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Journal of Cell and Molecular Biology 5: 57-62, 2006. 57

Universidade de Haliç, Impresso na Turquia.

O efeito do campo magnético sobre a atividade do superóxido dismutase

Nihal Büyükuslu, Özge Çelik e Çimen Atak*

Universidade de Haliç, Faculdade de Artes e Ciências, Departamento de Biologia Molecular e Genética,
F'nd'kzade 34280, 'stanbul-Turquia' (* autor para correspondência)

Recebido em 6 de dezembro de 2005; Aceito em 20 de dezembro de 2005

Abstrato

Os efeitos do campo magnético na atividade de desmontagem de superóxido foram investigados. Todos os sistemas
vivos são afetados pelo campo magnético e pelo campo eletromagnético de uma forma de seus sistemas de resposta.
Como o campo magnético tem um impacto sobre as reações bioquímicas que envolvem mais de um elétron não
reparado, em nosso estudo a atividade SOD, uma das enzimas responsáveis pelo sistema antioxidante, foi medida
sob campos magnéticos usando um aparelho explicado em métodos materiais. Houve um aumento significativo da
atividade da SOD ao passar de 0, 1, 9 e 15 vezes a 2,9-4,6 mT de densidade do campo magnético para 0, 2,2, 19,8 e
33,0 segundos respectivamente.

Palavras-chave: Desmutase superóxida, campo magnético, atividade enzimática

Manyetik alan'n süperoksit dismutaz aktivitesi üzerine etkisi

Özet

Superoksit dismutaz aktivitesi üzerine manyetik alan etkileri araşt'r'r'lm'şt'r. Bütün yaşayan sistemler, yan't
sistemlerine ba¤l' olarak elektrik ve manyetik alan ve elektromanyetik alandan etkilenirler. Manyetik alan,
ortaklamam'ş elektron içeren biyokimyasal reaksiyonlar üzerinde etkili oldu¤undan, çal'şmam'zda, antioksidan
sistemlerinden biri olan, SOD aktivitesi manyetik alan alt'nda ölçüldü. 2.9-4.6 mT da 0, 1, 9 ve 15 kez, s'ras'yla 0,
2.2, 19.8 ve 33.0 sn lik zamanlarda geçirildi¤inde SOD aktivitesinde önemli bir art'ş tespit edildi.

Anahtar sözcükler: Süperoksit dismutaz, manyetik alan, enzim aktivitesi

Introdução bactérias aeróbicas e anaeróbicas, archaea e plantas

A superóxido dismutase (SOD) é uma das enzimas
antioxidantes mais importantes e presente em todas as
células metabolizadoras de oxigênio. Portanto, a
pesquisa sobre a atividade SOD será importante para
a compreensão dos mecanismos antioxidantes da
vida. As dismutases superóxidas são divididas em
quatro classes, considerando seu conteúdo metálico.
Uma das classes é a enzima Cu2+-Zn2+ que é encontrada
no citosol de eucariotas, em cloroplastos e no
periplasma de alguns procariotas; a segunda classe é a
proteína Mn3+ que é encontrada em bactérias, arcaias,
mitocôndrias e cloroplastos, enquanto que a enzima
Fe3+
está presente em ambas
(Parker e Blake, 1988; Beyer et al., 1989; Grace,
1990). O quarto tipo Ni-SOD foi descoberto em
várias espécies de Streptomyces (Cannio et al., 2000).
Neste estudo utilizamos a superóxido dismutase Cu-
Zn que consiste em duas subunidades de peso
molecular idêntico unidas por uma ligação de
dissulfeto com peso molecular total de 32.500 (Keele
et al., 1971). Na SOD de Cu-Zn há dois átomos Cu2+ e
dois átomos Zn2+ por molécula (Bannister et al., 1971).
Segundo Forman e Fridovich (1973), Zn2+ tem um papel
estrutural e estabilizador, enquanto que Cu2+ está
diretamente envolvido na atividade catalítica. O
mecanismo de ação do Cu-Zn SOD envolve a redução
e reoxidação alternada do Cu2+ no local ativo
58 Nihal Büyükuslu et al.
durante as sucessivas interações com O2-.
A superóxido dismutase é uma enzima que
catalisa a conversão de radicais livres de superóxido
em oxigênio e peróxido de hidrogênio. Nos sistemas
biológicos, as fontes dos elétrons são geralmente
enzimas e substâncias redutoras. Enquanto a redução
de subtâncias atua como antioxidantes, reduzindo
espécies mais reativas, os doadores de elétrons atuam
como pró-oxidantes, reduzindo espécies menos
reativas através de reações que são tipicamente
mediadas pela redução/oxidação cíclica de íons
metálicos de transição. A superóxido dismutase e a
catalase catalisam a dismutação do superóxido e do
peróxido de hidrogênio, respectivamente. O peróxido
e o superóxido também podem reagir na presença de
um íon metálico para produzir radical hidroxila e
oxigênio molecular. Agentes como metais pesados ou
quinonas produzem radicais livres e espécies
eletrônicas ativadas relacionadas em sistemas
biológicos em defesa antimicrobiana, através da ação
da função mista monooxigenases, por várias enzimas
oxidantes como a xantina oxidase, e por auto
oxidações mediadas. Ao alterar a concentração de O2-,
a SOD ajuda a prevenir tanto a toxicidade direta de O2
- quanto a toxicidade secundária de -OH e
H O22 . Cu-Zn SOD é inativado por cianeto e H O22
(Symonyan e Nalbandyan, 1972; Fielden et al., 1973).
Sistemas in vivo o efeito adverso do H O22 pode ser
protegido por catalase (Bray and Calabres, 1974) com
o qual está normalmente associado.
Os radicais livres são espécies químicas reativas
de curta duração com um ou mais elétrons com giros
não pareados e são geralmente altamente reativas.
Alguns radicais, como o O2 , são estáveis e de vida
longa. O oxigênio é um dirádico, pois tem dois
elétrons não pareados. Seus elétrons giram em torno
de um eixo chamado "spin". Se o par mais externo de
elétrons da molécula de oxigênio tiver giros paralelos,
eles (↑↑) estão no estado "triplet" e se as moléculas de
oxigênio cujo par externo de elétrons tem giros
antiparalelos, eles (↑↓) estão no estado "singlet". O
oxigênio no estado "triplet" tem dois elétrons não
pareados com giros paralelos, uma característica que,
de acordo com as regras da química física, não
permite que eles reajam com a maioria das moléculas.
Assim, o oxigênio em estado "triplet" não é muito
reativo. Entretanto, o oxigênio trigêmeo pode ser
ativado pela adição de energia, e transformado em
espécies reativas de oxigênio. Se o oxigênio trigêmeo
absorve energia suficiente para reverter o giro de uma
de suas
elétrons não emparelhados, ele forma o estado de
singlet. O oxigênio singlet, tem um par de elétrons
com giros opostos; embora não seja um radical livre,
é altamente reativo.
O oxigênio singlet é produzido como resultado de
reações biológicas ou pela fotossensibilização pela
absorção da energia da luz. De acordo com as regras
da físico-química, o "relaxamento" (excesso de perda
de energia) do oxigênio singlet de volta ao estado
triplet é "proibido girar" e, portanto, o oxigênio
singlet tem uma longa vida útil para uma molécula
energeticamente excitada, e deve transferir seu
excesso de energia para outra molécula a fim de
relaxar para o estado triplet. A redução do oxigênio
molecular ao superóxido e do peróxido ao radical
hidroxila também é "proibido o spin" e, portanto, é
lento, a menos que seja catalisado por um íon pesado.
Os caminhos alternativos permitidos pelo spin para a
redução de O2 incluem a interação de
oxigênio molecular com o estado triplo excitado de
outra molécula para produzir oxigênio simples ou
uma molécula de estado excitado e salta para um
orbital de maior energia no mesmo átomo.
Um elétron orbital pode ser visto como uma carga
negativa móvel que gera um campo magnético como
cargas móveis que geram campos magnéticos.
Dependendo da direção de seu movimento ("spin")
sobre o eixo orbital, este campo magnético terá seu
pólo magnético norte orientado "para cima" ou "para
baixo" em relação a sua órbita. Os compostos
estáveis, especialmente aqueles compostos de átomos
de baixo peso atômico, têm números pares de elétrons
dispostos dois para cada "orbital". Os dois elétrons
em cada orbital estão "emparelhados". Ou seja, seus
campos magnéticos derivados do "spin" são de
polaridade oposta, cancelando-os efetivamente. Um
radical livre com um ou mais de seus elétrons não
pareados tem ou um número ímpar de elétrons
orbitais, com um não pareado - um radical livre per se
- ou de pares de elétrons do mesmo spin isolados
individualmente em orbitais separados. Estes giros
não-cancelados dão às espécies radicais um momento
magnético líquido.
Os sistemas vivos são afetados pelo campo
magnético
(MF) e campo eletromagnético (CEM), que são
gerados tanto de fontes externas (MF e CEM) quanto
internas (metabolismos naturais dos organismos).
Vários estudos concluíram que os campos magnéticos
e eletromagnéticos têm respostas diferentes para
biosistemas como atividade neural e neuromuscular,
crescimento e reparo de tecidos, secreção glandular e
função da membrana celular. Embora o campo
eletromagnético tenha um impacto principalmente em
unidades carregadas e metabolismos relacionados, o
campo magnético geralmente afeta

reações bioquímicas que envolvem mais de um
elétron não emparelhado. A maioria das enzimas não
envolve intermediários radicais e não deve ser afetada
por uma mudança no campo magnético. Entretanto,
acredita-se que mais de 50 enzimas geram
intermediários radicais livres durante a catálise e
podem estar sujeitas à influência de campos
magnéticos externos. O grupo de pesquisa Grissom
mostrou que a atividade da enzima B12 - enzima
dependente etanolamina amônia lyase muda com
campo magnético de 100 mT, mas não a
campos magnéticos mais fracos (Harkins e Grissom,
1994). Também estão sendo realizadas experiências
com as enzimas heme, peroxidase de rábano rábano e
citocromo P-
450. A taxa de peroxidase do rábano aumenta 20%
em campos de até 1 mT (Taraban et al., 1997).
Usando o campo eletromagnético (50 Hz, 5,8 mT),
Batcioglu et al. (2002) determinaram uma diminuição
significativa na atividade catalítica e um aumento na
atividade de desmontagem de superóxido. No entanto,
em nosso estudo, visamos identificar a atividade de
desmontagem de superóxido sob campo magnético
simulado pelo aparelho explicado nos métodos
materiais.
O efeito de um campo magnético externo sobre as
taxas de reação enzimática pode ser determinado da
mesma forma que são determinados os parâmetros
cinéticos clássicos da enzima. Enzimas com
substratos ou produtos cromogênicos podem ser
seguidas espectrofotometricamente. O objetivo deste
pré-estudo é observar a influência dos campos
magnéticos somente na SOD com intermediários
radicais, a fim de entender como o campo magnético
pode influenciar os processos biológicos através de
mudanças na recombinação de pares radicais.
Materiais e métodos
Materiais e dispositivos
Os eritrócitos bovinos SOD, L-metionina, riboflavina,
NBT foram comprados da Sigma, Na2CO3 foi
comprado da Merck e EDTA foi comprado da
Amresco. O espectrofotômetro Schimadzu 1601 foi
utilizado para medir as absorvâncias. Para aplicação
de campo magnético, foi utilizado um dispositivo
preparado pelos Laboratórios JINR e oferecido à
Universidade de Istambul (Atak et al., 2000).
Determinação da atividade SOD
SOD atividade foi determinado por usando a
Efeito do campo 59
magnético
O método espectrofotométrico adaptou o
procedimento de Dhindsa et al. (1981). 1,0 mg de
SOD (3000 unidades) foi dissolvido em 10 ml de dH2
O para preparar a solução de reserva. O campo
magnético foi aplicado como mencionado abaixo
sobre a enzima dissolvida em dH2 O. Para comparar
as atividades da SOD, um conjunto de experimentos
foi empregado nas mesmas condições, mas sem
campo magnético. O teste em branco foi estabelecido
com todos, exceto a enzima. Para a
preparação de amostras para o ensaio da atividade
SOD, 5 ml de amostra de enzima foram adicionados à
solução, incluindo 0,1 ml de 1,5 M Na2 CO3 , 0,2 ml
de 200 mM
metionina, 0,1 ml de 2,25 mM NBT, 0,1 ml de 3 mM
EDTA, 1,5 ml de 100 mM PBS (pH 7,5) e 1 ml de
dH2O. Logo após, foram adicionados 0,1 ml de
solução de riboflavina 60 mM. As amostras de
enzimas preparadas foram mantidas sob a luz
fluorescente por 15 minutos e, em seguida, as reações
foram interrompidas e as amostras foram coletadas
em um local escuro. Suas absorvâncias foram
medidas no comprimento de onda de 560 nm contra o
branco. As amostras de enzimas foram mantidas em
gelo até o tratamento.
Experiência de campo magnético
A experiência do campo magnético foi realizada pelo
procedimento adaptado de Atak et al. (2000). Em
nosso estudo, foram utilizados 10 ímãs de dimensões
0,45x0,065x0,022 m. Os ímãs foram montados no
sistema de correias que giravam com uma taxa de 1
m/segundo. A altura dos ímãs da correia foi de 0,060
m. Foram passadas amostras de enzimas a 2,9-4,6 mT
de densidade do fluxo magnético 0, 1, 9 e 15 vezes a
0, 2,2,
19,8 e 33 segundos.
Estatísticas
Cada conjunto de experiências foi repetido dez vezes.
Aplicamos o método de teste de alcance múltiplo da
Duncan para comparar os resultados experimentais
dos grupos expostos ao campo magnético e amostras
de enzimas de controle.
Resultados
A SOD utiliza radicais superóxidos e hidrogênio para
produzir peróxido de hidrogênio e oxigênio. Nenhum
dos produtos ou reagentes é facilmente monitorado
por métodos diretos. Portanto, a atividade da SOD foi
determinada na forma de inibição pela enzima de uma
reação dependente do O2 . Para a produção de O2 -
que é um substrato da SOD, a solução de riboflavina
60 Nihal Büyükuslu et al.
Figura 1. Uma comparação do efeito do campo magnético
sobre a atividade SOD.
é utilizado. O2 - gerado pela reação da riboflavina é
espontaneamente transformado em oxigênio e
peróxido de hidrogênio por superóxido dismutase.
Uma das sondas colorimétricas, NBT, foi utilizada
para reagir com o excesso de O2 - que não tem
atividade SOD suficiente para reagir com. Como o
método NBT é baseado na geração de corante azul de
formazan insolúvel em água (λmax: 560 nm) por uma
reação com O2 -, NBT foi usado para detectar a
ocorrência do radical aniônico superóxido para
detectar a atividade de SOD (Winterbourn et al.,
1975).
Neste estudo, foram medidos os valores de
absorção de amostras de enzimas magnetizadas e não
magnetizadas (controle). As soluções enzimáticas
foram submetidas à densidade do campo magnético
durante 2,2, 19,8 e 33 segundos, respectivamente. Os
efeitos do campo magnético aplicado na SOD foram
mostrados em um gráfico traçado dos valores de
absorvância (Figura 1). Os valores médios de
absorvância das amostras para controle e soluções
enzimáticas magnetizadas também são veranizados.
Discussão
Em nosso estudo, procuramos entender se a SOD
tem alguma influência devido ao campo magnético e,
se existe, qual poderia ser a magnitude do campo
magnético que afeta a atividade da SOD. Alguns
trabalhos anteriores mostraram que o campo
eletromagnético nos sistemas vivos poderia ter alguns
efeitos sobre as enzimas relacionadas à regulação do
crescimento, sobre o equilíbrio de cálcio na célula e
sobre a expressão gênica. Somente as reações
bioquímicas que envolvem mais de um elétron não
pareado serão
afetado por um campo magnético. A SOD é uma das
enzimas que envolvem a reação com radicais
superóxidos. A enzima tem íons metálicos Zn2+ e Cu2+
que podem estar sujeitos à influência de campos
magnéticos externos devido à distribuição eletrônica
dos metais mencionados. De fato, os resultados do
efeito da intensidade do campo magnético na
temperatura de saturação experimental para
cristalização de sulfatos Cu2+ e Zn2+ mostraram que os
parâmetros de cristalização foram observados para
sulfatos diamagnéticos de Zn2+, mas não para sulfatos
paramagnéticos de Cu2+ (Freitas et al., 1999).
Em nosso estudo, as medidas de absorção
resultaram em uma diferenciação entre as amostras de
enzimas de controle que não possuem campo
magnético e as amostras de enzimas magnetizadas.
Neste ponto, pode ser possível considerar dois
aspectos para o efeito do campo magnético sobre a
SOD. Primeiro, o campo magnético sobre a enzima
pode fazer com que os elétrons não reparados sobre
os íons metálicos se orientem na mesma direção com
o campo magnético aplicado e assim ganhem mais
energia. De fato, essa energia pode ser transferida
para outras moléculas que causam mais radicais que
podem afetar a formação de mais radicais superóxidos
através de reações em cadeia radicalicas. Então a
SOD poderia ter mais íons peróxidos para reagir.
Além disso, há alguns resultados para explorar o
efeito do campo magnético sobre a água. Como a
água é diamagnética, o efeito do campo magnético
pode ser visto em campo magnético muito alto (10 T,
cf. Campo magnético da Terra 30 μT) (Ikezoe et al.,
1998) Campos magnéticos mais baixos (0,2 T) foram
mostrados, em simulações, para aumentar o número
de moléculas monômeras de água, mas,
surpreendentemente, aumentam a tetrahedralidade ao
mesmo tempo (Zhou et al., 2000). Os efeitos
magnéticos estáticos demonstraram causar um
aumento na estrutura ordenada da água formada em
torno de moléculas hidrofóbicas e colóides (Ozeki et
al., 1991). O aumento do índice de refração com
campo magnético foi atribuído ao aumento da força
de ligação do hidrogênio (Hosoda et al., 2004). Isto
reforça a visão de que é o movimento através de um
campo magnético, e o efeito eletromagnético
associado, que é importante para interromper a
ligação de hidrogênio. O efeito do campo magnético
sobre a ligação de hidrogênio tem sido ainda mais
apoiado pelo aumento do ponto de fusão de H2 O (5,6
mK a 6 T) e D2 O (21,8 mK a 6 T)
indicando maior ordenação (menor entropia) na água
líquida dentro de um campo magnético (Inaba et al.,
2004). Os campos magnéticos também podem
aumentar a rotação do próton

relaxamento, o que pode acelerar algumas reações
dependentes da transferência de prótons (Madsen,
2004) Água não estruturada com menos ligações de
hidrogênio é um ambiente mais reativo (Symons,
2001).
Em resumo, é possível concluir que a aplicação do
campo magnético resultou em um aumento da
atividade da SOD, quando a enzima foi tratada com
substrato. As observações que tivemos neste estudo
mostraram que a resposta da SOD sob diferentes
campos magnéticos é digna de nota. As atividades das
enzimas mudaram em relação aos campos magnéticos
que foram expostos; a enzima que tinha campo
magnético durante 19,8 segundos deu o menor valor
de absorvância que indica a maior atividade para a
enzima. As enzimas que tinham campos magnéticos a
2,2, 33,0 segundos mostraram atividades reduzidas e a
enzima de controle teve atividade mínima. É claro que
não há um aumento linear de atividades dependendo
do aumento dos campos magnéticos. De fato, em um
estudo para mostrar o efeito do campo magnético nas
sementes de Paulownia, as sementes foram passadas
1, 3 e 9 vezes através de um campo magnético de 4,7-
5,7 mT e o número de mudas foi controlado no 3º, 5º, 10º
e 12º dias. O número de mudas que foram passadas 1 e
9 vezes foi aumentado de acordo com o controle. O
melhor valor de plântulas foi obtido com 3 vezes a
passagem (Atak et al., 2000). Embora possa haver
respostas diferentes em sistemas vivos, a atividade
SOD pode seguir um caminho semelhante sob campos
magnéticos tanto para sistemas in vivo quanto in vitro.
Parece que há uma discrepância quando nós
avaliar os dados. Se qualquer aumento no campo
magnético der energia extra para ativar a enzima, qual
poderia ser a razão para a diminuição da atividade
enzimática no maior campo magnético que aplicamos.
Os estudos anteriores mostraram que a SOD é
inativada por H O22 (Symonyan e Nalbandyan, 1972;
Fielden et al., 1973) se não houver catalase no meio
para remover H O22 . Porque a SOD catalisa a
formação do H O22
e não há catalase como há nos sistemas vivos, ocorreu
H O22 pode se acumular pelo tempo e causar a
inibição da enzima, SOD. É sabido que o peróxido de
hidrogênio lentamente, mas irreversivelmente inativa
a enzima superóxido dismutase (Bray e Calabres,
1974). Além disso, é mostrado que em baixas
concentrações de H O22 cuproso (Cu2+) muda para
cuproso (Cu1+) e causa inibição reversível enquanto que
em altas concentrações ou exposições longas causam
inativação irreversível. Quando consideramos o
Efeito do campo 61
magnético
mecanismo catalítico da SOD, pode ser possível
concluir que o acúmulo de H O22 pode causar a
inativação da SOD.
+ O -•2
SOD-Cu2+ SOD-Cu1+
+ O2
transferência de elétrons
+ O•2 - + 2H+
SOD-Cu1+ SOD-Cu2+
+ H O22
transferência de prótons e elétrons
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