ICS 058

2009.1
EXERCCIOS 1. UNIDADE

GUA E ELETRLITOS
1. Represente esquematicamente, com pK, pI e carga lquida, a curva de
titulao da cistena (pK1=1.96, pK2=10.28 e pKr=8.18)

2. Em relao aos grupos ionizveis do peptdeo Glu-His-Leu-Lys, preencha

o quadro com a carga (-1, 0, +1...) que o peptdeo apresenta nos valores de
pH indicados (analise atravs das cadeia laterais):
pH

1.0

5.0

9.7

12

Carga

3. Qual a relao entre Kw e a escala de pH?

4. Nas molculas / grupamentos a seguir, identifique com um circulo os
doadores de prtons e com uma seta, os aceptores de prtons.

5. Em pH 4,8 e 11, que espcies inicas predominam para Amonaco (NH4+)

e cido Fosfrico?
6. Quais os principais ctions e nions do lquido extra-celular? Como podem
intervir nos fenmenos biolgicos?
7. Qual a unidade de medida dos eletrlitos? Pr que no os calculamos em
molaridade?

AMINO-CIDOS , PEPTDIOS, ENZIMAS

1. Identificar grupos doadores e grupos receptores de prtons na asparargina,
na histidina , na lisina , no glutamato e na arginina.
2. Em pH 4,0 qual a carga predominante do ASP, da HIS e da LYS?
Justifique.
3. Quais os estereoismeros possveis da Isoleucina?
4. Estruturar o dipeptdio glutamil-lisina em pH 7,0
5. Cite 6 aminos aminocidos capazes de formar pontes de H na estrutura
terciria e cite outros seis que promoveriam interaes hidrofbicas. Quais
os se enquadram em ambas as categorias?
6. Qual (is) o(s) aminocido(s) que
a. contribue para o menor grau de impedimento estrico s protenas
b. esto positivamente carregado em pH fisiolgico
c. possue uma cadeia lateral aromtica, hidrofbico e neutro em
qualquer pH
d. possuem uma cadeia lateral de hidrocarboneto saturado e so
importantes nas interaes hidrofbicas
7. Compare as interaes fracas (pontes de H, interaes inicas,
hidrofbicas, de van der Waals) entre si e com as ligaes covalentes, em
termos de seus nveis energticos
8. Numa enzima, verificou-se que uma mutao substitui uma alanina no
interior da molcula, por uma histidina, levando perda de atividade. No
entanto, a atividade parcialmente recuperada quando uma segunda
mutao em uma posio diferente altera uma isoleucina por um
aspartato. Com base nas caractersticas estruturais dos aminocidos

envolvidos, esboce hipteses sobre como esta segunda mutao poderia

levar restaurao da atividade enzimtica.
9. Para o tratamento da AIDS, tm sido desenvolvidos alguns inibidores enzimticos,
sendo um dos alvos, uma protease, essencial para a produo de novas partculas
virais. Para o desenvolvimento dessas drogas foram determinadas a estrutura da
enzima e de seu centro ativo e a seguir, foram ento desenhadas e sintetizadas
drogas que se ligam ao centro ativo. Que tipo de inibio gerada por essa
abordagem teraputica? Discorra sobre quais as caractersticas principais desse tipo
de inibio.
10. Explicar o mecanismo de regulao alostrica das enzimas, com base em
seus conhecimentos sobre estrutura enzimtica e interaes tercirias das
protenas.
11. Distinguir grupamentos prostticos, co-fatores e co-enzimas.
12. Como pH, temperatura e fora inica podem regular a atividade
enzimtica?
13. Das alternativas abaixo, uma delas no um mecanismo celular para a regulao da
atividade enzimtica . Escolha e explique.
a. ligao de peptdeos regulatrios atravs de pontes dissulfeto
b. protelise
c. modificaes covalentes
d. induo de alteraes conformacionais

14. Digamos que voc, desejando caracterizar uma enzima recm isolada, preparou
diversos tubos de ensaio, cada qual contendo 0,1 M da enzima, com concentraes
crescentes de substrato. Aps um perodo de incubao na temperatura adequada, voc
mediu as concentraes do produto formado e obteve os dados como na tabela abaixo.
Prepare dois grficos:
a. o primeiro relacionando os valores das concentraes de substrato (eixo X) aos valores
das quantidades de produto formado (eixo Y) na unidade de tempo (minuto)
b. o segundo, relacionando os recprocos (inverso, 1/X) dos valores das concentraes de
substrato (eixo X) aos recprocos (1/Y) dos valores das quantidades de produto formado
(eixo Y)
Identifique em ambos os grficos as variveis em X e Y (velocidade, concentrao;
inversos) e as respectivas unidades de medida, e responda s questes que se seguem.

[S]

1/[S]

Vo

1/Vo

(mM) (mM -1) (M/min) (1/M x min-1 )

i.

28

38

43

47

10

48

12

49

14

50

Qual o valor de Vmax da sua enzima para o substrato utilizado?

a. 10 M/min
b. 30 M/min
c. 0,8 M/min
d. 0,05 M/min
e. 50 M/min
ii.
f.

Qual o valor de Km da sua enzima para o substrato

utilizado?

1,5 M

g. 10 M
h. 0,5 mM
i.

1,0 mM

j.

1,5 mM
iii.

Por que o grfico atinge um plat?

k. a enzima inibida por altas concentraes de substrato

l.

a afinidade da enzima pelo substrato se altera durante a catlise

m. a enzima provavelmente est sendo progressivamente degradada por

proteases
n. o stio ativo se satura com altas concentraes de substrato
o. o substrato vai sendo degradado