Bioquímica Livro PDF

Bioquímica
PDF gerado usando o pacote de ferramentas em código aberto mwlib. Veja http://code.pediapress.com/ para mais informações.
PDF generated at: Fri, 07 Mar 2014 22:39:50 UTC
Conteúdo
Páginas
Capa 1
O que é a Bioquímica 2
História 3
Organização da Vida 7
Domínios da Vida 8
Organização celular 10
A água como solvente e a importância do pH 14
A água, solvente da Vida 14
pH, pKa e soluções tampão 17
Aminoácidos e proteínas 22
Aminoácidos 22
Estrutura e classificação dos aminoácidos 25
Proteínas 30
Enzimas 34
Estado de transição e equilíbrio químico 37
Cinética enzimática 38
Glícidos 41
Monossacarídeos 43
Oligossacarídeos 46
Polissacarídeos 49
Lípidos 50
Ácidos gordos 51
Acilgliceróis 54
Fosfolípidos 56
Ceras 58
Esfingolípidos 59
Vitaminas 59
Ácidos nucleicos 61
Nucleótidos 62
Fosforilação oxidativa 63
O código genético 63
Glossário 65
Referências 70
Referências
Fontes e Editores da Página 71
Fontes, Licenças e Editores da Imagem 72
Licenças das páginas

Licença 75
Capa 1
Capa
Bioquímica
../
O que é a Bioquímica
O que é a Bioquímica?
Todos os sistemas vivos, do mais simples ao mais complexo,
dependem de reações químicas fundamentais à sua sobrevivência. Os
organismos crescem e reproduzem-se através da multiplicação celular,
mas de onde provêm os constituintes das células? Como os nutrientes
absorvidos por um organismo são transformados em tecidos tão
diversificados, como músculos ou o sangue? E como podem
organismos tão pequenos como uma única célula ter uma vida
independente?
As respostas a estas questões estão na base do desenvolvimento da
Seja experimentando in vitro ("no tubo")...
Bioquímica. A Bioquímica pode ser definida como o estudo da
química de organismos vivos e da química relacionada com estes.
Forma uma ponte entre a Biologia e a Química pois estuda como
complexas reações e estruturas químicas originam vida e processos
relacionados com a vida. É considerada por vezes um ramo híbrido da
Química Orgânica, especializado nos processos químicos que ocorrem
nos organismos vivos, mas na realidade a Bioquímica não pode ser
considerada um ramo de apenas a Biologia ou da Química - a
Bioquímica incorpora todas as interações existentes da menor molécula
biológica à maior célula existente.
De uma forma essencial, a Bioquímica estuda a estrutura e função de

componentes celulares (como enzimas e organelas) e os processos
efetuados por moléculas de diferentes dimensões, como as proteínas,
... in vivo ("num sistema vivo")...
ácidos nucleicos, glicídios e lípidos, entre outros. Segundo a teoria da
evolução, os organismos existentes na atualidade descendem de um
antepassado comum, explicando a semelhança dos processos
bioquímicos existentes em todos os organismos vivos.
Posto de forma simples, a Bioquímica é a Química da Vida.
Métodos de estudo
... ou in silico ("no computador"), a Bioquímica
Um dos métodos de estudo mais empregues em Bioquímica é a recorre a diversas técnicas de investigação.
aproximação reducionista a um problema. É usual fazer-se a
purificação de componentes dos sistemas vivos, como proteínas, para estudar as suas propriedades de forma isolada.
Esta aproximação é muito útil para o conhecimento profundo de aspectos estruturais e funcionais dos componentes
dos sistemas vivos, mas tem a desvantagem de impedir o estudo de interações que ocorram in vivo: numa célula,
nenhum componente se encontra isolado. Por isso, também existem métodos de estudo holísticos, que tentam
determinar as propriedades de um sistema como um todo; um exemplo é o estudo do comportamento de vias
metabólicas inteiras, em vez de estudar cada enzima que delas fazem parte.
A Bioquímica é uma ciência essencialmente experimental, mas com o desenvolvimento de mais e melhores
ferramentas computacionais e matemáticas, existe também uma grande área de investigação bioinformática
associada. Algumas das aplicações mais populares incluem a previsão de interação entre proteínas, a modelação da
sua estrutura tridimensional, a comparação de sequências proteicas e nucleotídicas e a aplicação de modelos

estatísticos a amostras reais.
História
História
A Bioquímica tem as suas raízes na história da Química, em particular no interesse do homem em saber que
transformações ocorriam nos organismos vivos, responsáveis pela sua origem, crescimento e metamorfose. As
questões colocadas por aqueles que procuraram compostos na Natureza que curassem doenças, que se interrogaram
sobre a fisiologia do corpo humano, que usaram processos naturais como a fermentação de cervejas e que
observaram a decomposição da matéria orgânica, entre outros, lançaram as bases da Bioquímica tal como é
conhecida na atualidade.
Na Antiguidade
A religião taoísta desenvolvida há mais de 2000 anos na China
concebia o mundo como dividido em dois opostos, Yin e Yang, que, na
luta para se manterem em equilíbrio, gerariam os cinco elementos
água, terra, fogo, madeira e metal, que constituiriam todas as coisas.
Os chineses preparavam então elixires contendo compostos de modo a
equilibrar Yin e Yang no corpo; esta busca de elixires levou à
descoberta de medicamentos e processos de fermentação. Experiências
com fluidos corporais levaram provavelmente à descoberta de
hormônios sexuais. Este tipo de alquimia refletia então as práticas
médicas/farmacêuticas da época.
Existem também registros que as antigas civilizações egípcias e
babilônicas praticavam a extração de substâncias com propriedades
farmacológicas e de perfumes a partir de plantas.
Demócrito
Na Grécia Antiga, Empédocles postulou no século V a.C. o mundo
como comporto por elementos, de forma similar às ideias taoístas. Desta feita, seriam quatro elementos: fogo, ar,
água e terra. A escola aristotélica desenvolveu esta ideia, que foi no entanto rebatida por Demócrito. Demócrito
introduziu o conceito de atomicismo, de que a diferença entre pequeníssimas partículas indivisíveis, que juntas
constituiriam toda a matéria, explicariam as diferenças macroscópicas desta. Esta teoria atômica da constituição da
matéria, comparável com a teoria moderna, foi no entanto esquecida até ao século XVI.
É também sabido que os povos árabes possuem uma longa tradição de conhecimentos farmacológicos, mas foram os
antigos Gregos quem desenvolveram a alquimia, uma das bases da Química moderna, e portanto também da
Bioquímica, com a preparação de poções e tinturas a partir de minerais e plantas.
História 4
Idade Moderna
Paracelso, no século XVI, formulou o universo como sendo regulado
por leis químicas, em que os processos químicos serviriam de base às
transformações observadas na Natureza. Também estabeleceu a ideia
de que as doenças deveriam ser tratadas usando compostos químicos e
que a natureza das próprias doenças estaria ligada à putrefação dos
"dejetos" provenientes de processos químicos. A utilização da Química
para fins medicinais foi denominada "iatroquímica" por Paracelso.
Apesar de Paracelso misturar diversos conceitos místicos e alquimistas

nos seus ensinamentos, a utilização de compostos químicos com fins
farmacêuticos generalizou-se, especialmente no século XVII,
devendo-se parte desta generalização da iatroquímica a w:Jan Baptista
van Helmont, discípulo de Paracelso. Numa publicação póstuma
(1648), van Helmont descreve uma experiência em que apenas água
havia sido adicionada a um jovem salgueiro plantado em terra
previamente seca num forno. O salgueiro cresceu sem haver apreciável
variação da massa da terra e van Helmont atribuiu este crescimento à Paracelso.
transformação de água em madeira, casca e raízes. Embora van

Helmont tenha retirado as conclusões erradas das suas experiências, houve de sua parte uma tentativa de planear
meticulosamente e de quantificar as transformações observadas. Outras observações de van Helmont relevantes à
história da Bioquímica incluem a sua descrição da digestão como um processo fermentativo usando ácido e a
excreção de líquidos alcalinos no corpo humano, nomeadamente a bílis.
As primeiras experiências sobre o metabolismo animal conduzidas de forma controlada foram publicadas por
Santorio Santorio em 1614 no seu livro Ars de statica medecina, no qual Santorio descreveu como determinou o seu
próprio peso antes e depois de comer, beber, dormir, trabalhar, ter relações sexuais, jejuar e excretar. Ele descobriu
que a maior parte da comida ingerida era perdida no que ele denominou de "perspiração insensível".
Franciscus Sylvius, discípulo de van Helmont, ampliou o conceito de digestão, englobando a participação da saliva e
sucos pancreáticos e caracterizando o processo digestivo como uma neutralização entre ácidos e bases. Sylvius
considerou que também noutros processos fisiológicos ocorreria neutralização e que, deste modo, as doenças
surgiriam de situações em que existisse um excesso de ácido ou de base no corpo.
História 5
A influência do atomicismo
A ideia de que toda a matéria seria composta por unidades de tamanho
diminuto, sendo por isso invisíveis se pensadas isoladamente, ganhou
força no século XVII. A invenção do microscópio composto, por
Robert Hooke, permitiu as primeiras observações de células. Robert
Boyle considerou a matéria como composta por corpúsculos; Descartes
apoia a teoria atomicista. Boyle afirma que as propriedades da matéria
são explicáveis pelas propriedades físicas (tamanho e forma) dos
corpúsculos, assim como pelo seu movimento, e que as transformações
químicas são produzidas pela interação mútua entre essas diminutas
entidades.
O conceito de oxidação
O microscópio de Hooke.
Até aos trabalhos de Antoine-Laurent Lavoisier, persistiram ideias
como a dos elementos aristotélicos (ou variações desta; uma ideia
particularmente persistente foi a do fogo como elemento de transformação) e a teoria do flogisto. Lavoisier explicou
pela primeira vez a oxidação de metais e não-metais pelo oxigênio e alargou o conceito de oxidação aos processos
fisiológicos: o oxigênio respirado seria utilizado na "combustão" do carbono contido em alimentos, formando-se
dióxido de carbono, expulso na expiração, e calor, que explicaria o calor interno dos animais. Uma parte do ar que
não seria respirável, o nitrogênio, seria expulso sem alteração.
Nos finais do século XVIII, Joseph Priestley, que dedicou uma grande parte da sua vida ao estudo dos
gases,descobriu que as plantas produziam "ar desflogistificado", isto é, contendo oxigênio, na presença de luz; foi na
mesma época que Jan Ingenhousz e Jean Senebier formularam uma teoria para a fotossíntese.
Idade Contemporânea
A influência da Química-Física
Quando, nos finais do século XIX, começou a haver um interesse na química de soluções, e a Química-Física
ascendeu à categoria de ramo independente da Química, surgiu também um renovado interesse pelo estudo da
concentração do íon hidrogênio (H+) e a sua relação com o pH. O dinamarquês Søren Sørensen sugeriu em 1909
utilizar o negativo do logaritmo da concentração de H+, -log[H+], originando a escala de pH tal como é conhecida na
atualidade, uma ferramenta de auxílio na determinação da força de ácidos e bases. O conceito de pH foi rapidamente
assimilado nos estudos bioquímicos, pois eram então conhecidas as capacidades de tampão de sistemas fisiológicos,
evitando extremos de acidez ou alcalinidade.
História 6
O fim do vitalismo
No século XIX, aquando do estudo da fermentação de açúcar a álcool em leveduras, Louis Pasteur concluiu que a
fermentação era catalisada por uma força vital dentro das células, a que chamou "fermentos". Pensava-se então que
os fermentos funcionavam apenas dentro de organismos vivos.
Originalmente acreditava-se que a vida não era assunto para a ciência.
Acreditava-se que apenas os seres vivos podiam criar as "moléculas
das vida" (a partir de moléculas já existentes). Este pensamento
começou a mudar a partir do ano de 1828 quando Friedrich Wöhler
publicou um trabalho sobre a síntese de ureia, provando que compostos
orgânicos podiam ser criados artificialmente e derrubando o vitalismo
como base teórica para a distinção entre a matéria animada e
inanimada.
A Bioquímica moderna
Talvez o fator crucial para o surgimento da Bioquímica tenha sido a
descoberta da primeira enzima em 1833, que na época recebeu o nome
"diastase" (hoje chamada "amilase"); quem a descreveu foi Anselme
Payen. Em 1896, Eduard Buchner contribuiu para a Bioquímica
descrevendo pela primeira vez um complexo processo bioquímico fora
da célula - a fermentação alcoólica de extratos celulares de fermento - Friedrich Wöhler
o que lhe valeu o Prêmio Nobel da Química de 1907.
Outro avanço importante na Bioquímica foi a demonstração da natureza proteica das enzimas por James B. Sumner,
um assunto anteriormente controverso, ao conseguir cristalizar primeiro a enzima urease e, mais tarde, a catalase. A
cristalização de proteínas permitiu a aplicação de técnicas de raios-X para a determinação de estruturas
tridimensionais proteicas, algo conseguido pela primeira vez com a enzima lisozima. Mais tarde, e após os estudos
de Linus Pauling sobre a natureza da ligação química e a estrutura das hélices alfa proteicas, James Watson, Francis
Crick e Maurice Wilkins publicaram a estrutura tridimensional da dupla hélice do DNA.
Embora o termo "bioquímica" tenha sido usado pela primeira vez em 1882, é mais aceito que a criação formal deste
termo tenha ocorrido em 1903 pelo químico alemão Carl Neuberg. Anteriormente essa área de ciência era
denominada "química fisiológica". Desde a metade do século XX em diante, a bioquímica avançou muito; esse
avanço foi possível graças ao desenvolvimento de novas técnicas como a cromatografia, difração de raio X,
espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN), microscopia eletrônica e simulação da dinâmica molecular.
Estas técnicas permitiram a descoberta e análise detalhada de moléculas e vias metabólicas celulares, que
possibilitaram, por exemplo, elucidar a glicólise ou o ciclo de Krebs (ciclo do ácido cítrico).
Hoje, os resultados e princípios bioquímicos são empregados em muitas outras áreas que vão da genética à biologia
molecular, da agricultura à medicina.
Organização da Vida 7
Organização da Vida
O conceito de que a célula e a unidade básica da vida já
está bem impregnado em nossas mentes, de igual forma
também sabemos que, pelo menos até o presente
momento, a vida nada mais é do que um complexo e
não totalmente elucidado conjunto de reações químicas.
Embora estarmos muito longe de desvendar a "vida"
em seu atual estagio, quem nunca se perguntou -
"Como ela surgiu?". Muitos cientista já fizeram a
mesma pergunta, sendo que alguns até tentaram criar
teorias que explicassem tal acontecimento. Na década
de 30, dois cientistas (Alexandre Oparin e J. B. S.
Haldane) de forma independente elaboraram uma teoria
em comum, com base nos prováveis constituintes da
atmosfera primitiva (H2O, N2, CO2, CH4, NH3, SO2 e possivelmente H2) eles chegaram a conclusão de que a
radiação ultravioleta e/ou descargas elétricas faria com que as moléculas simples presente na atmosfera reagissem
entre si dando origem a moléculas mais complexas, inclusive moléculas orgânicas como, por exemplo, aminoácidos.
Tal teoria pode ser comprovada por um experimento que reproduziu as hipotéticas condições da atmosfera primitiva,
este experimento foi realizado em 1953 por Staley Miller e Harold Urey. A partir deste acontecimento inúmeras
outras teorias foram elaboradas para explicar como as células puderam se originar de tal situação, no entanto tais
mecanismos são ainda muito obscuros, e devido a esse motivo não vamos nos ater a este detalhes. No entanto por
qualquer que seja os caminhos seguidos pela evolução da vida está muito claro que há uma similaridade entre os
seres vivos atuais, e graças a essa similaridade é possível, através de formas de vida mais simples, desvendar alguns
dos "segredos da vida" que nos permite desenvolver estratégias para vivermos mais e melhor.
Organização da Vida
• Domínios da Vida
• Organização celular
Domínios da Vida 8
Domínios da Vida
Os domínios da Vida
Os organismos vivos apresentam uma grande
diversidade morfológica e funcional. Podem ser
constituídos por apenas uma célula ou terem milhões de
células organizadas em tecidos diferenciados; podem
criar o seu próprio alimento ou necessitar de o obter de
alguma fonte; podem depender do oxigênio ou nem
sequer tolerar a sua presença. De forma a sistematizar
os organismos do nosso planeta, é feita a divisão dos
mesmos de acordo com estas e outras características
comuns. O ramo científico que estuda a classificação
dos seres vivos é a taxonomia.
Uma representação da árvore da Vida. A azul, o domínio Bacteria; a
Na atualidade, é geralmente aceite a divisão de todos os verde, o domínio Archaea; a vermelho, o domínio Eukarya. O nível
organismos em três domínios, proposta por Carl de ramificação e a distância entre os ramos refletem a distância
Woese: evolucionária entre os diferentes grupos, tal como obtida através da
comparação do RNA de diversos organismos.
• o domínio Eukarya inclui todos os organismos
eucariontes;
• o domínio Eubacteria ou simplesmente Bacteria inclui todas as bactérias (procariontes);
• o domínio Archaea (anteriormente designado "Archaebacteria") inclui procariontes com características
filogenéticas (relações evolucionárias obtidas por análise genómica) diferentes da bactérias.
Nesta classificação não se incluem os vírus. É ainda assunto de debate se os vírus devem ser classificados como
sistemas vivos ou não; apesar de conterem material genético, poderem reproduzir-se e apresentarem um "ciclo de
vida", não são capazes de o suster de forma independente e não têm a característica organização interna dos
organismos vivos. Também os priões, partículas proteicas com características virais, estão fora desta classificação
proposta por Woese.
Tanto as bactérias como as arqueas são por vezes englobadas num super-reino Prokaryota (procariontes; por vezes
designado Monera, um termo obsoleto) quando se considera uma divisão em duas categorias (sendo a outra a
Eukaryota). No entanto, os estudos filogenéticos de Woese e posteriores demonstram que as arqueas e as bactérias
têm ramos de evolução distintos; em adição, existem algumas características morfológicas e metabólicas mais
próximas entre arqueas e eucariontes que entre arqueas e bactérias. É também atualmente referido o super-reino
Acytota (organismos acelulares), englobando os vírus e priões.
Um terceiro sistema de classificação geral dos seres vivos consiste em considerar a existência de seis reinos:
• Archaebacteria - correspondente ao domínio Archaea.
• Eubacteria - as verdadeiras bactérias.
• Fungi - fungos.
• Plantae - plantas.
• Animalia - animais.
• Protista - eucariontes unicelulares e algas sem verdadeiros tecidos.
No sistema dos três domínios de Woese, Fungi, Plantae e Animalia são reinos pertencentes ao domínio Eukarya; o
reino Protista engloba diversos grupos filogeneticamente diversos mas que não se encaixam nos restantes reinos
eucarióticos.
Domínios da Vida 9
A classificação hierárquica biológica

A divisão dos organismos em domínios é muito geral e existe necessidade de
os organizar de forma mais sistemática. O primeiro sistema taxonômico foi
desenvolvido pelo cientista sueco Lineu, que estabeleceu a seguinte hierarquia:
Reino > Filo (ou Divisão, para plantas) > Classe > Ordem > Família >
Gênero > Espécie
Assim, um reino poderia conter diversos filos; cada filo, diversas classes, etc.,
até se chegar à classificação por espécies, que distingue organismos
atribuindo-lhe um nome binomial em latim, composto pelo nome do gênero
correspondente e um epíteto específico. Lineu usou características
morfológicas para distinguir espécies; muita da classificação por ele feita
subsiste até hoje, classificação esta baseada não só em características
morfológicas mas também (e especialmente) em características filogenéticas. O
sistema de classificação sofreu alguns refinamentos (como por exemplo a
existência de supergrupos ou subgrupos, como sub-ordens ou superfamílias).
Bases para a classificação

A divisão entre organismos eucarióticos e organismos procarióticos deve-se às
diferenças fundamentais das células que constituem estes dois grupos. As
células eucarióticas possuem um núcleo bem definido contendo material
genético, delimitado por uma membrana; possuem diversos organelas também
delimitados por membranas, nos quais ocorrem processos metabólicos
especializados - existe portanto compartimentalização na célula. tal nível de A classificação dos seres vivos é feita
compartimentalização não existe em células procarióticas. as diferenças entre do grupo mais geral (domínio) ao mais
específico (espécie).
os diferentes tipos de células são exploradas no capítulo sobre organização
celular.
Após os trabalhos de Woese, que analisou o RNA ribossomal de diversos procariontes, tornou-se óbvia uma
distinção entre diferentes membros deste grupo, surgindo a necessidade de o separar em dois domínios, Archaea e
Eubacteria. As arqueas possuem algumas características bem distintas das verdadeiras bactérias, incluindo vias
metabólicas modificadas ou únicas e a presença de lípidos membranares distintos dos bacterianos. Mais
curiosamente, possuem algumas características mais próximas das dos eucariontes que de procariontes, como o
mecanismo de transcrição e tradução do DNA. As arqueas são organismos extremófilos, ou seja, vivem em
condições consideradas extremas para outros organismos, como alta salinidade, temperaturas muito altas (como as
presentes em hotspots) ou muito baixas (encontra-se arqueas no gelo antártico) e ambientes de extrema acidez.
Embora a classificação filogenética dos três domínios seja ainda algo controversa, é aceite que existiu primeiro uma
divergência que criou o grupo das bactérias e mais tarde uma segunda divergência do grupo das não-bactérias que
originou as arqueas modernas e os eucariontes. Também se pensa que as arqueas terão sofrido poucas modificações
ao longo da evolução, por se encontrarem preferencialmente em nichos ecológicos com condições semelhantes aos
dos primórdios da vida na Terra.
Quase todos os eucariontes conhecidos dependem da presença de oxigênio para o seu metabolismo normal, ou seja,
são organismos aeróbios. O oxigênio é necessário na fosforilação oxidativa como aceitador final de elétrons. Em
contraste, os procariontes apresentam uma grande diversidade de metabolismo energético, podendo classificar-se de
diferentes formas quanto ao aceitador final de elétrons e quanto à fonte de carbono usada para o seu
desenvolvimento:
Domínios da Vida 10
• Organismos fototróficos usam a energia luminosa como fonte energética. Dentro destes, existem os:
• Organismos fotoautotróficos, que usam o dióxido de carbono (CO2) como fonte primária de carbono; nestes
incluem-se as cianobactérias mas também, por definição, as plantas.
• Organismos foto-heterotróficos, que usam compostos orgânicos como fonte primária de carbono. Incluem
alguns tipos de bactérias (como as bactérias púrpura).
• Organismos quimiotróficos usam a energia retirada do catabolismo de compostos químicos. Dentro destes,
existem os:
• Organismos quimio-heterotróficos: usam compostos orgânicos como fonte de carbono) e dividem-se por sua
vez (dependendo da fonte de energia) em:
• Organismos quimiolitotróficos, que usam compostos inorgânicos como fonte de energia. Exemplos
incluem as bactérias redutoras de sulfato, que usam este anião.
• Organismos quimiorganotróficos, que usam compostos orgânicos como fonte de energia. Nestes
incluem-se a maioria das bactérias, assim como todos os eucariontes não fototróficos.
• Organismos quimioautotróficos: usam CO2 como fonte de carbono.
Os organismos que não usam o oxigênio molecular como aceitador final de elétrons (ou seja, que não respiram
oxigênio mas sim outro composto químico) são denominados anaeróbios. Os anaeróbios que não suportam sequer a
presença de oxigênio são anaeróbios obrigatórios. Alguns procariontes apresentam características mistas: podem
por exemplo usar oxigênio nalgumas ocasiões mas também utilizar metabolismo anaeróbio quando a quantidade de
oxigênio é limitante (aeróbios facultativos); ou então necessitar de oxigênio para o seu metabolismo mas a uma
pressão parcial menor que a atmosférica (microaerofílicos). Existem também designações mais específicas para um
determinado tipo de metabolismo; por exemplo, organismos metanogênicos são aqueles que sintetizam metano
como produto da respiração; bactérias sulfurosas usam compostos de enxofre como fonte de energia metabólica, etc.
Organização celular
Como já anteriormente abordado neste livro, não é possível explicar com grande clareza como as células surgiram,
mas se observarmos a natureza perceberemos, sem qualquer dúvida, que tudo que é ou que julgarmos ser vivo é
composto por células. Portanto para entendermos um pouco mais sobre a vida, nada melhor do que estudarmos as
células.
De acordo com características morfológicas podemos dividir as "células" em dois grandes grupos: procariontes e
eucariontes. Devido ao nível de complexidade vamos começar abordando as células procariontes e depois as
eucariontes.
Células procariontes
O termo procarionto é derivado das
palavras gregas pro que significa
anterior, antes, e karyon que significa
noz ou amêndoa - núcleo (anterior ao
núcleo). São organismos unicelulares
que não possuem um envoltório
nuclear, cujo material genético
encontra-se disperso no citoplasma
como o próprio termo sugere. Esta
definição engloba todos os organismos
dos domínios Bacteria e Archaea. Para
descrevermos a estrutura de uma célula
procarionte nada melhor do que
começarmos por seu envoltório celular.
Envoltório celular Esquema mostrando estruturas de uma célula procarionte flagelada.
O envoltório celular bacteriano é

constituído por uma membrana interna (membrana plasmática - semelhante a dos eucariotos) e por uma segunda
camada (a parede celular propriamente dita) que é composta principalmente por peptidoglicano. No caso das
bactérias gram-negativas ainda há uma terceira camada (membrana externa) que é semelhante à membrana interna,
no entanto muito mais permeável. Das estruturas mencionadas anteriormente apenas a membrana plasmática não faz
parte da parede celular bacteriana.
Parede celular
Podemos considerar a parede celular sendo uma, se não a mais, importante estrutura para as bactérias, sendo esta o
alvo de muitos antibióticos que, por exemplo, inibem sua formação. Por ser muito resistente, permitindo que a
bactéria sobreviva em ambientes muito hostis, esta exerce uma força contrária à da osmose evitando que a bactéria
estoure; a parede celular de algumas bactérias resiste a uma pressão de até 20 atm. Além do mais, é responsável pela
forma (morfologia) bacteriana de uma maneira análoga a um pneu, e é característico de cada espécie bacteriana que
pode ser semelhantes entre algumas espécies ou em alguns casos muito diferentes, permitindo assim uma forma de
classificação bacteriana (para melhor esclarecimento clique aqui). Deve-se levar em consideração que alguns
procariontes não possuem parede celular, como os micoplasmas.
Saiba mais
Há mais de cem anos, Hans Christian Gram (médico dinamarquês) desenvolveu uma técnica de coloração que hoje é
nomeada Técnica de Gram. Não vamos nos ater aos detalhes da técnica, mas esta permitiu dividir as bactérias em
dois grandes grupos: as bactérias gram-positivas e gram-negativas. Por este método não é possível caracterizar a
estrutura bacteriana responsável pela coloração. Com o passar dos anos foram desenvolvidas novas tecnologias que
permitiram identificar a ultra-estrutura bacteriana (microscopia eletrônica e desenvolvimento de novas técnicas de
análise bioquímicas). Hoje sabemos que isto se deve a diferenças na ultra-estrutura da parede celular bacteriana.
Membrana plasmática
É uma dupla camada de fosfolipídios e proteínas, esta última tem várias funções como permeabilidade seletiva,
produção de energia, etc. Delimita o que está dentro ou o que está fora da célula (para mais detalhes clique aqui).
Quando analisada por intermédio da microscopia eletrônica, é possível visualizar invaginações desta membrana. A
estrutura recebe o nome de mesossoma e, embora seja lhe sejam atribuídas funções na respiração e divisão celular,
alguns autores afirmam que esta não possui função alguma e que seja apenas um simples artefato de preparação para
visualização na microscopia eletrônica.
Hialoplasma ou citoplasma
É um líquido com consistência de gel, contendo sais, glicose e outros açúcares, proteínas funcionais e várias outras
moléculas orgânicas. Contém também ARNm (ARN mensageiro) e ribossomas. Os ribossomas procariotas são
bastante diferentes dos eucariotas (essas diferenças foram usadas para desenvolver antibióticos usados para afetar
exclusivamente os ribossomas das bactérias). No citoplasma também está presente o seu único cromossomo; os
procariontes podem possuir material genético extracromossomal, denominado plasmídeo, que são pequenas
moléculas de DNA circular que normalmente contêm genes que conferem resistência a antibióticos. Os procariontes
podem ter mais de uma cópia de plasmídeo.
Células eucariontes
A palavra Eucarionte é derivada do grego
eu, que significa verdadeiro e karyon, que
significa noz ou amêndoa - núcleo. Como o
próprio nome sugere, inclui todos os seres
vivos com células que possuem núcleo que
delimita o seu material genético do
citoplasma. Além disso as células
eucariontes possuem várias organelas.
Quando comparado com as células

procariontes, os eucariontes são muito mais
complexos, possuem várias organelas e a
maioria das reações ocorre em
compartimentos próprios. A transdução de
sinal é muito mais sofisticada e o seu
material genético está numa forma mais
Típica célula eucarionte
compactada do que em procariontes.
As células eucarióticas apresentam várias diferenças entre si. Se analisarmos uma célula animal, uma vegetal e um
fungo, encontraremos diferenças significativas, no entanto todas essas apresentam características em comum;
começaremos com as estruturas comuns a essas células e posteriormente abordaremos suas diferenças.
Membrana plasmática
A membrana celular é a estrutura que estabelece a fronteira entre o meio intracelular e o meio extracelular; também
controla a entrada e saída de substâncias de uma forma muito seletiva. Sua estrutura, como mostra a figura ao lado, é
composta por uma dupla camada lipídica sendo que nesta estão envolvidas proteínas, que têm inúmeras funções que
vão de transporte a adesão celular.
Citoplasma
É o espaço intracelular entre a membrana
plasmática e o envoltório nuclear. O
citoplasma é preenchido por uma matéria
coloidal e semi-fluída onde estão suspensos
as organelas celulares. O citoplasma não
inclui o núcleo celular, cujo interior é
formado por nucleoplasma.
O componente não solúvel do citoplasma é
constituído por organelas: mitocôndrias,
cloroplastos, lisossomas, peroxissomas,
ribossomas, vacúolos, citoesqueleto e outras
Estrutura celular
estruturas membranares (aparelho de Golgi
e retículo endoplasmático).
Núcleo
É uma estrutura presente nas células eucariontes,
que contém o DNA da célula. Foi descoberto em
1833 pelo pesquisador escocês Robert Brown.
É delimitado pelo envoltório nuclear, e se
comunica com o citoplasma através dos poros
nucleares. O núcleo possui duas funções básicas:
regular as reações químicas que ocorrem dentro
da célula, e armazenar as informações genéticas
da célula. O seu diâmetro pode variar de 11 a
22,25 μm. Dentro do núcleo ainda podemos
encontrar uma estrutura denominada nucléolo,
que é responsável pela produção de subunidades
dos ribossomos. Sua posição é geralmente
central, acompanhando o formato da célula, mas
Núcleo isso pode variar de uma para outra. Nos
eritrócitos dos mamíferos, o núcleo está ausente.
O envoltório nuclear é responsável tanto por separar as reações químicas que ocorrem dentro do citoplasma daquelas
que ocorrem dentro do núcleo, quanto por permitir a comunicação entre esses dois ambientes. Essa comunicação é
realizada pelos poros nucleares que se formam da fusão entre a membrana interna e a externa do envoltório nuclear.
A água como solvente e a importância do pH 14
A água como solvente e a importância do pH
A água como solvente e a importância

do pH
• ../A água, solvente da Vida/
• ../pH, pKa e soluções tampão/
A água, solvente da Vida

A água, solvente da Vida
A vida, tal como a conhecemos, depende da presença de água. O organismo humano
possui cerca de 70% de água, um constituinte fundamental do meio intracelular e de
fluidos extracelulares como o sangue. Uma solução em que a água é o único ou principal
solvente é denominada solução aquosa.
Nas zonas do planeta em que a água escasseia, os seres vivos possuem adaptações para
minimizar a sua perda. Crê-se também que a vida surgiu em meio aquoso, onde os
reagentes poderiam circular, encontrar-se e formar ligações, formando moléculas cada
vez mais complexas que se agregariam em organismos simples.
A água possui características químicas e físicas muito particulares. Entre elas, o facto de
possuir uma densidade menor no estado sólido que no estado líquido, permitindo a
flutuação do gelo e a existência de vida subaquática a baixas temperaturas. Também o
tipo de ligação química existente entre as moléculas de água, a chamada ligação de
Uma solução aquosa de
hidrogênio, desempenha um papel fundamental em muitos processos biológicos, NaCl (o vulgar sal de
especialmente em reações catalisadas por diversas enzimas. A compreensão do cozinha).
funcionamento e da função da água em sistemas biológicos é fulcral para o entendimento
de processos bioquímicos.
Estrutura da molécula de água

A molécula de água é constituída por dois átomos de hidrogênio ligados a um de oxigênio, com uma estrutura
angular. O átomo de oxigênio partilha dois dos seus seis elétrons de valência com os átomos de hidrogênio para
formar as ligações covalentes entre oxigênio e hidrogênio. Como resultado, o hidrogênio tem a sua camada de
valência completa e dedicada à ligação. O átomo de oxigênio possui dois pares de elétrons de valência que não
participam então em ligações, mas que produzem uma zona de carga negativa que tende a repelir ligeiramente os
átomos de hidrogênio. Por esta razão, a molécula de água não é linear, formando antes um ângulo com
aproximadamente 104,5º.
O oxigênio é uma molécula com elevada
eletronegatividade, maior que a do hidrogênio, ou seja,
tende a atrair mais facilmente elétrons. Embora a
ligação covalente seja um tipo de ligação química que
exija a partilha eletrônica, é mais provável encontrar
esses elétrons mais perto do núcleo do oxigênio que
dos núcleos do hidrogênio. Por esta razão, a nuvem
eletrônica da molécula de água é mais densa nas
imediações do oxigênio, tendo uma carga elétrica local
mais negativa e conferindo uma polaridade elétrica à
molécula.
Por causa desta polaridade, um átomo de oxigênio
pertencendo a uma determinada molécula de água tende
a atrair um átomo de hidrogênio de uma molécula
vizinha, estabelecendo uma ligação intermolecular A molécula de água. Os átomos dispõem-se formando um ângulo de
104,5º. A diferença de eletronegatividade entre os dois tipos de
denominada ligação de hidrogênio (também é usado o
átomos provoca a existência de um dipolo elétrico, com uma
termo ponte de hidrogênio). Este tipo de ligação ocorre concentração de carga negativa na vizinhança do átomo de oxigênio.
entre átomos de hidrogênio e átomos de elevada
eletronegatividade, como o já referido oxigênio ou ainda o nitrogênio ou o fósforo, sempre que o hidrogênio tenha
uma deficiência eletrônica devida à polarização da molécula em que se encontra (ou seja, sempre que se encontre
ligado covalentemente a outro átomo eletronegativo).
Este tipo de ligação tem uma energia relativamente

baixa (23 kJ/mol), a suficiente para estabelecer a
ligação mas também ser facilmente quebrada. Este é
um aspecto importante para a mobilidade das
moléculas de água, que estão a associar-se e a
dissociar-se constantemente quando no estado líquido,
mas que se encontram sempre envolvidas neste tipo de
ligação. A água pode ser então pensada como uma rede
de moléculas coesas, mas não estáticas como num
sólido; esta coesão confere-lhe uma densidade elevada
em comparação com outros líquidos à mesma
temperatura e causa a existência de uma elevada tensão
superficial.
Outras propriedades significativamente afetadas pela
existência de ligações de hidrogênio são a temperatura
de ebulição e a temperatura de fusão. Este tipo de
ligação aumenta estas temperaturas em relação a
compostos similares que não a possuam. Por exemplo,
o metano, CH4, é um gás a 25º, o que não acontece com Moléculas de água formando uma estrutura em rede, através de
o álcool derivado deste, o metanol (CH3OH), um ligações de hidrogênio (marcadas a preto). Círculos maiores a
líquido a esta mesma temperatura. A ligação C-H não é vermelho: átomos de oxigênio. Círculos menores, a azul: átomos de
hidrogênio.
muito polar, não havendo grande polarização em
moléculas orgânicas que não possuam átomos
fortemente eletronegativos.
Solubilidade em água
Como a água é um dos constituintes fundamentais da célula, é importante reconhecer que moléculas são solúveis ou
não em meio aquoso. As moléculas podem dividir-se em hidrofílicas, ou solúveis em água, e hidrofóbicas, ou
insolúveis em água. Em geral, moléculas polares são hidrofílicas e moléculas apolares são hidrofóbicas.
Exemplos de moléculas hidrofóbicas são os ácidos gordos, que formam os fosfolípidos. Estes são constituintes das
membranas celulares que possuem uma extremidade ("cabeça") polar e outra ("cauda") apolar. Como consequência,
os fosfolípidos são moléculas anfipáticas, ou seja, parcialmente polares e parcialmente apolares. Esta característica
possibilita a formação de bicamadas lipídicas que limitam o transporte de moléculas para dentro e fora da célula,
separando o meio aquoso interno do externo.
Gases como o O2 e o CO2 são apolares, tendo uma baixa solubilidade em água. Podem, no entanto, permear
membranas.
A grande maioria das moléculas orgânicas encontradas em sistemas vivos são hidrofílicas, podendo difundir na
célula ou ser transportadas por fluidos dentro de um organismo, associadas ou não a outras moléculas. A maioria dos
metabolitos caem nesta categoria.
As proteínas podem ser hidrofílicas ou hidrofóbicas. Quando possuem zonas hidrofóbicas expostas ao solvente, estão
normalmente associadas a membranas, podendo ter zonas expostas ao meio aquoso intracelular, extracelular ou a
ambos.
A água dissolve sais como o NaCl, dissociando-os nos seus íons; estes não se reassociam porque a água solvata-os
de forma eficaz, criando uma barreira física à sua reassociação. Também grupos ionizáveis como o carboxilo,
-COOH, presentes em diversas moléculas biológicas, têm a sua forma ionizada (neste caso, -COO-) estabilizada em
solução.
pH, pKa e soluções tampão

pH, pKa e soluções tampão
Autoionização da água
A água sofre autoionização, ionizando-se a H+ e OH-. Na realidade, o próton, H+, não tem existência própria: é
capturado por uma molécula de água, originando o ion H3O+ (íon hidrônio ou hidroxônio). Esta ionização é expressa
como um equilíbrio químico:
2 H2O H3O+ + OH-
A extensão desta ionização é bastante pequena: ambos os íons encontram-se a
uma concentração cerca de 10-7 M.L-1.
A capacidade da água em ionizar-se tem consequências de grande relevância
fisiológica. Diversas reações bioquímicas dependem da transferência de H+
entre moléculas e enzimas, e a transferência de prótons através das redes
formadas por moléculas de água é possibilitada pelo seu pequeno tamanho.
Estrutura do íon H3O+.
A existência de espécies químicas com possibilidade de se ionizarem em
solução altera o equilíbrio da reação de autoionização da água. A extensão do equilíbrio das espécies iônicas H3O+ e
OH- é expresso como um normal equilíbrio químico, ou seja, como a razão entre o produto das concentrações dos
íons e o produto dos reagentes.
Sendo o solvente também o único reagente, a concentração da água numa solução aquosa é constante: a 25ºC, é igual
a 55,5 M. A expressão de equilíbrio pode ser rearranjada da seguinte forma:
em que Kw é designado produto iônico da água. O valor de Keq é também conhecido (1,8×10-16M), pelo que
O conceito de pH
Quando [H+]=[OH-], a concentração de cada uma destas espécies é 1,0×10-7M, a 25ºC. Nestas condições diz-se que
a solução se encontra a pH neutro.
O pH é definido como o inverso do logaritmo da concentração de H+:
Por esta definição, o pH neutro define-se como sendo numericamente igual a 7 (sem unidade). Quando [H+]<[OH-],
a solução terá um pH superior a 7 e diz-se que é básica ou alcalina. Quando [H+]>[OH-], a solução tem um pH
inferior a 7, dizendo-se que é uma solução ácida.
Pela definição dada acima, é possível estabelecer uma escala numérica de pH que vai de 1 a 14. De notar que quando
o pH sobe de um valor, na realidade a solução de pH maior é dez vezes mais básica, devido à natureza logarítmica da
escala. Dois valores de diferença correspondem a uma diferença de cem vezes, três valores a mil vezes, etc.
De referir que também é possível estabelecer uma escala de pOH, de forma similar à de pH. No entanto, esta não é
vulgarmente usada porque em processos biológicos refere-se normalmente a presença ou ausência de prótons, sendo
a escala de pH mais prática para o efeito.
A escala de pH (e pOH). Quanto menor o pH, mais ácida é uma solução: a extrema acidez do suco gástrico ajuda a digestão. O sangue humano tem
um pH ligeiramente superior a 7. Produtos comerciais de limpeza têm muitas vezes caráter alcalino.
Que importância tem o pH de uma solução? Muitas substâncias possuem grupos que podem sofrer protonação, isto
é, incorporar um ou mais prótons; da mesma forma, podem sofrer desprotonação, ou seja perder prótons. Em muitos
casos, o estado de protonação de uma molécula afeta a sua atividade biológica. Exemplo disto é o estado de
protonação de diversas cadeias laterais de aminoácidos que constituem enzimas: por vezes, basta um aminoácido não
possuir um próton para uma enzima inteira não funcionar.
O pH de uma solução pode ser medido de várias formas. O método
de maior sensibilidade é o uso de um eletrodo de pH, um
dispositivo eletroquímico que mede a concentração de H+ em
solução. O eletrodo é parcialmente submergido na solução a
medir; produz então uma corrente elétrica proporcional à
concentração de H+, que é convertida a um valor numérico. Para
Protonação da cadeia lateral do aminoácido histidina.
leituras de menor sensibilidade, podem usar-se fitas de pH ou
soluções indicadoras. As soluções indicadoras mudam de cor no
chamado ponto de viragem, tendo uma determinada cor abaixo desse valor de pH e outra acima. As fitas de pH usam
o mesmo princípio mas em geral usam combinações de indicadores para uma medição mais precisa do pH.
A constante de ionização
Qualquer solução aquosa tem um determinado valor de pH. Não só a água tem capacidade de se ionizar: muitas
substâncias ionizam-se em solução aquosa. Como tal, também podem ser divididas em ácidos, se provocam o
abaixamento de pH da solução, e bases, se aumentam o pH.
Neste contexto, um ácido pode ser definido simplesmente como uma substância que doa prótons, enquanto uma base
é uma aceitadora de prótons. Um ácido que perde os seus prótons torna-se numa base, enquanto uma base que ganha
prótons passa a ser por definição um ácido. Tais pares são denominados pares conjugados ácido/base.
Quando um ácido é forte, dissocia-se totalmente em solução. Se o ácido for representado como HA, a sua
dissociação é representada pela equação química
HA H+ + A-
em que A- é a base conjugada de HA. Em Bioquímica, estes ácidos têm pouco interesse porque não são usuais em
sistemas biológicos. São no entanto mais usuais os ácidos fracos, ou seja, aqueles que não se dissociam totalmente
em solução. Estabelece-se então um equilíbrio químico entre a espécie protonada e a espécie desprotonada; neste
caso, a ionização do ácido é representada como:
HA H+ + A-
Tal como para a autoionização da água, pode definir-se uma constante de equilíbrio para a ionização de um ácido.
Neste contexto, a constante é denominada constante de acidez, Ka.
Um exemplo comum de ácido fraco é o ácido acético, CH3COOH, que se ioniza a ânion acetato e doa um próton
nesse processo:
CH3COOH H+ + CH3COO-
cuja respectiva constante de acidez é então definida por:
Neste caso, é o grupo carboxilo, -COOH, que sofre ionização. Este é um dos grupos encontrados em diversas
moléculas biológicas cujas propriedades acídicas são importantes de reconhecer.
Quanto mais forte é um ácido, mais este se dissocia em solução aquosa e maior é Ka. O caso demonstrado assume
que o ácido é monoprótico, ou seja, que doa apenas um próton. Este não é sempre o caso, existindo ácidos
dipróticos (que doam dois prótons) e tripróticos (doam três prótons). Os ácidos que doam mais de um próton têm
constantes de acidez específicas para cada ionização: a primeira ionização tem um Ka1 relativamente baixo, a
segunda ionização um Ka2 um pouco maior e a terceira (a haver) tem o Ka3 mais elevado.
Da mesma forma como se definiu pH, é possível definir o pKa de um ácido, sendo o logaritmo do inverso de Ka:
Titulação e zona tampão de um par conjugado ácido/base

O pKa é uma grandeza que permite saber a força de um ácido de forma mais intuitiva que através do valor de Ka.
Quanto menor é o pKa de um ácido, maior é a sua tendência a ionizar-se e, consequentemente, mais forte é o ácido.
Quando o pH de uma solução aquosa contendo um ácido fraco é igual ao pKa desse ácido, [HA]=[A-]. O valor de
pKa de um ácido pode ser facilmente calculado através de uma curva de titulação.
Uma titulação consiste na adição de uma base a uma solução aquosa de um ácido (ou um ácido a uma solução
aquosa de uma base) em pequenas quantidades, medindo-se o pH da solução após cada adição. A solução que se
adiciona é chamada titulante e a que sofre a adição é titulada. O resultado de tais medições (título) é uma curva de
forma sinusoidal em que o centro geométrico corresponde ao pKa do ácido. Num contexto bioquímico, interessa
saber as propriedades de ácidos e bases fracos, pelo que as titulações destes são sempre feitas com bases e ácidos
fortes, respectivamente.
Porque tem a curva de titulação uma forma sinusoidal?

Considere-se que numa solução aquosa de um ácido fraco têm-se
dois equilíbrios químicos, nomeadamente o da autoionização da
água e a dissociação do ácido:
2 H2O H3O+ + OH-
2 HA H+ + A-
Esta solução terá um dado pH, de valor relativamente baixo, pois o
ácido encontra-se ligeiramente dissociado. Ao adicionar-se uma
base forte como por exemplo o hidróxido de sódio (NaOH), esta
dissocia-se totalmente em solução, havendo então ânions OH- que
podem combinar-se com o H+ "livre", formando H2O. Esta reação
força a diminuição da concentração de H+ em solução; pelo
princípio de Le Chatelier, o ácido terá de se dissociar um pouco
mais para compensar esta "falta" de H+, atingindo-se novo
Animação de uma titulação ácido-base.
equilíbrio entre ácido e a sua base conjugada. À medida que se
-
acrescenta mais OH , cada vez mais ácido se dissocia. Chega-se
então a um ponto em que metade de HA que existia no início encontra-se sob a forma da sua base conjugada, A-:
está-se a meio da titulação, forma adicionados 0,5 equivalentes de OH- ao ácido e o pH neste ponto é igual ao pKa do
ácido.
À medida que se acrescenta mais OH-, o pH continua a subir e o ácido a dissociar-se. No fim da titulação, todo o
ácido encontra-se dissociado sob a forma de A-.
Como se pode notar, na zona central do gráfico a variação de pH aumenta com a adição de quantidades equivalentes
de base. Esta zona é chamada zona tampão e tem grande importância biológica, como será evidente mais adiante. A
zona tampão existe porque durante essa parte da titulação existem dois equilíbrios (o da autoionização da água e o da
dissociação do ácido) que se compensam mutuamente, fazendo com que a concentração de H+ não se altere
significativamente.
É possível relacionar a concentração do tampão com o pH e o pKa através da chamada equação de
Henderson-Hasselbalch. Partindo-se da definição de constante de acidez e pondo em evidência a concentração de
H+, pode rearranjar-se a relação sob a forma:
Se se aplicar o logaritmo negativo a ambos os termos da equação, tem-se:
Como -logX = pX, a equação pode ser escrita da forma:
ou ainda
sendo esta a forma mais conhecida da equação de Henderson-Hasselbalch. Esta relação matemática explica a forma
quasi-sinusoidal da curva de titulação e mostra também que pH = pKa quando as concentrações de ácido e da sua
base conjugada são iguais.
As soluções tampão em sistemas biológicos

Uma solução tampão é uma solução aquosa de um ácido e da sua base conjugada que não sofre variações
significativas de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácidos ou bases. São portanto soluções cujo pH
ideal se encontra no centro da zona tampão do par conjugado ácido/base. Como já referido, muitos processos
biológicos dependem do estado de protonação de moléculas como as enzimas, sendo portanto fundamental o
controle rigoroso do pH do meio em que esses processos se desenrolam. Fluidos como o sangue e o citoplasma têm
um pH definido, geralmente em torno de 7, e que não muda significativamente graças à presença de diversas
substâncias dissolvidas que atuam como tampão.
O citoplasma é rico em proteínas; os grupos laterais ionizáveis de aminoácidos que constituem essas proteínas têm
um papel fundamental no tamponamento do meio intracelular. Outras moléculas ionizáveis, como o ATP, ácidos
nucleicos e compostos intermediários de vias metabólicas, entre outros, contribuem também para a manutenção de
um valor mais ou menos estável de pH no interior da célula.
Dois dos tampões fisiológicos mais importantes, especialmente em fluidos como o sangue, são o tampão de
carbonatos e o tampão de fosfatos. O dióxido de carbono (CO2), um gás em condições normais de pressão e
temperatura, pode dissolver-se em soluções aquosas formando ácido carbônico, H2CO3. Estabelece-se então o
equilíbrio
CO2 (g) + H2O (l) H2CO3 (aq)
Por sua vez, o ácido carbônico dissocia-se em solução aquosa, estabelecendo-se um segundo equilíbrio:
H2CO3 HCO3- + H+
A quantidade de íon hidrogenocarbonato (HCO3-) em solução depende em primeira instância da pressão parcial do
CO2, pois esta determina o equilíbrio entre CO2 dissolvido e não dissolvido em solução. Assim, quanto mais dióxido
de carbono for dissolvido, maior será a acidificação da solução aquosa em que este se dissolve.
O tampão de fosfatos, em situação fisiológica, refere-se especificamente ao equilíbrio
H2PO4- HPO42- + H+
sendo um tampão natural no citoplasma de todas as células, já que o grupo fosfato está presente em diversas
moléculas biológicas.
Em trabalho laboratorial biológico e bioquímico é comum trabalhar-se com soluções tampão para manter o material
de estudo (células, enzimas, tecidos, etc.) num meio com pH definido. Diversas soluções tampão podem ser feitas,
dependendo do pH a que se pretende manter o material. Para isto. é necessário saber qual o pH ótimo desse material,
ou seja, o pH a que se pode detectar um máximo de atividade fisiológica. Esta atividade está relacionada não só com
o estado de protonação dos metabolitos envolvidos em reações bioquímicas, mas também (e principalmente) com a
estabilidade e estado de protonação das enzimas envolvidas nessas reações. Os tampões de carbonatos e fosfatos são
vulgarmente usados, mas outros de origem sintética, como o Tris-HCl (base Tris(hidroxilamina)aminometano, ácido
HCl) ou o HEPES (ácido N-(2-hidroxietilo)-piperazina-N'-2-etanesulfónico, uma molécula anfotérica), são também
de uso comum.
Esta página foi eleita pelos colaboradores como uma das melhores do Wikilivros. Para mais informações, consulte a
página de votações.
Aminoácidos e proteínas 22
Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos e Proteínas
• ../Aminoácidos/
• ../Estrutura e classificação dos aminoácidos/
• ../Proteínas/
• ../Enzimas/
• ../Estado de transição e equilíbrio químico/
• ../Cinética enzimática/
• ../Regulação e alosteria/
Aminoácidos
Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas que contêm simultaneamente grupos funcionais amina
e ácido carboxílico. Em Bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para
referir os aminoácidos alfa, ou seja, aqueles em que as funções amino e carboxilato
estão ligadas a um carbono alifático, denominado carbono-alfa (carbono-α). Pelo
menos um átomo de hidrogênio está ligado a este carbono. A esfera de coordenação do
carbono-α é completada com a presença de uma cadeia lateral, diferente para Estrutura geral de um
aminoácido na sua forma
diferentes aminoácidos. Os aminoácidos α (cerca de vinte) são constituintes de todas
zwitteriónica.
as proteínas e peptídeos.
Em soluções aquosas de pH neutro, os aminoácidos podem existir em duas formas. Uma pequena fração
encontrar-se-á numa forma eletricamente neutra, ou seja, com o grupo amina desprotonado (-NH2) e o grupo
carboxilo protonado (-COOH). A maioria estará, no entanto, numa forma ionizada, em que o grupo amina se
encontra protonado (-NH3+) e o ácido carboxílico desprotonado a carboxilato (-COO-), denominando-se esta forma
de zwitteriónica (do alemão zwitter, que significa "híbrido"). Um zwitterião é uma molécula globalmente neutra em
termos de carga elétrica mas possuindo cargas locais devido à presença de grupos ionizados.
Os aminoácidos podem ligar-se entre si com uma ligação amida, que em Bioquímica é especificamente designada,
neste caso, de ligação peptídica. A ligação ocorre entre o átomo de carbono do grupo carboxilato e o nitrogênio do
grupo amina; no processo, é libertada uma molécula de água, seno a ligação final entre o carbono de um grupo
carbonilo e o nitrogênio de uma amina secundária. Como consequência, uma cadeia peptídica, ou seja, formada por
diversos aminoácidos ligados desta forma, terá um grupo amina numa extremidade (denominada N-terminal) e um
grupo carboxilato na extremidade oposta (denominada C-terminal).
A ligação peptídica tem uma geometria planar porque existe ressonância entre o grupo carbonilo e o nitrogênio da
amina, fazendo com que a ligação C-N tenha um caráter parcial de ligação dupla (é possível desenhar uma estrutura
de ressonância entre o átomo de carbono e o de nitrogênio, tendo uma carga negativa formal sobre o oxigênio e uma
Aminoácidos 23
positiva sobre o nitrogênio). Esta característica impede que haja rotação em torno da ligação C-N, que se mantém
numa conformação trans. Seis átomos encontram-se então no mesmo plano geométrico: o carbono-α de um
aminoácido, os átomos do grupo carbonilo da ligação peptídica, os átomos da amina secundária dessa mesma ligação
e o carbono-α do segundo aminoácido.
Simbologia e nomenclatura
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono do
grupo carboxilato.
Nome vulgar Símbolo (3 Símbolo (1 Nome sistemático

letras) letra)
Glicina ou Glicocola Gly G Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiónico ou ácido 2-amino-propanóico
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílico
Fenilalanina Phe F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiónico ou ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteína Cys C Ácido 2-bis-(2-amino-propiónico)-3-dissulfeto ou ácido

3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina Tyr Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiónico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou ácido Glu E Ácido 2-aminoglutárico

glutâmico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lys K Ácido 2,6-diaminocapróico ou ácido 2,6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiónico
Triptofano Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiónico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

Aminoácidos 24
Ponto isoelétrico
O ponto isoelétrico (pI) de uma molécula é o pH ao qual essa molécula é eletricamente neutra. Este conceito é
aplicado particularmente a aminoácidos e proteínas. O ponto isoelétrico não é o pH em que todas os grupos básicos
estão desprotonados e os ácidos protonados, mas antes o pH em que o número de cargas positivas e negativas da
molécula se cancelam a zero.
O pI corresponde à média dos valores de pKa da molécula:
pI=(pK1+pK2+...+pKn)/n
No caso de aminoácidos isolados com cadeias laterais ionizáveis, o pI do aminoácido será a média dos pKa dos
grupos amino e carboxilato ligados ao carbono-α e ainda do pKa da cadeia lateral. As proteínas têm normalmente
cadeiasionizáveis, e a diferente proporção de diferentes aminoácidos em cada tipo de proteína confere-lhes diferentes
valores de pI.
O cálculo teórico de pI torna-se mais difícil quanto maior for a proteína, já que o pI das cadeias laterais de
aminoácidos podem variar ligeiramente dentro do ambiente proteico. É no entanto possível fazer a determinação
experimental do pI através de eletroforese em gel de poliacrilamida. A proteína cujo pI se pretende determinar é
aplicada num gel ao longo do qual existe variação de pH; ao aplicar-se uma diferença de potencial entre as duas
extremidades do gel, a proteína migra através deste até encontrar uma zona de pH igual à do seu pI. Neste ponto, a
sua migração para, pois a carga da proteína é neutra a esse pH e não responderá mais à aplicação de um potencial
elétrico. Esse valor de pH será então o pI da proteína.
Isomeria
Todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade
óptica, à exceção da glicina. Como os aminoácidos apresentam quatro grupos diferentes ligados ao carbono central,
os aminoácidos apresentam quiralidade, sendo o carbono-α um centro quiral.
O centro quiral permite a existência de estereoisômeros, devido aos diferentes arranjos espaciais possíveis,
apresentando os aminoácidos uma atividade óptica. Mais especificamente, existem diferentes enantiômeros, ou seja,
formas de aminoácidos que são a imagem do espelho uma de outra. Os enantiómeros de aminoácidos são usualmente
classificados como D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do
L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.
Síntese
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou das via das
pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de
complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores
e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos. As vias biossintéticas de aminoácidos
são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. As principais famílias são:
1. A do α-cetoglutarato, que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.
2. A do 3-fosfoglicerato, de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
3. A do oxaloacetato, que dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
4. A do piruvato, que dá origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.
Estrutura e classificação dos aminoácidos

Estrutura e classificação dos aminoácidos
Classificação
Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto à sua cadeia lateral e quanto ao seu destino.
Aminoácidos essenciais e não essenciais

Um aminoácido essencial é aquele que o organismo (considerado normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar
mas é requerido para o seu funcionamento.
O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os obter
através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas.
Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser
sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos.
Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e
em desenvolvimento. A estes convencionou-se a designação "condicionalmente essenciais". Estes aminoácidos são
normalmente fonte de divisão entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os
consideram essenciais.
Não essenciais Condicionalmente essenciais Essenciais
Alanina Arginina Histidina
Asparagina Glutamina Isoleucina
Aspartato Glicina Leucina
Glutamato Prolina Lisina
Serina Tirosina Metionina
Cisteína Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Os aminoácidos não essenciais possuem, em geral, vias de síntese relativamente simples. Por exemplo, o metabolito
α-cetoglutarato (intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) é precursor do glutamato, que por sua vez pode
dar origem à glutamina, à prolina e à arginina.
Quanto à cadeia lateral

A classificação quanto à cadeia lateral (a negrito) pode ser feita em:
Aminoácidos apolares
Apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina (que
possui um átomo de hidrogénio como cadeia lateral). São hidrófobos.
• Glicina: H-CH(NH2) -COOH
• Alanina: CH3-CH(NH2) -COOH
• Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH
• Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
• Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
• Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
• Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
• Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH
• Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos polares neutros
Apresentam grupos químicos que tendem a formar ligações de hidrogénio.
• Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH
• Treonina: OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
• Cisteina: SH-CH2-CH(NH2)-COOH
• Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH
• Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH
• Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos ácidos
Apresentam grupos carboxilato.São hidrófilos.
• Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH
• Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos básicos
Apresentam grupos amino. São hidrófilos.
• Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
• Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
• Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH
Quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo
na forma de ureia (mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (aves e répteis).
Destino cetogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do ciclo dos ácidos tricarboxílicos sob a
forma de acetil-coenzima A ou outra substância.
Destino glicogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a glicólise.
Fórmula estrutural
Alanina (Ala/A) Arginina Asparagina (Asn/N) Ácido aspártico

(Arg/R) (Asp/D)
Cisteina (Cys/C) Ácido glutâmico Glutamina Glicina (Gly/G)

(Glu/E) (Gln/Q)
Histidina (His/H) Isoleucina (Ile/I) Leucina (Leu/L) Lisina (Lys/K)
Metionina (Met/M) Fenilalanina (Phe/F) Prolina (Pro/P) Serina (Ser/S)
Treonina (Thr/T) Triptofano (Trp/W) Tirosina (Tyr/Y) Valina (Val/V)

Estrutura tridimensional
Aminoácidos apolares
Glicina (Gly/G) Alanina (Ala/A) Leucina Isoleucina

(Leu/L) (Ile/I)
Valina (Val/V) Metionina (Met/M) Prolina (Pro/P) Fenilalanina (Phe/Fen)
Triptofano (Trp/W)
Aminoácidos polares neutros
Asparagina Cisteína (Cys/C) Glutamina (Gln/Q) Serina (Ser/S)

(Asn/N)
Treonina (Thr/T) Tirosina (Tyr/y)
Aminoácidos polares ácidos
Ácido aspártico (Asp/D) Ácido glutâmico (Glu/E)
Aminoácidos polares básicos
Lihsina (Lys/K)
Proteínas 30
Proteínas
Proteínas
As proteínas são um dos constituintes básicos dos organismos, sendo uma das classes de moléculas mais estudadas
em Bioquímica. As proteínas fazem parte de maquinaria celular responsável pelo funcionamento da célula. Muitas
proteínas são enzimas, ou seja, têm capacidade de catalisar reações bioquímicas. Outras têm um papel estrutural ou
mecânico, como as que fazem parte do citoesqueleto ou de poros em membranas. As proteínas são polímeros
(cadeias) não ramificados de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas, podendo ser constituídas por um
ou mais de tais polímeros.
O papel e a importância das proteínas

As proteínas são uma classe fundamental de moléculas em
Biologia. Estão presentes em todas as formas de vida na Terra,
sendo responsáveis pela maioria dos processos mais complexos
que tornam a vida possível. e são o principal constituinte estrutural
dos seres vivos. De acordo com o dogma central da Biologia
Molecular, proposto em 1958 por Francis Crick, a informação
hereditária, contida no DNA, é passada de DNA para o RNA e
deste para as proteínas. Assim, o DNA é responsável por
armazenar a informação necessária para a síntese de proteínas e o
RNA toma o papel de transferir essa informação do DNA para a
Esquema de uma membrana celular, apresentando
maquinaria de tradução nos ribossomas, onde ocorre a montagem diferentes tipos de proteínas (entre outros
das cadeias polipeptídicas. componentes). 1: fosfolípido; 2: colesterol; 3:
glicolípido; 4: açúcar; 5: proteína transmembranar; 6:
Praticamente todos as complexas reações químicas que ocorrem glicoproteína integral; 7: proteína integral ancorada por
em sistemas vivos são catalisadas por proteínas denominadas um fosfolípido; 8: glicoproteína membranar periférica.
Proteínas associadas a membranas são normalmente
enzimas. Como catalistas que são, as enzimas aumentam a
transportadoras ou transdutoras de sinais.
velocidade de reações químicas sem alterar o seu equilíbrio,
possibilitando a existência de reações na célula que de outra forma
seriam demasiado lentas para sustentar processos biológicos. Um grupo de moléculas biológicas, as ribozimas,
possuem também alguma capacidade catalítica, mas não são constituídas por proteína, sendo antes moléculas de
RNA. A maioria do esqueleto que sustenta e mantém a integridade celular é constituído por proteínas.
Existem proteínas envolvidas na transmissão e transdução de sinal do ambiente extracelular para o interior da célula,
proteínas que assistem na duplicação do material genético, proteínas envolvidas na transformação da energia da luz
em energia química e desta em energia mecânica e proteínas que transportam moléculas entre compartimentos
celulares, entre células e até entre diferentes partes de um organismo. São também importantes reservas de
nitrogênio nos organismos, estando todo o metabolismo do nitrogênio ligado ao metabolismo dos aminoácidos.
Por outro lado, as proteínas não são capazes de se replicar de forma autônoma (exceto o príon), nem são boas
reservas de energia química (este papel é desenrolado pelos glicídios e lipídios). Embora façam parte de estruturas
como membranas, as proteínas não são por si só capazes das funções de uma membrana lipídica. São capazes, no
entanto, de formar uma capa proteica em vírus.
Proteínas 31
As proteínas como polímeros de aminoácidos

As proteínas são compostas por um ou mais polímeros lineares de aminoácidos ligados entre si por ligações
peptídicas. Este tipo de ligação amida resulta da reação de condensação entre um grupo carboxílico alfa de um
aminoácido e o grupo amina alfa de outro aminoácido (estes grupos estão ligados ao carbono-α dos respectivos
aminoácidos). A cada cadeia pode chamar-se também de péptido. Polímeros de pequenas dimensões (tipicamente
com menos de vinte aminoácidos) são denominados oligopéptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos
longa de aminoácidos é denominada polipéptido, pelo que as designações "proteína" e "polipéptido" são muitas
vezes usadas sem diferenciação.
Por serem cadeias não ramificadas, os polipéptidos têm numa extremidade um grupo amina que não se encontra
envolvido numa ligação peptídica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condições. A primeira
extremidade é então denominada N-terminal e a segunda C-terminal. A sequência pela qual se encontram ligados os
aminoácidos é denominada estrutura primária da proteína, mas é mais vulgarmente conhecida apenas por sequência
de aminoácidos. Por convenção, estes são numerados começando no N-terminal, o que reflete a forma como os
polipéptidos são sintetizados na célula (também começando no N-terminal).
Como os aminoácidos perdem alguns átomos quando da formação da ligação peptídica, é usual denominar estes de
resíduos de aminoácidos (ou simplesmente resíduos) desde o momento em que fazem parte de uma cadeia
polipeptídica.
As cadeias laterais dos aminoácidos são quimicamente muito variáveis, podendo ser polares ou apolares, ionizáveis
ou não, tendo diversos tamanhos e níveis de complexidade. Os milhões de possibilidades de combinação de
diferentes aminoácidos que uma proteína pode ter explica a complexidade e versatilidade das proteínas em geral.
Proteínas 32
Diferentes níveis estruturais

As proteínas possuem diferentes tipos de estrutura, além da já
mencionada estrutura primária. A sequência de aminoácidos pode
organizar-se espacialmente em domínios, sendo esta organização
denominada estrutura secundária. Os principais tipos de estrutura
secundária são hélices alfa e folhas beta; além destas podem referir-se
os random coils (zonas desordenadas) e as beta turn (ligações entre
folhas beta).
As hélices alfa são troços de polipéptido com uma forma em hélice em

que as cadeia de aminoácidos apontam para o exterior dessa hélice. Este
tipo de estrutura é estabilizado pela existência de múltiplas ligações de
hidrogênio no interior da hélice. Uma concentração relativamente alta
de glicinas no polipéptido tende a forçar a existência de hélices alfa.
A estrutura em folha beta é formada por sequências do polipéptido que
se empilham em camadas, havendo uma estabilização desta estrutura
também através de ligações de hidrogênio. As folhas podem ter uma
conformação em paralelo se se encontrarem na mesma direção
N-terminal—C-terminal ou em antiparalelo se se empilharem em
sentidos opostos. As beta turns ligam duas folhas beta com quatro
aminoácidos numa conformação definida.
Um random coil é uma zona da proteína que não tem uma estrutura
secundária definida.
As proteínas adquirem a sua estrutura final (enrolamento ou folding, a Estrutura da proteína pilina, da bactéria
estrutura terciária) de forma espontânea de modo a adquirir uma Neisseria gonorrhoeae, mostrando uma longa
configuração de energia mínima. In vivo, existem algumas proteínas hélice alfa (lado direito da imagem) e diversas
folhas beta, em conformação antiparalela (do
(denominadas "chaperones") que ajudam neste enrolamento nalguns
lado esquerdo).
casos, em especial quando uma proteína é muito complexa e tende a
tomar enrolamentos errados; no entanto, a maioria das proteínas
enrola-se de forma correta espontaneamente. É a estrutura primária da proteína que determina o seu enrolamento
final. Este enrolamento pode demorar alguns milissegundos.
Devido à enorme complexidade provocada pela existência de inúmeros aminoácidos de natureza química diversa, é
difícil prever como uma proteína se enrolará. Existem curtas sequências de aminoácidos que se repetem em
diferentes proteínas e que são ou podem ser conhecidos estruturalmente, podendo prever-se como se encontrarão
noutras proteínas; estas sequências são denominadas motivos. Um dos maiores problemas em Biologia Molecular é
saber se uma proteína pode ser produzida com um enrolamento correto ou não.
As proteínas podem perder a sua estrutura se postas em condições químicas adversas, como pH extremos, ambientes
hidrofóbicos, altas concentrações de sais ou altas temperaturas. Este processo é denominado desnaturação. Uma
proteína desnaturada não tem uma estrutura definida e tende a agregar-se em massas insolúveis, especialmente
encontrando-se numa concentração relativamente elevada. Um exemplo comum de desnaturação ocorre quando um
ovo é cozinhado: o branqueamento e solidificação da clara do ovo é devido à desnaturação de proteínas (em
particular da albumina) nela contida. Neste caso, o processo é irreversível, ou seja, as proteínas não voltam à sua
configuração inicial, mas nem sempre este é o caso: muitas proteínas renaturam quando colocadas num ambiente
adequado à formação da sua estrutura.
Proteínas 33
Pode também falar-se em estrutura quaternária de uma proteína quando se refere à presença de múltiplas cadeias
polipeptídicas numa só proteína. Neste caso, diversos (dois ou mais) polipéptidos enrolam-se formando uma
proteína. O enrolamento de mais de uma cadeia numa estrutura é estabilizado pela presença de ligações químicas
intermoleculares, em particular ligações dissulfureto, que ligam as diferentes cadeias numa só unidade.
A importância da estrutura das proteínas

De uma forma geral, a função de uma proteína é determinada pela sua estrutura. Macromoléculas como o DNA, que
não efetuam muitas funções diferentes, têm pouca diversidade estrutural. As proteínas têm uma diversidade
estrutural muito maior, que se reflete nas múltiplas funções que assumem em sistemas vivos. A manutenção de uma
estrutura é vital para o funcionamento correto da proteína, existindo por isso situações patológicas associadas a maus
enrolamentos da estrutura de determinadas proteínas. As enzimas têm de ter uma conformação espacial tal que
possam reconhecer o seu substrato, havendo necessidade de uma complementaridade espacial para uma eficiente
catálise. Proteínas estruturais como o colágeno têm de sofrer stress mecânico e ainda assim serem capazes de manter
uma matriz regular onde as células podem aderir e proliferar. Proteínas com funções motoras têm de ser capazes de
converter energia química em movimento de uma forma precisa, como no caso de poros membranares que regulam a
entrada e saída de íons da célula.
Modificações pós-traducionais
Muitas proteínas sofrem modificações após a sua síntese dentro da célula. Estas são provocadas por modificações
químicas nas cadeias laterais de alguns resíduos de aminoácidos. As mais comuns são:
• oxidação,
• acilação,
• glicosilação,
• metilação.
A modificação de cadeias laterais pode conferir propriedades
específicas a proteínas tais como a capacidade de reconhecer
outras moléculas ou de se integrar na membrana plasmática.
Ligações dissulfureto
As ligações dissulfureto formam-se entre os átomos de enxofre de
dois resíduos de cisteína. Esta ligação resulta da oxidação dos
grupos sulfidrilo das cisteínas, que resulta numa ligação covalente
entre os átomos de enxofre (-S-S-). Estas ligações dificilmente se
formam na superfície e uma proteína porque existem muitas Representação esquemática da estrutura de um
substâncias de natureza redutora no citoplasma. São importantes anticorpo. As diferentes cadeias são ligadas entre si por
ligações dissulfureto (linhas vermelhas).
na manutenção da estrutura de uma proteína, podendo ocorrer
entre cisteínas de uma mesma ou de diferentes cadeias
polipeptídicas.
Em algumas enzimas, a formação e redução de ligações dissulfureto tem grande importância na sua atividade
biológica.
Enzimas 34
Enzimas
Enzimas
Para que a vida seja possível, é necessário que as reações
químicas que a sustentam se deem a uma determinada
velocidade. Muitas das reações bioquímicas não se
realizariam a uma velocidade relativamente elevada se não
fossem catalisadas. Em sistemas vivos, a catálise de reações
químicas é feita por enzimas.
As enzimas são proteínas que, atuando como catalisadores

na maioria das reações bioquímicas, baixam a energia de
ativação necessária para que se dê uma reação química. Por
serem catalisadores eficientes, são aproveitadas para
aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na
alimentar. Como intervêm nas reações químicas que
sustentam a vida, a compreensão do seu funcionamento é
importante em áreas como a investigação de patologias com
[1]
Estrutura da DNA polimerase (EC 2.7.7.7, código PDB : origem em deficiências enzimáticas.
[2]
7ICG ). Esta é uma das enzimas responsáveis pela síntese do
A esmagadora maioria das reações bioquímicas dá-se em
DNA, um processo fundamental na replicação do material
genético. vias metabólicas, que são sequências de reações em que o
produto de uma reação é utilizado como reagente na reação
seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concentrada de modo
a não interromper o fluxo nessas vias. Por outro lado, como será explicado mais adiante, cada enzima pode sofrer
regulação da sua atividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a. Assim, o fluxo de uma via
metabólica depende da velocidade de catálise das enzimas que nela participam.
Um pequeno grupo de enzimas, as ribozimas, têm uma natureza não-proteica. As ribozimas são moléculas de RNA
que possuem capacidade catalítica. Este grupo de enzimas, que possui propriedades peculiares, será abordado à parte
das enzimas proteicas.
Enzimas 35
Estrutura
Estruturalmente, as enzimas possuem todas
as características das proteínas, tendo zonas
da sua estrutura responsáveis pela catálise.
A zona reativa da enzima é denominada
centro ativo e é onde se liga o reagente
(substrato) que vai ser transformado no
produto. Podem existir também outras
zonas da cadeia polipeptídica que são
sensíveis à presença de determinadas
espécies químicas, modulando a atividade
da enzima. tais zonas são denominadas
centros alostéricos e essa modulação de
alosteria.
A manutenção da estrutura de uma enzima é

de particular importância para a sua
atividade: esta pode ser perdida se a enzima
é colocada num meio em que fatores como o
pH ou a temperatura não favoreçam a
[3]
estabilidade estrutural da cadeia Centro ativo da anidrase carbônica (EC 4.2.1.1, código PDB: 1CA2 , mostrando
o íon metálico Zn+ (esfera cinza, no centro da imagem) ligado à cadeia
polipeptídica.
polipeptídica através de três resíduos de histidina (a rosa). O substrato da enzima,
Algumas enzimas necessitam da presença de íon carbonato (CO32-) liga-se ao íon de zinco (nesta imagem, é um íon OH-,
outras espécies químicas, genericamente molécula a vermelho e branco, que se encontra ligado ao zinco, e não o substrato).
denominadas cofatores, para efetuar a

catálise. A natureza química dos cofatores é muito diversa: podem ser íons metálicos, como o Mg2+, o Zn+ ou o
Fe2+, moléculas orgânicas, como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A, e ainda moléculas orgânicas contendo
metais, como o grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B12 (5'-desoxiadenosilcobalamina).
Dois termos relacionados com cofatores que alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda
frequentemente encontrados são:
• coenzima: refere-se a cofatores complexos, que não são apenas íons metálicos;
• grupo prostético: cofator ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica.
Mecanismo
As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação da reação que catalisam, não alterando, no entanto, o seu
equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que é condicionado pela estrutura do centro
ativo da enzima. Este possui uma geometria definida e determinadas características físico-químicas (hidrofobicidade,
carga elétrica local) que condicionam o tipo de substrato que pode acessar, ligar-se e sofrer alteração química no
centro ativo.
Quando um substrato se liga ao centro ativo, forma-se o chamado complexo enzima-substrato (ES). Embora esta
designação possa parecer uma formalidade, a formação do ES é importante na determinação da velocidade de reação
e, por conseguinte, na velocidade de formação de produto(s). O substrato sofre uma alteração enquanto se encontra
ligado à enzima, transformando-se num produto; existe então, de forma transiente, um complexo enzima-produto.
O produto desliga-se posteriormente da enzima e esta encontra-se preparada para novo ciclo catalítico.
Enzimas 36
Propriedades
Por serem proteínas, cada enzima possui um pH ótimo e uma temperatura ótima de funcionamento. Acima dessa
temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação, perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua
capacidade catalítica. A temperaturas baixas as enzimas encontram-se "adormecidas", pois há uma diminuição
drástica da atividade da enzima, no entanto a partir de uma temperatura mínima a velocidade de reação aumenta até
um valor ótimo, que, na maioria das vezes, é cerca de 40ºC.
Apesar de serem sintetizadas in vivo, as enzimas podem funcionar fora da célula (in vitro), possibilitando o seu
estudo funcional e estrutural. Podem também ser imobilizadas num suporte sintético para uso industrial (por
exemplo, em biorreatores usados para limpeza de efluentes) ou laboratorial (por exemplo, em eletrodos que detectam
glicose, usando a enzima glicose oxidase).
Por serem catalisadores, uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reação, algo que o fazem muito
rapidamente (milhares de vezes por segundo). No entanto, pela mesma razão, as enzimas não alteram o equilíbrio
químico da reação que catalisam.
As enzimas são específicas para o seu substrato, catalisando uma só reação. Existem algumas enzimas que catalisam
substratos similares, mas normalmente são mais específicas para um deles.
Nomenclatura
À medida que enzimas foram sendo descobertas, receberam nomes arbitrários. Como exemplo, a lisozima recebeu o
seu nome por ter a capacidade de fazer a lise (ruptura) da parede celular de determinadas bactérias. Tendo nascido a
necessidade de sistematizar os nomes das enzimas, foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam
e contendo a terminação "-ase". Por exemplo, a amilase catalisa a hidrólise do amido e as proteases quebram ligações
peptídicas.
Embora esta terminologia tenha simplificado a nomenclatura enzimática, a quantidade de enzimas conhecida (vários
milhares) levou à criação de um sistema de divisão de diferentes tipos de enzimas. As enzimas dividem-se então em
seis classes principais, de acordo com o tipo de reação química que catalisam:
Classe 1 Oxidorredutases Catalisam reações de oxirredução, transferindo elétrons, hidretos (H-) ou prótons (H+).
Classe 2 Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.
Classe 3 Hidrolases Utilizam a água como receptor de grupos funcionais de outras moléculas.
Classe 4 Liases Formam ou destroem ligações duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais.
Classe 5 Isomerases Transformam uma molécula num seu isômero.
Classe 6 Ligases Formam ligações químicas por reações de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP.
Cada classe divide-se, por sua vez, em subclasses, também numeradas. As subclasses definem em que tipo de grupo
as enzimas atuam. Por exemplo, um determinado grupo de enzimas pode pertencer à subclasse EC 2.1, que engloba
"enzimas que transferem grupos contendo um carbono". As subclasses dividem-se ainda em sub-subclasses;
continuando com o mesmo exemplo, existe a classe EC 2.1.1, que engloba as metiltransferases, ou seja, enzimas que
transferem um grupo metilo. Finalmente, cada enzima recebe um quarto dígito específico à reação que catalisa; por
exemplo, a enzima histamina N-metiltransferase tem o número EC 2.1.1.8 e catalisa especificamente a transferência
de um grupo metilo para a histamina.
A nomenclatura das enzimas foi definida por uma comissão especializada, a Enzyme Committee (EC), que pertence à
União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB). Cada enzima recebe então uma nomenclatura no
formato EC X.Y.W.Z por esta razão. A Comissão de Nomenclatura da IUBMB [4] (Nomenclature Committee of the
International Union of Biochemistry and Molecular Biology, NC-IUBMB) é a responsável atual, em geral, pela
nomenclatura de moléculas e processos relacionados à Bioquímica (e à Biologia Molecular).
Enzimas 37
Além do número EC, cada enzima possui um nome sistemático próprio, constituído pelos nomes dos substratos e da
classe em que atuam. Usando o exemplo anterior da histamina N-metiltransferase (nome comum), esta enzima tem
como nome sistemático S-adenosil-L-metionina:histamina N-tele-metiltransferase, indicando que a
S-adenosil-L-metionina é o grupo dador, a histamina o aceitador, o grupo transferido é o metilo e a enzima é uma
transferase. Os nomes comuns de enzimas são empregues de forma mais frequente que os sistemáticos para
simplificação da escrita, em especial quando não existe possibilidade de confusão com outras enzimas (não existem,
por exemplo, outras metiltransferases de histamina).
Referências
[1] http:/ / www. rcsb. org/ pdb/ home/ home. do
[2] http:/ / www. rcsb. org/ pdb/ cgi/ explore. cgi?pid=78411087911039& pdbId=7ICG
[3] http:/ / www. rcsb. org/ pdb/ cgi/ explore. cgi?pdbId=1CA2
[4] http:/ / www. chem. qmul. ac. uk/ iubmb/ enzyme/
Estado de transição e equilíbrio químico

Estado de transição e equilíbrio químico
Qualquer reação química pode ser descrita em termos energéticos: os reagentes possuem um determinado nível de
energia, os produtos outro e, para que haja conversão de uma espécie química na outra, é necessário passar uma
barreira energética. A barreira energética corresponde à existência do chamado estado de transição. Esta descrição
pode ser feita graficamente:
em que ΔG é a variação da energia
de Gibbs (ou da energia livre). Em
Bioquímica, define-se a variação da
energia livre padrão bioquímica,
ΔG'º, uma forma ligeiramente diferente
da variação da energia livre padrão,
ΔGº: ambas são medidas à temperatura
de 298 K (25ºC) e pressão de uma
atmosfera mas, enquanto ΔGº
considera a concentração de cada
espécie química a 1M, a definição
bioquímica simplifica para a condição
em que o pH é igual a 7,0.
O equilíbrio que existe entre S e P

depende da diferença entre os seus
Variação da energia livre da reação. A linha a vermelho (cheio) representa a reação na estados fundamentais de energia e é
ausência de catalisador; a azul (tracejado), na presença de enzima. S: nível de energia igual a ΔG'º. Se a energia do estado
do(s) substrato(s); P: nível de energia do(s) produto(s); G: energia de Gibbs; R: fundamental de P for menor que a de
coordenada de reação (sentidos de progressão de reação); ΔG'º: energia livre padrão
S, o equilíbrio S P é favorável à
bioquímica; ΔG‡: energia de ativação (S-P: do(s) substrato(s); P-S: do(s) produto(s)).
formação de P. Por muito elevada que
seja essa diferença, S não é convertido
a P a uma velocidade apreciável, ou sequer detectável, se a energia do estado de transição for muito elevada.
Estado de transição e equilíbrio químico 38
Porque existe esta barreira energética? Para que haja reação química, as moléculas do substrato têm de encontrar
uma conformação tal que seja favorecida a reação. É necessário rearranjar geometrias, quebrar e formar ligações
químicas e formar espécies intermediárias que, por não serem estáveis, possuem uma maior energia associada.
O estado de transição não corresponde à existência de um determinado intermediário reacional, sendo sim o ponto da
reação em que esta pode progredir tanto na direção da formação de S como na de P. Desta forma, entre este ponto e o
nível de energia dos substratos (ou dos produtos) existe uma diferença energética denominada energia de ativação,
ΔG‡. Quanto mais elevada é esta energia, maior será a dificuldade em haver reação química.
As enzimas funcionam baixando precisamente esta energia de ativação, acelerando a reação. É de realçar mais uma
vez que o equilíbrio da reação não é afetado; a enzima ajuda a reação a atingir mais rapidamente o equilíbrio mas
não favorece nenhum dos sentidos da reação em particular.
Uma determinada reação química pode seguir de forma simples, havendo apenas um intermediário reacional, ou de
forma mais complexa, em que existem dois ou mais intermediários reacionais. Neste contexto, um intermediário
reacional é uma espécie química de curta existência, normalmente na ordem dos micro a milissegundos. A formação
destas espécies pode ter diferentes energias de ativação; o passo da reação com maior energia de ativação
prosseguirá com uma velocidade menor. Este facto condiciona a velocidade geral da reação e é por isso denominado
passo limitante da reação. Na prática, uma reação que envolva vários intermediários não tem, normalmente, um
único passo que seja exclusivamente limitante; os diferentes passos terão diferentes impactos na velocidade global da
reação conforme a diferença entre as suas energias de ativação.
Esta página é um esboço de química. Ampliando-a você ajudará a melhorar o Wikilivros.
Cinética enzimática
Cinética enzimática
O estudo da função de enzimas envolve uma aproximação multidisciplinar. Por um lado, a determinação da
estrutura, usando técnicas espectroscópicas como a difração de raios-X em proteínas cristalizadas ou a ressonância
magnética nuclear (RMN) em proteínas em solução, permite localizar a posição dos diferentes resíduos no espaço.
Este tipo de estudo revela muitas vezes detalhes sobre o mecanismo da reação, ou seja, a forma e sequência de
ligações do substrato ao centro ativo para ser catalisado. Por outro lado, é importante conhecer parâmetros cinéticos,
como a velocidade da reação catalisada, o efeito de inibidores nessa velocidade, quantas moléculas a enzima
consegue catalisar por segundo, etc, para poder ser aferida a eficiência dessa enzima e a forma como é regulada.
Esta última aproximação ao estudo de enzimas, a cinética enzimática, é um dos campos de estudo mais clássicos da
Bioquímica. Nenhum estudo sobre uma enzima se encontra completo sem estudos cinéticos.
Progressão da reação
Para que uma reação enzimática se dê, a enzima (E) e o substrato (S) têm de se encontrar e formar o complexo
enzima-substrato (ES). Como referido anteriormente, embora este possa parecer um formalismo, a formação deste
complexo é uma peça chave na compreensão da progressão de uma catálise. O complexo ES é lábil: a enzima pode
dissociar-se do seu substrato sem ter havido reação. Este equilíbrio é expresso sob a forma:
E+S ES
A enzima pode então transformar o substrato num produto (P). Existe de forma transiente um complexo EP, havendo
então dissociação deste complexo em enzima livre (E) e produto (P). Este mecanismo pode escrever-se na forma
simplificada:
E+S [ES] E+P
A reação de formação de ES é normalmente mais rápida que a reação de dissociação de EP, ou seja, a libertação do
produto da reação é normalmente um passo limitante da reação.
Velocidade inicial
O estudo de uma reação enzimática in vitro não reflete a verdadeira situação das enzimas em células, mas possibilita
a simplificação da determinação de parâmetros cinéticos. Dentro de uma célula, o substrato pode estar confinado a
um dado compartimento e não sofrer facilmente difusão: por exemplo, pode ser o produto de uma reação anterior
numa via metabólica, pelo que passa diretamente de uma enzima para a outra. Normalmente, os estudos in vitro
usam uma concentração de substrato muito superior à concentração de enzima, para que a probabilidade de uma
enzima encontrar uma molécula de substrato seja o mais elevada possível.
Outra vantagem do uso de uma concentração de
substrato ([S]) maior que a concentração de enzima
([E]) é a possibilidade de monitorizar a variação da
velocidade de reação com [E] sem que haja uma
variação apreciável de [S]. Como S está a ser
convertido em P, [S] decresce com o tempo, à medida
que o produto se acumula em solução. Como a [S]
influencia a formação do complexo ES (e portanto da
formação de produto), vai influenciar também a
velocidade da reação. No entanto, se for feita apenas a
monitorização da velocidade inicial da reação
(tipicamente, durante os primeiros 30 a 60 segundos),
a variação de [S] não é significativa e pode ser
tomada como constante. Representação da variação da velocidade inicial da reação (V) em
função da concentração de substrato ([S]).
Nestas condições, a velocidade medida (velocidade
inicial, V0) depende apenas de [E]. Um gráfico de V0
em função de [S] apresenta uma forma característica de semi-hipérbole: a baixas concentrações de substrato, a
variação de V0 com [S] é linear; à medida que se usam [S] mais elevadas, V0 sofre uma variação cada vez menor,
tendendo para um valor limite. Este valor é denominado velocidade máxima, Vmax.
A que se deve este comportamento? A baixas concentrações de substrato, a maior parte da enzima em solução
encontra-se na forma livre, E; usando concentrações suficientemente elevadas de S, toda a enzima se encontrará,
num dado instante, em complexo com molécula(s) de substrato, isto é, na forma ES. Por maior que seja a
concentração de substrato utilizada, as moléculas de enzima não têm capacidade de catalisar o substrato, por todos os
centros ativos se encontrarem ocupados. Nestas condições, diz-se que a enzima se encontra saturada.
Equação de Michaelis-Menten
A semi-hipérbole correspondente ao comportamento da velocidade de uma enzima em função da concentração do
substrato pode ser descrita matematicamente pela equação de Michaelis-Menten:
em que [S], V0 e Vmax são as grandezas anteriormente definidas e KM a constante de Michaelis. Esta equação pode
ser deduzida de forma intuitiva considerando a forma como se desenrola a catálise enzimática.
É assumida, nesta dedução, a existência de um estado estacionário, em que [ES] permanece constante ao longo do
tempo. A teoria do estado estacionário, introduzida por G. E. Briggs e J. B. S. Haldane em 1925, considera que a
velocidade a que o complexo ES se forma é aproximadamente igual à velocidade da sua dissociação. Existe um curto
período de tempo, normalmente na ordem dos microssegundos, em que há uma acumulação de ES – estado
pré-estacionário. O estudo da cinética enzimática envolvendo a teoria do estado estacionário é referida como
cinética do estado estacionário.
Também é assumido que a concentração de produto é negligível no início da reação, logo é negligível a extensão da
reação inversa no equilíbrio entre substrato e produto, S P, considerando-se apenas a reação direta na dedução da
equação. Assim, a reação é descrita por
E+S [ES] E+P
Como já referido, a formação de [ES] limita a velocidade da reação, medida como V0:
V0=k2[ES]
Se [ES] fosse facilmente mensurável, o valor de k2 seria simples de determinar diretamente. No entanto, esse não é o
caso, e o valor de [ES] tem de ser deduzido. Para tal, considere-se que a concentração do total de enzima presente na
reação, [E]t, é o somatório da concentração de enzima em complexo com o substrato, [ES], e da concentração de
enzima "livre" (não ligada a substrato), [E]l:
[E]t = [E]l + [ES]
Tratamento matemático e gráfico da equação de Michaelis-Menten

Embora o gráfico obtido diretamente da equação de Michaelis-Menten seja de interpretação relativamente simples,
existem tratamentos matemáticos que simplificam a representação gráfica da equação e permitem a obtenção rápida
de parâmetros cinéticos.
O tratamento mais conhecido e porventura mais utilizado é o de Lineweaver-Burk. A equação de Michaelis-Menten
pode ser transformada numa equação da reta, do tipo y=ax+b:
Esta última forma da equação de Michaelis-Menten é

conhecida como equação de Lineweaver-Burk. Um
gráfico de (y) em função de (x) é uma reta de
declive igual a (a), que intercepta o eixo das
coordenadas na origem no ponto (b),
interceptando também o eixo das abcissas no ponto

Este gráfico é também chamado duplo
recíproco pois trata-se de uma representação gráfica do

recíproco de ambos os parâmetros Vo e [S].
Gráfico de Lineweaver-Burk.
Este tipo de tratamento matemático permite uma
determinação mais precisa de Vmax, um parâmetro que
só se obtém por aproximação num gráfico de Michaelis-Menten.
Outra vantagem na utilização da equação de Lineweaver-Burk é visível em estudos de inibição enzimática, sendo
relativamente simples de detectar e distinguir entre diferentes tipos de inibição: ao usar diferentes concentrações de
inibidores, e consoante o tipo de inibição efetuada, o gráfico de Lineweaver-Burk muda de uma forma bem estudada,
como será mais claro no capítulo sobre inibição enzimática.
Glícidos
Glícidos
Os glícidos, também denominados hidratos de carbono, carbo-hidratos ou carboidratos, glúcidos, sacarídeos ou
glicídios, são moléculas contendo vários grupos químicos funcionais hidroxilo e um aldeído ou cetona, ou polímeros
hidrolisáveis constituídos por tais moléculas. São o grupo de moléculas existentes em sistemas vivos mais
abundantes na Terra.
Os glícidos têm diversas funções, sendo as mais relevantes as funções estruturais e de armazenamento energético,
especialmente na forma de polissacarídeos. São sintetizados através do processo fotossintético, entrando na
composição de seres não fotossintéticos pela cadeia alimentar. Constituem a fonte primária de energia dos seres
vivos.
O glícido mais comum é a glicose, que desempenha um papel fundamental na respiração celular e na fotossíntese.
Nomenclatura e composição química

Quimicamente, os glícidos são definidos como poli-hidroxi-aldeídos ou poli-hidroxi-cetonas. A designação "hidratos
de carbono", hoje caída em desuso, provém do facto de a estrutura base dos glícidos ser uma cadeia de carbonos aos
quais se encontram ligados átomos de oxigênio e hidrogênio na mesma proporção existente na molécula de água (ou
seja, dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio para cada átomo de carbono). Esta proporção é descrita pela
fórmula empírica (CH2O)n. Nalguns casos, os glícidos podem conter nitrogênio ou enxofre.
Glícidos 42
Classificação
Monossacarídeos
Os monossacarídeos têm fórmula estrutural (CH2O)n, em que "n" pode
variar de 3 a 7:
• Triose: C3H6O3
• Tetrose: C4H8O4
• Pentose: C5H10O5
• Hexoses: C6H12O6
• Heptoses: C7H14O7,
sendo os mais importantes as pentoses e hexoses. Alguns dos
monossacarídeos mais relevantes fisiologicamente incluem a glicose, a
frutose, a galactose e a manose. Estrutura da frutose, um monossacarídeo.
Para os seres vivos, as pentoses mais importantes são a ribose e a
desoxirribose, que entram na composição química dos ácidos nucleícos, os quais comandam e coordenam as funções
celulares.
As hexoses são monossacarídeos de 6 carbonos, que obedecem à fórmula geral C6H12O6. As hexoses mais
importantes são a glicose, a frutose e a galactose, principais fontes de energia para os seres vivos. Ricas em energia,
as hexoses constituem os principais combustíveis das células. São naturalmente sintetizadas na fotossíntese, processo
de absorção de energia da luz; a reação geral é:
6 CO2 + 6 H2O -> C6H12O6 + 6O2
Oligossacarídeos
Oligossacarídeos são pequenos polímeros constituídos por um reduzido número de monossacarídeos, tipicamente
dois (dissacarídeos) ou três (trissacarídeos), normalmente não mais de dez. Oligossacarídeos mais longos estão
geralmente associados a proteínas (glicoproteínas).
Exemplos de dissacarídeos incluem a sacarose e a lactose. A rafinose é um trissacarídeo comum.
A sacarose, o "açúcar de cana" ou de beterraba, é constituído por uma molécula de glicose ligada a uma frutose. A
maltose é um dissacarídeo, pois é formada por duas moléculas de glicose. A lactose é encontrada somente no leite.
Resulta da união de uma glicose com uma galactose.
Glícidos 43
Polissacarídeos
Os polissacarídeos são cadeias longas, lineares ou ramificadas, de
monossacarídeos. Os polissacarídeos mais importantes são o amido, a
celulose e o glicogênio. O amido e o glicogénio actuam como reservas
energéticas, enquanto que a celulose é um glícido estrutural. Outro
polissacarídeo estrutural é a quitina, um componente fundamental do
exoesqueleto de insetos.
Ao contrário dos mono e dos dissacarídeos, os polissacarídeos são

insolúveis em água.
A agarose é um polissacarídeo com diversas

aplicações, como na produção de géis de
eletroforese de DNA em laboratório.
Monossacarídeos
Monossacarídeos
Os monossacarídeos, ou monossacáridos, são os glícidos mais
simples. São constituídos por cadeias de carbono hidroxiladas, com a
presença de grupos carbonilo. A posição do grupo carbonilo na cadeia
permite distinguir duas famílias de monossacarídeos: as aldoses e as
cetoses. As aldoses possuem o grupo carbonilo na extremidade da
cadeia de carbono (sendo então um grupo aldeído) e as cetoses
possuem o grupo carbonilo num outro carbono, que não numa
extremidade (sendo então um grupo cetona).
Fisicamente, são substâncias cristalinas, incolores, geralmente de sabor Tabletes de glicose.

adocicado. São solúveis em água e insolúveis em solventes apolares. A
assimetria de distribuição de grupos carbonilo e hidroxilo ao longo da cadeia leva à existência de diversos centros
quirais, pelo que os monossacarídeos apresentam uma estereoquímica complexa.
Os monossacarídeos mais comuns possuem de três a sete carbonos na sua cadeia principal. Em solução aquosa, os
monossacarídeos com cinco ou seis átomos de carbono tendem a formar estruturas cíclicas.
Nomenclatura
Os monossacarídeos podem ser genericamente designados pela família a que pertencem e quanto ao número de
carbonos da sua cadeia. Assim, monossacarídeos com três carbonos são trioses, com quatro carbonos tetroses,
tendo-se pentoses, hexoses e heptoses se possuírem cinco, seis ou sete átomos de carbono, respectivamente. É
acrescentado o prefixo "aldo" ou o prefixo "ceto" conforme a sua família das aldoses ou das cetoses,
respectivamente. Pode ter-se então, por exemplo, aldotrioses, aldopentoses, ceto-hexoses, etc. Note-se a presença do
sufixo "-ose", comum aos oligossacáridos (que por vezes são também designados simplesmente "oses").
Alguns dos monossacarídeos mais representativos encontram-se na figura abaixo. Dentre estes, destaque-se a
D-glucose (uma aldo-hexose), a D-frutose (uma ceto-hexose) e o D-gliceraldeído (uma aldotriose).
Monossacarídeos 44
D-manitol D-xilose L-frutose (ceto-hexose) D-gliceraldeído (aldotriose)

(aldo-hexose) (aldopentose)
D-ribulose (cetopentose) D-fucose (aldo-hexose)
Quiralidade e fórmula de Fischer

Excetuando a di-hidroxiacetona, todos os monossacarídeos possuem átomos de carbono quirais, ou seja, em que os
quatros grupos diretamente ligados ao carbono são diferentes, podendo então apresentar diferentes conformações. O
gliceradeído possui apenas um centro quiral, apresentando dois possíveis enantiômeros, designados D-gliceraldeído
e L-gliceraldeído. Ao desenhar a fórmula estrutural do gliceraldeído no papel, é possível fazê-lo de duas formas
fundamentalmente diferentes: colocando o grupo aldeído no topo e o carbono não-quiral no extremo oposto, o grupo
hidroxilo pode ser colocado do lado direito (isômero D) ou do lado esquerdo (isômero L).
Projeção de Fischer do D-gliceraldeído. Projeção de Fischer do L-gliceraldeído.

Monossacarídeos 45
Esta forma de representação da fórmula estrutural é conhecida como fórmula de projeção de Fischer, ou mais
simplesmente fórmula de Fischer. A disposição dos átomos no plano não é aleatória: assume-se que as ligações
químicas desenhadas na vertical estão atrás do plano do desenho, enquanto que as ligações químicas desenhadas
horizontalmente estão projetadas acima desse plano. As moléculas são representadas com o grupo carbonilo o mais
próximo possível do topo.
A fórmula de Fischer permite comparar de forma simples estruturas de monossacarídeos entre si e com o
gliceraldeído. Considerando-se o centro quiral mais distante do grupo carbonilo, compara-se a posição do grupo -OH
nesse carbono com a posição do grupo -OH nos diferentes enantiômeros de gliceraldeído: atribui-se então a
nomenclatura D- e L- conforme a semelhança com o respectivo enantiômero do gliceraldeído. Uma molécula com n
centros quirais terá 2n estereoisômeros; por exemplo, existem dezasseis aldo-hexoses, sendo oito enantiômeros L- e
oito D-. No entanto, a maioria das aldo-hexoses encontradas em sistemas vivos são D-hexoses.
Os carbonos da cadeia dos monossacarídeos são numerados seguindo a nomenclatura clássica da Química Orgânica,
começando-se no carbono mais próximo do grupo de maior prioridade. Neste caso, tal grupo é o carbonilo. Cada
estereoisômero tem, no entanto, um nome trivial: têm-se a D-glucose, a D-manose, a D-galactose como as
aldo-hexoses mais importantes, existindo outras como a D-talose ou a D-gulose, por exemplo. As tetracetoses e as
pentacetoses obtêm o seu nome a partir das tetra-aldoses e penta-aldoses correspondentes, inserindo a partícula "ul"
no meio no nome: por exemplo, a D-ribulose é a cetose correspondente à aldose D-ribose e a D-xilulose é a cetose
correspondente à aldose D-xilose.
Alguns monossacarídeos são muito semelhantes, diferindo apenas na conformação quiral de um carbono; tais pares
de monossacarídeos são chamados epímeros. A D-glucose e a D-galactose são um exemplo.
Estrutura cíclica
A representação estrutural de Fischer é útil para a distinção de enantiômeros, mas na realidade os monossacarídeos
adotam uma conformação cíclica quando em solução aquosa. Tal conformação ocorre através da ligação covalente
do grupo carbonilo com um dos grupos hidroxilo da própria molécula. Esta reação ocorre com as aldotetroses e com
todos os monossacarídeos com cinco ou mais átomos de carbono.
A reação de um grupo carbonilo com um grupo hidroxilo resulta na formação de compostos conhecidos como
hemiacetais (se o grupo carbonilo é um aldeído) ou hemicetais (se o grupo carbonilo é uma cetona). As
aldo-hexoses podem formar através desta reação anéis de cinco ou seis carbonos, conforme o grupo hidroxilo com
que o aldeído reage. Pela sua semelhança aos compostos orgânicos furano e pirano, com respectivamente cinco e seis
átomos de carbono na sua estrutura, as aldo-hexoses que formam compostos cíclicos são denominadas furanoses e
piranoses. As piranoses são, no entanto, mais estáveis em solução e constituem a forma predominante em
organismos vivos.
Após a reação que forma o hemiacetal ou o hemicetal, podem existir diferentes posições do grupo -OH formado
nesta reação pela redução do carbonilo. Estes diferentes isômeros são denominados anômeros, podendo
interconverter-se em solução numa reação chamada de mutarrotação.
Fórmulas de Haworth e fórmulas conformacionais

Para maior clareza sobre a estrutura e, principalmente, sobre a estereoquímica das furanoses e piranoses, é comum
usar-se a fórmula de perspectiva de Haworth. Nesta, o anel é colocado de forma semelhante à do pirano ou do
furano, mas com um dos lados traçado de forma mais espessa, para demonstrar perspectiva (esse lado estará mais
próximo do leitor). Visualiza-se então um plano formado pelo anel, acima e abaixo do qual se projetam os restantes
grupos; os que estão acima do anel estariam no lado esquerdo numa projeção de Fischer.
Monossacarídeos 46
Conversão da forma linear da D-glucose (projeção de Fischer) na forma em anel (perspectiva de Haworth).
No entanto, o anel não é planar, como pode ser sugerido pela fórmula de perspectiva de Haworth. Tais anéis tendem
a tomar uma de duas conformações, devido à repulsão das nuvens eletrônicas dos átomos dos grupos ligados à cadeia
principal: conformação em cadeira e conformação em barco, sendo a conformação em cadeira a de menor energia
(menor repulsão entre as nuvens eletrônicas).
Existe conversão entre as duas conformações em solução aquosa.
Conformação em cadeira da glucose.
Oligossacarídeos
Oligossacarídeos
Os oligossacarídeos são constituídos por um reduzido número de monossacarídeos, tipicamente dois (dissacarídeos)
ou três (trissacarídeos). Os dissacarídeos são o grupo mais representativo desta classe.
Os oligossacarídeos são primariamente uma fonte de energia para os organismos vivos. Existem oligossacarídeos
que participam em funções estruturais, ao serem ligados a proteínas (glicoproteínas).
Nomenclatura
Alguns oligossacarídeos de maior importância são os dissacarídeos sacarose, maltose e lactose. Estes são nomes
triviais; a nomenclatura oficial segue as seguintes regras:
1. determina-se a conformação do carbono anomérico que efetua a ligação (se é α ou β);
2. determina-se o nome do resíduo não redutor, inserindo a partícula "furano" ou "pirano" conforme a forma do
anel. Por exemplo, fructofuranose;
3. indica-se os números dos dois carbonos que são ligados, entre parênteses, ligados por uma seta. Por exemplo,
(1→2) indica uma ligação entre o carbono C1 de uma molécula e o C2 da segunda;
4. nomeia-se então o segundo resíduo.
A regra repete-se quando os oligossacarídeos são constituídos por mais de duas unidades. Os nomes sistemáticos
podem tornar-se então muito longos, sendo por vezes preferível a adoção de abreviaturas. Como a maioria dos
enantiômeros encontrados em sistemas vivos são D-açúcares e os mais interessantes as piranoses, em geral obvia-se
a menção destes dois parâmetros. Por exemplo a lactose passa a ser Gal(β1→4)Glc em vez de
β-D-galactopiranosil-(1→4)-β-D-glicopiranose.
Dissacarídeos
Um dissacarídeo é formado por dois monossacarídeos ligados através de uma reação de condensação. No processo, é
libertada uma molécula de água. A ligação assim obtida é denominada O-glicosídica, correspondendo à formação de
um acetal a partir de um hemiacetal e de um grupo álcool (hidroxilo) de uma segunda molécula de açúcar. A reação
reversa (de separação do dissacarídeo em dois monómeros) é a hidrólise. Os dissacarídeos têm a fórmula geral
C12H22O11.
A sacarose, o vulgar açúcar usado em culinária, é constituído por uma molécula de glicose ligada a uma de frutose.
A maltose é também um dissacarídeo, formada por duas moléculas de glicose. A lactose é encontrada no leite e
resulta da união de uma glicose com uma galactose.
Sacarose
A sacarose é composta por uma molécula de α-D-glicose e uma
de β-D-frutose, tendo os átomos de carbono C1 da glicose e C2 da
frutose participando na ligação glicosídica. O seu nome
sistemático é α-D-glucopiranosil-(1→2)-β-D-fructofuranose
(abreviado Glc(α1→2β)Fru). É conhecida como o comum açúcar,
sendo extraído para distribuição comercial da cana-do-açúcar
(Sacharum officinarum) e da beterraba (Beta vulgaris).
A sacarose é um açúcar não redutor pois ambos os grupos Molécula de sacarose.

químicos de natureza redutora dos monômeros que a constitui
participam na ligação glicosídica. Assim, a sacarose não pode formar polímeros. A ligação glicosídica pode ser
hidrolisada, mas é muito estável: uma solução aquosa de sacarose mantém-se estável durante vários anos. Um
conjunto de diferentes enzimas conhecidas como sacarases hidrolisam a ligação glicosídica da sacarose a uma
velocidade muito superior.
Em mamíferos, a sacarose é digerida no estômago por hidrólise ácida. A hidrólise ácida é também usada em
laboratório para obter glucose e frutose da sacarose. A sacarose que não é digerida até chegar ao intestino delgado
pode ser hidrolisada por outras glicosilases presentes nas membranas citoplasmáticas das células epiteliais de
microvilosidades no duodeno. A glucose e frutose resultantes da hidrólise da sacarose são rapidamente absorvidas no
intestino delgado para a corrente sanguínea. É por isso uma fonte de energia química rápida (com um conteúdo de
17kJ/g), causando a subida nos níveis sanguíneos de glucose logo após a ingestão.
Em bactérias e alguns animais, a enzima invertase hidrolisa a sacarose.
Maltose
A maltose (nome sistemático
α-D-glicopiranosil-(1→4)-D-glicopiranose, Glc(α1→4)Glc) é
formada por duas moléculas de glicose ligadas por uma ligação
glicosídica α(1→4). Pode polimerizar-se com mais monômeros de
glucose, formando pequenos polímeros conhecidos como dextrinas
(ou maltodextrinas) e eventualmente amido.
Tal como a sacarose, a maltose pode ser hidrolisada com ácido ou

Molécula de maltose.
enzimaticamente, neste caso pela enzima maltase, resultando duas
moléculas de glicose por molécula de maltose.
A maltose é produzida em cereais em germinação, tais como a cevada, num processo relevante na fermentação
alcoólica de bebidas. Na maltagem da cevada, a concentração de malte é maximizada neste cereal; a maltose é então
usada pelas leveduras durante a fermentação, produzindo etanol e dióxido de carbono.
Lactose
A lactose (β-D-galactopiranosil-(1→4)-β-D-glicopiranose,
Gal(β1→4)Glc) é composta por uma molécula de β-D-glicose e
uma de β-D-galactose ligadas por uma ligação glicosídica β(1→4).
É conhecida vulgarmente por "açúcar do leite" pois constitui entre
2 e 8% dos sólidos presentes no leite.
A hidrólise da lactose é feita pela enzima lactase (β(1→4) Molécula de lactose.
dissacaridase), produzida nas vilosidades intestinais. A glucose e
galactose resultantes são absorvidas para a corrente sanguínea.
Como a principal ocorrência da lactose é no leite, na maioria dos mamíferos a produção de lactase decresce
gradualmente com a idade, passando a ser incapazes de metabolizar a lactose. Alguns povos têm porém uma versão
de lactase que é funcional após a infância; o leite faz parte da dieta humana em diversas regiões do globo.
Trealose
A trealose (α-D-glicopiranosil-α-D-glicopiranose,
Glc(α1→1α)Glc) é um dissacarídeo não redutor de glicose, tal
como a sacarose. Está presente na hemolinfa (sistema circulatório)
de insetos, sendo uma fonte de energia rapidamente disponível
para o voo. Pode também ser sintetizada por fungos e plantas.
Pode ser hidrolisada pela enzima trealase, originando duas
moléculas de glicose por uma de trealose.
Molécula de trealose.
Polissacarídeos 49
Polissacarídeos
Polissacarídeos
Os polissacarídeos são polímeros longos constituídos por monossacarídeos. Enquanto que mono e oligossacarídeos
são usados no metabolismo energético, os polissacarídeos estão envolvidos não só no metabolismo energético como
também na construção de estruturas celulares. Os açúcares simples têm uma disponibilidade imediata para suprir
déficits energéticos num organismo; em contraste, os polissacarídeos são reservas de energia, em que a sua hidrólise
é necessária para haver disponibilidade de açúcares no metabolismo.
Quanto à sua constituição química, os polissacarídeos podem ser divididos em homopolissacarídeos (constituídos
por um só tipo de monômero) e heteropolissacarídeos (constituídos por diferentes tipos de monômeros).
Celulose
A celulose, conhecida vulgarmente por fibra, encontra-se apenas
em plantas, sendo um constituinte das paredes celulares. É um
homopolissacarídeo de β-glicose, o que lhe confere uma estrutura
mais rígida que ligações entre α-glicose. Os mamíferos são
incapazes de digerir a celulose mas esta é uma importante parte da
dieta humana, ao ajudar à limpeza do tracto intestinal.
Unidade básica de construção do polissacarídeo
celulose, mostrando a ligação entre β-glicose.
Amido
O amido é a reserva energética das plantas. É um
homopolissacarídeo formado por α-glicose. Encontra-se em duas
formas: amilose e amilopectina.
Estrutura básica da amilose, mostrando a natureza

Glicogênio linear do polímero.
O glicogênio é um homopolissacarídeo ramificado, constituído por
glicose, sendo a principal reserva energética em animais. Os
humanos têm a capacidade de armazenar pequenas quantidades de
glicogênio no fígado e nos músculos. É sintetizado quando os
níveis de glicose no sangue são altos; essa síntese é estimulada
pela insulina, produzida no pâncreas.
Estrutura básica da amilopectina, mostrando a
ramificação do polímero

Lípidos 50
Lípidos
Lípidos
Os lipídios (ou lípidos) são moléculas orgânicas
anfipáticas (há exceções) contendo cadeias de
hidrocarbonetos, que são responsáveis pela sua baixa
solubilidade em água. A palavra vem do grego lipos,
que significa gordura.
Os lipídios têm várias funções biológicas diversas
como a formação de membranas, reserva energética
(devido à forma altamente reduzida do carbono
(hidrocarboneto) e sinalização celular.
Índice
Neste capítulo será abordado diferentes classes desta molécula e suas respectivas funções.
• Ácidos gordos
• Acilgliceróis
• Fosfolípidos
• Ceras
• Esfingolípidos
• Outros lípidos de membrana
• Eicosanóides
• Esteróis e derivados
Ácidos gordos 51
Ácidos gordos
Ácidos gordos
Os ácidos gordos (Portugal) ou ácidos graxos (Brasil) podem ser
caracterizados quimicamente por conterem um ácido carboxílico ligado
a uma "cauda" de hidrocarboneto que varia em tamanho e saturação.
Na natureza, os ácidos palmítico e esteárico (16 e 18 carbonos
respectivamente) são os ácidos graxos saturados mais abundantes. Do
ponto de vista energético, o ácido graxo é um excelente "reservatório"
de energia, haja visto que os carbonos que o compõe estão
extremamente reduzidos.
Os ácidos gordos cumprem diversas funções: são precursores de outros

lípidos, como os eicosanóides, e fazem parte da constituição de lípidos Representação esquemática de uma micela.
estruturais, como os fosfolípidos. Além disso, a sua oxidação a CO2 e

H2O liberta uma grande quantidade de energia metabólica.
Possuem normalmente entre quatro e 36 carbonos na cadeia alifática.
Esta pode conter apenas ligações simples ou apresentar ligações duplas Estrutura do ácido palmítico.
nalguns pontos. Também pode apresentar pequenas ramificações
(grupos metilo), anéis com três carbonos e grupos hidroxilo.
Estrutura do ácido esteárico.
Tipos de ácidos graxos
Ácidos graxos saturados

Os ácidos graxos saturados são aqueles que não possuem dupla ligação entre seus átomos de carbono ou outro grupo
funcional ao longo da cadeia. Geralmente possuem uma forma reta, o que permite seu armazenamento de forma
muito eficiente.
Veja alguns do ácidos graxos mais comuns na tabela abaixo:
Nome comum Nome sistemático Estrutura Notação Ponto de fusão (°C)
Ácido butírico Ácido butinóico CH3(CH2)2COOH 4:0
Ácido capróico Ácido hexanóico CH3(CH2)4COOH 6:0
Ácido caprílico Ácido octanóico CH3(CH2)6COOH 8:0
Ácido cáprico Ácido decanóico CH3(CH2)8COOH 10:0
Ácido láurico Ácido dodecanóico CH3(CH2)10COOH 12:0 44,2
Ácido mirístico Ácido tetradecanóico CH3(CH2)12COOH 14:0 53,9
Ácido palmítico Ácido hexadecanóico CH3(CH2)14COOH 16:0 63,1
Ácido esteárico Ácido octadecanóico CH3(CH2)16COOH 18:0 69,6
Ácido araquídico Ácido eicosanóico CH3(CH2)18COOH 20:0 76,5

Ácidos gordos 52
Ácido beênico Ácido docosanóico CH3(CH2)20COOH 22:0 86,0
Ácido palmitoleico Ácido cis-9-hexadecenóico CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH 1 - 0,5

16:1Δ9
Ácido oleico Ácido cis-9-octadecenóico CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH 13,4

18:1Δ9
Ácido linoleico Ácido cis-,cis-9,12-octadecadienóico CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH 18:2Δ9,12 1 - 5
O termo "saturado" se refere ao hidrogênio, isto é, um ácido graxo saturado é aquele no qual todos os carbonos (da
cadeia de hidrocarbonetos) estão ligados a dois hidrogênios, exceto ao último carbono que deve estar ligado a três
hidrogênios.
Ácidos graxos insaturados

Os ácidos graxos insaturados seguem o
mesmo padrão dos ácidos graxos saturados,
exceto pela existência de uma ou mais
duplas ligações ao longo da cadeia. A dupla
ligação ocorre entre carbonos (-CH=CH-) e
de forma alternada, isto é, um único átomo
de carbono só forma uma dupla ligação (do
tipo -CH=CH-CH=CH- e nunca
-CH=C=CH).
A dupla ligação pode ter duas

configurações; se o ácido graxo adquirir
uma forma "linear", é dito que a ligação tem
uma "configuração trans", mas se o ácido
Comparação entre isômeros trans e cis
graxo forma uma "quina" a ligação possui
configuração cis.
Uma configuração cis quer dizer que os átomos de carbonos adjacentes estão do mesmo lado da dupla ligação. A
rigidez da dupla ligação torna o ácido graxo menos flexível. Quanto maior for o número de duplas ligações, maior é
a curva do ácido graxo. Um notável papel desempenhado pela ligação cis ocorre nas membranas biológicas: como
essas membranas são constituídas por lipídios e esses, na sua maioria, possuem ácidos graxos como constituintes
estruturais, o número total de ligações cis em uma membrana vai influenciar sua fluidez (flexibilidade).
Já uma configuração trans, por sua vez, significa que os dois átomos de carbonos em ambas as extremidades da
dupla ligação estão do lado oposto. Como consequência, não há dobramento de cadeia, e sua conformação é muito
semelhante a de um ácido graxo saturado.
Os ácidos graxos insaturados de ocorrência natural normalmente possuem configuração cis. A maioria dos ácidos
graxos de configuração trans não é encontrada na natureza e sim em gorduras que passaram por processos artificiais,
especialmente como produto minoritário da hidrogenação de gorduras insaturadas (que consiste em reduzir as
ligações duplas de ácidos cis a ligações simples).
Alimentos contendo ácidos gordos insaturados podem sofrer, por exposição prolongada ao ar, oxidação nas ligações
duplas, resultando na quebra da cadeia de carbonos na zona dessa ligação e consequente formação de aldeídos de
cadeia curta, de sabor e odor desagradável (o ranço). tanto a cadeia de ácidos saturados, quanto a cadeia de ácidos
insaturados são importantes para manterem a membrana em equilíbrio, assim desenvolvendo as suas funções.
Ácidos gordos 53
Nomenclatura
O carbono da cadeia hidrofóbica
diretamente ligado ao carbono do grupo
carboxílico é convencionado como
carbono-alfa (α), enquanto que o carbono da Diagrama mostrando a convenção de nomenclatura dos carbonos num ácido gordo,
extremidade oposta é o carbono-ômega (ω). exemplificando com o ácido estearidônico.
A numeração dos carbonos inicia-se no

carbono do grupo carboxílico; o carbono-α é então o carbono-2.
A presença de ligações duplas numa cadeia de ácido gordo é denotada pelo seu número separado do número de
carbonos da cadeia principal por dois pontos. Por exemplo, o ácido oleico, que contém 18 carbonos e uma ligação
dupla, denota-se 18:1. O ácido esteárico tem o mesmo número de carbonos, mas nenhuma ligação dupla, sendo por
isso 18:0.
É também normalmente interessante denotar a posição das ligações duplas ao longo da cadeia. Assim, a posição é
denotada por um delta (Δ) em sobrescrito. Por exemplo, um ácido gordo com uma cadeia de 22 carbonos e duas
ligações duplas, uma entre os carbonos 9 e 10 e outra entre os carbonos 13 e 14, será denotado 22:2(Δ9,13).
Os ácidos gordos mais comuns têm número par de carbonos; as ligações duplas, se presentes, raramente são
conjugadas e encontram-se normalmente entre os carbonos 9 e 10 e também entre os carbonos 12 e 13 e os carbonos
14 e 15. Os ácidos gordos insaturados produzidos naturalmente têm usualmente as suas ligações duplas na
conformação cis; em determinadas condições (como nas reações de hidrogenação de alguns óleos ou no processo
digestivo de ruminantes), são formadas ligações trans. As chamadas "gorduras trans" devem o seu nome a eta
característica e são consideradas prejudiciais à saúde por o seu consumo estar ligado ao aumento de colesterol "mau"
(LDL).
Os ácidos gordos apresentam baixa solubilidade em água e são mais insolúveis quanto maior for a cadeia alifática e
menor o número de ligações duplas nesta.
Comportamento em solução
Em solução aquosa, os ácidos gordos
tendem a agrupar-se em estruturas
globulares denominadas micelas, em que a
zona do ácido carboxílico ("cabeça") se
situa na zona externa da micela, por ser a
parte hidrofílica da molécula, enquanto que
as "caudas" (hidrofóbicas) apontam para o
interior da micela, evitando o contato com o
solvente polar. Também pode ocorrer a
formação de bicamadas, com a mesma
organização das micelas mas
estruturando-se formando duas camadas,
com as "caudas" voltadas para o lado
Efeito da insaturação numa bicamada lipídica. A presença de ácidos gordos
interno da bicamada. A estrutura em
insaturados cis aumenta a fluidez da membrana.
bicamada permite a existência de
membranas que compartimentalizam a
célula e a separam do meio exterior.
Ácidos gordos 54
A presença de ácidos insaturados na bicamada lipídica influencia a fluidez da membrana. Uma bicamada composta
apenas por ácidos gordos saturados apresenta um empacotamento denso, em que as cadeias longas de carbonos
interagem intimamente através de ligações de van der Waals. Por esta razão, gorduras saturadas de cadeia longa são
normalmente sólidas à temperatura ambiente (25°C). A presença de ligações duplas cis (mas não trans) introduz um
ângulo na estrutura do ácido gordo que diminui a ordem do empacotamento e o número de interações de van der
Waals entre as cadeias. Como consequência, a estrutura da bicamada torna-se mais "aberta" e fluida, sendo
necessária menos energia para perturbar o empacotamento dos ácidos gordos. Por esta razão, gorduras insaturadas
são usualmente líquidas à temperatura ambiente.
Acilgliceróis
Obs.: Esta página encontra-se em Português europeu. Alguns
termos, como "ácido gordo", podem ser traduzidos, no Brasil,
como "ácidos graxos".
Os acilgliceróis (ou gorduras apolares) contêm glicerol
(propanotriol) unido a um ou vários ácidos gordos através de ligações
éster. Os mais abundantes são os triglicéridos (triacilgliceróis),
também simplesmente chamados gorduras (ou ainda gorduras neutras).
Geralmente o ácido gordo insaturado, quando existente, localiza-se no Fórmula estrutural geral de um triacilglicerol, em
que X1, X2 e X3 são ésteres de ácidos gordos.
meio da molécula de triglicérido. Existem também diacilgliceróis
(diglicéridos), possuindo apenas dois ácidos gordos.
Os triacilgliceróis podem ser simples ou mistos, conforme sejam

compostos por apenas um tipo de ácido gordo ou diferentes ácidos
gordos. Os triacilgliceróis simples recebem nomes correspondentes aos
ácidos gordos que os compõem. Por exemplo, a trimistirina é um
triacilglicerol simples contendo três ésteres de moléculas de ácido
mirístico. Quando os ácidos gordos ligados aos carbonos 1 e 3 da
molécula de glicerol num triacilglicerol misto são diferentes, este
apresenta quiralidade.
Fórmula estrutural da trimistirina, um

triacilglicerol simples.
Acilgliceróis 55
Propriedades físicas
Apesar de o glicerol e os ácidos gordos serem moléculas polares, os
triacilgliceróis não o são. Os grupos polares do glicerol e dos ácidos
formam as ligações éster que os unem. Como resultado, os
triacilgliceróis são muito insolúveis em água. Têm também uma
Exemplo de triacilglicerol misto, composto por
densidade inferior à da água à temperatura ambiente.
(do topo) ésteres de ácido palmítico, ácido oleico
e ácido alfa-linoleico. O carbono assinalado com
* é um centro quiral.
No metabolismo e alimentação
Os organismos vertebrados armazenam estas gorduras em células especializadas chamadas adipócitos, que são quase
totalmente preenchidas por gotículas de triacilgliceróis. Tanto em plantas como em animais, servem como uma
eficiente reserva de energia metabólica.
Obtém-se mais energia metabólica a partir de uma determinada quantidade de triacilgliceróis do que da mesma
quantidade de polissacarídeos essencialmente por duas razões:
• Os polissacarídeos, quando armazenados na célula, precisam de se encontrar hidratados, ou seja, têm diversas
moléculas de água associadas (2 g de água por cada grama de polissacarídeo). Em contrapartida, os
triacilgliceróis, por serem apolares, estão armazenados sem essa camada de hidratação, de forma mais condensada
nos adipócitos.
• Por serem compostos maioritariamente por longas cadeias de carbonos ligadas apenas a hidrogênios, os
triacilgliceróis encontram-se num estado mais reduzido que os polissacarídeos (que possuem diversos átomos de
oxigênio). Assim, ao fazer-se a oxidação destes compostos, obtém-se mais do dobro da energia a partir de
triacilgliceróis que de polissacarídeos, por grama de composto.
Apesar de ambos serem utilizados como reservas de energia, os polissacarídeos e as gorduras têm funções
essencialmente diferentes. Quando o organismo precisa de energia rapidamente disponível, recorre às reservas de
polissacarídeos: o seu catabolismo origina açúcares facilmente assimiláveis e utilizáveis em vias catabólicas como a
glicólise. Por outro lado, as gorduras são reservas de "longo prazo", de catabolismo mais lento. Além desta função,
as reservas de gorduras são essenciais no isolamento térmico de alguns animais, como o urso polar: é a camada
adiposa que permite resistir às baixas temperaturas árticas, atuando como isolante térmico.
Encontram-se triacilgliceróis em diversos alimentos. A maior fonte na alimentação provém de óleos vegetais, como
o azeite ou o óleo de sésamo (tipicamente contendo triacilgliceróis insaturados) e gorduras animais (tipicamente
saturadas).
Fosfolípidos 56
Fosfolípidos
Fosfolípidos
Um dos principais componentes estruturais da membrana celular são os fosfolípidos. Os fosfolípidos mais comuns
são os glicerofosfolípidos, compostos por dois ácidos gordos e um grupo fosfato ligados a uma molécula de glicerol
por ligações éster, à semelhança do que acontece com os triacilgliceróis. Existe ainda um grupo polar adicional
ligado ao glicerol através do fosfato: esta ligação ao glicerol é, mais especificamente, uma ligação fosfodiéster.
Existem também os esfingolípidos, que utilizam esfingosina em vez de glicerol (e contêm apenas um ácido gordo).
No entanto, nem todos os esfingolípidos possuem um grupo fosfato (ou seja, nem todos são considerados
fosfolípidos).
A presença do grupo fosfato e do grupo polar a ele ligado nestas
moléculas confere-lhes uma característica muito importante: em vez de
serem totalmente apolares, como os triacilgliceróis, são anfipáticas, ou
seja, possuem uma zona polar e uma apolar. Numa solução aquosa,
moléculas anfipáticas tendem a agrupar-se de forma a que as suas
partes apolares não estejam, tanto quanto possível, em contato direto
Esquema geral de um glicerofosfolípido. com as moléculas de água. Os grupos polares, no entanto, "preferem"
"X" representa um grupo polar (por estar em contato com a água. Isto acontece por a água ser também uma
exemplo serina, colina ou ainda
molécula polar, como já se viu no capítulo sobre esta molécula. Por
etanolamina.
causa desta propriedade, os fosfolípidos tendem a agrupar-se de duas
formas distintas:
• em bicamada, ou seja, formando uma "sanduíche" em que as

"cabeças" polares dos fosfolípidos se encontram em contato com o
meio externo (aquoso) e as "caudas" apolares se refugiam entre as
duas camadas formadas pelas "cabeças";
• em micela, em que existe apenas uma camada de fosfolípidos; para
Distribuição dos fosfolípidos em solução aquosa.
que as caudas apolares não estejam em contato com o meio aquoso,
1: bicamada; 2: micela. P: camada polar formada estas estruturas tomam uma forma esférica.
pelas "cabeças" dos fosfolípidos; U: zona apolar
("caudas").
Glicerofosfolípidos
Como referido acima, os glicerofosfolípidos são os fosfolípidos mais abundantes em membranas celulares.
Diferentes grupos polares podem ligar-se ao glicerol através da ligação fosfodiéster, conferindo diferentes cargas
elétricas à "cabeça" do fosfolípido e, consequentemente, à superfície da membrana celular. É também a presença
deste grupo que determina a nomenclatura trivial dos glicerofosfolípidos. Por exemplo, se o grupo for colina,
teremos fosfatidilcolina; se for serina, fosfatidilserina, etc. Existem na realidade diversas fosfatidilcolinas,
fosfatidilserinas, etc, dependendo dos ácidos gordos que compõem a parte apolar da molécula, pelo que a diversidade
de glicerofosfolípidos pode ser muito grande. Em geral, possuem um ácido gordo saturado ligado ao carbono 1 do
glicerol e um insaturado no carbono 2 (estando o grupo fosfato ligado ao carbono 3).
Encontram-se na tabela abaixo alguns exemplos de glicerofosfolípidos:
Fosfolípidos 57
Nome Grupo polar Fórmula estrutural
Ácido fosfatídico hidrogênio
Fosfatidiletanolamina etanolamina
Fosfatidilcolina colina
Fosfatidil-L-serina L-serina
Fosfatidilglicerol glicerol
Fosfatidilglicerofosfato fosfato de glicerol
Cardiolipina fosfatidilglicerol
(difosfatidilglicerol)
Fosfatidilinositol-3,5-bisfosfato 3,5-bisfosfato de inositol
Esfingolípidos contendo fosfato (esfingomielina)

Os esfingolípidos são estruturalmente semelhantes aos
glicerofosfolípidos, possuindo uma cabeça polar e duas caudas
apolares. No entanto, em vez de glicerol, possuem esfingosina, e uma
das caudas não é um ácido gordo mas sim parte da cadeia de
Estrutura da esfingosina.
esfingosina.
Fosfolípidos 58
A esfingosina é um aminoálcool linear de cadeia longa (dezoito

carbonos) que, como o nome indica, possui um grupo álcool (-OH) e
um amina (-NH2) na sua estrutura, além de uma ligação dupla entre os
carbonos 4 e 5. O grupo amina liga-se a um ácido gordo, enquanto que
o grupo álcool se liga a um grupo polar.
Existem esfingolípidos contendo fosfato ligado a um grupo polar, tal
como nos glicerofosfolípidos, e esfingolípidos sem fosfato. Nesta
seção descrevem-se os primeiros, normalmente conhecidos como Estrutura de esfingomielina contendo fosfocolina.
esfingomielinas; os restantes esfingolípidos serão abordados no A preto: esfingosina; a azul: resíduo de ácido
capítulo sobre outros lípidos de membrana. gordo (grupo acilo); a vermelho: fosfocolina.
As esfingomielinas possuem, como dito, um grupo polar ligado à

esfingosina através de uma ligação fosfodiéster. O grupo polar é normalmente colina ou etanolamina (o conjunto
grupo polar + grupo fosfato é geralmente designado fosfocolina e fosfoetanolamina, respectivamente).
Comportam-se estruturalmente como os glicerofosfolípidos, encontrando-se em membranas de células animais. O
nome "esfingomielina" provém da predominância destes lípidos na mielina.
Ceras
As ceras são lípidos que por hidrólise libertam 1 mol de ácido gordo
de cadeia longa e 1 mol de álcool alifático de cadeia longa por mole de
cera. Tal como os acilgliceróis, os ácidos gordos e os álcoois são
ligados por ligações éster.
Possuem estrutura linear, o que facilita a agregação entre as moléculas,
formando cadeias hidrofóbicas. Têm um alto ponto de fusão (entre 60 e
100ºC). Estas características conferem funções impermeabilizantes e
estruturais às ceras.
São segregadas por diversos organismos, particularmente em situações Favo de cera de abelha.
que necessitem de resistência à evaporação de água. Por exemplo, as
aves possuem glândulas que segregam ceras utilizadas para impermeabilização das suas penas. Também é conhecida
a cera de abelha, utilizada por este insecto para construir os favos em colmeias, necessários para a sua reprodução.

Esfingolípidos 59
Esfingolípidos
Esfingolípidos são lípidos complexos em que o glicerol é substituído pela esfingosina,que é um aminoácido de
cadeia longa e hidroxilada. Normalmente atuam como antigênios de superfície nas biomembranas.
Vitaminas
O que são vitaminas
As vitaminas são nutrientes importantes para o nosso organismo. São de extrema importância para o bom
funcionamento do nosso organismo, principalmente, porque ajuda a evitar muitas doenças.
Elas não são produzidas pelo organismo e, portanto, devem ser adquiridas através da ingestão de alimentos (frutas,
verduras, legumes, carnes etc). A falta de vitaminas pode acarretar em diversas doenças (avitaminoses). Elas podem
ser de dois tipos: hidrossolúveis (solúveis em água e absorvidas pelo intestino) e lipossolúveis (solúveis em gorduras
e absorvidas pelo intestino com a ajuda dos sais biliares produzidos pelo fígado).
Classificação das vitaminas

Hidrossolúveis
• tiamina (vitamina B1)
• riboflavina (vitamina B2)
• ácido pantotênico (vitamina B5)
• piridoxina, piridoxamina e piridoxal (Vitamina B6)
• ácido fólico (vitamina B9)
• cobalamina (vitamina B12)
• ácido ascórbico (vitamina C)
• biotina (vitamina B8)
• protosoárina (vitamina B3)
Lipossolúveis
• Vitamina A
• Vitamina D
• Vitamina E
• Vitamina K
Tabela de Vitaminas
Vitaminas 60
Vitaminas Fontes Doenças Funções no organismo

provocadas pela carência
(avitaminoses)
a Espinafre, leite, manteiga, cenoura, problemas de visão, secura da pele, diminuição de glóbulos
mamão e tomate. vermelhos.
d Leite, atum, manteiga, óleo de fígado raquitismo e osteoporose regulação do cálcio do sangue e dos
de peixe. ossos
K Exemplo deficiência na coagulação do sangue, hemorragias. atua na

coagulação do sangue, previne osteoporose.
B1 Pães, feijão, soja, ovos, fígado. beribéri atua no metabolismo energético dos açúcares
B2 Leite, queijo, iogurte, vegetais verdes inflamações na língua, anemias, seborreia atua no metabolismo de
folhosos, frutas, pão, cereais e vísceras enzimas, proteção no sistema nervoso.
'B6 Carnes, grãos integrais e levedo. seborreia, anemia, distúrbios de crescimento crescimento,
proteção celular, metabolismo de gorduras e proteínas, produção
de hormônios
B12 fígado, carnes anemia perniciosa formação de hemácias e multiplicação celular
C laranja, limão, abacaxi, kiwi, acerola, escorbuto atua no fortalecimento de sistema imunológico,
morango. aumenta a absorção do ferro pelo intestino.
Ácidos nucleicos
Ácidos nucleicos
Os ácidos nucléicos são macromoléculas compostas por monômeros denominados nucleotídeos descoberto por
Johan Friedrich Miescher (foto) em 1869. De um ponto de vista bioquímico, os ácidos nucléicos têm a importante
função de armazenar a informação gênica de uma célula e também é capaz de formar estruturas intracelulares. O
ácido desoxirribonucléico (ADN) e ácido ribonucléico (ARN) são os principais ácidos nucléicos encontrados na
terra.
Os ácidos nucléicos são normalmente encontrados na forma de fita simples ou
dupla, mas estruturas com três ou mais fitas também são possíveis. Dentro da
célula o DNA normalmente se encontra com dupla fita, no entanto, alguns
vírus contem DNA de fita simples, o RNA encontra-se predominante na
forma de fita simples o que permite que este dobre sobre si mesmo para
formar estruturas terciárias de modo semelhante às proteínas. A diferença
entre o DNA e RNA está em seus monômeros constituintes que será abordado
em maiores detalhes mais adiante.
Índice
• Nucleótidos
• ADN
• ARN
Friedrich Miescher
Nucleótidos
São as unidades fundamentais dos ácidos nucléicos. Ligam-se uns aos outros através de ligações fosfodiéster,
formando cadeias muito longas com milhões de resíduos de comprimento. Além de participarem da estrutura dos
ácidos nucléicos, os nucleotídeos atuam também como componentes na estrutura de coenzimas importantes no
metabolismo oxidativo da célula, e como forma de energia química - ATP, por exemplo. Atuam ainda como
ativadores e inibidores importantes em várias vias do metabolismo intermediário da célula.
By: Philipe do Vale Oliveira
Fosforilação oxidativa 63
Fosforilação oxidativa
Faz parte da quarta etapa da respiração celular, denominada cadeia transportadora de elétrons e fosforilação
oxidativa. Nesta etapa ocorrem fenômenos de oxidação-redução, oncd é libertada energia proveniente da cadeia
transportadora de elétrons. Essa energia vai servir para fosforilar o ADP, formando ATP.
O código genético
Este livro ou módulo precisa ser formatado segundo o modelo wiki e/ou organizado conforme as convenções do Wikilivros. (discuta)
Por favor ajude a formatar este módulo de acordo com as diretrizes estabelecidas no livro de estilo.
Editor: considere colocar o mês e o ano da marcação.
A informação genética é estocada no DNA por meio de um código (o código genético) no qual a seqüência de bases
adjacentes determina a seqüência de aminoácidos no polipeptídeo codificado. O código genético, então é um
dicionário que fornece a correspondência entre uma seqüência de bases nucleotídicas e uma seqüência de
aminoácidos. Código genético=Receita genética (“livro de receitas de proteínas”). Em teoria, são possíveis variações
quase infinitas na disposição das bases ao longo de uma cadeia polinucleotídica. Uma vez que existem 20
aminoácidos diferentes e apenas quatro bases diferentes de RNA, uma única base não pode especificar cada
aminoácido. Em qualquer posição existem quatro possibilidades (A, T, C, G). Assim, existem 4 n combinações
possíveis em uma seqüência de n bases. Dessa forma, aminoácidos específicos não podem ser determinados por
duplas de bases, porque são possíveis apenas 16 ou 42
pares diferentes. Entretanto, se trincas de bases forem traduzidas em aminoácidos,
há 4 3 combinações possíveis de trincas, ou seja, 64 combinações podem ser obtidas, mais do que o suficiente para
especificar cada aminoácido. O código genético foi decifrado em 1953. Watson e Crick demonstraram, de modo
elegante e apurado, que o código consiste em códons, cada um composto por uma trinca de bases nitrogenadas
(tripletes). Dos 64 códons (RNAm) possíveis, três indicam o fim de um gene, e são conhecidos como códons
finalizadores (ou sem sentido) porque designam o termino da tradução do mRNA neste ponto. São o UAA, o UGA e
o UAG. Os outros 61 especificam aminoácidos. Como existem apenas 20 aminoácidos essenciais, isto significa que a
maioria dos aminoácidos pode ser especificada por mais de um códon. Por exemplo, a leucina e a arginina são
especificadas por seis códons. Apenas a metionina e o triptofano são cada um deles especificado por um único códon
O código genético é, portanto, dito “redundante” (ou degenerado). Embora um determinado aminoácido possa ser
especificado por mais de um códon, cada códon só pode designar um aminoácido. Essa redundante descoberta é
fundamental para, entre outras coisas, compreendermos que nem toda alteração no código genético leva a uma
doença. Uma alteração de TTT para TTC, por exemplo, não deverá causar absolutamente nenhuma alteração no
fenótipo de um individuo, porque ambos codificam o mesmo aminoácido. Porém há alterações na seqüência de
ácidos nucléicos que podem resultar em um aminoácido inapropriado sendo inserido na cadeia polipeptídica,
potencialmente causando uma doença ou mesmo a morte do organismo. Uma característica significativa do código
genético é ser “universal”, ou seja, virtualmente todos os organismos vivos usam os mesmos códigos de DNA para
especificar aminoácidos. Uma exceção conhecida a esta regra é a das mitocôndrias, as quais têm suas próprias
moléculas de DNA extranuclear. Vários códons do DNA mitocondrial codificam aminoácidos diferentes dos códons
do DNA nuclear. O código genético é extremamente conservado. Os mesmos trípletes correspondem aos mesmos
aminoácidos, seja em seres humanos, seja em bactérias. A correspondência entre códons específicos e aminoácidos é
conhecida como código genético. . Em síntese pode-se dizer que o Código Genético tem as seguintes características:
- Especificidade - Universalidade - Redundância A informação genética está contida no DNA dos cromossomos
dentro do núcleo celular, mas a síntese de proteínas, durante a qual a informação codificada no DNA é usada, ocorre
no citoplasma. Devido à compartimentalização das células eucarióticas, a transferência de informação do núcleo para
o citoplasma é um processo muito complexo. Enquanto o DNA se forma e se replica no núcleo da célula, ocorre no
citoplasma a síntese de proteínas. A informação contida no DNA deve, portanto, ser transportada para o citoplasma,
e assim usada para ditar a composição das proteínas. Isto envolve dois processos, transcrição e tradução.
Resumidamente, o código do DNA é transcrito para o RNA mensageiro, que então deixa o núcleo para ser traduzido
em proteínas. RNA Existem três tipos principais de RNA que participam do processo da síntese protéica: RNA
ribossômico (RNAr), RNA de transferência (RNAt) e RNA mensageiro (RNAm). Assim como o DNA, esses três
tipos de RNA são moléculas poliméricas não ramificadas, compostas de mononucleotídeos unidos por ligações
fosfodiéster. Entretanto, eles diferem do DNA em vários aspectos; por exemplo, são consideravelmente menores, e
contêm ribose em vez de desoxirribose e uracil em vez de timina. Os três principais tipos de RNA diferem um do
outro em termos de tamanho, função e modificações estruturais especiais. RNA ribossômico: é encontrado em
associação com uma série de proteínas diferentes, como componente dos ribossomos, as estruturas complexas que
servem como sítios para a síntese de proteínas. No citosol eucariótico, existem quatro espécies de RNAr de tamanhos
diferentes (28S, 18S, 5,8S e 5S). ["S" é a unidade Svedberg, relacionada ao peso molecular do composto]. Juntos
constituem até 80% do RNA da célula. RNA de transferência: é a menor das três prinicipais moléculas de RNA (4S),
tem entre 74 e 95 resíduos de nucleotídeos de tamanho, e forma de trevo. Existe no mínimo um tipo específico de
molécula de RNAt para cada um dos 20 aminoácidos comumente encontrados nas proteínas. Juntos, eles constituem
cerca de 15% do RNA da célula. As moléculas de RNAt contém bases incomuns que possuem extenso pareamento
de bases intracadeia. Cada RNAt serve como um "adaptador", que transporta seu aminoácido específico ao sítio de
síntese de proteínas. Lá, ele reconhece o termo do código genético que especifica a adição de seu aminoácido à
cadeia peptídica em formação. RNA mensageiro: compreende somente cerca de 5% do RNA da célula e é o tipo
mais heterogêneo de RNA em termos de tamanho. O RNAm transporta a informação genética do DNA ao citosol,
onde é usado como molde para a síntese de proteínas. As características estruturais especiais do RNAm eucariótico
incluem uma longa seqüência de nucleotídeos adenina (uma "cauda poli-A") no 3'-terminal da cadeia de RNA, mais
uma "cabeça" no 5'- terminal ( cap 5’). TRADUÇÃO Um grande número de componentes são requeridos para a
síntese da cadeia polipeptídica. Estes incluem todos os aminoácidos que são encontrados no produto final, o RNAm
a ser traduzido, os RNAt, ribossomos funcionais, fontes de energia e fatores proteicos necessários à iniciação,
elongação e terminação da cadeia polipeptídica. A tradução é o processo pelo qual o mRNA fornece um molde para
a síntese de um polipeptideo. O mRNA é transportado do núcleo para o citoplasma, onde a seqüência de RNA é
codificada, ou traduzida, para determinar a seqüência de aminoácidos na proteína que está sendo sintetizada. O
mRNA não pode, entretanto, se ligar diretamente a aminoácidos. O RNA transportador (tRNA) fornece a ligação
molecular entre a seqüência de bases do mRNA e a seqüência de bases da proteína. A ligação do anticódon do RNAt
ao códon do RNAm segue as regras da ligação complementar e antiparalela - isto é, o códon do RNAm é lido de 5'
para 3' por um acnódon p ti areado em orientação invertida (3'-5'). No citoplasma, o mRNA é traduzido em proteína
pela ação de uma variedade de moléculas de tRNA, cada uma especifica para um determinado aminoácido. O RNAt
tem a função de transferir os aminoácidos corretos para suas posições ao longo do molde de mRNA, para que sejam
adicionados à cadeia polipeptídica crescente. O tRNA tem um sitio em sua ponta 3’ para a ligação de um aminoácido
por uma ligação covalente. Na ponta oposta do trevo há uma seqüência de três nucleotídeos chamada de anticódon.
Esta seqüência faz um pareamento complementar de bases com um códon apropriado no mRNA. O mRNA,
portanto, especifica a seqüência de aminoácidos agindo por meio do tRNA. O local citoplasmático da síntese de
proteínas é o ribossomo, que consiste em proteínas enzimáticas e RNA ribossomal (mais abundante). A função do
rRNA é auxiliar a ligação do mRNA e do tRNA ao ribossomo. O ribossomo primeiramente liga-se a um sítio de
iniciação na seqüência do mRNA. Este sítio consiste de um códon especifico, AUG, que especifica o aminoácido
metionina. O ribossomo então liga o tRNA a sua superfície, de modo que possa haver pareamento entre o tRNA e o
mRNA. O ribossomo move-se ao longo da seqüência de mRNA, códon por códon, no sentido usual 5’ para 3’. O
ribossomo então desliza ao longo do mRNA a cada três bases, alinhando o códon seguinte para o reconhecimento
por outro tRNA com o próximo aminoácido. À medida que cada códon é processado, um aminoácido é traduzido
pela interação entre mRNA e tRNA. A ligação entre o códon e o anticódon coloca o aminoácido apropriado na
posição seguinte no ribossomo para formação de uma ligação peptídica com a ponta carboxila e a cadeia poliptídica
crescente. Neste processo, o ribossomo fornece uma enzima que catalisa a formação de ligações peptídicas
covalentes entre aminoácidos adjacentes, resultando em um polipeptideo crescente. Quando o ribossomo chega a um
códon finalizador na seqüência de mRNA, terminam a tradução e a formação de polipeptídeo. O terminal amino
(NH2) do polipeptídeo correspondente à ponta 5’ do filamento de mRNA, e o terminal carboxila (COOH)
corresponde à ponta 3’. Quando a síntese esta completa, o mRNA, o ribossomo e o polipetídeo se separam um do
outro. O polipeptídeo é então liberado para o citoplasma. A tradução de um mRNA processado é sempre iniciada em
um códon AUG, que especifica metionina. A metionina é, portanto, o primeiro aminoácido codificado
(aminoterminal) de cada cadeia polipeptídica, embora em geral seja removido antes que a síntese da proteína esteja
completa. O códon para metionina (iniciador AUG) estabelece a matriz de leitura do mRNA. Todo esse
especializado e refinado processo pode ser dividido em três etapas básicas: Iniciação: A iniciação da síntese de
proteínas envolve a reunião de componentes do sistema de tradução antes que ocorra a formação da ligação
peptídica. Estes componentes incluem as duas subunidades ribossômicas, o RNAm a ser traduzido, o
aminoacil-RNAt para metionina, especificado pelo códon iniciador AUG na mensagem, o GTP (o qual fornece
energia ao processo) e fatores de iniciação que facilitam a montagem deste complexo de iniciação.
Glossário
Glossário
A•B•C•D•E•F•G•H•I•J•K•L•M•N•O•P•Q•R•S•T•U•V•W•X•Y•Z
Glossário
A
• Ácido forte – ácido que se dissocia totalmente na sua base conjugada e prótons quando em solução.
• Ácido fraco – ácido que se dissocia parcialmente na sua base conjugada e prótons quando em solução,
estabelecendo-se um equilíbrio entre as espécies ionizadas e o ácido.
• Ácido gordo (Br. ácido graxo) - ácido composto por um grupo carboxilato ligado a uma cadeia de carbonos,
geralmente longa e linear.
• Acilglicerol - composto de glicerol ligado a ácidos gordos através de ligações éster.
• Aeróbio – processo, mecanismo ou organismo que utiliza dioxigênio.
• Aeróbio facultativo – organismo que pode utilizar dioxigênio no seu metabolismo mas sobrevive sem este. Por
exemplo: Escherichia coli.
• Aeróbio obrigatório – organismo que não sobrevive na ausência de dioxigênio, necessitando deste para o seu
metabolismo energético. Por exemplo: humanos.
• Aldose - monossacarídeo contendo um grupo aldeído na sua estrutura.
• Aminoácido – molécula contendo um grupo amina e um grupo carboxílico; bloco básico de construção de
péptidos e proteínas.
• Anabolismo – tipo de metabolismo em que é consumida energia para a síntese de biomoléculas necessárias à
célula.
• Anaeróbio – processo, mecanismo ou organismo que não utiliza dioxigênio, podendo ou não ser
destruído/inutilizado na presença deste.
• Anaeróbio aerotolerante – organismo que não utiliza dioxigênio no seu metabolismo mas é capaz de sobreviver
na sua presença.
Glossário 66
• Anfipático – diz-se do composto que possui uma parte hidrofílica e uma parte hidrofóbica. Por exemplo:
fosfoacilgliceróis.
• Anfotérico – diz-se do composto que pode atuar como base e como ácido simultaneamente.
• Ångström – unidade de comprimento equivalente a 10−10m, muito usada na apresentação de distâncias entre
átomos em estruturas tridimensionais de biomoléculas (especialmente proteínas).
• Anião – espécie química carregada negativamente (íon com carga elétrica negativa).
• Animalia – reino (divisão taxonômica) à qual pertencem todos os animais.
• Antibiótico – substância sintetizada por microrganismos (ou artificialmente) que destrói ou inibe o crescimento
de outros microrganismos. Por exemplo: a penicilina.
• Anticodão – sequência de três nucleótidos de tRNA complementar a uma sequência de três nucleótidos de
mRNA (codão) que identifica qual o aminoácido correspondente a esse codão.
• Antiparalelo – diz-se do arranjo das duas cadeias de DNA em dupla hélice por se entrelaçarem em sentidos
opostos (ou seja, uma cadeia no sentido 5'–3' entrelaça-se com uma cadeia no sentido 3'–5').
• Apoenzima – parte proteica de uma enzima, ou seja, sem a presença de cofatores não proteicos.
• Átomo – a mais pequena partícula da matéria que conserva identidade química.
• Autotrofia – síntese de biomoléculas usando CO2 como fonte de carbono. Por exemplo, a fotossíntese é um
processo autotrófico.
B
• Bactéria – microrganismo unicelular procariótico, que não possui organelas ou um núcleo definido.
• Beta-oxidação (β-oxidação) – via catabólica de oxidação de ácidos gordos, em que estes são degradados a
pequenas moléculas orgânicas.
• Bicamada lipídica – camada de natureza dupla constituída por fosfoacilgliceróis, de tal modo que a parte
hidrofílica ("cabeças") destes esteja em contato com o meio aquoso envolvente e a parte hidrofóbica ("caudas")
esteja no interior da camada.
• Biorremediação – processo que emprega microrganismos com capacidade de transformar substâncias tóxicas em
não-tóxicas. Usada, por exemplo, na limpeza de águas efluentes contaminadas.
• Biossíntese – síntese de moléculas usadas em processos bioquímicos. Requer o gasto de energia química,
normalmente sob a forma de ATP.
C
• Cascata – em Bioquímica, refere-se à transmissão de informação através de várias reações, observando-se um
aumento progressivo do sinal pretendido.
• Catabolismo – tipo de metabolismo em que existe degradação de biomoléculas mais ou menos complexas para
haver libertação de energia.
• Catião – espécie química carregada positivamente (íon com carga elétrica positiva).
• Centro ativo – Zona de uma enzima onde o substrato se liga e é transformado a produto.
• Centro alostérico – Zona de uma enzima onde uma molécula (que não o substrato) se liga, modulando a
atividade enzimática (estimulando-a, especificando-a ou inibindo-a).
• Cetose - monossacarídeo contendo um grupo cetona na sua estrutura.
• Cloroplasto – organela presente em células eucarióticas fotossintéticas, que contêm a maquinaria necessária para
a fotossíntese.
• Constante de acidez – constante de dissociação de um ácido, definida como a razão entre o produto das
concentrações de H+ e da base conjugada e a concentração do ácido. Dá uma medida da extensão da dissociação
do ácido em solução.
Glossário 67
D
• Desprotonação – perda de um ou mais prótons (H+) por uma molécula, dizendo-se que fica desprotonada.
E
• Energia de ativação – energia necessária para iniciar uma reação química. É diminuída na presença de enzimas.
• Enzima – proteína com características catalíticas, ou seja, que catalisa reações químicas em sistemas vivos.
• Epímero - monossacarídeo que difere de outro apenas na conformação quiral de um carbono.
• Equilíbrio químico – situação de estado estacionário de uma reação química reversível em que não existe uma
variação líquida da concentração de reagentes ou de produtos, ou seja, em que a reação direta procede à mesma
velocidade que a reação inversa.
F
• Fermentação alcoólica – processo metabólico em que o piruvato é reduzido pelo NADH a etanol.
• Fórmula de projeção de Fischer - forma de representação da estrutura de monossacarídeos em que o grupo
carbonilo se desenha próximo do topo, ligações químicas desenhadas na vertical consideram-se atrás do plano e
na horizontal acima do plano. É particularmente útil para determinar o tipo de enantiômero (D ou L) representado.
G
• Glícido – substância química composta por carbono, hidrogênio e oxigênio, que tem um papel de reserva/fonte de
energia, estrutural ou de sinalização celular (quando ligado a proteínas membranares).
H
• Hexose - monossacarídeo contendo seis carbonos na sua estrutura.
• Heptose - monossacarídeo contendo sete carbonos na sua estrutura.
• Hidrofílico – diz-se do composto que possui afinidade para a água, sendo solúvel nesta. Por exemplo: glucose.
• Hidrofóbico – diz-se do composto que repele a água, sendo insolúvel nesta. Por exemplo: ácidos gordos.
• Holoenzima – enzima completa com cofatores não proteicos. O termo é aplicado quando é necessário distinguir
esta da apoenzima.
I
• Íon – espécie química com carga elétrica, adquirida pelo ganho ânion ou perda cátion de elétrons.
• Isótopo – diz-se de átomos que, possuindo a mesma massa atômica, diferem no seu número atômico.
L
• Ligação de hidrogênio – ligação química fraca (23 kJ/mol) que se estabelece entre um átomo com alta
eletronegatividade (como o oxigênio) e um átomo de hidrogênio.
• Ligação química – interação entre os elétrons de valência de átomos de modo a que estes atinjam uma
configuração eletrônica de valência estável (de menor energia).
• Lipofílico – diz-se do composto que é solúvel num meio constituído por lípidos, como as membranas celulares
(cf. hidrofóbico).
• Lípido ou lipídio - compostos orgânicos insolúveis em água com funções estruturais, de armazenamento de
energia ou outras funções diversas, incluindo mensageiros intracelulares, alguns hormônios e pigmentos.
Glossário 68
M
• Massa atômica – soma do número de prótons e de neutrões existentes num átomo.
• Membrana citoplasmática – bicamada lipídica que determina a divisão entre o interior da célula (meio
intracelular) e o seu ambiente (meio extracelular), tendo entre outros um papel de compartimentação, regulação
osmótica e transporte de substâncias.
• Molécula orgânica – designação geral dada a moléculas constituídas por pelo menos uma cadeia de átomos de
carbono ligados entre si.
N
• Nomenclatura binomial – sistema de nomenclatura dos organismos vivos, criado por Lineu, para a designação
de uma espécie por dois nomes, o primeiro designando o gênero a que pertence a espécie (em maiúscula) e o
segundo sendo um epíteto específico (em minúscula). O nome deve ser destacado usando sublinhado ou itálico.
Por exemplo: Helicobacter pylori (uma bactéria existente no estômago de parte da população humana).
• Número atômico – número de prótons de um átomo, que define a que elemento químico esse átomo pertence.
P
• Par conjugado ácido/base – par constituído por um ácido e respectiva forma desprotonada (base). Por exemplo:
HCl/Cl-.
• Parede celular – invólucro exterior presente na maioria das células de plantas, fungos e procariontes que confere
rigidez e forma à célula, protegendo-a também da entrada de substâncias nocivas e evitando a ruptura celular em
condições hipotônicas.
• Pentose - monossacarídeo contendo cinco carbonos na sua estrutura.
• Peso atômico – o mesmo que (e mais corretamente designado como) massa atômica.
• pH – escala logarítmica que relaciona a concentração de iões H+ em solução aquosa com a acidez dessa solução.
• Ponte de hidrogênio – o mesmo que (e mais corretamente designada como) ligação de hidrogênio.
• Proteína transmembranar – diz-se da proteína que atravessa totalmente uma membrana, estabelecendo uma via
de comunicação entre os dois compartimentos definidos por essa membrana. Têm geralmente uma função de
sinalização celular ou transporte.
• Protonação – ganho de um ou mais prótons (H+) por uma molécula, dizendo-se que fica protonada.
Q
• Quimioautotrofia – tipo de autotrofia em que é usada a oxidação de compostos inorgânicos simples (por
exemplo, nitritos) para a produção de energia química.
• Quimiosmose – processo de produção de ATP através de um gradiente de prótons, criado previamente através de
uma membrana por transporte ativo.
• Quiralidade - diz-se das moléculas que, tendo a mesma composição química, diferem estruturalmente entre si
como se fossem imagens de espelho.
• Quitina – homopolissacarídeo estrutural, constituído por N-acetilglucosamina. Encontra-se na parede celular de
diversos fungos e é um componente essencial do exoesqueleto de artrópodes.
Glossário 69
R
• Respiração aeróbia – denominação do processo global de catabolismo energético em que moléculas orgânicas
são oxidadas através do ciclo dos ácidos tricarboxílicos e da fosforilação oxidativa a produtos como o CO2 e H2O.
S
• Solução aquosa – solução em que o solvente principal (ou o único solvente) é água. Todos os fluidos biológicos
são soluções aquosas.
T
• Teoria celular – teoria desenvolvida por Matthias Schleiden e Theodor Schwann, em meados do século XIX, que
afirma que todos os organismos são constituídos por células e estas são então a unidade fundamental de
construção da vida.
• Tetrose - monossacarídeo contendo quatro carbonos na sua estrutura.
• Transporte ativo – tipo de transporte de espécies químicas através de membranas celulares contrariando o
gradiente de concentração existente através dessa membrana. Requer energia (ATP) para ser efetuado e dá-se
através de proteínas transmembranares.
• Triose - monossacarídeo contendo três carbonos na sua estrutura.
V
• Via anabólica – via metabólica cujo balanço global energético é negativo (é consumida energia) para a síntese de
moléculas necessárias à célula.
• Via anfibólica – via metabólica que, em determinadas condições, serve para produzir energia e noutras condições
para a síntese de metabolitos.
Referências 70
Referências
Referências
Neste módulo, são apresentadas as referências usadas na construção do livro de Bioquímica, sendo todas elas de
leitura recomendada.
Gerais
• NELSON, David L., COX, Michael M., "Lehninger Principles of Biochemistry", 4ª edição, W. H. Freeman, 2005,
ISBN 978-0716743392
• BLACK, Jacquelyn G., "Microbiology: principles and applications", 3ª edição, Prentice-Hall, New Jersey
(E.U.A), 1996, ISBN 0-13-190745-X
• PURVES, William K., ORIANS, Gordon H., HELLER, H. Craig, "Life: The Science of Biology", 4ª edição,
Sinauer Associates, Sunderland (E.U.A.), 1995, ISBN 0-7167-2629-7
História
• BROCK, William, H., "The Fontana History of Chemistry", Fontana Press, Londres (Reino Unido), 1992, ISBN
0-00-686173-3
Ligações externas
• Página oficial [1] das normas de nomenclatura em Bioquímica da União Internacional de Bioquímica e Biologia
Molecular (IUBMB).
• Página oficial [2] das normas de nomenclatura em Química da União Internacional de Química Pura e Aplicada
(IUPAC).
Referências
[1] http:/ / www. chem. qmul. ac. uk/ iubmb/
[2] http:/ / www. chem. qmul. ac. uk/ iupac/
Fontes e Editores da Página 71
Fontes e Editores da Página

Capa Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=204172 Contribuidores: Helder.wiki, PatríciaR
O que é a Bioquímica Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266680 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, PatríciaR
História Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266016 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, Jorge Morais, PatríciaR, Rafael Brus.
Organização da Vida Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=213222 Contribuidores: CommonsDelinker, Helder.wiki, PatríciaR, Rafael Brus., 1 edições anónimas
Domínios da Vida Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266693 Contribuidores: Abacaxi, PatríciaR
Organização celular Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=269006 Contribuidores: Abacaxi, CommonsDelinker, Defender, Helder.wiki, Jorge Morais, LlamaAl, MGFE Júnior,
PatríciaR, Rafael Brus., Ruy Pugliesi, SallesNeto BR, 19 edições anónimas
A água como solvente e a importância do pH Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=213186 Contribuidores: Helder.wiki, Jorge Morais, PatríciaR
A água, solvente da Vida Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267424 Contribuidores: Abacaxi, Daniel Souza, Jorge Morais, Leyo, Marcos Antônio Nunes de Moura, PatríciaR,
Wutsje, 14 edições anónimas
pH, pKa e soluções tampão Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267415 Contribuidores: Abacaxi, Albmont, Alguém, Daniel Souza, Helder.wiki, Jorge Morais, MGFE Júnior,
Marcos Antônio Nunes de Moura, PatríciaR, 36 edições anónimas
Aminoácidos e proteínas Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=229044 Contribuidores: Helder.wiki, PatríciaR, 2 edições anónimas
Aminoácidos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267428 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, Jorge Morais, PatríciaR, Raylton P. Sousa, SallesNeto BR, Savh, Teles, 13
edições anónimas
Estrutura e classificação dos aminoácidos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=269477 Contribuidores: Abacaxi, Albmont, Helder.wiki, Iluvatar, Jorge Morais, Leyo, PatríciaR,
SallesNeto BR, Wiki13, 8 edições anónimas
Proteínas Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267413 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, Hosiryuhosi, PatríciaR, 10 edições anónimas
Enzimas Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267277 Contribuidores: Abacaxi, Albmont, Defender, Helder.wiki, Hoo man, Jorge Morais, Luckas Blade, PatríciaR, 12 edições
anónimas
Estado de transição e equilíbrio químico Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267409 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, PatríciaR
Cinética enzimática Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266699 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, PatríciaR, Raylton P. Sousa, 4 edições anónimas
Glícidos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267408 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, PatríciaR, 2 edições anónimas
Monossacarídeos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267410 Contribuidores: Abacaxi, CommonsDelinker, Leyo, Marcos Antônio Nunes de Moura, PatríciaR, 3 edições
anónimas
Oligossacarídeos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266700 Contribuidores: Abacaxi, PatríciaR, 2 edições anónimas
Polissacarídeos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266703 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, Jorge Morais, PatríciaR, 2 edições anónimas
Lípidos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=213214 Contribuidores: Helder.wiki, PatríciaR, Rafael Brus.
Ácidos gordos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267429 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, Jorge Morais, PatríciaR, Rafael Brus., 3 edições anónimas
Acilgliceróis Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266944 Contribuidores: Abacaxi, PatríciaR, SallesNeto BR, 2 edições anónimas
Fosfolípidos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=267425 Contribuidores: Abacaxi, PatríciaR, 2 edições anónimas
Ceras Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=248304 Contribuidores: Abacaxi, PatríciaR, 1 edições anónimas
Esfingolípidos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266942 Contribuidores: Abacaxi, Jorge Morais, 1 edições anónimas
Vitaminas Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266698 Contribuidores: Abacaxi, 3 edições anónimas
Ácidos nucleicos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=248311 Contribuidores: Abacaxi, Helder.wiki, Jorge Morais, PatríciaR, Rafael Brus., 3 edições anónimas
Nucleótidos Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=192139 Contribuidores: Alguém, 2 edições anónimas
Fosforilação oxidativa Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266695 Contribuidores: Abacaxi, SallesNeto BR, 2 edições anónimas
O código genético Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266650 Contribuidores: Abacaxi, 1 edições anónimas
Glossário Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266709 Contribuidores: Abacaxi, Jorge Morais, Master, PatríciaR, 3 edições anónimas
Referências Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=213228 Contribuidores: Helder.wiki, PatríciaR

Fontes, Licenças e Editores da Imagem

Image:BetasheetBALL.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:BetasheetBALL.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Pinguin.tk
Imagem:Coomassie solution.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Coomassie_solution.jpg Licença: Creative Commons Attribution 2.0 Contribuidores: Dasha
Imagem:Yeast membrane proteins.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Yeast_membrane_proteins.jpg Licença: Creative Commons Attribution 2.5 Contribuidores:
Masur
Imagem:Protein alignment.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Protein_alignment.jpg Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Mikhail
Ryazanov, Noca2plus, Sentausa, 2 edições anónimas
Imagem:Petrini Laughing Democritus.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Petrini_Laughing_Democritus.jpg Licença: Public Domain Contribuidores: Bukk,
BurgererSF, Shakko
Imagem:Paracelsus01.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Paracelsus01.jpg Licença: Public Domain Contribuidores: Fb78, Habj, Juliancolton, Mschlindwein, Mu,
Samuel Grant, 2 edições anónimas
Imagem:Microscope de HOOKE.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Microscope_de_HOOKE.png Licença: Public Domain Contribuidores: Bestiasonica, Bibi
Saint-Pol, DO11.10, Fabartus, JdH, Karelj, Kelson, Kilom691, Maksim, Pixeltoo, WikipediaMaster, 7 edições anónimas
Imagem:Friedrich woehler.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Friedrich_woehler.jpg Licença: Public Domain Contribuidores: Kresspahl, PDH, Rex, Stefi, Väsk, 1
edições anónimas
Imagem:Eukaryota cell strucutre.PNG Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Eukaryota_cell_strucutre.PNG Licença: Public Domain Contribuidores: Image by
LadyofHats + my own editing
Image:Tree of life int.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Tree_of_life_int.svg Licença: Creative Commons Attribution-Sharealike 3.0,2.5,2.0,1.0 Contribuidores:
myself, based on TimVickers's work.
Imagem:Biological classification L Pengo vflip-pt.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Biological_classification_L_Pengo_vflip-pt.svg Licença: Creative Commons
Attribution-Sharealike 2.5 Contribuidores: Peter Halasz (User:Pengo)
Imagem:Prokaryote cell diagram pt.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Prokaryote_cell_diagram_pt.svg Licença: Public Domain Contribuidores: translated by
Felipe Fontoura, based on image by Mariana Ruiz
Imagem:Célula Eucarionte.JPG Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Célula_Eucarionte.JPG Licença: Public Domain Contribuidores: Mariana Ruiz LadyofHats
translated by user:TheMente
Imagem:Illu cell structure.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Illu_cell_structure.jpg Licença: Public Domain Contribuidores: Arcadian, Kam Solusar, PatríciaR,
Reo On, Str4nd, 5 edições anónimas
Ficheiro:Diagram human cell nucleus pt.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Diagram_human_cell_nucleus_pt.svg Licença: Public Domain Contribuidores:
translated by Lijealso, based on image by Mariana Ruiz (LadyofHats)
Imagem:Dew on a Equisetum fluviatile Luc Viatour.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Dew_on_a_Equisetum_fluviatile_Luc_Viatour.jpg Licença: Creative
Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Contribuidores: Luc Viatour
Imagem:SaltInWaterSolutionLiquid.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:SaltInWaterSolutionLiquid.jpg Licença: GNU Free Documentation License
Contribuidores: User:Chris 73
Imagem:Watermolecule.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Watermolecule.png Licença: Creative Commons Attribution-ShareAlike 2.0 Germany Contribuidores:
User:Paddy
Imagem:Wasserstoffbrückenbindungen-Wasser.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Wasserstoffbrückenbindungen-Wasser.svg Licença: Public Domain
Contribuidores: chris 論 (vectorisation), Raimund Apfelbach
Imagem:Hydroxonium-cation.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Hydroxonium-cation.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27, Jacek FH,
Pjetter
Image:EscalapH.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:EscalapH.png Licença: Creative Commons Attribution-Sharealike 2.5 Contribuidores: myself, PatríciaR
Image:Histidine equilibrium.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Histidine_equilibrium.png Licença: Public Domain Contribuidores: Calvero.
Image:Titolazione.gif Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Titolazione.gif Licença: Public Domain Contribuidores: Luigi Chiesa
Imagem:Star Ouro 8bits.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Star_Ouro_8bits.png Licença: desconhecido Contribuidores: Cathy Richards, LiaC, Mosca2
Imagem:Crystal Clear action edit.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Crystal_Clear_action_edit.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores:
Chiccodoro, Choij, CyberSkull, Mathonius, Ms2ger, Rocket000, 5 edições anónimas
Image:1K6F Crystal Structure Of The Collagen Triple Helix Model Pro- Pro-Gly103 04.png Fonte:
http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:1K6F_Crystal_Structure_Of_The_Collagen_Triple_Helix_Model_Pro-_Pro-Gly103_04.png Licença: GNU Free Documentation License
Contribuidores: Nevit Dilmen
Imagem:aminoacid general structure.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Aminoacid_general_structure.png Licença: GNU Free Documentation License
Contribuidores: User:Ppfk
Image:L-Alanine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Alanine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, DMacks, Edgar181
Image:L-Arginine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Arginine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181, Photohound
Image:L-Asparagine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Asparagine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181,
Photohound
Image:L-Aspartic Acid.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Aspartic_Acid.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:L-Cysteine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Cysteine.png Licença: Public Domain Contribuidores: Borb, Edgar181, Jynto
Image:L-Glutamic Acid.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Glutamic_Acid.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:L-Glutamine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Glutamine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:Glycine2.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Glycine2.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Benjah-bmm27, Borb
Image:L-Histidine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Histidine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181, Stepa
Image:L-Isoleucine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Isoleucine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181, Photohound
Image:L-Leucine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Leucine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:L-Lysine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Lysine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:L-Methionine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Methionine.png Licença: Public Domain Contribuidores: Borb, BorisTM, Jynto
Image:L-Phenylalanine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Phenylalanine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:L-Prolin - L-Proline.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Prolin_-_L-Proline.svg Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Image:L-Serine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Serine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:L-Threonine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Threonine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181, Photohound
Image:L-Tryptophan.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Tryptophan.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181,
Yikrazuul
Image:L-Tyrosine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Tyrosine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181, Photohound
Image:L-Valine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-Valine.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Borb, Edgar181
Image:Image-Glycine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Image-Glycine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Akinom, Edgar181,
Osnimf
Image:Alanine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Alanine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: DMacks, Edgar181, Osnimf
Image:Leucine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Leucine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Edgar181, Osnimf
Image:Isoleucine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Isoleucine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Edgar181, Osnimf, 1 edições
anónimas
Image:Valine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Valine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Edgar181, Osnimf
Image:Methionine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Methionine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Edgar181, Osnimf, 1
edições anónimas
Image:Proline3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Proline3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: DMacks, Edgar181,
Körnerbrötchen, Osnimf
Image:Phenylalanine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phenylalanine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Angusmclellan,
Edgar181, Jynto, Osnimf
Image:Tryptophan3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Tryptophan3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Edgar181, Jynto, Osnimf
Image:L-asparagine-3D-sticks.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-asparagine-3D-sticks.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27, Edgar181,
Photohound
Image:Cysteine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Cysteine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Cwbm (commons), Osnimf
Image:L-glutamine-3D-sticks.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-glutamine-3D-sticks.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27, Edgar181
Image:Serine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Serine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Osnimf
Image:Threonine3d.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Threonine3d.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Osnimf
Image:L-tyrosine-3D-sticks.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-tyrosine-3D-sticks.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27, Edgar181,
Photohound
Image:L-aspartic-acid-3D-sticks.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-aspartic-acid-3D-sticks.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27,
Edgar181, Jynto, Photohound
Image:L-glutamic-acid-3D-sticks.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-glutamic-acid-3D-sticks.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27,
Edgar181
Image:L-lysine-3D-sticks.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-lysine-3D-sticks.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27, Edgar181
Imagem:Cell membrane scheme.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Cell_membrane_scheme.png Licença: Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported
Contribuidores: Foobar
Imagem:Pilin-2pil.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Pilin-2pil.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Opabinia regalis
Imagem:AntibodyChains.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:AntibodyChains.svg Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Original uploader
was Yohan at fr.wikipedia, translated to English and converted to .svg by Sbmehta
Imagem:DNA polymerase.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:DNA_polymerase.png Licença: Creative Commons Attribution-Sharealike 3.0 Contribuidores:
Yikrazuul
Imagem:Carbonic anhydrase 1CA2 active site.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Carbonic_anhydrase_1CA2_active_site.png Licença: Public Domain
Contribuidores: Fvasconcellos, TimVickers
Imagem:ActivationEnergyInt.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:ActivationEnergyInt.svg Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: myself
Imagem:Crystal Clear app katomic.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Crystal_Clear_app_katomic.png Licença: GNU Free Documentation License
Contribuidores: AVRS, CyberSkull, It Is Me Here, Rocket000, Wyatt915
Imagem:Michaelis-Menten.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Michaelis-Menten.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Magnus
Manske
Imagem:Lineweaver-Burke plot.PNG Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Lineweaver-Burke_plot.PNG Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores:
Diberri
Arquivo:Beta-D-Fructofuranose.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Beta-D-Fructofuranose.svg Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Arquivo:AgarosegelUV.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:AgarosegelUV.jpg Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: TransControl
File:Glucose 2.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Glucose_2.jpg Licença: Public domain Contribuidores: Paul Nasca
Image:D-Mannitol Fischer projection.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:D-Mannitol_Fischer_projection.svg Licença: Public Domain Contribuidores: Edgar181,
Su-no-G, 1 edições anónimas
Image:D-Xylose Fischer.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:D-Xylose_Fischer.png Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Image:Fructose.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Fructose.svg Licença: Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Contribuidores: DMacks,
Edgar181, Sunridin
Image:D-glyceraldehyde-2D-skeletal.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:D-glyceraldehyde-2D-skeletal.png Licença: Public Domain Contribuidores:
Benjah-bmm27, Edgar181
Image:D-Ribulose.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:D-Ribulose.svg Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Image:Fucose.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Fucose.png Licença: Public Domain Contribuidores: BorisTM, Edgar181, Mysid
Image:D-glyceraldehyde-2D-Fischer.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:D-glyceraldehyde-2D-Fischer.png Licença: Public Domain Contribuidores:
Image:L-glyceraldehyde-2D-Fischer.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:L-glyceraldehyde-2D-Fischer.png Licença: Public Domain Contribuidores:
Image:Glucose-Fisher-to-Haworth.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Glucose-Fisher-to-Haworth.png Licença: GNU Free Documentation License
Contribuidores: BorisTM, Edgar181, EugeneZelenko, Geierunited, Samulili
Imagem:Alpha-D-Glucose.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Alpha-D-Glucose.svg Licença: Public Domain Contribuidores: Yikrazuul
Image:Sucrose.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Sucrose.svg Licença: Public Domain Contribuidores: Calvero.
Image:Maltose.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Maltose.svg Licença: Public Domain Contribuidores: Calvero.
Image:Lactose.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Lactose.svg Licença: Public Domain Contribuidores: Calvero.
Imagem:Trehalose2.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Trehalose2.svg Licença: Public Domain Contribuidores: Calvero.
Imagem:Cellulose-2D-skeletal.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Cellulose-2D-skeletal.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27, Edgar181,
Slashme
Imagem:Amylose.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Amylose.png Licença: Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Contribuidores: Bestiasonica,
HenkvD, Maksim, 1 edições anónimas
Imagem:Amylopectine.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Amylopectine.png Licença: Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Contribuidores:
HenkvD, Maksim, 1 edições anónimas
Imagem:Phospholipid.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phospholipid.svg Licença: Public Domain Contribuidores: User:Lennert B
Imagem:Micelle.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Micelle.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores: Original uploader was Anderl at
de.wikipedia Later versions were uploaded by Roland.chem at de.wikipedia. (Original text : de:Benutzer:Anderl)
Imagem:Palmitic acid shorthand formula.PNG Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Palmitic_acid_shorthand_formula.PNG Licença: Public Domain Contribuidores:
Wolfgang Schaefer
Imagem:Stearic acid shorthand formula.PNG Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Stearic_acid_shorthand_formula.PNG Licença: Public Domain Contribuidores:
Wolfgang Schaefer
Imagem:Cis trans.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Cis_trans.png Licença: Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Contribuidores: user:Foobar
Imagem:Fatty acid numbering.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Fatty_acid_numbering.png Licença: Public Domain Contribuidores: user:Foobar
Arquivo:Lipid unsaturation effect pt.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Lipid_unsaturation_effect_pt.svg Licença: Public Domain Contribuidores:
User:MDougM, Portuguese translation by PatríciaR
File:Acylglycerine.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Acylglycerine.svg Licença: Public Domain Contribuidores: Yikrazuul
File:Trimiristina.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Trimiristina.png Licença: Public Domain Contribuidores: User:Edgar181
File:Fat triglyceride shorthand formula.PNG Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Fat_triglyceride_shorthand_formula.PNG Licença: Public Domain Contribuidores:
Wolfgang Schaefer
Ficheiro:Phospholipid.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phospholipid.svg Licença: Public Domain Contribuidores: User:Lennert B
Ficheiro:Lipid bilayer and micelle.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Lipid_bilayer_and_micelle.png Licença: GNU Free Documentation License Contribuidores:
en:User:Stephen Gilbert
Ficheiro:Phosphatidic acid.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phosphatidic_acid.svg Licença: Public Domain Contribuidores: PatríciaR, NEUROtiker
Ficheiro:Phosphatidylethanolamin.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phosphatidylethanolamin.svg Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Ficheiro:Phosphatidylcholin.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phosphatidylcholin.svg Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Ficheiro:Phosphatidyl-L-Serin.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phosphatidyl-L-Serin.svg Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Ficheiro:Phosphatidylglycerin.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phosphatidylglycerin.svg Licença: Public Domain Contribuidores: NEUROtiker
Ficheiro:Phosphatidylglycerinphosphat.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phosphatidylglycerinphosphat.svg Licença: Public Domain Contribuidores:
NEUROtiker
Ficheiro:Diphosphatidyl-Glycerol.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Diphosphatidyl-Glycerol.png Licença: desconhecido Contribuidores: Original uploader was
Jag123 at en.wikipedia
Ficheiro:Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate.jpg Licença: Public Domain
Contribuidores: Jagowins
Ficheiro:Sphingosine-2D-skeletal.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Sphingosine-2D-skeletal.png Licença: Public Domain Contribuidores: Benjah-bmm27,
Cwbm (commons), Edgar181, Rhadamante, Stannered, 1 edições anónimas
Ficheiro:Sphingomyelin.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Sphingomyelin.png Licença: Public Domain Contribuidores: Original uploader was Jag123 at
en.wikipedia
File:Bienenwabe Naturbau durchscheinend.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Bienenwabe_Naturbau_durchscheinend.jpg Licença: Creative Commons
Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Contribuidores: Waugsberg
Imagem:ADN static.png Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:ADN_static.png Licença: Public Domain Contribuidores: Brian0918
Imagem:Friedrich Miescher.jpg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Friedrich_Miescher.jpg Licença: Public Domain Contribuidores: Abigail, Common Good
Image:Wikibooks-logo-pt.svg Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?title=Ficheiro:Wikibooks-logo-pt.svg Licença: logo Contribuidores: User:Bastique, User:Ramac et al.
Licença 75
Licença
Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0
//creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/

Bioquímica Livro PDF

Enviado por

Dados do documento

Título original

Direitos autorais

Formatos disponíveis

Compartilhar este documento

Compartilhar ou incorporar documento

Opções de compartilhamento

Você considera este documento útil?

Este conteúdo é inapropriado?

Direitos autorais:

Formatos disponíveis

Bioquímica Livro PDF

Enviado por

Direitos autorais:

Formatos disponíveis

Bioquímica

Licenças das páginas

De uma forma essencial, a Bioquímica estuda a estrutura e função de

sua estrutura tridimensional, a comparação de sequências proteicas e nucleotídicas e a aplicação de modelos

Apesar de Paracelso misturar diversos conceitos místicos e alquimistas

transformação de água em madeira, casca e raízes. Embora van

o que lhe valeu o Prêmio Nobel da Química de 1907.

A classificação hierárquica biológica

Bases para a classificação

Envoltório celular Esquema mostrando estruturas de uma célula procarionte flagelada.

O envoltório celular bacteriano é

Quando comparado com as células

A água como solvente e a importância do pH

A água como solvente e a importância

A água, solvente da Vida

Estrutura da molécula de água

Este tipo de ligação tem uma energia relativamente

pH, pKa e soluções tampão

Titulação e zona tampão de um par conjugado ácido/base

Porque tem a curva de titulação uma forma sinusoidal?

Se se aplicar o logaritmo negativo a ambos os termos da equação, tem-se:

Como -logX = pX, a equação pode ser escrita da forma:

As soluções tampão em sistemas biológicos

Nome vulgar Símbolo (3 Símbolo (1 Nome sistemático

Glicina ou Glicocola Gly G Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico

Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiónico ou ácido 2-amino-propanóico

Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou ácido 2-amino-4-metil-pentanóico

Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou ácido 2-amino-3-metil-butanóico

Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico

Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílico

Fenilalanina Phe F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou ácido 2-amino-3-fenil-propanóico

Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiónico ou ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico

Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico

Cisteína Cys C Ácido 2-bis-(2-amino-propiónico)-3-dissulfeto ou ácido

Tirosina Tyr Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiónico ou paraidroxifenilalanina

Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico

Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico

Aspartato ou ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou ácido 2-amino-butanodióico

Glutamato ou ácido Glu E Ácido 2-aminoglutárico

Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico

Lisina Lys K Ácido 2,6-diaminocapróico ou ácido 2,6-diaminoexanóico

Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiónico

Triptofano Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiónico

Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

Estrutura e classificação dos aminoácidos

Aminoácidos essenciais e não essenciais

Não essenciais Condicionalmente essenciais Essenciais

Alanina Arginina Histidina

Asparagina Glutamina Isoleucina

Aspartato Glicina Leucina

Glutamato Prolina Lisina

Serina Tirosina Metionina

Quanto à cadeia lateral

Alanina (Ala/A) Arginina Asparagina (Asn/N) Ácido aspártico

Cisteina (Cys/C) Ácido glutâmico Glutamina Glicina (Gly/G)

Histidina (His/H) Isoleucina (Ile/I) Leucina (Leu/L) Lisina (Lys/K)

Metionina (Met/M) Fenilalanina (Phe/F) Prolina (Pro/P) Serina (Ser/S)

Treonina (Thr/T) Triptofano (Trp/W) Tirosina (Tyr/Y) Valina (Val/V)

Glicina (Gly/G) Alanina (Ala/A) Leucina Isoleucina

Valina (Val/V) Metionina (Met/M) Prolina (Pro/P) Fenilalanina (Phe/Fen)

Aminoácidos polares neutros

Asparagina Cisteína (Cys/C) Glutamina (Gln/Q) Serina (Ser/S)

Treonina (Thr/T) Tirosina (Tyr/y)