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AMINOÁCIDOS__________________________________________________

AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são de extrema importância para nosso organismo. Eles
são componentes das proteínas, realizam o transporte do de grupamentos
amino, são neutrotransmissores.
Em geral, um aminoácido é uma estrutura química que contém um grupo
amina e um grupo carboxila, sendo diferenciados por radicais substituintes (R)
característicos:

Assim, por exemplo, quando o grupamento R é igual a um grupo –CH3,
este aminoácido é chamado alanina, já se o grupamento R for igual a um grupo
–CH2OH é denominado serina, e assim para todos os outros aminoácidos
existentes e descobertos até hoje. O primeiro aminoácido descrito foi a
asparagina (em 1806) e o último a treonina (em 1938).
Atualmente são descritos 20 aminoácidos principais que formam por
meio de ligações entre si (estudaremos elas mais para frente neste módulo)
uma diversidade incontável de compostos de diversos tamanhos e formas,
incluindo enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares,
proteína do cristalino do olho, penas, teia de aranha, chifre do rinoceronte,
proteínas do leite, antibióticos, venenos de cogumelos e mais uma infinidade
de compostos.
Algumas convenções de nomenclatura definiram os aminoácidos em
abreviações de três letras e em símbolos de uma letra. Assim, o aminoácido

alanina citado anteriormente é representado pelo conjunto de letras Ala e/ou
pelo símbolo A, já a serina é representada pelo conjunto de letras Ser e/ou pelo
símbolo S. A tabela na página seguinte apresenta todos os 20 aminoácidos
mais comuns encontrados em nosso organismo como constituintes de
proteínas.

A tabela que você acabou de ver apresenta a classificação dos
aminoácidos quanto à natureza do seu grupamento R, esta classificação é dita
“quanto ao substituinte”, havendo os aminoácidos apolares, polares neutros
(ou não carregados), ácidos e básicos. Repare que o aminoácido se difere
do outro apenas pelas características da sua cadeia lateral (R).

Aminoácidos Apolares

A sua cadeia lateral (R) apolar é incapaz de receber ou de doar prótons, de
participar de ligações de ponte de hidrogênio. Devido a esse fato, eles
apresentam característica hidrofóbica. Estão localizadas no interior das
proteínas.

Correlação Clínica: Fenilcetonúria
As hiperfenilalaninemias são um dificuldades na alimentação e vômitos,
grupo de desordens resultantes do as vezes suficientemente severo para
impedimento da conversão de sugerir estenose pilórica. Os pacientes
fenilalanina à tirosina. Esta via é também tendem a demonstrar uma
catalisada pela enzima fenilalanina hipopigmentação. Isto ocorre porque a
hidroxilase, encontrada em fenilalanina é um inibidor competitivo
quantidades apreciáveis somente no da tirosinase, a enzima que inicia a via
fígado e rim. de produção da melanina. Níveis
A fenilcetonúria (PKU) é um erro aumentados de fenilalanina também
inato do metabolismo causado pela reduzem os teores de noradrenalina,
ausência (PKU clássica, tipo I) ou mielina e serotonina. Esta condição
deficiência parcial (tipo II) da enzima pode contribuir para os sintomas
fenilalanina hidroxilase, que converte a neurológicos.
fenilalanina em tirosina. Na falta desta A pesquisa desta enfermidade é,
enzima, a fenilalanina acumula no geralmente, realizada na segunda
sangue, sendo metabolizada por outra semana de vida do paciente, quando
via produzindo catabólitos alternativos, os níveis de fenilalanina estão
tais como, ácido fenilpirúvico, ácido aumentados, mas ainda não iniciou o
feniláctico, ácido fenilacético e o seu processo de retardo mental. O aumento
conjugado com a glutamina, a do ácido fenilacético encontrado no
fenacetilglutamina. Estes metabólitos suor e urina causa um odor murídio
são rapidamente excretados na urina, (se-melhante ao do rato).
resultando em fenilcetonúria. Este Outra forma de hiperfenilalaninemia
distúrbio ocorre com uma frequência de é conhecida como hiperfenilalaninemia
1 para 10.000 nascimentos, neonatal transiente. Esta desordem é
apresentando sinais clínicos nas causada pelo retardo na maturação
primeiras semanas de vida; crianças hepática do sistema enzimático da
não-tratadas podem desenvolver fenilalanina hidroxilase. Esta condição
retardo mental e redução na não é um defeito inerente; os níveis de
expectativa de vida. Crianças afetadas fenilalanina podem atingir 12 mg/dL
apresentam-se normais ao nascimento inicialmente mas, progressivamente
e os primeiros sintomas são vão declinando até alcançar os valores
geralmente inespecíficos – normais.
desenvolvimento retardado,

Aumentos nos hepatorrenal) é uma desordem rara (1 níveis séricos de α-fetoproteína estão para 100.Aminoácidos Polares Não apresentam cargas. porém podem doar ou receber prótons . A lesão renal excreção de metabólitos da tirosina e leva à síndrome de Fanconi. quando a dieta inclui acidúria fenólica. . Localizados do lado externo das proteínas Correlação Clinica: TIROSINEMIA E DESORDENS RELACIONADAS A tirosinemia tem várias formas. oxidase). em alguns casos paciente está sob dieta normal e mais graves. A perda da atividade enzimática provoca níveis elevados de TIROSINEMIA I (TIROSINOSE) tirosina no sangue e urina e da A tirosinemia I (tirosinose. A tirosina é essencial excesso de tirosina. quando o insuficiência aguda e. melanina e enzima ácido fumarilacetoacetato catecolaminas. A tirosina é proveniente hidroxilase como também da ácido p - da dieta protéica como também da hidroxifenilpirúvico oxidase (PHPPA hidroxilação da fenilalanina.000 nascimentos) também associados com esta caracterizada pela excreção do ácido desordem. em cirrose. O dano hepático resulta em p-hidroxifenilpirúvico. tirosinemia metionina no sangue. Acredita-se ser para a síntese protéica e serve como causada pela atividade reduzida da precursora da tiroxina. pequenas quantidades de ácido p- todas acompanhadas por tirosinúria e hidróxifenilacético.

No tirosina aminotransferase que catalisa o sedimento urinário são encontrados primeiro estágio do catabolismo da cristais em forma de agulha. As carecteristicas clínicas são: lesões oculares (erosão da córnea). apropriadas. ocasionalmente. Elevados níveis de tirosina são capacidade de sintetizar as enzimas encontrados no sangue e urina. apresentam Observa-se. a metionina É uma deficiência da enzima hepática plasmática não está elevada. retardo imaturi-dade hepática e limitada mental. é que sua cadeia lateral (R) atua como doadores de prótons. que induz à inflamação. a também como valores aumentados de tirosina acumulada volta ao normal em ácidos fenólicos e tiramina na urina. Estas lesões oculares e Neste distúrbio os teores de tirosinemia na pele são provavelmente secundárias estão elevados em crianças a formação intracelular de cristais de prematuras e nascituras de a termo tirosina. Com o fígado maduro. TIROSINEMIA NEONATAL lesões da pele. . Aminoácidos ácidos Sua característica principal. das palmas das mãos e TRANSIENTE solas dos pés.TIROSINEMIA II Diferente da tirosinemia I. mas com baixo peso. 48 semanas. tirosina. Aminoácidos Básicos Sua principal característica é que sua cadeia lateral recebem prótons.

ácido glutâmico e serina. lisina. isoleucina. ácido aspártico. já que não conseguimos sintetizar em nosso corpo): fenilalanina. leucina. cisteína. e ainda os aminoácidos condicionalmente essenciais (é necessário obtê-los pela alimentação. treonina. histidina e valina. porém somente para determinadas situações fisiológicas): arginina. aminoácidos essenciais (que devem ser ingeridos por meio da alimentação. havendo os não essenciais (que nosso organismo consegue sintetizar): alanina. Outra classificação é a dita “nutricional” e envolve a essencialidade dos aminoácidos para nós. asparagina. triptofano. glutamina. glicina. . metionina. prolina e tirosina.

já que os sítios enzimáticos são assimétricos. Veja o desenho a seguir: Repare que os aminoácidos possuem as mesmas moléculas em torno do carbono. Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados. Suas posições estão diferentes como se fosse refletido no espelho. no D-isômero esta localizado do lado esquerdo. ou seja. . porém em posições diferentes. o hidrogênio que estava localizado à direita no L-isômero. O carbono quiral permite a alteração de local dessas moléculas ligadas à ele. já que possuem na molécula um grupamento de característica ácida (-COOH) e um grupamento de característica básica (-NH2). Quimicamente os aminoácidos podem ser definidos como anfóteros. que poderia levar à formação de D-isômeros ou L- isômeros. porém na natureza somente a forma L dos aminoácidos é encontrada como ativa. Os aminoácidos são substâncias anfóteras. Uma curiosidade interessante é sobre a quiralidade envolvendo o C central dos aminoácidos. o que os tornam muito interessantes por reagirem tanto com ácidos quanto com bases para formar sais orgânicos. pode atuar como ácidos ou como bases.

e R-NH2 são as bases conjugadas. ponto de inflexão. e agora é receptora deles). Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Veja um exemplo a seguir: . Porém esta tem algumas características em comum. No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão completamente protonados. correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo protonado que não está sendo titulado. Assim. Durante essa liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido. É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se descobrir características dos compostos. ou seja. onde se observa todo o aminoácido como íon dipolar. Os valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da curva de titulação. dependendo do meio. neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente. os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado. O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto isoelétrico. Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. podendo doar prótons). ou seja. Para aminoácidos essas características também são evidentes. E as formas R-COO. Com a continuação da titulação. esse ponto possui um pH caraterístico. R-COOH e R-NH3+ representam a forma protonada ou ácida. pI.um –COOH e um –NH3+ . parceiras nesse equilíbrio. perdeu prótons. o próton do grupo NH 3+ será liberado. a carga total é igual a zero.

Quanto à nomenclatura. três aminoácidos nas mesmas condições formam um tripeptídeo. Essas ligações são muito estáveis. por convenção. é . e embora muitas vezes os termos se confundam. o terminal amino é sempre representado à esquerda. já que libera uma molécula de água após o grupo carboxila de um aminoácido se ligar ao grupo amino de outro aminoácido. Muitos peptídeos apresentam importante biológica e isso independe de seu tamanho. tendo meia-vida média de sete anos nas condições intracelulares e. mas repare que as extremidades dos aminoácidos ainda podem reagir com outros aminoácidos. A reação para esta formação é chamada de “condensação” ou “desidratação”. Os aminoácidos podem reagir entre si. O aspartame.000 Da. unindo-se por ligações ditas peptídicas. temos uma proteína. por exemplo. desde muito pequenos com dois ou três milhares de resíduos de aminoácidos até grandes cadeias. Muitos aminoácidos unidos formam um polipeptídeo. formando uma amida com ligação covalente C-N. quando o peso molecular do composto ultrapassa os 10. dois aminoácidos unidos pela ligação peptídica são ditos dipeptídeos. de onde começamos a dar o nome para a cadeia de aminoácidos. formando cadeias de tamanhos variados. um conhecido adoçante artificial. e assim segue até que alguns aminoácidos unidos passam a ser chamados de oligopeptídeos. segundo a equação química abaixo: Vemos na figura acima a ligação entre dois aminoácidos.

5) Faça um desenho de 2 aminoácidos enatiômeros e explique qual importância da conformação L e D isômero para a função biológica. 4)Defina os termos carbono quiral e enatiômeros. e mesmo em concentrações muito baixas exercem seus efeitos. temos também as funções especializadas dos aminoácidos. o GABA e a dopamina são neurotransmissores.000 resíduos. como o glucagon. que contém iodo e que geralmente estimula o metabolismo em vertebrados. um hormônio pancreático.formado pelo dipeptídeo L-aspartil-L-fenilalanil metil éster. uma constituinte do músculo de vertebrados chega a 27. 3)Represente a estrutura química do aminoácido destacando seus grupamentos químicos. exemplificando. já a histamina é um potente mediador local em reações alérgicas. Alguns hormônios são peptídeos pequenos também. Por exemplo. os peptídeos não ultrapassam 2. alguns polipeptídeos pequenos (ou oligopeptídeos) também possuem importância biológica. 8) O que são ligações peptídicas? Faça um desenho exemplificando. . que contém nove resíduos de aminoácidos e é responsável por estimular as contrações uterinas durante o parto. por exemplo. a ocitocina. 6) Como se classificam os aminoácidos? 7) Qual a importância do pH para os aminoácidos. a glicina. Quanto à importância biológica dos aminoácidos. um hormônio de 30 resíduos de aminoácidos da glândula hipofisária anterior que estimula o córtex adrenal. EXERCÍCIOS DE FIXAÇÃO 1)Comente alguma função importante exercida pelo aminoácido. mas a titina.000 resíduos de aminoácidos (e aqui já temos uma proteína!). Ainda. 2)Defina o que são aminoácidos essenciais e não essenciais. Em geral. Essas incluem a utilização dos aminoácidos como mensageiros químicos na comunicação entre células. Como eles se comportam em uma titulação (mudança de pH). além da sua participação na composição de todos os produtos descritos anteriormente. composto por 29 resíduos e a corticotropina. e a tiroxina é um hormônio tireóideo.

das organelas dotadas de membrana. são componentes da membrana plasmática. Certos hormônios. também são protéicos. A diferenciação e a realização de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da paralisação de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da participação de enzimas. há um aumento extraordinário do número de suas células passam a exercer funções especializadas. . substâncias reguladoras das atividades do nosso organismo. já que muitas delas desempenham papel estrutural nas células. e assim podemos dividir. conforme podemos notar pela frase do químico sueco. É o caso da insulina. terciária e quaternária. Sem eles. nos níveis de organização das proteínas em estruturas: primária. que controla a taxa de glicose sanguínea. e após sua síntese são destinadas ao local em que exercerá sua função por intermédio de “sinais” de reconhecimento pela célula. assim como do tamanho da cadeia. elas sempre possuem mais de 20 aminoácidos. Sem elas não há crescimento normal. chamadas anticorpos. E para produzir mais células é preciso mais proteína. nosso organismo fica extremamente vulnerável. secundária. temos uma configuração espacial desta cadeia. do citoesqueleto dos cromossomos etc. didaticamente. Do ponto de vista estrutural são as biomoléculas mais importantes para o organismo e sua importância já era reconhecida desde o começo dos estudos com proteínas. Uma grande parte delas são completamente sintetizada no citosol das nossas células pela tradução do RNA. isto é. uma categoria de proteínas de defesa. As proteínas possuem um papel fundamental no crescimento.PROTEÍNAS_____________________________________________________ PROTEÍNAS As proteínas são compostos orgânicos relacionados ao metabolismo de construção. Dependendo dos tipos de aminoácidos que constituem a proteína. gerando tecidos e órgãos. Durante as fases de crescimento e desenvolvimento do indivíduo. Quanto às proteínas.

Esta sequência é determinada geneticamente e é representada por meio das ligações peptídicas entre os resíduos de aminoácidos. Assim. pois as características químicas e físicas de cada resíduo de aminoácido utilizado contribuirão para toda a organização espacial final da proteína. . conforme vimos anteriormente.Estrutura primária: Esse nível é composto pela sequência dos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. embora o primeiro e mais simples nível de organização seja também o mais importante.

resultando nas estruturas secundárias. . os ângulos das ligações se repetem ao longo de um segmento da proteína. Isso se deve ao insulina de fontes de animais é ainda pequeno número e à natureza usada no tratamento da diabetes em conservativa das mudanças entre as países em desenvolvimento. uma vez que porco geralmente é mais aceito do que seu sistema imunológico reconhece a a bovina em indivíduos reativos à insulina como estranha. alguns indivíduos tridimensional da insulina em relação à diabéticos tem uma resposta alérgica da insulina humana. A insulina humana é causa de um alto título de anticorpos hoje a principal insulina usada em anti-insulina. Entretanto. insulinas de maioria da população podendo utilizar porco e de boi eram usadas no essas insulinas sem grandes tratamento da diabetes humana. Uma ilustração destas duas possibilidades de estrutura secundária das proteínas é apresentada a seguir.Correlação Clínica: Diferenças em insulinas usadas no tratamento da Diabetes Miellitus Antes do desenvolvimento da insulina bovinas é pequena. ou insulina porque é mais parecida com a desenvolvem resistência à insulina por insulina humana. Muitas vezes os arranjos secundários ocorrem de forma regular. à frequência bactérias geneticamente de uma resposta imunológica à engenheiradas ou por modificações da deletéria as insulinas porcinas e insulina de porco. os aminoácidos próximos entre si sofrem um arranjo espacial. A complicações. sendo feita por do tratamento. com a grande recombinante humana. isto é. A insulina de inicial à insulina injetada. Estrutura secundária: Como as ligações peptídicas podem sofrer rotações afim de minimizar a energia em contato com o meio em que se encontram. Em sequências de aminoácidos e ao fato virtude das diferenças na sequência da de elas não modificarem a estrutura insulina humana. em um estágio mais tardio países desenvolvidos. resultando em estruturas cilíndricas estabilizadas por ligações de hidrogênio entre os resíduos de aminoácidos (α-hélice) ou em estruturas achatadas e rígidas por ligações de hidrogênio entre regiões vizinhas (folha β- pregueada).

responsáveis por diferentes efeitos biológicos. . sendo caracterizada por ligações entre regiões de longa distância entre os aminoácidos (lembre-se que na estrutura secundária as ligações ocorrem a curta distância). Como as sequências de aminoácidos são diferentes. Esta estrutura é o dobramento final da proteína. além de interações hidrofóbicas e eletrostáticas. estabilizam as estruturas secundárias resultando em um enrolamento desta.Estrutura terciária: Ligações de hidrogênio e pontes dissulfeto. as proteínas apresentam estruturas terciárias diferentes.

o que produz uma vasos sanguíneos. Esse dobradas de forma imprópria. Depósitos dessas proteína maior. constituídos de Alzheimer é o acúmulo de emaranhados de folhas β pregueadas. que leva à formação de longos envolvido no desenvolvimento da doença feixes de proteínas fibrilares. Essas peptídeo. fibras é a forma anormal da proteína tau. e característico da doença. entretanto. Entretanto. é podem se acumular. esse sistema de patogênico que leva ao prejuízo cognitivo controle de qualidade não é perfeito. superfície de células neurais e em outros O dobramento inadequado de proteínas tecidos. A maioria dos casos de proteína alterada. Um segundo fator biológico específico. Os métodos de cristalografia de raios X e espectroscopia de infravermelho . encontrada ser causado por uma mutação em um no parênquima cerebral e ao redor dos determinado gene. podem por cento dos casos tenham origem assumir um estado conformacional familiar. A especialmente na doença de Alzheimer. depositado no cérebro em proteínas inadequadamente dobradas decorrência da doença de Alzheimer. expressa na denominadas amiloidoses. após genética. O componente equivalente normal. é normalmente marcadas e degradas dentro neurotoxico e constitui o principal evento das células. proteína tau defeituosa. predominante da placa amiloide que se acumula na doença de Alzheimer é um peptídeo formado por 40 a 42 resíduos de aminoácidos. Essas proteínas neurofibrilares no interior de neurônios. e o componente chave desse emaranhado de acúmulo desses agregados insolúveis. embora pelo menos cinco a dez uma clivagem proteolítica anormal. especialmente durante derivado por clivagem proteolítica de uma o envelhecimento. Um agregam-se espontaneamente. auxilia na em muitas doenças degenerativas – organização da estrutura microtubular. parece uma doença neurodegenerativa bloquear as ações de sua forma relacionada à idade. algumas doença de Alzheimer não é de origem proteínas aparentemente normais. quando agregado na proteínas dobradas de forma imprópria são configuração de folha β pregueada. tem sido implicado que na forma saudável.Correlação Clínica: Dobramento inadequado das proteínas – Amiloidoses O dobramento proteico é um processo demonstram uma conformação complexo de tentativa e erro. Além disso. O peptídeo agregados intra ou extracelulares de amiloide Aβ. denominados amiloides β (Aβ). Os agregados contendo o peptídeo pode ocorrer espontaneamente ou pode Aβformam a placa de amiloide. denominados amiloides. que algumas característica de folha β pregueada na vezes podem resultar em moléculas forma de fibrilas não ramificadas. a proteína percursora proteínas com dobramento inadequados amiloide – uma proteína com um único estão associadas a algumas doenças e são domínio transmembrana.

podendo resultar em funções diferentes para a estrutura resultante. que contém metal em sua composição.Estrutura quaternária: Esta estrutura é menos comum. mas ocorrem quando a proteína é composta por mais de uma cadeia polipeptídica. unidas entre si pelas ligações químicas citadas anteriormente. Exemplos deste caso são as metaloproteínas. Um exemplo clássico de estrutura quaternária é a hemoglobina.  Proteínas Conjugadas As proteínas podem conter em sua composição outros compostos que não aminoácidos. Caso isso ocorra a proteína é dita conjugada e o radical não peptídico dela é dito grupo prostético. Chaperons: também denominados HSP60 ou HSP70. lipoproteínas. formada por quatro cadeias polipeptídicas. . dentre outras. atuam auxiliando no dobramento correto das proteínas. hemeproteínas. glicoproteínas.

extremos de pH. porém nem sempre isso acontece. . solutos (ureia).  Desnaturação de proteínas A desnaturação não rompe as ligações peptídicas (lembra que estas são muito fortes e podem sobreviver por anos no nosso organismo?) e pode ser causada pelo aumento da temperatura (de importância relevante quando temos febres altas). a acetona ou o etanol). solventes orgânicos (por exemplo. exposição a detergentes e agitações vigorosas (estas últimas de maior aplicação em laboratórios de pesquisa e análises clínicas). A renaturação pode ocorrer caso o meio volte à sua composição anterior. como visto a seguir para a ribonuclease.

ser classificadas em fibrosas ou globulares de acordo com sua forma. que aumenta a velocidade de transporte de oxigênio dentro da célula muscular. de forma reversível. o grupo heme serve para ligar. possuem peso molecular elevado e geralmente são formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo das fibras. a qual é estruturalmente similar a uma das cadeias polipeptídicas individuais que constituem as subunidades da molécula de hemoglobina. as quais contêm heme como grupo prostético firmemente ligado. o oxigênio. geralmente solúveis no meio aquoso e incluem as proteínas ativas. Mioglobina: uma hemeproteína presente no coração e no músculo esquelético funciona tanto como um reservatório quanto como um carregador de oxigênio. Hemeproteínas são um grupo de proteínas especializadas. espacialmente mais complexas. a queratina e a miosina. A mioglobina consiste em uma única cadeia polipeptídica. Já as proteínas globulares são mais ou menos esféricas. as duas hemeproteínas mais abundantes em humanos. Temos nesse grupo as proteínas de estrutura. As primeiras são insolúveis em água. . Veja o modelo da mioglobina na figura abaixo. como o colágeno.  Estrutura das proteínas As proteínas podem. Na hemoglobina e na mioglobina. ainda. As proteínas globulares clinicamente mais importantes são as hemeproteínas: mioglobina e hemoglobina. como as enzimas e os transportadores.

-Forma T: a forma desoxigenada da hemoglobina é chamada de forma T. ou forma tensa. sua principal função é transportar oxigênio dos pulmões até os capilares dos tecidos. A molécula de hemoglobina é mais complexado que a de mioglobulina. Além disso. na qual as cadeias tem maior liberdade de movimento. Por exemplo. Na forma T.Forma R: a ligação do O2 à hemoglobina(Hb) causa a ruptura de algumas ligações iônicas entre os dímeros αβ. a hemoglobina pode transportar H+ e CO2 dos tecidos até os pulmões e pode carregar 4 moléculas de O2 dos pulmões às células dos tecidos do corpo. que restringem os movimentos das cadeias polipeptídicas.Hemoglobina: é encontrada exclusivamente nos eritrócitos. é a principal hemoglobina nos adultos. ou forma relaxada. é composta por 4 cadeias polipeptídicas – duas cadeias alfa e duas cadeias beta. ou seja. as propriedades de ligações do O2 na hemoglobina são reguladas por fatores alostéricos. A hemoglobina pode estar em dois tipos de conformações dependendo da sua afinidade pela molécula de O2. A forma R é a forma da hemoglobina com alta afinidade. os dois dímeros αβ interagem por meio de uma rede de ligações iônicas. A hemoglobina (A). Isso leva a uma estrutura chamada de R. A forma T é a forma da hemoglobina com baixa afinidade pelo O2 . quanto mais moléculas de . Fatores Alostéricos A capacidade da Hb de ligar reversivelmente ao O2 é afetada pela pO2 (devido a interação heme-heme.

prevalência média de 1 entre 380 formando um aglomerado de glóbulos nascidos vivos. O 2. A característica principal da Anemia Diagnóstico neonatal ou triagem Falciforme é a deformação que causa neonatal é um conjunto de exame de na membrana dos glóbulos vermelhos sangue que se faz nos bebês nas do sangue. tornando a Hb um transportador de O2 eficiente. resultando em uma rápida descarga de O 2 nos capilares dos tecidos. conhecido como teste do pezinho. Quando diminui o oxigênio na No Brasil. por esse motivo têm dificuldade da hemoglobina. nos afro-descendentes vermelhos que impede a circulação do nas Américas é doença genética.3-BPG. é aumentada quando o pH diminui ou quando esta presente em uma pressão parcial de CO2 aumentada. mais afinidade as outras cadeias da molécula de Hb tem pelo O2). pelo pH.3-BPG) é um importante regulador da ligação de O2 à Hb.3-bifosfoglicerato. Essa molécula se liga Hb.Os glóbulos vermelhos são primeiras 24 horas após o nascimento. perdem a hipotiroidismo e. os glóbulos vermelhos com está implantada há alguns anos para a hemoglobina S podem ficar com a dois tipos de doença: fenilcetonúria e forma de meia lua ou foice. o mobilidade e flexibilidade e são mais governo federal incluiu a eletroforese rígidos. Esse situação é denominado de efeito Bohr. ele é sintetizado como um intermediário da rota glicolítica. células arredondadas e elásticas que A amostra de sangue é obtida com passam facilmente por todo o sistema base na puntura de calcâneo e circulatório.O2 a Hb se liga. Em situações de hipóxia há aumento nas concentrações de 2. no ano de 2001. A afinidade da molécula de Hb por O2 responde a pequenas alterações de pH entre os pulmões e tecidos que consomem O 2. A liberação de O2 pela Hb. e pela disponibilidade de 2. Existem milhões destas coletada em papel filtro. a triagem neonatal circulação. Correlação Clínica: Hemoglobinopatias – Anemia Falciforme A Anemia Falciforme com para passar pelos vasos sanguíneos. Popularmente células circulando por todo o corpo. há uma alteração da molécula de Hb para a conformação T. Nos dois casos. pela pCO2. exame que detecta . órgãos.3-bifosfoglicerato (2. permitindo assim a liberação rápida do O2. sangue e o oxigênio para os tecidos e incurável e com alta morbimortalidade.

um pigmento obstruir o sistema circulatório. chamado bilirrubina é liberado. dando proteção ao visando à difusão de informações. há relatos de de aumentar os níveis de HbF. geralmente. osteomelite e sanguíneas. Para a ampliação desta. o abdome e amarelada ou verde-amarelada. capacitação técnica e uma acompanhada com muito zelo pela política definida. é mais comum atingir a dessa substância aumentar muito no articulação das mãos e pés. Como o impedindo o fluxo de sangue e oxigênio fígado não consegue eliminar a aos tecidos e órgãos. pacientes com até 12 episódios. pois é necessidades regionais. a pele e. É comum encontrar indicado o medicamento hidroxiureia. são acometidos os (branco dos olhos) ficam com uma cor braços. têm icterícia por diagnóstico neonatal. como hidratação. sobretudo. a esclera crianças maiores. meningite.anemia falciforme em doze estados das causas dessa suscetibilidade é a brasileiros. unindo as responsável pela alta mortalidade entre organizações não-governamental e os doentes falciformes. Quando pouca mobilidade e flexibilidade e pode esses são destruídos. circulação. Essa as pernas coloração é denominada icterícia. o tórax. analgesia. Se a concentração até três anos. conforme as equipe médica e familiares. esta ficará acumulada no muscular e esquelético e. organismo. instituições privadas. Uma diminuindo assim a dor e mortalidade.Nas sangue. A bilirrubina resultante dessa destruição dor acomete sobretudo os sistemas rápida. órgão que necessária a vontade política dos atua removendo as bactérias da órgãos de saúde nos governos. causa da destruição rápida dos Célula em forma de foice tem glóbulos vermelhos (hemólise). (vaso-oclusão). E em alguns casos é septicemia. . como forma de As pessoas com doença garantir o acesso universal ao falciforme. doentes falciformes que já tiveram um antitumoral que tem a capacidade várias pneumonias. elaboração de material informativo e A infecção sempre deve ser educativo. Os doentes falciformes são O tratamento consiste em mais suscetíveis a infecções. transfusões pneumonias. em crianças sangue circulante. é perda funcional do baço. as costas.

no próximo módulo. Mas vou apenas citar alguns exemplos que mostram a participação das proteínas em nosso corpo para ilustrar sua importância. poderíamos ficar discutindo durante muitas páginas todas as contribuições que temos por esta classe de biomoléculas. as proteínas ainda são encontradas no transporte dos gases (principalmente do oxigênio). As proteínas podem desempenhar funções hormonais. e no armazenamento. como a ferritina. Exemplifique. . a hemoglobina e a hemocianina. Além destas funções. como os anticorpos. Outras proteínas de defesa são o fibrinogênio e a trombina.9 gramas de proteínas por kg do nosso corpo na fase adulta. como por exemplo. As enzimas também são proteínas importantes que atuam nas reações químicas e serão abordadas em um tópico. especificamente em algum órgão ou estrutura.8 a 0. Deficientes proteicas nutricionais podem levar a um desequilíbrio homeostático e na infância à deficiência no crescimento. como a insulina. localizada no fígado e responsável pela reserva do ferro. Podem ainda participar das funções de defesa do organismo. EXERCICIOS DE FIXAÇÃO 1)Como são formados as proteínas? 2) Quais os tipos de estrutura das proteínas? 3) o Que são proteínas fibrosas e globulares. bactérias e substâncias exógenas. especializados no reconhecimento e neutralização de vírus. que retira a glicose em excesso do sangue. As proteínas também estão presentes na nutrição. responsáveis pela coagulação sanguínea em caso de cortes e ferimentos.  Funções Biológicas das Proteínas Quanto à importância biológica das proteínas. exercendo função energética e fornecendo aminoácidos. O recomendado por nutricionistas é a ingestão diária de 0.

d) uma proteína e) uma cetose.As proteínas chamada enzimas facilitam reações químicas celulares. c) ao desdobramento das proteínas pela ação de microorganismos. b) à acidificação progressiva pelo envelhecimento da lactose. d) à coagulação enzimática da lactose e das proteínas. 6) Qual importância biológica das proteínas. 9) Considere as seguintes afirmativas: I.4) O que é desnaturação de proteína? Cite o que pode causar essa desnaturação? 5) Existe alguma proteína que ocorre renaturação? Exemplifique. arginina e fenilalanina. serina. III.Os anticorpos. e) à coagulação das proteínas (desnaturação) pelo ácido produzido na fermentação da lactose. .As proteínas são substâncias de grande importância para os seres vivos: muitas participam da construção da matéria viva. que também são proteínas. c) um lipídio. funcionam como substâncias de defesa. Dê exemplos. 8) Obteve-se da hidrólise de uma substância de origem animal: glicina. b) um ácido nucleico. II. lisina. 7) A transformação do leite em coalhada se deve: a) à desnaturação espontânea das proteínas do leite. A substância hidrolisada era: a) um polissacarídeo. histidina..

c) se somente III estiver correta. . b) se somente II estiver correta.Assinale: a) se somente I estiver correta. 10) Desenhar o tripeptídeo Ala-Asp-His 12) Descreva α-hélice e folha β pregueada. d) se I e II estiverem corretas. e) se todas estiverem corretas. Aponte as diferenças essenciais entre estas formas de estrutura secundária encontradas em peptídeos.

ENZIMAS_______________________________________________________ ENZIMAS As enzimas são os catalisadores das reações bioquímicas dos sistemas biológicos. Essa energia é gerada com a conversão do açúcar em CO2 e H2O na presença de oxigênio. para facilitar futuramente. Vamos começar a estudar as enzimas por meio da sua nomenclatura. havendo uma área de estudo específica para esta classe de biomoléculas: a enzimologia. E aí entram os catalisadores. Em geral as enzimas são proteínas altamente especializadas. Mas não vemos o açúcar se transformar em CO2 e H2O quando o compramos no mercado. com exceção de um pequeno grupo de enzimas que são compostas por moléculas de RNA catalítico. Não é necessário memorizá-las. porém é muita lenta. mas é interessante conhecê-las. seja na área da saúde (quando algumas deficiências genéticas podem levar às alterações enzimáticas. Estas classes foram organizadas no formato de tabela para facilitar a visualização. quando alguns termos mais técnicos forem utilizados. com a função de aumentar a velocidade das reações (por intermédio da diminuição da energia de ativação necessária para que a reação ocorra). Essa reação é termodinamicamente favorável. Utilizamos o açúcar (sacarose) para gerar energia para todas nossas atividades diárias. E qual a importância dessa catálise? Explicaremos por meio de um exemplo bem simples. em que algumas enzimas são utilizadas na produção de antibióticos em larga escala). O estudo das enzimas é de grande importância prática. . A nomenclatura das enzimas é normatizada pelo NC-IUBMB (Comitê de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular) e é dividida em seis classes. segundo a natureza das reações químicas que elas catalisam. possibilitando o aproveitamento destas em uma escala de tempo útil para a manutenção da nossa vida. comprometendo funções vitais) ou na indústria (farmacêutica e alimentícia.

sendo identificadas por um número denominado EC. O primeiro deles é a temperatura. Assim.5. utilizando o ATP como 6. alterando o sítio ativo. Dica: Repare que geralmente as enzimas terminam pelo sufixo –ase adicionado ao nome do substrato ou da ação que exerce. a urease catalisa a hidrólise da ureia. . Liase Reações envolvendo ligações duplas 5. Transferase Reações com transferência de grupos químicos funcionais Reações de hidrólise.5.Classe da Enzima Função enzimática 1. que pode desnaturar a enzima por intermédio da alteração da sua estrutura terciária por afetar as ligações fracas que a mantém. devemos considerar alguns fatores que podem afetar o funcionamento das enzimas. Isomerase Reações de transformação de uma molécula em seu isômero Reações com formação de ligação química.1. transferindo prótons (H+) ou hidretos (H-) 2. que é o local onde as moléculas (substratos) se ligam à enzima para que a reação ocorra. Hidrolase químicos funcionais 4. é a urease (e pertence à classe 3 – hidrolase). Por exemplo. Devido à sua natureza proteica. utilizando a água como receptor de grupos 3. a EC 3. as enzimas são subdivididas em outras categorias. Ligase fornecedor de energia Ainda. Oxidorredutase Reações de oxidorredução.

Assim. quando altera o pH diminui a interação do substrato com a enzima. Depois do pH ótimo ela perde sua atividade enzimática . necessita de moléculas de zinco para atuar (logo. O pH ótimo de uma enzima reflete variações no estado de ionização de resíduos de aminoácidos do sítio ativo. por exemplo. Ela sofre mudança conformacional drástica. e leves alterações podem afetar a ligação do substrato à enzima (por exemplo. ionizando-o) ou afetar o sítio de ligação. o pH ótimo da enzima também reflete o seu estado de ionização . e sua ausência pode afetar o funcionamento enzimático). a anidrase carbônica. o zinco é o cofator desta enzima. . Os cofatores são moléculas não proteicas que se ligam às enzimas para que estas exerçam suas funções catalíticas. Geralmente a faixa de trabalho destas é em pH entre 5 e 9. Quando o substrato é uma molécula ionizável. A enzima está pelo menos parcialmente desnaturada em pHs afastados do pH ótimo. que em valores extremos pode exercer o mesmo efeito da temperatura sobre as enzimas. Outro fator importante é o pH do meio. Aqui entra a importância dos tampões que estudamos.

as vitaminas são compostos orgânicos presentes nos alimentos e embora essenciais para o correto funcionamento do organismo. Esta mudança induzida. E e K (memorize isto). Assim. A catálise pode acontecer de algumas maneiras : A interação do substrato com a enzima induz mudança na conformação da enzima. Por definição. não podem ser digeridas pelo ser humano em quantidades apreciáveis. A molécula do reagente que é alterada pela enzima é chamada de substrato. podem levar a doenças em caso de falta ou excesso. enfraquece ligações e torna a reação mais fácil. As vitaminas lipossolúveis são as vitaminas A. Quando o substrato se fixa nesta região. e não são precursoras de coenzimas. Ainda. 1. As cadeias laterais da enzima podem doar ou receber prótons. forma-se uma combinação temporária. sítio ativo ou centro ativo da enzima. As coenzimas possuem mecanismo semelhante aos cofatores. ele fica exposto ao centro ativo da enzima. Em geral. D. o ácido ascórbico também é chamado de vitamina C e/ou ácido fólico de vitamina B9. Ao mesmo tempo esta mudança “contorce” o substrato. (Exemplo o modelo chave-fechadura) Quando o substrato se liga a enzima . As coenzimas facilitam essas reações.CATÁLISE Cada enzima tem uma região especial na qual uma parte ou toda a molécula do reagente pode se adaptar. ou formar temporariamente . posiciona melhor as cadeias laterais da enzima no sitio ativo. chamada complexo enzima-sustrato. as enzimas não são muito adaptadas para catalisarem reações de oxidorredução. porém diferentemente das enzimas têm suas estruturas químicas modificadas após a reação. Podem ser classificadas em lipossolúveis ou hidrossolúveis de acordo com suas solubilidades em água e são representadas por letras ou letras e números. Esta região especial da enzima que se une ao substrato chama-se sítio de ligação. Todas as outras são hidrossolúveis e seguem o que foi dito nos parágrafos anteriores.

ligações covalentes. é chamada de energia de ativação e possui um determinado valor. aumentando o nº de moléculas prontas para reagir. geralmente. As enzimas reduzem a energia de ativação. Exemplo : A decomposição da água oxigenada (H2O2) apresenta energia de ativação conforme: H2O2 H2O + ½ O2 Sem catalisador : Ea = 18 Kcal/mol Com catalisador : Ea = 12 Kcal/mol Com catalise (enzima) : Ea = 2 Kcal/mol Mas para que ocorra uma reação química entre duas substâncias orgânicas que estão na mesma solução é preciso fornecer uma certa quantidade de energia. assim a ocorrência de outras ligações químicas e a síntese de uma nova substância a partir das duas iniciais. Essa energia de partida. A energia também é necessária para romper ligações químicas existentes entre os átomos de cada substância. Vejamos agora como se comporta a reação de acordo com o gráfico a seguir . que favoreça o encontro e a colisão entre elas. na forma de calor. A catálise enzimática diminui a barreira energética entre os reagentes e os produtos. Todos estes fatores reduzem a energia necessária para a reação ocorrer. chamada de Energia de ATIVAÇÃO. que dá um “empurrão” para que uma reação química aconteça. favorecendo.

SUBSTRATO E COFATORES A [substrato] cai na mesma razão em que a [produto] aumenta em função do tempo. eles postularam que a enzima primeiramente combina-se de modo reversível com o subtrato . A enzima provoca uma diminuição da energia de ativação necessária para que uma reação química aconteça e isso facilita a ocorrência da reação. A combinação de uma enzima com o substrato formando um complexo ES é uma etapa necessária para a catalise enzimática . para explicar como a concentração do substrato [S] afeta a velocidade da reação v .fornecendo enzima livre e o produto P : ES E+P . com a presença da enzima como essa energia de ativação diminui. A enzima existe sob duas formas: enzima livre E e complexo enzima- substrato ES. diz-se que a enzima está saturada (só existe no complexo ES). No início da reação. A velocidade da reação é a máxima. 2. Ou seja. Nessa situação. TEMPO DA REAÇÃO E CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA.formando um complexo enzima substrato em uma etapa reversível e rápida : E + S ES Então o complexo ES é rompido em uma segunda etapa que é mais lenta .Esta ideia foi ampliada por Michaelis e Menten formularam as bases da cinética enzimática. em que não há mais [E] livre no meio. a [E] livre cai e a do complexo [ES] aumenta e atinge um máximo. Repare em azul no gráfico a seguir.

mente com aumentos de S. A velocidade inicial máxima de uma reação catalisada ocorre quando quase toda a enzima estiver presente como complexo ES e [E] é desprezível . sendo independente da [S] . Para se chegar à equação da hipérbole quadrada do gráfico V x S. Vmax. parte a: v aumenta proporcionalmente com aumentos de S. parte c: v não aumenta mais. . ou seja. O gráfico mostra um conjunto de reações que estão acontecendo simultâneamente. a [ES] é constante e o sistema tem a sua velocidade máxima. Quando [ES] é constante. chega-se à Equação de Michaelis- Menten: - Km= constante de Michaelis –Menten é um parâmetro cinético que traz informações sobre a afinidade que a enzima tem pelo substrato. . o gráfico de Michaelis Menten. conforme as equações abaixo: . parte b: v aumenta não proporcional. as velocidades de formação (Vf) e de desdobramento (Vd) do complexo ES são iguais: . Igualando-se Vf = Vd e resolvendo para V. . tendendo a um valor máximo (Vmax). considera-se que o conjunto de reações está em equilíbrio. Vf formação ES = Vd desdobramento ES . K-1+K2 /K1 .

já que a partir de dados de inibição enzimática podemos obter informações quanto à natureza da química e da conformação do sítio de ligação ao substrato. reduzindo a atividade enzimática. fazendo com . que pode ser ocasionada por moléculas que se ligam às enzimas. Vale à pena aprofundarmos um pouco mais nestes mecanismos de inibição. “incompetitiva” ou “não competitiva”. consequentemente. E tem alta afinidade por S E tem baixa afinidade por S Quando Vd é mais alta do que Vf Quando Vf é mais alta do que Vd k + k = grande k + k = pequeno -1 2 Km alto -1 2 Km baixo k = pequeno k = grande 1 1 K1: determina a afinidade Gráfico dos duplos recíprocos : aplicou-se o inverso em ambos os lados da equação de Michaelis e Menten e determinou-se uma equação linear ( equação da reta) proporcionando aos bioquimicos uma forma mais fácil e exata de determinar a Vmax. Essa inibição pode ser “competitiva”. A maioria dos inibidores são substâncias muito parecidas com os substratos. alterando a ligação destas com os substratos ou o número de enzimas disponíveis e. 2. além da importância desta área no desenvolvimento de quimioterápicos (por meio do bloqueio da ação de enzimas específicas). 3. O inibidor é competitivo quando compete diretamente com o substrato pelo sítio de ligação da enzima. Considerando a afinidade da E pelo seu S. mas que não reagem da mesma forma frente às enzimas. Normalmente possui estrutura muito semelhante com o substrato. INIBIDORES ENZIMÁTICOS A inibição enzimática. temos 2 casos: 1. mas pequenas diferenças provocam diferentes tipos de interações com o sítio de ação.

Já na inibição incompetitiva o inibidor liga-se ao complexo enzima- substrato. . Na prática estes mecanismos de ação são mais importantes para enzimas que possuem vários substratos e são importantes em experimentos bioquímicos.Algumas vezes e possível identificar aminoácidos com funções chaves no sitio ativo determinando quais os resíduos que se ligam covalentemente ao inibidor depois que a enzima é inativada . A terceira forma de inibição é a “mista” ou “não competitiva”. Este inibidor não possui. um inibidor competitivo atua reduzindo a concentração de enzima livre disponível para se ligar ao substrato. e não à enzima livre. onde as enzimas Ligam-se covalentemente com ou destroem um grupo funcional da enzima que é essencial para a atividade da enzima ou então forma uma associação não covalente estável . necessariamente. Um exemplo de inibição competitiva é a reação entre o metotrexato (inibidor) e a succinato- desidrogenase. Temos ainda a inibição irreversível. Essa ligação do inibidor com a enzima pode ser temporária (reversível) ou irreversível.Os inibidores irreversíveis constituem-se em outra ferramenta útil para estudar mecanismos de reação . Neste último caso o inibidor é dito inativador da enzima. uma enzima do ciclo do ácido ciclo (nos próximos módulos estudaremos os metabolismos).que a ligação enzima-substrato não seja reativa. e afeta a afinidade entre este e a enzima. Logo. uma semelhança estrutural com o substrato. em que o inibidor liga-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato. por inativar a ação desta definitivamente.

a determinação do grau de aumento da atividade de uma determinada enzima no plasma em geral é útil para a avaliação do prognóstico do paciente. . Ex: fígado secretando o zimogênio. formando um complexo irreversível. 4. Veja no quadro abaixo a relação entre o aumento da enzima no plasma e a possível patologia. Em indivíduos saudáveis o nível dessas enzimas é normalmente constantes.Enzimas secretadas de modo ativo no sangue.Enzimas liberadas das células durante a renovação celular normal. Muitas doenças que causam lesão tecidual resultam na aumento da liberação dessas enzimas no plasma. Assim. representando um equilíbrio na velocidade de liberação e remoção do plasma. pois reagem com o resíduo S1 de serino- enzimas. O nível de atividade enzimática específica no plasma frequentemente está relacionado com a extensão da lesão tecidual. O aumento dessas enzimas pode indicar uma lesão tecidual. Uma das enzimas altamente sensível a esses compostos é a acetilcolinesterase. Compostos orgânicos clorados ou fosforados são bons exemplos de inibidores enzimáticos irreversíveis. do fígado. como o malathion e o parathion. ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO As enzimas plasmáticas podem ser divididas em 2 grupos: 1. do músculo e esquelético e outros tecidos. Este é o mecanismos de ação dos inseticidas organofosforados. As atividades de muitas dessas enzimas são rotineiramente determinadas para fins de diagnóstico em doenças do coração. responsável pela metabolização do neurotransmissor acetilcolina em neurônios centrais e periféricos. 2.

nos quais.Assinale a alternativa que completa CORRETAMENTE as afirmativas a seguir: As_________ são proteínas especiais que_________ reações químicas que ocorrem no_________ das células. Quando o organismo é aquecido demasiadamente. 4 . 09/08/98). isso não é possível. c) são estimuladas pela variação do grau de acidez do meio. Na presença de íons Fe2+. realizou-se um experimento constituído de vários testes. Nesse processo. EXERCICIOS DE FIXAÇÃO 1) 1 . em tubos de ensaio contendo H2O2.Em diversas circunstâncias. e) clorofila. a maneira mais freqüente de ativar um reação é fornecendo calor."Cerca de 27 milhões de brasileiros têm intolerância ao leite por deficiência na produção de uma enzima do intestino. a enzima catalase é importante. a água oxigenada dá origem a um radical livre que ocasiona mutações no DNA. acrescentaram-se diferentes materiais. 2 . pois catalisa a produção de H2O e O2 a partir de H2O2. pois corre-se o risco de as proteínas serem desnaturadas. A estratégia desenvolvida pelos seres vivos para superar a barreira inicial das reações foi a utilização de: a) ATP. ocorre produção de água oxigenada (H2O2) em nosso organismo. podemos afirmar que: a) aumentam a energia de ativação necessária para as reações. b) são altamente específicas em função de seu perfil característico. elas são__________. e as enzimas em geral. não podendo realizar nova reação do mesmo tipo 3 . Sobre a enzima citada no artigo. d) glicose.Nos laboratórios químicos." (FOLHA DE SÃO PAULO. Para a verificação desse fato. c) hormônios. Nos seres vivos. d) são consumidas durante o processo. conforme especificado na tabela adiante medindo-se a . b) enzimas. que funciona como energia de ativação.

(0) O experimento evidencia a existência da catalase do fígado. e) máximo de substrato obtido. (1) Os testes mostraram que a liberação de O2 é diretamente proporcional à concentração de enzima. b) de desnaturação da enzima. c) de desnaturação do produto. inativa as enzimas. Com base no experimento apresentado. . (4) A liberação de O2 cessa após um curto período de tempo por ocorrer consumo de enzima durante a reação 5 . não ocorre liberação de O2 porque o calor desnatura e.quantidade de O2 liberada.O gráfico a seguir representa a atividade enzimática de uma determinada reação em função da temperatura A seta indica o ponto: a) ótimo de temperatura para a atividade enzimática. d) mínimo da temperatura para a reação enzimática. julgue os seguintes itens. (2) No teste VI. (3) testes de III e VI podem ser considerados como sendo os testes realizados para o controle do experimento. consequentemente.

• b) III e IV. Enzimas possuem grande especificidade para seus substratos e freqüentemente não atuam sobre moléculas com pequena diferença em sua configuração. apenas.6 – Considere as quatro frases seguintes. geralmente. II. • São verdadeiras as frases: • a) I e III. IV. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. III. II e IV. • e) I. Enzimas são a maior e mais especializada classe de lipídios. As enzimas sofrem um enorme processo de desgaste durante a reação química da qual participam. • c) I e II. que compõem o metabolismo celular. II. • d) I. exceto: a) Pepsina b) Galactose c) Catalase d) Amilase e) Maltase 8.Os organismos vivos possuem a capacidade de sintetizar milhares de moléculas de diferentes tipos em precisas proporções. II. 7 . são catalisadas por um grupo de moléculas denominadas de ENZIMAS. a fim de manter o protoplasma funcional.Nos exemplos de enzimas abaixo todos são corretos. . A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como temperatura e pH do meio. apenas. I. Estas reações de síntese e degradação de biomoléculas. III e IV. apenas. Cada reação química que ocorre em um ser vivo. Estes importantes catalisadores biológicos podem possuir algumas das seguintes características: I. é catalisada por um tipo de enzima. apenas.

IV.Quais são os fatores que alteram a velocidade de uma reação enzimática? Explique o “efeito” cada um deles sobre a velocidade de uma reação enzimática. d) IV representa a diferença de energia entre a enzima e o produto. Enzimas aceleram as reações químicas. convertendo- os em um ou mais produtos 9 .Faça uma diferenciação entre inibição competitiva e inibição não- competitiva.O gráfico adiante representa o perfil básico da reação bioquímica de uma catálise enzimática. c) V pode ser um produto final da reação enzimática. .Quais são as propriedades das enzimas? 12 . b) III representa a energia de ativação para desencadear a reação. com o máximo de energia. sem ser modificadas durante o processo. e) I pode ser representado pelos substratos da catálise. Observe o gráfico e assinale a afirmativa INCORRETA: a) II representa o estado de transição.III. 14 . Substratos são substâncias sobre as quais as enzimas agem. 11 .

de acordo com algumas propriedades.Quais são os tipos de inibição enzimática? Cite as diferenças entre elas e dê exemplos.Cite 3 características importantes das enzimas. Essas reações ocorrem rapidamente devido à ação das enzimas que.Os organismos vivos são caracterizados por diversas reações químicas que ocorrem em suas células..As enzimas são classificadas pelas reações que elas catalisam.∆G++ na presença da enzima b) A reação representada é exotérmica ou endotérmica? Justifique.Critique a afirmativa: Quanto maior a energia de ativação. Quais são as classes das enzimas e suas principais funções? 18 .15 . 17 . Defina: a) Enzimas b) Catálise c) Especificidade d) Grupo prostético e) Estado de transição f) Energia de ativação g) Sítio ativo h) Substrato i) Inibidor 16 . 20 . De acordo com o gráfico abaixo responda as questões: a) Identifique no gráfico os parâmetros: I – Estado de transição II . Observe os gráficos abaixo que representam a variação da atividade enzimática com a temperatura (Gráfico 1) e com o pH (Gráfico 2).1. .∆G III – ∆G++ na ausência da enzima IV . maior será a velocidade da reação e vice-versa. podem sofrer variações em sua velocidade de reação. 19 . 22 .

nos dois gráficos? b) Descreva o que ocorre com a enzima.a) O que representam os pontos A e B. . quando o evento representado no Gráfico 1 alcança o ponto C.