Profª.

Constanza Silva
 IMUNIDADE HUMORAL
-ANTICORPOS-
CARACTERÍSTICAS:
- Glicoproteínas solúveis produzidas por plasmócitos após a estimulação
com uma macromolécula (antígeno).

- Conferem a característica de
especificidade da Resposta Imune Adquirida Humoral

- Têm a capacidade de se ligar ao antígeno, pertencem a

um grupo de grandes polipeptídeos chamados
imunoglobulinas;

- Molécula com uma forma semelhante à letra Y.

DISTRIBUIÇÃO NATURAL

– Membrana de linfócitos B
– Superfície de Fagócitos, Mastócitos e NK
– Soro, plasma e líquido intersticial
– Secreções como leite e o muco
IMUNIDADE HUMORAL
-ANTICORPOS-
 ANTICORPOS - COMPOSIÇÃO
• Ac. são compostos de polipeptídeos com
regiões:
• REGIÃO VARIÁVEL ( Fab)
• REGIÃO CONSTANTE ( Fc)
• CADEIAS PESADAS
• CADEIAS LEVES
ANTICORPOS - COMPOSIÇÃO
- São moléculas com receptores específicos para o mesmo
antígeno que estimulou a sua síntese, e apresentam a
mesma estrutura básica:

- Porção Fab (fragment antigen binding): liga-se ao

antígeno e varia segundo a especificidade de cada ly B.

- Porção Fc (fragment crystalizable): interage com

células, principalmente fagócitos, através de receptores
Fc ou ativa o complemento.
ANTICORPOS - COMPOSIÇÃO
ANTICORPOS - COMPOSIÇÃO
Formados por 4 cadeias polipetídicas:
2 cadeias idênticas entre si denominadas
Cadeias Pesadas (H)

2 cadeias idênticas entre si

Denominadas Cadeias Leves (L)
 ANTICORPOS - COMPOSIÇÃO
As cadeias leves se ligam às cadeias aesadas através de ligações
dissulfeto.
As cadeias pesadas se ligam entre si também por ligações dissulfeto
2 tipos principais de cadeias leves:
Kappa (k) e Lambda (l)

5tipos principais de cadeias pesadas:

Gamma (γ), mu (μ ), epsilon (ε), delta (δ ) e alpha (α)
Os anticorpos são classificados de acordo
com o tipo de cadeia pesada que apresentam
(Isotipos):
γ – IgG (subclasses IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4)
δ – IgD
ε – IgE
α – IgA (Subclasses IgA1 e IgA2)
μ - IgM
ESTRUTURA:
- Massa 150 – 200 kDa
2 leves (L): 23 kDa
- 4 cadeias polipeptídicas
2 pesadas (H): 50 – 80 kDa

- Cada cadeia tem segmentos relativamente estáveis ou constantes (C), que

controlam as funções efetoras da molécula.
- Há também uma zona na qual a sequência de aminoácidos varia
enormemente: regiões variáveis (V).

- Conteúdo de carboidrato: 2 – 12%

- Ligações dissulfeto

- Domínios (numerados de acordo com a cadeia).

Além disso, podemos encontrar distribuídos pelas
Cadeias Leves e Pesadas, estruturas denominadas
domínios, que são seqüências repetitivas de
Aminoácidos que assumem conformação particular
Figura 5: Representação esquemática de um anticorpo (Fc,
Fab, dobradiça, sítio combinatório)‫‏‬
ESTRUTURA:
A imunoglobulina pode ainda
ser dividida em duas porções:

Fab: onde ocorre a ligação com

o Ag.

Fc: cristalizável.

Tratamentos enzimáticos
podem clivar a molécula de
imunoglobulina:

Papaína: 3 fragmentos (2 Fab,

1Fc).

Pepsina: 2 fragmentos Fab.

A cadeia pesada possui uma região rica em determinados
Aminoácidos, a qual confere maleabilidade à estrutura do
Anticorpo, denominada Região da Dobradiça
VARIABILIDADE E HIPERVARIABILIDADE NOS ANTICORPOS
Algumas áreas da molécula de imunoglobulina possuem as mesmas
seqüências de aminoácidos, ou seqüências similares, em outras há um pico
de variação na escolha dos aa.
- As regiões de variabilidade (3 em cada cadeia leve e pesada) são
denominadas: regiões hipervariáveis ou determinantes de
complementaridade (CDRs).

As regiões variáveis das

cadeias pesadas e leves
são mostradas em azul e
amarelo.

As cadeias em
vermelho compõem o
sítio de ligação,
 SÍTIO LIGAÇÃO Ag

• FORMADO REGIÕES
HIPERVARIÁVEIS

• HIPERVARÁVEL - CDR
( regiões determinantes de
complementaridade)
CLASSES IMUNOGLOBULINAS
IgG- IgM- IgA-IgE- IgD
 EPÍTOPOS
• LINEARES E CONFORMACIONAIS
 IgG
Propriedades
– Mais abundante (10g/l); corresponde a 75 a 80% do
total de Ig do soro;
– 3 domínios constantes na cadeia H;
– Monoméricas: 4 subclasses;
– Principal Ig dos espaços extravasculares
– Transferência placentária – IgG2 não atravessa bem.
– Fixa Complemento - IgG4 não fixa complemento.
– Opsonina
– Neutraliza toxinas
– Neutraliza vírus

* é a responsável pela memória imunológica

 IgG
- Quatro subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4
- neutralizam toxinas (todos)
- fazem opsonização (IgG1 e IgG3)
- fixam complemento (IgG1, IgG2 e IgG3)
- são os únicos que podem atravessar a placenta (IgG2)
 IgG – subclasses

Possui 4 sub-classes: IgG1,

IgG2, IgG3 e IgG4 que
constituem 70, 20, 8 e 2%,
respectivamente, do total de
IgG;
 IgM
Propriedades:
• é a primeira Ig a ser feita pelo feto e a primeira Ig a ser
feita por uma célula B virgem quando é estimulada pelo
antígeno - é a terceira Ig mais comum no soro.
• Pentamérica - mas quando está associada ao linfócito B e
monomérica;
• resposta primária (baixa afinidade);
• Sintetizada à partir do 5 meses de vida fetal;
• Fixa Complemento ;

• * Níveis elevados de IgM normalmente indicam uma

infecção recente ou uma exposição recente do Ag
 IgA
• Propriedades
– 2ª mais abundante no soro (monomérica, dimérica
trimérica)
– Principal Ig secretada para superfícies externas
(mucosas)
• Lágrimas, saliva,, colostro, leite materno e secreções
pulmonares - confere imunidade localbarreira contra
vírus, micróbios, alérgenos
– Não fixa Complemento
– Não atravessa a placenta
– Neutraliza vírus
– Bactericida contra Gram-negativas, na presença de
lisozima;
 IgE
• Propriedades
– Monômero longo com 4 domínios
– Baixa concentração no soro
• Liga via porção Fc em basófilos e mastócitos (Não
requer a presença do antígeno para se ligar)
– Indivíduos saudáveis, os níveis de IgE são baixos (mg/l)
– Reações alérgicas - Níveis aumentam na resposta a
parasitas ou pacientes com hipersensibilidade do tipo I;
– Interação mastócito / IgE / Ag, causa a ativação do
mastócito com efeitos vasculares potentes localizados.
– Infecções parasitárias (Helmintos)
• Ligação via Fc aos eosinófilos
– Não fixa Complemento
– encontrada também no cordão umbilical, mucosas,
colostro
 IgD

• Propriedades:
– Concentrações séricas baixas
– Monomérica ;
– Menos caracterizada das imunoglobulinas do
ponto de vista funcional
– Sensível à proteólise
– Está na superfície do LB
– Não liga Complemento;
– não é detectada na circulação
-Receptor de antígenos na superfície dos linf. B
 Funções

- inativação de toxinas e outros agentes químicos

- inativação de vírus
- lise de bactérias
- citotoxicidade
- transferência de imunidade para fetos (IgG)‫‏‬
- transferência de imunidade a lactantes (IgA>IgG)‫‏‬
- fixação do complemento
- regulação da resposta imune
- participam de reações auto-imunes e alérgicas
1. Na defesa do hospedeiro:
marcação de organismos infecciosos;
recrutamento, no hospedeiro de mecanismos efetores de destruição;
neutralização de toxinas;
remoção de antígenos estranhos da circulação;

2. Na medicina clínica:
níveis de Ac específicos antipatógeno usados no
diagnóstico/monitoramento de uma doença;

conjunto de Ac administrados passivamente para a terapia/proteção

do hospedeiro;

3. Em laboratórios científicos: diagnóstico e pesquisa.

 Funções Anticorpos
• NEUTRALIZANTE: se liga ao patógeno e
impede de interagir com membrana celular
• OPSONIZACÃO: revestimento patógeno
por proteínas sistema imune
• ATIVAÇÃO COMPLEMENTO
Neutralização
Neutralização
Opsonização
Opsonização
Ativação do Sistema
Complemento
FUNÇÕES
Desgranulação