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SILVERTHORN, Dee Unglaub. Interações Moleculares. In:____. Fisiologia Humana: uma

abordagem integrada, 7º edição. Porto Alegre: Artmed, 2017. p. 28 – 57.

“ […] um conjunto de substâncias químicas – soluções diluídas de moléculas dissolvidas ou

suspensas dentro de compartimentos, como paredes lipídico-proteicas. Junções fortes entre
átomos, conhecidas como ligações químicas, armazenam e transferem energia para dar
suporte às funções vitais “. ( SILVERTHORN, 2017, p. 29).

“ Há mais de 100 elementos conhecidos na Terra, mas apenas três – oxigênio, carbono e
hidrogênio – compõem mais de 90% da massa do corpo “. ( SILVERTHORN , 2017, p. 29).

“ Existem quatro grupos principais de biomoléculas: carboidratos, lipídeos, proteínas e

nucleotídeos. O corpo usa os três primeiros grupos para obter energia e na constituição dos
componentes celulares. O quarto grupo, os nucleotídeos, inclui DNA, RNA, ATP e AMP
cíclico, DNA e RNA são os componentes estruturais do material genético. O ATP e as
moléculas relacionadas carregam energia, ao passo que o AMP cíclico e compostos
relacionados regulam o metabolismo“. ( SILVERTHORN, 2017, p. 29).

“ Proteínas conjugadas são proteínas combinadas com outro tipo de biomolécula. Por
exemplo, as proteínas combinam-se com lipídeos para formar lipoproteínas. Lipoproteínas
são encontradas nas membranas celulares e no sangue, onde agem como transportadores de
moléculas pouco solúveis, como o colesterol “. ( SILVERTHORN, 2017, p. 29).

1 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
Fisiologia Humana, ministrada pelo professor Ms. Silvio de Jesus no curso de Enfermagem da Faculdade
Santíssimo Sacramento ( FSSS) , no semestre 2022.2.
A obra referenciada se destaca ao oferecer uma abordagem integrada aos sistemas do corpo humano, com tópicos
abordados e objetivos de aprendizado, facilitando assim a esquematização dos leitores e evolução do
conhecimento.
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SILVERTHORN, Dee Unglaub. Interações Moleculares. In:____. Fisiologia Humana: uma

abordagem integrada, 7º edição. Porto Alegre: Artmed, 2017. p. 28 – 57.

“ O grupo fosfato, —H2PO4, tem um papel em muitos processos celulares importantes,

incluindo transferência de energia e regulação proteica. A adição de um grupamento fosfato é
chamada de fosforilação, e a remoção, de desfosforilação “. (SILVERTHORN, 2017, p. 33).

“ […] 1. Ligações covalentes. O arranjo dos elétrons na camada mais externa de energia de
um átomo determina a capacidade de um elemento de se ligar a outros elementos […] 2. Íons.
Se um átomo, ou molécula, ganha ou perde elétrons, ele adquire uma carga elétrica,
transformando-se em um íon. Íons são a base para a sinalização elétrica no corpo […]
Elétrons de alta energia. Os elétrons em certos átomos podem capturar energia do seu
ambiente e transferir para outros átomos. Isso permite que a energia seja usada para síntese,
movimento e outros processos vitais “ (SILVERTHORN, 2017, p. 33).

“ Ligações covalentes e iônicas são fortes porque requerem quantidades significativas de

energia para que existam ou para que sejam quebradas. Pontes (ou ligações) de hidrogênio e
forças de van der Waals são ligações mais fracas que requerem muito menos energia para se
romper “. (SILVERTHORN, 2017, p. 33).

2 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
Fisiologia Humana, ministrada pelo professor Ms. Silvio de Jesus no curso de Enfermagem da Faculdade
Santíssimo Sacramento ( FSSS) , no semestre 2022.2.
A obra referenciada se destaca ao oferecer uma abordagem integrada aos sistemas do corpo humano, com tópicos
abordados e objetivos de aprendizado, facilitando assim a esquematização dos leitores e evolução do
conhecimento.
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abordagem integrada, 7º edição. Porto Alegre: Artmed, 2017. p. 28 – 57.

“ Os nucleotídeos são biomoléculas que desempenham um papel importante na transferência

de energia e informação. Nucleotídeos individuais incluem compostos de transferência de
energia ATP e ADP , bem como AMP cíclico, uma molécula importante na transmissão de
sinais entre as células. Os ácidos nucleicos (ou polímeros de nucleotídeos), como RNA e
DNA, armazenam e transmitem informação genética “. (SILVERTHORN, 2017, p. 34).

“ Os ácidos nucleicos (polímeros de nucleotídeos) funcionam no armazenamento e na

transmissão de informações. O açúcar de um nucleotídeo liga-se ao fosfato do próximo,
criando uma corrente alternada de grupos de açúcar-fosfato. As cadeias de açúcar-fosfato, ou
espinha dorsal, são as mesmas para cada molécula de ácido nucleico. Cadeias de nucleotídeos
formam cadeias de DNA e RNA “. (SILVERTHORN, 2017, p. 35).

“ Quando dois ou mais átomos se ligam por compartilhar elétrons, eles formam unidades
denominadas moléculas. A transferência de elétrons de um átomo para outro ou o
compartilhamento de elétrons é parte crítica da formação de ligações entre átomos “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 38).

3 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
Fisiologia Humana, ministrada pelo professor Ms. Silvio de Jesus no curso de Enfermagem da Faculdade
Santíssimo Sacramento ( FSSS) , no semestre 2022.2.
A obra referenciada se destaca ao oferecer uma abordagem integrada aos sistemas do corpo humano, com tópicos
abordados e objetivos de aprendizado, facilitando assim a esquematização dos leitores e evolução do
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“ As moléculas apolares não possuem elétrons para compartilhar. Por exemplo, moléculas
compostas principalmente por carbono e hidrogênio tendem a ser apolares “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 38).

“ As moléculas polares possuem regiões de carga parcial (+ or –). O exemplo mais importante
de uma molécula polar é a água “. (SILVERTHORN, 2017, p. 38).

“ Algumas moléculas desenvolvem regiões de carga parcial positiva e negativa quando os

pares de elétrons nas ligações covalentes não são igualmente compartilhados entre os átomos
ligados. Quando isso ocorre, o átomo com maior eletronegatividade desenvolve uma carga
fracamente negativa (indicada por ), e o átomo com a menor eletronegatividade desenvolve
uma carga fracamente positiva (8). Essas moléculas são chamadas de moléculas polares, uma
vez que elas possuem extremidades positivas e negativas, ou polos. “. (SILVERTHORN,
2017, p. 39).

4 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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Santíssimo Sacramento ( FSSS) , no semestre 2022.2.
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“ Ligações iônicas Íons formam-se quando um átomo possui tanta atração por elétrons que
retira completamente um elétron de outro átomo “. (SILVERTHORN, 2017, p. 39).

“ O átomo que ganha elétrons adquire uma carga negativa (1) para cada elétron adicionado, de
forma que o átomo de cloro se transforma em íon cloreto Cl. Íons carregados negativamente
são chamados de ânions. Um átomo que doa elétrons adquire uma carga positiva (1) para cada
elétron doado. Por exemplo, o átomo de sódio transforma-se em um íon Na. Íons carregados
positivamente são chamados de cátions “. (SILVERTHORN, 2017, p. 39).

“ Ligações de hidrogênio Uma ligação de hidrogênio é uma força atrativa fraca entre um
átomo de hidrogênio e um átomo próximo de oxigênio, nitrogênio ou flúor. Não há perda,
ganho ou compartilhamento de elétrons. Em vez disso, as regiões com cargas opostas nas
moléculas polares se atraem “. (SILVERTHORN, 2017, p. 39).

5 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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Santíssimo Sacramento ( FSSS) , no semestre 2022.2.
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“ As ligações de hidrogênio entre as moléculas são responsáveis pela tensão superficial da

água. A tensão superficial é a força atrativa entre moléculas de água que faz a água formar
gotas esféricas na chuva ou quando caem sobre uma superfície não absorvente “ .
(SILVERTHORN, 2017, p. 39).

“ […] interações não covalentes permitem às proteínas se associarem reversivelmente com

outras moléculas, criando pares funcionais, como enzimas e substratos, ou receptores de sinal
e seus ligantes “. (SILVERTHORN, 2017, p. 40).

“ A água, o solvente biológico, é polar, portanto, moléculas que se dissolvem rapidamente na

água são polares, ou iônicas, interagindo rapidamente com a água […] moléculas que são
solúveis em água são chamadas de hidrofílicas “. (SILVERTHORN, 2017, p. 40).

“ Quando colocados em solução aquosa, os lipídeos não se dissolvem. Em vez disso, eles
separam-se em duas camadas. […] para uma molécula hidrofóbica se dissolver nos fluidos
corporais, ela deve combinar-se com uma molécula hidrofílica “.(SILVERTHORN, 2017, p.
40).

6 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
Fisiologia Humana, ministrada pelo professor Ms. Silvio de Jesus no curso de Enfermagem da Faculdade
Santíssimo Sacramento ( FSSS) , no semestre 2022.2.
A obra referenciada se destaca ao oferecer uma abordagem integrada aos sistemas do corpo humano, com tópicos
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“ No sangue, o colesterol não se dissolve a menos que se ligue a moléculas de transporte

especiais solúveis em água “. (SILVERTHORN, 2017, p. 40).

“ Ligações covalentes fracas também contribuem para a forma molecular. A dupla-hélice do

DNA (Fig. 2.4) resulta tanto das ligações covalentes entre as bases em cada fita como das
ligações de hidrogênio conectando as duas fitas da hélice. As proteínas têm as formas mais
complexas e variadas de todas as biomoléculas ”. (SILVERTHORN, 2017, p. 41).

“ As duas estruturas secundárias comuns para as cadeias polipeptídicas são a -hélice (alfa-
hélice) em espiral […] a estrutura terciária de uma proteína é a sua forma tridimensional,
criada por meio de dobragem espontânea como resultado de ligações covalentes e das
interações não covalentes “. (SILVERTHORN, 2017, p. 41).

“ As proteínas globulares possuem cadeias de aminoácidos que se dobram sobre si mesmas

para criar uma estrutura terciária complexa contendo cavidades, canais ou protuberâncias “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 41).

7 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ Uma mudança na forma pode alterar ou destruir a capacidade da molécula de funcionar “.

(SILVERTHORN, 2017, p. 41).

“ As proteínas desempenham papéis importantes em muitas funções celulares e podem ser

consideradas como os “trabalhadores” do corpo”. (SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ Enzimas. Algumas proteínas agem como enzimas, catalisadores biológicos que aceleram
reações químicas. As enzimas desempenham um papel importante no metabolismo “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ Transportadores de membrana. As proteínas das membranas celulares auxiliam a transportar

substâncias entre os compartimentos intracelular e extracelular. Essas proteínas podem formar
canais na membrana celular, ou podem se ligar a moléculas e transportá-las através da
membrana “. SILVERTHORN, 2017, p. 46).

8 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ Moléculas sinalizadoras. Algumas proteínas e peptídeos menores atuam como hormônios e

outras moléculas sinalizadoras “. (SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ Receptores. Proteínas que ligam moléculas sinalizadoras e iniciam respostas celulares são
chamadas de receptores ”. (SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ Proteínas de ligação. Estas proteínas, encontradas principalmente no líquido extracelular,

ligam-se e transportam moléculas por todo o corpo. Exemplos já discutidos incluem a
proteína transportadora de oxigênio, hemoglobina, e proteínas que ligam o colesterol, como a
LDL (lipoproteína de baixa densidade) “. (SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ Imunoglobulinas. Estas proteínas extracelulares do sistema imune, também chamadas de

anticorpos, ajudam a proteger o corpo de invasores e substâncias “. (SILVERTHORN, 2017,
p. 46).

9 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ Proteínas reguladoras. As proteínas reguladoras iniciam e finalizam os processos celulares

ou estimulam e inibem esses processos. Por exemplo, as proteínas reguladoras chamadas de
fatores de transcrição ligam-se ao DNA e alteram a expressão gênica e a síntese proteica. Os
detalhes das proteínas reguladoras podem ser encontrados em livros de biologia celular “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ A ligação, que tem lugar em um local na molécula de proteína, chamado de sítio de ligação,
exibe propriedades que serão discutidas brevemente: especificidade, afinidade, competição e
saturação “. (SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ Qualquer molécula ou íon que se liga à outra molécula é chamado de ligante. Os ligantes
que se ligam a enzimas e transportadores de membrana também são chamados de substratos.
Proteínas moleculares sinalizadoras e proteínas de fatores de transcrição são ligantes “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 46).

10 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ A capacidade de uma proteína de ligar-se a um certo tipo de ligante ou grupo de ligantes

parecidos é chamada de especificidade. Algumas proteínas são muito específicas em relação
aos ligantes aos quais se ligam, ao passo que outras se ligam a grupos inteiros de moléculas “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 46).

“ Na ligação com proteínas, quando o ligante e a proteína se aproximam um do outro, as

interações não covalentes entre o ligante e o sítio de ligação da proteína permitem que as duas
moléculas se liguem. A partir de estudos de enzimas e outras proteínas, os cientistas
descobriram que o sítio de ligação de uma proteína e a forma do seu ligante não precisam se
ajustar exatamente um ao outro “. (SILVERTHORN, 2017, p. 47).

“ O grau de atração de uma proteína por um ligante é chamado de afinidade pelo ligante. Se
uma proteína tem uma alta afinidade por um determinado ligante, é mais provável que a
proteína se ligue a ele do que a um ligante pelo qual tenha menos afinidade “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 47).

11 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ […] se a relação é perturbada por adição ou remoção de um dos participantes, a equação da

reação se deslocará no sentido de restaurar a condição de equilíbrio. (Observe que a lei da
ação das massas não é o mesmo que equilíbrio de massa “. (SILVERTHORN, 2017, p. 48).

“Em reações de ligação à proteína, a constante de equilíbrio é uma representação quantitativa

da afinidade de ligação da proteína pelo ligante: alta afinidade pelo ligante significa uma Keq
maior. O inverso da constante de equilíbrio é chamado de constante de dissociação (Kd) “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 48).

“ Ligantes relacionados competem pelos sítios de ligação e são chamados de competidores. A

competição entre ligantes é uma propriedade universal da ligação com proteínas. Ligantes
competidores que possuem as mesmas ações são chamados de agonistas. Os agonistas podem
ocorrer na natureza, como a nicotina, a substância encontrada em tabaco que imita a atividade
do neurotransmissor acetilcolina pela ligação ao mesmo receptor. Os agonistas também
podem ser sintetizados utilizando o conhecimento que os cientistas obtiveram do estudo dos
sítios de ligação proteína-ligante “. (SILVERTHORN, 2017, p. 48).

12 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ Fatores físicos e químicos podem alterar, ou modular, a afinidade de ligação ou podem até
mesmo eliminá-la. Algumas proteínas devem ser ativadas antes de terem um sítio de ligação
funcional “. (SILVERTHORN, 2017, p. 49).

“ Isoformas - Proteínas estreitamente relacionadas, cuja função é similar, porém a afinidade

por ligantes é diferente, são denominadas isoformas umas das outras “. (SILVERTHORN,
2017, p. 49).

“ Ativação - Algumas proteínas são inativas quando são sintetizadas na célula. Antes de uma
proteína se tornar ativa, as enzimas devem cortar uma ou mais porções da molécula […] a
ativação de algumas proteínas requer a presença de um cofator, o qual é um íon ou um
pequeno grupo orgânico funciona ”. (SILVERTHORN, 2017, p. 49).

“ Modulação - A capacidade de uma proteína de se ligar a um ligante e iniciar uma resposta

pode ser alterada por vários fatores, incluindo temperatura, pH e moléculas que interagem
com a proteína. Um fator que influencia a atividade da proteína ou sua ligação é chamado de
modulador “. (SILVERTHORN, 2017, p. 49).

13 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ Moduladores químicos são moléculas que se ligam covalente ou não covalentemente a

proteínas e alteram a sua capacidade de ligação ou atividade. Os moduladores químicos
podem ativar ou aumentar a ligação do ligante, diminuir a capacidade de ligação ou inativar
completamente uma proteína, de modo que ela é incapaz de se ligar a qualquer ligante. A
inativação pode ser reversível ou irreversível “. (SILVERTHORN, 2017, p. 49).

“ Antagonistas, também denominados inibidores, são moduladores químicos que se ligam a

uma proteína e reduzem a sua atividade. Muitas são as moléculas que simplesmente se ligam
à proteína e bloqueiam o sítio de ligação sem causar uma resposta “. (SILVERTHORN, 2017,
p. 49).

“ Inibidores competitivos são antagonistas que competem com o ligante original pelo sítio de
ligação […] A ligação dos inibidores competitivos é reversível: o aumento na concentração do
ligante habitual pode deslocar o inibidor competitivo e diminuir a inibição “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 49).

14 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ Moduladores alostéricos ligam-se reversivelmente à uma proteína em um sítio regulador

longe do sítio de ligação, e, ao fazê-lo, alteram a forma do sítio de ligação “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 49).

“ Moduladores covalentes são átomos ou grupos funcionais que se ligam covalentemente a

proteínas e alteram suas propriedades. […] os moduladores covalentes podem aumentar ou
diminuir a capacidade de ligação da proteína ou a sua atividade “. (SILVERTHORN, 2017, p.
49).

“ Fatores físicos Condições físicas, como temperatura e pH (acidez), podem ter efeitos
significativos sobre a estrutura e função das proteínas. Pequenas mudanças no pH ou na
temperatura agem como moduladores, aumentando ou diminuindo a atividade “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 51).

“ A produção programada de novas proteínas (receptores, enzimas e transportadores de

membrana, em particular) é denominada regulação para cima (up-regulation). Inversamente, a
remoção programada de proteínas é denominada regulação para baixo (down-regulation) “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 51).

15 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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“ A regulação da concentração das proteínas é uma importante estratégia que a célula utiliza
para controlar seus processos fisiológicos. […] Se a degradação da proteína excede a sua
síntese, a quantidade da proteína diminui, assim como a taxa de reação ‘. (SILVERTHORN,
2017, p. 51).

“ Se a concentração de uma proteína na célula é constante, então a concentração do ligante

determina a magnitude da resposta. Poucos ligantes ativam poucas proteínas, e a resposta é
baixa. À medida que as concentrações do ligante aumentam, a magnitude da resposta também
aumenta até um máximo, quando todos os sítios de ligação das proteínas estão ocupados “.
(SILVERTHORN, 2017, p. 53).

“ Uma vez que a concentração de moléculas ligantes excede um certo nível, as moléculas de
proteína não possuem mais sítios de ligação livres. As proteínas são totalmente ocupadas, e a
taxa alcança um valor máximo. Essa condição é denominada saturação. A saturação é aplicada
a enzimas, transportadores de membrana, receptores, proteínas de ligação e imunoglobulinas
“. (SILVERTHORN, 2017, p. 53).

16 Fichamento realizado por Aline Brandão Santana e Beatriz dos Santos Costa como atividade da disciplina
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abordados e objetivos de aprendizado, facilitando assim a esquematização dos leitores e evolução do
conhecimento.