ANTICORPOS E ANTÍGENOS

Professora: Natália Malavasi Vallejo

 DISTRIBUIÇÃO E PRODUÇÃO DE
ANTICORPOS
• Os Ac estão distribuídos pelos fluidos biológicos do corpo e são
encontrados na superfície de algumas células;

• Linfócitos B
únicas células capazes de produzir Ac;

• Os Ac sintetizados e secretados pelas células B geralmente se

ligam à superfície de outras células imunológicas efetoras, como
as células fagocitárias, células NK e os mastócitos, as quais
apresentam receptores específicos para ligar moléculas de
anticorpos;

• No sangue os Ac estão presentes no soro.

 ATUAÇÃO DOS ANTICORPOS

Basicamente de três maneiras:

a) provocando a lise dos microorganismos, geralmente destruindo

seus envoltórios;

b) facilitando a ação das células fagocitárias, principalmente contra

bactérias dotadas de cápsulas que dificultam a fagocitose;

c) impedindo a penetração dos agentes infecciosos nas barreiras

naturais, como fazem os anticorpos presentes nas secreções
(lágrima, saliva, leite, etc.).
 ESTRUTURA DOS ANTICORPOS

• Também conhecidos como imunoglobulinas (Ig);

• Os Ac possuem as mesmas características estruturais

básicas, mas apresentam uma grande variedade nas regiões
que ligam os antígenos;

• O que confere a capacidade de ligação a um número enorme

de antígenos estruturalmente diversos;
• Modelo básico: constituído de duas cadeias polipeptídicas leves
de PM aproximado de 23 KDa e duas cadeias pesadas com PM
variáveis entre 50 e 75 KDa.
*caderno
• As regiões C das cadeias pesadas de todos os anticorpos de um
isótipo ou subtipo apresentam essencialmente a mesma sequência de
aminoácidos;

• Moléculas de anticorpos são flexíveis, permitindo que se liguem a uma

grande variedade de antígenos;

• Cada anticorpo possui pelo menos 2 sítios de ligação de antígenos,

cada um formado por um par de domínios VH e VL (CDR – Regiões
determinantes de complementaridade);

• Essa flexibilidade é conferida pela dobradiça localizada entre CH1 e

CH2.
ESTRUTURA 3D DAS
IMUNOGLOBULINAS
CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS DAS
REGIÕES CONSTANTES E SEU
RELACIONAMENTO COM AS FUNÇÕES
EFETORAS
• As moléculas de anticorpos podem ser dividas em classes
(isótipos) e subclasses (subtipos) distintas com base nas
diferenças da estrutura das regiões C das cadeias pesadas;

• Todas as imunoglobulinas enquanto ligadas à membrana são

monoméricas;

• Isótipos:
- IgA, subtipos: IgA1 e IgA2;
- IgD;
- IgE;
- IgG, subtipos: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4;
- IgM.
 IgM

• Primeira Ig produzida;
• Pentamérica ou hexamérica;
• Peso molecular 900 kDa;
• 5 – 10% do total de Igs;
• Presente na superfície dos linfócitos B;
• Característica de resposta aguda;
• Resposta a Ag polissacarídeo (T-independente);
• Ac naturais;
• Fixação de complemento;
• Presente nas secreções;
 IgG

• Ig principal na resposta imune adquirida;

• Principal Ig – 75 – 80% do total de Igs séricas;
• Monômero ~150 kDa;
• Região de dobradiça.
 SUBCLASSES DE IgG HUMANA

• IgG1 – 66%; IgG2 – 25%;

• IgG1 – flexível e boa fixação de C;
• IgG2 – reconhecimento de polissacarídeos;
• IgG3 – boa fixadora de complemento;
• IgG4 – não fixa C; não realiza opsonização.
FIXAÇÃO DO COMPLEMENTO E
PERFURAÇÃO DA MEMBRANA
 IgA

• Presente nas secreções: lágrimas, saliva,

secreção nasal, secreção do trato
respiratório, colostro, leite, secreção
intestinal, secreção vaginal e suor;

• Componente secretor: proteção contra

digestão enzimática;

• Sérica ou secretora;

• 2 subclasses – IgA1 e IgA2.

 IgE

• Peso molecular – 190 kDa;

• Opsonização;
• Papel principal – alergias (hipersensibilidade imediata);
• Papel protetor – parasitoses.
 IgD

• Presente na superfície de células B maduras;

• Peso molecular – 180 kDa;

• Níveis séricos – 3 mg/dL;

• Vida média – 3 dias;

• Papel protetor desconhecido.

Níveis Séricos Normais e Meia-Vida das
Imunoglobulinas

Classe (isótipo) Concentração Sérica Meia-Vida (dias)

(mg/dL)

IgM 150 5

IgG 1350 23

IgA 350 6

IgE <0,05 2

IgD traços 3
 RELAÇÃO ENTRE ESTRUTURA E
FUNÇÃO DOS ANTICORPOS

• Existem muitas características dos anticorpos que são críticas

no reconhecimento de antígenos:

- Especificidade;

- Diversidade;

- Afinidade e Avidez.
 ESPECIFICIDADE
• Discriminação da estrutura tridimensional de epítopos com
variações discretas;
 DIVERSIDADE

• Gerada a partir de recombinação de um número restrito de

genes responsáveis pela formação da região variável das Igs;

• 107 – 109 especificidades diferentes;

• Repertório de especificidades
Coleção total de

especificidades geradas por um indivíduo;

• Regiões hipervariáveis
regiões determinantes de

complementariedade (CDRs).
 AFINIDADE

• Força de ligação do parátopo (sítios de ligação de antígenos na

região variável) com um epítopo (determinante antigênico);

• Determinado por um conjunto de forças fracas (não covalentes);

• Quanto maior o grau de complementariedade entre a molécula

de anticorpo com o antígeno, maior a afinidade do anticorpo;
FORÇAS DE LIGAÇÃO ENTRE
ANTÍGENO E ANTICORPO
AFINIDADE E AVIDEZ
 ANTÍGENOS
• Antígeno é qualquer agente capaz de se ligar especificamente a
componentes da resposta imune, tais como linfócitos e
anticorpos solúveis;

• Determinante antigênico ou epítopo é a menor parte do antígeno

capaz de ligar-se a anticorpos e receptores celulares;

• Propriedades:
- Antigenicidade: capacidade de uma substância de ligar-
se a anticorpos ou células do sistema imune;
- Imunogenicidade: capacidade de uma substância de
induzir uma resposta imune.
 EXIGÊNCIAS PARA A
IMUNOGENICIDADE

• Estranheza;

• Alto peso molecular (1000 a 6000 Da);

• Complexidade Química;

• Capacidade de ser degradado.

 TIPOS DE ANTÍGENOS
• Antígenos particulados: microrganismos (bactérias, vírus, fungos);
• Antígenos solúveis: substâncias produzidas pelos microrganismos
(toxinas);

• Antígenos exógenos: virais , bacterianos;

• Antígenos endógenos: auto-antígenos.

• Principais classes de antígenos:

- Carboidratos (polissacarídeos);
- Lipídios;
- Ácidos nucleicos;
- Proteínas.
 LIGAÇÃO ANTÍGENO ANTICORPO
• Os antígenos são macromoléculas, porém somente uma parte dele
se liga nos anticorpos (determinante ou epítopo);

• A presença de vários determinantes idênticos é chamada de

polivalência ou multivalência *;

• A configuração espacial dos diversos epítopos em uma única

molécula de proteína pode influenciar a ligação dos anticorpos de
várias formas;

• Tipos de determinantes: conformativo, linear e neoantigênico;