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M
I
C
A BIOMOLÉCULAS:
Carboidratos, Lipídeos e Proteínas
disponíveis na internet e cursos de atualização para quem pretende seguir nessa área.
Fontes Energéticas, 03
Carboidratos, 08
Lipídeos, 31
Aminoácidos, 57
Síntese de Proteínas, 70
Proteínas, 75
Enzimas, 103
Atividades (2,0)
INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA
de (E C. Kendall)
Subarrow)
Monod Changeux)
determinação da seqüência de um ácido nucléico (Holley e colaboradores)
colaboradores)
-cang & Wang Yu)
-Hill)
kenwith e
colaboradores)
FONTES ENERGÉTICAS
A evolução das espécies se apóia em novas maneiras de se obter energia das mais
variadas fontes para assim melhor aproveitar as matérias-primas que a natureza oferece
aos seres vivos.
Um grupo numeroso de seres vivos especializou-se em obter energia a partir da luz
e mais uma série de compostos químicos que extrai da terra e do ar: são os autótrofos
(fotossintetizantes, como os as plantas e o plancton), capazes de sintetizar suas próprias
fontes energéticas. Acontece que esses compostos são sintetizados em tamanha
quantidade que dificilmente é utilizado totalmente pelo autótrofo, sendo necessário
armazená-lo em grandes quantidades (ex. o amido e os óleos das sementes) ou excretá-
lo, como é o caso do oxigênio.
Aproveitando-se desse "excesso" de alimentos outro grupo de seres vivos, os
heterótrofos, especializou-se em obter a energia necessária para suas reações
orgânicas alimentando-se dos seres autótrofos ou de seus dejetos (os decompositores).
Existem, também, algumas moléculas indispensáveis para o funcionamento das
células vivas que só são sintetizadas pelos autótrofos, como alguns aminoácidos e as
vitaminas. Os autótrofos, por sua vez, também necessitam de matéria prima derivada dos
heterótrofos como o gás carbônico e os produtos da decomposição de seus tecidos.
O ato de obter substratos para as reações orgânicas básicas que ocorrem no interior
das células dos seres vivos, em suma, constitui a alimentação. Apesar de as relações
Dieta e Calorias:
Os alimentos representam certa quantidade de energia armazenada. Chama-se
valor calórico de um alimento à quantidade de energia (Kcal) armazenada em cada grama
daquele alimento. De um modo geral, os valores calóricos dos alimentos são:
- Carboidratos: 4 kcal/g
- Lipídeos: 9 kcal/g
- Proteínas: 4 kcal/g
ATIVIDADES
1) Como esses valores, poder-se-ia calcular, por exemplo, qual a quantidade de energia
contida numa refeição que conste de 60g de proteína, 20 g de gorduras e 500g da
carboidratos:
3) Para finalizar, calcule o conteúdo calórico de um litro de leite, sabendo que ele contém:
48g de carboidratos, 31g de proteína e 32 g de gordura.
CARBOIDRATOS
Definição:
Os carboidratos são substâncias orgânicas contendo fundamentalmente carbono,
hidrogênio e oxigênio. São carboidratos as substâncias comumente denominadas de
açúcares ou amiláceos. Os carboidratos são também chamados de sacarídeos, glicídios,
oses, hidratos de carbono ou açúcares.
Na sua forma mais simples, sua fórmula geral é CnH2nOn (1:2:1). Variam de açúcares
simples contendo de três a nove átomos de carbono até polímeros muito complexos.
Quimicamente são polihidroxi-aldeídos ou polidroxi-cetonas ou substâncias que liberam
esses compostos por hidrólise.
Funções:
a) energética: são as fontes primárias de produção de energia sob a forma de ATP, cujas
ligações ricas em energia (±10 Kcal) são quebradas sempre que as células precisam de
energia para as reações bioquímicas. É a principal função dos carboidratos, com todos os
seres vivos (com exceção dos vírus e algumas bactérias) possuindo metabolismo
adaptado ao consumo de glicose como substrato energético. Recomenda-se que cerca
da metade da energia diária, seja fornecida na forma de carboidratos (50-55%).
Classificação:
Com base no tamanho, existem três principais carboidratos, monossacarídeos,
oligossacarídeos ou polissacarídeos. A palavra “sacarídeo” é derivada do grego,
sakkharon, e significa açúcar:
H H H
C1 = O C1 = O H – C1 - OH
H – C2 - OH H – C2 - OH C2 = O
HO – C3 - H HO – C3 - H HO – C3 - H
0H – C4 - H H – C4 - OH H – C4 - OH
H – C5 - OH H – C5 - OH H – C5 - OH
H – C6 - OH H – C6 - OH H – C6 - OH
H H H
6CH2OH 6CH2OH 6CH2OH
6CH2OH 6CH2OH
HOH2C1 O
6CH2OH
C5 O H C5 O H
HO H C2 C5
H H
C4 C1 C4 C1 OH H
OH H OH H HO H
H OH OH C3 C4
C3 C2 HO C3 C2
H OH H OH H OH
CH2OH
O CH2OH
O
HO O
HOH2C CH2OH
OH OH
HO OH OH
HO OH
OH
OH
OH
Ligação Glicosídica:
Para formar dissacarídeos, trissacarídeos ou mesmo polissacarídeos, é necessário
que os monossacarídeos se unam entre si. A ligação é chamada glicosídica e se faz entre
duas hidroxilas: uma do carbono anômero de um monossacarídeo com qualquer outra do
monossacarídeo vizinho, com eliminação de uma molécula de água.
SACAROSE: é formada pela ligação -1,2 entre uma glicose e uma frutose. É o
açúcar de uso comum. É encontrada principalmente na cana-de-açúcar, açúcar de
beterraba, melaço e xarope de milho assim como em frutas, vegetais e mel. É muito
solúvel e por hidrólise produz quantidades iguais de glicose e de frutose.
MALTOSE: é formada pela ligação 1,4 entre duas moléculas de glicose. Não é
comumente encontrada na forma livre na natureza, apenas em grãos em germinação
(malte de cevada), no entanto é o principal produto da hidrólise do amido. É menos doce
que a sacarose, e muito solúvel em água. É utilizada em “fórmulas” para alimentação
infantil. É gerada durante a digestão por enzimas que quebram grandes moléculas de
amido em fragmentos de dissacarídeos, que podem então ser quebrados em duas
moléculas de glicose para fácil absorção.
LACTOSE: é formada pela ligação ( 1,4) entre uma molécula de glicose e uma de
galactose. É o principal açúcar encontrado no leite. Não existe em vegetais e está limitada
quase exclusivamente às glândulas mamárias de animais lactentes. É menos solúvel que
os outros dissacarídeos e é apenas um sexto tão doce quanto à glicose. Pela hidrólise,
produz glicose e galactose. A lactose permanece no intestino mais do que outros
dissacarídeos, assim, estimulando o crescimento de bactérias benéficas, resultando em
uma ação laxativa. Uma das funções destas bactérias é a síntese de certas vitaminas
(como a vitamina K) no intestino grosso.
Intolerância a Lactose
O que é?
Sintomas?
Diagnóstico?
Tratamento?
Não é digerida pelo homem, pois este não apresenta enzimas para quebrar as
ligações do tipo . A exceção de animais herbívoros, que possuem bactérias e
protozoários simbióticos que digerem a celulose em seus aparelhos digestivos.
No organismo humano é importante para formar o bolo alimentar que facilita os
movimentos peristálticos. Pois são insolúveis em água, no entanto, tem grande
importância na dieta, pois são fibras alimentares.
- Outros polissacarídeos:
- Pectina: é um polissacarídeo não celulósico, solúvel em água, não hidrolisadas
pelo organismo humano. Como adsorve água e forma um gel, é amplamente usado para
fazer geléias e gelatinas. É encontrada em maçãs, frutas cítricas, morangos e outras
frutas em menor quantidade e também em aveia.
- Gomas e mucilagens: são similares à pectina exceto pelo fato de que as unidades
de galactose estão combinadas a outros açúcares (glicose) e polissacarídeos. São
encontradas em secreções vegetais ou sementes e são freqüentemente adicionadas a
alimentos processados para conferir qualidades específicas. Os polissacarídeos de algas
são encontrados em frutos do mar e algas. Um exemplo é a carragena, que é adicionada
como um agente espessante e estabilizante em muitos produtos alimentares
processados.
- Amido resistente: parte de amido não ingerido no intestino delgado (batatas,
cereais e legumes), são fermentados por bactérias colônicas, tem como produto final
ácidos graxos de cadeia curta e alguns gases.
Digestão:
Digestão é o processo de hidrólise enzimática, pelo qual as macromoléculas dos
alimentos (carboidratos, lipídeos e proteínas) são divididas em unidades mais simples
para serem absorvidas através das paredes intestinais para o sangue. Algumas
substâncias, como os sais inorgânicos e as vitaminas não requerem digestão, outras
como a celulose que não podem ser digeridas são excretadas pelos intestinos nas fezes.
As enzimas responsáveis pela digestão são encontradas nos sucos digestivos tais
como: saliva e os sucos pancreáticos, gástrico e intestinal, secretados ao longo do trato
digestivo.
Basicamente, a digestão dos carboidratos consiste na hidrólise das ligações
glicosídicas, por um grupo de enzimas hidrolíticas, chamadas glicosidases. Ou seja, os
carboidratos ingeridos, devem ser hidrolisados aos constituintes primários para serem
absorvidos.
O processo digestivo é encerrado quando todas as ligações glicosídicas dos
carboidratos ingeridos foram hidrolisadas. Os monossacarídeos resultantes são, então,
absorvidos para o sangue.
Uma vez que as ligações , 1-4 das extremidades dos polissacarídeos em questão
não são atingidas pela -amilase, os produtos de sua ação final serão a maltose, a
maltotriose e oligossacarídeos. Estes contendo uma ligação , 1-6 e até 10 resíduos de
glicose, são chamados dextrinas (Quadro 3).
ATIVIDADES
12) Explique resumidamente como ocorre a digestão dos carboidratos. O que ocorre
com os monossacarídeos formados?
(Slides pgs.23-30)
Profa. Dra. Janesca Alban Roman
31
LIPÍDEOS
Gordura Trans:
Colesterol:
Triacilglicerol:
Gorduras Saturadas:
Gorduras instauradas:
LIPÍDEOS
Definição:
O
____________ ll
________________ R – C – O – CH2
(R-OH) _________________
(óleos ou gorduras)
Profa. Dra. Janesca Alban Roman
35
Classificação:
Figura 9 – Esquema geral dos principais lipídeos que contém ácidos graxos. P-
grupo fosfato. Fonte: Marzzoco, 2007.
- Os lipídeos podem ser divididos em hidrolisáveis, ou seja, estão unidos por uma ligação
éster e podem ser facilmente separados química e enzimaticamente (em presença de
água e enzimas) e em não hidrolisáveis (colesterol, ácidos graxos, testosterona e
estradiol.
Funções:
- ______________________: A oxidação completa dos ácidos graxos até CO2 e H2O nas
células, produz grande quantidade de energia que, será utilizada para realizar funções
metabólicas importantes (__kcal/g). Os ____________________são a principal forma de
armazenamento energético no homem (adipócitos) e são altamente metabolizáveis, ou
seja, estão disponíveis para o organismo, em quase 100% da quantidade ingerida.
ÁCIDOS GRAXOS:
Quadro 7– Tipos de ácidos graxos, energia fornecida por grama e fontes alimentares.
TCC 2,4 Kcal/g Manteiga, fermentação de fibras vegetais por
bactérias do cólon.
TRIACILGLICERÓIS:
+
FOSFOLIPÍDIOS:
São os lipídios que apresentam um dos grupos hidroxila do glicerol esterificado
com o ácido fosfórico (H3PO4). Os mais importantes são a ___________________ e a
cefalina e são encontrados principalmente nas membranas celulares (Quadro 10).
A lecitina é o principal componente das lipoproteínas utilizadas para o transporte
das gorduras e colesterol. Suas principais fontes de origem animal são o fígado e a gema
de ovo e de origem vegetal são a soja, amendoim, espinafre e germe de trigo. Sua
qualidade anfifílica torna a lecitina um aditivo ideal para unir água e gordura para formar
uma emulsão estável. A lecitina (9Kcal/g) é adicionada aos produtos alimentares tais
como margarina, sorvete, bolachas, lanches e doces.
ESFINGOLIPÍDIOS:
São os lipídios que apresentam em sua composição a esfingosina (amino-álcool.
Estão amplamente distribuídos no sistema nervoso de animais em nas membranas de
plantas e leveduras. Não estão ligados ao glicerol(Quadro 11).
As glicoproteínas são constituídas por uma esfingosina, um ácido graxo em ligação
amídica e uma ou mais unidades de monossacarídeo, em geral a galactose. São
encontradas na composição de vários tecidos, principalmente ____________________.
As esfingomielinas são constituídas por: ácido graxo, ácido fosfórico, colina e um
amino-álcool. São encontradas principalmente no cérebro, constituem mais de 25% da
________________________________, a estrutura rica em lipídeos que protege e isola
as células do sistema nervoso central.
Os glicolipídeos incluem cerebrosídeos e gangliosídeos, contem galactose e
glicose, respectivamente. São compostos de uma base esfingosina e ácidos graxos de
cadeia muito longa (22C). Estruturalmente ambos compostos são componentes do tecido
nervoso e de certas membranas celulares, onde desempenham um papel no transporte
de lipídeos.
LIPOPROTEÍNAS:
Como os lipídeos são moléculas ______________________, eles se associam com
outras moléculas formando complexo solúvel em água. Neste complexo, lipídeos
apolares, lipídeos polares e proteínas formam uma partícula hidrofílica, denominados
lipoproteína. Desta forma, os lipídeos (insolúveis no meio aquoso), podem ser
transportados no sangue pelas lipoproteínas plasmáticas. As principais
________________________ de importância em bioquímica são:
Quilomícrons: transportam os triglicéris e colesterol de origem alimentar (exógena)
para as células;
VLDL (Very Low Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Muito Baixa Densidade):
transportam os triacilgliceróis formados no fígado para as células adiposas e músculos;
LDL (Low Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Baixa Densidade): transportam o
colesterol do fígado até as células de vários outros tecidos: _____ colesterol;
HDL (High Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Alta Densidade): transportam o
excesso de colesterol dos tecidos de volta para o fígado, onde é utilizado para a síntese
da bile: _____ colesterol.
ESTERÓIDES:
São os lipídeos derivados da colestana, que é um hidrocarboneto tetracíclico com
17 átomos de carbono. Entre os esteróides importantes:
- ergosterol: é encontrado na pele e pela ação de raios ultra-violeta transforma-se em
calciferol e vitamina D.
- ____________________l: componente essencial das membranas estruturais de
todas as células dos mamíferos é o principal componente do cérebro e das células
nervosas. É encontrado também em altas concentrações nas glândulas supra-renais,
local onde os hormônios adrenocorticais são sintetizados, e no fígado, onde é sintetizado
e estocado. A síntese endógena varia de 0,5 a 2,0 g/dia. Os principais órgãos
responsáveis pela produção de colesterol do organismo humano são o _____________ e
o ____________, que produzem cerca de 25% do colesterol endógeno. O excesso de
colesterol dá origem a ____________________________.
O colesterol é uma chave intermediária na biossíntese de uma série de esteróides
importantes, incluindo ácidos biliares, hormônios adrenocorticais (aldosterona) e
hormônios sexuais (estrogênios, testosterona e progesterona). Nos alimentos é
encontrado exclusivamente em alimentos de origem animal: em alta concentração na
gema de ovo, miolo e fígado e estão presentes na manteiga, cremes de leite, queijo,
coração, lagosta, camarão, ova de peixe, leite integral.
Curiosidades
Quadro 12-Teor de gordura total em alguns Quadro 13- Teor de colesterol total em
alimentos alguns alimentos:
Alimento (100g) Total de Alimento (100g) Total de
gordura (g) colesterol (mg)
Batata Assada 0 Fígado de boi 393
Batata Frita 35 Ovo 356
Leite desnatado 0,4 Manteiga 219
Leite integral 3,3
Queijo Prato 104
Peixe Assado 1,2
Queijo Mussarela 78
Peixe Frito 7,0
Queijo Minas 62
Frango Cozido 3,5
Iogurte integral 13
Frango Frito 9,0
Contra filé com capa de 15 Iogurte desnatado 1,8
gordura Leite integral 14
Contra filé com capa sem 4 Leite desnatado 2
gordura
Fonte: Sistema de Apoio a Decisão em Nutrição, versão 2.5a
_____________________________: tem estruturas diferentes da gordura e não fornecem
nutrientes prontamente absorvíveis. A sua importância comercial é que imitam a textura
da gordura, especialmente na boca. O valor calórico destes substitutos varia entre 5
Kcal/g (caprenina) e 0 Kcal/g (olestra, carragenina). O maior grupo é derivado de
polissacarídeos vegetais (gomas, celulose, dextrinas, fibra, maltodextrinas, amidos e
polidextrose), sendo que alguns fornecem 4Kcal/g quando digeridos. Têm surgido
preocupações quanto aos efeitos em longo prazo, em particular, se os substitutos de
gordura não forem absorvidos, eles podem se ligar a ácidos graxos essenciais e vitaminas
lipossolúveis e contribuir para sua má absorção? No entanto pesquisas reconhecem que
estes são “geralmente reconhecidos como seguros”.
Doenças:
- Obesidade: A obesidade é representada pelo acúmulo excessivo de gordura corporal,
resultante do desequilíbrio entre o ____________________________________
_____________________ provocando alterações como a resistência à insulina,
alterações do perfil lipídico, problemas psicológicos, ortopédico e de pele. O excedente de
peso é resultante do aumento do tamanho e do número dos
____________________(células do tecido adiposo). Todo o excesso de energia deve,
necessariamente, ser modificado e transformado em energia química potencial para
armazenagem. Como a principal forma de estoque de energia no nosso corpo é a
______________, o excesso de energia disponível causa o aumento do tecido adiposo e,
conseqüentemente, ocorre o aumento da massa corporal. Como o seu desenvolvimento é
resultado de uma complexa interação entre fatores genéticos, psicológicos e culturais, o
tratamento envolve não somente o controle da ingestão alimentar, mas também a
mudança de comportamento e hábitos de vida, incluindo a atividade física.
Digestão:
Os principais lipídeos da alimentação são os ____________________ (óleos e
gorduras) e os fosfolipídeos (lecitinas). A digestão dos lipídeos ocorre no
______________________, pela ação da lipase, presente no suco pancreático, exceto
para recém-nascidos, onde existe certa produção de lipase lingual, capaz de iniciar o
processo de digestão dos lipídios na boca.
ATIVIDADES
3) Aponte seis funções dos lipídeos no organismo humano e escolha 3 para explicar.
-
-
-
-
-
-
5) O que são ácidos graxos essenciais? Quais são os principais? Em que alimentos são
encontrados? Qual a importância destes para o organismo?
6) O que são gorduras trans? Por que são consideradas maléficas para á saúde?
11) Qual é órgão onde ocorre a digestão do lipídeos? Como e onde são absorvidos os
lipídeos ingeridos.
12) Quais são os principais produtos da digestão dos lipídeos? Cite as enzimas
envolvidas.
14) Das reações importantes que ocorrem com os lipídeos podemos citar a
hidrogenação, saponificação e oxidação. Pesquise as principais características e as
alterações que ocorrem em cada uma delas.
Revisão Lipídeos
a) os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos, geralmente com uma cadeia carbônica
longa, com número _________ de átomos de carbono e sem ________________,
podendo ser saturada ou insaturada
a) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density)
Tem a função oposta à das LDL, atuando na remoção do colesterol dos tecidos para o
fígado.
b) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density)
São a principal fonte de colesterol para os tecidos, exceto fígado e intestinos
c) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density)
Tem origem hepática e transportam triacilgliceróis e colesterol para os outros tecidos e
originam as IDL.
COLESTEROL
O que é?
O colesterol é um tipo de gordura (LIPÍDIO) encontrada naturalmente em nosso
organismo e fundamental para o seu funcionamento normal. O colesterol é o componente
estrutural das MEMBRANAS CELULARES em todo nosso corpo e está presente no
cérebro, nervos, músculos, pele, fígado, intestinos e coração. Nosso corpo usa o
colesterol para produzir vários HORMÕNIOS, VITAMINA D e ÁCIDOS BILIARES que
ajudam na digestão das gorduras. E 70% dele é fabricado pelo nosso próprio organismo
no FÌGADO, enquanto os outros 30% vêm da dieta.
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
1. CLASSIFICAÇÃO
Com base na cadeia lateral dos aminoácidos estes podem ser classificados como
apolares ou polares (sem carga, carregados positivamente (básicos) ou carregados
negativamente (ácidos). Essas propriedades químicas isoladas dos aminoácidos
continuam existindo após a inserção de resíduos destes na cadeia protéica e garantem as
propriedades químicas das proteínas. A partir desses blocos de construção distintos, os
organismos podem sintetizar produtos muitos diferentes entre si, como enzimas,
hormônios, anticorpos, penas de pássaros, teias de aranha, antibióticos, venenos de
fungos peçonhentos, entre tantos outros produtos, cada qual com sua atividade biológica
característica.
Profa. Dra. Janesca Alban Roman
59
Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas): têm grupos R constituídos por
cadeias com carácter de hidrocarbonetos, que não interagem com a água. Geralmente
estão localizados na parte interna da proteína. Ex: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e prolina (freqüentemente interrompe as -
hélices encontradas em proteínas globulares- mioglobina), contribuindo para a formação
de proteínas fibrosas-colágeno).
Aminoácidos polares (hidrofílicos): são os que têm nas cadeias laterais, grupos com carga
elétrica líquida ou com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. São
geralmente encontrados na superfície da molécula protéica. Quanto a carga são divididos
em 3 categorias:
- polares com cadeias laterais desprovidas de carga elétrica ou neutras (sem
carga): apresentam carga líquida zero em pH neutro. a) serina, treonina e tirosina, com
grupo hidroxila na cadeia lateral; b) asparagina e glutamina, com grupo amida e c)
cisteína com um grupo sulfidrila. A cisteína contem um grupo sulfidrila (-SH), podendo
formar a cistina (-S-S-), denominada de ponte dissulfeto, os demais tendem a formar
pontes de hidrogênio.
- polares com cadeias laterais carregadas negativamente (ácidos): São doadores
de prótons. Em pH neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos encontram-se
completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (-
COO-): ácido aspártico e ácido glutâmico.
- polares com cadeias laterais carregadas positivamente (básicos): lisina, arginina e
histidina
LEUCINA ISOLEUCINA
GLUTAMATO GLUTAMINA
Iminoácidos
GLICINA PROLINA
ATIVIDADES: AMINOÁCIDOS
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
DNA
-
-
-
RNA
-
-
CÓDON
-
-
-
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
-
70
71
71
72
72
73
Figura modificada, com autorização dos autores, a partir de Amabis & Martho. Temas de Biologia. Propostas para desenvolver em
sala de aula (Número 7). Editora Moderna.
73
74
O código genético:
Fonte: www.dbq.uem.br/sintese-prot2.ppt
74
75
PROTEÍNAS
As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula
sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. São encontradas
em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os
aspectos da estrutura e função celulares. São os constituintes básicos da vida: tanto que
seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar".
Nos animais, as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos
desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as
proteínas estão presentes. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma
especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação
genética é expressa pelas proteínas.
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm
enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro,
zinco e cobre. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas
a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências
específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes.
Todas as proteínas, sejam das linhagens mais antigas de bactérias ou de forma
mais complexa de vida, são constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos, unidos
covalentemente por ligações peptídicas, em seqüências lineares características.
Considerando-se a formação de proteínas contendo somente 20 aas, um de cada tipo,
poderiam ser obtidos 2,4 x 1018 moléculas diferentes! Como as proteínas são compostas
por centenas de aminoácidos, cada um deles podendo estar presente mais de uma vez, a
possibilidade de construção de moléculas diferentes é praticante infinita. Em virtude de
cada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral distinta, a qual determina as suas
propriedades químicas, este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado
como o “alfabeto” com o qual a linguagem da estrutura protéica é escrita.
1. DEFINIÇÃO
L – alanina D – alanina
Figura 14- Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho)
75
76
2. FUNÇÕES
e) Nutricional – poderá ser exercida por qualquer proteína, enquanto não apresentar
propriedades tóxicas. Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação das enzimas
proteolíticas e seus aminoácidos, uma vez absorvidos, entrarão na síntese de proteínas
próprias do organismo que a ingeriu. O valor nutritivo de uma proteína dependerá de sua
digestibilidade e de sua composição ou da presença dos aminoácidos essenciais em
quantidade e proporções adequadas devendo ainda estar em forma biodisponível.
76
77
3. CLASSIFICAÇÃO
3.1. Composição
3.2. Forma
Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados quanto à forma
tridimensional das cadeias polipeptídicas.
77
78
78
79
Ponte dissulfeto: Além das 3 ligações não covalentes acima descritas, a estrutura
protéica pode ser estabilizada por uma ligação covalente, a ponte dissulfeto -S-S- (Figura
22). Ela é formada, entre dois resíduos de cisteína, por uma reação de oxidação
catalisada por enzimas específicas. Ex: insulina, que apresenta 3 pontes dissulfeto
a) Desnaturação protéica
90
91
Resumo Desnaturação:
- definição:
- tipos:
- agentes físicos:
-
-
-
-
- agentes químicos:
-
-
-
-
-
-
-
-
- conseqüências:
- importância/aplicações
91
92
Quadro 16
B
92
93
b) Propriedades elétricas
O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é
determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais
R dos resíduos de aminoácidos. Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH)
terminais das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência.
A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada
pela natureza dos radicais R circunvizinhos.
As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos, possuem pHs
isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não
possuindo cargas positivas ou negativas em excesso.
c) Solubilidade:
A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na
molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas
da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade.
A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como:
pH
o pH < pI < pH aumenta a solubilidade da proteína;
o pH = pI diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação.
Força iônica
o Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a solubilidade em
geral aumenta, pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas
contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas,
aumentando a solubilidade “salting in”.
o Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com a proteína pela
água, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre as
moléculas e formação de precipitado “salting out”.
Temperatura
o A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade
tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 oC. Além
destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade
diminui.
d) Tampão:
Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam
quantidades moderadas de ácido ou base. Pode ser constituído de um ácido fraco e seu
ânion, tal como ácido acético e íon acetato. Ou também de uma base fraca e seu cátion
correspondente, tal como amônia e íon amônio. Os principais tampões biológicos são o
fosfato, as proteínas e o bicarbonato.
No nosso corpo humano, o pH é mantido ao redor de 7,4 por vários tampões.
Estes, impedem a acidose, um pH sanguíneo abaixo de 7,35; assim como alcalose, um
pH acima de 7,45. O principal tampão do plasma sanguíneo consiste em ácido carbônico,
H2CO3 e bicarbonato HCO3- (íon hidrogeno-cabonatado).
O efeito tamponante das proteínas é devido ao grupo ionizável dos aminoácidos
(-COO-, -NH3+, etc.), que são ácidos fracos. Entretanto os valores de pH desses grupos
são muito distantes de 7,4. Os únicos aminoácidos que apresentam um grupo com pH
compatível com o tamponamento a pH fisiológico são a histidina e cisteína.
Adicionalmente as proteínas exercem efeito tamponante muito discreto no plasma,
por estarem presentes em baixas concentrações.
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5. QUALIDADE DA PROTEÍNA
Proteína de referência: Aquela proteína que é usada como padrão para mensurar a
qualidade de outras proteínas.
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Recomendações Nutricionais
BN+ → entra no organismo mais N2 do que sai, isso é verificado durante o crescimento ou
a recuperação de uma enfermidade debilitante.
Reação de Mailard
Uma reação que ocorre freqüentemente em alimentos, que diminui a
biodisponibilidade de aminoácidos é a do tipo Maillard (RM), que ocorre entre o grupo
carbonilo de um açúcar redutor e o grupo amínico de um aminoácido. No processamento
dos alimentos a RM pode ser útil, como o desenvolvimento de produtos da reação que
conferem sabor, cor e aroma desejáveis, por exemplo, doce de leite, massas (pães,
bolos) assados, etc. Já por outro lado, temos a redução do valor nutricional do produto
devido à utilização dos aminoácidos e proteínas na reação, que se tornam indisponíveis.
Lisina, metionina e aminoácidos N-terminal de proteínas reagem com açúcares redutores
e perdas substanciais desses aminoácidos ocorrem quando submetidos a tratamentos
drásticos. Apesar de estudada há muitos anos, ainda não se entendeu completamente a
RM. Os compostos produzidos pela RM que recebem maior atenção e estudo são as
melanoidinas, que são complexantes de metais e sua cor varia de marrom claro até preto.
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Doença celíaca
A doença celíaca é considerada uma desordem auto-imune, na qual o organismo
ataca a si mesmo. É uma condição crônica que afeta principalmente o intestino delgado,
caracterizada por intolerância permanente ao glúten, proteína encontrada no trigo,
centeio, cevada, aveia e malte. Nos indivíduos afetados, a ingestão de glúten causa
danos às microvilosidades do intestino delgado.
Os sintomas podem surgir em qualquer idade após o glúten ser introduzidos na
dieta, sendo mais comum seu diagnóstico na infância. Os sintomas intestinais incluem
diarréia crônica ou prisão de ventre, inchaço e flatulência, irritabilidade, e pouco ganho de
peso. Os pacientes podem apresentar atraso de crescimento e da puberdade, anemia da
carência de ferro, osteopenia ou osteoporose, exames anormais de fígado, e uma
erupção na pele que faz coçar chamada dermatite herpetiforme. A doença celíaca
também pode não apresentar nenhum sintoma. Todo alimento industrializado que contém
glúten deve disponibilizar esta informação no rótulo.
8. DOENÇAS HEREDITÁRIAS
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Alcaptonúria :
-
-
-
Fenilcetonúria:
-
Albinismo :
-
Hiperamonemia:
-
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9. DIGESTÃO
As proteínas tem sua digestão iniciada no estômago (pepsina, que é ativa em pHs
baixos, próximo de 1,0), mas melhor desenvolvida em sua maior parte, no duodeno e
jejuno (do intestino delgado) sob a ação de proteases pacreáticas: quimotripsina (aas
aromáticos), tripsina (aas básicos), elastase (aas afiláticos), carboxipeptidases (aas
carboxi-terminal), aminopeptidases (aas a partir de N-terminal) e dipeptidases.
A digestão das proteínas se inicia no estômago, onde o ácido clorídrico ativa o
pepsinogênio, dando origem a pepsina. A pepsina hidrolisa as proteínas em proteoses e
peptonas. No duodeno, a enzima enteroquinase que estimula a liberação de tripsinogênio
(forma inativa) pelo pâncreas. A tripsina (forma ativa) os hidrolisa em polipeptídeos. As
enzimas proteolíticas entéricas produzidas na borda em escova hidrolisam os
polipeptídeos em aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos; 99% deles são absorvidos ao
final do jejuno.
Os aminoácidos são liberados na circulação e são destinados para: a síntese de
proteínas e enzimas, sínteses de substancias nitrogenadas, síntese de outros
aminoácidos e para o catabolismo.
O pool de aminoácidos no sangue está sempre em equilíbrio com a proteína tissular.
Aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese protéica são perdidos, já que
não há estocagem de proteínas. Assim, o total de proteínas no corpo de um adulto
saudável é constante, de forma que a taxa de síntese é sempre igual à de degradação. O
excesso de ingestão protéica é transformado em energia, e se não for usada, será
transformada em triglicérides e armazenada no tecido adiposo.
A utilização protéica depende da disponibilidade de energia. Ocorre melhor balanço
nitrogenado com adição de energia. O aumento de energia aumenta a síntese protéica e
diminui a oxidação de aminoácidos. Ou seja, o consumo de alimentos de fontes protéicas
deve ocorrer com alimentos fontes de energia (preferencialmente carboidratos), para
melhor utilização da proteína pelo organismo humano.
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ATIVIDADES: PROTEÍNAS
3) Cite cinco funções que as proteínas podem desempenhar exemplificando cada uma
delas.
5) Explique as principais diferenças entre as estruturas (1º, 2º, 3º e 4º) que formam as
proteínas.
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6) Analise a seguinte frase: "Toda a enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é
uma enzima". Você concorda com ela? Explique.
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ENZIMAS
1. DEFINIÇÃO
2. FUNÇÃO
As enzimas atuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das
reações por meio da diminuição de suas energias de ativação, mantendo, entretanto,
invariável o seu equilíbrio químico. A ligação da enzima com o substrato se dá em uma
região pequena e definida da molécula denominada sítio ativo. A integridade da molécula
enzimática protéica é necessária para a manutenção deste sítio ativo, ou seja, para a
ação catalítica (Figura 26).
Figura 26 – Enzima
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3. CLASSIFICAÇÃO
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4. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
Embora toda a enzima seja necessária para o papel catalítico, a ligação com o
substrato dá-se apenas em uma pequena porção da enzima, chamado de CENTRO
ATIVO, que é formado por alguns dos resíduos de aminoácidos presentes na cadeia e
que se aproximam pelos dobramentos que constituem a estrutura terciária da proteína.
Portanto, o centro ativo constitui uma cavidade aberta sobre a superfície da
molécula globular e permite à enzima reconhecer seu substrato (comparado a um
conjunto chave – fechadura – key and lock – Fisher 1894). De fato uma molécula para ser
substrato de uma determinada enzima deve ter forma espacial adequada para alojar-se
no centro ativo da enzima, como também grupos químicos capazes de estabelecer
ligações precisas com os radicais do mesmo.
Como cada enzima possui uma organização estrutural específica, o seu centro
ativo permite a ligação apenas do seu substrato, trazendo grande especificidade para a
catálise enzimática.
BAIXA ESPECIFICIDADE: quando essa propriedade existe apenas em relação a
tipos de ligação. Ex.: lipase – que hidrolisa ligações álcool-ácido de quase todos os
ésteres orgânicos.
ESPECIFICIDADE ABSOLUTA: quando a enzima atua somente sobre um
determinado composto. Ex.: urease – hidrolisa a uréia, porém nenhum de seus derivados
ou a tripsina que hidrolisa ligações peptídicas formadas por grupos carboxílicos dos
aminoácidos negativos.
ESPECIFICIDADE DE GRUPO: enzima é capaz de atuar sobre substratos com
uma ligação química específica, como a leucina-aminopeptidase que catalisa hidrólise de
diferentes ligações peptídicas ou a quimotripsina que hidrolisa ligações formadas por
grupos carboxílicos de metionina, aspargina, glutamina e leucina.
ESTÉREO ESPECIFICIDADE: é uma especificidade ótica, assim a maioria das
enzimas hidrolisam apenas ligações peptídicas de L-aminoácidos, já que as proteínas são
formadas por L-aminoácidos.
ESPECIFICIDADE ORGÂNICA: está relacionada à origem orgânica da enzima.
Assim enzimas com o mesmo tipo de atividade, dependendo da origem, pode diferir entre
si. Esta diferença é causada pela estrutura das proteínas que formam a enzima. Por
exemplo a α-amilase do pâncreas do porco é idêntica à encontrada na saliva, mas
diferente da α-amilase hepática.
ESPECIFICIDADE CIS-TRANS: enzimas que atuam somente sobre um isômero
cis-trans. A fumarase adiciona facilmente água apenas no ácido com configuração trans
(ácido fumárico)
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Concentração de Substrato: Nas células a [S] do substrato chega a ser até 10 6 vezes
maior que a [E]. Apesar desta diferença, porém, nem todas as moléculas de enzimas
combinam-se com o substrato, estabelece-se isto sim um equilíbrio entre as [S], [E], [ES],
com [ ] definidas e constantes.
Concentração de Enzima: Ainda considerando que a [S] é muito maior que a [E], a
velocidade de uma reação enzimática será sempre proporcional a sua concentração.
Desvios da linearidade podem ocorrer devido a: presença de inibidores na própria solução
de enzima, presença de substâncias tóxicas, presença de ativadores, ente outros.
Efeito do pH: A ação catalítica de uma enzima é alcançada dentro de limites muito
estreitos de pH. Cada reação tem o seu pH ótimo, que para a maioria das enzimas se
encontra entre 4.5 e 8.0. Algumas enzimas que catalisam reações com diferentes
substratos podem apresentar mais de um pH ótimo. Porém, grandes variações de pH
normalmente determinam a desnaturação da enzima.
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Inibidores enzimáticos
As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas ou íons. Há inibidores
enzimáticos reversíveis ou irreversíveis. Os inibidores reversíveis são classificados em
competitivos e não-competitivos. Os competitivos competem com o substrato pelo sítio
ativo da enzima. Já os inibidores não competitivos ligam-se a radicais aminoacídicos que
não pertencem ao sítio ativo e esta ligação altera a estrutura enzimática.
inibidor irreversível: Neste caso, ocorre uma combinação entre o composto e a enzima
irreversível, formado por ligações covalente, não podendo haver separação por processos
como diálise ou diluição.
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inibidor competitivo: Compostos que competem com o substrato pelo centro ativo da
enzima, normalmente apresentam estruturas semelhantes as do substrato. Isto pode ser
evitado aumentando-se a [S].
inibidor não competitivo: Combinam-se com o complexo ativado, impedindo que este
complexo de origem ao produto final e liberação da enzima.
Enzimas imobilizadas
Este procedimento é utilizado na preparação de alimentos quando não se deseja
que continue havendo ação enzimática. Neste processo a enzima é ligada a uma matriz
insolúvel em água, normalmente um polímero inativo. As ligações enzima-matriz pode se
dar por ligações covalentes ou não. Enzimas imobilizadas são mais resistentes a
temperaturas elevadas.
Exemplo: preparação de xaropes ricos em glucose e maltose, que podem ser
preparados passando-se uma solução de amido através de uma coluna contendo β-
amilase e glucoamilase.
8. ENZIMAS EM ALIMENTOS
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Atividade:
Aplicações industriais de enzimas!
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As -queratinas expostas ao calor úmido podem ser esticadas e assumirem a conformação , porém quando são esfriadas
revertem à conformação -hélice espontaneamente. Isto é devido ao fato de grupos R das -queratinas serem maiores, em média, que
os das -queratinas e assim são incompatíveis com a conformação estável. Estas características das -queratinas, bem como o seu
alto conteúdo de interligações dissulfeto, são a base do processo de ondulação artificial permanente dos cabelos.
O cabelo a ser ondulado é primeiro enrolado ao redor de um objeto de forma adequada. Uma solução de agente redutor, em
geral um composto contendo um grupo tiol ou sulfidrila (SH), é então aplicado e o cabelo aquecido. O agente redutor rompe as ligações
dissulfeto, reduzindo cada cistina em dois resíduos de cisteína, uma em cada cadeia adjacente.
O calor úmido rompe as pontes de hidrogênio e provoca o desenrolamento e estiramento das estruturas polipeptídicas em -
hélice. Depois de algum tempo, a solução redutora é removida e um agente oxidante é adicionado para estabelecer novas interligações
dissulfeto entre pares de resíduos de cisteína de cadeias polipeptídicas adjacentes, mas não os mesmos pares que existiam antes
destes tratamentos. Lavando e resfriando o cabelo, as cadeias polipeptídicas revestem a sua conformação em -hélice. As fibras do
cabelo, agora, ondulam da maneira desejada porque novas ligações dissulfeto foram formadas onde elas exercem forças de torção nos
feixes de fibras do cabelo em -hélice.
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ENZIMAS X DOENÇAS
Desordens genéticas herdadas, podem ocorrer, nos tecidos, a deficiência ou mesmo ausência total, de uma ou mais enzimas.
Condições anormais também podem ser causadas pelo excesso de atividade de uma enzima específica.
Medidas da atividade de certas enzimas no plasma sanguíneo, eritrócitos ou amostras de tecidos são importantes no diagnóstico
de várias doenças.
Quadro 22 – Doenças genéticas causadas pela perda ou defeito de uma única enzima ou proteína.
DOENÇA EFEITOS FISIOPATOLÓGICOS ENZIMA OU PROTEÍNA AFETADA
Fibrose Cística Secreções anormais nos pulmões, glândulas sudoríparas; Canal de cloreto
doença pulmonar crônica levando, em geral, à morte na
infância ou juventude.
Síndrome de Lesch-Nyhan Defeitos neurológicos, automutilações, retardo mental Hipoxiantina-guanina fosforribosil
transferase
Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica Fosforilase dos nucleosídeos de
purina.
Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica (as crianças Adenosina desaminase
precisam viver em ambientes estéreis)
Doença de Gaucher Erosão dos olhos, juntas da bacia; algumas vezes ocorre Glicocerebrosídeos
danos cerebrais
Gota primária Produção exagerda de ácido úrico resultando em ataques Fosforribosil pirofosfato sintetase
recorrentes de artrite aguda
Raquitismo dependente de vitamina D Pequena estatura, convulsões 25-hidroxicalciferol-1-hidroxilase
Hipercolesterolemia familiar Arterosclerose resultante dos elevados índices do Receptor da lipoproteína de baixa
colesterol sanguíneo; algumas vezes ocorre morte precoce densidade
por falência cardíaca.
Doença de Tay-Sachs Fraqueza da musculatura motora, deterioração mental e Hexosaminidase-A
morte ao redor dos 3 anos de idade.
Anemia falciforme Dor, inchaço dos pés e mãos; pode provocar dor súbita e Hemoglobina
severa nos ossos e nas juntas e levar a morte.
FONTE: Lehninger, Nelson & Cox, 1995.
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ATIVIDADES: ENZIMAS
1) Defina o que são enzimas. Diferencie-as em cinco pontos dos catalisadores não
biológicos.
5) Dos fatores que afetam as atividades das reações, explique o que é temperatura ótima
e pH ótimo. Ilustre através de um gráfico e explique.
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10) Cite quais são os motivos da utilização de enzimas nas indústrias de alimentos e
aponte exemplos de sua aplicação nesse segmento.
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
BURANI, J.; RAO, L. Bons e maus carboidratos. 2 ed. Rio de Janeiro: Sextante,
2004.138p.
CUPPARI, L. Guia de Nutrição: nutrição clínica no adulto. 2.ed. Barueri, SP: Manole,
2005.
FERREIRA, C.P.; JARROUGE, M.G.; TUNDISI, M.; MARTIN, N.F. Bioquímica básica. 6
ed. São Paulo: MNP, 2005, 463p.
KOOLMAN, Jan; RÖHM, Klaus-Heinrich. Bioquímica: texto e atlas. 3. ed. Porto Alegre:
Artmed, 2005. 478 p.
LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de bioquímica. 2. ed. São
Paulo: Sarvier, 1995. 839p. ISBN 85-7378-026-6
ROMAN, J.A. Isolado protéico de soro de leite e gelatina bovina: caracterização físico-
química, nutricional e tecnológica para o desenvolvimento de um produto geleificado.
Tese de doutorado. Departamento de Alimentos e Nutrição. Universidade Estadual de
Campinas, SP, 2007.
WAITZBERG, D.L. Nutrição Oral, Enteral e Parenteral na Prática Clínica. 3 ed. São
Paulo: Atheneu, 2006.
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