GLICÓLISE

INTRODUÇÃO
— A glicólise ocorre em todas as células do
corpo humano, em que ocorre a degradação
anaeróbia da glicose em lactato, liberando
ATP.
Em caso das células possuírem mitocôndrias, o
produto final da glicólise em presença de
oxigênio é o piruvato.
 INFORMAÇÕES
A glicólise ocorre em todas as células e a glicose
é metabolizada pela glicólise principalmente em
eritrócitos. Esse transporte de glicólise é
proporcionado pelo transportador GLUT1 e como
essas células são desprovidas de mitocôndria, o
produto final da glicólise é o ácido láctico, que
é liberado no sangue.
 PREPARATÓRIA
Envolve o gasto de 2 moléculas de ATP
para a conversão da glicose em frutose

ESTÁGIOS
1,6 bifosfato.

QUEBRA
DA GLICÓLISE Há a clivagem da frutose 1,6
bifosfato em duas moléculas de
gliceraldeído-3-fosfato.

ÓXIDO-REDUÇÃO-
FOSFORILAÇÃO
2 moléculas de gliceraldeído-3-fosfato são
convertidos em 2 moléculas de lactato, produzindo 4
moléculas de ATP e tendo um saldo final de 2 ATP, a
partir de uma molécula de glicólise.
 VIA GLICOLÍTICA
ENZIMA: HEXOQUINASE
REAÇÃO IRREVERSÍVEL
COM GASTO DE ATP
REAÇÃO IRREVERSÍVEL

4
COM GASTO DE ATP FRUTOSE 1,6
GASTO DE ATP

BIFOSFATO
2
ENZIMA: PFK1
GLICOSE-6-FOSFATO

3
FRUTOSE-6-FOSFATO
5
DIHIDRÓXICETONA
1 GLICOSE +
GLICERALDEÍDO-
3-FOSFATO
 VIA GLICOLÍTICA
FORMAÇÃO DE 2 MOLÉCULAS
DE NADH NESSA ETAPA 2-FOSFOGLICERATO
1,3 BIFOSFOGLICERATO
(2 MOLÉCULAS)
9
7
8
3-FOSFOGLICERATO

6 10
GLICERALDEÍDO-
FORMAÇÃO DE ATP NESSA
3-FOSFATO
ETAPA
+
GLICERALDEÍDO-
3-FOSFATO FOSFOENOLPIRUVATO
 VIA GLICOLÍTICA
FOSFOENOLPIRUVATO PIRUVATO

10 ENZIMA: PIRUVATO QUINASE

REAÇÃO IRREVERSÍVEL
COM GASTO DE ATP
11
ENZIMA: LACTATO
DESIDROGENASE (LDH)
REGENERAÇÃO DO NAD+
(SUA FORMA OXIDADA)

12
LACTATO
 REGULAÇÃO
→ As reações irreversíveis, a qual se encontram longe do equilíbrio, são
passíveis de serem reguladas, através da regulação de suas enzimas (hexoquinase,

PFK1 e piruvato quinase).

→ Há 4 isoenzimas de hexoquinase e as encontradas na maioria dos tecidos possui

uma KM baixo para a glicose, com exceção da isoforma hepática - a glicoquinase -

que possui um alto KM pela glicose, e esta é regulada pelo seu produto, a G6P.
 REGULAÇÃO
→ A PFK1 é regulada alostericamente de forma negativa por citrato, ATP e baixo
PH, enquanto que é regulado positivamente por AMP e frutose-2,6-bifosfato.

→ Piruvato quinase: é drasticamente inibida por concentrações altas de ATP, além

disso pode ser ativada alostericamente por frutose 1,6 bifosfato, a qual é

produzida pela PFK1, ou seja, quando seus níveis sobem, a via glicolítica é

estimulada. Ademais, é passível de ser regulada pela PKa, sendo inibida quando

fosforilada e ativada quando desfosforilada.

PKA É UMA QUINASE ATIVADA PELA SINALIZAÇÃO MEDIADA PELO

HORMÔNIO GLUCAGON, QUE VAI FOSFORILAR ENZIMAS, ATIVANDO OU
DESATIVANDO ELAS
 REGULAÇÃO
Esses compostos sinalizam a necessidade de diferentes velocidades

da glicólise em resposta à mudanças em:

a) estado energético da célula

b) ambiente interno da célula

c) Os níveis de insulina e glucagon no sangue.

 REGULAÇÃO
ENZIMA BIFUNCIONAL PFK2/PFK2ASE

Há uma enzima chamada PFK2 que possui 2 domínios, uma quinase e outra

fosfatase.

→ A PFK2 produz frutose-2,6-bifosfato, ao passo que o seu domínio

fosfatase (PFK2ASE) a degrada e todo esse controle refinado é mediado

pela ação hormonal ou de insulina ou de glucagon.

 REGULAÇÃO
ENZIMA BIFUNCIONAL PFK2/PFK2ASE
→ A frutose-2,6-bifosfato é uma molécula que regula de forma alostericamente
postiva a enzima PFK1, estimulando a glicólise.

→ O glucagon, ao se ligar em seus receptores, ativa adenilato ciclase, que

produz AMPc e este ativa PKa.

→ PKa fosforila seus alvos, dentre eles, a enzima PFK2ASE, a qual se torna
ativa e degrada a frutose-2,6-bifosfato. Isso torna a PFK1 inativa.

→ Enquanto que a fosforilação da PKa no domínio PFK2, inativa-a.

 BRIGADO
O