Manual

1
Conteúdo
0.Introdução .................................................................................................................................... 3
Unidade-1: Introdução ao estudo de Bioquímica............................................................................ 7
1.1.Definição do conceito da Bioquímica ....................................................................................... 7
1.2- Objecto e Métodos de estudo em Bioquímica ....................................................................... 9
1.3-Interdisciplinaridade na Ciência Biológica............................................................................. 11
1.4. Vista geral sobre a História da Bioquímica .......................................................................... 12
Unidade -II Aminoácidos .......................................................................................................... 17
Objectivos da Unidade .................................................................................................................. 17
2.1.Definação Conceito de Aminoácidos...................................................................................... 17
2.2.Importância de Aminoácidos .................................................................................................. 18
2.3. Características dos Aminoácidos ........................................................................................... 18
2.4-Classificação dos Aminoácidos .............................................................................................. 24
2.5- Ligação Peptídica .................................................................................................................. 28
2.6-Biossintese de alguns Aminoácidos ..................................................................................... 30
Unidade III Proteínas ........................................................................................................ 36
3.1-Conceito de Proteínas ............................................................................................................. 36
3.2- Importância de Proteínas ....................................................................................................... 36
3.2-Características das Proteínas .................................................................................................. 37
3.4-Principais Fontes das Proteínas ............................................................................................ 38
3.5-Classificação das Proteínas ................................................................................................... 41
3.6- Níveis estruturais das Proteínas ........................................................................................... 43
3.6.1.METODOS DE ANALISE DE AMINOACIDOS E PROTEINAS................................. 52
3.7-Biossíntese das Proteínas ....................................................................................................... 56
Unidade IV Enzimas ................................................................................................................ 65
Objectivos ..................................................................................................................................... 65
4.1.Conceito de Enzima ................................................................................................................ 65
4.3. Importância de enzima ........................................................................................................... 66
4.4- Especificidade de Enzimática ................................................................................................ 67
4.4.2-Classificação das Enzimas ................................................................................................... 71
4.5- Estrutura e funcionamento das enzimas ............................................................................... 71
4.7-Cinética Enzimática ................................................................................................................ 73
4.6-Regulação enzimática ............................................................................................................. 79
2
Unidade V Bioenergéticas ......................................................................................................... 96

5.1-Conceitos Básicos ................................................................................................................... 96
5.4-Passos da oxidação Biológica ............................................................................................. 102
5.5- Valor Energético dos alimentos Rendimento energético consoante o tipo e a intensidade
de actividade ............................................................................................................................... 116
Unidade VI Glúcidos ............................................................................................................ 119
6.1-Conceito de Glucidos........................................................................................................... 119
6.2-Importância dos Glúcidos .................................................................................................... 119
Unidade VII Lípidos ............................................................................................................. 128
7.1-Conceitos de Lipidos ........................................................................................................... 128
são biomoléculas compostas por carbono (C), hidrogênio (H) e oxigênio (O), fisicamente
caracterizadas por serem insolúveis em água, e solúveis em solventes orgânicos, como o álcool,
benzina, éter, clorofórmio e acetona. .......................................................................................... 128
7.2- Importância dos Lípidos ..................................................................................................... 129
7.5-Classificação dos Lípidos .................................................................................................... 130
7.6 Metabolismo dos Ácidos gordos .......................................................................................... 131
7.6.1-Biossintese dos ácidos gordos ......................................................................................... 131
7.6.2-Oxidação dos ácidos gordos .............................................................................................. 132
Corpos cetônicos ......................................................................................................................... 136
7.7.Valor Nutritivo dos Lípidos ................................................................................................. 137
8. Bibliografias ............................................................................................................................ 139
3
0.Introdução
A disciplina de Bioquímica é leccionada no curso de Licenciatura em Ensino de Biologia na

Universidade Pedagógica.
A Bioquímica inicia e termina no 2o semestre do 2o Ano e destina-se ao fornecimento de
conhecimentos que permitam a posterior compreensão das disciplinas subsequentes e da natureza
química da célula.
Os fundamentos químicos da célula e a Bioquímica desta e de sistemas que ela forma,
constituem a base indispensável para compreensão da função, fenómenos e processos químico -
fisiológicos que se processam na célula durante as actividades metabólicas. Assim, esta
disciplina constitui-se como interdisciplinar. No processo de aprendizagem da Didáctica de
Biologia, conhecimentos da Bioquímica são particularmente interessantes; pois, eles são de
aplicação prática no quotidiano do aluno e das comunidades.
Os graduados pela UP poderão também intervir no Ensino Tecnico Professional.
A organização das matérias, a inclusão de aulas práticas, as visitas à unidades de produção, etc.,
são elementos que conferem ao graduado bases sólidas de Bioquímica e da sua aplicabilidade na
vida prática.
0.1.Competências
-Discute assuntos relacionados com a vida das comunidades recorrendo aos conhecimentos de
bioquímica
-Realiza pequenas experiências, interpreta resultados obtidos e apresenta-os de diferentes formas.
-Interpreta e apresenta vários fenómenos, físicos e químicos , processos do metabólicos que
ocorrem nos programas de ensino escolar
-Estabelece a relação entre os fenómenos biológicos, seres vivos
-Domina de metodologias bioquímicas laboratoriais para a determinação qualitativa e
quantitativa dos nutrientes na alimentação do Homem e dos animais.
-Visa melhorar a qualidade da nutrição humana, sobretudo no que diz respeito às dieta
0.3.Objectivos
4
No fim da Cadeira o estudante deve:

- Conhecer a composição básica da célula
-Conhecer o valor nutritivo dos alimentos,
-Conhecer a natureza química da célula e dos seus constituintes
-Conhecer os principais processos das alterações Bioquímicas consequente às variações de
factores externos e internos (To C, pH, doenças tóxicos, perturbações metabólicas e de produtos
fisiológicos)
- Conhecer e relacionar os conceitos e leis fundamentais da Física e da Química para a obtenção
de uma base analógica dos fenómenos bioquímicos,
-Ser capaz de desenvolver experiências simples para demonstração e resolução de problemas
bioquímicos nas escolas
0.4 .Visão Geral dos conteúdos
Unidade Tema/ Conteúdo Carga horária

Contacto Estudo
1 Introdução 10 10
1-Introdução ao estudo de Bioquímica
1.1.Conceito de Bioquímica
1.2 Objecto e Métodos de estudo em Bioquímica
1.3.Interdisciplinaridade na Ciência Biológica
1.4. Vista geral sobre a História da Bioquímica
1.5.Água: o meio da vida
1.6.Exercicios de Aplicação
2 Aminoácidos 20 10
2.1. Conceito de Aminoacidos

2.2.Importância de Aminoácidos
2.3. Características dos Aminoácidos
2.4.Classificação dos Aminoácidos
2.5. Ligação Péptica
2.6.Biossintese de alguns Aminoácidos
2.6.1 Desaminação dos Aminoácidos .
5
2.7. Exercícios de aplicação
3 10 10
Proteinas
3.1- Importância de Proteínas
3.2-Características das Proteínas
3.3- Funções das Proteínas

3.4-Principais Fontes das Proteínas
3.5-Classificação das Proteínas
3.6- Níveis estruturais das Proteínas
3.7-Biossíntese das Proteínas

3.7.1-Importância de Ácidos Nucléicos na biossíntese
das Proteínas
3.7.2- Reacções da Biossintese de Proteínas
4 Enzimas como proteínas Especificas 10 10

4- Enzimas
4.1- Importância de enzima
4.2- Especificidade de Enzimática
4.3-Classificação das Enzimas
4.4- Estrutura e funcionamento das enzimas
4.5-Cinética Enzimática
-Factores que afectam a cinética enzimática
4.6-Regulação enzimática
4.6.1- Inibição Enzimática
4.6.2-Enzimas Alostéricas
5 Bioenergética 10 10
5- Bioenergéticas
5.1-Conceitos Básicos
5.2-Importância da oxidação biológica
5.3- Características da oxidação biológica
5.4-Passos da oxidação Biológica
6
5.5- Valor Energético dos alimentos Rendimento

energético consoante o tipo e a intensidade de
actividade
6 Glúcidos 10 10
6-Glúcidos
6.1-Importância dos Glícidos
6.2-Distribuição dos Glícidos na natureza
6.3- Classificação dos Glícidos
6.4-Características dos Glícidos

6.5-Metabolismo dos Glícidos
6.6-Valor Nutritivo dos Glícidos
7 10 10
7.Lípidos
7.1- Importância dos Lípidos
7.2-Principais Fontes dos Lípidos
7.3- Estrutura e características dos Lípidos
7.4-Classificação dos Lípidos
7.5 Metabolismo dos Ácidos gordos

7.5.1-Biossintese dos ácidos gordos
7.5.2-Oxidação dos ácidos gordos
7.6.Valor Nutritivo dos Lípidos
Total 80 70
150
7
Unidade-1: Introdução ao estudo de Bioquímica
Objectivos da Unidade.
No Fim da Unidade os Estudantes de ser capazes de

 Definir o conceito de Bioquímica
 Relacionar a bioquímica com outras cadeiras
 Descrever o objecto de estudo da Bioquímica
 Conhecer a sua Historia
1.1.Definição do conceito da Bioquímica
Bioquímica(bios«vida»+ kymos«líquido ou química») Ciência, que estuda a organização

bioquímica da célula e o seu funcionamento, o metabolismo celular.
A Bioquímica estuda as estruturas moleculares, os mecanismos e os processos químicos

responsáveis pela vida.
A Bioquímica pode ser definida como o estudo da química de organismos vivos e da química
relacionada com estes. Forma uma ponte entre a Biologia e a Química pois estuda como
complexas reacções e estruturas químicas originam vida e processos relacionados com a vida.
É considerada por vezes um ramo híbrido da Química Orgânica, especializado nos processos
químicos que ocorrem nos organismos vivos, mas na realidade a Bioquímica não pode ser
considerada um ramo de apenas a Biologia ou da Química - a Bioquímica incorpora todas as
interacções existentes da menor molécula biológica à maior célula existente.
Para realizar as suas funções, os seres vivos dependem da capacidade de obter, transformar,
armazenar e utilizar energia. Sem energia ocorre a perda da vitalidade e a morte celular.
A maioria dos constituintes moleculares apresenta formas tridimensionais que executam
inúmeras reacções químicas entre si para manter e perpetuar a vida.
8
Em bioquímica, a estrutura, a organização e as actividades potenciais dessas moléculas são

examinadas na tentativa de elucidar que aspectos promovem as indispensáveis contribuições à
manutenção da vida.
Metabolismo celular é o conjunto de transformações bioquímicas que ocorre na célula.
A via metabólica é a unidade funcional elementar do Metabolismo celular.
Apesar da grande diversidade dos processos bioquímicos que envolvem a integração funcional
de milhões de moléculas para manter e perpetuar a vida, a ordem biológica é conservada por
vários processos:
(1) síntese de biomoléculas,
(2) transporte de iões e moléculas através das membranas biológicas,
(3) produção de energia e movimento e
(4) remoção de produtos metabólicos de excreção e substâncias tóxicas.
As reacções celulares, conhecidas colectivamente como metabolismo, resultam de actividades

altamente coordenadas. Os tipos mais comuns de reacções encontradas nos processos
bioquímicos são:
(1)substituição nucleófila,
(2) eliminação,
(3) adição,
(4) isomerização e
(5) oxidação e redução.
Os seres vivos são formados por uma grande variedade de moléculas, tais como: carboidratos,
lipídeos, proteínas, ácidos nucléicos e compostos relacionados. Além dessas, outras substâncias
estão presentes em pequenas quantidades: vitaminas, sais minerais, harmónios, etc.
Muitos desses compostos se caracterizam por um ou mais grupos ácidos ou básicos em suas
moléculas e ocorrem em solução aquosa como espécies ionizadas.
A ionização tem lugar em água, sendo este um pré-requisito para muitas reacções bioquímicas
9
1.2- Objecto e Métodos de estudo em Bioquímica
Bioquímica estuda a estrutura e função de componentes celulares (como enzimas e organelos) e

os processos efectuados por moléculas de diferentes dimensões, como as proteínas, ácidos
nucleicos, glícidos e lípidos, entre outros.
Finalidade de Bioquímica – saber o que ocorre na célula, quando, como, para que finalidade.
Composição química
Glúcidos: COH
Proteínas: CONHS
Lípidos ( COH, COHP, COHS, COHN)
Como diferenciar Glúcidos e Lípidos com composição igual?
Objecto de estudo em Bioquímica é o metabolismo celular possui várias especificidades, as

quais são:
•Dimensões;
•Níveis de organização (celular, subcelulare macromolecular),
•Complexidade;
•Diversidade;
•Eficácia e intensidade;
•Homeóstase e regulação
1.2.1.A Bioquímica pode ser dividida em:
Bioquímica Estática ou Descritiva ( trata da qualidade - composição e as quantidades

percentagens) Estuda as substâncias que compõem o organismo vivo, suas funções e
propriedades.
Bioquímica Dinâmica
(trata da transformação das substâncias em outras)

10
Estuda as reacções e transformações que têm lugar entre os diversos constituintes do bioplasma-
Estuda o metabolismo
Bioquímica Funcional
Investiga os processos baseados na origem de determinados processos vitais.
Bioquímica Aplicada
Dá finalidade de cada substância em transformação.
1.2.2.Métodos de estudo em Bioquímica
O método científico, conjunto de regras básicas, que permitem a um cientista desenvolver uma
experiência, a fim de produzir conhecimento, corrigir ou integrar conhecimentos preexistentes
Elementos do Método Científico: Caracterização, Hipóteses, Experimentação.
Componentes do Método Científico: Observação, Descrição, Previsão, Controle ou validação.

Refutabilidade, Casualidade
Métodos experimentais em Bioquímica
Métodos físicos
→espectrofotométricos
→radiográficos
→radioactivos
→quânticos
Métodos químicos
→hidrólise e análise química
→colorimétricos
Métodos matemáticos→modelação matemática

11
→estatística
→modelos estruturais
biológicos→microscopia→cromatográficos
Métodos bioquímicos→Métodos de sequenciação→Métodos electroforéticos→Métodos de
fluorescência→Métodos enzimológicos.
1.3-Interdisciplinaridade na Ciência Biológica
A Bioquímica é ciência inter e multidisciplinar, na conexão do conhecimento científico biológico

e químico.
Os seres vivos são sistemas:
 abertos.
 complexos.
 organizados.
A Existência dos seres vivos: submete-se às leis da química e da física, explica-se pela sua
organização molecular, depende de novas formas de organização da matéria.
Resulta do aparecimento de novas funções biológicas.
1.3.1.Reflecte-se na múltipla abordagem do objecto de estudo

Bioquímica
 Bioquímica Funcional
 Bioquímica Clínica;
 Bioquímica Ecológica;
 Enzimologia;
 Biologia Molecular;
 Bioquímica Microbiana;
 Endocrinologia;
 Toxicologia;
 Bioinformática
1.3.2.Relação entre a Bioquímica com outras ciências

12
Relação com a Matemática- cálculo de % de composição
Geografia- localização de certas substâncias, sua composição que pela a variação de zona para
zona, da temperatura pode alterar a composição química das substâncias.
Sociologia-explicação de certos problemas endémicos, défices alimentares, carência de

nutrientes etc, a resolução de certos problemas sociais e mais.
Física-variações das propriedades devido à influência de factores físicos.
Na 8ª classe ajuda na resolução de problema sobre a composição química da célula, dos

ossos, etc
Na 9ª classe ajuda a resolver problemas da composição química da célula e metabolismo da

célula, etc
Na 10ª classe- Genética (síntese do DNA, RNA, trancriação/ replicação/ duplicação ) e vários
ciclos biogeoquímicos(na Ecologia)
1.4. Vista geral sobre a História da Bioquímica
Talvez o factor crucial para o surgimento da Bioquímica tenha sido a descoberta da primeira
enzima em 1833, que na época recebeu o nome "diastase" (hoje chamada "amilase"); quem a
descreveu foi Anselme Payen.
Em 1896, Eduard Buchner contribuiu para a Bioquímica descrevendo pela primeira vez um
complexo processo bioquímico fora da célula - a fermentação alcoólica de extractos celulares de
fermento - o que lhe valeu o Prémio Nobel da Química de 1907.
Outro avanço importante na Bioquímica foi a demonstração da natureza proteica das enzimas por
James B. Sumner, um assunto anteriormente controverso, ao conseguir cristalizar primeiro a
enzima urease e, mais tarde, a catalise. A cristalização de proteínas permitiu a aplicação de
técnicas de raios-X para a determinação de estruturas tridimensionais proteicas, algo conseguido
pela primeira vez com a enzima lisozima.
Mais tarde, e após os estudos de Linus Pauling sobre a natureza da ligação química e a estrutura
das hélices alfa proteicas, James Watson, Francis Crick e Maurice Wilkins publicaram a
estrutura tridimensional da dupla hélice do DNA.
13
Embora o termo "bioquímica" tenha sido usado pela primeira vez em 1882, é mais aceito que a
criação formal deste termo tenha ocorrido em 1903 pelo químico alemão Carl Neuberg
Anteriormente essa área de ciência era denominada "química fisiológica".
Desde a metade do século XX em diante, a bioquímica avançou muito; esse avanço foi possível
graças ao desenvolvimento de novas técnicas como a cromatografia, difracção de raio X,
espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN), microscopia electrónica e simulação da
dinâmica molecular. Estas técnicas permitiram a descoberta e análise detalhada de moléculas e
vias metabólicas celulares, que possibilitaram, por exemplo, elucidar a glicólise ou o ciclo de
Krebs (ciclo do ácido cítrico).
Hoje, os resultados e princípios bioquímicos são empregados em muitas outras áreas que vão da
genética à biologia molecular, da agricultura à medicina
1.5.Água: o meio da vida
A água compõe a maior parte da massa corporal do ser humano. É o solvente biológico ideal.
A capacidade solvente inclui iões (ex.: Na+, K+ e Cl−), açúcares e muitos aminoácidos.
Sua incapacidade para dissolver algumas substâncias como lipídeos e alguns aminoácidos,
permite a formação de estruturas supramoleculares (ex.: membranas) e numerosos processos
bioquímicos (ex.: dobramento proteico).
Nela estão dissolvidas ou suspensas as moléculas e partículas necessárias para o bom

funcionamento celular. Reagentes e produtos de reacções metabólicas, nutrientes, assim como
produtos de excreção, dependem da água para o transporte no interior das células e entre as
células.
Duas propriedades da água são especialmente importantes para a existência dos seres vivos:
• A água é uma molécula polar. A molécula de água é não-linear com distribuição da carga de
forma assimétrica.
• A água é altamente coesiva. As moléculas de água interagem entre si por meio de pontes de
hidrogénio.
A natureza altamente coesiva da água afecta as interacções entre as moléculas em solução
aquosa.
14
1.5.1.Estrutura da água
A água é uma molécula dipolar formada por dois átomos de hidrogénio ligados a um átomo de
oxigénio. Cada átomo de Hidrogénio possui uma carga eléctrica parcial positiva (δ+) e o átomo
de oxigénio, carga eléctrica parcial negativa (δ−). Assim, o compartilhamento dos electrões entre
H e O é desigual, o que acarreta o surgimento de dois dipólos eléctricos na molécula de água; um
para cada ligação H−O. O ângulo de ligação entre os hidrogénios e o oxigénio (H−O−H) é
104,3°, tornando a molécula electricamente assimétrica e produzindo dipólos eléctricos .
Ao se aproximarem, as moléculas de água interagem, pois a carga eléctrica parcial positiva do

hidrogénio de uma molécula atrai a carga eléctrica parcial negativa do oxigénio de outra
molécula de água adjacente, resultando em um atracão electrostática denominada ponte de
hidrogénio. Quatro moléculas de água podem interagir produzindo uma estrutura quase
tetraédrica estabilizada por pontes de hidrogénio.
PROPRIEDADES DA ÁGUA
15
SOLVENTE UNIVERSAL
A água dissolve vários tipos de substâncias polares e iônicas (hidrofílicas), como vários sais e
açúcar, e facilita sua interação química, que ajuda metabolismos complexos.
ALTO CALOR ESPECÍFICO

Calor específico é definido como a quantidade de calor que um grama de uma substância precisa
absorver para aumentar sua temperatura em 1°C sem que haja mudança de estado físico. Devido
ao alto calor específico da água, seres vivos não sofrem variações bruscas de temperatura.
CALOR DE VAPORIZAÇÃO
É a quantidade de calor necessária para que uma substâncias passe de estado líquido para o
estado de vapor. Devido ao elevado calor de vaporização da água, uma superfície se resfria
quando perde água na forma de vapor
CAPILARIDADE
Quando a extremidade de um tubo fino de paredes hidrófilas é mergulhada na água, as moléculas
dessa substância literalmente “sobem pelas paredes” internas do tubo, graças a coesão e a adesão
entre as moléculas de água.
1.5.2.FUNÇÕES DA ÁGUA
TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS
 A presença de água permite a difusão nos seres mais primitivos.
 Organismos mais evoluídos apresentam sistemas circulatórios ( hemolinfa, sangue e seiva
vegetal).
 A urina é uma maneira de eliminar toxinas.
 As células apresentam-se em estado colóidal (rico em água) o que facilita transporte de
substâncias.
FACILITA REAÇÕES QUÍMICAS

 Reações químicas ocorrem mais facilmente com os reagentes em estado de solução.
 Em algumas reações químicas a união entre moléculas ocorre com formação de água
como produto (síntese por desidratação).
16
 Reações de quebra de moléculas em que a água participa como reagente são denominadas
reações de hidrólise.
TERMORREGULAÇÃO
 Seres vivos só podem existir em uma estreita faixa de temperatura.
 A água evita variações bruscas de temperatura dos organismos.
A transpiração diminui a temperatura corporal de mamíferos
LUBRIFICANTE
 Nas articulações e entre os órgãos a água exerce um papel lubrificante para diminuir o
atrito entre essas regiões.
 A lágrima diminui o atrito das pálpebras sobre o globo ocular.
 A saliva facilita a deglutição dos alimentos.
1.6.Exercicios de Aplicação
1. Define o Conceito de Bioquímica

a) Qual o objecto de Estudo de Bioquímica
b)Estabeleça a sua relerão com a Sociologia
c) Qual a base de surgimento da Bioquímica como ciência Independente.
2- Menciona duas propriedades da água que são especialmente importantes para a existência dos
seres vivos.
a) Descreva a estrutura de agua
b) Por que a agua é um solvente universal nos seres vivos?
c) Qual o Ph de agua nos seres vivos?
d) Como se comprova a existência de agua nos seres vivos
e) Menciona a importância de agua para seres vivos.
17
Unidade -II Aminoácidos
Objectivos da Unidade
 Descrever as propriedades dos aminoácidos encontrados nas proteínas.

 Identificar os seguintes agrupamentos químicos nas cadeias laterais dos aminoácidos:
hidrofóbicos, alcoólicos, ácidos, básicos e amidas.
 Descrever a dissociação dos aminoácidos em função da variação do pH.
 Interpretar a curva de dissociação de um aminoácido neutro, de um aminoácido ácido e
de um aminoácido básico.
 Representar uma ligação peptídica entre dois aminoácidos.
 Descrever o Metabolismos de aminoácidos
2.1.Definação Conceito de Aminoácidos

Os aminoácidos, também denominados de peptídeos, representam a menor unidade elementar na
constituição de uma proteína. Estruturalmente são formados por um grupamento carboxila
(COOH), um grupamento amina (NH2) e radical que determina um dos vinte tipos de
aminoácidos.
Estrutura Geral
 Aminoácidos mais importantes sãos os α.

 Apresentam carbono assimétrico
 Apresentam :
-Um grupo amina: -NH2
-Um grupo carboxila: –COOH
-Um hidrogênio –H
-Uma cadeia lateral –R (determina a identidade de um AA específico).
O carbono α é um centro quiral (opticamnte ativo)

18
 Formam dois esterioisômeros: L e D

L  Levorrotatório (esquerda)
D  Destrorrotatório (direita)
 Observações importantes:
Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereisômeros
Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos de parede
celular bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica.
2.2.Importância de Aminoácidos
• Estrutura da célula.
• Hormonais.
• Receptores de proteínas e hormonais.
• Transporte de metabólicos e iões.
• Actividade enzimática.
• Imunidade.
• Gliconeogenese no jejum e diabetes.
2.3. Características dos Aminoácidos
 São as unidades fundamentais das proteínas.

 Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20
aminoácidos.
 Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais,
que só aparecem em alguns tipos de proteínas
2.3.1.Propriedades Físicas
• São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;

• Incolores;
• A maioria apresentam sabor adocicado;
19
• Alguns insípidos;
• E outros amargos;
• Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam solubilidade
variável;
• Insolúveis em solventes orgânicos;
• Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
2.3.2.Propriedades Químicas
• Característica ácida (presença do grupo carboxila);

• Característica básica (presença do grupo amino);
• Interação intramolecular, originando um "sal interno":
• Insolúveis em solventes orgânicos

• PF e PE altos (características dos sais)
• Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais :
20
Curva de titulação de um Aminoácido
 Ao titularmos um aminoácido monoamino e monocarboxílico, temos o seguinte

comportamento:
 Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente protonado
 Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-]
 Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto Isoelétrico = Íon Dipolar ou "Zwitterion".
 Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-]
 Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente desprotonado
De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se
que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa
a liberar íons H+ para o meio, formando água.
COOH COO-
H- C - NH3+ + OH- H- C - NH3+
R pK1 R
íon dipolar
21
• Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo

NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .
COO- H2O
COO-
H-C-NH3+ + OH- H-C-NH2
R pK2 R
íon dipolar
COO
COOH COO--
COO COO-
H
H-- C
C - NH3+
- NH H
H--C
C-NH
NH3 3
+ H
H--C
C-NH
NH22
CH
CH3 3 pK
pK1 CH
CH3 pK2 CH
CH3
3
Região de Região de
tamponamento tamponamento
devida ao devida ao
grupo -COOH grupo -NH2
COOH COO- COO-

+ H N - C -H +H N - C- H H2N- C- H
3 3
R pK 1 R pK2 R
A+ Forma A-
Isoelétrica
Ponto Isoelétrico
• É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual no de cargas positivas e

negativas
• Encontra-se eletricamente neutro íon dipolar ou zwitterion
• O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK
anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.
22
23
Importância
As enzimas actuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das reacções por
meio da diminuição de suas energias de activação, mantendo, entretanto, invariável o seu
equilíbrio químico.
A ligação da enzima com o substrato se dá em uma região pequena e definida da molécula
denominado sítio ou centro activo.
24
A integridade da molécula enzimática proteica é necessária para a manutenção deste sítio activo,
ou seja, para a acção catalítica.
2.4-Classificação dos Aminoácidos
A- Quanto a Nutrição
 Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
 Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 a 12
AAs encontrados em suas proteínas.
Não Essenciais Essenciais

Glicina Alanina Serina Cisteína Tirosina Fenilalanina Valina
Arginina Triptofano
Ácido aspártico Ácido glutâmico Histidina Treonina Lisina Leucina
Asparagina Isolucina
Glutamina Prolina Metionina
25
É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais.
Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie
estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para
outro.
Ruminantes: sintetizam todos os aas que necessitam devido à simbiose com as bactérias
ruminais ;
Vacas leiteiras de alta produção: resposta favorável à suplementação de determinados aas;
EX: resposta favorável à suplementação com lisina.
Sintomas de Deficiência de Aminoácidos
• AVES:
Triptofano: catarata;
Treonina e Metionina: fígado gordo;
Lisina: Defeitos de emplumagem; atraso sexual (nutrição de frangas de postura).
26
B- QUANTO À NATUREZA DO GRUPO R
• Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano;

• Básicos: lisina, histidina;
• Ácidos: Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico,..
• Ramificados: isoleucina, leucina, valina;
• Sulfurados: metionina, cisteína, cistina;
• Outros : treonina.
C- QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL
• Glucogênicos: (Podem ser transformados em glicose).

Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina.
• Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos).
fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina
• Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos). Leucina
D- Baseada na polaridade dos radicais R:
 Aminoácidos com Radical "R" Apolar ou HIDROFÓBICO. Possuem radical "R"

geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogénio - grupamentos alquila. São
em número de 8: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina,
Triptofano e Valina.
 Aminoácidos nos quais R é POLAR ou HIDROFÍLICO. Possuem radicais "R"

contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São em número de 7: Glicina,
Aspargina, Cistina, Glutamina, Serina, Tirosina e Treonina;
E-Baseada na polaridade dos radicais R:

27
 Aminoácidos carregados positivamente ( C/ R POSITIVO). São diamino e

monocarboxílicos : Aspargina, Histidina e Lisina.
 Aminoácidos carregados negativamente (c/R NEGATIVO).

São monoamino e dicarboxílicos: Ácido Aspártico, Ácido glutâmico, Hidroxilisina,
Hidroxiprolina e Beta alanina.
28
2.5- Ligação Peptídica
A ligação entre cada dois aminoácidos consecutivos de uma cadeia polipeptidica-

ligação peptidica, é formada por eliminação de uma molécula de agua entre o
grupo OH de um aa e um H do grupo amina do aminoácido seguinte.
AS PROTEÍNAS SÃO FEITAS POR DEZENAS OU CENTENAS DE AMINOÁCIDOS

LIGADOS POR LIGAÇÕES PEPTÍDICAS (ENTRE AMINOÁCIDOS).
QUANDO DIGERIMOS AS PROTEÍNAS QUEBRAMOS AS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS E
USAMOS OS AMINOÁCIDOS
Formação de ligação peptídica por condensação

29
Cadeia peptídica c/ SENTIDO extremidades convenção ponta amínica início da cadeia

peptídica.
30
2.6-Biossintese de alguns Aminoácidos
TRANSAMINAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
Em muitas reações das aminotransferases, o a-cetoglutarato é o receptor do grupo amino. O

piridoxal fosfato (PLP) é o co-fator de todas as aminotransferases
31
• A glutamato desidrogenase do fígado de mamíferos tem a capacidade incomum

• de poder empregar tanto o NAD+ como o NADP+ como co-fator. A glutamato
desidrogenase dos vegetais e dos microrganismos são, em geral, específicas para um ou
para outro. A enzima dos mamíferos é regulada alostericamente por ADP ou GTP.
• Além da glutamina e glutamato, serina e treonina podem ser desaminados para a-
cetoácidos
A glutamina transporta a amônia na corrente sanguínea
Amino ácidos glicogénios:

• succinil-CoA,
• Degradados em precursores de
• glicose, como piruvato, acetoglutarato,
• fumarato, oxalacetato.
32
• Aminoácidos cetogênicos são

• degradados a acetil-CoA ou
• acetoacetato e são convertidos em
• ácidos graxos ou corpos cetônicos.
Transaminação Principal processo de remoção do nitrogénio dos aminoácidos

a-cetoglutarato glutamato Excepto lisina e treonina Enzimas Transaminases ou
aminotransferases. Agem na degradação e síntese
33
• PIRIDOXAL FOSFATO,
O GRUPO PROSTÉTICO DAS AMINOTRANSFERASES
O piridoxal fosfato (PLP) e a sua forma aminada, a piridoxamina fosfato, são as coenzimas
firmemente ligadas nas aminotransferases
34
• O piridoxal fosfato está ligado à enzima por interacções não covalentes muito fortes e
pela formação de uma base de Schiff, envolvendo um resíduo de lisina no sítio activo
2.7. Exercícios de aplicação
1. Quais são as características comuns a todos os aminoácidos?

2. . O que são "zwitterions"?
35
3. Que parte dos aminoácidos podem liberar H+ para a acção tamponante dos aminoácidos?
4. O que representa o ponto isoeléctrico da curva de titulação dos aminoácidos ?
5. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas ?
Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos?
6. Qual a importância da transformação de glutamato para glutamina na síntese de aminoácidos ?
7. De onde derivam-se os aminoácidos sintetizados ?
8. Identifique os grupos derivados de cada intermediário do ciclo do ácido cítrico citado:
· a-cetoglutarato;
· 3-fosfoglicerato;
· oxaloacetato;
· piruvato.
9. Como se dá a regulação do metabolismo do nitrogênio ?
10. O que é e onde entra o PRPP na síntese de aminoácidos ?
11. Como o a-cetoglutarato e o succinil-CoA participam na recuperação de purinas e
pirimidinas?
12. O que é a gota , como é causada e como pode ser tratada ? Explique cada mecanismo .
13. Com várias vias em comum, como se dá a regulação diferenciada da biossínetse dos
diferentes aminoácidos?
14.Escrever a fórmula de um aminoácido.
15. Dar exemplos de:

a. aminoácido com um grupo amino e dois grupos carboxílicos
b. aminoácido com um grupo carboxílico e dois grupos aminos.
I.Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido.
16.Analisando o radical R, classificar os aminoácidos em polares e apolares. Entre os polares,

citar aqueles que, em pH 7, apresentam radical com carga negativa (aminoácidos ácidos), carga
positiva (aminoácidos básicos) e carga nula (polares sem carga)
17. Esquematizar a ligação peptídica.

36
Unidade III Proteínas

Objectivos da Unidade
Definir o conceito de Proteínas

Descrever as importância de proteínas
Caracterizar os diferentes níveis estruturais das proteínas e descrever as forças responsáveis
pelos mesmos.
Caracterizar a desnaturação proteica como uma modificação das propriedades
físicas, químicas e biológicas das proteínas.
Descrever a estrutura, as propriedades e as funções das proteínas globulares e fibrosas.
Aplicar as Técnicas de Identificação de proteínas
3.1-Conceito de Proteínas
São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da
condensação de moléculas de α- aminoácidos através de ligações peptídicas.
R – CO.NH – R
3.2- Importância de Proteínas
Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja,
aceleram ou retardam reacções bioquímicas que ocorrem nas células.
Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reacção ou substância em
que actuam.
Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se
encaixam perfeitamente na substância ou reacção que sofrerá sua acção
Função Hormonal – Muitos harmónios são, na verdade, proteínas especializadas na função de
estimular ou inibir a actividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do
metabolismo, ex. o harmónio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a
manutenção da taxa de glicemia.
37
Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre

fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam activamente substâncias. A hemoglobina é
uma proteína que transporta oxigénio dos alvéolos para os tecidos e gás carbónico dos tecidos
para os pulmões.
Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na
identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas
"estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção
de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-
se quimicamente aos antígenos com o objectivo de neutralizá-los (há especificidade
entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a
sua formação).
Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos
os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de
aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas.
Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas
denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos,
como bactérias, têm a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do
processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode
ser substituída por outra.
Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo
e a caseína do leite.
Coagulação sanguínea - vários são os factores da coagulação que possuem natureza
proteica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica
3.2-Características das Proteínas
Propriedades das Proteínas
• Compostos sem odor e sabor

• Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos reagem tanto com ácidos minerais como
com bases minerais.
38
• Formam Zwitterion – é o ponto isoeléctrico das proteínas, ou seja quando as cargas

positivas e negativas se igualam
• Precipitam com iões – quando em solução, podem combinar com iões positivos e
negativos (ácidos e bases), formando precipitados.
• Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente alcalino são

tratadas com soluções diluídas de iões cúpricos, com aparecimento de cor que varia de
rosa a púrpura. Esta reacção é muito usada para determinação qualitativa e quantitativa de
proteínas.
• Hidratação de proteínas- tem facilidade de se combinar com a água, pois todas as
reações biológicas se processam em meio aquoso.
• Viscosidade – as soluções de proteínas varia muito, depende da concentração das
soluções e da estrutura molecular da proteína. As fibrosas tem maior viscosidade que as
globulares.
• Desnaturação - é a insolubilização das proteínas que ocorre quando as mesmas são
submetidas a tratamento de aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios
X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.
3.4-Principais Fontes das Proteínas
Proteínas de Origem Animal
Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante

formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas.
Classificação das proteínas da carne quanto a função:
1-miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total.

2- Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total.
3- sistema muscular involuntário – coração.
Obs:Os mesmos tipos estão presentes em peixes e aves, porém com teores diferentes
39
. Proteínas Miofibrilares
Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o músculo estriado.

Contém elevado teor de íons cálcio.
A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%.
A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contracção e
descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enriquecimento, à cor e à capacidade de reter água
da carne.
Colágeno
É a fracção principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes.
É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos
animais.
É rica em prolina
Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne.
Por aquecimento em água se transforma em gelatina.
Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro
nem sabor. É rica em arginina
Elastina
É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos
músculos aos ossos.
É rica em lisina
Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.
Proteínas do Leite
• Caseína - é a principal proteína existente no leite fresco (3%). Não coagula pelo calor.
É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal.
Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite.
40
Coagula pela acção da renina, uma enzima encontrada no suco gástrico, e pela acção de
ácidos.
• Lactoalbumina - 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e coagula pelo
calor. Contém alto teor de triptofano.
• Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH.
Proteínas do Ovo
A. Proteínas da clara
- é uma mistura de proteínas , sendo a mais importante ovalbumina (50% das proteínas totais da
clara).
• Tem na molécula grupos _SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados
pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento.
• Conalbumina
• Ovomucoide
• Ovomucina
• Avidina
• Lisozima – enzima que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonella
sp)
B.Proteínas da gema do ovo
A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Sua coloração é devida,

principalmente, à presença de carotenóides.
• Lipovitelina- fosfolipoproteína
• Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína
• Livitina - glicoproteína
• Todas as três têm a propriedade de combinar-se com Fe+3
41
Proteínas Vegetais
1.Proteínas do trigo:
As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, devido a deficiência de aminoácidos
essenciais.
As mais importantes são: gliadina e glutenina.
• Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em álcool metílico, benzóico e fenol.
• Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É insolúvel em água e etanol a frio,
ligeiramente solúvel em etanol a quente e solúvel em soluções alcalinas.
GLÚTEN
O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água.
Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da
massa de pães fermentados. Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer
desnaturação.
È rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas
baixas por longo tempo.
3.5-Classificação das Proteínas
A- Proteínas simples
B- Proteínas conjugadas
C- Proteínas derivadas
Apenas os dois primeiros grupos são encontrados na natureza.
A- Proteínas simples
São proteínas que por hidrólise total resultam aminoácidos como os únicos produtos.
Escleroproteínas – são proteínas simples mais insolúveis, possuem estrutura fibrosa. Ex:
queratina(pele, cabelo) e colágeno (tendões e ligamentos).
Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade:

42
1-Albuminas – solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou alcalinas, coagulam pela

ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactalbumina ( leite), legumitina(ervilhas).
2-Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros. Ex: miosina
(músculo), legumina (ervilhas).
3-Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros,
mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).
4.Prolaminas – encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas
solúvel em a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada).
5. Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes(salmão, sardinha).
6. Histonas – são solúveis em água e soluções diluídas de ácidos e bases. em animais
B- Proteínas Conjugadas
São moléculas mais complexas, onde os aminoácidos estão ligados a substâncias não proteicas,
que são denominadas de grupo prostético .
Classificação de acordo com o grupo prostético:
1-Cromoproteínas – o núcleo prostético é formado de um pigmento:clorofila, riboflavina,

carotenóides, pigmentos biliares e heme.
2-Lipoproteínas – o grupo prostético é um lipídio:lecitina, colesterol.
3.Nucleoproteínas - o grupo prostético são ácidos nucleicos.
4. Glicoproteínas – ou mucoproteínas, são ligadas a carboidratos. Ex: mucina no suco gástrico.
5. Fosfoproteínas – o grupo prostético é o ácido fosfórico.
6. Metaloproteínas - o grupo prostético são metais pesados.
C- Proteínas Derivadas
Definição:
São compostos não encontrados na natureza, porém obtido por degradação intensa de proteínas
simples ou conjugadas pela acção de ácidos, bases ou enzimas.
43
3.6- Níveis estruturais das Proteínas
A. Estrutura primária
Cada cadeia polipeptídica tem uma sequência específica de aminoácidos determinada por
informação genética.
A estrutura primária descreve o número de aminoácidos, a espécie, a sequência (ordem) e a
localização das pontes dissulfeto (cistina) de uma cadeia polipeptídica. A estrutura é estabilizada
pelas ligações peptídicas e pontes dissulfeto. Polipeptídeos com funções e sequências de
aminoácidos similares são denominados homólogos.
O conhecimento das sequências de aminoácidos em proteínas é, importante por várias

razões:
• Compreender como as proteínas realizam suas acções moleculares.
• Compreender os efeitos das mutações resultantes da substituição ou dilecções de um ou mais
aminoácidos nas proteínas.
• Verificar como proteínas similares em diferentes organismos podem contribuir com
informações acerca das vias evolutivas.
• Comparar sequências específicas de proteínas com funções similares em espécies diferentes.
• Identificar a presença de repetições de sequências em diferentes proteínas para agrupá-las em
famílias.
• Estudar da constituição de proteínas desconhecidas.
Actualmente são conhecidas as estruturas primárias de numerosas proteínas. A primeira a ser

determinada foi a insulina (Sanger, 1953) que possui duas cadeias polipeptídicas: cadeia A (21
aminoácidos) e, B (30 aminoácidos) que estão unidas entre si por duas pontes dissulfeto
(Cys−S−S−Cys).
B-Estrutura secundária:
As proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramentos regulares denominados

estruturas secundárias das proteínas. Esta estrutura é estabilizada por pontes de hidrogénio
entre o oxigénio carbonil de uma ligação peptídica e o hidrogénio amida de uma outra
ligação peptídica próxima (−NH⋅⋅⋅⋅O=C−).
44
A presença de numerosas pontes de hidrogénio entre as ligações peptídicas tem grande

significado na estabilização da estrutura secundária.
Existem dois tipos de estruturas secundárias: α −hélice e folha β pregueada.
Fig A Fig B
Fig A - A forma de α-hélice é possível graças à formação de pontes de hidrogénio entre os
grupamentos funcionais dos aminoácidos da ligação peptídica e ao posicionamento contrário dos
grupamentos R.
Fig B – A forma de β-folha pregueada ocorre entre duas cadeias peptídicas dentro da molécula
proteica, resultante entre pontes de hidrogénio entre elas, resultando em um dobramento entre os
aminoácidos sobre si formando um ângulo característico que lembra as folhas pregueadas das
saias das IPCC.
α –Hélice
Na estrutura α-hélice, a molécula polipeptídica se apresenta como uma hélice orientada para a
direita como se estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes de hidrogénio
arranjadas entre os grupos C=O e o H−N das ligações peptídicas. Cada volta da hélice
corresponde a 3,6 resíduos de aminoácidos .
A distância que a hélice aumenta ao longo do eixo por volta é de 54 nm. As cadeias laterais R
dos aminoácidos projectam-se para fora da hélice.
45
Folha β pregueada
A estrutura de folha β pregueada resulta da formação de pontes de hidrogénio entre duas ou mais
cadeias polipeptídicas adjacentes.
As pontes de hidrogénio ocorrem entre os grupos C=O e N–H de ligações peptídicas
pertencentes a cadeias polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia.
Cada segmento polipeptídico individual é denominado folha β. Diferentemente da α−hélice
compacta, as cadeias polipeptídicas da folha β estão quase inteiramente estendidas.
Os segmentos polipeptídicos na folha β pregueada são alinhados no sentido paralelo ou
antiparalelo em relação às cadeias vizinhas:
• Estrutura folhas β paralelas é formada por cadeias polipeptídicas com os N−terminais
alinhados na mesma direção.
• Estrutura folhas β antiparalelas, os N−terminais de cada cadeia polipeptídica estão alinhados
em direções opostas.
Ocasionalmente, misturas de cadeias paralelas e antiparalelas são observadas.
C-Estrutura terciária
A estrutura terciária descreve a conformação específica da cadeia polipeptídica secundária que

resulta numa estrutura mais compacta onde os átomos ocupam posições específicas.
O dobramento proteico é um processo no qual uma molécula não organizada, nascente
(recentemente sintetizada) adquire uma estrutura altamente organizada como consequência de
interacções entre as cadeias laterais presentes na sua estrutura primária.
A estrutura terciária apresenta várias características importantes:
• Muitos polipeptídeos dobram de modo que os resíduos de aminoácidos que estão distantes um
do outro na estrutura primária podem estar próximos na estrutura terciária.
• Devido ao empacotamento eficiente pelo dobramento da cadeia polipeptídica, as proteínas
globulares são compactas. Durante o processo, a maioria das moléculas de água são excluídas do
interior da proteína tornando possível interacções entre grupos polares e não −polares.
46
• Algumas cadeias polipeptídicas dobram-se em duas ou mais regiões compactas conectadas por
um segmento flexível de cadeia polipeptídica. Essas unidades globulares compactas, chamadas
domínios, são formadas por 30 a 400 resíduos de aminoácidos.
Dominios são segmentos estruturalmente independentes que têm funções específicas. Por
exemplo, o receptor proteico CD4, que permite a ligação do vírus da imunodeficiência humana
(HIV) com a célula do hospedeiro, é formado por quatro domínios similares de
aproximadamente 100 aminoácidos cada.
As pequenas proteínas possuem, geralmente, apenas um domínio.
A estrutura terciária tridimensional das proteínas é estabilizada por interacções entre as
cadeias laterais:
1. Interacções hidrofóbicas.
São as forças não-covalentes mais importantes para a estabilidade da estrutura enovelada. As

interacções são resultantes da tendência das cadeias laterais hidrofóbicas – presentes na alanina,
isoleucina, leucina, fenilalanina e valina – de serem atraídas umas pelas outras para agruparem-
se em áreas específicas e definidas para minimizar seus contactos com a água.
Quando circundados por moléculas de água, os grupos hidrofóbicos são induzidos a juntarem-se
para ocupar o menor volume possível.
Assim, as moléculas de água altamente ordenadas são liberadas do interior, aumentando a
desordem do sistema (entropia). O aumento da entropia é termodinamicamente favorável e dirige
o dobramento proteico.
2.Interações electrostáticas (ligações iónicas).
Grupos carregados positivamente como os grupos ε-amino, ( − NH3+ ), nas cadeias laterais de
resíduos de lisina podem interagir com grupos carregados negativamente, como o grupo
carboxila (−COO−) do ácido glutâmico ou ácido aspártico. Cerca de dois terços dos resíduos de
aminoácidos com cargas nas proteínas formam pares iónicos (ou pontes salinas: associação de
dois grupos iónicos de cargas opostas).
47
3.Ligações covalentes.
O único tipo de ligação covalente presente na manutenção da estrutura terciária é a ponte

dissulfeto formada de dois grupos sulfidrila de cadeias laterais de duas cisteínas (Cys−S−S−Cys)
para produzir uma cistina.
As pontes dissulfeto separadas uma da outra na estrutura primária (intracadeia) ou entre duas
cadeias polipeptídicas (intercadeias) formam-se à medida que a proteína se dobra para adquirir a
sua conformação nativa.
No meio extracelular, essas ligações protegem parcialmente a estrutura das proteínas de

modificações adversas de pH e das concentrações de sais. As proteínas intracelulares raramente
contêm pontes dissulfeto devido às altas concentrações citoplasmáticas de agentes redutores.
1. Pontes de hidrogênio.
Grande número de pontes hidrogénio é formado no interior e na superfície das proteínas (são
pontes diferentes daquelas envolvidas na manutenção de α−hélice ou folha β pregueada). Além
de formar pontes de hidrogénio entre si, os grupos polares das cadeias laterais dos aminoácidos
podem interagir com a água ou com o esqueleto polipeptídico.
As pontes de hidrogénio contribuem moderadamente para direccionar o enovelamento.
2. Forças de van der Waals.
É uma força de atracção inespecífica que ocorre quando dois átomos quaisquer estão próximos.
Podem existir entre unidades de fenilalanina e tirosina próximas umas das outras ou entre
resíduos vizinhos de serina.
As forças de van der Waals são também proeminentes entre as cadeias laterais envolvidas nas
interacções hidrofóbicas. Apesar dessas forças serem comparativamente fracas.
48
Estrutura terciária final da mioglobina, uma proteína formada por apenas uma cadeia peptídica.
(Adaptado de Devlin, T.M., 1999).
D. Estrutura quaternária
Muitas proteínas são multiméricas, ou seja, são compostas por por duas ou mais cadeias
poliptídicas. As cadeias individuais de polipeptídeos − chamadas protômeros ou subunidades –
estão associadas por interações não−covalentes: efeitos hidrofóbicos, pontes de hidrogénio e
interacções eletrostáticas. O arranjo espacial das subunidades é conhecido como estrutura
quaternária das proteínas. As proteínas multiméricas em que algumas ou todas as subunidades
são idênticas, denominam-se oligômeros. Os oligômeros são compostos de protômeros, que
podem consistir de uma ou mais subunidades. Grande quantidade de proteínas oligoméricas
contêm duas ou quatro subunidades protoméricas, e são chamadas de diméricas ou tetraméricas,
respectivamente.
Existem várias razões para a existência de proteínas multissubunidades:
• A síntese isolada de subunidades é mais eficiente que aumentos de tamanho da cadeia

polipeptídica única.
49
• Em complexos supramoleculares como as fibrilas do colágeno, a reposição de pequenos

componentes defeituosos é um processo mais eficiente.
• As interacções complexas de múltiplas subunidades ajudam a regular as funções protéicas.
Um exemplo de estrutura quaternária é a hemoglobina formada por quatro subunidades, ligadas
entre si numa configuração específica (oligômero). Cada uma das subunidades é caracterizada
por sua própria estrutura secundária e terciária. As interacções dos polipeptídeos ocorrem entre
os grupos desprotegidos que não participam do enovelamento da cadeia (estrutura terciária) (ver
Proteínas globulares).
Por outro lado, a enzima α−quimotripsina não possui estrutura quaternária apesar de ser formada
por três cadeias polipeptídicas, já que essas subunidades estão unidas entre si por
ligações covalentes.
Desnaturação e renaturação
A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas

(estrutura secundária, terciária e quaternária) sem romper as ligações peptídicas (estrutura
primária).
Como a estrutura tridimensional específica das proteínas é fundamental para o exercício de suas
funções, alterações estruturais provocadas pela desnaturação ocasionam a perda parcial ou
completa das suas funções biológicas.
50
Muitas vezes, em condições fisiológicas, as proteínas recuperam a conformação nativa e

restauram atividade biológica quando o agente desnaturante é removido em processo
denominado renaturação.
A desnaturação ocorre nas seguintes condições:
A-Ácidos e bases fortes.
Modificações no pH resultam em alterações no estado iónico de cadeias laterais das proteínas,

que modificam as pontes de hidrogénio e as pontes salinas (associação de grupos iónicos de
proteínas de carga oposta). Muitas proteínas tornam-se insolúveis e precipitam na solução.
B-Solventes orgânicos.
Solventes orgânicos solúveis em água como o etanol, interferem com as interacções hidrofóbicas
por sua interacção com os grupos R não−polares e forma pontes de hidrogénio com a água e
grupos proteicos polares.
Os solventes não-polares também rompem interacções hidrofóbicas.
C-Detergentes.
As moléculas anfipáticas interferem com as interacções hidrofóbicas e podem desenrolar as

cadeias polipeptídicas.
D-Agentes redutores.
Em presença de reagentes como a uréia e β−mercaptoetanol ocorre a conversão das pontes

dissulfeto em grupos sulfidrílicos. A uréia rompe pontes de hidrogênio e interações
hidrofóbicas.
51
E-Concentração de sais.
A ligação de íons salinos a grupos ionizáveis das proteínas enfraquecem as interações entre
grupos de cargas opostas da molécula protéica. As moléculas de água solvatam os grupos
protéicos. Com a adição de grandes quantidades de sal às proteínas em solução, formam-se
precipitados. As moléculas de água competem pelo sal adicionado tornando a quantidade de
solvente muito pequena e, com isso, promovendo a agregação de moléculas
protéicas e a sua precipitação. Esse efeito é chamado salting out.
F-Iões de metais pesados.
Metais pesados como o mercúrio (Hg2+) e chumbo (Pb2+) afectam a estrutura proteica de várias
formas.
Podem romper as pontes salinas pela formação de ligações iónicas com grupos carregados
negativamente. Os metais pesados também se ligam com grupos sulfídricos, um processo que
pode resultar em profundas alterações das estruturas e funções proteicas. Por exemplo, o chumbo
liga-se aos grupos sulfídricos de duas enzimas da via
sintética da hemoglobina causando anemia severa (na anemia o número de eritrócitos ou da
concentração de hemoglobina no sangue estão abaixo dos valores de referência).
H-Alterações na temperatura.
Com o aumento da temperatura, a velocidade de vibração molecular aumenta. Eventualmente,

interacções fracas como as pontes de hidrogénio são rompidas promovendo alterações na
conformação das proteínas.
G-Estresse mecânico.
Agitação e trituração rompem o delicado equilíbrio de forças que mantém a estrutura proteica.
Por exemplo, a espuma formada quando a clara do ovo é batida vigorosamente contém proteína
desnaturada.
52
3.6.1.METODOS DE ANALISE DE AMINOACIDOS E PROTEINAS
A-Teste do biureto
Reagente para o teste do biureto (dissolução de 1,5 g de CuSO4·5H2O + 6 g de NaKC4H4O6·4H2O

− tartarato duplo de sódio e potássio, sal de Rochelle − em cerca de 500 mL de água, adição com
agitação de 300 mL de solução de NaOH a 10% (p/v) e diluição a 1 L com água destilada)
As soluções aquosas de compostos contendo duas ou mais ligações peptídicas (por exemplo,
proteínas) dão origem ao aparecimento de uma cor violeta característica quando tratadas com uma
solução diluída de sulfato de cobre em meio alcalino. O nome do teste vem do composto biureto que
dá uma reacção tipicamente positiva. A cor é devida à formação de um complexo em que o ião cobre
se coordena a quatro átomos de azoto das ligações peptídicas.
O método do biureto, um dos que se usam para a determinação quantitativa de proteínas (para
concentrações finais de proteína entre 0,1 e 2 gL–1), tem como base o desenvolvimento de uma cor
violeta em solução aquosa resultante da reacção da proteína com o reagente mencionado.
1) Colocar 1 mL da solução amostra num tubo de ensaio, adicionar 1 mL do reagente para o teste do
biureto e misturar bem.
2) Observar o eventual aparecimento de uma cor distinta da cor do reagente.
3) Caso não observe mudança, junte mais 1 mL do reagente para o teste do biureto e voltar a misturar
bem a solução e a observar a cor.
POSITIVO: Cor violeta.
B-Teste de Bradford
Reagente de Coomassie (dissolução de 0,1 g de Azul Brilhante de Coomassie G250 em 47,0 g de

etanol, adição de 85,0 g de ácido fosfórico e diluição a 1 L com água destilada);
53
A existência de substâncias corantes que mudam de cor por ligação a determinados tipos de compostos em
solução aquosa permite, em certos casos, a sua detecção e até mesmo a sua quantificação. O Azul Brilhante
de Coomassie G-250 é um destes corantes; a sua ligação a uma proteína em meio ácido conduz a uma
variação no comprimento de onda do máximo de absorção do corante de 465 nm para 595 nm com o
consequente aparecimento de um tom azulado na solução avermelhada.
O método de Bradford é muito utilizado para a determinação quantitativa de proteínas em solução aquosa
numa gama de concentrações cerca de cem vezes mais baixas do que o método do biureto.
1) Colocar num tubo de ensaio 2 mL de reagente de Coomassie.
2) Adicionar 50 μL da solução amostra diluída ao tubo de ensaio que contiver o reagente de Coomassie e
agitar suavemente.
3) Observar a eventual mudança de cor da solução.
POSITIVO: Aparecimento de uma tonalidade azulada.
C-Teste da ninidrina
Reagente: Solução de ninidrina a 2 % (p/v) em etanol a 95 % (v/v);
O teste da ninidrina é um teste geral para aminoácidos, podendo ser usado de uma forma qualitativa, em
geral para detectar a presença de aminoácidos em meios de suporte para cromatografia ou electroforese (ver
Electroforese de Aminoácidos), ou de uma forma quantitativa (por exemplo, para dosear aminoácidos após
separação cromatográfica de hidrolisados proteicos, na determinação da composição em aminoácidos de
proteínas). A reacção dos aminoácidos com a ninidrina origina um composto de cor azulada para todos eles
com excepção da prolina, que dá origem a um composto de cor amarela.
Colocar 2 mL da solução amostra num tubo de ensaio.
Adicionar 1 mL da solução de ninidrina e agitar suavemente
54
No caso de não verificar a formação de um composto corado, aquecer à fervura num banho de água durante
10 segundos (cuidado).
Tomar nota do eventual aparecimento de uma cor.
POSITIVO: Cor azulada para aminoácidos em geral; cor amarela para prolina.
D-Reacção xantoproteica
É um teste para a tirosina e triptofano, ou proteínas que contenham estes aminoácidos baseado na reacção de
nitração dos anéis aromáticos pelo ácido nítrico concentrado.
Adicionar cuidadosamente 1 mL de ácido nítrico concentrado.
No caso de não verificar a formação de um composto corado, aquecer à fervura num banho de água durante
2 minutos.
POSITIVO: Cor amarelada.
E – Teste de Millon
Reagente de Millon (dissolução de 15 g de sulfato de mercúrio (II) em 100 mL de ácido sulfúrico a 15 %

(v/v));
É um teste para compostos contendo monohidroxibenzeno (ou seja, com grupos fenólicos, como é o caso da
tirosina).
Adicionar 5 gotas do reagente de Millon e agitar com cuidado.
Aquecer à fervura num banho de água durante 10 minutos (cuidado!).
Arrefecer o tubo em água corrente e adicionar 5 gotas da solução de nitrito de sódio.
POSITIVO: Cor avermelhada.

55
E- Teste de Hopkin-Cole
• Reagente de Hopkin-Cole (colocação de 10 g de Mg em pó num Erlenmeyer, adição de água até cobrir o

metal, adição com agitação de 250 mL de solução aquosa saturada de ácido oxálico, filtração,
acidificação com ácido acético diluído e diluição a 1 L com água destilada);
É um teste para compostos contendo o grupo indole (ex. triptofano), em que o reagente é o ácido glioxílico
(CHOCOOH) em ácido sulfúrico concentrado.
Adicionar 1 mL do reagente de Hopkin-Cole e agitar (atenção, o reagente contém H2SO4 bastante
concentrado).
Adicionar cuidadosamente e lentamente uma pequena quantidade de ácido sulfúrico concentrado, deixando-
o escorrer pela parede interna do tubo (que deverá estar inclinado a 45º), de modo que se formem duas fases.
Tomar nota do eventual aparecimento de uma cor na zona de junção dos dois líquidos.
POSITIVO: Anel azulado.
F – Teste de Sakaguchi
É um teste para compostos contendo o grupo guanidilo (arginina).

Adicionar 1 mL da solução de hidróxido a 40 % (p/v) e agitar com cuidado.
Adicionar 2 gotas da solução de α-naftol e agitar com cuidado.
Adicionar 5 gotas de água de bromo (na hote, o bromo é tóxico).
POSITIVO: Cor vermelha.
H – Teste do sulfureto de chumbo
É um teste para aminoácidos sulfurados (cisteína) ou proteínas que os contenham.

Adicionar 2 mL da solução de hidróxido de sódio a 40 % (p/v) e agitar com cuidado.
Ferver em banho de água durante 2 minutos (cuidado com as projecções).
56
Arrefecer o tubo em água corrente e depois num banho de água e gelo.

Adicionar 2 gotas da solução de acetato de chumbo e agitar com cuidado.
Tomar nota do eventual aparecimento de um precipitado ténue
.
POSITIVO: Cor acastanhada ou precipidato castanho ténue
3.7-Biossíntese das Proteínas
A síntese começa quando ocorre a transcrição das bases de DNA para RNA. Essa transcrição é o
código genético. O RNAm formado no núcleo passa para o citoplasma, deslocando-se para os
ribossomos. Os RNAt que estão no citoplasma, através de suas moléculas, unem-se ao aa livre
levando até o ribossomo. Lá o anticódon do RNAt reconhece no códon do RNAm o aa, que será
codificado. Assim, ocorrendo sucessivamente, até dar origem a uma proteína.
Núcleo
DNA-RNAm RNA Transcrição Proteínas Tradução
m
• A síntese completa de uma proteína leva de 20 a 60 seg, e o mesmo RNAm pode ser
traduzido por vários ribossomos, que mantêm uma Distância entre si de
aproximadamente 80 nucleotídeos.
• A enzima RNA-polimerase abre a dupla hélice do DNA e inicia a produção de uma

molécula de RNAm, no sentido 5‟  3‟.
• Os nucleotídeos são ligados respeitando a ordem A-U, G-C.
• Ao final da transcrição a RNA-polimerase se desliga do DNA, a molécula de RNAm está
formada e segue para o citoplasma onde será traduzida.
A Transcrição
57
TRANSCRIÇÃO
• Processo pelo qual uma molécula de RNA é sintetizada a partir da informação contida na
seqüência de nucleotídeos de uma molécula de DNA fita dupla.
• A transcrição representa a diversidade e a complexidade da expressão dos genes contidos
em um determinado genoma.
• Enquanto a síntese de DNA deve ser precisa e uniforme, a transcrição reflete o estado
fisiológico da célula e, portanto, é extremamente variável para atender às suas
necessidades.
Características Gerais:
• Complementaridade
• Antiparalelismo ( T = U)
• Síntese 5'  3„
58
• RNA Polimerase (RNAP):

• Funções
 reconhecem e ligam-se
 desnaturam DNA
 mantém estável a dupla fita aberta
 mantém estável DNA:RNA
 terminam síntese
 restauram DNA
• Apenas uma das fitas do DNA é utilizada como molde, portanto, a molécula de RNA
sintetizada é complementar à fita de DNA que lhe deu origem e idêntica à outra fita de
DNA, sendo as timinas substituídas por uracilas
• Em 1960, Hurwitz, Stevens e Weiss descobriram, independentemente, uma enzima
capaz de sintetizar RNA na presença de DNA fita dupla e dos nucleotídeos A, U, C, G.
• Esta enzima foi denominada RNA polimerase.
RNA POLIMERASE
• Reconhece e liga-se a seqüências específicas de DNA;

• Denatura o DNA expondo a seqüência de nucleotídeos a ser copiada;
• Mantém as fitas de DNA separadas na região de síntese;
• Renatura o DNA na região imediatamente posterior à da síntese;
• Sozinha, ou com o auxílio de proteínas específicas, termina a síntese do RNA.
Em eucariotos existem vários subtipos de RNA polimerases envolvidas na síntese de RNAs

específicos:
. RNA polimerase I – localizada no nucléolo e responsável pela síntese do RNA ribossômico
. RNA polimerase II – localizada no nucleoplasma e responsável pela síntese do RNA
mensageiro
. RNA polimerase III – também localizada no nucleoplasma e responsável pela síntese do RNA
transportador
59
Reacção ocorre entre o radical hidroxil da extremidade 3‟ de um ribonucleotídeo e o grupo

fosfato do carbono 5‟ do ribonucleotídeo a ser incorporado
A reacção processa-se no sentido 5‟ 3‟ e a fita de DNA copiada é a de sentido 3‟ 5‟
Diferentemente da DNA polimerase, a RNA polimerase não necessita de um iniciador para
processar a síntese da nova fita
A.INÍCIO
Reconhecimento de sequências específicas no DNA
B. ALONGAMENTO
Incorporação dos ribonucleotídeos
C. TERMINAÇÃO
Sequências no DNA são reconhecidas e a síntese é interrompida
A.INÍCIO DA TRANSCRIÇÃO
O DNA apresenta sequências específicas, denominadas PROMOTORES, que sinalizam

exactamente onde a síntese do RNA deve ser iniciada.
Os promotores são, primeiramente, reconhecidos por factores de transcrição que, ligados ao
DNA, interagem com outros factores, formando um complexo ao qual a RNA polimerase se
associa.
As sequências reguladoras da transcrição podem ser divididas em:
. elementos promotores: sequências de 100 a 200 nucleotídeos próximos ao sítio de início
da transcrição que possuem seqüências consenso TATA denominadas “TATA box”
. elementos “enhancer” ou amplificadores: seqüências pequenas de DNA que podem
ocorrer na região 5‟ do gene. Ativam a expressão do mesmo.
60
B.ALONGAMENTO DA CADEIA
A polimerase desliza ao longo da fita molde extendendo um cadeia de RNA crescente no sentido
5‟ 3‟ através da adição de ribonucleotídeos.
Este processo ocorre até a RNA polimerase encontrar uma seqüência específica no DNA que
determina o término do alongamento.
C.TÉRMINO DA TRANSCRIÇÃO
Quando a RNA polimerase encontra o sítio de terminação na fita molde, ela se desliga do DNA
juntamente com a nova cadeia de RNA sintetizada devido à uma desestabilização do complexo
de transcrição
O desligamento do RNA do sistema provoca a ruptura do complexo de transcrição e as fitas do
DNA são renaturadas
61
C.O PROCESSAMENTO DO RNA

• Os diferentes RNAs sintetizados no processo de transcrição são chamados de transcritos
primários;
• Na maioria das vezes, esses transcritos não representam a molécula madura, ou seja,
aquela cuja sequência e estrutura correspondem à forma final do RNA funcional;
• Esses transcritos necessitam sofrer modificações que fazem parte do processamento do
RNA.
O transcrito primário da molécula de mRNA é também conhecido como pré-mRNA

Este RNA precursor é sintetizado no núcleo e sofre várias alterações transformado-se no que se
chama mRNA maduro ou processado. O RNA maduro é, então, transportado ao citoplasma onde
será traduzido
62
PROCESSAMENTO DO mRNA
Após o início da transcrição da molécula de mRNA é adicionado um resíduo de guanina à sua

extremidade 5‟.
Este resíduo chamado “cap” sofre, então, metilação (adição do radical metil) na posição 7 da
guanina resultando na formação do nucleotídeo 7-metilguanilato.
O “cap” protege a extremidade 5‟ da ação de exonucleases e, também, é utilizado para
reconhecimento, pelo ribossomo, do sítio de início do processo de síntese proteica.
A maioria dos mRNAs possui uma seqüência de resíduos de adenina na sua extremidade 3‟ que é
chamada de cauda poliA e é adicionada à molécula durante a transcrição.
Quando se reconhece a seqüência AAUAAA, altamente conservada e localizada 10 a 30
nucleotídeos “upstream” ao sítio de poliadenilação, é um sinal de que a molécula está
terminando e que deve ser adicionada a cauda poliA à extremidade da mesma.
Após a adição do “cap” 5‟ e da cauda poliA, a molécula de pré-mRNA sofre o processo de
excisão dos introns e junção dos exons, mecanismo conhecido como “splicing” e migra para o
citoplasma da célula.
Os introns apresentam um grau de conservação maior do que os exons além de apresentarem
uma característica muito importante:
Os primeiros e os últimos dois nucleotídeos da extremidade 5‟ e 3‟, GU e AG, são
altamente conservados.
Um transcrito primário pode ser processado de diferentes maneiras sendo que o que é intron para
um mRNA pode ser exon para outro mRNA que provém do mesmo RNA precursor
Esta diferença de processamento pode ser devida à presença de dois ou mais sítios de
poliadenilação e/ou à diferença no processo de “splicing” do pré-mRNA
MOLÉCULAS DE RNA
• RNA mensageiro – carrega a informação copiada do DNA sob a forma de inúmeros

“triplets” cada um especificando um aminoácido
• RNA transportador – decifra o código representado pelo mRNA
• RNA ribossômico – associa-se com uma série de proteínas para formar os ribossomos
63
TRADUÇÃO
Processo que se baseia na sequência do mRNA para determinar e unir os aminoácidos formando,
assim, a proteína.
Cada aminoácido é codificado na seqüência de DNA como um códon contendo uma sequência
de três nucleotídeos.
Moléculas de RNA transportador transferem a informação contida no genoma à uma sequência
de aminoácidos nas proteínas.
RNA TRANSPORTADOR
• Liga-se quimicamente à um aminoácido específico, através da enzima aminoacil –tRNA

sintetase, sendo chamado, desta forma, de aminoacil-tRNA;
• Pareia com a seqüência do codon do mRNA adicionando o aminoácido que carrega à
uma cadeia de peptídeos crescente.
RIBOSSOMOS
A eficiência da tradução se deve, principalmente, à ligação da molécula de mRNA e dos

aminoacil-tRNAs ao maior complexo RNA-proteína da célula – o ribossomo – que direcciona o
crescimento da cadeia polipeptídica
Durante a síntese protéica, o ribossomo se move ao longo da cadeia de mRNA interagindo com
vários factores proteicos e o tRN
64
3.8.Exercícios de Aplicação
1- Define o Conceito das Proteínas
2- Descrever as funções das proteínas
3- Mencionar as características básicas das proteínas
4- Explicar a biossintese das proteínas
5. Definir proteínas globulares e fibrosas. Citar exemplos
6. Definir estrutura primária.
7. Descrever as estruturas regulares - alfa-hélice e conformação beta - que compõem a estrutura
secundária das proteínas globulares.
8. Definir estrutura terciária de proteínas globulares. Esquematizar os tipos de ligações que a
mantêm, indicando os aminoácidos que participam dessas ligações.
9. Definir estrutura quaternária de proteínas globulares. Citar exemplos de proteínas com
estrutura quaternária.
10. Verificar a posição dos radicais polares e apolares de uma proteína em 3. Forneça a reação de
transaminação. Qual a vitamina envolvida? Quais os aminoácidos que não sofrem
transaminação?
11. O que são aminoácidos cetogênicos e glicogênicos?
12.Cite 3 exemplos de cada.
De maneira geral, qual o destino dos carbonos e do nitrogênio dos aminoácidos?
Alanina está sendo sintetizada a partir de seus precursores metabólicos.Com os compostos
abaixo faça uma tabela com duas colunas. A primeira coluna, com os compostos que são
precursores e a segunda, com os compostos que não são precursores da alanina:
- fosfoenol piruvato - glicogênio
- acetil CoA - carbamoil fosfato
- glicose - gliceraldeído-3-fosfato
- malato - malonil CoA
- Ácido palmítico - acetoacetato
65
Unidade IV Enzimas
Objectivos
1.Compreender a sistematização da nomenclatura enzimática.

2. Descrever as classes enzimáticas: hidrolase, transferase, isomerase, liase, ligase e oxirredutase.
3. Descrever a função de coenzimas e co-fatores na biocatálise.
4. Conceituar energia livre de activação e correlacionar com a actividade enzimática.
5. Conceituar sítio activo de uma enzima e correlacionar com actividade enzimática.
6. Conceituar especificidade enzimática e reconhecer sua significação biológica.
7. Descrever o efeito da temperatura e pH sobre a velocidade da reacção enzimática.
8. Descrever o efeito da variação da concentração do substrato na velocidade da reacção
enzimática e indicar o significado do Km.
9. Descrever as semelhanças e diferenças entre inibição enzimática competitiva, não-competitiva
e incompetitiva ao nível de sítio ativo.
10. Descrever a regulação alostérica e seus efeitos.
4.1.Conceito de Enzima
São catalisadores orgânicos que actuam em sistemas biológicos em condições suaves de

temperatura e pH e determinam o perfil de transformações químicas que ocorrem em soluções
aquosas.
Enzimas são proteínas especializadas (com a excepção de um pequeno grupo de RNAs) que têm
como função acelerar reacções químicas, sem alterar a constante de equilíbrio da reacção,
aumentam a velocidade da reacção actuando como um catalisador.
Catalisador. Substância que aumenta a velocidade de uma reacção química sem sofrer qualquer
alteração durante o processo. Não afectam a constante de equilíbrio; diminuem a energia de
activação.
– Cofactor.
Molécula pequena, orgânica ou inorgânica, requerida para que uma apoenzima adquira
actividade:
– Substrato. Molécula sobre a qual actua a enzima;
66
– Isoenzimas. Enzimas que catalisam a mesma reacção.
4.2. Um pouco de História sobre enzimas:
1700: Estudos da digestão de carnes por secreções do estômago.

1833: Payen e Persoz: descobriram a conversão do amido em açúcar pela saliva.
1850: Louis Pasteur concluiu que leveduras catalisam a conversão de açúcares em álcool.
1878: Friedrich Wilhelm Kühne cunha o nome "enzima","en" = dentro e "zyme" = levedura.
1897:Buchner descobriu que extratos de levadura podiam converter o açúcar em álcool, e que
fermentos eram moléculas.
1926:J.B.Sumner cristaliza a primeira proteína, urease, e demonstra que a actividade enzimática
é uma característica de moléculas definidas.
Nomenclatura
– Nome do substrato + Sufixo ase:
Ex: Urease - hidrólise da ureia
4.3. Importância de enzima
As enzimas actuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das reacções por
meio da diminuição de suas energias de activação, mantendo, entretanto, invariável o seu
equilíbrio químico.
-Permite que as reacções ocorrem a baixas temperaturas
As enzimas tem a sua importância na pratica tais como:
• Alimentos
• Rações animais
• Papel e celulose
• Couro
• Têxtil
• Indústria de Cosméticos
• Produtos de Limpeza
• Inativação Enzimática
67
Indústria de azeite :
Aplicação de polygalacturonase e pectinesterase na melhoria de aspectos organolépticos

e estabilidade a longo prazo.
Panificação:
Melhoria de cor, sabor e estrutural através de preparado enzimático que contém alfa-amilase
fúngicas. Actua sobre a farinha de trigo, acelerando o processo de fermentação devido a uma
maior formação de açúcares para o fermento.
INDÚSTRIA DO COURO
• Uma das primeiras partes do processo de transformação de uma pele em couro é a

eliminação dos pêlos que ainda venham agarrados.
• O processo usado até agora envolvia sulfureto de sódio, um químico com um cheiro tão
intenso que era impossível passar por uma fábrica de curtumes sem dar por ela.
• Em alternativa, foi sugerido à indústria que passe a usar enzimas – o mau cheiro
desaparece e a carga poluente dos efluentes é eliminada.
4.4- Especificidade de Enzimática
Enzimas são específicas para o reconhecimento de seus substratos.
Modelo Chave-Fechadura
Emil Fisher, na década de 1950, propôs o modelo chave-fechadura para explicar o

reconhecimento (especificidade) do substrato pela enzima. Nesse modelo, o sítio activo o Centro
68
activo da enzima é pre-formado e tem a forma complementar à molécula do Substrato, de modo

que outras moléculas não teriam acesso a ela.
No entanto, o modelo chave-fechadura não explica a interacção das enzimas com inibidores e
análogos dos substratos .Fig A
Modelo de encaixe induzido
Na década de 1970, Daniel Kosland propôs o modelo de encaixe induzido, no qual o contacto
com a molécula do substrato induz mudanças configuracionais na enzima, que optimizam as
interacções com os resíduos do sítio activo. Esse é o modelo aceito hoje em dia. Fig.B
• Como cada enzima possui uma organização estrutural específica, o seu centro ativo
permite a ligação apenas do seu substrato, trazendo grande especificidade para a catálise
enzimática.
• BAIXA ESPECIFICIDADE: quando essa propriedade existe apenas em relação a tipos
de ligação. Ex.: lipase – que hidrolisa ligações álcool-ácido de quase todos os ésteres
orgânicos.
• ESPECIFICIDADE ABSOLUTA: quando a enzima atua somente sobre um
determinado composto. Ex.: urease – hidrolisa a uréia, porém nenhum de seus derivados
69
ou a tripsina que hidrolisa ligações peptídicas formadas por grupos carboxílicos dos
aminoácidos negativos.
• ESPECIFICIDADE DE GRUPO: enzima é capaz de atuar sobre substratos com uma

ligação química específica, como a leucina-aminopeptidase que catalisa hidrólise de
diferentes ligações peptídicas ou a quimotripsina que hidrolisa ligações formadas por
grupos carboxílicos de metionina, aspargina, glutamina e leucina.
• ESTÉREO ESPECIFICIDADE: é uma especificidade ótica, assim a maioria das

enzimas hidrolisam apenas ligações peptídicas de L-aminoácidos, já que as proteínas são
formadas por L-aminoácidos
• ESPECIFICIDADE ORGÂNICA: está relacionada à origem orgânica da enzima.

Assim enzimas com o mesmo tipo de atividade, dependendo da origem, pode diferir entre
si. Esta diferença é causada pela estrutura das proteínas que formam a enzima.
Por exemplo a α-amilase do pâncreas do porco é idêntica à encontrada na saliva, mas
diferente da α-amilase hepática.
• ESPECIFICIDADE CIS-TRANS: enzimas que atuam somente sobre um isômero cis-

trans. A fumarase adiciona facilmente água apenas no ácido com configuração trans
(ácido fumárico)
Que diferenças existem entre catalisadores inorgânicos, como íons metálicos, e as enzimas ?
• enzimas são mais eficientes: podem acelerar reacções até 1014 vezes contra 102 – 103
vezes dos catalisadores inorgânicos;
• enzimas são específicas: catalisam reacções envolvendo às vezes apenas um único tipo
de reagente;
• enzimas são estereo-específicas e não produzem subprodutos reaccionais;
• enzimas operam em condições amenas de temperatura, pressão e pH;
• enzimas podem ser altamente reguladas através de factores extrínsecos à reacção, tanto
por activadores como por inibidores.
70
4.4.1.Mecanismos catalíticos
As reacções químicas envolvidas na transformação dos substratos variam com os mecanismos de

acção das enzimas.
Os principais tipos de mecanismos catalíticos que as enzimas utilizam são:
(1) efeitos de proximidade e orientação,
(2) catálise eletrostática,
(3) catálise ácidobásica
(4) catálise covalente.
1. Efeitos de proximidade e orientação. Os substratos se aproximam dos grupos funcionais

catalíticos da enzima em uma orientação espacial apropriada para que a reacção possa ocorrer.
Após o correto posicionamento do substrato, uma modificação na conformação da enzima resulta
em um complexo enzima−substrato orientado. Essa orientação leva o complexo
enzima−substrato ao estado de transição.
2.Catálise por iões metálicos. A força das interacções electrostáticas está relacionada com a
capacidade das moléculas solventes vizinhas em reduzir os efeitos de atracão entre os grupos
químicos. Como a água é excluída do sítio activo quando o substrato se liga, a constante
dieléctrica local é muitas vezes baixa.
A distribuição de cargas nos sítios activos das enzimas pode influenciar a reactividade química
do substrato. Uma ligação mais eficiente do substrato reduz a energia livre do estado de
transição, que acelera a reacção.
3. Catálise ácido-básica geral. Os grupos químicos podem se tornar mais reactivos pela adição
ou remoção de protões. Os sítios activos das enzimas contêm cadeias laterais que podem actuar
como doadores ou receptores de protões. Esses grupos são denominados ácidos gerais ou bases
gerais. Por exemplo, a cadeia lateral da histidina (grupo imidazol) muitas vezes actua como
catalisador ácido e/ou básico em concerto porque tem pKa na faixa de pH fisiológico.
71
4-Catálise covalente. Acelera a velocidade da reacção pela formação de uma ligação covalente
transitória entre a enzima e o substrato. Um grupo nucleofílico da cadeia lateral do catalisador
forma uma ligação covalente instável com um grupo electrolítico do substrato. O complexo
enzima−substrato então forma o produt
4.4.2-Classificação das Enzimas
4.5- Estrutura e funcionamento das enzimas
4.5.1.COMPOSIÇÃO DAS ENZIMAS
 ENZIMAS SÃO GERALMENTE PROTEINAS CONJUGADAS.

72
 APOENZIMA: É A PORÇÃO DA ENZIMA FEITA DE AMINOÁCIDOS (PARTE

PROTEICA).
 COENZIMA: É O GRUPO PROSTÉTICO, OU SEJA, A MOLÉCULA ATIVADORA.
 HOLOENZIMA: É RESULTADO DA UNIÃO ENTRE APOENZIMA E COENZIMA.
É A ENZIMA ATIVA.
4.5.2.MODO DE AÇÃO DAS ENZIMAS
• AS ENZIMAS SÃO ESPECÍFICAS: SÓ PROMOVEM UM TIPO DE REAÇÃO.

• CADA ENZIMA POSSUI UM ENCAIXE QUE SÓ SERVE EM UMA SUBSTÂNCIA
CHAMADA DE SUBSTRATO.
• O ENCAIXE É CHAMADO CENTRO OU SÍTIO ATIVO. MODIFICANDO O
ENCAIXE A ENZIMA NÃO SERVE NO MESMO SUBSTRATO, FICANDO
INATIVA.
É NECESSARIO QUE ENZIMA E SUBSTRATO SE ENCAIXEM PARA A REAÇÃO
OCORRER.
4.5.3.A reacção enzimática: o centro activo
A reacção ocorre no centro activo:

– contém os resíduos de aminoácidos directamente envolvidos na reacção;
– ocupa uma parte relativamente pequena do volume total da enzima;
– trata-se de uma entidade tridimensional;
– corresponde, geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com um
ambiente químico muito próprio.
– o substrato entra no sítio activo e liga-se à enzima através de interacções fracas,
não covalentes;
73
4.7-Cinética Enzimática
Teoria da catálise
O gráfico mostra a variação de energia ao longo de uma reação.
Energia de ativação ou barreira energética:
quantidade de energia que é preciso fornercer aos reagentes para a reação ocorrer.
Estado de transição ou complexo ativado:
forma molecular inter- mediária entre o reagente e o produto, existe somente no alto da barreira
energética. É altamente instável.
74
Um Catalisador diminui a barreira energética criando percursos alternativos da reacção

para formação do estado de transição.
E + S ES P + E
Que diferenças existem entre catalisadores inorgânicos, como íons metálicos, e as enzimas ?
• enzimas são mais eficientes: podem acelerar reacções até 1014 vezes contra 102 – 103
vezes dos catalisadores inorgânicos;
• enzimas são específicas: catalisam reacções envolvendo às vezes apenas um único tipo
de reagente;
• enzimas são estereo-específicas e não produzem sub-produtos reaccionais;
• enzimas operam em condições amenas de temperatura, pressão e pH;
• enzimas podem ser altamente reguladas através de factores extrínsecos à reacção, tanto
por activadores como por inibidores.
Por que a catálise por enzimas é mais eficiente?
1) Aumento da concentração dos reagentes na superfície da enzima: “atracão” dos reagentes

para interacção com a enzima).
2) Orientação correcta dos reagentes (substratos): parte da energia de activação representa o
posicionamento adequado dos reagentes para que haja contacto entre os átomos correctos. O
sitio activo da enzima favorece o posicionamento correcto dos reagentes.
3) Aumento da reactividade dos reagentes: as cadeias laterais (R) dos aminoácidos da enzima
ou co-fatores e coenzimas podem interagir directamente com os substratos, dando-lhes carga
eléctrica ou polarizando-os, tornando-os quimicamente mais reactivos, ou ainda cedendo ou
transferindo certas funções químicas.
4) Indução de deformação física no substrato, por contacto com as cadeias laterais (R) dos
aminoácidos das enzimas, que desestabilizam a molécula do substrato e facilitam o
rompimento de laços covalentes
75
-Factores que afectam a cinética enzimática
Factores que afectam a actividade enzimática

1. Condições do meio que afectam estabilidade proteica
• pH
• temperatura
2. Tempo da reacção
3. Concentração dos reagentes
• a enzima
• o substrato
• co-fatore(s)
Vários são os factores que afectam o funcionamento das enzimas como catalisadores. Alguns
desses factores são decorrentes da natureza proteica das enzimas, como o efeito do pH e da
temperatura. Para se estudar o efeito isolado de um dos factores acima, é necessário que todos os
outros factores sejam mantidos fixos.
1-Fatores que afectam a estabilidade proteica das enzimas

pH
A concentração de iões hidrogénio afecta as enzimas de vários modos. Primeiro, a actividade
catalítica das enzimas está relacionada à ionização de aminoácidos no do sítio activo.
76
Por exemplo, a actividade catalítica de certas enzimas necessita a forma protonada da cadeia
lateral do grupo amino. Se o pH torna-se suficientemente alcalino de tal modo que o grupo perde
seu próton, a actividade da enzima pode ser reduzida. Além disso, os substratos podem também
serem afectados. Se um substrato contém um grupo ionizável, as mudanças no pH afectam a
capacidade de ligação ao sítio activo. Segundo, alterações nos grupos ionizáveis podem
modificar a estrutura terciária das enzimas. Mudanças drásticas no pH promovem a desnaturação
de muitas enzimas.
Apesar de algumas enzimas tolerar grandes mudanças no pH, a maioria delas são activas
somente em intervalos muitos estreitos. Por essa razão, os organismos vivos empregam tampões
que regulam o pH. O valor do pH no qual a actividade da enzima é máxima é chamado pH
óptimo. O pH óptimo das enzimas varia consideravelmente.
Por exemplo, o pH óptimo da pepsina, enzima proteolítica produzida no estômago é,
aproximadamente, 2. Para a quimotripsina, que digere as proteínas no intestino delgado, o pH
óptimo é, aproximadamente, 8.
.
Quanto ao pH, existem enzimas que só funcionam:

77
 em meio ácido (pH menor que 7), como é o caso das enzimas do estômago (pepsina, por
exemplo)
 em meio neutro (pH igual a 7), como é caso das enzimas da saliva (amilase salivar, por
exemplo)
 em meio básico ou alcalino (pH maior que 7), como é caso das enzimas do intestino
delgado (amílase pancreática, por exemplo)
Temperatura
As reacções químicas são afectadas pela temperatura. Quanto maior a temperatura, maior a
velocidade da reacção.
A velocidade aumenta porque mais moléculas adquirem energia suficiente para atingir o estado
de transição. Em reacções catalisadas por enzimas, a velocidade é acelerada pelo aumento da
temperatura até atingir uma temperatura óptima na qual a enzima opera com a máxima
eficiência. Como as enzimas são proteínas, os valores de temperatura óptima situam-se entre 40 e
45 °C e dependem do pH e da força iónica. Acima dessa temperatura, a actividade das enzimas
declina adruptamente por desnaturação proteica. Sob condições de hipotermia, a actividade
enzimática é deprimida
 temperaturas muito baixas tornam as enzimas inactivas (adormecidas)

 temperaturas muito altas destroem as enzimas (desnaturação)
 as temperaturas ideais para o seu bom funcionamento são de, aproximadamente, 37º C.
78
A temperatura óptima para que a enzima atinja sua actividade máxima, é a temperatura máxima
na qual a enzima possui uma actividade constante por um período de tempo.
Concentração da enzima
A velocidade máxima da reacção é uma função da quantidade de enzima disponível, aquela

aumenta proporcionalmente pela introdução de mais enzima ao sistema. Assim, a velocidade
inicial da reacção enzimática é directamente proporcional à concentração de enzima (existindo
substrato em excesso).
A [substrato] cai na mesma razão em que a [produto] aumenta em função do tempo.

A enzima existe sob duas formas: enzima livre E e complexo enzima-substrato ES. No
início da reacção, a [E] livre cai e a do complexo [ES] aumenta e atinge um máximo, em
que não há mais [E] livre no meio. Nessa situação (indicada no rectângulo cinza), diz-se que
a enzima está saturada (só existe no complexo ES). A velocidade da reacção é a máxima.
O gráfico abaixo ilustra como as concentrações de E, S e P variam ao longo do tempo da

reacção.
79
4.6-Regulação enzimática
Na década de 1950:
Michaelis e Menten formularam as bases da cinética enzimática, para explicar como a
concentração do substrato [S] afecta a velocidade da reacção v, conforme se observa no gráfico
abaixo.
A velocidade da reacção apresenta três regiões de comportamento diferente, a medida que se
aumenta a concentração do substrato:
- parte a: v aumenta proporcionalmente com aumentos de S.

- parte b: v aumenta não proporcionalmente com aumentos de S.
- parte c: v não aumenta mais, tendendo a um valor máximo (Vmax), sendo independente
da [S]
O gráfico mostra um conjunto de reacções que estão acontecendo simultaneamente,
conforme as e O gráfico mostra um conjunto de reacções que estão acontecendo
simultaneamente, conforme as equações abaixo:
80
Para se chegar à equação da hipérbole quadrada do gráfico V x S, o gráfico de Michaelis

Menten, considera-se que o conjunto de reacções está em equilíbrio, ou seja, a [ES] é
constante e o sistema tem a sua velocidade máxima, Vmax.
Quando [ES] é constante, as velocidades de formação (Vf) e de desdobramento (Vd) do

complexo ES são iguais:
Vf formação ES = Vd desdobramento ES
Aplicando a Lei de Ação das Massas para definir Vf e Vd, temos:
Igualando-se Vf = Vd e resolvendo para V, chega-se à Equação de Michaelis-

Menten:
sendo KM= k-1+ k2

K1
A constante de Michaelis-Menten (KM) é um parâmetro cinético que traz informações sobre a afinidade que a enzima tem pelo
substrato.
O KM é numéricamente igual à [substrato] que produz metade da Vmax .
Substituindo na equaçã Vo=Vmax

81
Inibição enzimática
Inibidores são substâncias que reduzem a actividade das enzimas e incluem fármacos,
antibióticos, preservativos de alimentos e venenos.
São importantes por várias razões:
(1) Os inibidores enzimáticos actuam como reguladores das vias metabólicas.
(2) Muitas terapias por fármacos são baseadas na inibição enzimática.
Por exemplo, muitos antibióticos e fármacos reduzem ou eliminam a actividades de certas

enzimas. O tratamento da AIDS inclui inibidores das proteases,
moléculas que inactivam a enzima necessária para produzir novos vírus.
(3) Desenvolvimento de técnicas para demonstrar a estrutura física e química, e as propriedades

funcionais das enzimas.
Distinguem-se dois tipos de inibição: reversível e irreversível, segundo a estabilidade da ligação
entre o inibidor e a molécula de enzima.
Na inibição reversível ocorre interacções não-covalentes entre o inibidor e a enzima, enquanto na

inibição irreversível envolve modificações químicas da molécula enzimática, levando a uma
inactivação definitiva.
Na inibição reversível, a enzima retoma sua actividade após dissociação do inibidor.

Três classes de inibidores reversíveis são descritos: competitivo, não−competitivo e
incompetitivo.
A actividade enzimática pode ser regulada por diferentes mecanismos, que muitas vezes atuam
em conjunto na mesma enzima.
Entre estes mecanismos, destacam-se:
1. Inibidores:
• irreversíveis: não protéicos e protéicos
• reversíveis: competitivo, não competitivo ou misto, incompetitivo
• Alosteria:
82
• ativadores e inibidores
• cooperatividade
• Modulação covalente
• Ativação de zimogênios
• Fosforilação e defosforilação
1.Inibidores irreversíveis:
A inibição irreversível envolve modificação covalente e permanente do grupo funcional

necessário para a catálise, tornando a enzima inactiva.
È classificado como um inactivador.
Alguns pesticidas inibem o sítio activo da acetilcolina−esterase, o que impede a hidrólise da
acetilcolina na sinapse, resultando, no homem, paralisia dos músculos respiratórios e edema
pulmonar.
Compostos orgânicos clorados ou fosforados são bons exemplos de inibidores enzimáticos

irreversíveis, pois reagem com o resíduo S1 de serino-enzimas, formando um complexo
irreversível. Uma das enzimas altamente sensível a esses compostos é a acetilcolinesterase,
responsável pela metabolização do neurotransmissor acetilcolina em neurônios centrais e
periféricos.
Este é o mecanismos de acção dos insecticidas organofosforados, como o malathion e o
parathion. Tanto a acetilcolinesterase de insetos como de mamíferos são igualmente inibidas por
essas drogas. Contribui para a toxicidade desses insecticidas a longa meia vida que esses
apresentam no ambiente.
83
No laboratório, serino-enzimas podem ser identificadas por serem eficientemente inibidas por
compostos organofosforados menos tóxicos como o diisopropilfluorofosfato (DFP) ou o fluoreto
de fenilmetilenosulfonila (PMSF).
Diferentes compostos são utilizados em laboratório para identificar o mecanismo catalítico de
enzimas, baseado em reacções específicas para as cadeias laterais de aminoácidos que podem
fazer parte do sítio activo dessas
Inibidores proteicos de enzimas proteolíticas desempenham importantes papéis fisiológicos.

Entre esses estão as serpinas, inibidores de serino-proteinases, e as cistatinas, inibidores de
cisteíno-proteinases. Em ambos os casos, os inibidores funcionam como “falsos substratos”,
sendo reconhecidos e clivados pelas enzimas, que ficam “aprisionadas” num complexo com o
inibidor.
Modo de ação de serpinas:

A serpina e a enzima inicialmente formam um complexo não covalente (EI), complexo de
Michaelis. Em seguida, a clivagem da ligação peptídica na alça reativa forma em um
intermediário acil-enzima (EI*), que pode resultar em transposição e inserção da alça da serpina
na enzima, bloqueando-a permanentemente, ou em certas circunstâncias, na liberação da serpina
clivada e da enzima livre.
84
Inibição competitiva
O inibidor é análogo estrutural do substrato e compete com ele pela ligação ao sítio activo
com aumento da [substrato], ocorre diminui da inibição caracterizando uma competição entre S
e I não há alteração da Vmax há um aumento de Km por um fator a, que permite o cálculo da
constante de inibição, Ki
85
Inibição não competitiva ou mista
• inibidor não é análogo estrutural do substrato - não se liga ao sítio activo

• inibidor se liga à E e ao ES
• aumento da [substrato] não diminui a inibição - não há competição
• Km aumenta e Vmax diminuí
86
Inibição incompetitiva
• inibidor é análodo do estado de transição e se liga somente ao complexo ES

• Km aumenta e Vmax diminuí
87
O inibidor incompetitivo liga-se apenas ao complexo ES da enzima originando um complexo

inativo, ESI. O inibidor não se combina com a enzima livre.
E+S ES + I EIS → Não há reacção
A inibição não é revertida pelo aumento na concentração do substrato.
O resultado é a modificação aparente do Km e Vmax.
Enzimas alostéricas
possuem uma região diferente do sítio activo ao se liga um ecfetor ou modulador alostérico. A
mudança conformacional decorrente da ligação do efetor alostérico se propaga pela molécula e
afecta o sítio activo, activando-o ou inibindo-o.
Observe nas figuras.
88
Ativador alostérico Inibidor alostérico
Enzimas tipo K: efectores alostéricos alteram o Km

Enzimas tipo V: efectores alostéricos alteram a Vmax
A aspartato transcarbamoilase fornece N-carbamoil-aspartato para a rota de síntese de
pirimidinas. É uma enzima alostérica tipo K, inibida por CTP e ativada por ATP, sendo
composta por 6 unidades regulatórias e 6 catalíticas.
89
Ao contrário da alosteria, em que os efectores ligam-se à enzima apenas por ligações fracas, na
modulação covalente a enzima é modificada covalentemente por duas outras enzimas: uma
quinase fosforila a enzima às custas de ATP, e uma fosfatase remove o grupo fosfato da enzima
fosforilada.
A modulação covalente é energéticamente cara, pois necessita duas outras proteínas e ATP para
regular a actividade de uma enzima. Ao contrário, na alosteria a enzima é controlada pelas
90
concentrações relativas de seus efetores e a afinidade da enzima por estes.
A regulação do metabolismo intermediário, por exemplo, síntese e degradação de lipídicos e

carboidratos envolve etapas de alosteria e modulação covalente
Em resposta ao harmónio adrenalina ou epenifrina, há um aumento da concentração de glicose

circulante, preparando o organismo para luta ou fuga.
Na primeira etapa dessa resposta metabólica, a adrenalina activa por alosteria a enzima de
membrana adenilato ciclase, formando AMP cíclico.
Numa segunda etapa de alosteria, o AMP cíclico activa a proteína quinase A (PKA),
ligando-se à sua unidade regulatória e liberando a unidade catalítica activa.
Na terceira etapa, ocorre modulação covalente em que a PKA fosforila a fosforilase quinase,
tornando-a activa.
Na quarta etapa, também por modulação covalente, a fosforilase quinase fosforila a glicogénio
fosforilase, activando-a. Por fim, esta hidrolisa directamente o glicogénio liberando glicose-1-
fosfato para a via glicolítica.
91
Activação de zimogênios
é um caso específico de modulação covalente exclusivo de alguns tipos de enzimas proteolíticas.
• zimogênios: as proteases são sintetizadas numa forma inactiva por estar em uma
conformação desfavorável, com bloqueio ou desalinhamento dos resíduos do sítio
catalítico.
• conformação desfavorável resulta de porções adicionais da cadeia poli-peptídica, que
devem ser retirados para que a proteína assuma a forma activa.
• podem acontecer duas situações, combinadas ou não:
- zimogênio tem uma extensão N-terminal (pro-segmento) que precisa
ser retirada. Pro-segmentos podem ter de 2 a 150 resíduos a.a.
- zimogênio tem cadeia polipeptídica única, que precisa ser clivada
(proteólise limitada) para formar duas ou mais subunidades.
• conversão do zimogênio à protease activa pode resultar da acção proteolítica de outra
protease, ou de alteração do pH ou temperatura do meio, ou ainda, da adsorção do
92
zimogênio à uma superfície negativa. Esses eventos determinam mudança

conformacional e/ou auto-hidrólise pela própria protease.
• ativação é irreversível, e porisso, energeticamente cara para o organismo.
A enzima digestiva quimotripsina é sintetizada como quimotripsinogênio, com um cadeia

única, impossibilitando a montagem do sítio ativo, formado pela His57, Asp102 e Ser195 (em
rosa). No intestino, o quimotripsinogênio é clivado pela tripsina em dois pontos, retirando dois
dipeptídeos. A quimotripsina ativa possue três subunidades, cadeias A, B e C, unidas por 5
pontes S-S.
A Quimotripsina é formada por dois domínios, com 6 folhas β antiparalelas (vermelho) cada.
O sítio ativo contendo a tríade catalítica (Ser195, Asp102, His57, as cadeias laterais estão
destacadas) localiza-se entre os dois domínios. As pontes S-S aparecem em violeta.
Linhas pontilhadas indicam os resíduos 14-15 e 147-148 presentes no precursor inativo,
quimotripsinogenio
93
Regulação da actividade enzimática
A regulação das vias bioquímicas envolve mecanismos sofisticados e complexos. É conseguida

principalmente pelo ajuste
das concentrações e actividades de certas enzimas. O controle é atingido por:
(1) controle genético,
(2) modificação covalente,
(3)regulação alostérica e
(4) compartimentalização.
A. Controle genético
A quantidade das enzimas disponíveis nas células depende da velocidade de sua síntese e da
velocidade de sua degradação. A síntese de enzimas em resposta às mudanças das necessidades
metabólicas é um processo conhecido como indução enzimática, que permite a resposta celular
de maneira ordenada às alterações no meio.
A síntese de certas enzimas pode ser especificamente inibida por repressão. O produto final de
uma via bioquímica pode inibir a síntese de uma enzima-chave da mesma via.
B. Regulação por modificação covalente
A actividade de algumas enzimas que modulam o fluxo das vias metabólicas, é regulada por
modificações covalentes reversíveis, em reacções catalisadas por outras enzimas. Isso resulta na
activação ou inibição da actividade enzimática.
Frequentemente, a modificação envolve a fosforilação e defosforilação da enzima por adição ou
remoção de grupos fosfato ou, por modificações covalentes de outro tipo. As fosforilação e
defosforilação são catalisadas por proteínas−cinases e proteínas−fosfatases, respectivamente.
Como exemplo do processo regulador, tem-se a enzima glicogénio fosforilase que catalisa o
desdobramento do glicogénio.
A enzima se apresenta na forma fosforilada (activa) e desfosforilada (inactiva) em processo de
interconversão cíclica entre as duas formas. O mecanismo geral de regulação por modificação
covalente está intimamente associado à acção hormonal.
Outros exemplos de modificações covalentes reversíveis incluem acetilação−desacetilação,

adenilação−desadenilação, uridinilação−desuridililação e metilação−desmetilação.
94
C. Regulação alostérica
As enzimas reguladas por moduladores ligados a sítio(s) adicional(is) e que sofrem mudanças
conformacionais não-covalentes são denominadas alostéricas. A afinidade da ligação enzima-
substrato das enzimas alostéricas é modificada por ligantes denominados efetores ou
moduladores alostéricos, unidos reversível e não−covalentemente a locais específicos da
estrutura tridimensional protéica e nominados sítios alostéricos, que são diferentes e distantes
dos sítios ativos específicos para os substratos. Os efetores são pequenas moléculas orgânicas,
por exemplo, o ATP (trifosfato de adenosina), proteínas de baixo peso molecular, substratos ou
produtos da reação. A maioria das enzimas sujeitas a esses efeitos são decisivas na regulação do
metabolismo intermediário.
Os efetores podem ser:
• Efetor alostérico positivo – aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, eleva a
velocidade da reação.
• Efetor alostérico negativo – reduz a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, diminui a
velocidade da reação.
A maioria das enzimas alostéricas é oligomérica; ou seja, são compostas de várias subunidades
polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. Em algumas enzimas, o sítio alostérico e o sítio
ativo estão localizados na mesma subunidade (ex.: piruvato−carboxilase); em outras, estão
localizados em subunidades diferentes (ex.: aspartato−carbamoiltransferase). Em conseqüência
da natureza oligomérica das enzimas alostéricas, a ligação do substrato a uma subunidade pode
afetar a ligação de outras moléculas de substrato aos outros sítios ativos. Cooperatividade é a
influência que a união de um ligante a uma protômero tem sobre a união de ligante a outro
protômero numa proteína oligomérica. A interação estabelecida entre os sítios ativos é
evidenciada pela cinética da catálise: o gráfico de νo versus a concentração de substrato [S] é
uma curva sigmóide, em lugar da curva hiperbólica de Michaelis−Menten.
Quanto a cooperatividade as reações podem ser:
• Positivamente cooperativa onde a ligação do primeiro substrato aumenta a afinidade de
substratos adicionais por outros sítios ativos.
• Negativamente cooperativa em que a ligação do primeiro substrato reduz a afinidade por
substratos adicionais.
95
As enzimas alostéricas podem exercer diferentes efeitos:

• Interações homotrópicas. A união do ligante a um protômero
pode afetar a união de ligantes aos outros protômeros do oligômero.
• Interações heterotrópicas. É o efeito de um ligante sobre a ligação de um ligante diferente; o
efeito pode ser tanto positivo como negativo.
Algumas enzimas alostéricas têm dois ou mais efetores e podem ser reguladas por efetores
positivos e negativos que poderão estar presentes em diferentes concentrações
4.8. Exercícios de Aplicação
1. Definir enzima, substrato e sítio activo.

2. Definir inibidor competitivo e não-competitivo.
3. Caracterizar enzima alostérica. Definir centro alostérico e efetuador alostérico (positivo e
negativo).
4. Definir regulação enzimática por modificação covalente.
5. Definir cofator. Dar exemplos de cofatores inorgânicos (ativadores metálicos) e orgânicos
(coenzimas).
96
Unidade V Bioenergéticas
Objectivos
1.Aplicar as leis da termodinâmica às reacções bioquímicas.

2. Conceituar entalpia, entropia e energia livre.
3. Identificar o sentido de uma reacção enzimática em função do valor da energia
livre padrão ou da constante de equilíbrio químico.
4.Descrever a sequência as reacções da glicólise, incluindo seus substratos,
produtos e co-factores.
5. Calcular o balanço energético da transformação de 1 mol de glicose em 2 mol
de lactato (glicólise anaeróbica).
6. Explicar como a relação [ATP]/[ADP] pode controlar a velocidade da glicólise.
7. Descrever a formação do glicogénio (glicogênese)
8. Descrever a degradação do glicogénio (glicogenólise).
5.1-Conceitos Básicos
Bioenergética ou termodinâmica bioquímica estuda as transformações

de energia que ocorrem nas células. Segue os princípios da termodinâmica
que explicam por que algumas reacções ocorrem e outras não.
A bioenergética, um ramo da termodinâmica, é o estudo de como as reacções metabólicas

produzem e utilizam energia nos seres vivos e é especialmente útil na determinação da direcção e
da extensão de cada reacção bioquímica. As reacções são afectadas por três factores. Dois deles,
a entalpia (conteúdo em calor total) e a entropia (medida da desordem), estão relacionados com
a primeira e segunda lei da termodinâmica, respectivamente. O terceiro factor, chamado energia
livre (energia capaz de realizar trabalho útil), é derivada da relação matemática entre entalpia e
entropia.
As células dos organismos vivos operam como sistemas isotérmicos (funcionam à temperatura
constante) que trocam energia e matéria com o ambiente. Em termodinâmica, um sistema é tudo
que está dentro de uma região definida no espaço (exemplo, um organismo). A matéria no
97
restante do universo é chamada de meio circundante, circunvizinhança ou ambiente. Os

organismos vivos são sistemas abertos que jamais estão em equilíbrio com o meio ambiente.
As leis da termodinâmica descrevem as transformações de energia. As duas primeiras são

especialmente úteis na investigação das mudanças nos sistemas vivos.
1. Primeira lei da termodinâmica.
Em qualquer mudança física ou química, a quantidade de energia total do sistema e seu meio
circundante permanece constante. Esta lei estipula que a energia pode ser convertida de uma
forma para outra, mas não pode ser criada nem destruída. As células são capazes de
interconverter energia química, eletromagnética, mecânica e osmótica.
Por exemplo, no músculo esquelético, a energia química o ATP é convertida em energia
mecânica durante o processo de contração muscular. É importante reconhecer que a troca de
energia de um sistema depende somente dos estado inicial e final e não do mecanismo da
equação.
2. Segunda lei da termodinâmica.
Para formular a segunda lei é necessário definir o termo entropia (do grego, en, dentro de +
trope, curva). A entropia (S) é a medida ou indicador do grau de desordem ou casualidade de
um sistema, ou a energia de um sistema que não pode ser utilizada para realizar trabalho útil.
A entropia é definida em termos de número de arranjos possíveis nas moléculas. A equação para
a entropia é S = kB ln W
Em que kB é a constante de Boltzmann (1,381 × 10−23 mol–1), ln é o logaritmo natural e W o
número de arranjos na molécula. A S (entropia) é dada em J·K−1.
De acordo com a segunda lei, as reacções espontâneas tendem a progredir em direcção ao
equilíbrio. Ao atingir o equilíbrio, a desordem (entropia) é a máxima possível sob as condições
existentes.
A menos que o processo receba energia adicional de uma fonte externa ao sistema, não ocorrerá
nenhuma outra mudança espontaneamente.
A. Energia livre
98
Os organismos vivos necessitam de continuo aporte de energia livre para três processos
principais:
(1) realização de trabalho mecânico na contracção muscular e outros movimentos celulares,
(2) transporte activo de moléculas e iões e
(3) síntese de macromoléculas e outras biomoléculas a partir de precursores simples.
A energia livre de Gibbs (G) de um sistema
é a parte da energia total do sistema que está disponível para realizar trabalho útil, sob
temperatura e pressão constantes.
A variação de energia livre de Gibbs (ΔG) nas condições existentes nos sistemas biológicos é
descrita quantitativamente pela equação:
ΔG = ΔH – TΔS
onde ΔG é a variação de energia livre de Gibbs que ocorre enquanto o sistema se desloca de seu
estado inicial para o equilíbrio, sob temperatura e pressão constantes, ΔH é a variação de entalpia
ou do conteúdo em calor do sistema reagente, T a temperatura absoluta e ΔS a variação de
entropia do sistema reagente. As unidades de ΔG e ΔH são joules·mol−1 ou calorias mol−1 (uma
caloria é igual a 4,184 J).
As variações da energia livre são acompanhadas pelas concomitantes modificações da entalpia e
entropia.
Para a maioria dos casos, o valor de ΔG é obtido medindo-se a variação de energia livre dos
estados inicial e final do processo:
ΔG = G(produtos) – G(reagentes)
O mecanismo de reacção não afecta a ΔG, ou seja, a variação de energia independe da via pela
qual ocorre a transformação.
A velocidade de uma reacção depende do mecanismo da reacção e está relacionada com a
energia livre de activação (ΔG≠) e não com a variação de energia livre (ΔG). Ou seja, a ΔG
não fornece informações sobre a velocidade da reacção.
A variação de energia livre (ΔG) de um processo pode ser positiva, negativa ou zero e indica a
direcção ou espontaneidade da reacção:
99
• Reacções de equilíbrio.
Os processos que apresentam ΔG igual 0, (ΔG = 0, Keq = 1,0), não há fluxo em nenhuma
direcção de reacção (as reacções nos dois sentidos são iguais).
• Reacções exergônicas. São os processos que apresentam ΔG negativo (ΔG < 0, Keq > 1,0)
indicando que são energeticamente favoráveis e procederão espontaneamente até que o
equilíbrio seja alcançado.
• Reações endergônicas. São os processos que apresentam ΔG positivo (ΔG > 0, Keq < 1,0) o
que significa que há absorção de energia e são não-espontâneos (energeticamente não-
favoráveis).
O processo ocorrerá espontaneamente na direcção inversa à escrita.
B. Relação da ΔG com a constante de equilíbrio
Para uma reacção em equilíbrio químico, o processo atinge um ponto no qual, o sistema contém
tanto produtos como reagentes.
Assim, para a reacção:
aA + bB cC + dD
onde a, b, c e d são os números de moléculas de A, B, C e D que participam da reacção.
O composto A reage com B até que as quantidades específicas de C e D sejam formadas.
Assim, as concentrações de A, B, C e D não mais se modificam
A bioenergética preocupa-se pela origem, formação utilização/ aplicação da energia no

organismo vivo.
PROCESSOS
O alimento na presença do oxigénio produz a energia química(ATP) e calor

Alimentos + O2 energia + calor
FUNÇÕES DA ATP NA CÉLULA( ORGANISMO)
-activar reacções (síntese)

-contracção muscular
-transmissão de impulsos
-transporte e etc.
100
FUNÇÕES DO CALOR
-garantir a ocorrência das reacções

- aquecimento do organismo.
ATP E ACTIVIDADE CELULAR
ATP é considerada como moeda energética. Porque só na forma de ATP o organismo adquire
energia seja qual for a sua origem. Só na forma de ATP o organismo consegue energia.
As células utilizam a energia química transportada pelo ATP de vários modos:
-para sintetizar grandes moléculas a partir de outras mais pequenas
-para transportar substâncias para a célula e organizá-las no seu interior.
-para eliminar da célula as substâncias de excreção ou efectuar a secreção
-para o trabalho da célula como, por exemplo, actividade muscular, divisão celular,
condução nervosa, etc.
-para manter a temperatura necessária ao funcionamento do organismo, etc,
OXIDAÇÃO BIOLÓGICA= conjunto de reacções complexas que ocorrem em todas células

animais, vegetais, e microorganismos.
5.2-Importância da oxidação biológica
produção da energia para a célula.

Este processo ocorre em etapas onde participa uma série de enzimas.
H+, e- organismos aerobicas+ O2 H2O .Só assim há produção de ATP. Com falta de O2 na
célula não produz energia, morre.
Em excesso pode reagir. EX: (-CH3)+ O2 corpos cetónicos( tóxico).
O Estudo da oxidação biológica começou no séc. XVIII por Lavoisier.
O estudos comparativos da combustão de substâncias organicas fora e dentro do organismo.
101
Vias metabólicas
Conforme os princípios termodinâmicos, o metabolismo é dividido em duas partes:
1. Anabolismo.
São os processos biossintéticos a partir de moléculas precursoras simples e pequenas. As vias

anabólicas são processos endergônicos e redutivos que necessitam de fornecimento de
energia.
2.Catabolismo.
São os processos de degradação das moléculas orgânicas nutrientes e dos constituintes celulares
que são convertidos em produtos mais simples com a liberação de energia. As vias catabólicas
são processos energéticos e oxidativos
O catabolismo ocorre em três estágios:
• Primeiro estágio: as moléculas nutrientes complexas (proteínas, carboidratos e lipídeos

não−esteróides) são quebradas em unidades menores: aminoácidos, monossacarídeos e ácidos
graxos mais glicerol, respectivamente.
• Segundo estágio: os produtos do primeiro estágio são transformados em unidades simples
como a acetil−CoA (acetil
coenzima A) que exerce papel central no metabolismo.
• Terceiro estágio: a acetil−CoA é oxidada no ciclo do ácido cítrico a CO2 enquanto as
coenzimas NAD+ e FAD são reduzidas porquatro pares de elétrons para formar três NADH e um
FADH2. As coenzimas reduzidas transferem seus elétrons para o O2 através da cadeia
mitocondrial transportadora de elétrons, produzindo H2O e ATP em um processo denominado
fosforilação oxidativa
102
5.4-Passos da oxidação Biológica
Glicólise/Definição
A glicólise (do grego, glykos, doce e lysis, romper), também chamada via de
Embden−Meyerhof−Parnas, é a via central do
catabolismo da glicose em uma sequência de dez reações enzimáticas que ocorrem no citosol de
todas as células humanas. Cada molécula de glicose é convertida em duas moléculas de piruvato,
cada uma com três átomos de carbonos em processo no qual vários átomos de carbono são
oxidados. Parte da energia livre liberada da glicose é
conservada na forma de ATP e de NADH. Compreende dois estágios:
• Primeiro estágio (fase preparatória). Compreendem cinco reações nas quais a glicose é
fosforilada por dois ATP e convertida em duas moléculas de gliceraldeído−3−fosfato.
• Segundo estágio (fase de pagamento). As duas moléculas de gliceraldeído−3−fosfato são
oxidadas pelo NAD+ e fosforiladas em reação que emprega o fosfato inorgânico. O resultado
líquido do processo total de glicólise é a formação de 2 ATP, 2 NADH e 2 piruvato, às custas de
uma molécula de glicose.
103
A equação geral da glicólise é:
Glicose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ → 2 piruvato + 2 NADH + 2 H+ + 2 ATP + 2 H2O
Em condições de baixo suprimento de oxigênio (hipóxia) ou em células sem mitocôndrias, o

produto final da glicólise é o lactato e não o piruvato, em processo denominado glicólise
anaeróbica:
Glicose + 2 ADP + 2 Pi → 2 lactato + 2 ATP + 2 H2O
 Glycolysis tem a sua origem no Grego em que glyk = Doce + Lysis = Dissolução
Na atualidade podemos definir a Glicólise como a seqüência de reacções que converte a Glicose
em Piruvato, havendo a produção de Energia sob a forma de ATP
Ocorre em todos os tecidos (exceto fígado em jejum)

Início do processo de oxidação de carboidratos
• Principal substrato = GLICOSE
• Substratos vários = Frutose e Galactose
• Possui 2 Fases:
- Investimento de Energia (-2 ATPs)
- Pagamento de Energia (+ 4ATPs + 2NADH)
104
Principais Razões:
1 – Principal meio de degradação da Glicólise
2 – Obtenção de Energia mesmo em condições Anaeróbias
3 – Permite a degradação da Frutose e da Galactose
Outras Razões:
- Os tecidos têm necessidade de transformar a energia contida na glicose em ATP
- A Glicólise é fundamental para a produção de Acetil-CoA
- A Glicólise foi um dos primeiros sistemas enzimáticos a ser esclarecido, contribuindo o
seu estudo para a melhor compreensão dos processos enzimáticos e de metabolismo
intermediário
A Glicólise divide-se em duas partes principais:

105
1- Ativação ou Fosforilação da Glicose

2- Transformação do Gliceraldeído em Piruvato
106
107
108
Fase de investimento
Enzimas Participantes
nas Reaccoes de Glicose
1-Glicoquinase ou
hexoquinase
2-Fosfohexose
isomerase
3-Fosfofrutokinase 1
4-Aldolase
5-Triose fosfato
isomerase
109
Fase de pagamento
Glyceraldehyde 3-phosphate Enzimas de Glicolise
+
Dihydroxyacetone phosphate (5)
5- Triose fosfato isomerase
6-Gliceraldeído 3P deidrogenase
7-Fosfoglicerato quinase
8-Fosfoglicerato mutase
9-Enolase
10-Piruvato kinase
Controle da Glicolise
• A necessidade glicolítica varia de acordo com os diferentes estados fisiológicos

• Há uma activa degradação deste açúcar após uma refeição rica em hidratos de carbono,
assim como uma acentuada redução durante o Jejum.
110
• Deste Modo, o grau de conversão de Glicose para o Piruvato é regulado, por forma a
satisfazer as necessidades celulares
• O Controle a Longo Prazo da Glicólise, particularmente no fígado, é efectuado a partir
de alterações na quantidade de Enzimas glicolíticas. Esta acção reflectirá nas taxas de
síntese e degradação
• O Controlo a Curto Prazo é feito por alteração alostérica (concentração de produtos)
reversível das enzimas e também pela sua fosforilação
• As enzimas mais propensas a serem locais de controle são as que catalisam as reacções
irreversíveis:
• Hexocinase
• Fosfofrutocinase
• Cinase do Piruvato
2- FORMAÇÃO DO ACETIL-CoA
A via glicolítica é similar em todos os organismos.

O destino do piruvato pode variar significativamente
Em nossas células, sob condições aeróbias, o piruvato é convertido a acetil-CoA - mitocôndrias
-Cada molécula de ácido pirúvico sofre uma descarboxilação e uma desidrogenação,

transformando-se em ácido acético. Como resultado destas reacções liberta-se uma molécula de
CO2 e os átomos de Hidrogénio são recebidos pela molécula de NAD+, que fica reduzida-
NADH + H+
CH3-CO-COOH descarboxilase CH3COH + CO2 + CoA-SH+NAD+ desidrogenase
CH3-CO-S-CoA + NADH + H+
1ªreacção: descarboxilação
111
2ªreacção: desidrogenação – intervenção da CoA e do NAD+
Ciclo de Krebs: também chamado de ciclo dos ácidos tricarboxilicos (TCA) ou ciclo do
ácido cítrico.
É um conjunto de reações bioquímicas em que grande quantidade da energia potencial

armazenada no Acetil Coenzima A é liberada passo a passo.
Nesse ciclo uma série de oxidações e reduções transfere a energia potencial em forma de
elétrons para coenzimas transportadoras de elétrons (NAD).
Os derivados do ácido pirúvico são oxidados e as coenzimas reduzidas
Quando o Acetil CoA entra no TCA o CoA desliga-se do grupo acetil. O grupo acetil de dois
carbonos combina-se com um composto de 4 carbonos o ác. Oxalacético e formam o ácido
cítrico. A energia da reação é fornecida pela clivagem entre o grupo acetil e a coenzima A.
A formação de ácido cítrico é o primeiro passo no ciclo de Krebs.
Principais reações químicas do Ciclo de Krebs
1.Descarboxilação: acontece no passo 3, o ácido cítrico um composto de seis carbonos é

descarboxilado á um composto de 5 carbonos o ácido - cetoglutárico.
No passo 4: Todos os três átomos de ácido pirúvico são eventualmente liberados como CO2 no
ciclo de Krebs. Isso representa a conversão em CO2 de todos os seis átomos de carbono contidos
na molécula de Glicose original.
2. Oxidação-Redução: no passo 3 dois átomos de H são perdidos durante a conversão do ácido

isocítrico de seis carbonos para um composto de cinco carbonos.
Átomos de H são liberados nos passos 4, 5 e 6 e são capturados pelas coenzimas NAD+ (captura
dois elétrons e um próton adicional sua forma reduzida é NADH); FAD (captura dois átomos de
Hidrogênio completo e é reduzido a FADH2).
• Importante: Para cada duas moléculas de Acetil CoA que entram no ciclo, quatro
moléculas de CO2 são liberadas, seis de NADH, duas de FADH2, e duas moléculas de
ATP são geradas pela fosforilação em nível de substrato.
• Muitos intermediários do TCA possuem uma função essencial nas vias de biossíntese de
áminoácidos.
• O CO2 produzido no TCA é liberado a atmosfera como subproduto gasoso da respiração
aeróbica.
• As coenzimas NADH e FADH2 são importantes produtos do TCA pois armazenam a
energia obtida que no próximo passo da respiração será transferida através de reduções ao
ATP na cadeia de transporte de elétrons.
112
113
A REGULAÇÃO DEPENDE DE:
-Disponibilidade de Acetil-CoA (isto é glúcidos , lípidos e prótidos)

-Quantidade suficiente do ácido oxalacético (transporta o Acetil-CoA)
Presença de oxigénio( a ausência deste é uma inibição afecta a cadeia respiratória)
-O execesso de ATP e NADH constitui uma inibição porque a enzima isocitrato desidrogenase
que é uma enzima alostérica que saturam com execesso do substrato cessando sua função.
O excesso de ADP e NAD+ não é inibição.
Cadeia de transporte de elétrons
Define-se como: um sistema de transporte de elétrons que consiste em uma sequência de

moléculas transportadoras que são capazes de oxidar e reduzir.
Enquanto os elétrons são passados pela cadeia , há uma gradual liberação de energia que é
utilizada para a gradual geração quimiosmótica do ATP. A oxidação final é irreversível.
Procarióntes: A cadeia de transporte de elétrons está contida na membrana plasmática
Eucarióntes: Esta contida na membrana interna das mitocondrias
Moléculas transportadoras da Cadeia de transporte de elétrons
COMPONENTES DA CADEIA RESPIRATÓRIA

114
COMPLEXO I: recebe elétrons do NADH

COMPLEXO II: recebe elétrons do FADH2
UBIQUINONA (Q)
COMPLEXO III
CITOCROMO c e COMPLEXO IV
1. Flavoproteínas: Essas proteínas contém flavina (coenzima derivada da Riboflavina

ou Vit. B2). Ex: FMN (flavina mononucleotídeo)
2. Citocromos: Proteínas com um grupo contendo ferro (existem alternadamente de
forma reduzida e oxidada). EX: cit b, cit c, cit a.
3. Ubiquinonas ou coenzima Q: São pequenas transportadoras não proteicas.
Modelo mostrando a síntese de ATP

115
Modelo mostrando a síntese de ATP

116
5.5- Valor Energético dos alimentos Rendimento energético consoante o tipo e a

intensidade de actividade
NADH via lançadeira glicerol fosfato = 1,5 ATP

NADH via lançadeira malato-aspartato = 2,5 ATP
117
ATP Produzido por Molécula de Glicose
NADH = 2,5 ATP

FADH2 = 1,5 ATP
* 3 ATPs em músculos e cérebro

30 ATP / Glicose
118
Rendimento Energético
119
Unidade VI Glúcidos
6.1-Conceito de Glucidos
São substâncias que contêm carbono, hidrogênio e oxigênio de acordo com a fórmula geral
[CH2O]n onde n ≥ 3 e ocorrem como compostos simples e complexos. São poliidroxialdeídos ou
poliidroxicetonas, ou ainda, substâncias que por hidrólise formam aqueles compostos
6.2-Importância dos Glúcidos
• Abastecimento energetico da maioria das

celulas nao-fotossinteticas
• Elementos estruturais da parede celular
• Sinalizadores celulares
• Lubrificacao
• Adesao celular
6.3-Distribuição dos Glúcidos na natureza
Cereais: arroz, trigo, aveia,milho

Legumes:feijão, ervilha, grão -de-bico
Açúcares:mel,melado,açúcar refinado
6.4- Classificação dos Glúcidos
Classificação baseada no número de unidades açúcar

• Monossacarídeos 1 unidade de açúcar
• Dissacarídeos 2 unidades de açúcar
• Oligossacarídeos 2 a 10 unidades de açúcar
120
• Polissacarídeos  de 10 unidades de açúcar

Unidos por
Ligação glicosídica
Monossacarídeos 1 unidade de açúcar

Classificação dos Monossacarídeos
• Baseada na localização da C=O
Aldose Cetose
(aldeído) (cetona)
Número de átomos de carbono na cadeia

121
triose tetrose pentose hexose

Podem ser aldoses ou cetoses
Estereoisômeros
Estereoquímica
Estudo do arranjo especial das moléculas
Estereoisômeros têm:
• a mesma ordem e tipo de ligação
• arranjo espacial diferente
• propriedades diferentes
Muitas moléculas biologicamente importantes, como açúcares, são estereoisômeros.
Seu corpo pode fazer a diferença
Enanciômeros
Par de esteroisômeros
Designados como D- ou L- antes do nome
São como imagens especulares - superposição
Centro quiral
Carbono assimétrico: 04  substituintes ligados
122
Exemplo
O C é um centro quiral?
Alguns Monossacarídeos Importantes
D-gliceraldeido açúcar mais simples

D-glicose mais importante na dieta
D-frutose mais doce monossacarídeo
D-galactose parte do açúcar do leite
D-ribose usado no RNA
Todos são D-enanciômeros

123
– Estruturas cíclicas
• A ciclização acontece como resultado de interação entre carbonos distantes, tais como C-1 e C-
5, para formar um hemiacetal. Uma outra possibilidade é a interação entre C-2 e C-5 para
formar um hemicetal.
• O carbono carbonílico torna-se um novo centro quiral chamado carbono anomérico.
• O açúcar cíclico pode assumir duas formas diferentes: α e ß, denominados anômeros.
Segundo a projeção de Fischer, o anômero α de um açúcar D tem o grupo OH anomérico

representado à direita do C anomérico, e no ß, à esquerda.
•Pode haver interconversão entre as formas α e ß. A formação de um ou de outro depende da
reação bioquímica.
Ciclização da D-glicose
Ciclização da D-frutose
124
Reacções – Formação de glicosídeos
Um açúcar com um grupo OH ligado a um C anomérico pode reagir com outra hidroxila para
formar uma ligação glicosídica (R-C-R‟).
Uma ligação glicosídica não é um éster, pois os glicosídeos podem ser hidrolizados nos álcoóis
originais.
As ligações glicosídicas entre as unidades monossacarídicas são a base para a formação de oligo
e polissacarídeos.
As ligações glicosídicas podem ter várias formas, pois o C anomérico de um açúcar pode estar
ligado a qualquer um dos grupo OH de um segundo açúcar para formar uma ligação α ou ß
glicosídica.
Os grupos OH são numerados e o esquema de numeração segue o dos átomos de C nos quais
estão ligados
• A notação para a ligação glicosídica especifica qual forma anomérica do açúcar (α ou ß) é a que
está envolvida na ligação e também quais átomos de C estão ligados.
125
Formação da ligação glicosídica (ex: maltose)
Oligossacarídeos
Oligossacarídeo: sofrem hidrólise e cada molécula produz um número pequeno de moléculas de
monossacarídeos
Dissacarídeos importantes: sacarose, lactose e maltose.
• sacarose: α-D-glicose + ß-D-frutose

(aldohexose) (cetohexose)
Ligação glicosídica: α , ß(1 → 2)
126
Não é um açúcar redutor (2 grupos anoméricos envolvidos na ligação), apesar de a glicose e a

frutose serem redutores.
Polissacarídeos
Os polissacarídeos (ou glicanos) são formados por longas cadeias de unidades de

monossacarídeos unidas entre si por ligações glicosídicas. São insolúveis em água e não tem
sabor nem poder redutor. São classificados como:
• Homopolissacarídeos (homoglicanos) contêm apenas um único tipo de monossacarídeo, por
exemplo, amido, glicogênio e celulose.
• Heteropolissacarídeos (heteroglicanos) contêm dois ou mais tipos diferentes de
monossacarídeos, por exemplo, ácido hialurônico, condroitina sulfato, dermatana sulfato e
heparina.
A. Homopolissacarídeos
São polímeros de carboidratos formados apenas por um único tipo de monossacarídeo.
1. Amido.
O amido é um homopolissacarídeo depositado nos cloroplastos das células vegetais como
grânulos insolúveis. É a forma de armazenamento de glicose nas plantas e é empregado como
combustível pelas células do organismo. É constituído por uma mistura de dois tipos de
polímeros da glicose:
• Amilose. São polímeros de cadeias longas de resíduos de α−D−glicose unidos por ligações
glicosídicas α(1→4).
Amilopectina. É uma estrutura altamente ramificada formada por resíduos de α−D−glicose

unidos por ligações glicosídicas α(1→4), mas, também, por várias ligações α(1→6) nos pontos
de ramificação, que ocorrem entre cada 24-30 resíduos. Esses polímeros têm tantas extremidades
não-redutoras quantas ramificações, porém apenas uma extremidade redutora.
127
2. Glicogénio.
É a mais importante forma de polissacarídio de reserva da glicose das células animais. A

estrutura do glicogénio assemelha-se à da amilopectina, exceto pelo maior número de
ramificações que ocorrem em intervalos de 8−12 resíduos de glicose (na amilopectina os
intervalos das ramificações são de 24-30 resíduos de glicose). Essa estrutura altamente
ramificada, torna suas unidades de glicose mais facilmente mobilizáveis em períodos de
necessidade metabólica.
O glicogénio está presente principalmente no músculo esquelético e no fígado, onde ocorre na
forma de grânulos citoplasmáticos.
3.Celulose.
É uma sequência linear de unidades de D−glicose unidas por ligações glicosídicas β(1→4). É o
principal componente das paredes celulares nos vegetais e um dos compostos orgânicos mais
abundantes na biosfera. A hidrólise parcial da celulose produz o dissacarídio redutor celobiose
Os vertebrados não têm celulases e, portanto, não podem hidrolisar as ligações β(1→4) da
celulose presentes na madeira e
fibras vegetais. Entretanto, alguns herbívoros contêm microrganismos produtores de celulases,
razão pela qual podem digerir celulose.
4. Quitina.
É o principal componente estrutural do exoesqueleto de invertebrados como insetos e

crustáceos. A quitina é constituída de resíduos de N−acetilglicosamina em ligações β(1→4) e
forma longas cadeias retas que exerce papel estrutural. Se diferencia quimicamente da celulose
quanto ao substituinte em C2, que é um grupamento amina acetilado em lugar de uma hidroxila.
B. Heteropolissacarídeos
128
São polímeros de carboidratos formados por mais de um tipo de carboidratos.
Os principais exemplos são os glicosaminoglicanos e os peptídeoglicanos.
Glicosaminoglicanos (GAG). São polissacarídeos lineares constituídos por resíduos repetitivos

de dissacarídeos de ácido urônico (geralmente o ácido D−glicurônico ou o ácido L−idurônico) e
de N−acetilglicosamina ou N−acetilgalactosamina. Em alguns glicosaminoglicanos uma ou mais
das hidroxilas do açúcar aminado estão esterificadas com sulfatos.
Os grupos carboxilato e os grupos sulfato contribuem para a alta densidade de cargas negativas
dos glicosaminoglicanos.
Tanto a carga elétrica como a estrutura macromolecular, colabora para o seu papel biológico de
lubrificar e manter tecido conjuntivo. Esses compostos formam soluções de alta viscosidade e
elasticidade pela absorção de grandes quantidades de
água. Actuam assim, na estabilização e suporte dos elementos fibrosos e celulares dos tecidos,
também como contribuem na manutenção do equilíbrio da água e sal do organismo.
6.6.Metabolismo dos Glúcidos
As rotas metabólicas da glicose, além da produção de ATP, são:

1) síntese de glicogênio;
2) síntese de pentoses e redutores citoplasmáticos (NADPH);
3) síntese de ácidos graxos (e em seguida triglicerídeos), que são enviados para os adipócitos através
de lipoproteínas sintetizadas no fígado;
4) síntese de colesterol (que pode ser excretado na bile como sais biliares ou transportado para as
células extrahepáticas através das mesmas lipoproteínas
5) síntese de corpos cetônicos (que possuem função energética para os tecidos extra-hepáticos,
principalmente os neurônios e músculos).que os triglicerídeos);6.1-Valor Nutritivo dos Glúcidos
Unidade VII Lípidos
7.1-Conceitos de Lipidos
são biomoléculas compostas por carbono (C), hidrogênio (H) e oxigênio (O), fisicamente
caracterizadas por serem insolúveis em água, e solúveis em solventes orgânicos, como o álcool,
benzina, éter, clorofórmio e acetona.
129
um conjunto de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de compostos

orgânicos, não são caracterizadas por algum grupo funcional comum, e sim pela sua alta
solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água.
7.2- Importância dos Lípidos
Desempenham várias funções biológicas importantes no organismo, entre elas:
- Reserva de energia (1 g de gordura = 9 kcal) em animais e sementes oleaginosas, sendo

a principal forma de armazenamento os triacilgliceróis (triglicerídeos);
- Armazenamento e transporte de combustível metabólico;
- Componente estrutural das membranas biológicas;
- São moléculas que podem funcionar como combustível alternativo à glicose, pois são os
compostos bioquímicos mais calóricos em para geração de energia metabólica através da
oxidação de ácidos graxos;
130
- Oferecem isolamento térmico, elétrico e mecânico para proteção de células e órgãos e

para todo o organismo (panículo adiposo sob a pele), o qual ajuda a dar a forma estética
característica;
- Dão origem a moléculas mensageiras, como hormônios, prostaglandinas, etc.
- As gorduras (triacilgliceróis), devido à sua função de substâncias de reserva, são

acumuladas principalmente no tecido adiposo, para ocasiões em que há alimentação insuficiente.
A reserva sob a forma de gordura é muito favorável a célula por dois motivos: em primeiro lugar,
as gorduras são insolúveis na água e portanto não contribuem para a pressão osmótica dentro da
célula, e em segundo lugar, as gorduras são ricas em energia; na sua oxidação total são liberados
38,13kJ/g de gordura.
UTILIZAÇÃO DOS LIPÍDEOS
São vários os usos dos lipídios:
- Alimentação, como óleos de cozinha, margarina, manteiga, maionese;
- Produtos manufaturados: sabões, resinas, cosméticos, lubrificantes.
Combustíveis alternativos, como é o caso do óleo vegetal transesterificado que

corresponde a uma mistura de ácidos graxos vegetais tratados com etanol e ácido sulfúrico que
substitui o óleo diesel, não sendo preciso nenhuma modificação do motor, além de ser muito
menos poluente e isento de enxofre.
7.5-Classificação dos Lípidos
Os lipídeos são freqüentemente classificados nos seguintes

grupos:
• Ácidos graxos e seus derivados
• Triacilgliceróis.
• Ceras
131
7.6 Metabolismo dos Ácidos gordos
7.6.1-Biossintese dos ácidos gordos
Síntese dos ácidos graxos saturados, o ácido palmítico

O ácido palmítico é sintetizado a partir de uma molécula de acetil−CoA e sete moléculas de
malonil−CoA. Esta última é produzida pela carboxilação do acetil−CoA. Inicialmente, o CO2
(como bicarbonato, HCO3−) é “ativado” por ligação covalente à biotina com a conversão do
ATP em ADP + Pi em reação catalisada pela biotina−carboxilase (ver adiante):
Biotina + HCO3− + ATP Biotina Carboxilase Biotina−COO− + ADP + Pi
A seguir, o grupo prostético carboxibiotina transfere o grupo carboxilato para o acetil−CoA para
formar um composto de três carbonos, a malonil−CoA e regenerar a enzima.
A reação total, catalisada pela acetil−CoA−carboxilase uma enzima composta de três enzimas
(proteína transportadora de biotina, biotina−carboxilase e a transcarboxilase) em um único
polipeptídeo multifuncional que requer biotina e Mn2+, é a etapa limitante de velocidade na
síntese de ácidos graxos nos mamíferos.
A acetil−CoA−carboxilase é uma enzima alostérica ativada pelo citrato e isocitrato e inibida por
acil−CoA de cadeia longa, como o palmitoil−CoA. A biotina está ligada a um resíduo de lisina
da enzima.
A malonil−CoA é o doador das unidades acetil de dois carbonos para a construção de ácidos
graxos.
Reações do complexo ácido graxo sintase

132
A produção de ácidos graxos de cadeia longa (ácido palmítico) a partir da malonil−CoA envolve
o sistema multienzimático denominado complexo ácido graxo sintase, constituído por seis
enzimas que catalisam etapas sucessivas da síntese. As proteínas enzimáticas do complexo estão
unidas entre si, operando a sequência de forma eficiente e regulada. Portanto, apesar de cada
reação ser examinada separadamente, elas estão intimamente integradas
7.6.2-Oxidação dos ácidos gordos
Reacções da β-oxidação dos ácidos graxos.

A β-oxidação ocorre em cinco reacções próprias, sendo uma primeira citoplasmática e as demais
intramitocondriais.
1. INÍCIO: activação do ácido graxo: a CoA é adicionada à molécula do ácido graxo

formando o ácido graxo ativado ou acil-CoA (p.ex.: o ácido palmítico forma o palmitoli-CoA).
Esta reação é catalisada pela enzima acil-CoA sintase que utiliza duas ligações fosfato de uma
única molécula de ATP, gerando AMP + PPi. Na mitocôndria, a acil-CoA penetra com o auxílio
de um composto transportador chamado carnitina.
2. Desidrogenação da Acil-CoA: catalisada pela enzima acil-CoA desidrogenase, utiliza o

FADH2 como transportador dos dois elétrons e dois H+ liberados, formando
o enoil-CoA.
3. Hidratação do enoil-CoA: sob a ação da enzima enoil-CoA hidratase, forma o 3-OH-acil

CoA.
4. Desidrogenação do 3-OH-acil-CoA: a enzima 3-OH-acil-CoA desidrogenase utiliza o

NADH como transportador de dois elétrons e um H+ retirados do substrato, formando o 3-ceto-
acil-CoA.
5. TÉRMINO: clivagem (quebra) do 3-ceto-acil-CoA: há a quebra da molécula gerando uma

molécula de acetil-CoA e o restante do ácido graxo original, agora com dois carbonos a menos,
133
que novamente liga-se a outra molécula de CoA gerando um novo acil-CoA. O ciclo
recomeçaaté a formação da última molécula da acetil-CoA.
A β-oxidação é uma via extremamente eficaz na produção de energia, já que as moléculas de
acetil-CoA, NADH e FADH2 formadas já se encontram na mitocôndria e podem seguir para o
ciclo de Krebs e cadeia respiratória, rapidamente.
Porém, o excesso da acetil-CoA formado vai obrigar à sua saída para o citoplasma para iniciar a
síntese de ácidos corpos cetônicos ácidos graxos podem, ainda, ser metabolizados através da α-
oxidação, um processo que produz menos enrgia que a β-oxidação pois fornece apenas 1 NADH
por cada carbono oxidado , não produzindo nenhuma acetil-CoA.
Na β-oxidação, a acil−CoA graxo é oxidado em um ciclo repetido de quatro reações enzimáticas:

(1) formação de ligação dupla trans−α,β.
(2) Hidratação da ligação dupla,
(3) desidrogenação da L−β−hidroacil−CoA e
(4) formação de acetil−CoA.
1.Formação de dupla ligação trans−α,β.

Uma vez na matriz mitocondrial, o acil−CoA graxo é oxidado no carbono β (remoção de átomos
de hidrogênio dos carbonos α e β) por acil−CoA−desidrogenases que contém FAD, formando
dupla ligação entre os carbonos 2 e 3 em configuração trans α,β (trans−Δ2−enoil−CoA).
Quando a dupla ligação é formada, os elétrons do acil-CoA graxo são transferidos para o FAD
para produzir o FADH2 que doa o par de elétrons para a cadeia mitocondrial transportadora de
elétrons, por meio da flavoproteína de transferência de elétrons (ETF), para a ubiquinona (Q)
pela ação da ETF:ubiquinona−oxidorredutase com a produção de 1,5 ATP.
2.Hidratação da ligação dupla.

A adição de uma molécula de água à dupla ligação da trans−Δ2−enoil−CoA forma o L isômero
da β−hidroacil−CoA em reação catalisada por enoil−CoA−hidratases (crotonases).
3.Desidrogenação da L−β−hidroacil−CoA.
A enzima L−β −hidroxiacil−CoA−desidrogenase NAD+ dependente é específica para os
L−isômeros de substratos com diferentes comprimentos de cadeia, promovendo a produção de
β−cetoacil−CoA.
134
O NADH formado transfere o par de elétrons para a cadeia mitocondrial transportadora de

elétrons com a subseqüente geração de 2,5 ATP.
4.Formação de acetil−CoA.
A reação final catalisada pela tiolase (acil−CoA−acetiltransferase), consiste em clivagem de um
fragmento carboxiterminal de dois carbonos na forma de acetil−CoA da 3-cetoacil-CoA entre os
Cα e Cβ.
O outro produto é uma acil−CoA contendo dois carbonos a menos que a acil−CoA original.
A acetil−CoA é convertida em CO2 e H2O via ciclo do ácido cítrico, enquanto a acil−CoA
original encurtada em dois átomos de carbono sofre novo ciclo de quatro reações da β−oxidação.
A repetição sucessiva das quatro reações do processo promove a degradação completa de ácido
graxo com número par de átomos de carbono em moléculas de acetil−CoA.
135
136
Corpos cetônicos
Sob condições normais, a acetil-CoA proveniente da β−oxidação é utilizada quase em sua

totalidade pelo ciclo do ácido cítrico e para a síntese de isoprenóides
. O metabolismo dos ácidos graxos é regulado de tal forma que somente pequenas quantidades de
acetil−CoA são produzidas em excesso.
Em certas condições metabólicas, tais como, jejum prolongado, inanição e diabete melito,
ocorre aumento na
velocidade da β−oxidação, tornando necessário reciclar o excesso de acetil−CoA e liberar a CoA
livre para novas β−oxidações.
No fígado, o grupo acetil da acetil−CoA é transformado em corpos cetônicos em processo
chamado cetogênese.
Os corpos cetônicos consistem de acetoacetato, β−hidroxibutirato e acetona e são utilizados

como combustível hidrossolúvel pelos tecidos extra−hepáticos.
A cetogênese ocorre em três reações:
1. Formação de acetoacetil−CoA. A primeira reação na formação do acetoacetato (fonte

primária de todos os corpos cetônicos) é a condensação de duas moléculas de acetil−CoA para
gerar acetoacetil−CoA, catalisada pela acetil−CoA−acetiltransferase.
A formação da ligação C−C é favorecida energeticamente pela ruptura do enlace tioéster.
2.Formação de HMG−CoA. A acetoacetil−CoA é convertida a 3−hidroxi−3−metilglutaril−CoA

(HMG−CoA) por condensação com uma terceira molécula de acetil−CoA pela ação da
hidroximetilglutaril−CoA−sintase. A HMG−CoA é também um precursor da biossíntese do
colestero
137
3. Formação de acetoacetato e acetil−CoA. A clivagem da HMG−CoA fornece o acetoacetato

livre pela hidroxi−metilglutaril−CoA−liase.
Parte do acetoacetato é reduzido a β−hidroxibutirato por uma β−hidroxibutirato−desidrogenase
NAD+−dependente ligada à membrana mitocondrial interna.
Essa enzima é específica para o D−isômero em contraste com o L−isômero acoplado a CoA
intermediária da β−oxidação.
Certa quantidade de acetoacetato sofre contínua descarboxilação não-enzimática espontânea à
acetona. Em condições normais a formação de acetona é negligenciável, no entanto, em
acúmulos patológicos de acetoacetato, a quantidade de acetona no sangue pode ser detectada no
ar expirado pelo paciente.
A presença aumentada de corpos cetônicos no sangue e na urina acompanhado de odor de

acetona no ar expirado, é denominada cetose.
Essa condição ocorre quando a velocidade de produção de corpos cetônicos pelo fígado excede
a capacidade de sua utilização pelos tecidos periféricos, resultando em acúmulo no sangue
(cetonemia).
Ao ultrapassar o limiar renal, essas substâncias aparecem na urina (cetonúria).
7.7.Valor Nutritivo dos Lípidos
Produção de energia na oxidação dos ácidos graxos

Cada volta do ciclo de β−oxidação produz um NADH, um FADH2 e uma acetil−CoA.
A oxidação do NADH e do FADH2 na cadeia mitocondrial transportadora de elétrons acoplada à

fosforilação oxidativa, produz 2,5 e 1,5 ATP, respectivamente.
Cada molécula de acetil−CoA proveniente da β−oxidação é metabolizada a CO2 e água no ciclo

do ácido cítrico e fosforilação oxidativa, com a produção de 10 ATP.
138
No entanto, na ativação do ácido graxo são consumidos dois equivalentes de ATP (um ATP é
transformado em AMP + 2Pi).
Portanto, em condições fisiológicas, a oxidação completa de uma molécula de ácido palmítico

(16 átomos de carbono) é dada pela reação:
Palmitoil−CoA + 7 FAD + 7 NAD+ + 7 CoA + 7 H2O → 8 Acetil−CoA + 7 FADH2 + 7 NADH

+ 7 H+
A produção de ATP a partir da β-oxidação do ácido palmítico pelo ciclo do ácido cítrico e da
fosforilação oxidativa é resumida na
Produção de ATP na oxidação de uma molécula de ácido

ATP/mol
2 equivalentes de ATP (etapa de ativação) −2 −2
7 FADH2 oxidados na CMTE (7 x 1,5) 10,5
7 NADH oxidados na CMTE (7 x 2,5) 17,5
8 acetil−CoA oxidados no ciclo do ácido 80

cítrico (10 x 8)
Total: 106
Em cada quebra Ligação forma-se

Considerando que 1NADH produz 3ATP
1FADH produz 2 ATP
REnergetico= Numero de carbono de Acido Gordo Par - 1x 5ATP ( NAD+FADH )

2
139
No ciclo de Krebs
Soma todos Acetil Pares ( № de Carbonos do Ac.Gordo) x12ATP(3NADH+1FADH+1ATP)
2
REnergetico = № ATP de Quebra + ATP do Ciclo de Krebs
Saldo Energetico= REnergetico-2ATP de Activacao do Acido Gordo Par
8. Bibliografias
BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Introdução à Química de Alimentos. 2ª.ed. São Paulo:

Varela, 1995.
BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Química do Processamento de Alimentos. 3ª.ed. São Paulo:
Varela,1992.
STRYER, Bioquimica, 4a Ed
LEHNINGER,A, Bioquimica,2a Ed.V,1,2,3, 2ª Ed
CAMPOS, Luis S.Entender Bioquímica, 5ª Edição, São Paulo Brasil 2006
VOET,DONANALD et all, Fundamentos de Bioquimica 2ª Edicao,São Paulo Brasil 2006
CHAMPE PAMELA C. et all, Bioquimica Ilustrada,4ª Edicacao Porto Alegre, 2009
CHARLOTTE, PRATT e CKATHLEEN, CORNELY, Bioquimica Essencial, Rio de Janeiro
2006.
140

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1

Unidade V Bioenergéticas ......................................................................................................... 96

A disciplina de Bioquímica é leccionada no curso de Licenciatura em Ensino de Biologia na

No fim da Cadeira o estudante deve:

0.4 .Visão Geral dos conteúdos

Unidade Tema/ Conteúdo Carga horária

2.1. Conceito de Aminoacidos

2.7. Exercícios de aplicação

3.3- Funções das Proteínas

3.7-Biossíntese das Proteínas

4 Enzimas como proteínas Especificas 10 10

5.5- Valor Energético dos alimentos Rendimento

6.4-Características dos Glícidos

7.5 Metabolismo dos Ácidos gordos

Unidade-1: Introdução ao estudo de Bioquímica

No Fim da Unidade os Estudantes de ser capazes de

1.1.Definição do conceito da Bioquímica

Bioquímica(bios«vida»+ kymos«líquido ou química») Ciência, que estuda a organização

A Bioquímica estuda as estruturas moleculares, os mecanismos e os processos químicos

Em bioquímica, a estrutura, a organização e as actividades potenciais dessas moléculas são

Metabolismo celular é o conjunto de transformações bioquímicas que ocorre na célula.

A via metabólica é a unidade funcional elementar do Metabolismo celular.

As reacções celulares, conhecidas colectivamente como metabolismo, resultam de actividades

1.2- Objecto e Métodos de estudo em Bioquímica

Bioquímica estuda a estrutura e função de componentes celulares (como enzimas e organelos) e

Como diferenciar Glúcidos e Lípidos com composição igual?

Objecto de estudo em Bioquímica é o metabolismo celular possui várias especificidades, as

1.2.1.A Bioquímica pode ser dividida em:

Bioquímica Estática ou Descritiva ( trata da qualidade - composição e as quantidades

(trata da transformação das substâncias em outras)

Investiga os processos baseados na origem de determinados processos vitais.

Dá finalidade de cada substância em transformação.

1.2.2.Métodos de estudo em Bioquímica

Elementos do Método Científico: Caracterização, Hipóteses, Experimentação.

Componentes do Método Científico: Observação, Descrição, Previsão, Controle ou validação.

Métodos experimentais em Bioquímica

Métodos matemáticos→modelação matemática

1.3-Interdisciplinaridade na Ciência Biológica

A Bioquímica é ciência inter e multidisciplinar, na conexão do conhecimento científico biológico

1.3.1.Reflecte-se na múltipla abordagem do objecto de estudo

1.3.2.Relação entre a Bioquímica com outras ciências

Relação com a Matemática- cálculo de % de composição

Sociologia-explicação de certos problemas endémicos, défices alimentares, carência de

Física-variações das propriedades devido à influência de factores físicos.

Na 8ª classe ajuda na resolução de problema sobre a composição química da célula, dos

Na 9ª classe ajuda a resolver problemas da composição química da célula e metabolismo da

1.4. Vista geral sobre a História da Bioquímica

1.5.Água: o meio da vida

Nela estão dissolvidas ou suspensas as moléculas e partículas necessárias para o bom

Ao se aproximarem, as moléculas de água interagem, pois a carga eléctrica parcial positiva do

ALTO CALOR ESPECÍFICO

FACILITA REAÇÕES QUÍMICAS

1. Define o Conceito de Bioquímica

Unidade -II Aminoácidos

 Descrever as propriedades dos aminoácidos encontrados nas proteínas.

2.1.Definação Conceito de Aminoácidos

 Aminoácidos mais importantes sãos os α.

O carbono α é um centro quiral (opticamnte ativo)

 Formam dois esterioisômeros: L e D

2.3. Características dos Aminoácidos

 São as unidades fundamentais das proteínas.

• São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;

• Característica ácida (presença do grupo carboxila);