AULA __01__

RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD DATA:

___21___/__09____/_2022_____

VERSÃO:01

RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: BIOQUIMICA HUMANA – Aula 1

DADOS DO(A) ALUNO(A):

NOME: IDENILDO GATTO BARBOSA MATRÍCULA: 04107305

CURSO: FARMÁCIA POLO: SANTARÉM
PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): RENATA CRISTINA VALENÇA FRAGA

ORIENTAÇÕES GERAIS:

 O relatório deve ser elaborado individualmente e deve ser escrito de forma clara e
 concisa;
 O relatório deve conter apenas 01 (uma) lauda por tema;
 Fonte: Arial ou Times New Roman (Normal e Justificado);
 Tamanho: 12;
Margens: Superior 3 cm; Inferior: 2 cm; Esquerda: 3 cm; Direita: 2 cm;
 Espaçamento entre linhas: simples;
 Título: Arial ou Times New Roman (Negrito e Centralizado).

TEMA DE AULA: ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR

RELATÓRIO:

1. Resumo sobre o tema abordado em aula.

Realização da prática de atividade catalítica da amilase.

A amilase é uma enzima que é produzida na saliva, nas glândulas salivares dentro da
cavidade oral. Serve para deteriorar um carboidrato (amido).
O amido é um polissacarídeo conhecido como reserva das plantas. A ptialina como é
conhecida tecnicamente (amilase salivar) é produzida nas glândulas salivares e inicia o
processo de deterioração dos carboidratos. Identificação catalítica do amido Realização da
técnica enzimática e química.
Hidrolise química e hidrolise enzimática. A hidrolise enzimática será realizada a partir da
utilização da amilase salivar. A hidrolise química será realizada a partir da utilização de
ácido clorídrico.
Os ácidos têm a capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e
fazer a quebra que é realizada pela amilase salivar. As enzimas são proteínas, e elas tem
uma característica de se desnaturarem de acordo com o meio em que elas são
submetidas. Calor, temperatura, reação catalítica, substrato, todos são componentes que
podem alterar essa reação catalítica. Nesse processo iremos utilizar o banho de gelo e
banho mar ia a fim de verificar se essas alterações de temperatura também influenciam na
reação catalítica em ambos os métodos.
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Solução para hidrólise química.

Amido 1%;
Colocar 30 ml da solução de amido 1% na proveta e transferir para o Becker.
Dosar 3 ml da solução de ácido clorídrico (utilizar a pera de borracha e pipeta) e adicionar
na solução de amido que está no Becker.
Balançar para homogeneizar.
Separar 3 tubos e adicionar 5 ml de água.
Adicionar 5 ml da solução que está no Becker em cada tubo (usar a pipeta e pera de
borracha).
Balançar os tubos para homogeneizar;
A partir de agora serão realizadas as etapas para verificar se as mudanças de temperatura
interferem no processo de hidrólise tanto na química quanto na enzimática.
Tubos 1;
Pegar os tubos AA1 e AE1 colocar por 1 minuto no banho de gelo
Tubos 2;
Pegar os tubos AA 2 e AE2 e colocar no banho maria (temperatura em t orno de 70 graus)
por 10 minutos e posteriormente no banho de gelo aproximadamente por 1 minuto par a
retornar a temperatura.
Tubos 3;
Pegar os tubos AA 3 e AE 3 e colocar no banho maria (temperatura em torno de 70 graus)
por 20 minutos e posteriormente no banho de gelo aproximadamente por 1 minuto para
Retomar a temperatura.
Conclusão geral
Os tubos 1 que foram submetidos apenas ao banho de gelo a cor está clareando, está
ocorrendo a degradação do amido.
Os tubos 2 e 3 que foram submetidos a temperatura por 10 minutos e 20 minutos
respectivamente não conseguimos perceber essa mudança. Não houve degradação do
amido. Indica que a temperatura influencia na atividade enzimática e química.

2. Materiais utilizados.
Reagentes:
Amilase salivar, Ácido clorídrico HCHC ,Amido 1%, Lugol 2%
Equipamentos:
3 tubos para realização da atividade química (AA1, AA2, AA3)
3 tubos para a realização da atividade enzimática (AE1, AE2, AE3)
Banho de gelo
Banho maria
Proveta Becker
Pera de borracha
Pipeta.

3. Responda as Perguntas:
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A) Qual a composição do amido?

Amilose;
Homo polissacarídeo (Glc);
Linear α – (1-4)
- Amilopectina;
Homo polissacarídeo (Glc);
Ramificado α – (1-4) α – (1-6);

B) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise química

do amido.
AA1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação. Está
esverdeado. Não houve a hidrolise, tem a presença de amido no tubo. Após o banho de
gelo ainda há presença de amido. Não houve hidrolise em ambos os tubos enzimático e
químico. A cor vai clareando com o tempo.
AA2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura.
Percebemos o lugol interagindo com o amido.
AA3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura.
Percebemos o lugol interagindo com o amido.

C) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da hidrólise

química do amido?
Utilizou HCL (ácido clorídrico) para se obter um meio ácido. Os ácidos têm a capacidade de
degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e fazer a quebra que é realizada
pela amilase salivar.
As enzimas são proteínas, e elas tem uma característica de se desnaturarem de acordo
com o meio em que elas são submetidas. Calor, temperatura, reação catalítica, substrato,
todos são componentes que podem alterar essa reação catalítica. Nesse processo iremos
utilizar o banho de gelo e banho maria afim de verificar se essas alterações de temperatura
também influenciam na reação catalítica em ambos os métodos.

D) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da

amilose.
O iodo reage com a molécula de amido e vai resultar numa coloração azul ao interagir com
a cadeia amilose, uma vez que esta tem a estrutura helicoidal. Já na cadeia de
amilopectina o resultado será uma coloração vermelha, pois esta cadeia possui muitas
ramificações, a interação será menor. Quando em um experimento está se testando a
atividade enzimática, com o controle do tempo, está coloração irá um dar conforme ocorre
a hidrolise. Isso porque o dissacarídeo maltose, produto da hidrolise, reage negativamente
com iodo.
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E) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise
enzimática do amido.
AE1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebem os que teve modificação. Está
esverdeado. Não houve hidrolise nesse tubo. Após o banho de gelo ainda há presença de
amido. Não houve hidrolise em ambos os tubos enzimático e químico. A cor vai clareando
com o tempo.
AE2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura.
Percebemos o lugol interagindo com o amido.
AE3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura.
Percebemos o lugol interagindo com o amido.

F) Explique a relação entre a atividade da amilase salivar, o tempo de incubação da enzima

com o amido e a variedade de cores observada no procedimento da hidrólise enzimática do
amido.
A solução de lugol 2% (concentração -solução de iodo que reage com a composição do
amido formando uma cor esverdeada, escura, azulada quando encontra o amido). O tempo
de incubação e temperatura influenciam na hidrolise.

4. Conclusão sobre a atividade catalítica da amilase salivar.

Não entendi muito essa questão de reação de hidrolise. Não ficou claro qual teve ou não.
Com base no meu entendimento, conclui que nenhuma amostra teve hidrolise completa,
visto que ambas as amostras apresentam cor ( azul e verde) o que indica presença de
amido. A primeira amostra ficou esverdeada o que significa que tem menor presença de
amido. E as amostras 2 e 3 ficaram azul escuro o que indica alta concentração de amido.
Para uma amostra ter hidrolise completa, acredito que tenha que ficar transparente, o que
indicaria a falta de amido mediante a adição do lugol. Entretanto,1 a primeira amostra
houve alteração e ficou esverdeada. Acredito que houve reação, mas não o bastante para
a hidrolise. Gostaria de uma explicação para essas reações.

TEMA DE AULA: REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE

ALDOSES E CETOSES)

RELATÓRIO:

1. Resumo sobre o tema abordado em aula.

Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Aldoses são
grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que contem grupo cetona.
Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa reação se da
porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Iremos utilizar o acido clorídrico. E ao reagir
com esses ácidos fortes esse composto produz furfural. O furfural reage com o resorcinol.
O resorcinol é um composto derivado da ureia que esta presente no reativo de Seliwanoff.
Será feito uma diferenciação entre aldose e cetose. Vamos utilizar a glicose que é uma
aldose, um monossacarídeo simples. E vamos tentar identificar se a frutose é ou não
acetose se contêm ou não o grupo cetona. Essa reação após a colocação do resorcinol
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que está no reativo de Seliwanoff vai ser colocada em banho maria para que aconteça a
reação e após mais ou menos de 5 minutos vamos ter o resultado. O produto que é
formado na reação entre o furfural e o resorcinol que está no reativo de Seliwanoff vai ser
vermelho. Conseguimos perceber a coloração através dessa mudança de cor. Esse
composto que é formado não tem uma composição definida e nem um nome definido, mas
é visualmente percebido por conta da coloração vermelha.

Tubo para glicose

Adicionar 1ml de glicose;
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL;
Homogenizar.
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff;
Agitar os tubos e levar ao banho maria até visualizar o resultado;
Observar a coloração.
Após 2 minutos em banho maria o tubo da glicose permaneceu inalterado. Confirmando
que ela não é uma cetose. Não tem produção do furfural e nem reação com o resorcinol.
Tubo para frutose
Adicionar 1 ml de frutose;
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL;
Homogenizar.
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff;
Agitar os tubos e levar para o banho maria até visualizar o resultado;
Observar a coloração.
Após 2 minutos em banho maria o tubo da frutose ficou vermelho. Houve alteração na cor.
Indica reação do resorcinol com o furfural. Indica que ela é uma cetose.
Tubo para água
Adicionar 1 ml de água;
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL;
Homogenizar.
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff;
Agitar os tubos e levar para o banho maria até visualizar o resultado;
Observar a coloração.
Após 2 minutos em banho maria o tubo da água permaneceu inalterado. Confirmando que
ela não é uma cetose. Não tem produção do furfural e nem reação com o resorcinol.

2. Materiais utilizados.
Reagentes:
Solução de HCL;
0,1 Glicose 1%;
Frutose 1%;
Reativo de Seliwanoff
Equipamentos:
1 tubo para frutose;
1 tubo para glicose;
1 tubo para água (serve de controle negativo);
Banho maria temperatura em torno de 70 graus;
Becker;
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Pera de borracha;
Pipeta.

3. Responda as Perguntas:

A) Explique o princípio bioquímico do teste de Seliwanoff.

O teste de Seliwanoff é um teste químico que permite distinguir aldoses de cetoses. Se um
açúcar contiver um grupo cetona, é uma cetose; se, por outro lado, contiver um grupo
aldeído, é uma aldose. Este teste baseia-se no princípio de que, quando aquecidas, as
cetoses sofrem desidratação muito mais rapidamente que as aldoses.
Este teste fora proposto por Theodor Seliwanoff, daí ser assim designado. Quando o
reagente é adicionado a uma solução contendo uma cetose, a cor da solução muda para
vermelho (teste positivo). Quando adicionado a uma solução contendo uma aldose, a cor
muda mais lentamente para rosa.
A frutose (uma cetose) é um açúcar que dá teste positivo. A sacarose também dá teste
positivo, pois é um dissacarídeo composto por glucose (uma aldose) e frutose.
Neste teste são usados resorcinol e ácido clorídrico concentrado:
 A hidrólise ácida de cetoses polissacarídicas e oligossacarídicas origina açúcares
mais simples e, consequentemente, origina furfural.
 As cetoses desidratadas reagem com dois equivalentes de resorcinol numa série de
condensações, produzindo uma molécula com cor vermelho cereja
 As aldoses também podem reagir ligeiramente, originando uma coloração rosa.
Esse teste permite diferenciar aldoses de cetoses que, sob ação de ácidos fortes, são
transformadas em derivados de furfural que se condensam com o resorcinol, presente no
reativo de Seliwanoff formando um produto vermelho de com posição incerta. A reação
com cetoses é rápida e mais tensa pela maior facilidade de formação do derivado furfural.

B) Comente os resultados obtidos nos 3 tubos utilizados no procedimento,

correlacionando com a presença ou não de aldoses e cetoses.
O único tubo que ficou vermelho foi o da Frutose. Que indica que ele é uma cetose. O
restante não houve alteração de cor.

C) Explique qual o objetivo de utilizar um tubo apenas com água destilada.

Serve de controle negativo.

D) Qual a função do ácido clorídrico (HCl) e da fervura aplicados no teste de Seliwanoff?

Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Aldoses são
grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que contem grupo cetona.
Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa reação se dá
porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Iremos utilizar o ácido clorídrico. E ao reagir
com esses ácidos fortes esse composto produz furfural. O furfural reage com o resorcinol.
O resorcinol é um composto derivado da ureia que está presente no reativo de Seliwanoff.
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4. Conclusão sobre a identificação de aldoses e cetoses utilizando o teste de Seliwanoff.

Confirmamos que a frutose é uma cetose. Na reação ocorre a produção do furfural e

tem a reação com o resorcinol dentro do reativo de Seliwanoff e conseguimos
perceber pela coloração vermelha intensa do tubo com frutose.

TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS

RELATÓRIO:

1. Resumo sobre o tema abordado em aula.

Proteínas são biomoléculas muito importantes e estruturais, tem função catalíticas, entre
outros. Vamos fazer uma técnica que vai identificar que essas proteínas por terem
compostos carbanimicos, aquelas estruturas químicas. Elas podem reagir e podem
precipitar com algumas substâncias. Entre elas a principal fonte de precipitação de
proteínas são ácidos fortes no caso vamos utilizar hoje o ácido tricloroacético 20%, mas
poderia ser utilizado também o ácido sulfúrico entre outros. Podemos também utilizar
substâncias como metais pesados como cobre, chumbo, mercúrio, para fazer essa
precipitação, hoje vamos usar o acetato de chumbo a 10% para realizar a precipitação. E
como matéria prima a ovoalbumina 10%. A precipitação é imediata.
Tubo para reação com o ácido tricloroacético 20%
Adicionar 2 ml de ovoalbumina 10% no tubo;
Adicionar 1 ml de ácido tricloroacético e observar, pois, a precipitação é imediata.
Se forma uma líquido leitoso branco indicando a precipitação e formação de alguns grumos
da proteína. Antes conseguimos visualizar o concentrado da solução e após a precipitação
ele fica todo turvo indicando que houve a precipitação da proteína pelo ácido.
Tubo para reação com o metal pesado acetato de chumbo
Adicionar 2 ml de ovoalbumina 10% no tubo;
Adicionar 5 gotas de acetato de chumbo e observar.
Verificamos que também teve uma precipitação. Porém conseguimos ter mais visibilidade e
perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte tem a
capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o chumbo. Temos
um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado.
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as soluções
precipitadas.
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do meio de
cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é importante para a
precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem clivar, quebrar as
estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que a gente também pode fazer
com o ácido e com o metal pesado.

2. Materiais utilizados.

Reagentes:
Ácido tricloroacético 20%
Acetato de chumbo 10%
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Ovoalbumin a 10%

Equipamentos
Pera de borracha
Pipeta
Becker

3. Responda as Perguntas:

A) Comente os resultados obtidos no procedimento da precipitação da ovoalbumina

com ácido forte e metal pesado.
Se forma uma liquido leitoso branco indicando a precipitação e formação de alguns
grumos da proteína. Antes conseguimos visualizar o concentrado da solução e após a
precipitação ele fica todo turvo indicando que houve a precipitação da proteína pelo ácido.
Verificamos que também teve uma precipitação. Porém conseguimos ter mais visibilidade
e perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte
tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o
chumbo. Temos um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado.
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as
soluções precipitadas.
B) Qual a fundamentação teórica que explica o processo de precipitação das
proteínas com ácidos fortes e metais pesados?
Com essa prática é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que
conseguem clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de
precipitação que a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado.

C) O que ocorreu com a ovoalbumina para que ela formasse um precipitado insolúvel neste
experimento?
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem
clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que
a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado. Os cátions de metais
pesados como Hg2+, Pb2+, Cu2+, Fe2+, Cd2+ e Zn2+ formam precipitados insolúveis
de proteínas, denominados de acordo com o elemento formador (exemplo: proteinato
de mercúrio, proteinato de chumbo, etc.). Essa precipitação é mais intensa quando o
p H está acima do ponto isoelétrico (pI). Isso porque, acima do pI, a carga líquida sobre
a proteína é negativa (ver determinação do ponto isoelétrico da caseína), favorecendo
a interação com os cátions provenientes do sal.
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4. Conclusão sobre a precipitação de proteínas por ácidos fortes e metais pesados.

Verificamos que também teve uma precipitação. Porém conseguimos ter mais visibilidade
e perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte
tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o
chumbo. Temos um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. De toda forma
também temos essa percepção em relação a solução inicial e as soluções precipitadas.
Com essa prática é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem
clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que
a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado.

TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS

CONCENTRADAS

RELATÓRIO:

1. Resumo sobre o tema abordado em aula.

A proteína é uma biomolécula muito importante. As proteínas são classificadas de acordo
com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está colocada ela interage
de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração iônica de
acordo com o adicionamento de sais. Esse adicionamento de sais a gente consegue fazer
com que mude a concentração desse ambiente onde está a proteína e consiga dissociar as
proteínas de forma a precipitá-las . Esse é o intuito da prática. Que consigamos em uma
concentração onde temos vários tipos de proteínas fazer uma separação. Ela é muito
utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de proteínas.
Tubo A
Solução de ovoalbumina e concentração salina
2 ml de solução d e ovoalbumina
2 ml concentração de salina
Observar, pois, a reação é imediata.
Assim que adicionada percebemos a formação de um composto leitoso, esbranquiçado
que indica precipitação das proteínas.
Tubo B
Solução de ovoalbumina e concentração de sulfato de amônio e água
2 ml de solução de ovoalbumina
Adicionar água (não fala quantidade)
Adicionar sulfato de amônio (não fala quantidade)
Observar, pois, a reação é imediata
Não conseguimos perceber a formação desse precipitado. A água diminui, interfere na
questão iônica das cargas.
Essa prática demonstra a importância do ponto isoelétrico das proteínas bem como o
ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida ela
pode sim ser separada através de uma concentração salina que irá proporcionar essa
separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, dependendo da
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coluna de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e biológica para demais
funções de onde queira isolar determinada proteína em um pul de determinadas proteínas
2. Materiais utilizados.
Reagentes:
Ovoalbumina 10%
Sulfato de amônio concentrado ( solução concentrada de sais, salina, que vai
proporcionar a precipitação das proteínas)
Água (para padrão negativo)
Equipamentos:
Pera de borracha
Pipeta
Becker

3. Responda as Perguntas:
A) O que é “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação?
Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica
(aumento da concentração de íons) do sistema. Assim, quando adicionamos pequenas
quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas provenientes da
dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas, diminuindo a
interação entre elas. Consequentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína
no meio aquoso. A esse fenômeno dá -se o nome de “Salting-in”. ‘ Em condições de
elevada força iônica, decorrente da adição de grandes quantidades de sal, temos o
efeito contrário. A água, que apresenta um grande poder de solvatação, passa a interagir
com as duas espécies: as proteínas e os íons provenientes da dissociação do sal.
Porém, a água apresenta maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse
caso, os íons). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons,
deixam a estrutura proteica. Como consequência, temos maior interação proteínaproteína,
diminuição da solubilidade em meio aquoso e, consequentemente, precipitação
da proteína. A esse fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um
considerável aumento da força iônica do meio dá -se o nome de “Salting-o ut”. Este é um
processo importante para separação de proteínas uma vez que a concentração de sal
necessária para precipitação é diferente para cada proteína.

B) Explique o princípio Bioquímico da precipitação de proteínas por adição de

soluções salinas.
A proteína é uma biomolécula muito importante. As proteínas são classificadas de
acordo com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está colocada ela
interage de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração
iônica de acordo com o adicionamento de sais. Esse adicionamento de sais a gente
consegue fazer com que mude a concentração desse ambiente onde está a proteína e
consiga dissociar as proteínas de forma a precipitá-las. Esse é o intuito da prática.
Que consigamos em uma concentração onde temos vários tipos de proteínas fazer
uma separação. Ela é muito utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de
proteínas.
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C) Comente os resultados observados da precipitação da proteína por sulfato de
amônio na presença e ausência da água, correlacionando com a solubilidade da
proteína.
Não conseguimos perceber a formação desse precipitado no tubo B com sulfato de
amônio. A água diminui, interfere na questão iônica das cargas. A água, que apresenta
um grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas espécies: as proteínas
e os íons provenientes da dissociação do sal. Porém, as moléculas de água apresentam
maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse caso, os íons). As
moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, “abandonam” a estrutura
proteica. Como consequência, temos: maior interação proteína -proteína, diminuição da
solubilidade em meio aquoso e , consequentemente, precipitação da proteína. A esse
fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um considerável aumento
da força iônica do meio dá-se o nome de “Salting-out”. Já no tubo A percebemos a
precipitação e formação de liquido leitoso esbranquiçado.

4. Conclusão sobre a precipitação das proteínas por adição de sais neutros (soluções
salinas concentradas)
Essa pratica demonstra a importância do ponto isoelétrico das proteínas bem como
o ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida
ela pode sim ser separada através de uma concentração salina que irá proporcionar
essa separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina,
dependendo da coluna de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e
biológica para demais funções de onde queira isolar determinada proteína em um pul de
determinadas proteínas.
A precipitação de proteínas pela alta concentração de sais é um processo muito
importante para a separação de misturas complexas de proteínas, uma vez que a
concentração de sal necessária para precipitação é diferente para cada proteína.

TEMA DE AULA: REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES

REDUTORES)

RELATÓRIO:

1. Resumo sobre o tema abordado em aula.

Os açúcares redutores são alguns carboidratos que apresentam estrutura que é um

a hidroxila em um dos carbonos que é o c1. E essa hidroxila ela consegue reagir
com diversos íons principalmente metálicos. E a reação se baseia nessa ligação onde
a carbonila vai se ligar a um reativo que é chamado reativo de Benedict. Esse reativo
contem íons cúpricos que ao reagir com essa carbonila ela forma um composto
chamado de oxidocuproso. O reagente tem uma cor azul bem intensa e pronunciada.
A reação positiva dessa junção entre a carbonila do açúcar redutor com o íon cuproso
desse reativo formam um composto vermelho tijolo que é uma coloração bem
diferenciada desse reativo. A partir dessa reação conseguimos identificar quais são os
principais açúcares redutores. A reação não ocorre após imediata colocação do material.
É necessária uma reação a quente onde vamos utilizar o banho maria para realizar reação
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Tubo da glicose.
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict
Adicionar 5 ml de glicose
Não teve reação. É necessário levar ao banho maria para perceber a reação de
positividade ou não.
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa
modificação para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons.
Houve uma reação do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi
reduzido ao máximo o cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a
sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose geralmente a aldose é um agente
redutor (monossacarídeo) e a frutose e a sacarose não é redutora.
Identificando esses principais açúcares redutores como a glicose que é nosso monômero
e a sacarose. Essa prática é importante afim de várias outras reações que ocorrem
em relação aos carboidratos redutor es que são utilizados em diversas reações na
indústria e outros segmentos.
Tubo da sacarose;
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict;
Adicionar 5 ml de sacarose;
Homogenizar;
Não teve reação.
É necessário levar ao banho maria para perceber a reação de
positividade ou não.
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve reação.
A cor que está no tubo é do reativo de Benedict (azul). Não houve mudança de cor.

2. Materiais utilizados.
Reagentes:
Glicose 1% (principal monossacarídeo vamos tentar visualizar se ele é um açúcar redutor)
Solução de sacarose 1% ( dissacarídeo)
Reativo de Benedict Água (controle negativo)
Equipamentos:
Pera de borracha, Pipeta, Becker
Banho maria (temperatura 70 graus por 5 minutos).

3. Responda as Perguntas:

A) Qual a composição do Reativo de Benedict?

O Reagente de Benedict (também chamado de Solução de Benedict ou Teste de
Benedict),
é um reagente químico de cor azulada, desenvolvido pelo químico americano Stanley
Rossiter Benedict, geralmente usado para detectar a presença de açúcares e açúcares
redutores, nos quais se incluem glicose, galactose, lactose, maltose e manose. O Reagente
de Benedict consiste, basicamente, de uma solução d e sulfato cúprico em meio alcalino
(com muitos í nos OH-); e pode ser preparado através do carbonato de sódio, citrato
de sódio e sulfato cúprico.
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RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD DATA:
___21___/__09____/_2022_____

VERSÃO:01

B) O que são açúcares redutores?

Um açúcar redutor é qualquer açúcar que, em solução básica, apresenta um grupo
carbonílico livre aldeído (derivado de uma aldose). Sua capacidade d e redução se
dá pela presença de um grupo aldeído ou cetona livre. Todo monossacarídeo, alguns
dissacarídeos e oligossacarídeos. As cetonas precisam entrar em equilíbrio dinâmico e
se tornarem aldeídos antes de poderem atuar como açucares redutores. Os açucares
mais comuns que consumimos, galactose, glicose e frutose são açucares redutores.

C) Explique a fundamentação teórica do Teste de identificação de açúcares

redutores com o Reativo de Benedict.
Os açúcares redutores são alguns carboidratos que apresentam estrutura que é um
a hidroxila em um dos carbonos que é o c1. E essa hidroxila ela consegue reagir
com diversos íons principalmente metálicos. E a reação se baseia nessa ligação onde
a carbonila vai se ligar a um reativo que é chamado reativo de Benedict. Esse reativo
contem íons cúpricos que ao reagir com essa carbonila ela forma um composto
chamado d e oxido cuproso. O reagente tem uma cor azul bem intensa e pronunciada.
A reação positiva dessa junção entre a carbonila do açúcar redutor com o íon cuproso
desse reativo formam um Composto vermelho tijolo que é um a coloração bem
diferenciada d esse reativo. A partir dessa reação conseguimos identificar quais são os
principais açúcares redutores. A reação não ocorre após imediata colocação do material.
É necessária uma reação a quente onde vamos utilizar o banho maria para realizar a
reação.

D) Comente os resultados observados no experimento relacionando com a

identificação de açúcares redutores.
Tubo de glicose
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa
modificação para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons.
Houve uma reação do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi
reduzido ao máximo o cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a
sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose geralmente a aldose é um agente
redutor (monossacarídeo) e a frutose e a sacarose não é redutora.
Tubo da sacarose
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve redução
e nem reação entre os íons. Significa q eu a sacarose não é um carboidrato redutor,
ou seja, ele não tem a hidroxila. A carbonila que faz a reação com os íons cúpricos.
Tubo da água
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve
reação. A cor que está no tubo é do reativo de Benedict (azul). Não houve mudança de cor.
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E) Exemplifique algumas aplicações deste teste na área clínica. É um teste

qualitativo ou quantitativo?
reagente de Benedict é usado geralmente no lugar da solução de Fehling para
detectar excesso d e açúcar na urina e detectar uma possível diabete. O teste pode ser
feito num tubo d e ensaio, adicionando-se 10ml do reagente de Benedict em 100ml da
primeira urina da manhã (mais concentrada) e depois, com a ajuda do bico de
Bunsen levando a mistura a ebulição. Após a fervura verifica-se uma alteração na cor
original do reagente; uma cor esverdeada indica a presença de pouco açúcar e uma
cor alaranjada indica altos índices de açúcar. O teste é essencialmente qualitativo, ou
seja, ele é usado simplesmente para verificar se um açúcar redutor está presente
ou não para determinar a quantidade. No entanto, ele pode ser usado como um teste
quantitativo bruto, na medida em que uma cor esverdeada indica apenas um pouco de
açúcar redutor; amarelo, um pouco mais; e vermelho, muito. Um outro reagente, conhecido
como solução quantitativa de Benedict, pode ser usado para determinar, com muita
precisão, a quantidade de açúcar redutor que está presente numa amostra. É
semelhante ao reagente normal, mas contém dois produtos químicos adicionais. Nesta
solução, um resultado positivo é indicado por um precipitado branco e perda de
algumas das cores azuis iniciais. A intensidade da cor indica a quantidade de açúcares
redutores na amostra e pode ser medida usando um dispositivo chamado calorímetro.

4. Conclusão sobre a identificação de açúcares redutores utilizando o Teste de Benedict.

Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa
modificação para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons.
Houve uma reação do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi
reduzido ao máximo o cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a
sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose geralmente a aldose é um agente
redutor (monossacarídeo) e a frutose e a sacarose não é redutora. Identificando esses
principais açúcares redutores como a glicose que é nosso monômero e a sacarose.
Essa pratica é importante afim de várias outras reações que ocorrem em relação aos
carboidratos redutor es que são utilizados em diversas reações na indústria e outros
segmentos.

Referencias de pesquisa:
https://pt.wikipedia.org/wiki/Amido

Acessado em 13 de agosto de 2021 as 23:00

https://www.fciencias.com/2016/10/20/

teste-seliwanoff-laboratorio-online/ Acessado em 16 de a gosto de 2021 as 21:40

http://plone.ufpb.br/ldb/contents/paginas/

precipitacao-de-proteinas-por-adicao-de-s ais-neutros-ef eito-da-forca-ionica Acessado e

16 de agosto de 2021 as 22:00
https://www.fcfar.unesp.br/alim
entos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.htm Acessado em 16 de agosto
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RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD DATA:
___21___/__09____/_2022_____

VERSÃO:01
de 2021 a s 23:01

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https://www.portalsaofrancisco.com.br/quimica/
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