Biologia Celular e Molecular - Meus Apontamentos

B.C.
M 2º Semestre – Ano Letivo 2020/2021
Biologia Celular e
Molecular
ECTS: 4.50
Docente: Sofia Nolasco
E-mail: sbnarciso@estesl.ipl.pt
Link para Segundas: https://videoconf-colibri.zoom.us/j/89264358994?

pwd=ZkFIUGtPdnBlRGFMMVFjUHoyanh0Zz09
Link para Terças: https://videoconf-colibri.zoom.us/j/84331093830?

pwd=MU5NWk4zL0xwdXl0RCswTUp1VCtadz09
Pollev: https://pollev.com/sofianolasco477
B.C.M 2º Semestre – Ano Letivo 2020/2021
09-03-2021
Revisão das biomoléculas
● A molécula mais importante é a água.

o Ela é Neutra e Polar;
o Distribuição desigual das cargas o que faz com que ela seja polar;
● Proteínas, Lípidos, Glícidos e ácidos Nucleicos.
Proteínas:
● Aminoácidos:
o Grupo -R faz com que os resíduos de aminoácidos se diferenciam um dos
outros;
o Básicos (+)
o Ácidos (–)
o Hidrofóbicos - Não tem carga
o Espaciais – não se encaixam em nenhum dos outros grupos;
● Ligação Peptídica – entre 2 aminoácidos
o N terminal (Início) grupo amina
o C terminal (Fim) grupo carboxilo
● Ligação persulfureto – entre dois resíduos de cisteínas
● Ex. de proteínas: enzimas; queratina; elastina, P53 (fator de transcrição), etc.
● DNA é igual em todas as células, o que muda é os genes que estão expressos ou não.
● Proteínas globulares – 3ª ária
● Proteínas Fibrosas – 2ª ária
● Proteínas oligoméricas - Se juntam umas às outras

o Mesmas proteínas – homo-oligomérico
▪ Ex.: Actina
o Proteínas diferentes – hétero-oligomérico
▪ Ex.: imunoglobulinas, hemoglobina…
▪ GroEL ?????????
● Proteínas podem sofrer desnaturação perdendo sua função, se não for degradado pode
levar á formação de agregados que podem ser “maus”. Ex.: Na alzheimer
Glícidos:
● (CH2O)n ; n = número de subunidades;
● Aldoses – grupo aldeído
● Cetoses – grupo cetona
● Esses dois grupos reagem com o grupo hidroxilo e por isso a maioria dos açucares em
meio aquoso estão em “forna de anel”
● Ligações glicosídicas - Ligação entre açucares
Lípidos:
● Cadeias de hidrocarbonetos;
● Insaturados – ligações duplas
● Saturados – não tem ligações duplas
● Fosfolípidos (anfipáticos)
o Parte hidrofóbica – não tem carga e não solubilizam na água;
o Parte hidrofílica – tem carga; solubilizam; podem ligar-se a outro grupo
hidrofílico;
Ácidos Nucleicos:
● DNA:
o Têm carga negativa (conferido pelos grupos fosfato)
o Só 2% do DNA é que codifica
o Adenina e Guanina – purinas (2 anéis)
o Timina e Citosina – pirimidinas (1 anel)
o Ligação GC (3 pontes de H) é mais forte do que a ligação AT (2 pontes de H)
o Para distância entre as hélices
● Ligação fosfodiéster - grupo fosfato (carbono 5) dum nucleótido e grupo hidroxilo do
outro. (ocorrem entre nucleótidos da mesma cadeia)
● Nucleótidos – têm grupos fosfato
● Nucleósidos – não têm grupos fosfato

● RNA:
o Principais: tRNAs (Transferência), mensageiro e ribossómico.
o Cadeia simples; emparelha onde é possível;
● DNA –> DNA replicação
● DNA –> RNA Transcrição
● RNA –> aminoácidos, proteína Tradução
15-03-2021
● Como podemos visualizar as células? Com microscópios.
● Quais os dois tipos de microscópio que existem? Ótico e eletrónico
● 2 tipos de microscopia eletrónica? transmissão (interior, corte transversal) e

varrimento (superfície)
● O que é resolução? Capacidade de separar/individualizar dois pontos
● Quem tem maior resolução? M. eletrónico
● M. ótico - Comprimento de onda dos fotões (luz natural, não danifica a amostra)
o Muito usada;
o Nos permite ver células estão vivas;
o Microscopia de super-resolução
● M. eletrónico – eletrão (mais pequeno que os fotões) o que permite maior resolução.
o Mais esforço para não danificar a amostra
o Célula morta e preservada
● Moléculas específicas podem ser localizadas por
microscopia de florescência
o Fluoróforo / fluorocromo 🡪Recebe luz num
comprimento de onda e libera num outro
comprimento de onda;
o DAPI – corante que cora núcleos; irradiado com
UV e fica azul
o GFP – proteína verde fluorescente, podem
seguir o que ela faz dentro da célula; pode-se
usar em organismos e células vivas.
o Rhodamine B –
o Centrin –
o
● Microscopia de imunofluorescência:
https://www.youtube.com/watch?v=UsQwlCzMklg
o
o Células estão fixas!
o Antigénio – proteína que nós queremos detetar
o Direta: anticorpo é específico para a proteína;
o Indireta:
▪ aumentamos o sinal da florescência;
▪ a um anticorpo primário podem se ligar mais do que 1 anticorpos

secundários;
▪ os anticorpos secundários “servem” para vários anticorpos primários.
Ou seja, um anti ratinho; serve para detetar todos os anticorpos que
sejam produzidos em ratinhos.
● Microscopia de fluorescência em células e organismos vivos:

o Alforrecas – produz proteínas que são fluorescentes,
bioluminescência;
o Pirilampos – produz uma enzima que
hidrolisa substrato fluorescente;
16-03-2021
● Bioluminescência na natureza:
o Defesa (“ofuscar” o predador ou “expor” o predador a outros predadores);
o Camuflagem;
o Alimentação (alguns predadores atraem as presas);
o Acasalamento (parar atrair o parceiro).
● GFP “Green Fluorescent protein”
o Prémio nobel em 2008;
o Isolada a partir da alforreca Aequorea Victoria
o Como é feito?
▪ Engenharia genética;
▪ Juntar regiões codificantes;
▪ Devemos testar se a proteína de fusão é funcional ou não;
▪ N-terminal ou C-terminal
Melhor forma de estudar um gene, é eliminá-lo, assim vemos o que a sua falta causa.
● Microscopia de Força Atómica

o Ponta da agulha têm o tamanho de um átomo;
o Imagem em 3D, vemos a superfície das células;
o Cílios são feitos de 9+2 microtúbulos
Bactérias – procariotas
● Têm: flagelos; parede celular (protege da pressão osmótica);
● Não tem: núcleo, o DNA não é delimitado por nenhuma membrana;
● Como podemos as diferenciar:

o Forma da célula
▪ Coccus - redondos
▪ Bacillus - forma de bastonete
▪ Etc.
o Colónias que formam
● 2 grandes grupos: eubactérias e arqueobactérias
o nosso metabolismo relaciona-se com as eubactérias
o parte nuclear (enzimas…) relacionam-se com as arqueobactérias
o As arqueobactérias são mais relacionadas com os eucariotas ao nível da
maquinaria de replicação e transcrição do que as bactérias.
o Arqueobactérias:
▪ caracterizadas por viver em ambientes extremos.
▪ Não têm peptidoglicanos, podem ter “primos” deste mesmo.
▪ Paredes celulares podem variar

o Eubactérias:
▪ são as mais conhecidas nossas;
▪ peptidoglicano na sua parede (exceto os micoplasmas);
▪ micoplasmas causam muitas doenças respiratórias;

● Coloração de Gram
Gram positiva- ficam coradas e não descoram; 50% de peptidoglicano; álcool não consegue
entrar bem; são sensíveis à penicilina e sulfamidas.
Gram negativa – não ficam coradas, pois elas descoram; têm menos peptidoglicano e álcool
consegue entrar; espaço periplásmico maior (onde se encontra a camada de peptidoglicano);
são resistentes à penicilina e sulfamidas.
Existem antibióticos que comprometem a biossíntese do peptidoglicano – Penicilina &
Sulfamidas
Lisozimas – atacam os peptidoglicanos; temos um pouco na saliva e em outros lugares, dão
uma certa proteção.
Teste para ver sensibilidade aos antibióticos. Espaço à volta do
antibiótico (ponto branco), significa que bactérias morreram. Logo
nesta imagem, o antibiótico 5 é o mais eficaz.
● Componentes externos à parede celular
São camadas adicionais de proteção.
● Flagelos - importantes para dar movimento, mas são

totalmente diferentes dos nossos (dos espermatozoides); é feito de flagelina (proteína);
● Nucleoide –
● Mesossoma - envaginação da membrana plasmática, aumenta área da membrana (para

haver mais maquinaria enzimática); quando o cromossoma se divide, ajuda na
separação das moléculas de DNA para as duas células filhas;
● Plasmídeos – é extracromossómica, transportam o gene que confere resistência aos

antibióticos, este gene codifica com uma enzima que degrada o antibiótico; trocam
informação um com o outro e estas vão se tornando resistentes a vários antibióticos.
● Esporos bacterianos – algumas bactérias formam esporos para “escapar de morrer”,
quando tiverem condições ótimas, essas bactérias voltam a crescer.
● Espaço periplásmico:
22-03-2021
● A parede celular protege as bactérias da lise
osmótica!
● Organelos “nossos” que têm 2 membranas: mitocôndria e núcleo.

Eucariotas
● Teoria predatória, explica o surgimento das células eucariontes.
● 10x maior em tamanho e 1000x maior em volume que uma procariota;
● Membrana plasmática:
o Altamente dinâmicas;
o Não é qualquer molécula que atravessa a membrana plasmática;
o Muitas das proteínas que fazem parte da membrana estão envolvidas com o
transporte;
o Cria os gradientes de concentração, importantes para muitos processos
celulares;
o Serve de sensor e recetor, o que permite responder a alterações que ocorrem
fora da célula;
o Associação de proteínas e lípidos (fosfolípidos e colesterol); poderemos ter
açucares (glicoproteínas e/ou glicolípidos).
o Temos glicolípidos e glicoproteínas somente na face externa;
o Face externa da membrana têm uma composição em fosfolípidos diferente da
face interna!!
o As ligações persulfureto tendem a estar na camada externa;
● Proteínas/lípidos podem ser regulados por fosforilação;
● Cinases – fosforilam;
● Fosfatases – desfosforilam (removem fosfato);
Carbohydrate layer 🡪 Camada de açúcar, ou seja, moléculas de açucares viradas para

a face externa da membrana.
● Fosfolípidos:
o Grande variedade;
o Cabeça hidrofílica e “perna” hidrofóbicas;
o Phosphatidylserine é o único que tem carga, e é importante pois confere carga
à membrana;
o Inositol (presente em pequenas quantidades);
o “nós” temos vários tipos de fosfolípidos, mas as bactérias têm essencialmente
1 único tipo de fosfolípido;
o Esfingolípido deriva duma esfingosina que é uma Ceramida;
● Rafts
o Ou Jangadas lipídicas
o São domínios funcionais e dinâmicos da membrana;
o são ricos em determinadas proteínas, colesterol…
o podem ter diferentes composições;
o nas zonas dos rafts lipídicos temos um espessamento da membrana;
Bicamada lipídica:
o É um fluído bidimensional;
o Existem vários tipos de movimentos;
o Difusão lateral – na mesma camada e é a mais
frequente;
o Flip Flop – entre camadas, é difícil de acontecer
exceto nas membranas em que há síntese de
fosfolípidos, por exemplo no retículo
endoplasmático.
o Síntese de fosfolípidos: face externa (em contato com o citoplasma) da
membrana do retículo endoplasmático
o Flexão -
o Rotação – em torno do seu eixo
O que influencia a fluidez das membranas?
● Tamanho da cauda
o Caudas curtas = menos compactas = mais fluidas;
Compactar mais = menos fluído; compactar menos = mais fluído
● Grau de saturação
o AG (ácidos gordos) saturadas são menos fluidas do que os AG
insaturados.
● Colesterol
o O colesterol é uma molécula
anfipática!!
o Cabeça hidrofílica e cauda
hidrofóbica;
o Intercala-se no meio dos fosfolípidos;
o 2 – Anéis rígidos
o Colesterol dá menos fluidez à
membrana;
o dá resistência à membrana para
pressões mecânicas;
o entre as camadas o colesterol pode
sofre Flip-Flop.
o Todas as membranas das células animais precisam ter colesterol!
Os hopanoides são análogos funcionais ao colesterol nas membranas bacterianas.
Glicolípidos
● Importantes recetores;
● Se encontram na face externa da bicamada;
● Glicolípidos neutros: açúcar sem carga;
● Gangliósidos: têm carga; o -NANA lhes confere carga;

o GM1 – recetor de membrana para a toxina bacteriana que causa diarreia na
cólera; a toxina liga-se e entra apenas nas células que possuem GM1;
Proteínas Membranares
Grande variedade de proteínas.
● Proteínas transmembranares;
o Domínio externo, domínio interno e
parte transmembranar;
o Os domínios que estão “fora” da
membrana devem ter carga, pois estão
no meio aquoso, hidrofílico;
o Região que está “embebida” na membrana deve ser obrigatoriamente
APOLAR, sem carga, hidrofóbico;
● Proteínas periféricas da membrana;
o
● Proteínas integrais da membrana;
Aquaporina
● Canal para transporte de água;
● Aminoácidos que ficam em contato com a bicamada devem ser sem carga,
hidrofóbicos, e os que ficam em contato com a água devem ter carga, hidrofílicos;
Detergentes
● São moléculas anfipáticas;
● Têm uma cauda (os fosfolípidos têm 2), por

isso intercalam-se entre os fosfolípidos e
fazem com que a membrana se desintegre;
● Têm tendência a formar micelas;
● Parte hidrofílica – a laranja

● Parte hidrofóbica – a amarelo

23-03-2021
● Se a temperatura aumenta a fluidez, eu não

vou querer aumentar ainda mais a fluidez,
logo, vou “diminuir” a fluidez para tentar
mantê-la.
Transporte através da membrana:
● Vai interessar a dimensão e a carga;

o Pequenas e sem carga passam sem problemas;
o Sem carga porquê? A membrana é hidrofóbica, logo se as moléculas tiverem
carga (hidrofílica) não passam facilmente!
● Oxigénio; dióxido de carbono e azoto passam bem a membrana.
● Endocitose – membrana forma vesícula para mandar uma molécula grande para
dentro;
● Exocitose – membrana forma vesícula para mandar uma molécula grande para fora.
● Proteínas membranares especializadas em transporte:

o Transportadores – proteína muda de conformação;
o Proteínas canal - não há alteração, “um túnel”
● Transporte passivo – precisa de transportadores ou proteínas canal
● Transporte ativo – contra gradiente, gasta energia e precisamos de transportadores;

o Fontes de energia: ATP; luz solar e transporte acoplado (energia da
molécula que vem a favor do gradiente e transportar outro contra o gradiente)
o Transporte acoplado: (há sempre uma molécula que vai a favor)
▪ Simporte – transportadas no mesmo sentido;
▪ Antiporte – transportadas em direções opostas;
● Gradiente eletroquímico
o Combina o potencial de
membrana com o
gradiente de
concentração;
o Se não tiver potencial de
membrana, + e – entram;
Transporte da glucose pode ser conduzido pelo gradiente de Na+
● contra gradiente de
concentração;
● Simporte com o Na+;
● Sódio entra;
● Este facilita a entrada da

glucose;
● Glucose fica com grande
afinidade para este
transportador;
● Sódio só sai para o citoplasma, e
a glucose sai junto.
● Acúmulo de glucose dentro das
células (logo sai naturalmente a
favor do gradiente);
No lúmen do intestino:
● Para que este transporte não para, é importante que a bomba sódio/potássio
reestabeleça as concentrações.
● Este transporte envolve obrigatoriamente 3 transportadores chave!
o Um que faz transporte ativo com o sódio;
o Um que faz transporte passivo só de glucose (transportador de glucose);
o E a bomba sódio/potássio.
Transportadores:
1. Fosfato liga-se e ajuda a mudam a transformação (maior parte dos iões);
2. Hidrólise de 2 moléculas de ATP; não há liga-se do fosfato (moléculas pequenas)
3. Transporta protões
4. Produz o ATP
Transporte do Ca 2+ no retículo sarcoplasmático
● Cálcio está armazenado no retículo sarcoplásmico
● Ca2+ é transportado contra o gradiente;
● Entrada do Ca2+altera a conformação do transportador;
● 2 Ca2+para dentro e 2 protões (H+) para fora 🡪 este transporte não é acoplado.
Bomba de Na+ e K+
● 3 Na+ para fora e 2 K+ para dentro
● Há custo do ATP
● Mais iões + fora
● Mais iões - dentro
Proteína canal típica
● Célula pode regular se abrem ou fecham;
● Canais que abrem face a alterações do potencial de membrana;
● Canais que abrem com estímulos mecânicos;
● Canais que abrem em resposta a uma “molécula sinal” (ex.: neurotransmissor…);

Transportadores bacterianos – transportam moléculas para dentro e fora;

Transportadores nos eucariotas – mais usados para exportar moléculas para fora da célula;
Ligação do ATP e hidrólise do ATP alteram a conformação destes canais.
Impulso nervoso:
● Canal de sódio é o primeiro a abrir;
● Em repouso (-70mV): mais sódio fora

e mais potássio dentro;
● Canal de sódio têm 2 portas: uma
dentro e outra fora;
a porta de dentro fica inibido quando os
canais de potássio abrem, ou seja, o canal
está aberto (porta de fora aberto) porém
inibido.
Canal fechado - capaz de receber um novo
impulso;
Canal inibido – incapaz de receber um novo impulso.
29-03-2021
● Conversão dum sinal elétrico num sinal químico;

o Ex.: num terminal sináptico
● Conversão dum sinal químico num sinal elétrico;
o Ex.: acetilcolina – neurotransmissor
● Conversão dum sinal mecânico num sinal elétrico;
o Ex.: membrana do tímpano (estereocílios)…
Citoesqueleto
● Temos essencialmente três principais fibras de citoesqueleto:

o Os microtúbulos;
o Os filamentos de actina;
o Filamentos intermédios;
● Onde se encontram?
o Actina está na periferia;

o Microtúbulos no “meio”;
o Intermédios no “meio” tb;
● Citocinése 🡪 separação das células feitas pelo anel contrátil de actina;
● Tubulina é uma proteína que faz parte dos microtúbulos;
● Funções do citoesqueleto:
o Divisão celular;
o Epitélios ciliados;
o Permite mobilidade celular; avançam e recolhem;
Microtúbulos
● Altamente dinâmicos;
● São compostos por tubulina Alfa e Beta;
● Heterodímero de tubulina (duas tubulinas diferentes);
● Protofilamento “é uma filinha”
● 13 protofilamentos formam 1
microtúbulo;
● São POLARES pois as duas
extremidades são diferentes, não
tem a ver com carga!!
● Extremidade (+) termina com a
beta tubulina;
o Mais fácil adicionar
subunidades;
● Extremidade (-) termina com a alfa
tubulina;
o Menos fácil adicionar subunidades;
o Ancorada nos centrossomas;
● O microtúbulo pode ganhar ou perder subunidades pelos dois lados;
● As duas tubulinas têm moléculas de GTP;
● O GTP da alfa tubulina🡪 intradímero “entalada entre as duas proteínas”,

inacessível!
● O GTP da beta tubulina🡪chamamos de “cap” GTP; é exposta e acessível!
● Quando forem adicionadas novas subunidades, os “cap” GTP que estavam expostos
hidrolisa (GDP)
● Polimerização e despolimerização está relacionado com hidrólise do GTP e quão
rápido em consigo adicionar tubulina; o “cap” depende da quantidade de tubulina
disponível
● Concentração crítica🡪 quantidade mínima para de haja crescimento/ polimerização;
● Extremidade (-) = maior dificuldade em crescer = maior concentração crítica;
● Extremidade (+) = mais facilidade em crescer = menor concentração crítica;
● Treadmilling 🡪 despolimerizar na extremidade (-) e polimeriza na extremidade (+);

“parece que está a andar”
o Implica que os microtúbulos estejam soltos
● Instabilidade dinâmica 🡪 ganho e perda de subunidades na mesma extremidade, (+)
ou (-)!
o A extremidade (-) encontra-se normalmente ancorada aos centrossomas,
portanto a única extremidade disponível para que haja esta instabilidade
dinâmica, seria a extremidade (+);
30-03-2021
● Moléculas que se ligam ao dímero de tubulina e afetam a

dinâmica dos microtúbulos:
o Colchicina liga-se na região intradímero, e o Mt
despolimeriza;
▪ Diminui o efeito inflamatório,
o Taxol estabiliza (“congela”) ou polimeriza as estruturas;
o Ambos tiram a dinâmica dos microtúbulos!!!
o São muitas vezes usados nos medicamentos;
● MTOCs – centros organizadores dos microtúbulos;
o Facilitam a montagem dos microtúbulos;
o Facilitador da polimerização;
o Fazem com que a concentração crítica diminua;
● Centríolo mãe tem apêndices, o centríolo filho não;
o Tripleto de microtúbulos
o PCM 🡪 material peri-centriolar (à volta)
● Centrossoma
o Têm 2 centríolos;
o Contem outra tubulina, a gama-tubulina que é chave para a nucleação!
▪ Forma um “cone”, gama-TuRC, onde vão sendo adicionadas as
subunidades de tubulina;
● Os microtúbulos não são todos iguais, a diversidade funcional deve-se a duas
situações:
o Proteínas de ligação aos microtúbulos;
▪ Proteínas motoras🡪que andam sobre os microtúbulos, transportam
moléculas;
✔ Domínio motor se liga ao microtúbulo e outro domínio se liga à
“coisa”/“carga” que ela vai transportar;
✔ sua “carga” pode ser outro microtúbulo.
✔ precisam de ATP para andar!
✔ Cinesina: anda em direção à extremidade (+)

o Ela dá um passo quando hidroliza o ATP
✔ Dineína: andam em direção à extremidade (-)
✔ Têm papel importante na Mitose:
Microtúbulos astral – vão para traz para fazer ligação à membrana;

Microtúbulos dos cinetocoro – fazem ligação ao cinetocoro do centrossoma;
Microtúbulos interpolares - Um contra os outros em direções opostos;
▪ Proteínas associadas aos MTs (MAPs)

o Heterogeneidade das tubulinas
▪ Famílias multigénicas = isotipos = Vários genes alfa tubulina e beta
tubulina;
✔ Vamos ter isotipos específicos a determinadas células, e
específicos a determinadas funções;
▪ Modificações pós-tradicionais = isoformas = depois de serem
produzidas, podem ganhar ou perder grupos funcionais;
✔ Ex.: fosforilação, acelitação, palmitoilação, poliglutamilação,
etc…
12-04-2021
● Taxol estabiliza os microtúbulos;
● Colchicina desestabiliza os microtúbulos;
● O centríolo mãe e o centríolo filho têm apenas 1 diferença estruturalmente;
● Tripleto de microtúbulos = centríolo;
● Dupletos microtúbulos = flagelo?
● Há gama-tubulina também fora dos centrossomas;
● MAPs – proteínas associadas aos microtúbulos;
● MTs = microtúbulos
● Tau (proteína estabilizadora) – associada à doença de Alzheimer;
● MAP2 (proteína estabilizadora) – associada à Epilepsia;

● Proteínas desestabilizadoras 🡪 favorecer hidrolise do GTP; obrigar proteína a

dobrar(?);
● Catanina (proteína desestabilizadora)🡪 p80 leva ao centrossoma; p60 atividade de
corte;
Cílios e Flagelos
● Temos vários epitélios ciliados, e os cílios são importantes devido aos movimentos
que eles geram;
● Temos cílios que “batem” e cílios imóveis que funcionam como sensores;
● (9+2) 9 dupletos de microtúbulos e um par central de MTs;
● Para uma célula “bater” tem que ter 🡪 Radial spoke + dineína;
● Proteínas “travões” não deixam os MTs deslizarem totalmente um no outro, isso faz
com que os MTs se curvam e “batam”;
● Nos cílios não há produção de proteína, estas são produzidas na célula e
transportadas para os cílios pela Dineína (trazem pra baixo, descem para -) e pela
Cinesina (sobe em direção +).
o Cinesina traz consigo para cima uma dineína, para a dineína descer depois.
● Transporte intraflagelar/intraciliar é importante para formação e manutenção dos
cílios e flagelos.
o Se comprometermos o transporte, vamos afetar os cílios do organismo todo.
● Cílio primário (sensor), pode ser desenvolvido por qualquer célula, desde que o
centríolo mão migre para a membrana de um corpo basal que dá origem ao cílio.
● Ciliopatias: ex.: fibrose quística; doença poliquística dos rins (proteína compromete
o transporte intraflagelar); BBS (bardet-biedl syndrome); Dextrocardia
● Flagelos bacterianos não são compostos por microtúbulos, mas sim por flagelina.
Ilustração 1 - Actina a vermelho, pois é mais periférica; e os microtúbulos a verde.
Actina
● é composto somente por actina, ou seja, a unidade básica é um monómero; a este está
ligada uma molécula de ATP;
● O ATP encontra-se uma “entrada” /uma “fenda”
● este filamento é polar, extremidade + e –
● + Têm maior facilidade de polimerizar, têm concentração crítica mais baixa;

● - Têm menor facilidade de polimerizar, logo precisamos de mais actina para polimerizar;
● G actina - globular, solúvel?
● F actina – filamento de actina, ou seja, está polimerizada;
● Nucleação - precisamos ter uma quantidade mínima de actina solúvel para iniciar a
polimerização;
● Se tivermos “bocadinhos” de filamentos, é mais rápido que a nucleação
● Treadmillimg – pode polimerizar de um lado e despolarizar do outro lado;
● Abaixo da concentração crítica 🡪 despolimerizam;
● Acima da concentração crítica 🡪 polimerizam;
● Concentração crítica da extremidade (+) é sempre menor que a extremidade (-);

Profilina – liga-se do lado oposto que está a fenda e

facilita a adição de novas actinas;
Timusina – liga-se do lado da fenda e bloqueia o

acesso do ATP, e dificulta a polimerização;
Os microfilamentos de actina não têm um centro

organizador, (ao contrário dos microtúbulos que tem
centrossoma). O complexo Arp 2/3 fazem com que
seja necessária uma concentração mais baixa para
haver nucleação ou seja facilita.
Formina - forma um anel e ajuda no crescimento do

filamento, é facilitadora da polimerização a nível do
crescimento.
Os filamentos de actina podem se organizar de diferentes formas:
● Filopodium 🡪 Periferia da membrana que está a migrar; formam

bandas paralelas organizadas, não podem contrair, pois,
extremidades + do mesmo lado.
● Fibras de stress 🡪 são anti-paralelas, ou seja, ser contráteis
● Lamellipodium 🡪 são ramificadas
● Cell córtex 🡪 são ramificadas
Proteínas de ligação, ligam os filamentos de actina;
● Podem gereir a distância, formar redes…
● Qual a importância do distanciamento?

o Filopodium 🡪 paralelos 🡪 são unidos pela
Fimbrin 🡪 menor distanciamento
o Fibras de stress 🡪 anti-paralelos 🡪são
unidos pela alfa-actinin 🡪 maior
distanciamento para que caiba uma miosina;
Ativação das plaquetas
● A diferenciação implica reestruturação do

citoesqueleto da actina;
Proteínas Motoras:
● Miosina é uma classe de filamentos;
● A miosina II forma um filamento bipolar, as cabeças que estão expostas têm o domínio de
ligação à actina;
1. A miosina sem ATP está ligada à actina;
2. Adicionamos o ATP que é importante para desligar a miosina da actina (ajuda no
relaxamento muscular)
3. A hidrólise do ATP permite o movimento da cabeça;
Células do músculo esquelético:
● As miosinas andam em direção à extremidade +

das actinas;
● Extremidade + da actina está ancoradas ao disco
Z;
● Reticulo sarcoplásmico 🡪 especializado em
armazenar cálcio;
● Tropomiosina bloqueia a ligação da miosina à
actina
● PA 🡪 saída do Cálcio do RS 🡪 cálcio se liga no complexo troponina 🡪 deslocação da
tropomiosina para que a miosina se ligue à actina 🡪 contração muscular;
● Para o que precisamos do ATP??????
A miosina é regulada por fosforilação para formar os filamentos e permitir a contração;
● Músculo liso:
o Cálcio liga-se à calmodulina que permite ligação à miosina;
o É necessário fosforilação para ______?
o
19-04-2021
Papel da actina na polarização e migração da célula:
● Relacionado com o citoesqueleto de actina e microtúbulos?
● Actina avança, polimerizando e forma os Lamellipodium;
● Despolariza e se contrai no lado oposto de que caminha;
● Se ela tiver um sinal, por exemplo de nutrientes que lhe interessam, ela muda de lado;
● Ela avança e recolhe, andando na direção que a interessa;

Exemplo Microfilamentos contráteis: Anel contrátil, fibras de stress
Filamentos Intermédios:
● A mais conhecida 🡪 queratina
● Os únicos filamentos que existem dentro do

núcleo são filamentos de laminas (filamentos
intermédios);
● São dinâmicos! (não tão como Microfilamentos
e microtúbulos)
● Têm uma função mais estrutural;
● Muitas doenças associadas a estes filamentos,

não são tão vitais!
● Proteínas fibrosas são funcionais nas suas
estruturas 2árias;
● Proteínas globulares são funcionais na sua estrutura 3ária ou 4nária;
● Proteínas fibrosas dão muita resistência a stress mecânico, podem dobrar e eticar,
filamentos de uma célula estão em contato com as da outra célula;
● As proteínas não têm, local de ligação para os nucleóticos;
● Os filamentos não têm polaridade intrínseca, pois são iguais dos dois lados;
● Queratinas:
o Subunidades são heterodímero;
● Neurofilamentos:
o Dá resistência aos axónios dos neurónios;
o Existem 3 tipos e formam heteropolímeros;
o Sobre expressão dos neurofilamentos: esclerose lateral amiotrófica;
o Má organização 🡪
● Desmina:
o À volta do disco Z;
o Importante para estabilidade das fibras musculares;
o Mutações associadas com atrofia muscular;
●
● Epidermolysis bullosa:
o Pela forma bolhas ao menos stress mecânico;
o Não têm nenhuma resistência mecânica;
o Ao mínimo stress a camada da pele destaca-se;
o Problema nos filamentos intermédios ou nas junções há matriz.
● Laminas:
o Há passagem do citoesqueleto que está no citoplasma e o citoesqueleto que está no

núcleo;
o Tipo A e tipo B;
o Associada a todas as funções do núcleo;
o Laminopatias 🡪 mutações nos genes das laminas;
▪ Progéria – causa envelhecimento precoce;
20-04-2021
● Neurónios têm actina na periferia, mas não nos axónios.
● Cílio têm axonema e neurónio têm axónio
● Raft 🡪 domínios especializados; mais espesso; maior concentração de colesterol;
1ª frequência 26-04-2021
Matéria para 2º Teste
27-04-2021
O núcleo
Quem confere características estruturais e funcionais aos diferentes organelos? As proteínas que as
constituem.
Onde são produzidas as proteínas (síntese proteica)? Ribossomas (no retículo e citoplasma)
Todas as células têm os mesmos organelos? Não; mas eles têm um “set” básico de organelos
Tem a mesma quant, de diferentes organelos? Não
Como ocorre o transporte de moléculas entre os diferentes organelos? Fusão de vesículas e

proteínas especializadas em transporte.
De quem depende a estrutura do RE e do CG? O citoesqueleto, principalmente o citoesqueleto de

microtúbulos. Ajuda a manter o tamanho, forma, composição, localização, e logo, sua função!
Como evoluíram os diferentes compartimentos de uma célula?
● Núcleo e retículo 🡪 uma eubactéria englobou a arqueobactéria;
● Meio interno do núcleo e citoplasma são topologicamente equivalentes

o Vesículas não podem fundir se os dois ambientes não forem topologicamente
equivalentes!!! Se mão forem precisamos de proteínas transportadoras!!!
Proteínas sinalizadas para sabermos onde a proteína deve ir. Há sequência de aminoácidos
específicos que determinam para onde a proteína vai ou não. Só pra sair do núcleo é que não têm,
visto que as proteínas são produzidas no citoplasma.
Transporte de proteínas sinalizadas:
1. Canais 🡪 entre compartimentos topologicamente equivalentes
2. Translocação 🡪 fecham de um lado e abre o outro lado, nunca abrem ao mesmo

tempo, pois ocorre entre compartimentos não topologicamente equivalentes.
3. Vesículas 🡪 entre compartimentos topologicamente equivalentes
Quando há fusão de vesículas é importante que a vesícula formada seja fundida no

compartimento recetor, da mesma forma que ela foi fundida no compartimento
dador. O que está para fora fica para fora! (é como se ela rodasse 180º)
A membrana externa (vai originar o RE) e interna (em contato com o núcleo) do invólucro nuclear são
contínuas, mas são diferentes entre si!
Poros nucleares (NPC-nuclear pore complex) funcionam como canal!

Porque isso pode acontecer? Pois núcleo e citoplasma são
topologicamente equivalentes.
● transporte pelos poros é feita nos 2 sentidos
● As moléculas transportadas são essencialmente proteínas;
● Canal hidrofílico assim como na membrana celular;
● Como são formados os poros nucleares? Nucleoporinas
● Mais de 30 proteínas diferentes = Nucleoporinas
● Face nuclear forma “cestinhos” e a face do citoplasma não.
Que proteínas precisamos ter dentro do núcleo:
● As que fazem replicação e transcrição
● Cromatina – compactar e enrolar o DNA
● Enzimas
● Fatores de transcrição - Permitir que determinados genes sejam transcritos ou não; entram e
saem do núcleo;
Moléculas pequenas que passam pelos poros por difusão simples devem ter até 60 kDalton; elas
andam para frente e para trás sem ter necessidade de serem sinalizados; essas moléculas pequenas
há smpr dúvida se entram dúvida para realizar alguma função ou simplesmente porque são
pequenas e conseguem passar;
Num complexo proteico, basta uma das proteínas serem sinalizadas para todo o complexo proteico
pode entrar.
Sinalização:
NLS – Nucleal Localization signal – sequência de aminoácidos que sinaliza que certa molécula deve ir
para o núcleo
Precisamos de proteínas que reconheçam o sinal nuclear:
Transporte direcional
Importina🡪 é responsável por reconhecer a sinalização e levar a proteína para dentro do núcleo; (a
importina têm livre-trânsito para travessar o poro). Ela sai do núcleo sozinha! Importina tem 2 locais
de ligação: um para a proteína que vai ser transportada e outro para a Ran-GTP
Muitas moléculas sinalizadas ligam-se diretamente à Importina, outras

devem ligam-se a um adaptador e depois à Importina.
Ran-GAP – só existe no citoplasma; hidrólise do GTP a GDP
Ran-GDP - só no citoplasma
Ran-GEF – só existe no núcleo; troca o GDP por um GTP (Exchange factor)
Ran-GTP - Só no núcleo (é sinal para sair do núcleo)
Exportina 🡪 entra sozinha no núcleo; o Ran-GTP se liga, a proteína que

deve ser transportada se liga e saem do núcleo.
Como acontece:
A Importina reconhece a proteína que têm o NLS e importa esta proteína para dentro do núcleo
(através dos poros). Quando a Importina entra, o ran-GTP liga-se a ela e faz com que a proteína que
têm o NLS seja libertada no núcleo. A ligação do ran-GTP é sinal para sair, logo a Importina + ran-GTP
saiam do núcleo. No citoplasma Ran-GAP hidrolisa o ran-GTP que passa a ser ran-GDP e este solta-se.
A Importina está livre para recomeçar o transporte.
A Exportina entra no núcleo sozinha, o ran-GTP se liga à exportina fazendo com que a molécula que
deve ser exportada se ligue também à exportina. Ran-GTP é sinal para sair da célula, logo exportina+
ran-GTP + proteína com sinal de exportação nuclear saem do núcleo. No citoplasma a ran-GAP
hidroliza o ran-GTP que passa a ser ran-GTP, este desliga-se da exportina fazendo com que a
molécula transportada também se desligue.
Vimos exemplos de proteínas que têm os dois sinais (para entrar e sair do núcleo), porém estes
sinais não estão expostos ao mesmo tempo; uma delas está mascarada.
Ativação células T:
A proteína (NF-AT) quando está no citoplasma “sossegada”. Quando houver necessidade da ativação
das células T, a Calcineurina (é uma fosfatase, e dependente da concentração de cálcio) se liga ao
local de exportação da proteína (mascarando o local de exportação) e remove os fosfatos da região
de importação (deixando este local de importação “ativado”). Quando chegar no núcleo a proteína
ativa a transcrição de genes que fazem a ativação das células T. Ela faz o seu papel e volta a sair do
núcleo. Para sair do núcleo: a fosfatase desliga-se (expondo o local de exportação) e uma cinase vai
adicionar fosfatos (mascarando o local de importação).
A montagem e desmontagem do núcleo é regulada pela fosforilação/desfosforilação da laminas.
● Na divisão celular o núcleo vai ser desintegrado;
● Fosforilação das laminas – desmontam os filamentos – desmontar o núcleo;
● Desfosforilar laminas – montam os filamentos - formar o núcleo;
03-05-2021
Mitose
Vermelho – núcleo
Verde – microtúbulos
O que é preciso acontecer para vermos

cromossomas? Cromatina vai condensar
(Histonas são muito importantes!)
Na interfase o DNA está condensado ou

não? Sim, ele sempre está com alguma
condensação, pois ele é muito grande e
não caberia no núcleo. O grau máximo de
condensação é quando ele vai-se dividir.
Centrómero (junção entre 2 cromatídeos irmãos) ≠ centrossoma
1º grau de condensação da cromatina – “colar de pérolas”
Grau de compactação 30nm é o que mais vemos quando não está a dividir;
Grau máximo de compactação é quando está pronto para dividir.
Cromatina têm histonas (grande parte) e proteínas não-histonas ligadas à fita de DNA.
Cromatina mais compactada implica menos transcrição! Para permitir que enzimas acedam ao DNA,
a estrutura deve estar mais relaxada.
Cromatina Compactada 🡪 Heterocromatina (mais condensadas); genes mais silenciados; menos

ativa a nível de transcrição;
Cromatina Descompactada 🡪 Eucromatina (menos condensados); genes mais ativados e funcionais;
Nuclease – enzima que corta DNA;
Nucleossoma (core) é unidade básica da cromatina
● 4 tipos de histonas; 2 de cada formam o core;
● um nucleossoma tem 8 histonas e 147 nucleótidos enrolados à volta das cetonas.
(para fora) Regiões codificantes, mais expostas, estão mais ricas em ligações GC.
(para dentro) Ligações AT, menos transcritas

Histona H1 está fora do nucleossoma e funciona como um espaçador entre os nucleossomas, não faz
parte dos nucleossomas!!!! E sim da cromatina!
Fibra de 30nm irá formar estas curvas sobre a _____ protéica (a vermelho).
4 tipos de Histonas do core:
● Região N-terminal (início) das histonas estão para fora do

nucleossoma;
● Podendo assim sofrer modificações pós-tradicionais que regulam a
estrutura da cromatina;
● 3 principais modificações: acetilação (A); metilação (M) e
fosforilação (P); Ilustração SEQ Ilustração \*
ARABIC 2 - Fibra de 30nm
● As modificações podem silenciar e ativar genes, mudando entre
heterocromatina e eucromatina, e gerindo transcrição dos genes;
● Metilação de forma geral está associada a uma heterocromatina;
● Acetilação favorece a eucromatina;
● Desacetilação favorece a heterocromatina;
Processos que acontecem dentro do núcleo
● Replicação e transcrição
● Replicação implica DNA para DNA;
● Transcrição implica DNA para RNA
Replicação
● Semi conservativa;
● DNA polimerase 🡪 a enzima que replica DNA;
● A replicação inicia-se na origem de replicação (sequência de nucleótidos específicos)
● Sentido que a síntese é feita de 5´para 3´ a partir da cadeia que está a ser sintetizada;
● Bi-direcional;
● Grafo de replicação = forquilha de replicação
● Nas bactérias – uma origem de replicação;
● Nas eucariotas – várias origens de replicação;
● Cerca de 2% do nosso DNA é que codifica;
● Primer – uma molécula de RNA pequena, que serve como “arranque” / iniciador.
o Primase – enzima que coloca o primer;
● Tipos de DNA
polimerase:
o Existem
várias, cada
1 tem sua função;
o 1 das subunidades
da Alfa vai ser
a Primase;
o Gama
associada só ao DNA mitocondrial;
o
● Revisão de provas: detetar erros e corrigí-los; probabilidade de ocorrer um erro é
muito baixa!
● Quais as outras proteínas que vão participar para que ocorra a replicação?
o Helicase 🡪 anda e abre as cadeias; têm 6 subunidades;
o Topoisomerase 🡪 ajuda a desenrolar e aliviar a tensão que acontece ao
“abrirmos o DNA”;
o SSBs 🡪 ligam-se a uma cadeia simples, impedindo que ela forma estruturas
secundárias; mais importante na cadeia descontínua (síntese atrasada);
o Quem retira os primers?
o Ligase 🡪 junta os fragmentos de Okazaki
● Clamp mantém o DNA polimerase no trilho do DNA;
● Cadeia contínua 🡪 leading-stand
● Cadeia descontínua 🡪 Lagging-strand; faz um “loop” para que os dois DNA

polimerase andem no sesmo sentido!
Na extremidade dos cromossomas, temos os telómeros
o Envelhecimento = telómeros menores
● Telomerase sintetiza os telómeros;
● Permitem fazem extensão dos cromossomas e garante que todo nosso DNA é
replicado, não perdendo nenhuma informação;
Técnica PCR 🡪 Polimerase Chain Reaction; produzir copias do DNA; só sintetiza onde tiver
primer e nós é que escolhemos a sequência dos primers. O PCR amplifica se a sequência
existir e produzir inúmeras cópias do DNA e por fim conseguir ser estudado…
10-05-2021
DNAg -DNA genómico
Transcriptase Reversa – presente nos vírus, passa RNA para DNA;
Estabiliza o DNA em cadeia simples 🡪 SSBs
Transcrição
Gene- sequência de DNA que contém informação genética para dar origem a uma molécula
com função. Codifica um RNA com função ou proteína. Há genes que codificam para mais do
que uma proteína.
RNA polimerase inicia a transcrição antes do codão de iniciação e termina depois do codão
STOP. Temos 3 tipos:
● RNA polimerase I – associado a RNA ribossomais (maioria 80%)
● RNA polimerase II – associado a RNA mensageiros (minoria 3 a 5%)
● RNA polimerase III – associados a RNA transferência
Região Promotora (ou Região 5´) – é a origem da transcrição. Fatores de transcrição

facilitam ou dificultam o acesso da RNA polimerase a esta região.
Os intrões são intrusos, pensa-se que protegem as regiões codificantes de mutações. As
bactérias não têm intrões!
Um gene interrompido consiste de exões e intrões.
Pré-mRNA – antes de remover os intrões.

RNA Splicing/maturação – remover os intrões
Antes do codão iniciador ATG – 5´UTR Não são traduzidas

Depois do codão STOP – 3´UTR
3 passos do processamento do RNA:
● Remover intrões
● adicionar CAP (guanina metilada) na extremidade 5´
● Cauda poly-A na extremidade 3´ (quanto mais comprida, mais estabilidade ela dá)
Operão- conjunto de genes que são transcritos ao mesmo tempo. Normalmente estes genes
estão envolvidos na mesma via/função metabólica. Nós os eucariotas não temos operões!!
Splicing alternativo- removo uns intrões e outros não.
Onde são produzidos os ribossomas? No núcleo, mas especificamente no nucléolo que é
uma região mais densa do núcleo.
Proteínas ribossomais (vêm do citoplasma, logo devem ter sinal de localização nuclear) +
RNA ribossomal formam as duas subunidades do ribossoma que vão separados para o
citoplasma.
Tradução
Fatores de tradução 🡪 reconhecem o CAP e que se ligam.

Um RNA pode ter 3 grelhas de leitura:
● 1º - Grelha começa no primeiro nucleótido;
● 2º - grelha começa no segundo, anda 1 nucleótido para frente;
● 3º - grelha começa no terceiro nucleótico, anda 2 para frente.
O AUG é codão de iniciação e ele é que define a grelha. O codão de iniciação não precisa ser
o primeiro.
Os RNA de Transferência:
● Estrutura em forma de trevo;
● Emparelha com o RNAm ao nível do anti-codão;
● É exigente com o 1º e 2º emparelhamento;

● O 3º emparelhamento é permissivo, tolera alguns maus emparelhamentos, ou seja, é

suscetível a erro;
● Inusina – guanina modificada;
Codão STOP não codifica para nenhum aminoácido;

2 pontos fortes para garantir que não haja erro: adicionar o aminoácido correto ao tripleto
correto & não haver erros a nível de emparelhamento.
Aminoacyl-tRNA– synthétase 🡪 Catalisa a ligação do aminoácido ao tRNA; adiciona o
aminoácido correto ao codão que lá está.
Ribossomas procariotas e eucariotas: essencialmente compostas por RNA ribossomais e
proteínas ribossomais (traduzidos em RNAm e depois traduzidos); Mas estes são diferentes
entre procariotas e eucariotas.
O Ribossoma têm 3 locais de ligação:
● E site – exist
● P site – onde estabelece a ligação peptídica
● A site –RNA que traz o aminoácido liga-se aqui
11-05-2021
Quem se liga na região promotora? RNA polymerase e fatores de transcrição;
Iniciação da síntese protéica nos eucariotas:
● O tRNA iniciador (traz a metionina) na subunidade P na subunidade pequena
Iniciação
Fatores da tradução da iniciação:
O tRNA vêm com um fator de tradução agarrado;
Elongation
● alongar da cadeia de aminoácidos;
● P site é onde se forma a cadeia de aminoácidos;
● primeiro move-se a subunidade grande e depois a pequena;
● Proofreading - hidrólise do GTP só ocorre quando o emparelhamento foi o correto;
● Há um fator de tradução que ajuda na deslocação da grande sub;

Fim
● Fator de release (fator de libertação) Reconhece o codão STOP
● Libertação da proteína traduzida;
● Implica que haja desmontagem do ribossoma;
Polyribossima – o mesmo RNA é traduzido várias vezes e por vários ribossomas;
Exercício.
Cadeia onde está o gene -cadeia molde
Outra cadeia é chamada cadeia codificante (é praticamente igual à cadeia do RNA mas com timinas
em vez de uracilos)
17-05-2021
Ribossomas são ribonucleoproteínas – molécula que têm proteínas e RNAs.
Telomerase tb são ribonucleoproteínas
Primeiro aminoácido de todas as proteínas é a metionina.
Organelos Membranares
Retículo endoplasmático:
● Liso – síntese de lípidos (nas células musculares armazena cálcio)
● Rugoso – síntese de proteínas;
● Metabolismo dos lípidos,
● Ribossomas (já com RNA associado) se associam de forma temporária ao retículo e fazem
com que a síntese “vá para dentro do retículo”;
● Estruturas em formas de Folhas/ sacos (mais associado ao rugoso) e túbulos (mais associada
ao liso)
● MCSs (membrane contact sites) - O retículo passa à volta dos outros organelos e permite que
haja troca direta de moléculas entre os diferentes organelos e o retículo.
● Sequência Sinal/ Peptido sinal é uma sequência de aminoácidos que sinaliza que o
ribossoma seja direcionada para a membrana do retículo.
o Peptido sinal é o primeiro a ser produzido;
o SRP (Sinal recognition particle, ribonucleoproteína) reconhece o péptido sinal, dobra,
bloqueia adição de outros tRNA e leva até ao retículo. A SRP é reciclada, ou seja volta
a estar disponível.
o Transporte Co-traducional – transporte/associação com retículo e à medida que são
traduzidas a sinal peptidase corta e liberta a proteína para dentro do lúmen do
retículo.
o Transporte pós-traducional -
● Qual a finalidade para ter proteínas a entrar dentro do retículo?
o Distribuídos para diferentes sítios da célula;
● Proteínas que vai inteira para dentro do lúmen – proteína solúveis;
● Todas as proteínas transmembranares vão ser produzidas no retículo, para conseguir ficar
“embebidas” na membrana; estas podem ser transportadas para outros organelos em
vesículas
● Existem Proteínas ancoradas à membrana sem ser um proteínas transmembranares, ela fica
ligada a um lípido
Glicosilação
1º passo da Glicosilação no retículo
o Dolichol – lípido de membrana onde se forma o oligossacárido que fica pronto para
quando a proteína estiver pronta a ser glicosilada;
o ASP(Asparagina) é onde vai sei adicionado o oligossacárido;
o Oligosaccharyl transferase – transfere o oligossacárido do dolichol para a proteína e
põe numa asparagina específica.
o Glicosilação N (N linked)- O oligossacárido é glicosilado ao NH2 do aminoácido ASP
o Pack de Glicosilação inicial têm sempre uma mesma composição;
● Onde ocorre a síntese de fosfolípidos? Na camada externa da bicamada lipídica;

o RE Liso
o Pois recebe toda a matéria-prima do citoplasma.
o Movimentos de flip-flop para equilibrar os fosfolípidos na camada externa e interna.
o No retículo, a Scramblase – é a enzima que faz flip-flop e equilibra os fosfolípidos,
não é específica;
o Na membrana plasmática, a Flipase faz o flip-flop, mas é específica, fazendo com que
membrana externa seja diferente da membrana interna.
18-05-2021
Complexo de Golgi
● A maioria das proteínas produzidas no retículo, vão para o golgi;

o Vesículas formadas no retículo, atravessam o Golgi
● Processamento e distribuição das proteínas;
o As proteínas vão sofrendo modificação à medida que atravessam o Golgi;
● 2 faces:
o Cis Golgi – contato direto com o retículo, “entrada” de proteínas
o Trans Golgi – entre golgi e membrana plasmática; lado onde há saída das vesículas
para seu destino final;
● Localização de Golgi depende totalmente do citoesqueleto de microtúbulos;
● Fosforilação das enzimas que vão para o lisossoma; fosforilação da manose para que a
enzima seja entregue ao lisossoma;
● 2 Vesículas que vão para a membrana: uma que funde e liberta certa hormona (secretor
vesicle); outra que funde e leva o conteúdo para onde deve ir (plasma membrane);
● Glicosilação:
o No golgi o oligossacárido vai ser modificado
o Adicionar mais açucares 🡪 oligossacárido complexo;
o Várias subunidades de manose 🡪 oligossacárido rico em manose;
o Glicosilação O-Linked– ocorre/inicia-se e é exclusiva do golgi. Ocorre na treonina,
grupo O
● Como a célula sabe onde vão cada uma das vesículas? Deve haver um sinal
o Há proteínas que “cobrem” a vesícula e fazem essa sinalização;
▪ Retículo –> golgi: COP II;
▪ Cis golgi -> retículo: COP I
▪ Trans Golgi-> outros destinos: Clatrina;
Da membrana plasmática para dentro da célula vão estar cobertos de Clatrina;
● Como são selecionadas a proteínas que vão para determinado destino?

o Quando se forma a vesícula, ela pode levar consigo proteínas que não eram para ir;
o Proteínas transmembranares no RE que fazem a ligação da proteína que deve sair e a
outras proteínas para formar a vesícula;
o Chaperone- aguda a manter no retículo moléculas que não estão prontas para sair;
o KDEL - Sequência de aminoácidos que marcam as proteínas que são do RE;
▪ Liga-se ao recetor KDEL que aguda a formar cobertura de COP I e devolver ao
RE a sua proteína que veio por erro.
Lisossomas
● Degrada/faz digestão/Hidrolisa o que não é necessário;
● Contém enzimas que são hidrólases ácidas:
● pH dentro do lisossoma é 5;
o Mantido por uma bomba de protões H+
● As enzimas são só funcionais a pH ácido, logo se tiver um acidente e o lisossoma quebrar,
não causa estrago, é uma proteção da célula;
● Podemos fundir um lisossoma e um endossoma tardio = endolisossoma que permite
degradar as moléculas que estão. Depois disso o lisossoma volta a se individualizar;
● Como saber que devemos entregar a vesícula no lisossoma?
o O oligossacárido vai ser fosforilado no carbono 6 da manose 🡪 Mannose-6-
phosphate;
o Fosfotransferase transfere o fosfato para a manose;
o No trans golgi um recetor vai ajudar a formar uma cobertura de clatrina;
o Quando fazem a entrega, há 2 passos: fazem há desfosforilação da manose para que
ela não regresse e há clivagem para que fiquem ativas.
o o recetor volta a formar uma vesícula, sai do lisossoma e é reciclado;
o As enzimas só são ativadas quando estiverem no lisossoma, por protéases que clivam
e cortam a “parte” que deixa a enzima não ativa;
● Doenças:
o Hurler´s disease – deficiência numa única das hidrólases que não vai ser capaz de
hidrosilar os glucosaminoglicanos;
o I-Cell disease – enzima falha e não fosforila a manose, as enzimas são secretadas
para corrente sanguíneas. Lisossomas vazios de enzimas (nenhuma hidrólase); todo
material que deve ser degradado não é degradado;
24-05-2021
● Proteína transmembranar com 2 domínios vai escolher o revestimento que a vesícula vai ter,
imagem 240510;
Endossomas
● O nome deriva de endocitose;
● Endocitose implica envaginação da membrana; o que não consegue entrar via proteínas
canal ou transportadoras, deve entrar por este processo;
● Vesícula endocitada vai ter revestimento de clatrina!
● Phagocitose é com moléculas ainda maiores, ex.: endocitose de bactérias;
● Macropinocitoce –
● Autofagia – degradar organelos que nossa célula não está a usar / células velhas/ etc.
● Endossoma tardio tem o pH mais ácido;
● Endossomas podem ser reciclados;
● Pinocitose – endocitose de material mais fluído
● Vesículas fundem do outro lado da célula permitindo transporte, ou as vesículas podem

fundir-se com o lisossoma;
Exemplo:
Vai se ligar um recetor (que é a proteína transmembranar) que vai ativar a endocitose; há rearranjo
dos filamentos de actina, permitindo a protusão da membrana é (totalmente dependente dos
filamentos de actina);
Endocitose Regulada 🡪 Colesterol anda na corrente sanguínea em lipoproteínas -LDL. Para ser
endocitado, recetores da membrana fazem a ligação entre o LDL e a clatrina. Só depois do
endossoma tardio ser hidrolisado no lisossoma, o colesterol é libertado. Recetores voltam a forma
vesículas…
Excesso de colesterol de causa genética, nestas doenças há produção de :::::::::
Transporte de recetores do lúmen do intestino para o fluido extracelular;
Diabetes
● Insulina ativa recetores que desencadeiam uma resposta da célula;
● Relembrar como é feita o transporte!!!!
● Glucose precisa sempre de transportadores;
● A insulina liga-se a recetores, levanto a mobilização de mais transportadores de glucose, ou

seja, aumenta os transportadores de glucose nas células;
● Endossoma é uma “reserva” de transportadores de glucose;
Fagocitose
● Macrófagos, neutrófilos e células dendríticas é que fazem esta fagocitose;
● Protusões da membrana englobam a bactéria;
● Há fosforilação dos fosfolípidos que sinaliza e faz com que: Filamentos de actina polimerizam
e despolimerizam;
Exocitose
● Colagénio encontra-se na matriz celular;

o A célula produz sua própria matriz;
● A célula está constantemente a fazer exocitose para fazer sua matriz extracelular;
● Há células que estão à espera de um sinal para serem exocitadas;
● Exocitose Constitutiva – sempre a sair, ex.: colagénio, ácido hialurónico, etc.
● Exocitose Regulada – à espera de sinalização, ex.: neurotransmissores; Nos axónios é muito

importante, visto que os axónios são muito longos, há muita reciclagem das vesículas e das
substância libertadas.
3 “vias” que saem do trans Golgi 🡪 as que vão para os lisossomas; os que saem por exocitose
constitutiva e as que saem por exocitose regulada;
Vesícula está madura quando já não tem a clatrina há volta e está pronta para se fundir quando
houver sinalização.
Nas sinapses há grande reciclagem…
Peroxissoma
● Desintoxicação
● É parecido a um lisossoma;
● Têm enzimas lá dentro, distingue-se dos lisossomas pelo seu conteúdo que é diferente;
● Não têm DNA (todas as proteínas são codificadas pelo núcleo;
● Não têm ribossomas;
● Proteínas podem vir do citoplasma (maioria) ou do RE & Golgi;
● Pode aumentar, diminuir, e apartir dum pré existente, este pode originar duas peroxissomas
filhas; ex.: leveduras
● Algumas enzimas/proteínas já vêm com ele desde a formação;
● Ocorre oxidação dos ácidos gordos – Beta Oxidação;

o Há produção de acetil coenzima A;
o Será enviado para o citoplasma;
o Mas aqui não há produção de energia;
● Enzimas:
o Oxidases – usar o oxigénio para não tornar tóxico uma substância, formando H2O2 (água
oxigenada);
Água oxigenada em excesso pode ser tóxico
o Catalases – em excesso de H2O2, convertem esta água oxidenada em oxigénio;

● Cerca de ¼ do álcool que consumimos é oxidado nos peroxissomas;
● Grande diversidade;
o Ex.: as leveduras têm peroxissomas pequenos pois “comem comida saudável”; se

modificar este meio, elas modificam seus peroxissomas;
● As primeiras reações que vão formar um fosfolípido específico – plasmalogéneos
o Estes fosfolípidos estão presente nas bainhas de mielina;
Nas plantas
● Nas folhas – peroxissomas fazem a Fotorespiração - fixam CO2 em hidratos de carbono;
● Nas sementes – grande reservas de lípidos, peroxissomas das sementes capazes de converter
ácidos gordos em hidratos de carbono – Ciclo de Glioxilato; Chamamos estes peroxissomas
de Glioxissomas;
Proteínas chamadas peroxissomas (ex.: peroxissoma 5), estão no citoplasma à procura de proteínas
que vão para o peroxissoma; Quando elas encontram, ligam-se a estas proteínas e transportam-las
para dentro do peroxissoma
Sinalização para ir ao peroxissoma-Sequência específica de 3 animo, na C-terminal
Síndrome de Zellweger - Falha a recrutação de proteínas para irem para o peroxissoma, logo estes
ficam vazios;
Mitocôndria
● Tem duas membranas estas permitem formar ambientes diferentes dentro da membrana;
o Membrana interna – onde estão as cristas; (quanto mais cristas tiver, maior a
capacidade de produzir energia); grande quantidade de proteínas; 3 grandes
complexos proteícos
o Espaço intermembranar -
o Membrana externa -
● Variam muito de formas (são muito plásticas);
● Citoesqueleto de MTs são muito importantes;
● Tem seu próprio DNA, este codifica para proteínas;

o O seu DNA é circular;
o Ao longo da evolução, genes foram para o núcleo, criando uma dependência da
mitocôndria ao núcleo;
o A maior parte das produzidas a partir do DNA do núcleo, só uma pequena
quantidade é produzida na mitocôndria;
● Ocupam grande parte do citoplasma;
● Podem estar fixas em regiões onde é necessário muitas energias;

o Nos sarcómeros;
o Axonemas dos flagelos e cílios;
● Piruvato e ácidos gordos são convertidos em Acetil CoA;
● Este Acetil CoA entre no cíclio do ácido Cítrico;
● Produz NADH e liberta CO2 que vai sair do mitocôndria;
● NADH vai ceder eletrões que atravessam a cadeia respiratória;
● A energia deste transporte serve para bombear protões para o espaço intermembranar
contra o gradiente;
● Cria-se um gradiente eletroquímico
● O oxigénio é o aceitador final de eletrões;
● O ciclo do ácido cítrico ocorre na matriz
● precisa oia es aula!!!!!!!!!!
3 grandes complexos:
● Cofatores que associados as proteínas, lhes permitem ser transportadoras de energia;
● NAdh Desidrogenase (1º complexo)- NADH cede eletrões aqui
● Citocrome C redutase –
● Citocrome C ocidase –
Transporte dos protões: dependente da energia dos eletrões;
Transporte das proteínas que estão no citoplasma e dever entrar na mitocôndria:
● Sinal se liga ao TOM;
● Quando entra passa pelo TIM;
● Para ativar esta proteína, deve-se clivar e tirar o sinal, para que elas sejam transportadas;
31-05-2021
Acetil CoA entra na mitocôndria e serve de
combustível.
Em que órgãos existe maior quantidade de

peroxissomas: Fígado e Rim
Os peroxissomas produzem
H202,importante para oxidar substratos tóxicos;
● O oxigénio também oxida substratos tóxicos e produzir H2O2;

Beta-oxidação nas mitocôndrias só ocorre nos mamífero
Fissão e Funsão Mitocondrial
Fissão – dividir e originar uma novo, de uma já pré-existente;
● Implica uma constrição/ “estrangulamento”;
● Atravéz da hidrólise do GTP, a dinamina “estrangula” e separa a mitocôndria;
Funsão – se fundem e juntam para formar uma maior
● Fundem a membrana externa primeiro (- energia), e depois a membrana interna (+ energia);
● Precisa sempre de GTP;
● Proteínas transmembranares fazem o reconhecimento e ajudam a fundir;
Genoma Mitocondrial
● DNA circular igual ao das bactérias, não têm intrões!!!
● Porquê que a maioria das proteínas está no núcleo?

o Estes genes estão mais protegidos no núcleo do que nas mitocôndrias;
o Para criar uma dependência ao núcleo;
o Sistema de replicação mais fidedigno;
o Mecanismo de reparação que nós temos;
● Existem muito mais mutações do DNA mitocondrial do que no núcleo!
● O único local não codificante é na origem de replicação onde se vai ligar o DNA polimerase;
● Há alterações/desvios ao código genético universal nas mitocôndrias, logo alguns codões

vão codificar aminoácidos diferentes;
Junções Celulares (junções célula-célula e junções células-matriz)
Dois principais tipos de organização das células animais: em tecido epitelial (células estão lado a lado
e têm uma lâmina basal (camada fininha de matriz)) e em tecido conjuntivo (ossos, tendões…células
embebidas na matriz)
Citoesqueleto: Filamentos intermédios (dão maior resistência ao stress mecânico) & filamentos de
actina
❖ Junções apertadas (mais “em cima” importante para selar e fazer a separação física)
❖ Junções de ancoramento (célula-célula & célula-matriz)

o Junções aderentes – célula-célula; filamentos de actina
o Desmossomas – célula-célula; filamentos intermédios
o Hemi-desmossoma - célula-matriz; filamentos intermédios;
o Adessão Focal - célula-matriz; filamentos de actina
❖ GAP junctions (Junções de hiato)
o Fazem um canal e permitem troca de material;
Nas junções de ancoramento, teremos sempre proteínas transmembranares e proteínas

adaptadores que fazem a ligação das proteínas transmembranares aos filamentos. Nas junções
célula-matriz as proteínas transmembranares (integrinas) contactam diretamente com a matriz. Nas
célula-célula, as proteínas transmembranares (Caderinas) estão em contato fora da célula.
● Junção aderentes – as proteínas transmembranares são as caderinas clássicas;
● Desmossomas – as proteínas transmembranares são as caderinas não clássicas;
● Hemi-desmossomas & Adessões focais - as proteínas transmembranares são as integrinas;
Junções aderentes
▪ As junções célula-célula dificultam a individualização das células;
▪ Ao longo do desenvolvimento: ↑expressão da E-caderina e ↑junções;
▪ As caderinas interagem uma às outras nas regiões N terminal (fora da célula);
▪ Esta interação entre caderinas é totalmente dependente de cálcio; a presença de cálcio

mantém as caderinas “esticadas” para poder contactar com a caderina adjacente.
▪ Só se ligam entre si caderinas iguais ou caderinas diferentes podem se ligar?
o A nível de órgão e tecidos, devem ser altamente específicas, ou seja, caderina X só
se liga a caderinas X.
o Só expressando a mesma caderina, é que podemos ter junções;
o Podemos regular os níveis de expressão da caderina;

o Promotor forte (muito transcrito) + E caderina = expressão alta
o Promotor fraco (pouco transcrito) + E caderina = expressão fraca
Dois tipos de seleção: tipo de caderina e pela quantidade de caderina que é expressa; as que
expressão pouco vão querer se ligar com as que expressam pouco….
01-06-2021
À medida que se formam as junções, os filamentos de actina “migram” e se encontram. Quando as

junções estão estabelecidas, a actina forma filamentos paralelos às junções, estes filamentos são
contráteis (orientações opostas). Estas junções são dinâmicas, servem para manter as células juntas
e servem de sensores de força mecânica.
Se eu não tenho tensão nas células: os adaptadores estão encolhidos/conformação relaxada;
Se eu tenho tensão/pressão mecânica: os adaptadores fortalecem a ligação ao citoesqueleto dentro

da célula, estas proteínas mudam de conformação permitindo ligação a mais filamentos de actina; a
miosina vai poder se ligar e ajudar a gerir a força.
Cinto de adesão é um cinto de actina contrátil que ajuda a gerir as forças mecânicas.
Desmossomas
▪ Proteínas transmembranares são caderinas não clássicas;
Junções apertadas
▪ Importantes para selar e separar um ambiente do outro; não há troca de proteínas.
▪ Importante no transporte da glucose;

o Bloqueiam o fluxo dos transportadores de membrana, de um lado só existe um tipo e
do outro lado só existe outro tipo.
▪ A fluidez da membrana não funciona aqui;
▪ 2 tipos de proteínas envolvidas: Claudina e Ocludina

o Transmembranares
o N e C terminal então para dentro da célula, intracelulares;
GAP junctions (junções de hiato)
● Fazem um “poro”/canal;
● Troca de material depende do tamanho das moléculas;
● Máx. 1KDa;
● Proteínas transmembranares envolvidas: conexinas

o 6 conexinas = 1 conexão/meio canal;
o Cada célula faz um meio canal e duas células se juntam para formar um canal;
o Homotípicas – canais com conexinas iguais
o Héterotípicas – canais com coxexinas diferentes;
Junções transientes
● São ligações “passageiras” / “momentâneas”;

o Liga-desliga; liga-desliga;
● Importantes na migração das células;
o As células “rebolam” sobre as outras com ajuda destas ligação;
● Proteína transmembranar: Seletinas;
o Também ligam proteínas adaptadores e citoesqueleto de actina;
07-06-2021
Quem é que produz a matriz? As próprias células que estão embebidas na matriz
Os MTs não se ligam a nenhuma das junções, somente filamentos intermédios e de actina!!!
Matriz Extracelular (ME)
Colagénio é o principal constituinte da matriz. É uma proteína fibrosa (forma funcional é 2ª).
Os grandes constituintes são proteínas e polissacáridos.
Lâmina basal nos epitélios estão na base e nas outras está à volta das células.
Fibroblastos são os grandes produtores de matriz extracelular. Condroblastos (articulações) e

osteblastos (ossos)
A matriz ajuda as células a migrar, ex.: quando temos uma ferida.
Temos 3 classes de macromoléculas que fazem parte da matriz:
● Glicoseaminoglicano GAGs
o Pode associar-se a proteínas e formar proteoglicanos;
o Longas cadeias de açúcar
o Hyaluronan é o maior de todos (ácido hialurónico) – é excelente para preencher
espaços na matriz e migração celular
o Sulfato de heparano ( têm glicina? )
o Mexilhão dos lábios verdes????
● Proteínas fibrosas (maioritário é a família de colagénio)
● Glicoproteínas (não colagénicas)
Como se formam os proteoglicanos?
Colagénio
● Proteína fibrosa, importante para dar resistência aos tecidos;
● 3 cadeias polipeptídicas formam uma hélice;
● 1 cadeia 🡪 A cada 2 aminoácidos temos uma glicina;

o X ; Y ; Glicina ; X ; Y ; Glicina …. (glicina pois é pequena e fica virada para dentro)
o X e Y podem ser klkr aminoácidos, mas as mais comuns são a prolina e a

Hidroxiprolina;
● Existem vários tipos de colagénio. A grande maioria forma fibrilhas e há uns que não formam
fibrilhas.
Como é que formamos e organizamos estas fibrilhas?
● Fibrilha de colagénio + colagénio do tipo 9 (que vai servir de ligação com outras fibrilhas…)
● Para ter elasticidade, na matriz existem as fibras elásticas! Estas fibras elásticas permitem
expansão e voltar ao normal.
● Elastina (proteína fibrosa?) é importante, pois confere aos tecidos a capacidade de voltar ao
tamanho normal; secretada na forma de tropoelastina (não é funcional; quando ela for
clivada permite que ela transite a funcional);
● As fibras de colagénio também estão presentes nas fibras elásticas!
● Fibras elástica: elastina + colagénio (permite voltar à conformação inicial) + fibrilina
● Fibrilina – é uma glicoproteína que forma fibrilhas; síndrome de Marfan
● Fibronectina – importante para fazer a ligação entre as diferentes moléculas da matriz; têm
um domínio de ligação às integrinas (proteínas transmembranares que permitem fazer a
ligação da célula à matriz); Domínio RGD é importante para proteínas anticoagulantes; serve
de sensor? resistência a stress mecânico. Existe em 2 formas: solúvel (no sague e fluídos,
importante na coagulação, cicatrização e fagocitose) e insolúvel (na matriz, formam dímeros
e fibrilhas quando em contato com as células). Só formamos fibrilhas de fibronectina está
diretamente relacionada com a interação com as células via Integrinas.
Na lâmina basal: 3 tipos de organização
✔ Clássica, na base dos epitélios
✔ À volta da célula, ex.: nos músculos
✔ Pode servir de barreira/filtro, ex.: entre sangue e urina
Lamina Basal
Laminina – crucial em fazer ligações com diferentes constituintes da matriz e às integrinas (célula-
matriz). É o colagénio tipo IV que está nas laminas basais.
Laminina 1.1.1 =
Laminina 3.3.2 =
Células Estaminais e renovação dos tecidos
● Nem todos os tecidos são renováveis. Ex.: Neurónios, células dos ouvidos e células dos olhos
não tem substituição.
● Fígado regenera, o intestino tb (regenera mais);
Intestino:
● As cinzas não dividem;
● Vermelhinhas são as células estaminais que dividem a cada 24hr;
● As vermelhinhas originam as amarelas que se dividem tb;
● As amarelas devem dividir muito mais vezes do que as vermelhas, originando as azuis. Esta é
uma estratégia proposital para proteger as células estaminais.
● As células diferenciadas normalmente não dividem.
Modelo da divisão assimétrica:
Cada célula estaminal que divide, uma vai ser para repor o stock e outra que vai diferenciar
Na escolha independente:
É o modelo mais aceite hoje em dia. Depende das necessidades do órgão/organismo.
A renovação/regeneração dos tecidos não é exclusiva das células estaminais. Há exceções, algumas
células diferenciadas podem dividir!
Os órgão vão ter um equilíbrio entre as células que “nascem” dividem e que “morrem”.
Via Hipo, têm várias proteínas envolvidas e regulam estes mecanismos. Inibem ou ativam fatores de
transcrição. Quando esta via está afetada os órgãos crescem descontroladamente.
Nos ossos só 15% são células, o resto é matriz.
Nos tecidos conjuntivos, os fibroblastos podem se diferenciar. A matriz é importante para regular a
diferenciação. Se alterarmos a matriz, o fibroblasto pode se diferenciar em: adipócito; células da
musculatura lisa
Matriz rígida 🡪 Via Hipo 🡪 ativa YAP e TAZ (fatores de transcrição)🡪 osteoblasto 🡪 podem originar
osteócitos que não serão capazes de se dividir mais (matriz fica calcificada).
Matriz “molinha” 🡪 Via Hipo 🡪 inibe YAP e TAZ 🡪 adipócitos? 🡪
Os osteoclastos degradam a matriz calcificada e permitem que haja renovação das células dos ossos.
Equilíbrio entre o que produz e o que degreda. Ex.: osteoporose é um desequilíbrio na produção e
degradação dos ossos! Ou osso muito denso (se os osteoblastos trabalharem mais)
Células musculares:
Na musculatura estriada – têm vários núcleos na periferia; células satélites permitem uma pequena
renovação, é limitada, se o dano for muito grande não conseguem repovoar muito. Estas células
satélites é que vão originar as células musculares.
Artérias:
14-06-2021
Principais constituintes da matriz:
Glicosaminoglicanos, glicoproteínas, colagénio,

elastina….
Fibroblastos são as principais células produtoras de matriz.
Proteoglicanos = GAGs + proteínas
O principal constituinte extracelular é o colagénio, este é secretado em sua forma inativa.
O citoesqueleto de actina regula a formação das fibrilhas de fibronectina.
____________________________________
Homeostase – equilíbrio entre produção e degradação
Se causarmos danos nos órgão podemos ter:
Reparação das células – conseguimos voltar a ser o que tínhamos ao nível das funções; proliferação
das células e tecidos;
Reparar as células – não se consegue voltar a constituir o que se tinha inicialmente, há

preenchimento com matriz; ex.: cicatriz
Se no danos a matriz não estiver afetada, temos regeneração completa. Se o dano atingir a matriz,
vamos ter reparação e não regeneração.
O tipo de células e se afetou a matriz ou não, é que condiciona se acontece reparação ou

regeneração.
O aumento da célula pode ser devido ao aumento da proliferação ou diminuição da morte celular.
Diferenciação terminal – células diferenciadas incapazes de se dividir.
3 classificações dos tecidos: em constante divisão (epitélio); estáveis (baixa taxa de replicação); as
que não dividem de todo (perda perante).
Células estaminais somáticas 🡪 dos adultos; conseguem se dividir mas não podem se diferenciar em
outro tipo de células; são pluripotentes para onde se encontram.
Células estaminais dos embriões 🡪 podem se dividir em qualquer tipo de células.
iPS Cells 🡪 células estaminais pluripotentes induzidas através de …
tecido granuloso - é transiente; mobilização a nível inflamatório de todas as células que vão para aí.
Aspetos patológicos da reparação – deposição excessiva de colagénio;
15-06-2021
O que é o cDNA? DNA Complementar
Na maior parte das famílias onde a Síndrome de Marfan está presente, cada família tem uma família
única & dentro das doenças mais raras, esta é uma síndrome mais frequente.
Mutações missense?
Aula de dúvidas antes do teste – 2 Julho 2021 – 18hr

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B.C.

M 2º Semestre – Ano Letivo 2020/2021

Link para Segundas: https://videoconf-colibri.zoom.us/j/89264358994?

Link para Terças: https://videoconf-colibri.zoom.us/j/84331093830?

● A molécula mais importante é a água.

● Ex. de proteínas: enzimas; queratina; elastina, P53 (fator de transcrição), etc.

● Proteínas globulares – 3ª ária

● Proteínas Fibrosas – 2ª ária

● Proteínas oligoméricas - Se juntam umas às outras

● (CH2O)n ; n = número de subunidades;

● Aldoses – grupo aldeído

● Cetoses – grupo cetona

● Insaturados – ligações duplas

● Saturados – não tem ligações duplas

● Nucleósidos – não têm grupos fosfato

● DNA –> RNA Transcrição

● RNA –> aminoácidos, proteína Tradução

● Como podemos visualizar as células? Com microscópios.

● Quais os dois tipos de microscópio que existem? Ótico e eletrónico

● 2 tipos de microscopia eletrónica? transmissão (interior, corte transversal) e

● Quem tem maior resolução? M. eletrónico

▪ a um anticorpo primário podem se ligar mais do que 1 anticorpos

● Microscopia de fluorescência em células e organismos vivos:

▪ Juntar regiões codificantes;

▪ Devemos testar se a proteína de fusão é funcional ou não;

● Microscopia de Força Atómica

● Têm: flagelos; parede celular (protege da pressão osmótica);

● Não tem: núcleo, o DNA não é delimitado por nenhuma membrana;

● Como podemos as diferenciar:

▪ Bacillus - forma de bastonete

▪ Não têm peptidoglicanos, podem ter “primos” deste mesmo.

▪ Paredes celulares podem variar

▪ peptidoglicano na sua parede (exceto os micoplasmas);

▪ micoplasmas causam muitas doenças respiratórias;

● Componentes externos à parede celular

São camadas adicionais de proteção.

● Flagelos - importantes para dar movimento, mas são

● Mesossoma - envaginação da membrana plasmática, aumenta área da membrana (para

● Plasmídeos – é extracromossómica, transportam o gene que confere resistência aos

● Organelos “nossos” que têm 2 membranas: mitocôndria e núcleo.

● Teoria predatória, explica o surgimento das células eucariontes.

● 10x maior em tamanho e 1000x maior em volume que uma procariota;

● Fosfatases – desfosforilam (removem fosfato);

Carbohydrate layer 🡪 Camada de açúcar, ou seja, moléculas de açucares viradas para

o Rotação – em torno do seu eixo

O que influencia a fluidez das membranas?

● Se encontram na face externa da bicamada;

● Glicolípidos neutros: açúcar sem carga;

● Gangliósidos: têm carga; o -NANA lhes confere carga;

● Canal para transporte de água;

● São moléculas anfipáticas;

● Têm uma cauda (os fosfolípidos têm 2), por

● Parte hidrofílica – a laranja

● Parte hidrofóbica – a amarelo

● Se a temperatura aumenta a fluidez, eu não

Transporte através da membrana:

● Vai interessar a dimensão e a carga;

● Proteínas membranares especializadas em transporte:

● Transporte ativo – contra gradiente, gasta energia e precisamos de transportadores;

▪ Antiporte – transportadas em direções opostas;

Transporte da glucose pode ser conduzido pelo gradiente de Na+

● Este facilita a entrada da

● Cálcio está armazenado no retículo sarcoplásmico