MARQUES, G. M. R.; SANTOS, C. T.

Classificação de enzimas

Enzimas são catalisadores das reações que ocorrem nos sistemas biológicos, elas
possuem uma eficiência catalítica extraordinária que é muito maior comparada a dos
catalisadores químicos. As enzimas aumentam as velocidades das reações abaixando a
energia de ativação dos sistemas. [1]

Elas atuam ainda como reguladoras de um conjunto complexo de reações, como o

metabolismo celular, e são, portanto, consideradas as unidades funcionais desse
metabolismo, onde como catalisadores celulares extremamente poderosos acelera a
velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.[3]

Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades

catalíticas, as Ribozimas, todas as enzimas são proteínas (Voet & Voet, 1995), ou seja, são
proteínas com atividade catalítica.[1]

Existe um grande interesse pela descoberta de novas enzimas que venham a ser
empregadas nas indústrias alimentícias, de biotecnologia e na área de farmacologia, e
também para melhor compreendermos como estas enzimas atuam em nossos sistemas
biológicos e também de outros organismos vivos.[1]

No começo era comum identificar as enzimas com os nomes dos investigadores

sem preocupação de uma sistematização. Mas em 1964 a União Internacional de Bioquímica
estabeleceu uma norma de nomenclatura enzimática. Sendo feita da maneira que a enzima é
reconhecida pelo substrato a qual ela está envolvida e qual reação que se passa.[3]

Segundo a norma, as enzimas estão classificadas em seis grupos:

1. OXIDORREDUTASES: são enzimas que catalisam reações de transferência de

elétrons, ou seja, reações de oxidação. Exemplos como desidrogenases e as oxidases.

2. TRANSFERASES: enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos

funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxila, etc. Como exemplos temos as
quinases e as transaminases.

3. HIDROLASES: catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo as

peptidases.

4. LIASES: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de

água, amônia e gás carbônico. As dehidratases e as descarboxilases são bons
exemplos.

5. ISOMERASES: catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos e

geométricos. Como exemplos temos as epimerases.
 6. LIGASES: catalisam reações de formação de novas moléculas a partir de duas
moléculas já existentes, sempre as custas de energia (ATP). Exemplos são as
sintetases.

Essas enzimas possuem grande importância na industria de alimentos. Elas são

obtidas de diversas maneiras: microorganismos, vegetais superiores ou animais. A técnica
de se utilizar enzimas deve ser bem dominada, em vista que algumas enzimas são
indesejáveis e outras desejáveis. Seguindo abaixo algumas enzimas utilizadas na industria de
alimentos.[2]

Amilases

São enzimas que atuam sobre a ligação @-1,4 de polímeros da glicose como o
amido, o glicogênio, etc. transformando-os em moléculas de menor peso molecular,
exemplos as alfas e betas amilases.
As amilases são enzimas que podem ser obtidas por microorganismos, como
podem ser também através do malte (cevada ou outro cereal germinado).
São muito importantes na fabricação de bebidas obtidas a partir de cereais e na
panificação.

Invertases

Essas enzimas são as que atuam na sacarose, transformando-a em uma mistura de

açúcares redutores (glicose e frutose). Atuam hidrolisando as ligações glicosídicas da
sacarose em diferentes posições Existem dois tipos de invertases: a β-frutofuranosidase e a
α-glicosidase.

Lactase

A lactase (β-galactosidase) ataca a lactose transformando-a em glicose e galactose.

Apresenta importância porque este açúcar do leite, de poder adoçante baixo, pode ser
transformado em açúcares com poder adoçante bem maior.

Enzimas Pécticas

Elas são utilizadas para facilitar a filtração e clarificação de sucos de frutas e na

produção de pectinas de baixa metoxilação ou ácidos galacturônicos. Pode-se dizer que
existem três tipos de enzimas pécticas: pectinesterase, poligalacturonase, e pectina-
transeliminase.

Enzimas proteolíticas

São enzimas divididas em vários grupos:

 a) Papaína – é uma das mais utilizadas, sendo aplicada no amolecimento de carnes, no
tratamento de cervejas para evitar formação de precipitado e como auxiliar de digestão. É
extraída do mamoeiro.
b) Renina – é uma enzima encontrada e extraída no estômago de bezerros. È bastante
utilizada na produção de queijos.
c) Ficina – é obtida da seiva de figueiras.
d) Bromelina – é obtida da planta do abacaxi.
e) Pepsina – é produzida pelas células do estômago e de importância na digestão dos
alimentos.

Glicose-oxidase

É obtida de um microorganismo, o Aspergillus niger, que oxida a glicose em ácido

glucônico com a produção de água oxigenada.

Peroxidase

É uma enzima que catalisa reações de fenóis, ácido ascórbico, etc. mais H 2O2 em
água e oxidando o composto principal.

Catalase

Como a peroxidase possui um núcleo ferro-porfirina, que envolve a enzima numa

reação de oxido-redução bimolecular.

Polifenol-oxidases

São responsáveis pelo escurecimento enzimático de muitos produtos. Apresenta

duas atividades catalíticas envolvendo oxigênio Elas são chamadas de cresolase e
catecolase.

Lipoxidase ou lipoxigenase

Catalisa a oxidação de ácidos graxos poli-insaturados contendo o grupo cic-cis 1,4

pentadieno por oxigênio molecular. Entre tais temos os ácidos linoléico, linolênico e
araquidônico.

Referência bibliográfica

[1] CABRAL, H. ; RUIZ, M. T.; CARARETO, C. M. A. & BONILLA-RODRIGUEZ, G.

O. Drosophila Information Service, 83, 178-185,2000.

[2] GAVA, A. J. Princípios de tecnologia de alimentos, SP: Nobel, 1984

[3] http://www.biomania.com.br/bioquimica/enzimas.php-