, de uma forma
apropriada e com uma quantidade de energia tal que proporcione a formação de
complexos ativos, atingindo, assim, seu “estado de ativação”.
Estado de transição
Não-catalisada ΔG‡ Em ausência

de enzima
Energia do sistema
ΔG‡ Em presença
de enzima
Catalisada
Reagentes A, B
(Estado inicial)
ΔG°
Produtos C, D
(Estado final)
Progresso da reação
Figura 4 – Diagrama energético de reação catalisada e de reação não-catalisada
DG = energia livre de ativação, DGo = variação de energia livre. A diferença entre os valores da energiade
ativaçãode uma reação catalisada e de uma reação não-catalisada, indica a eficiência do catalisador.
10
Assim, para que os reagentes cheguem a esse estado, é necessária uma dada
quantidade de energia denominada energia de ativação (Ea) ou ainda ∆G=
|, na qual
o símbolo (=
|) é o processo de ativação.
Assim, no Gráfico, podemos observar que o ponto mais alto é a quantidade de

energia necessária para que a reação ocorra (Ea).
Nesse ponto (estado de ativação), os reagentes estão complexados, encontram-

se em uma forma intermediária com alta energia e não podem ser considerados
nem reagentes, nem tampouco produtos. Podem originar produtos ou voltar à
forma de reagentes:
A+B ⇔ C+D
Notamos, ainda, no Gráfico, que a velocidade de reação é inversamente

proporcional à quantidade de sua energia de ativação. Assim, quanto maior o valor
de ∆G=|, menor a velocidade da reação.
Quando existem catalisadores, a velocidade da reação é aumentada, pois eles

reduzem a quantidade de Ea necessária para que a reação ocorra.
As enzimas possuem três características que fazem delas o principal vetor de

regulação dos processos metabólicos, sendo peça essencial para os sistemas biológicos:
· Alta especificidade aos substratos: cada reação química do metabolismo
é catalisada por apenas uma enzima específica e essa faz com que a Ea seja
a menor possível, resultando em um produto desejado;
· Condições reacionais mais brandas: cada enzima tem sua atividade
controlada por vários fatores como pH, temperatura, disponibilidade de
substrato e presença de cofatores e coenzimas;
· Capacidade de regulação da concentração e da atividade: essa
característica faz com que haja um ajuste refinado para que se contemple as
demandas metabólicas em diferentes situações fisiológicas.
As enzimas possuem uma área em sua estrutura denominada sítio ativo, que é
onde ocorrem as reações de catálise.
O sítio ativo se liga ao substrato por meio de ligações não covalentes, como as
pontes de hidrogênio, forças de Wander Waals, interações eletrostáticas e hidrofóbicas.
Observa-se que o substrato se liga ao sítio de ativação apenas por uma pequena
porção por onde ocorre a reação. Esse fato não impede que os aminoácidos
que compõem o sítio ativo estejam em um mesmo locun da estrutura primária
da proteína, considerando-se que a estrutura quaternária é um enovelamento
complexo, a forma ativa, com a composição dos sítios de ativação, que dependem
dessa complexidade.
11
11
UNIDADE As Enzimas
E+S ES E+P
Figura 5
Um dos fatores para a alta especificidade para com o substrato consiste na
estrutura tridimensional da enzima, que se encaixa perfeitamente no substrato, em
um modelo de “chave-fechadura” e/ou modelo de encaixe induzido.
No modelo chave-fechadura, as enzimas possuem invaginações com tamanhos
fixos e específicos para o encaixe perfeito com as dimensões e formas dos
substratos, fazendo com que eles se ajustem no sítio de ligação, impedindo, assim,
que outras substâncias de diferentes formas e dimensões não formem o complexo
enzima-substrato (ES).
Já no modelo do encaixe induzido, ocorre flexibilização maior da enzima,
por seus sítios ativos, que não estão previamente definidos, e quando ocorre a
interação enzima-substrato, ocorre uma alteração estrutural da enzima, decorrente
da alteração de cargas que estipulam sua estrutura quaternária, reposicionando os
aminoácidos que a formam, adequando-a ao substrato específico.
Nos sistemas biológicos, as reações químicas que transformam substratos
em produtos envolvendo catalisação enzimática podem ocorrer basicamente de
quatro formas:
·· Proximidade e orientação: os substratos se ligam nos sítios ativos da
enzima, que aproxima os grupos funcionais em uma orientação adequada
para ocorrer a reação; em seguida, ocorre uma modificação estrutural da
enzima, ocorrendo o complexo enzima-substrato e o estado de transição;
·· Catálise por íons metálicos: as forças nas interações entre o substrato são
eletrostáticas e são decorrentes da capacidade das moléculas vizinhas em
reduzir os efeitos de atração entre os grupos químicos. A redistribuição das
cargas elétricas nas enzimas influencia a atividade química do substrato e
uma ligação eficiente do substrato no sítio ativo reduz a Ea para ser atingido
o estado de transição, consequentemente acelerando a reação;
Substrate
+
a b c
a
c
b ES complex
Figura 6
12
· Catálise ácido-básica: nesse tipo de catálise, os grupos químicos podem se
tornar mais reativos pela adição ou remoção de prótons. As enzimas possuem
em seus sítios ativos cadeias laterais que exercem a função de doadoras ou
receptoras de prótons e muitas vezes agem como catalisador ácido e/ou
básico, pois possuem pKa na faixa de pH fisiológico;
· Catálise covalente: as enzimas aceleram a reação, formando ligações
covalentes transitórias com o substrato.
A atividade enzimática é influenciada por vários fatores. Vamos passar agora aos
mais relevantes.
Temperatura
Lembrando que a temperatura é a energia cinética das moléculas e que as
reações químicas ocorrem pela colisão delas, a temperatura afeta diretamente as
reações químicas, sendo maior a sua velocidade quanto maior for a temperatura.
Porém, quando essas reações são catalisadas por enzimas, a velocidade aumenta
com o aumento da temperatura, até certo momento chamada de temperatura ótima
(na sua maioria entre 40 e 45º C); a partir desse ponto, quanto mais aumentarmos
a temperatura, mais devagar a reação.
Isso ocorre por que a enzima é uma proteína e a partir de uma determinada
temperatura ela começa a sofrer desnaturação, perdendo sua estrutura quaternária
e, consequentemente, sua função enzimática.
pH
Assim como em relação à temperatura, as enzimas também têm um pH ótimo
no qual sua velocidade é máxima. A quantidade de íons H+ afeta as enzimas de
várias formas:
· A atividade de uma enzima é diretamente relacionada à sua capacidade de
ionizar os seus sítios ativos. Assim, caso o pH esteja com uma concentração de
OH- ou H+ em quantidade suficiente para se ligar aos íons dos aminoácidos
que deveriam ligar-se ao substrato, a enzima tem sua atividade catalítica
reduzida. Da mesma forma, o substrato pode ser afetado caso contenha um
ou mais grupos ionizáveis. Podemos afirmar que alterações do pH alteram a
capacidade de formação do complexo Enzima Substrato;
· Também temos de levar em conta que uma mudança do pH pode alterar
as ligações que sustentam a estrutura quaternária e terciária das enzimas,
provocando sua desnaturação e, consequentemente, uma perda de sua
função catalítica.
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UNIDADE As Enzimas
Enzimas: Fatores que infuenciam na velocidade
Influência da temperatura
Desnaturalização
Velocidade de
reação (V)
T óptima
10 20 30 40 50 60
Temperatura (em °C)
Figura 7
As enzimas, de modo geral, aceitam mudanças significativas do pH; porém,

a maioria delas apresenta atividade em faixas estreitas desse fator. Assim, os
organismos se valem de “tampões” que estabilizam o pH. As enzimas possuem
enorme diversidade e, assim, pH ótimo diferente e específico para cada uma. As
enzimas que atuam em nosso estômago, por exemplo, apresentam pH ótimo
de aproximadamente 2, enquanto a quimotripsina do nosso intestino delgado
apresenta pH ótimo de 8.
Concentração da Enzima e Concentração de Substrato

Levando-se em conta que a velocidade máxima de uma reação é uma função
entre a quantidade de enzima e a quantidade de substrato disponível no meio,
a Velocidade inicial (V0) é diretamente proporcional à quantidade de enzima,
considerando-se que exista um excedente de substrato, conforme a equação:
Passo catalítico
E+S� ES → E + P
Ligação do substrato
Quando a quantidade de substrato satura os sítios ativos das enzimas, passam a

existir somente os complexos enzima-substrato (ES).
Assim, a curva velocidade da reação se torna hiperbólica e a velocidade se

estabiliza, atingindo a velocidade máxima da reação (Vmax).
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E+S ES E+P
+ V max
I S
S
KI
EI
⁄2
1
V max
I
I Km
Concentração de substrato [S] (mM)
Figura 8
Inibição Enzimática
Os Inibidores enzimáticos são compostos que reduzem ou até mesmo inibem a
ação das proteínas.
Nos sistemas biológicos, atuam como reguladores metabólicos; vários desses

compostos são utilizados como fármacos, pois atuam em enzimas específicas de
vírus e bactérias fundamentais para a replicação e metabolismo desses organismos;
outros inibidores são utilizados, ainda, como conservantes de alimentos.
Inicialmente, podemos classificar os inibidores em duas categorias, dependendo

da estabilidade da ligação entre a enzima e o inibidor: inibição irreversível, na qual
a interação provoca alterações químicas na enzima resultando em uma inativação
definitiva da molécula, e inibição reversível, na qual a enzima e o substrato se
ligam por meio de interações não covalentes.
Na inibição reversível, ocorrem interações não covalentes e é possível a enzima

voltar à sua atividade, dependendo da situação; por sua vez, a inibição reversível
pode ocorrer de três formas, dependendo do inibidor e da enzima relacionada:
· Inibição competitiva: é aquela na qual os inibidores apresentam moléculas
semelhantes aos substratos das enzimas, e compete pelo sítio de ligação
da enzima pelo substrato, formando o complexo Enzima Inibidor (EI), não
ocorrendo a reação. Aumentando a quantidade de substrato, potencializamos
a formação de ES e, assim, podemos manter o mesmo valor de velocidade
máxima da reação;
· Inibição não-competitiva: o inibidor pode ligar-se na enzima, em outro
sítio, que não o de ligação do substrato, a ligação do inibidor provoca
alteração estrutural da enzima, impedindo a formação do produto, pois os
complexos que se formam e inibem a reação são EI ou ESI. Como ocorre
uma deformação do sítio ativo de ligação do substrato, nesse caso, a inibição
não atinge a velocidade máxima de reação, mesmo com o aumento na
concentração do substrato. O inibidor não competitivo não se assemelha,
15
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UNIDADE As Enzimas
em sua estrutura, ao substrato, alguns metais como a prata e o chumbo se

ligam em enzimas e alteram sua estrutura quaternária, funcionando como
inibidores não competitivos;
Figura 9
·· Inibição incompetitiva: nesse tipo de inibição enzimática, o inibidor liga-se
somente ao complexo ES, não ocorrendo a ligação na enzima livre.
Produtos
Enzima substrato Complexo

Enzima-substrato
Inibidor
não competitivo
complexo inibidor
de enzima-substrato
Figura 10
16
Regulação da Atividade Enzimática
Como vimos nesta Unidade, diversos fatores influenciam a atividade das
enzimas, como temperatura pH, concentração do substrato e enzima e integração
das enzimas nas vias metabólicas.
O metabolismo como um todo não funciona em sua capacidade máxima o

tempo todo. Normalmente, quase a totalidade dos processos pode ser inibida,
ativada e/ou interrompida em certas fases no ciclo celular ou em células diferentes.
O metabolismo deve ocorrer de forma organizada para que as células não

cresçam de forma descontrolada e exerçam suas funções na medida certa,
compatível com o Sistema Biológico em que se encontra, controlando seu gasto
energético e produtivo.
Tendo essa premissa em mente, devemos entender que a regulação das

vias bioquímicas e cadeias metabólicas é regida por mecanismos sofisticados e
complexos, feitos por meio de controle da quantidade e atividade de enzimas
“chaves” dentro do Sistema.
Em seguida, veremos alguns meios que proporcionam um controle mais refinado

do metabolismo.
Controle Genético
A concentração de enzimas presentes, a quantidade das enzimas disponíveis
nas células depende de dois parâmetros básicos: sua velocidade de síntese e a
sua velocidade de degradação. A indução enzimática, que acarreta a sua síntese,
permite uma resposta celular decorrente de uma alteração do meio.
Assim, a síntese de uma grande quantidade de enzimas pode ser inibida por
repressão, isto é, o produto final de uma cadeia enzimática inibe uma enzima-
chave da mesma cadeia.
Modificação Covalente
Muitas enzimas que controlam o fluxo das cadeias são reguladas por alterações
covalentes reversíveis que, por sua vez, são catalisadas por outras enzimas.
Normalmente, essas alterações são decorrentes de processos de fosforilação e

defosforilação decorrentes da adição ou retirada de grupos fosfato.
Essas modificações covalentes reversíveis também podem ser decorrentes de

processos de acetilação-desacetilação, adenilação-desadenilação, uridinilação-
desuridililação e metilação-desmetilação.
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UNIDADE As Enzimas
Enzimas Alostéricas
As enzimas alostéricas possuem um sítio de ligação adicional, no qual
moduladores de atividade se ligam e acarretam mudanças em sua estrutura e/
ou em sua conformação não covalente, alterando, também, sua afinidade pelo
substrato (aumentando ou diminuindo).
Essas ligações com os efetores (ou moduladores alostéricos) são reversíveis e

não covalentes em sítios alostéricos na molécula da enzima. Esses moduladores
alostéricos são moléculas orgânicas pequenas, de baixo peso molecular;
normalmente, são substratos ou produtos de outras reações enzimáticas, em sua
grande maioria, as enzimas que possuem esse tipo de controle são enzimas chaves
das cadeias enzimáticas.
Esses efetores podem ser organizados como Efetor alostérico positivo, quando
aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, consequentemente, aumenta a
velocidade da reação, e Efetor alostérico negativo – reduzindo a afinidade e, de
modo similar, reduzindo a velocidade da reação.
Existem enzimas que são constituídas de proteínas simples, sendo compostas

em sua totalidade de cadeias polipeptídicas. No entanto, elas só adquirem sua
atividade quando associadas com cofatores e coenzimas:
·· Cofatores (metálicos): nos organismos, os metais que atuam como
cofatores podem ser divididos em dois grupos:
·· Metais alcalinos e alcalinos terrosos: sódio (Na+), potássio (K+),
magnésio (Mg2+) e cálcio (Ca2+);
·· Metais de transição: normalmente, esses metais estão associados
à catálise; seus íons possuem elevado número de cargas elétricas
positivas, muito úteis para as moléculas de baixo peso molecular
realizarem suas ligações. Assim, atuam como aceptores de elétrons,
podendo interagir com dois ou mais íons. Entre eles, podemos citar o
Ferro (Fe2+), o Zinco (Zn2+) e o Cobre (Cu2+);
·· Coenzimas: são moléculas orgânicas de baixo peso molecular, que
normalmente derivam de vitaminas. Porém, há coenzimas que são
moléculas análogas às vitaminas, sendo requeridas em quantidades
pequenas, mas que facilitam as reações enzimáticas
Vitaminas
Além dos componentes que possuem quantidade mais significativa na
composição dos seres vivos como carboidratos, proteínas lipídeos e aminoácidos,
existe um grupo de substâncias orgânicas que funciona em pequenas quantidades
(oligossubstâncias): as vitaminas.
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Vitaminas: moléculas orgânicas que são necessárias para muitos dos processos
metabólicos do nosso organismo. Normalmente, sua quantidade requerida é de
alguns poucos miligramas (mg) ou até mesmo microgramas (μg) por dia, mas, mesmo
nessas quantidades, estas substâncias são essenciais para o bom funcionamento de
nosso organismo. Para isso, uma alimentação balanceada é fundamental, sendo
que a grande maioria das vitaminas que necessitamos não são sintetizadas pelo
nosso corpo.
As exceções a essa regra são:

· A vitamina D – sintetizada na pele;
· A vitamina K – sintetizada pela nossa flora intestinal, sendo necessário um
incremento na dieta para atingir a demanda fisiológica dessa vitamina;
· A niacina – sintetizada no fígado, tomando como precursor o triptofano
(aminoácido);
· A riboflavina – sintetizada pela flora do intestino grosso;
· A biotina – sintetizada também pela flora do intestino grosso.
Esse grupo de moléculas orgânicas tem enorme variedade de funções biológicas,

são cofatores enzimáticos, atuam como antioxidantes, combatendo radicais livres
produzidos pelo nosso metabolismo, e atuam como precursores hormonais (como
a vitamina D).
Cada vitamina possui função específica em nosso organismo. Apesar de muitas

dessas funções serem complementares, também podem interagir com outros
nutrientes como proteínas, carboidratos e minerais. Assim, as vitaminas asseguram
o funcionamento adequado de todo o metabolismo.
De modo geral, as vitaminas são divididas em dois grupos de acordo com sua
solubilidade: vitaminas lipossolúveis e vitaminas hidrossolúveis.
Vitaminas lipossolúveis
São vitaminas solúveis em solventes apolares (A, D, E e K). As vitaminas A, D e
K são fundamentais para a formação e manutenção dos ossos.
O grupo dessas vitaminas é responsável pela manutenção das boas condições

dos olhos, da pele, dos pulmões, do trato gastrointestinal e do sistema nervoso.
A absorção das vitaminas lipossolúveis pelos mamíferos se dá pelo sangue,

por meio dos canais linfáticos da parede intestinal, sendo que muitas delas só
conseguem circular no organismo associadas a proteínas de transporte.
É importante termos na dieta alimentos que apresentam gordura na sua

composição, pois os óleos são reservatórios dessas vitaminas. No organismo dos
mamíferos, o tecido adiposo, assim como o fígado, serve de armazenamento das
vitaminas lipossolúveis.
19
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UNIDADE As Enzimas
Vitaminas hidrossolúveis
São aquelas solúveis em água e em solventes polares. Apesar de as vitaminas
hidrossolúveis desempenharem inúmeras funções nos organismos, uma das mais
importantes é a liberação da energia dos alimentos que ingerimos.
Esse grupo desempenha importante papel de coenzimas, sendo que as vitaminas

do complexo B são componentes chave das enzimas relacionadas a esse processo.
Essas vitaminas presentes na fração aquosa dos alimentos que ingerimos são
diretamente absorvidas pela corrente sanguínea, circulando facilmente pelo nosso
corpo, na fase aquosa do sangue, com exceção das vitaminas B6, biotina e ácido
fólico (as quais circulam associadas a proteínas).
Vitamina A – Retinol, retinal e ácido retinoico (existem três formas ativas de

vitamina A no organismo).
Os carotenoides, que são pigmentos vegetais de cor alaranjada, convertem-se

facilmente em vitamina A em nosso organismo.
Suas funções são: atuar na retina, sendo essencial à visão; manter a estrutura
da pele dos tecidos; importante na manutenção e no desenvolvimento dos ossos;
tomar parte nos processos imunológicos e nos órgãos reprodutores; agir como
antioxidante, combatendo radicais livres e suas principais fontes são:
·· Retinoides (presentes apenas em alimentos de origem animal): lacticínios,
manteiga, fígado, gorduras de peixes e gema de ovo;
·· Carotenos (presentes apenas em alimentos de origem vegetal): frutas
legumes e hortaliças com coloração verde escura ou alaranjada (brócolis,
mamão, laranja, couve, cenoura).
Vitamina D – Calciferol
Essa vitamina ajuda a manter em equilíbrio o trânsito de cálcio e do fósforo

entre o sangue e os ossos e também ajuda na saúde dos dentes.
Suas principais fontes são as gorduras (vitamina lipossolúvel) de queijos, manteiga,

leite (enriquecido), fígado, gema de ovo e alguns peixes, como sardinha e salmão.
Vitamina E – Tocoferol
A vitamina E tem função antioxidante, prevenindo a oxidação e mantendo ativas

as vitaminas A, C e os ácidos gordos polinsaturados.
Ela é fundamental para o bom funcionamento dos órgãos reprodutores e

também é utilizada na indústria de alimentos para evitar a oxidação de gorduras
dos alimentos processados (ranço).
Suas principais fontes são os óleos vegetais, como azeite, amendoim, soja, palma,
milho, girassol e as sementes oleaginosas, como nozes e castanhas, sementes e
grãos inteiros.
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Vitamina K – Filoquinona, menadiona
Essa vitamina toma parte na formação dos complexos proteína-cálcio. É

fundamental para à coagulação sanguínea e para a calcificação dos ossos. As
principais fontes são laticínios cereais, carne, ovos, frutas e hortaliças de cor verde,
como brócolis e couve.
Tiamina – Vitamina B1
A tiamina ajuda a converter os carboidratos em energia e é importante para o

funcionamento do sistema nervoso. Suas principais fontes são as carnes, de modo
geral, cereais integrais, nozes, legumes e leguminosas.
Riboflavina – B2
Toma parte na conversão de gorduras, carboidratos e proteínas em energia;

é importante para a manutenção do sangue, pele e anexos. Principais fontes:
laticínios, aves, pescado, cereais e hortaliças de cor verde e leguminosas.
Niacina – vitamina B3
Assim como a riboflavina, essa vitamina toma parte na conversão de gorduras,

carboidratos e proteínas em energia. Suas principais fontes são as carnes de modo
geral, o leite e as hortaliças de cor verde.
Ácido Pantotêmico – B5
Essa vitamina, além de ajudar a converter nutrientes em energia, também toma

parte na síntese de ácidos graxos, de neurotransmissores, hormônios, esteroides
e da hemoglobina, e é parte significativa de nosso sistema imunológico. Suas
principais fontes são a gema de ovo, aves, peixe, leite, batata doce e hortaliças de
cor verde escura.
Vitamina B6 – Piridoxal, piridoxina e piridoxamina
Essa vitamina tem função relativa à síntese de reguladores fisiológicos como a

serotonina, que é neurotransmissor importante para o sono, o apetite e o humor;
participa na síntese de ácidos graxos e glóbulos vermelhos; toma parte na síntese
de aminoácidos, carboidratos e lipídios; influencia as capacidades cognitivas e a
função imunitária. As principais fontes são fígado (vaca, porco e vitela), peixe
(atum, truta, arenque, salmão), nozes, castanhas, sementes, cereais e frutas como
banana e uva passa.
Vitamina B12 – Cobalamina
Suas funções estão relacionadas à divisão celular e ao crescimento, bem como à

produção de glóbulos vermelhos. Suas principais fontes são carne, peixe, marisco,
ovos e lacticínios.
21
21
UNIDADE As Enzimas
Vitamina C – Ácido ascórbico
Essa vitamina, bem conhecida de forma geral, participa ativamente do processo

de cicatrização, pois participa na síntese de colágeno, na formação e manutenção
de ossos e dentes; toma parte no processo de absorção de ferro; participa na
síntese dos neurotransmissores serotonina e noradrenalina; age como antioxidante
e é, inclusive, muito utilizada em indústria de sucos e bebidas, para a preservação de
produtos. Suas fontes principais são frutos (por exemplo: kiwi, citrinos, morango,
papaia, manga, uva, melão) e produtos hortícolas (por exemplo: salsa, couve
galega, tomate, pimentão verde).
Colina
Essa vitamina toma parte na síntese e libertação do neurotransmissor acetilcolina;

metabolização e transporte de gorduras. Suas principais fontes nutricionais são
leite, ovos, fígado e castanhas.
Biotina
Essa vitamina, além de ajudar a converter os nutrientes em energia, ainda

participa da síntese da glicose e de ácidos graxos, degradação de alguns desses
ácidos e na manutenção de anexos tegumentares (unhas, pelos e cabelos). Suas
principais fontes são fígado, gema de ovo, hortaliças verdes e cereais integrais.
Ácido fólico – Folato, folacina
Essa importante vitamina está muito relacionada à formação do embrião, pois

ajuda a formar o tubo neural no feto. Além dessa função, ela ainda participa da
produção de glóbulos vermelhos; metabolismo e síntese de proteínas; divisão celular
e síntese de DNA e do crescimento de tecidos. Suas principais fontes são fígado,
hortaliças de cor verde escura, feijões, sementes de trigo, gema de ovo, lacticínios,
beterraba e sumo de laranja.
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Sites
Aminoácidos e Proteinas
https://goo.gl/DDrj1y
Ligação peptídica: unindo aminoácidos
https://goo.gl/KkTb9k
Vídeos
Introdução à Bioquímica - Aula 1 - Parte 1 - Fundamentos Básicos de Sistemas Biológicos
https://youtu.be/noaLQ687JBU
Coagulação do Sangue
https://youtu.be/e4cQw70owYA
Leitura
Proteínas
https://goo.gl/xA798l
23
23
UNIDADE As Enzimas
Referências



p.419-36.
24
Fundamentos
de Bioquímica
Material Teórico
Carboidratos, Lipídeos e Ácidos Nucleicos

Prof. Ms. Carlos Eduardo de Oliveira Garcia
Revisão Textual:
Prof. Dra. Selma Aparecida Cesarin
Carboidratos, Lipídeos
e Ácidos Nucleicos
• Carboidratos
• Monossacarídeos
• A Variedade de Derivados de Hexoses nos Organismos
• Dissacarídeos e Oligossacarídeos
• Polissacarídeos
··Entender a estrutura e as características dos diferentes carboidratos e
suas funções biológicas;
··Entender a estrutura e a característica dos lipídeos e conhecer suas
diferentes funções;
··Apresentar para os alunos os ácidos nucleicos, suas diferenças
estruturais e funcionais e os processos de duplicação e transcrição.
Conserve seu
material e local de
estudos sempre
organizados.
Aproveite as
para trocar ideias!
para estudar.
Mantenha o foco!
as redes sociais.
Seja original!
Nunca plagie
trabalhos.
Não se esqueça
de se alimentar
Assim: e se manter

UNIDADE Carboidratos, Lipídeos e Ácidos Nucleicos
Carboidratos
Estudaremos agora a biomolécula mais abundante em todo o planeta. Todo
ano, os organismos fotossintetizantes captam a energia solar e, utilizando as
moléculas de H2O e CO2, produzem bilhões de toneladas de carboidratos, seques-
trando da atmosfera.
Ademais bilhões de toneladas desse gás, além de ter a função estrutural, como
a celulose, são ainda fontes de energia para todos os organismos, que as utilizam
também como armazenamento de energia na forma de amido e glicogênio.
Como o próprio nome sugere, são carbonos hidratados que em sua maioria
apresentam a fórmula empírica (CH2O)n; entretanto alguns podem conter enxofre,
fósforo e nitrogênio. Essas substâncias são poliidroxialdeidos e poliidroxicetonas.
Essas substâncias podem ser classificadas de acordo com as unidades ((CH2O)n)
que as compõem, os monossacarídeos (do grego Sakcharon = açúcar), os oligos-
sacarídeos (também do grego Oligo = poucos) e os polissacarídeos.
Monossacarídeos
Os monossacarídeos, também chamados de açúcares simples, são considera-
dos as unidades básicas dos carboidratos. Eles são formados por uma fórmula empí-
rica ((CH2O)n), na qual n pode variar de 3 a 9. Possuem um esqueleto carbônico não
ramificado e todos os carbonos que o compõem, possuem um grupo hidroxílico, me-
nos um, no qual o oxigênio está normalmente fazendo uma ligação acetal ou cetal.
Os monossacarídeos com 3 carbonos, são denominados trioses e são os mais
simples, podendo ser gliceraldeído ou diidroxiacetona. Essas moléculas podem
ser classificadas de acordo com a estrutura química do grupo carbonila, bem como
pela quantidade de carbonos que as compõem. Seus grupos podem ser aldeídicos
(aldoses) e os de grupo cetonas (cetoses).
De acordo com o número de carbonos que apresentam, podem ser classificados
como trioses, com três átomos de carbonos; tetroses, com quatro; pentoses, com
cinco; hexoses, com seis; e heptoses, com sete. Assim, podemos ainda denominá-
los de aldotriose ou cetotriose.
H O H
C H C OH H O H O
H O H H C OH C O C C
C H C OH HO C H HO C H H C OH CH2
H C OH C O H C OH H C OH H C OH H C OH
H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH
H H CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

Gliceraldeído, Diidroxiacetona, D-Glicose, D-Frutose, D-Ribose, 2- Desoxi-D-Ribose,
uma aldose uma cetose uma aldoexose uma cetoexose uma aldopentose uma aldopentose
(A) (B) (C)
Figura 1 – Monossacarídeos representativos
8
(a) Duas trioses, uma aldose e uma cetose. O grupo carbonila está sombreado em
vermelho em cada uma das estruturas. (b) Duas hexoses comuns. (c) As pentoses
componentes dos ácidos nucleicos. A D-ribose é componente do ácido ribonucléico
(RNA) e a 2-desoxi-D-ribosi é componente do ácido desoxirribonucléico (DNA).
Como características, os monossocarídeos em geral são sólidos cristalinos,

brancos, livremente solúveis em água, mas insolúveis em solventes apolares e, na
sua maioria, possuem sabor adocicado.
Estereoisomeria dos Monossacarídeos

Os monossacarídeos possuem átomos de carbono assimétricos (quiral) na
formação de seu esqueleto, com exceção da diidroxiacetona.
Para o gliceraldeído, o C2 é o centro assimétrico que origina dois estereoisômeros:

o D−gliceraldeído e o L−gliceraldeído. São enatiômeros (imagens especulares) um
do outro:
Espelho CHO CHO
H C OH OH C H
CHO CH2OH CH2OH

CHO
D-Gliceraldeido I-Gliceraldeido
OH H
Fórmulas de projeção de Fischer
H OH
CH2OH CHO CHO

CH2OH
H C OH OH C H
CH2OH CH2OH
Modelo bola-e-bastão
D-Gliceraldeido I-Gliceraldeido
Fórmulas em perpectiva
Figura 2 – Três maneiras de representar os dois isômeros do gliceraldeído
Os estereoisômeros são imagens especulares um do outro. O modelo bola-e-bastão

mostra a configuração real das moléculas. Por convenção, na fórmula de projeção
de Fisher, as ligações horizontais são projetadas para a frente do plano do papel,
as ligações verticais para a parte de trás do plano do papel. Relembrando que, nas
fórmulas em perspectiva, as ligações em forma de cunha se projetam para a frente
do plano do papel e as pontilhadas para trás do plano do papel.
Se observarmos as aldoses, veremos que são série D (dextrorrotativas) e L

(levorrotativas) com respeito ao D e ao L-gliceraldeído. Assim, todos os açúcares
com a mesma configuração do D−gliceraldeído, isto é, com a mesma configuração
no centro assimétrico mais afastado do grupo carbonila são da série D.
9
9
Por outro lado, as aldoses que apresentam na sua estrutura a configuração

do L-gliceraldeído são da série L. O mesmo ocorre com as cetoses com mais de
quatro átomos de carbonos, por serem isômeros apresentando o “espelhamento”
dos carbonos assimétricos. Para cada n de carbonos assimétricos contidos nas
moléculas, podem existir 2n estereoisômeros. As aldoses com seis carbonos têm
quatro centros de assimetria e assim há 2(4) = 16 moléculas estereoisômeros
possíveis (oito na série D e oito na série L).
As propriedades de inverter a luz polarizada dos monossacarídeos foram
determinadas por (+), dextrorrotatória e (−), levorrotatória. Os estereoisômeros
que não são enantiômeros são os diastereoisômeros. Os açúcares D−ribose e D−
arabinose são diastereoisômeros por serem isômeros, mas não imagens especulares.
Diastereoisômeros, quando diferentes em suas configurações ao redor de um único
carbono um único C, são denominados epímeros. A D–glicose e a D–galactose são
epímeros porque diferem somente na configuração do grupo OH no C4.
Figura 3 – Ciclização da D-glicose com formação de duas estruturas cíclicas de glicopiranose
10
A projeção de Fisher (no alto à esquerda) é rearrnajdafa em uma representação
tridimensional (no alto à direita). A rotação da ligação entre C4 e C5 aproxima o
grupo hidroxila em C5 do grupo aldeído em C1 para formar uma ligação hemiacetal,
produzindo dois estereoisômeros, os anômeros a e b que diferem na posição
da hidroxila do C1 ( no anômero a o grupo OH é representado para baixo e no
anômero b o grupo OH é representado para cima). As formasglicopiranosídicas
são mostradas como projeção de Haworth, nas quais as ligações mais escuras do
anel são projetadas à frente do plano fo papel e as ligações mais claras do anel são
projetadas para trás.
Estrutura Cíclica dos Monossacarídeos

Para entendermos melhor a estrutura dos carboidratos, lembramos que em meio
aquoso, 99% dos monossacarídeos com cinco ou mais carbonos, sejam cetoses e
aldoses, não estão com sua cadeia aberta (estrutura acíclica), e sim fechada em anéis
pela reação dos grupos alcoólicos com os grupos carbonila, formando hemiacetais
e hemicetais.
Essa reação de ciclização, além fazer com que esses monossacarídeos se transfor-
mem em espécies mais estáveis, fazem com que essas moléculas deixem de ter o grupo
carbonila livre, pois agora estão covalentemente ligadas às hidroxilas de sua cadeia.
Dessa forma, o aldeído que está em C1 da glicose se liga à hidroxila em C5, formando
um anel de seis átomos chamado de piranose (em analogia ao pirano).
Algumas pentoses, como a ribose, e também hexoses como a frutose, formam

anéis pentagonais (4 carbonos e 1 oxigênio) denominados furanose, em analogia
com o furano.
As piranoses e furanoses são hexágonos e pentágonos regulares. O anel

heterocíclico é esquematizado no plano do papel, e os grupos das fórmulas lineares
à direita estão desenhados “abaixo” do plano do anel e os que estão à esquerda
ficam “acima”. Observe na Figura 3.
A Variedade de Derivados de Hexoses

nos Organismos
Levando em conta hexoses como a glicose, a galactose e a manose, existe
enorme quantidade de derivados, entre os quais o grupo hidroxila é trocado por
outro grupo, dando características próprias à nova molécula, como a glucosamina,
e o grupo hidroxila é substituído por um grupo amina, que faz parte de muitos
polímeros estruturais, como os encontrados em paredes bacterianas.
11
11
Dissacarídeos e Oligossacarídeos
Os dissacarídeos consistem em dois monossacarídeos ligados por uma ligação
covalente do tipo O−glicosídica. Essa ligação é formada pela união de uma hidroxila
de um monossacarídeo a um átomo de carbono anomérico do outro. Essa junção
pode formar grande variedade de dissacarídeos.
Os oligossacarídeos são arranjos de dois a dez monossacarídeos e são moléculas

relativamente pequenas quando comparadas aos polissacarídeos.
Alguns Dissacarídeos
·· Maltose: esse dissacarídeo é formado pela ligação glicosídica α(1→4) de
duas glicoses, na qual o C1 liga-se ao C4 da outra molécula. Como a maltose
ainda possui um segundo C anomérico, que fica livre (C1), ele é considerado
um açúcar redutor.
Figura 4
Os mesmos monossacarídeos que compõem a molécula de maltose, (glicose),

quando se ligam de forma α(1→6), isto é, o carbono 1 de uma glicose ao carbono
6 de outra, forma-se a isomaltose, que também é um açúcar redutor.
Figura 5
12
A sacarose é o açúcar que consumimos no nosso dia a dia, extraído da cana. É
um dissacarídeo formado pela ligação glicosídica α,β(1→2), entre uma molécula de
α-D-glicose, com uma molécula de β−D−frutose. No caso da sacarose, esse açúcar
não contém terminação redutora, e é chamado de açúcar não redutor.
Figura 6
A lactose é um açúcar encontrado apenas no leite. É um dissacarídeo constituído

por uma ligação encontrada apenas no leite, sendo formada por uma ligação
glicosídica β(1→4) entre o Carbono 1 dos monossacarídeos β−D−galactose com
o Carbono 4 da D−glicose; é um açúcar redutor, por apresentar um carbono
anomérico livre na glicose.
Figura 7
Polissacarídeos
Os polissacarídeos são os açúcares de maior abundância na natureza; são
macromoléculas construídas de milhares de unidades fundamentais dos carboidratos
(monossacarídeos), também chamados de glicanos. São formados por longas cadeias
unidas por ligações glicosídicas. São insolúveis em água e solventes polares, embora
sejam açúcares; não têm sabor e não são redutores. Quanto aos monossacarídeos
que os compõem, podem ser classificados conforme disposto a seguir.
13
13
Homopolissacarídeos
Também chamados de homoglicanos, são aqueles que são constituídos por
somente um tipo de monossacarídeo, como é o caso da celulose, do amido e da
quitina. O amido é o carboidrato de reserva de glicose dos vegetais; é formado no
cloroplasto a partir da glicose formada na fotossíntese; deposita-se nessa organela
na forma de grânulos.
Suas cadeias polímeras são formadas por dois tipos de polímeros, ambas apenas
por α−D−glicose, mas a amilose possui apenas ligações glicosídicas do tipo α(1→4),
enquanto a amilopectina, além das ligações α(1→4), também possui ligações do
tipo α(1→6), nas quais a cadeia se ramifica, fazendo com que esse tipo de amido
tenha uma cadeia altamente ramificada.
Assim como o amido, o glicogênio é um polissacarídeo de reserva, mas enquanto

o amido é o armazenamento de glicose dos vegetais, o glicogênio armazena a
glicose nas células animais, sua estrutura é muito semelhante ao da amilopectina.
É, porém, mais ramificada ainda por apresentar mais ligações do tipo α(1→6),
o que lhe confere capacidade de mobilizar facilmente as moléculas de glicose de
acordo com as demandas metabólicas da célula. Esse polissacarídeo se encontra
em grande quantidade nos músculos esqueléticos e no fígado.
A celulose é o principal componente encontrado nas paredes das células dos

vegetais. Assim como o amido, é um polissacarídeo com uma longa cadeia linear
de D−glicose, contendo ligações glicosídicas, mas do tido β(1→4). Essa ligação
lhe confere estabilidade molecular de difícil degradação, o que o torna um dos
compostos orgânicos mais abundantes no planeta.
Os animais, quase em sua totalidade, não possuem enzimas para quebrar as

ligações β(1→4) da celulose presentes nos vegetais, deixando essa tarefa para os
microrganismos do solo, rumem e intestinos de alguns animais como vacas e cupins.
Também vale ressaltar que algumas usinas de álcool utilizam microrganismos que
produzem a celulase (enzima que quebra a celulose, para produzir etanol a partir de
madeira, ou do bagaço da cana-de-açúcar, muito rico em celulose).
Heteropolissacarídeos
Esses carboidratos também chamados de heteroglicanos são polissacarídeos
constituídos por dois ou mais tipos de monossacarídeos, como é o caso da heparina
e da condroitina sulfato.
Lipídeos
As gorduras, óleo e ceras são macromoléculas que se enquadram no grupo dos
lipídeos. Esse grupo tem uma enorme variedade, tanto estrutural, como funcional.
Porém, sua variedade possui uma característica em comum, o fato de não ser
solúvel em água.
14
São moléculas orgânicas solúveis em solventes não polares como clorofórmio
e benzinas, entre outros. Na maioria dos organismos, os lipídeos são a principal
forma de armazenamento de energia. Lipídeos como fosfolipídeos e esteroides
são componentes não proteicos das membranas biológicas, mesmo em pequenas
porções, são fundamentais como cofatores enzimáticos precursores de compostos
essenciais, agentes emulsificantes, hormônios, transportadores de elétrons,
isolantes, vitaminas (A, D, E, K), fonte e transporte de combustível metabólico e
pigmentos de absorção de luz.
Classificação dos Lipídeos

Usualmente, os lipídeos são divididos em:
Ácidos graxos
Nesse grupo, são enquadrados os ácidos carboxílicos de cadeias longas de

hidrocarbonadas de 4 a 36 carbonos acíclicos, como todo lipídeo, são apolares e
não apresentam ramificações. Podem apresentar saturações (dupla ligação), sendo
monoinsaturados quando tiverem apenas uma dupla ligação, ou poliinsaturados
quando apresentarem duas ou mais ligações duplas. Por serem estruturas rígidas,
as duplas ligações ocasionam um dobramento na molécula, o que reflete nas formas
isoméricas cis e trans.
Embora o ser humano tenha uma dieta rica em ácidos graxos, ele pode produzir
a maioria dos inúmeros tipos dessas substâncias; porém, é incapaz de sintetizar
o ácido olinoleico e o ácido linolênico. Por isso, eles recebem o nome de ácidos
graxos essenciais e devem ser adquiridos por meio da dieta.
Eles são precursores de metabólitos importantes e sua ausência pode provocar

dermatites, demora em cicatrizações e recomposição de tecidos, deficiência
imunológica, diminuição do número de plaquetas e perda de cabelo, entre outras
disfunções metabólicas.
Os ácidos graxos possuem um ponto de fusão relativo ao comprimento da cadeia

e ao número de saturações presentes. Quanto maior a cadeia, mais alto é o ponto
de fusão. Os ácidos graxos saturados que têm dez ou mais átomos de carbono, em
temperatura ambiente, são sólidos, enquanto todos os ácidos graxos insaturados
são líquidos nessa temperatura.
Triacilglicerídeos (Triglicerídeos)
Os lipídeos mais simples são constituídos a partir de ácidos graxos, que são
chamados de triglicerídeos que, por sua vez, são ésteres de três ácidos graxos com
um glicerol.
A parte de ácido graxo presente nos ésteres lipídicos é denominada grupo

acila. Dependendo do número de grupos hidroxila esterificados, o glicerol recebe a
denominação monoacilgliceróis, diacilgliceróis e triacilgliceróis. Esse grupo é o
15
15
mais abundante no transporte e armazenamento de ácidos graxos. Quando os três

ácidos graxos que o compõem são iguais, dizemos que são triacilgliceróis simples
e quando são diferentes, triacilgliceróis mistos.
CH2 CH CH2
Glicerol
O O O
C O C O C O
CH2 CH2 CH2 3 Ácidos graxos
CH3 CH3 CH3
Triacilglicerol
Figura 8
A grande maioria dos ácidos graxos que compõe os triacilgliceróis é mono ou

poliinsaturados e tem forma cis. Como podem ser formados por diversos tipos de
ácidos graxos, seu ponto de fusão é dependente de sua constituição.
No reino animal, os triacilgliceróis (também chamados de gorduras) possuem

uma gama de funções: principais formas de armazenamento e transporte de ácidos
graxos. Essas moléculas têm a capacidade de armazenar energia de forma mais
eficiente que o glicogênio, pois os lipídeos se encontram em gotículas de gordura
nas células do tecido adiposo, enquanto o glicogênio se encontra ligado com
água em um proporção de 2 g de água para cada 1g de glicogênio. A oxidação
dos triacilglicerois libera o dobro em energia que a oxidação dos carboidratos
(38,9 kJ ⋅ g−1 gordura contra 17,2 kJ ⋅ g−1 açúcares).
Nos animais, o acúmulo de gordura no tecido adiposo, embaixo da pele, também

tem a função de isolante térmico, é o caso das grossas camadas de gordura encontrada
no pinipedes (focas), sirênios (peixe boi) e cetáceos (baleias). No caso dos humanos,
os bebês, com uma camada de gordura distribuída em toda a pele, têm a função de
absorver impactos das quedas decorrentes do “aprendizado” do andar.
No cachalote, que, na verdade, não é uma baleia, e sim um golfinho (Odontocete),

existe um órgão, também encontrado nos outros cetáceos, que é o espermatocete,
composto de triacilglicerois, também chamado de melão. Em todos os cetáceos,
esse órgão é fundamental para o sistema de eco localização, mas para essa espécie
ele adquire outra função. O peso desse órgão é cerca de 90% do peso de sua cabeça
e, levando-se em conta os hábitos desse animal, que realiza grandes mergulhos, de
3.000 metros de profundidade, esse órgão se solidifica com a baixa temperatura
dessa profundidade, fazendo com que a densidade do animal se iguale à densidade
da água, possibilitando uma economia de energia para o animal se manter no
fundo. À medida que o cachalote sobe para a superfície, a temperatura aumenta e
as gorduras que compõem o espermatocete se fundem e diminuem sua densidade,
ajudando na flutuação do animal.
16
Figura 9
Nos vegetais, os triacilgliceróis também são uma importante reserva de energia

nas sementes e nas frutas, como amendoim, soja, abacate, macaúba, açaí e
mamona, entre outras.
Ceras
As ceras são ésteres de ácidos graxos de cadeias longas e álcool, que formam uma
diversidade de misturas complexas de lipídeos não polares. Além de funcionarem
como uma reserva de nutrientes, também funcionam como um repelente de água,
protegendo folhas, caules e frutas do ressecamento.
Nos animais, as glândulas cerosas lubrificam a pele, os pelos e impermeabilizam

as penas. Além disso, compõem a conhecida cera de abelha, que é utilizada para a
construção de favos e colmeias.
Fosfolipídeos
Graças à sua característica anfipática, os fosfolipídeos são fundamentais para a
estruturação das membranas celulares e também têm a função de emulsificantes;
ligam-se simultaneamente a substâncias polares e apolares e agem, ainda, como
surfactantes, reduzindo a tensão superficial da água.
Embora apresentem diversidade estrutural, todos os fosfolipídeos apresentam

“caudas” apolares alifáticas de ácidos graxos e “cabeças” polares de fosfato ou
outros grupos carregados ou polares. Assim, quando em quantidades adequadas
em solução aquosa, os fosfolipédeos, impulsionados por forças hidrofílicas e
hidrofóbicas, tendem a se organizar em micelas ou bicamadas lipídicas, com suas
“caudas” apolares para o interior da estrutura e suas cabeças polares para o exterior,
em contato direto com o meio aquoso.
Quanto aos fosfolipídeos, podemos dividi-los em dois tipos básicos: os

glicerofosfolipíseos e as esfingomielinas.
17
17
Glicerofosfolipídeos (Fosfoglicerídeos)
São moléculas que apresentam um glicerol ligado a dois ácidos graxos, um álcool
e um fosfato. Tem importante papel na constituição das membranas celulares.
De acordo com o álcool esterificado ao grupo fosfato, ocorre a classificação dos
glicerofosfolipídeos. Entre eles, podemos citar a lecitina (fosfatidilcolina), a cefalina
(fosfatidiletanolamina), o fosfatidilglicerol e a fosfatidilserina.
Esfingomielinas
Essas moléculas deferenciam-se dos fosfoglicerídeos, pois apresentam, no lugar
do glicerol, uma esfingosina (aminoálcool). Por consequência, essas moléculas
também são denominadas de esfingolipídeos.
As duas classes de lipídeos que vimos até agora são os de armazenamento e

os estruturais.
Outros grupos de lipídeos, que são encontrados em quantidades bem menores,

têm importantes papéis ativos na regulação metabólica, como hormônios levados
pelo sangue, como mensageiros intracelulares, na transferência de elétrons, tanto
nos cloroplastos como nas mitocôndrias.
Nucleotídeos e Ácidos Nucleicos

Os ácidos desoxirribonucleico (ADN ou, em inglês, DNA) e ribonucleico (ARN
ou RNA) são biomoléculas longas, e têm a função de armazenar, transmitir e utilizar
as informações genéticas. Ocupam cerca de 10% da matéria seca celular.
Essas moléculas também são encontradas nos vírus, que são organismos
acelulares. Mesmo sendo chamados de ácidos nucleicos, essas moléculas se
encontram em vários locais na célula e não só no núcleo.
NH2 O
C N C N
N C HN C
CH CH
HC C C C
N N H2N N N
H H
Adenina Guanina
Purinas
NH2 O O
C C CH3 C
N CH HN C HN CH
C CH C CH C CH
O N O N O N
H H H
Citosina Timina Uracila
(DNA) (RNA)
Pirimidinas
Figura 10 – As principais bases purínicas e pirimidínicas dos ácidos nucleicos
18
Alguns dos nomes comuns destas bases refletem as circunstâncias da sua descoberta.
A guanina, por exemplo, foi isolada primeiramente no guano (esterco de pássaro), e
a timina foi isolada primeiramente do tecido do timo.
Da mesma forma que as proteínas são polímeros constituídas de aminoácidos,

os ácidos nucleicos são constituídos de unidades monoméricas que se repetem,
chamadas de nucleotídeos. Esses, por sua vez, podem ser fragmentados em uma
base nitrogenada, um açúcar (pentose – 5C) e um radical fosfórico.
As bases nitrogenadas podem ser de dois grupos, bases púricas (Adenina e

Guanina) e pirimídicas (Citosina, Tiamina-exclusiva do DNA e Uracila – exclusiva
do RNA, enquanto as pentoses podem ser ribose ou uma desoxirribose).
É codificada uma sequência de nucleotídeos no RNA que, por sua vez, codifica
uma sequência de aminoácidos em uma proteína. Assim, dizemos que uma porção
do DNA, que contém informações suficientes para codificar uma proteína, é
chamada de gene. A mais simples das células possui muitos milhares de genes.
Enquanto o DNA tem a única função de armazenar e transmitir as informações

genéticas, o RNA (que também tem a função de armazenar informações genéticas
nos Retrovirus) possui grande diversidade de funções: o RNA ribossômico (RNAr)
é estrutural e constitui os ribossomos que, por sua vez, podem estar acoplados ao
Retículo Endoplasmático Granular.
Essas organelas são responsáveis pela síntese proteica. O RNA mensageiro

(RNAm) são moléculas que transcrevem o código genético do DNA e transportam
essa informação até os ribossomos. O RNA de transferência (RNAt) lê o código
do RNAm e a cada 3 nucleotídeos (códons) coloca um aminoácido específico na
sequência da estrutura primária da proteína que está sendo sintetizada.
Os nucleotídeos, independentemente no DNA ou RNA, ligam-se covalentemente

por meio de pontes de grupos de fosfato, nos quais o grupo 5’-hidroxila de um
nucleotídeo é ligado ao grupo 3’-hidroxila do nucleotídeo seguinte. Todas as ligações
possuem a mesma orientação na cadeia, o que lhes confere forma de fita linear.
A molécula de DNA é uma fita dupla na qual cada uma das bases de uma fita
está pareada com outra da fita paralela. Watson e Crick construíram um modelo
no qual as bases das fitas se ligam por meio de pontes de hidrogênio e sempre
estão pareadas no complexo C com G (Citosina com Guanina) em três pontes de
hidrogênio e A com T (Adenina com Tiamina) em duas pontes de hidrogênio.
19
19
DNA RNA
Extremidade 5’ Extremidade 5’
O- O-
-
O P O O
-
P O
O O
CH2
5’
O A 5’
CH2 O U
H H H H
H H H H
3’ 3’
O H O OH
-
O P O Ligação -
O P O
fosfodiéster
O O
CH2
5’
O T CH2
5’
O G
H H H H
H H H H
3’ 3’
O H O OH
-
O P O -
O P O
O O
5’ CH2
5’
O G CH2
5’
O C 5’
H H H H
3’ H H H H
3’
3’ 3’
O H O OH
-
O P O -
O P O
O O
5’
CH2 O C 5’
CH2 O C
H H H H
H H H H
3’ 3’
O H O OH
-
O P O -
O P O
O O
CH2
5’
O A CH2
5’
O A
H H H H
H H H H
3’ 3’
O H O OH
H H
Extremidade 3’ Extremidade 3’
Figura 11 – Ligações fosfodiésteres no esqueleto covalente do DNA e RNA
As ligações fosfodiésteres (uma das quais está sombreada em cinza no DNA)

unem unidades nucleotídicas sucessivas. O esqueleto de grupos fosfato e pentose
alternantes em ambos os tipos nucleicos é altamente polar. A extremidade 5’ da
macromolécula não possui um nucleotídeo na posição 5’, e a extremidade 3’ não o
possui na posição 3’.
20
5’ 3’
C G
A T
A T
T A
C G
G C
T A
C G
A T
3’ 5’
Figura 12 – Complementariedade das fitas na dupla hélice de DNA
As fitas antiparalelas complementares do DNA seguem as regras da paridade

propostas por Watson e Crick. As fitas antiparalelas pareadas pelas bases diferem
na composição das bases: a fita à esquerda possui a composição A3 T2 G1 C3; a fita à
direita, A2 T3 G3 C1. Elas também diferem na sequência quando cada cadeia for lida
na direção 5’→3’. Observe as equivalências de bases: A = T e G = C na dúplex.
Podemos observar que as fitas que compõem o DNA não são iguais, mas sim
complementares. Assim, sempre que aparecer uma citosina em uma cadeia, uma
guanina será encontrada na outra; igualmente, quando aparecer uma tiamina em
uma, na outra será encontrada uma adenina.
Esse modelo desenvolvido por Watson e Crick também contempla a explicação

de como ocorre a transmissão das informações genéticas, de modo que as fitas se
separam e cada uma serve de modelo para a síntese de uma das fitas novas, levando
em conta que cada base que compõe a fita “mãe” só se liga nas configurações C
com G e A com T, em uma duplicação semiconservativa, na qual, na molécula
formada, existe uma fita conservada e uma fita nova sintetizada.
21
21
O RNA, como já vimos, é a outra

forma principal dos ácidos nucleicos, que
possuem uma série de funções, sendo
que uma delas é levar as informações
codificadas no DNA para os ribossomos
para que sejam montadas as estruturas
primárias das proteínas.
Diferentemente do DNA, o RNA é
composto de uma única fita e a base
Tiamina é substituída pela Uracila. Em
sua síntese, ocorre uma abertura en-
tre as fitas do DNA e uma delas ser-
ve de molde para a formação da Fita
do RNA em um processo denominado
como transcrição.
5’ Nova Nova 3’
Como o DNA só se encontra dentro
do núcleo (nos eucariotos), ou em pouca
quantidade dentro de outras organelas
como mitocôndrias e cloroplastos, e
os ribossomos estão no citoplasma,
o RNAm é quem leva as informações
genéticas do núcleo até essas organelas,
fornecendo moldes específicos para
cada proteína a ser sintetizada.
Nos organismos procariotos, a maio-
ria dos RNAm podem codificar mais de
uma proteína, levando as informações
referentes a várias cadeias polipeptídi-
cas. Esses RNAs são denominados de Fitas filhas
policistrônico. Quando um RNA codifi-
ca apenas uma proteína, como aconte-
ce na maioria dos eucariotos, recebe o Fita Fita
parental parental
nome de monocistrônico.
Figura 13
Em estudos posteriores, abordaremos de forma mais profunda os processos de
síntese proteica.
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Vídeos
Bioquímica: Aula 19 - Lipídios - Propriedades dos ácidos graxos
https://youtu.be/fxCQ_qzDLZU
Introdução à Bioquímica - Aula 7 - Parte 1 - Lipídios e Membranas Biológicas
https://youtu.be/eHpfJAU03ws
Introdução à Bioquímica - Aula 6 - Parte 3 - Estrutura de Proteínas e de Carboidratos
https://youtu.be/WzUdYGWxS2Q
Introdução à Bioquímica - Aula 7 - Parte 2 - Lipídios e Membranas Biológicas
https://youtu.be/MBS0NQnZ1uY
Introdução à Bioquímica - Aula 8 - Parte 2 - Nucleotídeos e Ácidos Nucleicos
https://youtu.be/BRC0CVPySUU
23
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Referências


24
Fundamentos
de Bioquímica
Material Teórico
Metabolismo de Carboidratos

Prof. Ms. Carlos Eduardo de Oliveira Garcia
Revisão Textual:
Prof. Dra. Selma Aparecida Cesarin
Metabolismo de Carboidratos
• Introdução
• Respiração Celular
• Via Glicolítica ou Glicólise
• A Fermentação Láctica
··Conceituar respiração celular;
··Conhecer e compreender as principais etapas da respiração celular;
··Conhecer e compreender a importância da formação de ATP;
··Conceituar a fermentação;
··Exemplificar empregos tecnológicos da fermentação.
Conserve seu
material e local de
estudos sempre
organizados.
Aproveite as
para trocar ideias!
para estudar.
Mantenha o foco!
as redes sociais.
Seja original!
Nunca plagie
trabalhos.
Não se esqueça
de se alimentar
Assim: e se manter

UNIDADE Metabolismo de Carboidratos
Introdução
Antes de começarmos a falar de metabolismo de carboidratos, você lembra o
que é metabolismo?
Acredito que todos nós já ouvimos falar em metabolismo. É comum ouvirmos a

frase que estamos engordando ou ganhando peso pois o metabolismo está lento e
estamos ingerindo muitos alimentos ricos em açucares.
O termo metabolismo é utilizado para designar toda reação bioquímica que

ocorre no interior de uma célula e do nosso corpo.
O metabolismo celular está relacionado a dois aspectos fundamentais:

a) Produção de ATP para fornecer energia para os processos celulares;
b) Síntese de substâncias intermediárias de biossíntese (ácidos graxos, lipídeos,
hormônios, aminoácidos e nucleotídeos, entre outras).
Podemos didaticamente falar em metabolismo degradativo, que é chamado

de catabolismo, enquanto que o metabolismo biosintético é conhecido como
anabolismo. Essas reações podem estar relacionadas à síntese de compostos
orgânicos ou sua quebra para fabricar ATP (Adenosina trifosfato) e são todas
coordenadas por enzimas.
Dessa forma, o metabolismo é fundamental para a manutenção de todas as

atividades do nosso organismo e é constituído por dois conjuntos de reações
denominados anabolismo e catabolismo.
O anabolismo relaciona-se à síntese de compostos orgânicos estruturais e

funcionais, tais como proteínas de membrana, enzimas e hormônios. Essas reações
são fundamentais para o desenvolvimento de um organismo e também para reparar
danos nas células.
O catabolismo, por sua vez, envolve algumas reações que têm por função
degradar substâncias orgânicas para a obtenção de ATP, ou seja, para conseguir
energia. Diferentemente do anabolismo, o catabolismo atua fornecendo energia
para que importantes atividades possam ser realizadas, tais como movimentação,
respiração, controle da temperatura e ação do nosso sistema nervoso.
É importante destacar que o anabolismo necessita de energia para acontecer.

Isso significa que o catabolismo tem influência direta sobre o anabolismo, pois atua
fornecendo energia para a síntese de biomoléculas.
Outro termo muito comum que chamamos de metabolismo basal será estudado
em Fisiologia. É uma expressão utilizada para designar a energia mínima disponível
no nosso corpo para que ele funcione adequadamente. Essas reações devem ser
capazes de garantir, por exemplo, o bombeamento de sangue pelo coração, as
atividades normais do sistema nervoso e a respiração.
8
A Molécula de ATP é Sinônimo de Energia na Célula
O trifosfato de adenosina (ATP) é uma molécula encontrada em todos os seres
vivos. O ATP armazena energia química para as atividades básicas das células
(metabolismo celular) e é formado por três grupos fosfato e uma unidade de
adenosina (adenina e ribose).
Quando ocorre a hidrólise do ATP, há a liberação de uma grande quantidade de
energia, quando é quebrado pela adição de uma molécula de água (hidrólise).
Na quebra da molécula, o grupo fosfato é removido, modificando-se a sua estrutura,
passando a se chamar ADP (difosfato de adenosina), ou seja, passa a ter apenas dois
grupos de fosfato. A remoção de um grupo de fosfato na conversão de ATP em ADP,
gera energia para a célula.
A energia fornecida pela quebra do ATP em ADP é constantemente utilizada pela
célula. Quando o fornecimento de ATP passa a ser limitado, há um mecanismo de
reabastecimento, um grupo fosfato é adicionado ao ADP para produzir mais ATP.
Esse processo é denominado de fosforilação oxidativa e ocorre no processo de
respiração celular nas mitocôndrias. A fosforilação oxidativa é uma via metabólica
que utiliza energia liberada na oxidação de nutrientes como a glicose para produzir
trifosfato de adenosina (ATP).
Dessa forma, o ATP é utilizado e gerado ao longo do processo de respiração celular,
tanto na respiração aeróbia, que ocorre na presença de oxigênio, quanto na
respiração anaeróbia e fermentação, que ocorre na ausência de oxigênio.
Figura 1 – Hidrólise da molécula de ATP
Respiração Celular
Para fins didáticos, podemos dividir a respiração em duas fases: a anaeróbia,
que compreende a etapa da glicólise, que ocorre sempre na ausência de oxigênio
no citoplasma das células eucariótica e procariótica, e a aeróbia que ocorre na
presença do oxigênio.
A respiração dita aeróbica, além da glicólise, divide-se em mais duas etapas:
o ciclo de Krebs que ocorre na matriz mitocondrial das células eucarióticas e no
citoplasma das células procarióticas, e a cadeia respiratória, que ocorre nas cristas
mitocondriais nas células eucarióticas (aquelas com núcleo organizado e presença
de carioteca) e próximas à face interna da membrana plasmática, nas procarióticas,
como por exemplo, as bactérias.
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Respiração Celular Aeróbica

Esse processo é um conjunto de reações químicas que consiste basicamente no
processo de extração de energia química acumulada nas moléculas de substâncias
como a glicose. Resumidamente, a respiração celular pode ser representada como
a degradação de uma molécula de glicose liberando CO2, água e energia na forma
de ATP.
C6H12O6 + 6 O2 → CO2 + 6 H2O + 38 ATP
Não podemos confundir, e vale lembrar que o processo de fotossíntese que

ocorre nos organismos clorofilados como os vegetais está relacionado à síntese de
açucares e é dependente da luz; já a respiração celular, que ocorre inclusive nas
plantas, ocorre independente da luz.
Se a via metabólica da respiração for paralisada, as células não vão possuir

a energia necessária para o desempenho de suas funções vitais; ocorrendo um
processo de desorganização, o que acarreta morte celular e, consequentemente,
morte do próprio organismo.
Se tomarmos como exemplo as células do corpo humano, a glicose, que é

considerada fonte rápida de energia, estará à disposição das células após moléculas
maiores de polissacarídeo e oligossacarídeos serem degradados por enzimas
digestivas e transformados em moléculas menores que passem da luz intestinal ao
sangue, visto que o organismo não é capaz de absorver moléculas maiores.
Esses carboidratos serão degradados até que cheguem ao monossacarídeo

glicose, que é uma molécula com 6 átomos de carbono (C6H12O6).
A glicose é proveniente da alimentação e será a base para a formação de energia

necessária para a manutenção do organismo humano, base de sustentação de
nossas funções diárias.
Importante! Importante!
A glicose está circulante no plasma sanguíneo, que a conduz para todas as células do
corpo e podemos definir a concentração de glicose no sangue como glicemia:
• Altas concentrações de glicose no sangue: hiperglicemia;
• Baixas concentrações de glicose no sangue: hipoglicemia;
• Concentração ideal de glicose no sangue (indivíduo em jejum – 70 a 99mg/dL):
normoglicemia.
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Figura 2
A figura acima demonstra resumidamente o controle da concentração de glicose

no plasma sanguíneo e os hormônios envolvidos nesse controle. A figura apresenta
somente o fígado como reservatório de glicogênio, mas não podemos esquecer que
os músculos também reservam esse polissacarídeo.
Via Glicolítica ou Glicólise

A glicólise ou via glicolítica é uma via central, um dos processos mais antigos, na
escala evolutiva e envolve o catabolismo de carboidratos. A via é o primeiro estágio
do metabolismo de carboidratos e consiste em um processo anaeróbico que ocorre
tanto na respiração aeróbica como na respiração anaeróbica.
Como já vimos, a glicose está no plasma sanguíneo e o processo de glicólise

ocorre no interior das células de todos os tecidos.
Dessa forma, a glicose que está no sangue precisa entrar na célula para que a
glicólise aconteça.
A insulina produzida no pâncreas é uma das substâncias que estimula a “Via

de Sinalização da Glicose”, uma cascata de reações bioquímicas que disponibiliza
o transportador de glicose, o GLUT, que promove a abertura de um canal na
membrana plasmática para a entrada da glicose do meio extracelular para o interior
da célula.
Com a glicose no meio intracelular a glicólise que ocorre no citoplasma das

células de todos os seres vivos e pode ser dividida em 10 reações químicas realiza a
conversão da glicose em ácido pirúvico (C3H4O3) e moléculas de ATP.
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No processo de glicólise, ocorre ainda a liberação de quatro elétrons e quatro

íons H+. Das quatro moléculas H+, duas ficam livres no citoplasma, enquanto as
outras duas, juntamente aos quatro elétrons, são capturadas pelo dinucleotídio de
nicotinamida-adenina (NAD+) e formam o NADH. Em razão da capacidade de
receber elétrons e os íons H+, o NAD+ é considerado um aceptor de elétrons.
Resumidamente podemos escrever a glicólise com a seguinte equação química:
C6H12O6 + 2ADP + 2Pi+ 2NAD+ → 2C3H403 + 2ATP + 2NADH + 2H+
Como a via glicolítica está presente tanto nos organismos aeróbicos como nos
anaeróbicos, o ácido pirúvico formado no processo de glicólise, com a presença
de oxigênio, é usado na mitocôndria no processo de respiração celular. Caso não
haja oxigênio suficiente, o ácido pirúvico é transformado em ácido lático ou etanol
no processo de fermentação.
A respiração aeróbica envolve mais dois processos: o ciclo de Krebs ou ciclo

do ácido cítrico e a fosforilação oxidativa.
Ciclo de Krebs ou Ciclo do Ácido Cítrico e Fosforilação Oxidativa

O Ciclo de Krebs envolve reações oxidativas que necessitam de oxigênio para
acontecer.
Essa etapa ocorre no interior da organela celular conhecida como mitocôndria

e se inicia com o transporte do ácido pirúvico para o interior da mitocôndria na
matriz mitocondrial. Na matriz mitocondrial, as reações que envolvem o ácido
pirúvico e a coenzima A (CoA), substância presente no interior das mitocôndrias,
dá origem a uma molécula de acetilcoenzima A (acetil-CoA) e a uma molécula de
gás carbônico. Resumidamente, podemos relatar que a molécula de acetil-CoA
sofre com o processo de oxidação e dá origem a duas moléculas de gás carbônico
e a uma molécula intacta de coenzima A. Esse processo, que envolve várias reações
químicas, é o chamado ciclo de Krebs.
A outra e última etapa da respiração celular também ocorre no interior

das mitocôndrias, mais precisamente nas cristas mitocondriais. Essa etapa é
denominada de fosforilação oxidativa, vez que se refere à produção de ATP a
partir da adição de fosfato ao ADP (fosforilação). A maior parte da produção de
ATP ocorre nessa etapa. Nas cristas mitocondriais, são encontradas proteínas que
estão dispostas em sequência, as chamadas cadeias transportadoras de elétrons ou
cadeias respiratórias. Nessas cadeias, ocorre a condução dos elétrons presentes no
NADH e no FADH2 até o oxigênio, que é considerado o aceptor final. No final, os
elétrons combinam-se com o gás oxigênio, formando água na reação final.
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Figura 3 – Esquema gráfico da respiração aeróbica animal
Respiração Anaeróbica
Falamos em respiração anaeróbia quando há obtenção de energia a partir de
reações químicas que não apresentam entre seus reagentes o gás oxigênio (O2). É
o caso da fermentação e da glicólise.
Algumas bactérias morrem na presença de oxigênio e por isso são denominadas

anaeróbias obrigatórias. Outras, no entanto, mais especializadas, conseguem se
adaptar a situações diversas: sobrevivem tanto na presença quanto na ausência de
oxigênio, sendo chamadas de anaeróbias facultativas.
Podemos observar esse processo anaeróbio facultativo em alguns procariontes e

também em alguns eucariontes: nas leveduras (certos tipos de fungos), em algumas
raras espécies de moluscos, anelídeos, bem como na espécie humana.
Alguns organismos, como o bacilo do tétano, por exemplo, utilizam somente a

respiração anaeróbica como processo de obtenção de energia – esses organismos
são denominados de anaeróbicos estritos ou obrigatórios.
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Outros organismos como os levedos de cerveja conseguem realizar os dois

processos: aeróbico e anaeróbico, de acordo com a presença ou não de oxigênio
– são, por isso, denominados de anaeróbicos facultativos.
Esse processo de formação de ATP sem a presença da molécula de O2 como

aceptor final pode ocorrer em nossas células musculares, submetidas a grande
esforço em altas taxas metabólicas na ação de contração e relaxamento (exercício
intenso), quando o fornecimento de oxigênio não supre o esforço requerido,
podendo, assim, causar fadiga muscular.
O processo é semelhante à glicólise da respiração celular, diferenciado apenas

pelo agente aceptor, nesse caso, o ácido pirúvico transformado em lactato ou álcool
etílico, no instante em que assimila elétrons e prótons H+ da molécula enzimática
intermediária NADH.
Observe a reação a seguir:

NADH + H+ NAD
H O O H OH O
H C C C H C C C
H OH Lactato H H OH
Piruvato Desidrogenase Lactato

Figura 4
Em situação normal nas células eucariontes, com o adequado suprimento

de O2 o piruvato é convertido em acetil-CoA, que dá início ao ciclo dos ácidos
tricarboxílicos (ciclo de Krebs), ciclo que ocorre no interior da mitocôndria.
Quando realizamos exercícios de alta intensidade, tais como corrida de 100m, há

células musculares especializadas que apresentam menor número de mitocôndrias
e maior quantidade de enzimas glicolíticas, quando comparadas com as fibras
musculares de contração lenta, que são capazes de realizar metabolismo anaeróbio.
CR CL
Figura 5 – Corte histológico de fibras musculares de contração rápida (CR) e de contração lenta (CL)
Fonte: Wikimedia Commons
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Desde a década de 1920, assumiu-se que, nessas situações de intenso tra-
balho muscular, quando a disponibilidade de oxigênio se torna limitada, há a
formação de ácido láctico num subproduto do catabolismo dos carboidratos no
músculo esquelético.
O ácido láctico por muito tempo foi apontado como a causa da fadiga
muscular e de câimbras após treinamentos intensos. Nos dias atuais, há ainda
muita discussão sobre o tema; na Fisiologia de esportes e em pesquisas recentes,
a fadiga é atribuída às microlesões dos sarcômeros e ao acúmulo de íons H+
liberados da hidrólise do ATP.
Dessa forma, esse tema continua sendo alvo das pesquisas, principalmente na
preparação física de atletas, em esportes.
Vamos citar dois tipos de fermentação para exemplificar a respiração anaeróbica.
Como já dito, a fermentação ocorre na ausência do gás oxigênio no citoplasma
da célula eucariótica ou procariótica.
No processo de glicólise, a glicose é degradada em substâncias mais simples,
como o ácido lático (fermentação lática) e o álcool etílico (fermentação alcoólica),
originando subprodutos.
Em ambos os processos, há um saldo de apenas duas moléculas de ATP
formadas; os processos possuem o mesmo ponto de partida: o ácido pirúvico
obtido da glicólise.
Podemos citar, ainda, outros tipos de fermentação, como a acética realizada por
Escherichia sp e Acetobacter sp.
Figura 6 – Processo de fermentação
A Fermentação Láctica
Na fermentação láctica, a glicose sofre glicólise exatamente como na fermentação
alcoólica; porém, enquanto na fermentação alcoólica o aceptor de hidrogênios é
o próprio aldeído acético, na fermentação láctica o aceptor de hidrogênios é o
próprio ácido pirúvico, que se converte em ácido láctico. Essa diferença acaba
marcando a fermentação lática por não ocorrer a liberação de CO2.
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A fermentação láctica é realizada por micro-organismos (certas bactérias, fungos

e protozoários) e por certos animais.
O processo de fermentação lática é muito explorado na indústria alimentícia na
fabricação de coalhadas, iogurtes e queijos utilizando bactérias do gênero Lactobacillus
A Fermentação Alcoólica
As leveduras e algumas bactérias fermentam açucares, produzindo álcool etílico
e gás carbônico (CO2), processo denominado fermentação alcoólica.
A fermentação alcoólica é realizada por vários tipos de micro-organismos, mas
há um que se destaca, os chamados “fungos de cerveja”, da espécie Saccharomyces
cerevisiae. Esses organismos acompanham a evolução do homem, que utiliza os
dois subprodutos da fermentação há milhares de anos: o álcool etílico, empregado
na fabricação de bebidas alcoólicas (vinhos, cervejas, cachaças etc.), e o gás
carbônico, importante na fabricação do pão, um dos mais tradicionais alimentos
da Humanidade.
Nos dias atuais, tem-se utilizado esses fungos para a produção industrial de
álcool combustível, outro setor que utiliza o processo de fermentação na produção
de combustível ecologicamente limpo e renovável.
Por esses e outros motivos, as pesquisas envolvendo o processo de fermentação
e as espécies envolvidas sempre despertam o interesse da comunidade científica
e de vários setores da indústria, seja alimentícia ou na produção de etanol como
combustível renovável movimentando grandes somas na área econômica e
alavancando progressos no setor de Biotecnologia aplicada.
Figura 7 – Produtos produzidos com o processo de fermentação
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Sites
Via Glicolítica ou Glicólise
https://goo.gl/dRNYv9
Vídeos
Processo Industrial de Açúcar e Etanol
https://youtu.be/Ghr98yLVoiY
Pesquisa Estuda o Uso de Microrganismos na Produção de Biocombustível no Brasil
https://youtu.be/yw9NOhVIssE
Experimento de Biologia- Fermentação Alcoólica Realizada pelo Fungo Saccharomyces Cervisiae
https://youtu.be/oy_kD3GMy8s
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Referências


STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1996
18

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