Bioquímica

Conteúdo

1 Capa 1

2 O que é a Bioquímica 2

3 O que é a Bioquímica? 3
3.1 Métodos de estudo . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3

4 História 5

5 História 6
5.1 Na Antiguidade . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
5.2 Idade Moderna . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
5.2.1 A influência do atomicismo . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
5.2.2 O conceito de oxidação . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
5.3 Idade Contemporânea . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8
5.3.1 A influência da Química-Física . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8
5.3.2 O fim do vitalismo . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8
5.3.3 A Bioquímica moderna . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

6 Organização da Vida 9

7 Organização da Vida 10

8 Domínios da Vida 11

9 Os domínios da Vida 12
9.1 A classificação hierárquica biológica . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13
9.2 Bases para a classificação . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

10 Organização celular 15

11 Células procariontes 16
11.1 Envoltório celular . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 16
11.1.1 Parede celular . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 16
11.1.2 Membrana plasmática . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 16
11.2 Hialoplasma ou citoplasma . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 17

i
ii CONTEÚDO

12 Células eucariontes 18
12.1 Membrana plasmática . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18
12.2 Citoplasma . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18
12.3 Núcleo . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18
12.4 Mais sobre este tema . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 19

13 A água como solvente e a importância do pH 20

14 A água como solvente e a importância do pH 21

15 A água, solvente da Vida 22

16 A água, solvente da Vida 23

16.1 Estrutura da molécula de água . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 23
16.2 Solubilidade em água . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 24

17 pH, pKa e soluções tampão 26

18 pH, pKa e soluções tampão 27

18.1 Autoionização da água . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 27
18.2 O conceito de pH . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 27
18.3 A constante de ionização . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 28
18.4 Titulação e zona tampão de um par conjugado ácido/base . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 29
18.5 As soluções tampão em sistemas biológicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 30

19 Aminoácidos e proteínas 31

20 Aminoácidos e Proteínas 32

21 Aminoácidos 33

22 Aminoácidos 34
22.1 Simbologia e nomenclatura . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 34
22.2 Ponto isoelétrico . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 34
22.3 Isomeria . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 35
22.4 Síntese . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 35

23 Estrutura e classificação dos aminoácidos 36

24 Estrutura e classificação dos aminoácidos 37

24.1 Classificação . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37
24.1.1 Aminoácidos essenciais e não essenciais . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37
24.1.2 Quanto à cadeia lateral . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37
24.1.3 Quanto ao destino . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
24.2 Fórmula estrutural . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
24.3 Estrutura tridimensional . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
CONTEÚDO iii

24.3.1 Aminoácidos apolares . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38

24.3.2 Aminoácidos polares neutros . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
24.3.3 Aminoácidos polares ácidos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
24.3.4 Aminoácidos polares básicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39

25 Proteínas 40

26 Proteínas 41
26.1 O papel e a importância das proteínas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41
26.2 As proteínas como polímeros de aminoácidos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41
26.3 Diferentes níveis estruturais . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42
26.4 A importância da estrutura das proteínas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43
26.5 Modificações pós-traducionais . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43
26.6 Ligações dissulfureto . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43

27 Enzimas 45

28 Enzimas 46
28.1 Estrutura . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 46
28.2 Mecanismo . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47
28.3 Propriedades . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47
28.4 Nomenclatura . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47

29 Estado de transição e equilíbrio químico 49

30 Estado de transição e equilíbrio químico 50

31 Cinética enzimática 51

32 Cinética enzimática 52
32.1 Progressão da reação . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52
32.2 Velocidade inicial . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52
32.3 Equação de Michaelis-Menten . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 53
32.4 Tratamento matemático e gráfico da equação de Michaelis-Menten . . . . . . . . . . . . . . . . . 53

33 Glícidos 55

34 Glícidos 56
34.1 Nomenclatura e composição química . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56
34.2 Classificação . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56
34.2.1 Monossacarídeos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56
34.2.2 Oligossacarídeos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57
34.2.3 Polissacarídeos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57

35 Monossacarídeos 58
iv CONTEÚDO

36 Monossacarídeos 59
36.1 Nomenclatura . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 59
36.1.1 Quiralidade e fórmula de Fischer . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 59
36.2 Estrutura cíclica . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60
36.2.1 Fórmulas de Haworth e fórmulas conformacionais . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60

37 Oligossacarídeos 61

38 Oligossacarídeos 62
38.1 Nomenclatura . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 62
38.2 Dissacarídeos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 62
38.2.1 Sacarose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 62
38.2.2 Maltose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
38.2.3 Lactose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
38.2.4 Trealose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63

39 Polissacarídeos 64

40 Polissacarídeos 65
40.1 Celulose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 65
40.2 Amido . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 65
40.3 Glicogênio . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 65

41 Lípidos 66

42 Lípidos 67
42.1 Índice . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67

43 Ácidos gordos 68

44 Ácidos gordos 69
44.1 Tipos de ácidos graxos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 69
44.1.1 Ácidos graxos saturados . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 69
44.1.2 Ácidos graxos insaturados . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 69
44.2 Nomenclatura . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 70
44.3 Comportamento em solução . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 70

45 Acilgliceróis 72
45.1 Propriedades físicas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 72
45.2 No metabolismo e alimentação . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 72

46 Fosfolípidos 74

47 Fosfolípidos 75
47.1 Glicerofosfolípidos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 75
47.2 Esfingolípidos contendo fosfato (esfingomielina) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76
CONTEÚDO v

48 Ceras 77

49 Esfingolípidos 78

50 Vitaminas 79
50.1 O que são vitaminas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 79
50.1.1 Classificação das vitaminas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 79
50.1.2 Tabela de Vitaminas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 79

51 Ácidos nucleicos 80

52 Ácidos nucleicos 81

53 Índice 82

54 Nucleótidos 83

55 Princípios de bioenergética e metabolismo 84

56 Fosforilação oxidativa 85

57 O código genético 86

58 Glossário 88
58.1 Glossário . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88
58.1.1 A . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88
58.1.2 B . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88
58.1.3 C . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89
58.1.4 D . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89
58.1.5 E . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89
58.1.6 F . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89
58.1.7 G . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89
58.1.8 H . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89
58.1.9 I . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.10 J . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.11 L . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.12 M . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.13 N . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.14 O . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.15 P . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.16 Q . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
58.1.17 R . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
58.1.18 S . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
58.1.19 T . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
58.1.20 U . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
vi CONTEÚDO

58.1.21 V . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
58.1.22 X . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
58.1.23 Z . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91

59 Referências 92

60 Referências 93
60.1 Gerais . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93
60.1.1 História . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93
60.2 Ligações externas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93
60.3 Fontes, contribuidores e licenças de texto e imagem . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 94
60.3.1 Texto . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 94
60.3.2 Imagens . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 95
60.3.3 Licença . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 98
Capítulo 1

Capa

Bioquímica

Folha beta de uma proteína.

Bioquímica

1
Capítulo 2

O que é a Bioquímica

2
Capítulo 3

O que é a Bioquímica?

... ou in silico (“no computador”), a Bioquímica recorre a diver-

sas técnicas de investigação.

uma vida independente?

As respostas a estas questões estão na base do desenvol-
Seja experimentando in vitro (“no tubo”)...
vimento da Bioquímica. A Bioquímica pode ser definida
como o estudo da química de organismos vivos e da quí-
mica relacionada com estes. Forma uma ponte entre a
Biologia e a Química pois estuda como complexas rea-
ções e estruturas químicas originam vida e processos re-
lacionados com a vida. É considerada por vezes um ramo
híbrido da Química Orgânica, especializado nos proces-
sos químicos que ocorrem nos organismos vivos, mas
na realidade a Bioquímica não pode ser considerada um
ramo de apenas a Biologia ou da Química - a Bioquímica
incorpora todas as interações existentes da menor molé-
cula biológica à maior célula existente.
De uma forma essencial, a Bioquímica estuda a estrutura
e função de componentes celulares (como enzimas e or-
ganelas) e os processos efetuados por moléculas de di-
ferentes dimensões, como as proteínas, ácidos nucleicos,
glicídios e lípidos, entre outros. Segundo a teoria da evo-
lução, os organismos existentes na atualidade descendem
de um antepassado comum, explicando a semelhança dos
processos bioquímicos existentes em todos os organismos
... in vivo (“num sistema vivo”)... vivos.
Posto de forma simples, a Bioquímica é a Química da
Todos os sistemas vivos, do mais simples ao mais com- Vida.
plexo, dependem de reações químicas fundamentais à sua
sobrevivência. Os organismos crescem e reproduzem-se
através da multiplicação celular, mas de onde provêm os
constituintes das células? Como os nutrientes absorvi- 3.1 Métodos de estudo
dos por um organismo são transformados em tecidos tão
diversificados, como músculos ou o sangue? E como po- Um dos métodos de estudo mais empregues em Bioquí-
dem organismos tão pequenos como uma única célula ter mica é a aproximação reducionista a um problema. É

3
4 CAPÍTULO 3. O QUE É A BIOQUÍMICA?

usual fazer-se a purificação de componentes dos sistemas

vivos, como proteínas, para estudar as suas proprieda-
des de forma isolada. Esta aproximação é muito útil para
o conhecimento profundo de aspectos estruturais e fun-
cionais dos componentes dos sistemas vivos, mas tem a
desvantagem de impedir o estudo de interações que ocor-
ram in vivo: numa célula, nenhum componente se encon-
tra isolado. Por isso, também existem métodos de estudo
holísticos, que tentam determinar as propriedades de um
sistema como um todo; um exemplo é o estudo do com-
portamento de vias metabólicas inteiras, em vez de estu-
dar cada enzima que delas fazem parte.
A Bioquímica é uma ciência essencialmente experimen-
tal, mas com o desenvolvimento de mais e melhores fer-
ramentas computacionais e matemáticas, existe também
uma grande área de investigação bioinformática associ-
ada. Algumas das aplicações mais populares incluem a
previsão de interação entre proteínas, a modelação da
sua estrutura tridimensional, a comparação de sequências
proteicas e nucleotídicas e a aplicação de modelos esta-
tísticos a amostras reais.
Capítulo 4

História

5
Capítulo 5

História

A Bioquímica tem as suas raízes na história da Química,
em particular no interesse do homem em saber que trans-
formações ocorriam nos organismos vivos, responsáveis
pela sua origem, crescimento e metamorfose. As ques-
tões colocadas por aqueles que procuraram compostos na
Natureza que curassem doenças, que se interrogaram so-
bre a fisiologia do corpo humano, que usaram processos
naturais como a fermentação de cervejas e que observa-
ram a decomposição da matéria orgânica, entre outros,
lançaram as bases da Bioquímica tal como é conhecida
na atualidade.
5.1 Na Antiguidade
elixires levou à descoberta de medicamentos e proces-
sos de fermentação. Experiências com fluidos corporais
levaram provavelmente à descoberta de hormônios sexu-
ais. Este tipo de alquimia refletia então as práticas médi-
cas/farmacêuticas da época.
Existem também registros que as antigas civilizações
egípcias e babilônicas praticavam a extração de substân-
cias com propriedades farmacológicas e de perfumes a
partir de plantas.
Na Grécia Antiga, Empédocles postulou no século V a.C.
o mundo como comporto por elementos, de forma simi-
lar às ideias taoístas. Desta feita, seriam quatro elemen-
tos: fogo, ar, água e terra. A escola aristotélica desenvol-
veu esta ideia, que foi no entanto rebatida por Demócrito.
Demócrito introduziu o conceito de atomicismo, de que a
diferença entre pequeníssimas partículas indivisíveis, que
juntas constituiriam toda a matéria, explicariam as dife-
renças macroscópicas desta. Esta teoria atômica da cons-
tituição da matéria, comparável com a teoria moderna,
foi no entanto esquecida até ao século XVI.
É também sabido que os povos árabes possuem uma
longa tradição de conhecimentos farmacológicos, mas fo-
ram os antigos Gregos quem desenvolveram a alquimia,
uma das bases da Química moderna, e portanto também
da Bioquímica, com a preparação de poções e tinturas a
partir de minerais e plantas.

5.2 Idade Moderna

Paracelso, no século XVI, formulou o universo como
sendo regulado por leis químicas, em que os processos
químicos serviriam de base às transformações observa-
das na Natureza. Também estabeleceu a ideia de que as
doenças deveriam ser tratadas usando compostos quími-
Demócrito
cos e que a natureza das próprias doenças estaria ligada à
A religião taoísta desenvolvida há mais de 2000 anos na putrefação dos “dejetos” provenientes de processos quí-
China concebia o mundo como dividido em dois opos- micos. A utilização da Química para fins medicinais foi
tos, Yin e Yang, que, na luta para se manterem em equi- denominada “iatroquímica” por Paracelso.
líbrio, gerariam os cinco elementos água, terra, fogo, ma- Apesar de Paracelso misturar diversos conceitos místi-
deira e metal, que constituiriam todas as coisas. Os chi- cos e alquimistas nos seus ensinamentos, a utilização de
neses preparavam então elixires contendo compostos de compostos químicos com fins farmacêuticos generalizou-
modo a equilibrar Yin e Yang no corpo; esta busca de se, especialmente no século XVII, devendo-se parte desta

6
5.2. IDADE MODERNA
Paracelso.
generalização da iatroquímica a w:Jan Baptista van Hel-
mont, discípulo de Paracelso. Numa publicação póstuma
(1648), van Helmont descreve uma experiência em que
apenas água havia sido adicionada a um jovem salgueiro
plantado em terra previamente seca num forno. O sal-
gueiro cresceu sem haver apreciável variação da massa da
terra e van Helmont atribuiu este crescimento à transfor-
mação de água em madeira, casca e raízes. Embora van
Helmont tenha retirado as conclusões erradas das suas ex-
periências, houve de sua parte uma tentativa de planear
meticulosamente e de quantificar as transformações ob-
servadas. Outras observações de van Helmont relevantes
à história da Bioquímica incluem a sua descrição da di-
gestão como um processo fermentativo usando ácido e a
excreção de líquidos alcalinos no corpo humano, nomea-
damente a bílis.
As primeiras experiências sobre o metabolismo animal
conduzidas de forma controlada foram publicadas por
Santorio Santorio em 1614 no seu livro Ars de statica me-
decina, no qual Santorio descreveu como determinou o
seu próprio peso antes e depois de comer, beber, dormir,
trabalhar, ter relações sexuais, jejuar e excretar. Ele des-
cobriu que a maior parte da comida ingerida era perdida
no que ele denominou de “perspiração insensível”.
Franciscus Sylvius, discípulo de van Helmont, ampliou o
conceito de digestão, englobando a participação da saliva
e sucos pancreáticos e caracterizando o processo diges-
tivo como uma neutralização entre ácidos e bases. Syl-
vius considerou que também noutros processos fisiológi- Nos finais do século XVIII, Joseph Priestley, que de-
cos ocorreria neutralização e que, deste modo, as doen- dicou uma grande parte da sua vida ao estudo dos ga-
7
ças surgiriam de situações em que existisse um excesso
de ácido ou de base no corpo.
5.2.1 A influência do atomicismo
O microscópio de Hooke.
A ideia de que toda a matéria seria composta por uni-
dades de tamanho diminuto, sendo por isso invisíveis se
pensadas isoladamente, ganhou força no século XVII. A
invenção do microscópio composto, por Robert Hooke,
permitiu as primeiras observações de células. Robert
Boyle considerou a matéria como composta por corpús-
culos; Descartes apoia a teoria atomicista. Boyle afirma
que as propriedades da matéria são explicáveis pelas pro-
priedades físicas (tamanho e forma) dos corpúsculos, as-
sim como pelo seu movimento, e que as transformações
químicas são produzidas pela interação mútua entre essas
diminutas entidades.
5.2.2 O conceito de oxidação
Até aos trabalhos de Antoine-Laurent Lavoisier, persis-
tiram ideias como a dos elementos aristotélicos (ou vari-
ações desta; uma ideia particularmente persistente foi a
do fogo como elemento de transformação) e a teoria do
flogisto. Lavoisier explicou pela primeira vez a oxidação
de metais e não-metais pelo oxigênio e alargou o conceito
de oxidação aos processos fisiológicos: o oxigênio respi-
rado seria utilizado na “combustão” do carbono contido
em alimentos, formando-se dióxido de carbono, expulso
na expiração, e calor, que explicaria o calor interno dos
animais. Uma parte do ar que não seria respirável, o ni-
trogênio, seria expulso sem alteração.
8 CAPÍTULO 5. HISTÓRIA

ses,descobriu que as plantas produziam “ar desflogistifi-

cado”, isto é, contendo oxigênio, na presença de luz; foi
na mesma época que Jan Ingenhousz e Jean Senebier for-
mularam uma teoria para a fotossíntese.

5.3 Idade Contemporânea

5.3.1 A influência da Química-Física

Quando, nos finais do século XIX, começou a haver um

interesse na química de soluções, e a Química-Física as-
cendeu à categoria de ramo independente da Química,
surgiu também um renovado interesse pelo estudo da con-
centração do íon hidrogênio (H+ ) e a sua relação com o
pH. O dinamarquês Søren Sørensen sugeriu em 1909 uti-
lizar o negativo do logaritmo da concentração de H+ , -
log[H+ ], originando a escala de pH tal como é conhecida
na atualidade, uma ferramenta de auxílio na determina-
ção da força de ácidos e bases. O conceito de pH foi rapi-
damente assimilado nos estudos bioquímicos, pois eram
então conhecidas as capacidades de tampão de sistemas
fisiológicos, evitando extremos de acidez ou alcalinidade.

Friedrich Wöhler
5.3.2 O fim do vitalismo

No século XIX, aquando do estudo da fermentação de
açúcar a álcool em leveduras, Louis Pasteur concluiu que
a fermentação era catalisada por uma força vital dentro
das células, a que chamou “fermentos”. Pensava-se então
que os fermentos funcionavam apenas dentro de organis-
mos vivos.
Originalmente acreditava-se que a vida não era assunto
para a ciência. Acreditava-se que apenas os seres vivos
podiam criar as “moléculas das vida” (a partir de molé-
culas já existentes). Este pensamento começou a mudar
a partir do ano de 1828 quando Friedrich Wöhler publi-
cou um trabalho sobre a síntese de ureia, provando que
compostos orgânicos podiam ser criados artificialmente
e derrubando o vitalismo como base teórica para a distin-
ção entre a matéria animada e inanimada.
5.3.3 A Bioquímica moderna
Talvez o fator crucial para o surgimento da Bioquímica
tenha sido a descoberta da primeira enzima em 1833, que
na época recebeu o nome “diastase” (hoje chamada “ami-
lase”); quem a descreveu foi Anselme Payen. Em 1896,
Eduard Buchner contribuiu para a Bioquímica descre-
vendo pela primeira vez um complexo processo bioquí-
Hoje, os resultados e princípios bioquímicos são empre-
mico fora da célula - a fermentação alcoólica de extratos
gados em muitas outras áreas que vão da genética à bio-
celulares de fermento - o que lhe valeu o Prêmio Nobel
logia molecular, da agricultura à medicina.
da Química de 1907.
Outro avanço importante na Bioquímica foi a demonstra-
ção da natureza proteica das enzimas por James B. Sum-
ner, um assunto anteriormente controverso, ao conseguir
cristalizar primeiro a enzima urease e, mais tarde, a ca-
talase. A cristalização de proteínas permitiu a aplicação
de técnicas de raios-X para a determinação de estruturas
tridimensionais proteicas, algo conseguido pela primeira
vez com a enzima lisozima. Mais tarde, e após os estu-
dos de Linus Pauling sobre a natureza da ligação química
e a estrutura das hélices alfa proteicas, James Watson,
Francis Crick e Maurice Wilkins publicaram a estrutura
tridimensional da dupla hélice do DNA.
Embora o termo “bioquímica” tenha sido usado pela pri-
meira vez em 1882, é mais aceito que a criação formal
deste termo tenha ocorrido em 1903 pelo químico alemão
Carl Neuberg. Anteriormente essa área de ciência era
denominada “química fisiológica”. Desde a metade do
século XX em diante, a bioquímica avançou muito; esse
avanço foi possível graças ao desenvolvimento de novas
técnicas como a cromatografia, difração de raio X, espec-
troscopia de ressonância magnética nuclear (RMN), mi-
croscopia eletrônica e simulação da dinâmica molecular.
Estas técnicas permitiram a descoberta e análise deta-
lhada de moléculas e vias metabólicas celulares, que pos-
sibilitaram, por exemplo, elucidar a glicólise ou o ciclo
de Krebs (ciclo do ácido cítrico).
Capítulo 6

Organização da Vida

atuais, e graças a essa similaridade é possível, através de

formas de vida mais simples, desvendar alguns dos “se-
gredos da vida” que nos permite desenvolver estratégias
para vivermos mais e melhor.

O conceito de que a célula e a unidade básica da vida já

está bem impregnado em nossas mentes, de igual forma
também sabemos que, pelo menos até o presente mo-
mento, a vida nada mais é do que um complexo e não
totalmente elucidado conjunto de reações químicas. Em-
bora estarmos muito longe de desvendar a “vida” em seu
atual estagio, quem nunca se perguntou - “Como ela sur-
giu?". Muitos cientista já fizeram a mesma pergunta,
sendo que alguns até tentaram criar teorias que explicas-
sem tal acontecimento. Na década de 30, dois cientistas
(Alexandre Oparin e J. B. S. Haldane) de forma inde-
pendente elaboraram uma teoria em comum, com base
nos prováveis constituintes da atmosfera primitiva (H2 O,
N2 , CO2 , CH4 , NH3 , SO2 e possivelmente H2 ) eles che-
garam a conclusão de que a radiação ultravioleta e/ou
descargas elétricas faria com que as moléculas simples
presente na atmosfera reagissem entre si dando origem
a moléculas mais complexas, inclusive moléculas orgâ-
nicas como, por exemplo, aminoácidos. Tal teoria pode
ser comprovada por um experimento que reproduziu as
hipotéticas condições da atmosfera primitiva, este expe-
rimento foi realizado em 1953 por Staley Miller e Harold
Urey. A partir deste acontecimento inúmeras outras teo-
rias foram elaboradas para explicar como as células pu-
deram se originar de tal situação, no entanto tais mecanis-
mos são ainda muito obscuros, e devido a esse motivo não
vamos nos ater a este detalhes. No entanto por qualquer
que seja os caminhos seguidos pela evolução da vida está
muito claro que há uma similaridade entre os seres vivos

9
Capítulo 7

Organização da Vida

• Domínios da Vida
• Organização celular

10
Capítulo 8

Domínios da Vida

11
Capítulo 9

Os domínios da Vida

Firmicutes
sistemas vivos ou não; apesar de conterem material ge-
Chlamydiae
nético, poderem reproduzir-se e apresentarem um “ciclo
Animalia
de vida”, não são capazes de o suster de forma indepen-
Planctomycetes
Plantae dente e não têm a característica organização interna dos
Protozoa Actinobacteria organismos vivos. Também os priões, partículas protei-
Euryarchaeota
cas com características virais, estão fora desta classifica-
Fusobacteria ção proposta por Woese.
Crenarchaeota Cyanobacteria
Tanto as bactérias como as arqueas são por vezes en-
globadas num super-reino Prokaryota (procariontes; por
vezes designado Monera, um termo obsoleto) quando se
considera uma divisão em duas categorias (sendo a outra
Proteobacteria a Eukaryota). No entanto, os estudos filogenéticos de
Woese e posteriores demonstram que as arqueas e as bac-
Uma representação da árvore da Vida. A azul, o domínio Bac- térias têm ramos de evolução distintos; em adição, exis-
teria; a verde, o domínio Archaea; a vermelho, o domínio Eu- tem algumas características morfológicas e metabólicas
karya. O nível de ramificação e a distância entre os ramos refle-
mais próximas entre arqueas e eucariontes que entre ar-
tem a distância evolucionária entre os diferentes grupos, tal como
obtida através da comparação do RNA de diversos organismos.
queas e bactérias. É também atualmente referido o super-
reino Acytota (organismos acelulares), englobando os ví-
rus e priões.
Os organismos vivos apresentam uma grande diversidade
morfológica e funcional. Podem ser constituídos por ape- Um terceiro sistema de classificação geral dos seres vivos
nas uma célula ou terem milhões de células organizadas consiste em considerar a existência de seis reinos:
em tecidos diferenciados; podem criar o seu próprio ali-
mento ou necessitar de o obter de alguma fonte; podem
depender do oxigênio ou nem sequer tolerar a sua pre- • Archaebacteria - correspondente ao domínio Ar-
sença. De forma a sistematizar os organismos do nosso chaea.
planeta, é feita a divisão dos mesmos de acordo com es-
tas e outras características comuns. O ramo científico que • Eubacteria - as verdadeiras bactérias.
estuda a classificação dos seres vivos é a taxonomia.
Na atualidade, é geralmente aceite a divisão de todos os • Fungi - fungos.
organismos em três domínios, proposta por Carl Woese:
• Plantae - plantas.
• o domínio Eukarya inclui todos os organismos eu-
cariontes;
• Animalia - animais.
• o domínio Eubacteria ou simplesmente Bacteria
inclui todas as bactérias (procariontes); • Protista - eucariontes unicelulares e algas sem ver-
dadeiros tecidos.
• o domínio Archaea (anteriormente designado “Ar-
chaebacteria”) inclui procariontes com caracterís-
ticas filogenéticas (relações evolucionárias obtidas No sistema dos três domínios de Woese, Fungi, Plantae e
por análise genómica) diferentes da bactérias. Animalia são reinos pertencentes ao domínio Eukarya; o
reino Protista engloba diversos grupos filogeneticamente
Nesta classificação não se incluem os vírus. É ainda as- diversos mas que não se encaixam nos restantes reinos
sunto de debate se os vírus devem ser classificados como eucarióticos.

12
9.2. BASES PARA A CLASSIFICAÇÃO 13

Reino > Filo (ou Divisão, para plantas) > Classe >
Ordem > Família > Gênero > Espécie

Vida Assim, um reino poderia conter diversos filos; cada filo,

diversas classes, etc., até se chegar à classificação por es-
pécies, que distingue organismos atribuindo-lhe um nome
binomial em latim, composto pelo nome do gênero cor-
Domínio respondente e um epíteto específico. Lineu usou carac-
terísticas morfológicas para distinguir espécies; muita da
classificação por ele feita subsiste até hoje, classificação
esta baseada não só em características morfológicas mas

Reino também (e especialmente) em características filogenéti-

cas. O sistema de classificação sofreu alguns refinamen-
tos (como por exemplo a existência de supergrupos ou
subgrupos, como sub-ordens ou superfamílias).

Filo ou
Divisão 9.2 Bases para a classificação
A divisão entre organismos eucarióticos e organismos
procarióticos deve-se às diferenças fundamentais das cé-
Classe lulas que constituem estes dois grupos. As células euca-
rióticas possuem um núcleo bem definido contendo ma-
terial genético, delimitado por uma membrana; possuem
diversos organelas também delimitados por membranas,
nos quais ocorrem processos metabólicos especializados
Ordem - existe portanto compartimentalização na célula. tal
nível de compartimentalização não existe em células pro-
carióticas. as diferenças entre os diferentes tipos de célu-
las são exploradas no capítulo sobre organização celular.

Família Após os trabalhos de Woese, que analisou o RNA ribos-

somal de diversos procariontes, tornou-se óbvia uma dis-
tinção entre diferentes membros deste grupo, surgindo
a necessidade de o separar em dois domínios, Archaea
e Eubacteria. As arqueas possuem algumas característi-
Género cas bem distintas das verdadeiras bactérias, incluindo vias
metabólicas modificadas ou únicas e a presença de lípi-
dos membranares distintos dos bacterianos. Mais curio-
samente, possuem algumas características mais próximas

Espécie
das dos eucariontes que de procariontes, como o meca-
nismo de transcrição e tradução do DNA. As arqueas são
organismos extremófilos, ou seja, vivem em condições
consideradas extremas para outros organismos, como alta
salinidade, temperaturas muito altas (como as presentes
em hotspots) ou muito baixas (encontra-se arqueas no
A classificação dos seres vivos é feita do grupo mais geral (do- gelo antártico) e ambientes de extrema acidez. Embora
mínio) ao mais específico (espécie). a classificação filogenética dos três domínios seja ainda
algo controversa, é aceite que existiu primeiro uma diver-
9.1 A classificação hierárquica bio- gência que criou o grupo das bactérias e mais tarde uma
segunda divergência do grupo das não-bactérias que ori-
lógica ginou as arqueas modernas e os eucariontes. Também se
pensa que as arqueas terão sofrido poucas modificações
A divisão dos organismos em domínios é muito geral e ao longo da evolução, por se encontrarem preferencial-
existe necessidade de os organizar de forma mais siste- mente em nichos ecológicos com condições semelhantes
mática. O primeiro sistema taxonômico foi desenvolvido aos dos primórdios da vida na Terra.
pelo cientista sueco Lineu, que estabeleceu a seguinte hi- Quase todos os eucariontes conhecidos dependem da pre-
erarquia: sença de oxigênio para o seu metabolismo normal, ou
14 CAPÍTULO 9. OS DOMÍNIOS DA VIDA

seja, são organismos aeróbios. O oxigênio é necessá-

rio na fosforilação oxidativa como aceitador final de elé-
trons. Em contraste, os procariontes apresentam uma
grande diversidade de metabolismo energético, podendo
classificar-se de diferentes formas quanto ao aceitador fi-
nal de elétrons e quanto à fonte de carbono usada para o
seu desenvolvimento:

• Organismos fototróficos usam a energia luminosa

como fonte energética. Dentro destes, existem os:
• Organismos fotoautotróficos, que usam o
dióxido de carbono (CO2 ) como fonte primá-
ria de carbono; nestes incluem-se as cianobac-
térias mas também, por definição, as plantas.
• Organismos foto-heterotróficos, que usam
compostos orgânicos como fonte primária de
carbono. Incluem alguns tipos de bactérias
(como as bactérias púrpura).
• Organismos quimiotróficos usam a energia retirada
do catabolismo de compostos químicos. Dentro
destes, existem os:
• Organismos quimio-heterotróficos: usam
compostos orgânicos como fonte de carbono)
e dividem-se por sua vez (dependendo da fonte
de energia) em:
• Organismos quimiolitotróficos, que
usam compostos inorgânicos como
fonte de energia. Exemplos incluem as
bactérias redutoras de sulfato, que usam
este anião.
• Organismos quimiorganotróficos, que
usam compostos orgânicos como fonte de
energia. Nestes incluem-se a maioria das
bactérias, assim como todos os eucarion-
tes não fototróficos.
• Organismos quimioautotróficos: utilizam
como fonte energética compostos inorgânicos.

Os organismos que não usam o oxigênio molecular como

aceitador final de elétrons (ou seja, que não respiram oxi-
gênio mas sim outro composto químico) são denomina-
dos anaeróbios. Os anaeróbios que não suportam sequer
a presença de oxigênio são anaeróbios obrigatórios.
Alguns procariontes apresentam características mistas:
podem por exemplo usar oxigênio nalgumas ocasiões
mas também utilizar metabolismo anaeróbio quando a
quantidade de oxigênio é limitante (aeróbios faculta-
tivos); ou então necessitar de oxigênio para o seu me-
tabolismo mas a uma pressão parcial menor que a at-
mosférica (microaerofílicos). Existem também designa-
ções mais específicas para um determinado tipo de me-
tabolismo; por exemplo, organismos metanogênicos são
aqueles que sintetizam metano como produto da respi-
ração; bactérias sulfurosas usam compostos de enxofre
como fonte de energia metabólica, etc.
Capítulo 10

Organização celular

Como já anteriormente abordado neste livro, não é possí-

vel explicar com grande clareza como as células surgiram,
mas se observarmos a natureza perceberemos, sem qual-
quer dúvida, que tudo que é ou que julgarmos ser vivo
é composto por células. Portanto para entendermos um
pouco mais sobre a vida, nada melhor do que estudarmos
as células.
De acordo com características morfológicas podemos di-
vidir as “células” em dois grandes grupos: procariontes
e eucariontes. Devido ao nível de complexidade vamos
começar abordando as células procariontes e depois as
eucariontes.

15
Capítulo 11
Células procariontes
Esquema mostrando estruturas de uma célula procarionte flage-
lada.
O termo procarionto é derivado das palavras gregas pro
que significa anterior, antes, e karyon que significa noz
ou amêndoa - núcleo (anterior ao núcleo). São orga-
nismos unicelulares que não possuem um envoltório nu-
clear, cujo material genético encontra-se disperso no ci-
toplasma como o próprio termo sugere. Esta definição
engloba todos os organismos dos domínios Bacteria e Ar-
chaea. Para descrevermos a estrutura de uma célula pro-
carionte nada melhor do que começarmos por seu envol-
tório celular.
11.1 Envoltório celular
O envoltório celular bacteriano é constituído por uma
membrana interna (membrana plasmática - semelhante
a dos eucariotos) e por uma segunda camada (a pa-
rede celular propriamente dita) que é composta principal-
mente por peptidoglicano. No caso das bactérias gram-
negativas ainda há uma terceira camada (membrana ex-
terna) que é semelhante à membrana interna, no entanto
muito mais permeável. Das estruturas mencionadas an-
teriormente apenas a membrana plasmática não faz parte
da parede celular bacteriana.
16
11.1.1 Parede celular
Podemos considerar a parede celular sendo uma, se não
a mais, importante estrutura para as bactérias, sendo esta
o alvo de muitos antibióticos que, por exemplo, inibem
sua formação. Por ser muito resistente, permitindo que a
bactéria sobreviva em ambientes muito hostis, esta exerce
uma força contrária à da osmose evitando que a bactéria
estoure; a parede celular de algumas bactérias resiste a
uma pressão de até 20 atm. Além do mais, é responsável
pela forma (morfologia) bacteriana de uma maneira aná-
loga a um pneu, e é característico de cada espécie bacte-
riana que pode ser semelhantes entre algumas espécies ou
em alguns casos muito diferentes, permitindo assim uma
forma de classificação bacteriana (para melhor esclareci-
mento clique aqui). Deve-se levar em consideração que
alguns procariontes não possuem parede celular, como os
micoplasmas.
Saiba mais
Há mais de cem anos, Hans Christian Gram (médico di-
namarquês) desenvolveu uma técnica de coloração que
hoje é nomeada Técnica de Gram. Não vamos nos ater
aos detalhes da técnica, mas esta permitiu dividir as
bactérias em dois grandes grupos: as bactérias gram-
positivas e gram-negativas. Por este método não é pos-
sível caracterizar a estrutura bacteriana responsável pela
coloração. Com o passar dos anos foram desenvolvi-
das novas tecnologias que permitiram identificar a ultra-
estrutura bacteriana (microscopia eletrônica e desenvol-
vimento de novas técnicas de análise bioquímicas). Hoje
sabemos que isto se deve a diferenças na ultra-estrutura
da parede celular bacteriana.
11.1.2 Membrana plasmática
É uma dupla camada de fosfolipídios e proteínas, esta úl-
tima tem várias funções como permeabilidade seletiva,
produção de energia, etc. Delimita o que está dentro ou
o que está fora da célula (para mais detalhes clique aqui).
Quando analisada por intermédio da microscopia eletrô-
nica, é possível visualizar invaginações desta membrana.
11.2. HIALOPLASMA OU CITOPLASMA 17

A estrutura recebe o nome de mesossoma e, embora seja

lhe sejam atribuídas funções na respiração e divisão ce-
lular, alguns autores afirmam que esta não possui função
alguma e que seja apenas um simples artefato de prepa-
ração para visualização na microscopia eletrônica.

11.2 Hialoplasma ou citoplasma

É um líquido com consistência de gel, contendo sais,
glicose e outros açúcares, proteínas funcionais e várias
outras moléculas orgânicas. Contém também ARNm
(ARN mensageiro) e ribossomas. Os ribossomas proca-
riotas são bastante diferentes dos eucariotas (essas dife-
renças foram usadas para desenvolver antibióticos usados
para afetar exclusivamente os ribossomas das bactérias).
No citoplasma também está presente o seu único cro-
mossomo; os procariontes podem possuir material gené-
tico extracromossomal, denominado plasmídeo, que são
pequenas moléculas de DNA circular que normalmente
contêm genes que conferem resistência a antibióticos. Os
procariontes podem ter mais de uma cópia de plasmídeo.
Capítulo 12

Células eucariontes

sendo que nesta estão envolvidas proteínas, que têm inú-

meras funções que vão de transporte a adesão celular.

12.2 Citoplasma

Típica célula eucarionte

A palavra Eucarionte é derivada do grego eu, que sig-

nifica verdadeiro e karyon, que significa noz ou amêndoa Estrutura celular
- núcleo. Como o próprio nome sugere, inclui todos os
seres vivos com células que possuem núcleo que delimita É o espaço intracelular entre a membrana plasmática e o
o seu material genético do citoplasma. Além disso as cé- envoltório nuclear. O citoplasma é preenchido por uma
lulas eucariontes possuem várias organelas. matéria coloidal e semi-fluída onde estão suspensos as or-
ganelas celulares. O citoplasma não inclui o núcleo celu-
Quando comparado com as células procariontes, os euca- lar, cujo interior é formado por nucleoplasma.
riontes são muito mais complexos, possuem várias orga-
nelas e a maioria das reações ocorre em compartimentos O componente não solúvel do citoplasma é constituído
próprios. A transdução de sinal é muito mais sofisticada por organelas: mitocôndrias, cloroplastos, lisossomas,
e o seu material genético está numa forma mais compac- peroxissomas, ribossomas, vacúolos, citoesqueleto e ou-
tada do que em procariontes. tras estruturas membranares (complexo de Golgi e retí-
culo endoplasmático).
As células eucarióticas apresentam várias diferenças en-
tre si. Se analisarmos uma célula animal, uma vegetal e
um fungo, encontraremos diferenças significativas, no en-
tanto todas essas apresentam características em comum;
12.3 Núcleo
começaremos com as estruturas comuns a essas células e
posteriormente abordaremos suas diferenças. É uma estrutura presente nas células eucariontes, que
contém o DNA da célula. Foi descoberto em 1833 pelo
pesquisador escocês Robert Brown. É delimitado pelo
envoltório nuclear, e se comunica com o citoplasma atra-
12.1 Membrana plasmática vés dos poros nucleares. O núcleo possui duas funções
básicas: regular as reações químicas que ocorrem dentro
A membrana celular é a estrutura que estabelece a fron- da célula, e armazenar as informações genéticas da célula.
teira entre o meio intracelular e o meio extracelular; tam- O seu diâmetro pode variar de 11 a 22,25 μm. Dentro do
bém controla a entrada e saída de substâncias de uma núcleo ainda podemos encontrar uma estrutura denomi-
forma muito seletiva. Sua estrutura, como mostra a fi- nada nucléolo, que é responsável pela produção de subu-
gura ao lado, é composta por uma dupla camada lipídica nidades dos ribossomos. Sua posição é geralmente cen-

18
12.4. MAIS SOBRE ESTE TEMA 19

Envelope nuclear
Membrana externa
Membrana interna

Nucléolo
Nucleoplasma

Cromatina
Heterocromatina
Eucromatina

Ribossomas

Poros nucleares

Núcleo

tral, acompanhando o formato da célula, mas isso pode

variar de uma para outra. Nos eritrócitos dos mamíferos,
o núcleo está ausente.
O envoltório nuclear é responsável tanto por separar as
reações químicas que ocorrem dentro do citoplasma da-
quelas que ocorrem dentro do núcleo, quanto por permitir
a comunicação entre esses dois ambientes. Essa comuni-
cação é realizada pelos poros nucleares que se formam da
fusão entre a membrana interna e a externa do envoltório
nuclear.

12.4 Mais sobre este tema

Capítulo 13

A água como solvente e a importância do

pH

20
Capítulo 14

A água como solvente e a importância do

pH

• A água, solvente da Vida

• pH, pKa e soluções tampão

21
Capítulo 15

A água, solvente da Vida

22
Capítulo 16
A água, solvente da Vida
Uma solução aquosa de NaCl (o vulgar sal de cozinha).
A vida, tal como a conhecemos, depende da presença de
água. O organismo humano possui cerca de 70% de água,
um constituinte fundamental do meio intracelular e de
fluidos extracelulares como o sangue. Uma solução em
que a água é o único ou principal solvente é denominada
solução aquosa.
Nas zonas do planeta em que a água escasseia, os seres
vivos possuem adaptações para minimizar a sua perda.
23
Crê-se também que a vida surgiu em meio aquoso, onde
os reagentes poderiam circular, encontrar-se e formar li-
gações, formando moléculas cada vez mais complexas
que se agregariam em organismos simples.
A água possui características químicas e físicas muito
particulares. Entre elas, o facto de possuir uma densidade
menor no estado sólido que no estado líquido, permitindo
a flutuação do gelo e a existência de vida subaquática a
baixas temperaturas. Também o tipo de ligação química
existente entre as moléculas de água, a chamada ligação
de hidrogênio, desempenha um papel fundamental em
muitos processos biológicos, especialmente em reações
catalisadas por diversas enzimas. A compreensão do fun-
cionamento e da função da água em sistemas biológicos
é fulcral para o entendimento de processos bioquímicos.
16.1 Estrutura da molécula de
água
A molécula de água é constituída por dois átomos de hi-
drogênio ligados a um de oxigênio, com uma estrutura
angular. O átomo de oxigênio partilha dois dos seus seis
elétrons de valência com os átomos de hidrogênio para
formar as ligações covalentes entre oxigênio e hidrogê-
nio. Como resultado, o hidrogênio tem a sua camada de
valência completa e dedicada à ligação. O átomo de oxi-
gênio possui dois pares de elétrons de valência que não
participam então em ligações, mas que produzem uma
zona de carga negativa que tende a repelir ligeiramente
os átomos de hidrogênio. Por esta razão, a molécula de
água não é linear, formando antes um ângulo com apro-
ximadamente 104,5º.
O oxigênio é uma molécula com elevada eletronegativi-
dade, maior que a do hidrogênio, ou seja, tende a atrair
mais facilmente elétrons. Embora a ligação covalente seja
um tipo de ligação química que exija a partilha eletrônica,
é mais provável encontrar esses elétrons mais perto do nú-
cleo do oxigênio que dos núcleos do hidrogênio. Por esta
razão, a nuvem eletrônica da molécula de água é mais
densa nas imediações do oxigênio, tendo uma carga elé-
trica local mais negativa e conferindo uma polaridade elé-
trica à molécula.
24 CAPÍTULO 16. A ÁGUA, SOLVENTE DA VIDA

A molécula de água. Os átomos dispõem-se formando um ân-

gulo de 104,5º. A diferença de eletronegatividade entre os dois
tipos de átomos provoca a existência de um dipolo elétrico, com
uma concentração de carga negativa na vizinhança do átomo de
oxigênio.
Moléculas de água formando uma estrutura em rede, através de
ligações de hidrogênio (marcadas a preto). Círculos maiores a
Por causa desta polaridade, um átomo de oxigênio perten- vermelho: átomos de oxigênio. Círculos menores, a azul: átomos
cendo a uma determinada molécula de água tende a atrair de hidrogênio.
um átomo de hidrogênio de uma molécula vizinha, es-
tabelecendo uma ligação intermolecular denominada li-
gação de hidrogênio (também é usado o termo ponte de 16.2 Solubilidade em água
hidrogênio). Este tipo de ligação ocorre entre átomos de
hidrogênio e átomos de elevada eletronegatividade, como Como a água é um dos constituintes fundamentais da cé-
o já referido oxigênio ou ainda o nitrogênio ou o fósforo, lula, é importante reconhecer que moléculas são solúveis
sempre que o hidrogênio tenha uma deficiência eletrônica ou não em meio aquoso. As moléculas podem dividir-
devida à polarização da molécula em que se encontra (ou se em hidrofílicas, ou solúveis em água, e hidrofóbicas,
seja, sempre que se encontre ligado covalentemente a ou- ou insolúveis em água. Em geral, moléculas polares são
tro átomo eletronegativo). hidrofílicas e moléculas apolares são hidrofóbicas.
Este tipo de ligação tem uma energia relativamente baixa Exemplos de moléculas hidrofóbicas são os ácidos gor-
(23 kJ/mol), a suficiente para estabelecer a ligação mas dos, que formam os fosfolípidos. Estes são constituintes
também ser facilmente quebrada. Este é um aspecto im- das membranas celulares que possuem uma extremidade
portante para a mobilidade das moléculas de água, que es- (“cabeça”) polar e outra (“cauda”) apolar. Como con-
tão a associar-se e a dissociar-se constantemente quando sequência, os fosfolípidos são moléculas anfipáticas, ou
no estado líquido, mas que se encontram sempre envol- seja, parcialmente polares e parcialmente apolares. Esta
vidas neste tipo de ligação. A água pode ser então pen- característica possibilita a formação de bicamadas lipídi-
sada como uma rede de moléculas coesas, mas não es- cas que limitam o transporte de moléculas para dentro e
táticas como num sólido; esta coesão confere-lhe uma fora da célula, separando o meio aquoso interno do ex-
densidade elevada em comparação com outros líquidos à terno.
mesma temperatura e causa a existência de uma elevada
tensão superficial. Gases como o O2 e o CO2 são apolares, tendo uma baixa
solubilidade em água. Podem, no entanto, permear mem-
Outras propriedades significativamente afetadas pela branas.
existência de ligações de hidrogênio são a temperatura
de ebulição e a temperatura de fusão. Este tipo de liga- A grande maioria das moléculas orgânicas encontradas
ção aumenta estas temperaturas em relação a compostos em sistemas vivos são hidrofílicas, podendo difundir na
similares que não a possuam. Por exemplo, o metano, célula ou ser transportadas por fluidos dentro de um orga-
CH4 , é um gás a 25º, o que não acontece com o álcool nismo, associadas ou não a outras moléculas. A maioria
derivado deste, o metanol (CH3 OH), um líquido a esta dos metabolitos caem nesta categoria.
mesma temperatura. A ligação C-H não é muito polar, As proteínas podem ser hidrofílicas ou hidrofóbicas.
não havendo grande polarização em moléculas orgânicas Quando possuem zonas hidrofóbicas expostas ao sol-
que não possuam átomos fortemente eletronegativos. vente, estão normalmente associadas a membranas, po-
16.2. SOLUBILIDADE EM ÁGUA 25

dendo ter zonas expostas ao meio aquoso intracelular, ex-

tracelular ou a ambos.
A água dissolve sais como o NaCl, dissociando-os nos
seus íons; estes não se reassociam porque a água solvata-
os de forma eficaz, criando uma barreira física à sua reas-
sociação. Também grupos ionizáveis como o carboxilo,
-COOH, presentes em diversas moléculas biológicas, têm
a sua forma ionizada (neste caso, -COO- ) estabilizada em
solução.
Capítulo 17

pH, pKa e soluções tampão

26
Capítulo 18

pH, pKa e soluções tampão

18.1 Autoionização da água

[H + ][OH − ]
A água sofre autoionização, ionizando-se a H+ e OH- . Na Keq =
[H2 O]
realidade, o próton, H+ , não tem existência própria: é
capturado por uma molécula de água, originando o ion Sendo o solvente também o único reagente, a concentra-
H3 O+ (íon hidrônio ou hidroxônio). Esta ionização é ex- ção da água numa solução aquosa é constante: a 25ºC, é
pressa como um equilíbrio químico: igual a 55,5 M. A expressão de equilíbrio pode ser rear-
ranjada da seguinte forma:

[H + ][OH − ]
Keq = ⇔ (55, 5M )(Keq ) = [H + ][OH − ] ⇔ Kw = [H + ][O
55, 5M

em que K é designado produto iônico da água. O valor

de Kₑ é também conhecido (1,8×10−16 M), pelo que

Kw = [H + ][OH − ] = 1, 0 × 10−14 M −2

Estrutura do íon H3 O+ .
18.2 O conceito de pH
Quando [H+ ]=[OH- ], a concentração de cada uma destas
2 H2 O ⇆ H3 O + OH
+ -
espécies é 1,0×10−7 M, a 25ºC. Nestas condições diz-se
que a solução se encontra a pH neutro.
O pH é definido como o inverso do logaritmo da concen-
A extensão desta ionização é bastante pequena: ambos
tração de H+ :
os íons encontram-se a uma concentração cerca de 10−7
M.L−1 .
A capacidade da água em ionizar-se tem consequências
de grande relevância fisiológica. Diversas reações bioquí- 1
+
pH = −log[H + ] = log +
micas dependem da transferência de H entre moléculas [H ]
e enzimas, e a transferência de prótons através das redes
formadas por moléculas de água é possibilitada pelo seu Por esta definição, o pH neutro define-se como sendo
pequeno tamanho. numericamente igual a 7 (sem unidade). Quando
+ -
A existência de espécies químicas com possibilidade de [H ]<[OH ], a solução terá um pH superior + -
a 7 e diz-se
se ionizarem em solução altera o equilíbrio da reação de que é básica ou alcalina. Quando [H ]>[OH ], a solução
autoionização da água. A extensão do equilíbrio das es- tem um pH inferior a 7, dizendo-se que é uma solução
+ -
pécies iônicas H O e OH é expresso como um normal ácida.
3
equilíbrio químico, ou seja, como a razão entre o produto Pela definição dada acima, é possível estabelecer uma es-
das concentrações dos íons e o produto dos reagentes. cala numérica de pH que vai de 1 a 14. Denotar que

27
28 CAPÍTULO 18. PH, PKA E SOLUÇÕES TAMPÃO

quando o pH sobe de um valor, na realidade a solução abaixo desse valor de pH e outra acima. As fitas de pH
de pH maior é dez vezes mais básica, devido à natureza usam o mesmo princípio mas em geral usam combina-
logarítmica da escala. Dois valores de diferença corres- ções de indicadores para uma medição mais precisa do
pondem a uma diferença de cem vezes, três valores a mil pH.
vezes, etc.
De referir que também é possível estabelecer uma
escala de pOH, de forma similar à de pH. No entanto, 18.3 A constante de ionização
esta não é vulgarmente usada porque em processos
biológicos refere-se normalmente a presença ou ausência Qualquer solução aquosa tem um determinado valor de
de prótons, sendo a escala de pH mais prática para o pH. Não só a água tem capacidade de se ionizar: mui-
efeito. tas substâncias ionizam-se em solução aquosa. Como tal,
também podem ser divididas em ácidos, se provocam o
abaixamento de pH da solução, e bases, se aumentam o
pH.
Neste contexto, um ácido pode ser definido simplesmente
como uma substância que doa prótons, enquanto uma
base é uma aceitadora de prótons. Um ácido que perde os
seus prótons torna-se numa base, enquanto uma base que
ganha prótons passa a ser por definição um ácido. Tais
pares são denominados pares conjugados ácido/base.
Quando um ácido é forte, dissocia-se totalmente em so-
A escala de pH (e pOH). Quanto menor o pH, mais ácida é uma lução. Se o ácido for representado como HA, a sua dis-
solução: a extrema acidez do suco gástrico ajuda a digestão. O
sociação é representada pela equação química
sangue humano tem um pH ligeiramente superior a 7. Produtos
comerciais de limpeza têm muitas vezes caráter alcalino.
HA → H+ + A-
Que importância tem o pH de uma solução? Muitas subs- em que A- é a base conjugada de HA. Em Bioquímica, es-
tâncias possuem grupos que podem sofrer protonação, tes ácidos têm pouco interesse porque não são usuais em
isto é, incorporar um ou mais prótons; da mesma forma, sistemas biológicos. São no entanto mais usuais os ácidos
podem sofrer desprotonação, ou seja perder prótons. Em fracos, ou seja, aqueles que não se dissociam totalmente
muitos casos, o estado de protonação de uma molécula em solução. Estabelece-se então um equilíbrio químico
afeta a sua atividade biológica. Exemplo disto é o estado entre a espécie protonada e a espécie desprotonada; neste
de protonação de diversas cadeias laterais de aminoáci- caso, a ionização do ácido é representada como:
dos que constituem enzimas: por vezes, basta um ami-
noácido não possuir um próton para uma enzima inteira
HA ⇆ H+ + A-
não funcionar.
Tal como para a autoionização da água, pode definir-se
uma constante de equilíbrio para a ionização de um ácido.
Neste contexto, a constante é denominada constante de
acidez, Kₐ.

[H + ][A− ]
Ka =
[HA]
Protonação da cadeia lateral do aminoácido histidina.
Um exemplo comum de ácido fraco é o ácido acético,
CH3 COOH, que se ioniza a ânion acetato e doa um pró-
O pH de uma solução pode ser medido de várias formas.
ton nesse processo:
O método de maior sensibilidade é o uso de um eletrodo
de pH, um dispositivo eletroquímico que mede a con-
CH3 COOH ⇆ H+ + CH3 COO-
centração de H+ em solução. O eletrodo é parcialmente
submergido na solução a medir; produz então uma cor-
rente elétrica proporcional à concentração de H+ , que é cuja respectiva constante de acidez é então definida por:
convertida a um valor numérico. Para leituras de menor
sensibilidade, podem usar-se fitas de pH ou soluções in-
dicadoras. As soluções indicadoras mudam de cor no [H + ][CH3 COO− ]
chamado ponto de viragem, tendo uma determinada cor K a =
[CH3 COOH]
18.4. TITULAÇÃO E ZONA TAMPÃO DE UM PAR CONJUGADO ÁCIDO/BASE 29

Neste caso, é o grupo carboxilo, -COOH, que sofre io-

nização. Este é um dos grupos encontrados em diversas
moléculas biológicas cujas propriedades acídicas são im-
portantes de reconhecer.
Quanto mais forte é um ácido, mais este se dissocia em
solução aquosa e maior é Kₐ. O caso demonstrado assume
que o ácido é monoprótico, ou seja, que doa apenas um
próton. Este não é sempre o caso, existindo ácidos di-
próticos (que doam dois prótons) e tripróticos (doam
três prótons). Os ácidos que doam mais de um próton
têm constantes de acidez específicas para cada ionização:
a primeira ionização tem um Kₐ₁ relativamente baixo, a
segunda ionização um Kₐ₂ um pouco maior e a terceira (a
haver) tem o Kₐ₃ mais elevado.
Da mesma forma como se definiu pH, é possível definir o
pKₐ de um ácido, sendo o logaritmo do inverso de Kₐ:

1
pKa = −logKa = log
Ka
Animação de uma titulação ácido-base.

18.4 Titulação e zona tampão de

um par conjugado ácido/base
ado. Ao adicionar-se uma base forte como por exem-
O pKₐ é uma grandeza que permite saber a força de um plo o hidróxido de sódio (NaOH), esta dissocia-se total-
ácido de forma mais intuitiva que através do valor de Kₐ. mente em solução, havendo então ânions OH- que podem
Quanto menor é o pKₐ de um ácido, maior é a sua ten- combinar-se com o H+ “livre”, formando H2 O. Esta re-
dência a ionizar-se e, consequentemente, mais forte é o ação força a diminuição da concentração de H+ em so-
ácido. lução; pelo princípio de Le Chatelier, o ácido terá de se
Quando o pH de uma solução aquosa contendo um ácido dissociar um pouco mais para compensar esta “falta” de
fraco é igual ao pKₐ desse ácido, [HA]=[A- ]. O valor de H+ , atingindo-se novo equilíbrio entre ácido e a sua base
pKₐ de um ácido pode ser facilmente calculado através de conjugada. À medida que se acrescenta mais OH- , cada
uma curva de titulação. vez mais ácido se dissocia. Chega-se então a um ponto
em que metade de HA que existia no início encontra-se
Uma titulação consiste na adição de uma base a uma so-
sob a forma da sua base conjugada, A- : está-se a meio da
lução aquosa de um ácido (ou um ácido a uma solução
titulação, forma adicionados 0,5 equivalentes de OH- ao
aquosa de uma base) em pequenas quantidades, medindo-
ácido e o pH neste ponto é igual ao pKₐ do ácido.
se o pH da solução após cada adição. A solução que se
adiciona é chamada titulante e a que sofre a adição é À medida que se acrescenta mais OH- , o pH continua a
titulada. O resultado de tais medições (título) é uma subir e o ácido a dissociar-se. No fim da titulação, todo o
curva de forma sinusoidal em que o centro geométrico ácido encontra-se dissociado sob a forma de A- .
corresponde ao pKₐ do ácido. Num contexto bioquímico, Como se pode notar, na zona central do gráfico a variação
interessa saber as propriedades de ácidos e bases fracos,
de pH aumenta com a adição de quantidades equivalen-
pelo que as titulações destes são sempre feitas com bases
tes de base. Esta zona é chamada zona tampão e tem
e ácidos fortes, respectivamente. grande importância biológica, como será evidente mais
Por que tem a curva de titulação uma forma sinusoidal? adiante. A zona tampão existe porque durante essa parte
Considere-se que numa solução aquosa de um ácido fraco da titulação existem dois equilíbrios (o da autoionização
têm-se dois equilíbrios químicos, nomeadamente o da au- da água e o da dissociação do ácido) que se compensam
toionização da água e a dissociação do ácido: mutuamente, fazendo com que a concentração de H+ não
se altere significativamente.
2 H2 O ⇆ H3 O+ + OH- É possível relacionar a concentração do tampão com o
2 HA ⇆ H+ + A- pH e o pKₐ através da chamada equação de Henderson-
Hasselbalch. Partindo-se da definição de constante de
Esta solução terá um dado pH, de valor relativamente acidez e pondo em evidência a concentração de H+ , pode
baixo, pois o ácido encontra-se ligeiramente dissoci- rearranjar-se a relação sob a forma:
30 CAPÍTULO 18. PH, PKA E SOLUÇÕES TAMPÃO

Dois dos tampões fisiológicos mais importantes, especi-

almente em fluidos como o sangue, são o tampão de car-
[HA]
[H + ] = Ka − bonatos e o tampão de fosfatos. O dióxido de carbono
[A ] (CO2 ), um gás em condições normais de pressão e tempe-
ratura, pode dissolver-se em soluções aquosas formando
Se se aplicar o logaritmo negativo a ambos os termos da ácido carbônico, H CO . Estabelece-se então o equilí-
2 3
equação, tem-se: brio

CO2 (g) + H2 O (l) ⇆ H2 CO3 (aq)

[HA]
−log[H ] = −logKa − log −
+
[A ] Por sua vez, o ácido carbônico dissocia-se em solução
aquosa, estabelecendo-se um segundo equilíbrio:
Como -logX = pX, a equação pode ser escrita da forma:
H2 CO3 ⇆ HCO3 - + H+

[HA] A quantidade de íon hidrogenocarbonato (HCO3 - ) em

pH = pKa − log solução depende em primeira instância da pressão par-
[A− ]
cial do CO2 , pois esta determina o equilíbrio entre CO2
ou ainda dissolvido e não dissolvido em solução. Assim, quanto
mais dióxido de carbono for dissolvido, maior será a aci-
dificação da solução aquosa em que este se dissolve.
O tampão de fosfatos, em situação fisiológica, refere-se
[A− ]
pH = pKa + log especificamente ao equilíbrio
[HA]
H2 PO4 - ⇆ HPO4 2- + H+
sendo esta a forma mais conhecida da equação de
Henderson-Hasselbalch. Esta relação matemática explica
a forma quasi-sinusoidal da curva de titulação e mostra sendo um tampão natural no citoplasma de todas as cé-
também que pH = pKₐ quando as concentrações de ácido lulas, já que o grupo fosfato está presente em diversas
e da sua base conjugada são iguais. moléculas biológicas.
Em trabalho laboratorial biológico e bioquímico é co-
mum trabalhar-se com soluções tampão para manter o
18.5 As soluções tampão em siste- material de estudo (células, enzimas, tecidos, etc.) num
meio com pH definido. Diversas soluções tampão podem
mas biológicos ser feitas, dependendo do pH a que se pretende man-
ter o material. Para isto. é necessário saber qual o pH
Uma solução tampão é uma solução aquosa de um ácido ótimo desse material, ou seja, o pH a que se pode de-
e da sua base conjugada que não sofre variações significa- tectar um máximo de atividade fisiológica. Esta ativi-
tivas de pH quando se adicionam pequenas quantidades dade está relacionada não só com o estado de protonação
de ácidos ou bases. São portanto soluções cujo pH ideal dos metabolitos envolvidos em reações bioquímicas, mas
se encontra no centro da zona tampão do par conjugado também (e principalmente) com a estabilidade e estado
ácido/base. Como já referido, muitos processos bioló- de protonação das enzimas envolvidas nessas reações.
gicos dependem do estado de protonação de moléculas Os tampões de carbonatos e fosfatos são vulgarmente
como as enzimas, sendo portanto fundamental o controle usados, mas outros de origem sintética, como o Tris-
rigoroso do pH do meio em que esses processos se desen- HCl (base Tris(hidroxilamina)aminometano, ácido HCl)
rolam. Fluidos como o sangue e o citoplasma têm um pH ou o HEPES (ácido N-(2-hidroxietilo)-piperazina-N'−2-
definido, geralmente em torno de 7, e que não muda sig- etanesulfónico, uma molécula anfotérica), são também
nificativamente graças à presença de diversas substâncias de uso comum.
dissolvidas que atuam como tampão.
O citoplasma é rico em proteínas; os grupos laterais io-
nizáveis de aminoácidos que constituem essas proteínas
têm um papel fundamental no tamponamento do meio
intracelular. Outras moléculas ionizáveis, como o ATP, Esta página foi eleita pelos colaboradores como uma das
ácidos nucleicos e compostos intermediários de vias me- melhores do Wikilivros. Para mais informações, consulte
tabólicas, entre outros, contribuem também para a ma- a página de votações.
nutenção de um valor mais ou menos estável de pH no
interior da célula.
Capítulo 19

Aminoácidos e proteínas

Estrutura cristalina do colagéneo.

31
Capítulo 20

Aminoácidos e Proteínas

• Aminoácidos
• Estrutura e classificação dos aminoácidos

• Proteínas
• Enzimas
• Estado de transição e equilíbrio químico
• Cinética enzimática
• Regulação e alosteria

32
Capítulo 21

Aminoácidos

33
Capítulo 22

Aminoácidos

grupo carbonilo e o nitrogênio de uma amina secundá-

ria. Como consequência, uma cadeia peptídica, ou seja,
formada por diversos aminoácidos ligados desta forma,
terá um grupo amina numa extremidade (denominada N-
terminal) e um grupo carboxilato na extremidade oposta
(denominada C-terminal).
A ligação peptídica tem uma geometria planar porque
existe ressonância entre o grupo carbonilo e o nitrogê-
nio da amina, fazendo com que a ligação C-N tenha um
caráter parcial de ligação dupla (é possível desenhar uma
estrutura de ressonância entre o átomo de carbono e o
de nitrogênio, tendo uma carga negativa formal sobre o
Estrutura geral de um aminoácido na sua forma zwitteriónica. oxigênio e uma positiva sobre o nitrogênio). Esta carac-
terística impede que haja rotação em torno da ligação C-
Os aminoácidos são moléculas que contêm simultanea- N, que se mantém numa conformação trans. Seis áto-
mente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em mos encontram-se então no mesmo plano geométrico: o
Bioquímica, este termo é usado como termo curto e ge- carbono-α de um aminoácido, os átomos do grupo carbo-
ral para referir os aminoácidos alfa, ou seja, aqueles em nilo da ligação peptídica, os átomos da amina secundária
que as funções amino e carboxilato estão ligadas a um dessa mesma ligação e o carbono-α do segundo aminoá-
carbono alifático, denominado carbono-alfa (carbono- cido.
α). Pelo menos um átomo de hidrogênio está ligado a
este carbono. A esfera de coordenação do carbono-α é
completada com a presença de uma cadeia lateral, di- 22.1 Simbologia e nomenclatura
ferente para diferentes aminoácidos. Os aminoácidos α
(cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e
peptídeos. Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos car-
bonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono
Em soluções aquosas de pH neutro, os aminoácidos do grupo carboxilato.
podem existir em duas formas. Uma pequena fração
encontrar-se-á numa forma eletricamente neutra, ou seja,
com o grupo amina desprotonado (-NH2 ) e o grupo car-
boxilo protonado (-COOH). A maioria estará, no entanto, 22.2 Ponto isoelétrico
numa forma ionizada, em que o grupo amina se encon-
tra protonado (-NH3 + ) e o ácido carboxílico desproto-
O ponto isoelétrico (pI) de uma molécula é o pH ao
nado a carboxilato (-COO- ), denominando-se esta forma
qual essa molécula é eletricamente neutra. Este conceito
de zwitteriónica (do alemão zwitter, que significa “hí-
é aplicado particularmente a aminoácidos e proteínas. O
brido”). Um zwitterião é uma molécula globalmente neu-
ponto isoelétrico não é o pH em que todas os grupos bási-
tra em termos de carga elétrica mas possuindo cargas lo-
cos estão desprotonados e os ácidos protonados, mas an-
cais devido à presença de grupos ionizados.
tes o pH em que o número de cargas positivas e negativas
Os aminoácidos podem ligar-se entre si com uma ligação da molécula se cancelam a zero.
amida, que em Bioquímica é especificamente designada,
O pI corresponde à média dos valores de pKa da molé-
neste caso, de ligação peptídica. A ligação ocorre en-
cula:
tre o átomo de carbono do grupo carboxilato e o nitrogê-
nio do grupo amina; no processo, é libertada uma molé-
cula de água, seno a ligação final entre o carbono de um pI=(pK1+pK2+...+pKn)/n

34
22.4. SÍNTESE 35

No caso de aminoácidos isolados com cadeias laterais io- 1. A do α-cetoglutarato, que origina o glutamato, a glu-
nizáveis, o pI do aminoácido será a média dos pKa dos tamina, a prolina e a arginina.
grupos amino e carboxilato ligados ao carbono-α e ainda
do pKa da cadeia lateral. As proteínas têm normalmente 2. A do 3-fosfoglicerato, de onde são derivados a se-
cadeiasionizáveis, e a diferente proporção de diferentes rina, a glicina e a cisteína.
aminoácidos em cada tipo de proteína confere-lhes dife- 3. A do oxaloacetato, que dá origem ao aspartato, que
rentes valores de pI. vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a
O cálculo teórico de pI torna-se mais difícil quanto maior lisina.
for a proteína, já que o pI das cadeias laterais de ami-
noácidos podem variar ligeiramente dentro do ambiente 4. A do piruvato, que dá origem a alanina, a valina, a
leucina e a isoleucina.
proteico. É no entanto possível fazer a determinação ex-
perimental do pI através de eletroforese em gel de poli-
acrilamida. A proteína cujo pI se pretende determinar é
aplicada num gel ao longo do qual existe variação de pH;
ao aplicar-se uma diferença de potencial entre as duas ex-
tremidades do gel, a proteína migra através deste até en-
contrar uma zona de pH igual à do seu pI. Neste ponto,
a sua migração para, pois a carga da proteína é neutra a
esse pH e não responderá mais à aplicação de um poten-
cial elétrico. Esse valor de pH será então o pI da proteína.

22.3 Isomeria
Todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas
em condições suficientemente suaves apresentam ativi-
dade óptica, à exceção da glicina. Como os aminoácidos
apresentam quatro grupos diferentes ligados ao carbono
central, os aminoácidos apresentam quiralidade, sendo
o carbono-α um centro quiral.
O centro quiral permite a existência de estereoisômeros,
devido aos diferentes arranjos espaciais possíveis, apre-
sentando os aminoácidos uma atividade óptica. Mais es-
pecificamente, existem diferentes enantiômeros, ou seja,
formas de aminoácidos que são a imagem do espelho
uma de outra. Os enantiómeros de aminoácidos são usu-
almente classificados como D ou L, sendo essa classi-
ficação referente à semelhança com a estrutura do D-
gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. So-
mente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.

22.4 Síntese
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da
glicólise, do ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou das via das
pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através
do glutamato. Há uma grande variação no nível de com-
plexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a
apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e
em outros as vias são complexas, como no caso dos ami-
noácidos aromáticos.
As vias biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de
acordo com a família dos precursores de um deles. As
principais famílias são:
Capítulo 23

Estrutura e classificação dos aminoácidos

36
Capítulo 24

Estrutura e classificação dos aminoácidos

24.1 Classificação Apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apola-

res ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina (que
Os aminoácidos podem ser classificados nutricional- possui um átomo de hidrogénio como cadeia lateral). São
mente, quanto à sua cadeia lateral e quanto ao seu des- hidrófobos.
tino.
• Glicina: H-CH(NH2 ) -COOH

24.1.1 Aminoácidos essenciais e não essen- • Alanina: CH3 -CH(NH2 ) -COOH

ciais • Leucina: CH3 (CH3 )-CH2 -CH(NH2 )-COOH

Um aminoácido essencial é aquele que o organismo • Valina: CH3 -CH(CH3 )-CH(NH2 )-COOH
(considerado normalmente, o humano) não é capaz de
sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento. • Isoleucina: CH3 -CH2 -CH (CH3 )-CH(NH2 )-
COOH
O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de me-
tade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os ob- • Prolina:-CH2 -CH2 -CH2 - ligando o grupo amino ao
ter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em carbono alfa
proteínas.
• Fenilalanina: C6 H5 -CH2 -CH(NH2 )-COOH
Os aminoácidos não essenciais são também necessários
para o funcionamento do organismo, mas podem ser sin- • Triptofano: R aromático-CH(NH2 )-COOH
tetizados in vivo a partir de determinados metabolitos. • Metionina: CH3 -S-CH2 -CH2 -CH(NH2 )-COOH
Existem aminoácidos que são essenciais apenas em deter-
minadas situações patológicas ou em organismos jovens Aminoácidos polares neutros
e em desenvolvimento. A estes convencionou-se a desig-
nação “condicionalmente essenciais”. Estes aminoácidos
Apresentam grupos químicos que tendem a formar liga-
são normalmente fonte de divisão entre os cientistas, ha-
ções de hidrogénio.
vendo os que consideram estes como essenciais e os que
não os consideram essenciais.
• Serina: OH-CH2 -CH(NH2 )-COOH
• Treonina: OH-CH (CH3 )-CH(NH2 )-COOH
• Cisteina: SH-CH2 -CH(NH2 )-COOH
Os aminoácidos não essenciais possuem, em geral, vias
de síntese relativamente simples. Por exemplo, o meta- • Tirosina: OH-C6 H4 -CH2 -CH(NH2 )-COOH
bolito α-cetoglutarato (intermediário do ciclo dos ácidos
tricarboxílicos) é precursor do glutamato, que por sua vez • Asparagina: NH2 -CO-CH2 -CH(NH2 )-COOH
pode dar origem à glutamina, à prolina e à arginina. • Glutamina: NH2 -CO-CH2 -CH2 -CH(NH2 )-
COOH
24.1.2 Quanto à cadeia lateral
Aminoácidos ácidos
A classificação quanto à cadeia lateral (a negrito) pode
ser feita em: Apresentam grupos carboxilato.São hidrófilos.

Aminoácidos apolares • Ácido aspártico: HCOO-CH2 -CH(NH2 )-COOH

37
38 CAPÍTULO 24. ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

• Ácido glutâmico: HCOO-CH2 -CH2 -CH(NH2 )- • Fenilalanina (Phe/F)

COOH
• Prolina (Pro/P)
Aminoácidos básicos
• Serina (Ser/S)
Apresentam grupos amino. São hidrófilos.
• Treonina (Thr/T)

• Arginina: HN=C(NH2 )-NH-CH2 -CH2 -CH2 - • Triptofano (Trp/W)

CH(NH2 )-COOH
• Tirosina (Tyr/Y)
• Lisina: NH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH2 -CH(NH2 )-
COOH
• Valina (Val/V)
• Histidina: H-(C3 H2 N2 )-CH2 -CH(NH2 )-COOH

24.1.3 Quanto ao destino 24.3 Estrutura tridimensional

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado 24.3.1 Aminoácidos apolares

pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do
corpo na forma de ureia (mamíferos), amônia (peixes) e • Glicina (Gly/G)
ácido úrico (aves e répteis).
• Alanina (Ala/A)
Destino cetogênico
• Leucina (Leu/L)
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai
para qualquer fase do ciclo dos ácidos tricarboxílicos sob • Isoleucina (Ile/I)
a forma de acetil-coenzima A ou outra substância.
• Valina (Val/V)
Destino glicogênico • Metionina (Met/M)

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai • Prolina (Pro/P)

para a glicólise.
• Fenilalanina (Phe/Fen)

24.2 Fórmula estrutural • Triptofano (Trp/W)

• Alanina (Ala/A)
24.3.2 Aminoácidos polares neutros
• Arginina (Arg/R)
• Asparagina (Asn/N)
• Asparagina (Asn/N)
• Ácido aspártico (Asp/D) • Cisteína (Cys/C)

• Cisteina (Cys/C) • Glutamina (Gln/Q)

• Ácido glutâmico (Glu/E)
• Serina (Ser/S)
• Glutamina (Gln/Q)
• Treonina (Thr/T)
• Glicina (Gly/G)
• Tirosina (Tyr/y)
• Histidina (His/H)
• Isoleucina (Ile/I)
24.3.3 Aminoácidos polares ácidos
• Leucina (Leu/L)
• Lisina (Lys/K) • Ácido aspártico (Asp/D)

• Metionina (Met/M) • Ácido glutâmico (Glu/E)

24.3. ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL 39

24.3.4 Aminoácidos polares básicos

• L-arginjine-3D-jsticlks.png

Akrginina (Arg/R)

• L-histixdine-3D-stifcks.png

Histidina (His/H)

• Lihsina (Lys/K)
Capítulo 25

Proteínas

40
Capítulo 26
Proteínas
As proteínas são um dos constituintes básicos dos orga-
nismos, sendo uma das classes de moléculas mais estuda-
das em Bioquímica. As proteínas fazem parte de maqui-
naria celular responsável pelo funcionamento da célula.
Muitas proteínas são enzimas, ou seja, têm capacidade
de catalisar reações bioquímicas. Outras têm um papel
estrutural ou mecânico, como as que fazem parte do cito-
esqueleto ou de poros em membranas. As proteínas são
polímeros (cadeias) não ramificados de aminoácidos li-
gados entre si por ligações peptídicas, podendo ser cons-
tituídas por um ou mais de tais polímeros.
26.1 O papel e a importância das
proteínas
Esquema de uma membrana celular, apresentando diferentes ti-
pos de proteínas (entre outros componentes). 1: fosfolípido; 2:
colesterol; 3: glicolípido; 4: açúcar; 5: proteína transmembra-
nar; 6: glicoproteína integral; 7: proteína integral ancorada por
um fosfolípido; 8: glicoproteína membranar periférica. Proteí-
nas associadas a membranas são normalmente transportadoras
ou transdutoras de sinais.
As proteínas são uma classe fundamental de moléculas 26.2 As proteínas como polímeros
em Biologia. Estão presentes em todas as formas de vida
na Terra, sendo responsáveis pela maioria dos processos
mais complexos que tornam a vida possível. e são o prin-
cipal constituinte estrutural dos seres vivos. De acordo As proteínas são compostas por um ou mais polímeros
com o dogma central da Biologia Molecular, proposto em lineares de aminoácidos ligados entre si por ligações pep-
1958 por Francis Crick, a informação hereditária, con-
tida no DNA, é passada de DNA para o RNA e deste
para as proteínas. Assim, o DNA é responsável por ar-
mazenar a informação necessária para a síntese de proteí-
nas e o RNA toma o papel de transferir essa informação
do DNA para a maquinaria de tradução nos ribossomas,
onde ocorre a montagem das cadeias polipeptídicas.
Praticamente todos as complexas reacções químicas que
ocorrem em sistemas vivos são catalisadas por proteínas
denominadas enzimas. Como catalistas que são, as en-
zimas aumentam a velocidade de reacções químicas sem
alterar o seu equilíbrio, possibilitando a existência de re-
acções na célula que de outra forma seriam demasiado
lentas para sustentar processos biológicos. Um grupo de
moléculas biológicas, as ribozimas, possuem também al-
guma capacidade catalítica, mas não são constituídas por
proteína, sendo antes moléculas de RNA. A maioria do
esqueleto que sustenta e mantém a integridade celular é
constituído por proteínas.
Existem proteínas envolvidas na transmissão e transdu-
ção de sinal do ambiente extracelular para o interior da
célula, proteínas que assistem na duplicação do material
genético, proteínas envolvidas na transformação da ener-
gia da luz em energia química e desta em energia mecâ-
nica e proteínas que transportam moléculas entre com-
partimentos celulares, entre células e até entre diferentes
partes de um organismo. São também importantes reser-
vas de azoto nos organismos, estando todo o metabolismo
do azoto ligado ao metabolismo dos aminoácidos.
Por outro lado, as proteínas não são capazes de se repli-
car de forma autónoma, nem são boas reservas de energia
química (este papel é desenrolado pelos glícidos e lípi-
dos). Embora façam parte de estruturas como membra-
nas, as proteínas não são por si só capazes das funções
de uma membrana lipídica. São capazes, no entanto, de
formar uma capa proteica em vírus.
de aminoácidos
41
42 CAPÍTULO 26. PROTEÍNAS

tídicas. Este tipo de ligação amida resulta da reacção

de condensação entre um grupo carboxílico alfa de um
aminoácido e o grupo amina alfa de outro aminoácido
(estes grupos estão ligados ao carbono-α dos respectivos
aminoácidos). A cada cadeia pode chamar-se também
de péptido. Polímeros de pequenas dimensões (tipica-
mente com menos de vinte aminoácidos) são denomina-
dos oligopéptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou
menos longa de aminoácidos é denominada polipéptido,
pelo que as designações “proteína” e “polipéptido” são
muitas vezes usadas sem diferenciação.
Por serem cadeias não ramificadas, os polipéptidos têm
numa extremidade um grupo amina que não se encon-
tra envolvido numa ligação peptídica e na outra extre-
midade um carboxilato nas mesmas condições. A pri-
meira extremidade é então denominada N-terminal e a
segunda C-terminal. A sequência pela qual se encontram
ligados os aminoácidos é denominada estrutura primá-
ria da proteína, mas é mais vulgarmente conhecida ape-
nas por sequência de aminoácidos. Por convenção, estes
são numerados começando no N-terminal, o que reflecte
a forma como os polipéptidos são sintetizados na célula
(também começando no N-terminal).
Como os aminoácidos perdem alguns átomos aquando da
formação da ligação peptídica, é usual denominar estes de
resíduos de aminoácidos (ou simplesmente resíduos)
desde o momento em que fazem parte de uma cadeia po-
lipeptídica.
As cadeias laterais dos aminoácidos são quimicamente
muito variáveis, podendo ser polares ou apolares, ionizá-
veis ou não, tendo diversos tamanhos e níveis de comple-
xidade. Os milhões de possibilidades de combinação de
diferentes aminoácidos que uma proteína pode ter explica
a complexidade e versatilidade das proteínas em geral.

26.3 Diferentes níveis estruturais Estrutura da proteína pilina, da bactéria Neisseria gonorrhoeae,
mostrando uma longa hélice alfa (lado direito da imagem) e di-
As proteínas possuem diferentes tipos de estrutura, além versas folhas beta, em conformação antiparalela (do lado es-
querdo).
da já mencionada estrutura primária. A sequência de
aminoácidos pode organizar-se espacialmente em domí-
nios, sendo esta organização denominada estrutura se-
cundária. Os principais tipos de estrutura secundária são de hidrogénio. As folhas podem ter uma conformação
hélices alfa e folhas beta; além destas podem referir-se em paralelo se se encontrarem na mesma direcção N-
os random coils (zonas desordenadas) e as beta turn (li- terminal—C-terminal ou em antiparalelo se se empilha-
gações entre folhas beta). rem em sentidos opostos. As beta turns ligam duas folhas
As hélices alfa são troços de polipéptido com uma forma beta com quatro aminoácidos numa conformação defi-
em hélice em que as cadeia de aminoácidos apontam para nida.
o exterior dessa hélice. Este tipo de estrutura é estabili- Um random coil é uma zona da proteína que não tem uma
zado pela existência de múltiplas ligações de hidrogénio estrutura secundária definida.
no interior da hélice. Uma concentração relativamente As proteínas adquirem a sua estrutura final (enrolamento
alta de glicinas no polipéptido tende a forçar a existência ou folding, a estrutura terciária) de forma espontânea de
de hélices alfa. modo a adquirir uma configuração de energia mínima. In
A estrutura em folha beta é formada por sequências do vivo, existem algumas proteínas (denominadas “chapero-
polipéptido que se empilham em camadas, havendo uma nes”) que ajudam neste enrolamento nalguns casos, em
estabilização desta estrutura também através de ligações especial quando uma proteína é muito complexa e tende
26.5. MODIFICAÇÕES PÓS-TRADUCIONAIS 43

a tomar enrolamentos errados; no entanto, a maioria das o colagénio têm de sofrer stress mecânico e ainda assim
proteínas enrola-se de forma correcta espontaneamente. serem capazes de manter uma matriz regular onde as cé-
É a estrutura primária da proteína que determina o seu en- lulas podem aderir e proliferar. Proteínas com funções
rolamento final. Este enrolamento pode demorar alguns motoras têm de ser capazes de converter energia química
milissegundos. em movimento de uma forma precisa, como no caso de
Devido à enorme complexidade provocada pela existên- poros membranares que regulam a entrada e saída de íons
cia de inúmeros aminoácidos de natureza química di- da célula.
versa, é difícil prever como uma proteína se enrolará.
Existem curtas sequências de aminoácidos que se repe-
tem em diferentes proteínas e que são ou podem ser co- 26.5 Modificações pós-
nhecidos estruturalmente, podendo prever-se como se en- traducionais
contrarão noutras proteínas; estas sequências são denomi-
nadas motivos. Um dos maiores problemas em Biologia
Muitas proteínas sofrem modificações após a sua síntese
Molecular é saber se uma proteína pode ser produzida
dentro da célula. Estas são provocadas por modificações
com um enrolamento correcto ou não.
químicas nas cadeias laterais de alguns resíduos de ami-
As proteínas podem perder a sua estrutura se postas em noácidos. As mais comuns são:
condições químicas adversas, como pH extremos, am-
bientes hidrofóbicos, altas concentrações de sais ou al- • oxidação,
tas temperaturas. Este processo é denominado desna-
turação. Uma proteína desnaturada não tem uma estru- • acilação,
tura definida e tende a agregar-se em massas insolúveis,
• glicosilação,
especialmente encontrando-se numa concentração relati-
vamente elevada. Um exemplo comum de desnaturação • metilação.
ocorre quando um ovo é cozinhado: o branqueamento e
solidificação da clara do ovo é devido à desnaturação de
proteínas (em particular da albumina) nela contida. Neste
caso, o processo é irreversível, ou seja, as proteínas não
VH

VV
H
voltam à sua configuração inicial, mas nem sempre este

H
Fab
VL

L
V
é o caso: muitas proteínas renaturam quando colocadas fragment
num ambiente adequado à formação da sua estrutura.

1
CH

H
C
1

Pode também falar-se em estrutura quaternária de uma

CL

L
C
proteína quando se refere à presença de múltiplas cadeias
CH2

CH2

polipeptídicas numa só proteína. Neste caso, diversos

(dois ou mais) polipéptidos enrolam-se formando uma
Fc
proteína. O enrolamento de mais de uma cadeia numa fragment
estrutura é estabilizado pela presença de ligações quími-
CH3

CH3

cas intermoleculares, em particular ligações dissulfureto,

que ligam as diferentes cadeias numa só unidade.

Representação esquemática da estrutura de um anticorpo. As

diferentes cadeias são ligadas entre si por ligações dissulfureto
26.4 A importância da estrutura (linhas vermelhas).
das proteínas
A modificação de cadeias laterais pode conferir proprie-
dades específicas a proteínas tais como a capacidade de
De uma forma geral, a função de uma proteína é determi-
reconhecer outras moléculas ou de se integrar na mem-
nada pela sua estrutura. Macromoléculas como o DNA,
brana plasmática.
que não efetuam muitas funções diferentes, têm pouca
diversidade estrutural. As proteínas têm uma diversidade
estrutural muito maior, que se reflete nas múltiplas fun-
ções que assumem em sistemas vivos. A manutenção de 26.6 Ligações dissulfureto
uma estrutura é vital para o funcionamento correto da
proteína, existindo por isso situações patológicas asso- As ligações dissulfureto formam-se entre os átomos de
ciadas a maus enrolamentos da estrutura de determina- enxofre de dois resíduos de cisteína. Esta ligação resulta
das proteínas. As enzimas têm de ter uma conformação da oxidação dos grupos sulfidrilo das cisteínas, que re-
espacial tal que possam reconhecer o seu substrato, ha- sulta numa ligação covalente entre os átomos de enxofre
vendo necessidade de uma complementaridade espacial (-S-S-). Estas ligações dificilmente se formam na super-
para uma eficiente catálise. Proteínas estruturais como fície e uma proteína porque existem muitas substâncias
44 CAPÍTULO 26. PROTEÍNAS

de natureza redutora no citoplasma. São importantes na

manutenção da estrutura de uma proteína, podendo ocor-
rer entre cisteínas de uma mesma ou de diferentes cadeias
polipeptídicas.
Em algumas enzimas, a formação e redução de ligações
dissulfureto tem grande importância na sua actividade bi-
ológica.
Capítulo 27

Enzimas

45
Capítulo 28

Enzimas

pode sofrer regulação da sua atividade, aumentando-a,

diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a. Assim, o
fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de
catálise das enzimas que nela participam.
Um pequeno grupo de enzimas, as ribozimas, têm uma
natureza não-proteica. As ribozimas são moléculas de
RNA que possuem capacidade catalítica. Este grupo de
enzimas, que possui propriedades peculiares, será abor-
dado à parte das enzimas proteicas.

28.1 Estrutura

Estrutura da DNA polimerase (EC 2.7.7.7, código PDB: 7ICG).

Esta é uma das enzimas responsáveis pela síntese do DNA, um
processo fundamental na replicação do material genético.

Para que a vida seja possível, é necessário que as reações

químicas que a sustentam se deem a uma determinada
velocidade. Muitas das reações bioquímicas não se rea-
lizariam a uma velocidade relativamente elevada se não
fossem catalisadas. Em sistemas vivos, a catálise de rea-
ções químicas é feita por enzimas.
As enzimas são proteínas que, atuando como catalisado-
res na maioria das reações bioquímicas, baixam a energia
de ativação necessária para que se dê uma reação quí-
mica. Por serem catalisadores eficientes, são aproveita-
das para aplicações industriais, como na indústria farma- Centro ativo da anidrase carbônica (EC 4.2.1.1, código PDB:
cêutica ou na alimentar. Como intervêm nas reações quí- 1CA2, mostrando o íon metálico Zn+ (esfera cinza, no centro da
imagem) ligado à cadeia polipeptídica através de três resíduos de
micas que sustentam a vida, a compreensão do seu funci-
histidina (a rosa). O substrato da enzima, íon carbonato (CO3 2- )
onamento é importante em áreas como a investigação de
liga-se ao íon de zinco (nesta imagem, é um íon OH- , molécula
patologias com origem em deficiências enzimáticas. a vermelho e branco, que se encontra ligado ao zinco, e não o
A esmagadora maioria das reações bioquímicas dá-se em substrato).
vias metabólicas, que são sequências de reações em que
o produto de uma reação é utilizado como reagente na Estruturalmente, as enzimas possuem todas as caracterís-
reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes ticas das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsá-
passos de vias metabólicas, agindo de forma concentrada veis pela catálise. A zona reativa da enzima é denominada
de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Por ou- centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que
tro lado, como será explicado mais adiante, cada enzima vai ser transformado no produto. Podem existir também

46
28.3. PROPRIEDADES 47

outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à 28.3 Propriedades

presença de determinadas espécies químicas, modulando
a atividade da enzima. tais zonas são denominadas cen- Por serem proteínas, cada enzima possui um pH ótimo e
tros alostéricos e essa modulação de alosteria. uma temperatura ótima de funcionamento. Acima dessa
A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação, per-
importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se dendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a
a enzima é colocada num meio em que fatores como o pH sua capacidade catalítica. A temperaturas baixas as enzi-
ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural mas encontram-se “adormecidas”, pois há uma diminui-
da cadeia polipeptídica. ção drástica da atividade da enzima, no entanto a partir
de uma temperatura mínima a velocidade de reação au-
Algumas enzimas necessitam da presença de outras es-
menta até um valor ótimo, que, na maioria das vezes, é
pécies químicas, genericamente denominadas cofatores,
cerca de 40ºC.
para efetuar a catálise. A natureza química dos cofa-
tores é muito diversa: podem ser íons metálicos, como Apesar de serem sintetizadas in vivo, as enzimas podem
o Mg2+ , o Zn+ ou o Fe2+ , moléculas orgânicas, como funcionar fora da célula (in vitro), possibilitando o seu
o fosfato de piridoxal ou a coenzima A, e ainda molé- estudo funcional e estrutural. Podem também ser imo-
culas orgânicas contendo metais, como o grupo hemo bilizadas num suporte sintético para uso industrial (por
(uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B12 (5'- exemplo, em biorreatores usados para limpeza de efluen-
desoxiadenosilcobalamina). tes) ou laboratorial (por exemplo, em eletrodos que de-
tectam glicose, usando a enzima glicose oxidase).
Dois termos relacionados com cofatores que alguns au-
tores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda Por serem catalisadores, uma mesma enzima pode catali-
frequentemente encontrados são: sar várias vezes a mesma reação, algo que o fazem muito
rapidamente (milhares de vezes por segundo). No en-
tanto, pela mesma razão, as enzimas não alteram o equi-
líbrio químico da reação que catalisam.
• coenzima: refere-se a cofatores complexos, que não
são apenas íons metálicos; As enzimas são específicas para o seu substrato, catali-
sando uma só reação. Existem algumas enzimas que ca-
talisam substratos similares, mas normalmente são mais
específicas para um deles.
• grupo prostético: cofator ligado de forma covalente
à cadeia polipeptídica.

28.4 Nomenclatura
À medida que enzimas foram sendo descobertas, recebe-
28.2 Mecanismo ram nomes arbitrários. Como exemplo, a lisozima rece-
beu o seu nome por ter a capacidade de fazer a lise (rup-
As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação da tura) da parede celular de determinadas bactérias. Tendo
nascido a necessidade de sistematizar os nomes das enzi-
reação que catalisam, não alterando, no entanto, o seu
equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um mas, foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos
que catalisam e contendo a terminação "-ase”. Por exem-
substrato, algo que é condicionado pela estrutura do cen-
tro ativo da enzima. Este possui uma geometria definida plo, a amilase catalisa a hidrólise do amido e as proteases
quebram ligações peptídicas.
e determinadas características físico-químicas (hidrofo-
bicidade, carga elétrica local) que condicionam o tipo de Embora esta terminologia tenha simplificado a nomencla-
substrato que pode acessar, ligar-se e sofrer alteração quí- tura enzimática, a quantidade de enzimas conhecida (vá-
mica no centro ativo. rios milhares) levou à criação de um sistema de divisão
Quando um substrato se liga ao centro ativo, forma-se de diferentes tipos de enzimas. As enzimas dividem-se
o chamado complexo enzima-substrato (ES). Embora então em seis classes principais, de acordo com o tipo de
esta designação possa parecer uma formalidade, a forma- reação química que catalisam:
ção do ES é importante na determinação da velocidade Cada classe divide-se, por sua vez, em subclasses, tam-
de reação e, por conseguinte, na velocidade de formação bém numeradas. As subclasses definem em que tipo de
de produto(s). O substrato sofre uma alteração enquanto grupo as enzimas atuam. Por exemplo, um determinado
se encontra ligado à enzima, transformando-se num pro- grupo de enzimas pode pertencer à subclasse EC 2.1,
duto; existe então, de forma transiente, um complexo que engloba “enzimas que transferem grupos contendo
enzima-produto. O produto desliga-se posteriormente um carbono”. As subclasses dividem-se ainda em sub-
da enzima e esta encontra-se preparada para novo ciclo subclasses; continuando com o mesmo exemplo, existe
catalítico. a classe EC 2.1.1, que engloba as metiltransferases, ou
48 CAPÍTULO 28. ENZIMAS

seja, enzimas que transferem um grupo metilo. Final-

mente, cada enzima recebe um quarto dígito específico
à reação que catalisa; por exemplo, a enzima histamina
N-metiltransferase tem o número EC 2.1.1.8 e catalisa
especificamente a transferência de um grupo metilo para
a histamina.
A nomenclatura das enzimas foi definida por uma comis-
são especializada, a Enzyme Committee (EC), que per-
tence à União Internacional de Bioquímica e Biologia
Molecular (IUBMB). Cada enzima recebe então uma no-
menclatura no formato EC X.Y.W.Z por esta razão. A
Comissão de Nomenclatura da IUBMB (Nomenclature
Committee of the International Union of Biochemistry and
Molecular Biology, NC-IUBMB) é a responsável atual, em
geral, pela nomenclatura de moléculas e processos rela-
cionados à Bioquímica (e à Biologia Molecular).
Além do número EC, cada enzima possui um nome
sistemático próprio, constituído pelos nomes dos subs-
tratos e da classe em que atuam. Usando o exem-
plo anterior da histamina N-metiltransferase (nome co-
mum), esta enzima tem como nome sistemático S-
adenosil-L-metionina:histamina N-tele-metiltransferase,
indicando que a S-adenosil-L-metionina é o grupo dador,
a histamina o aceitador, o grupo transferido é o metilo e a
enzima é uma transferase. Os nomes comuns de enzimas
são empregues de forma mais frequente que os sistemá-
ticos para simplificação da escrita, em especial quando
não existe possibilidade de confusão com outras enzimas
(não existem, por exemplo, outras metiltransferases de
histamina).
Capítulo 29

Estado de transição e equilíbrio químico

49
Capítulo 30
Estado de transição e equilíbrio químico
Qualquer reação química pode ser descrita em termos
energéticos: os reagentes possuem um determinado nível
de energia, os produtos outro e, para que haja conversão
de uma espécie química na outra, é necessário passar uma
barreira energética. A barreira energética corresponde à
existência do chamado estado de transição. Esta descri-
ção pode ser feita graficamente:
Variação da energia livre da reação. A linha a vermelho
(cheio) representa a reação na ausência de catalisador; a azul
(tracejado), na presença de enzima. S: nível de energia do(s)
substrato(s); P: nível de energia do(s) produto(s); G: energia de
Gibbs; R: coordenada de reação (sentidos de progressão de re-
ação); ΔG'º: energia livre padrão bioquímica; ΔG‡ : energia de
ativação (S-P: do(s) substrato(s); P-S: do(s) produto(s)).
em que ΔG é a variação da energia de Gibbs (ou da
energia livre). Em Bioquímica, define-se a variação da
energia livre padrão bioquímica, ΔG'º, uma forma li-
geiramente diferente da variação da energia livre padrão,
ΔGº: ambas são medidas à temperatura de 298 K (25ºC)
e pressão de uma atmosfera mas, enquanto ΔGº considera
a concentração de cada espécie química a 1M, a defini-
ção bioquímica simplifica para a condição em que o pH
é igual a 7,0.
O equilíbrio que existe entre S e P depende da diferença
entre os seus estados fundamentais de energia e é igual a
ΔG'º. Se a energia do estado fundamental de P for menor
que a de S, o equilíbrio S ⇆ P é favorável à formação
de P. Por muito elevada que seja essa diferença, S não
50
é convertido a P a uma velocidade apreciável, ou sequer
detectável, se a energia do estado de transição for muito
elevada.
Porque existe esta barreira energética? Para que haja rea-
ção química, as moléculas do substrato têm de encontrar
uma conformação tal que seja favorecida a reação. É ne-
cessário rearranjar geometrias, quebrar e formar ligações
químicas e formar espécies intermediárias que, por não
serem estáveis, possuem uma maior energia associada.
O estado de transição não corresponde à existência de um
determinado intermediário reacional, sendo sim o ponto
da reação em que esta pode progredir tanto na direção
da formação de S como na de P. Desta forma, entre este
ponto e o nível de energia dos substratos (ou dos produ-
tos) existe uma diferença energética denominada energia
de ativação, ΔG‡ . Quanto mais elevada é esta energia,
maior será a dificuldade em haver reação química.
As enzimas funcionam baixando precisamente esta ener-
gia de ativação, acelerando a reação. É de realçar mais
uma vez que o equilíbrio da reação não é afetado; a en-
zima ajuda a reação a atingir mais rapidamente o equilí-
brio mas não favorece nenhum dos sentidos da reação em
particular.
Uma determinada reação química pode seguir de forma
simples, havendo apenas um intermediário reacional, ou
de forma mais complexa, em que existem dois ou mais
intermediários reacionais. Neste contexto, um interme-
diário reacional é uma espécie química de curta existên-
cia, normalmente na ordem dos micro a milissegundos.
A formação destas espécies pode ter diferentes energias
de ativação; o passo da reação com maior energia de ati-
vação prosseguirá com uma velocidade menor. Este facto
condiciona a velocidade geral da reação e é por isso de-
nominado passo limitante da reação. Na prática, uma
reação que envolva vários intermediários não tem, nor-
malmente, um único passo que seja exclusivamente limi-
tante; os diferentes passos terão diferentes impactos na
velocidade global da reação conforme a diferença entre
as suas energias de ativação.
Capítulo 31

Cinética enzimática

51
Capítulo 32

Cinética enzimática

O estudo da função de enzimas envolve uma aproxima- A reação de formação de ES é normalmente mais rápida
ção multidisciplinar. Por um lado, a determinação da es- que a reação de dissociação de EP, ou seja, a libertação
trutura, usando técnicas espectroscópicas como a difra- do produto da reação é normalmente um passo limitante
ção de raios-X em proteínas cristalizadas ou a ressonân- da reação.
cia magnética nuclear (RMN) em proteínas em solução,
permite localizar a posição dos diferentes resíduos no es-
paço. Este tipo de estudo revela muitas vezes detalhes 32.2 Velocidade inicial
sobre o mecanismo da reação, ou seja, a forma e sequên-
cia de ligações do substrato ao centro ativo para ser ca-
O estudo de uma reação enzimática in vitro não reflete a
talisado. Por outro lado, é importante conhecer parâme-
verdadeira situação das enzimas em células, mas possibi-
tros cinéticos, como a velocidade da reação catalisada, o
lita a simplificação da determinação de parâmetros ciné-
efeito de inibidores nessa velocidade, quantas moléculas
ticos. Dentro de uma célula, o substrato pode estar con-
a enzima consegue catalisar por segundo, etc, para poder
finado a um dado compartimento e não sofrer facilmente
ser aferida a eficiência dessa enzima e a forma como é
difusão: por exemplo, pode ser o produto de uma reação
regulada.
anterior numa via metabólica, pelo que passa diretamente
Esta última aproximação ao estudo de enzimas, a ciné- de uma enzima para a outra. Normalmente, os estudos in
tica enzimática, é um dos campos de estudo mais clás- vitro usam uma concentração de substrato muito superior
sicos da Bioquímica. Nenhum estudo sobre uma enzima à concentração de enzima, para que a probabilidade de
se encontra completo sem estudos cinéticos. uma enzima encontrar uma molécula de substrato seja o
mais elevada possível.

32.1 Progressão da reação

Para que uma reação enzimática se dê, a enzima (E) e o
substrato (S) têm de se encontrar e formar o complexo
enzima-substrato (ES). Como referido anteriormente,
embora este possa parecer um formalismo, a formação
deste complexo é uma peça chave na compreensão da
progressão de uma catálise. O complexo ES é lábil: a
enzima pode dissociar-se do seu substrato sem ter havido
reação. Este equilíbrio é expresso sob a forma:

⇆
Representação da variação da velocidade inicial da reação (V)
em função da concentração de substrato ([S]).
A enzima pode então transformar o substrato num pro-
duto (P). Existe de forma transiente um complexo EP,
Outra vantagem do uso de uma concentração de subs-
havendo então dissociação deste complexo em enzima li-
trato ([S]) maior que a concentração de enzima ([E]) é
vre (E) e produto (P). Este mecanismo pode escrever-se
a possibilidade de monitorizar a variação da velocidade
na forma simplificada:
de reação com [E] sem que haja uma variação apreciável
de [S]. Como S está a ser convertido em P, [S] decresce
E+S ⇆ [ES] → E+P com o tempo, à medida que o produto se acumula em

52
32.4. TRATAMENTO MATEMÁTICO E GRÁFICO DA EQUAÇÃO DE MICHAELIS-MENTEN 53

solução. Como a [S] influencia a formação do complexo da reação inversa no equilíbrio entre substrato e produto,
ES (e portanto da formação de produto), vai influenciar S ⇆ P, considerando-se apenas a reação direta na dedu-
também a velocidade da reação. No entanto, se for feita ção da equação. Assim, a reação é descrita por
apenas a monitorização da velocidade inicial da reação
(tipicamente, durante os primeiros 30 a 60 segundos), E+S ⇆ [ES] → E+P
a variação de [S] não é significativa e pode ser tomada
como constante.
Como já referido, a formação de [ES] limita a velocidade
Nestas condições, a velocidade medida (velocidade ini- da reação, medida como V0 :
cial, V0 ) depende apenas de [E]. Um gráfico de V0
em função de [S] apresenta uma forma característica de
V0 =k2 [ES]
semi-hipérbole: a baixas concentrações de substrato, a
variação de V0 com [S] é linear; à medida que se usam
[S] mais elevadas, V0 sofre uma variação cada vez menor, Se [ES] fosse facilmente mensurável, o valor de k2 seria
tendendo para um valor limite. Este valor é denominado simples de determinar diretamente. No entanto, esse não
velocidade máxima, V ₐₓ. é o caso, e o valor de [ES] tem de ser deduzido. Para tal,
considere-se que a concentração do total de enzima pre-
A que se deve este comportamento? A baixas concen- sente na reação, [E] , é o somatório da concentração de
trações de substrato, a maior parte da enzima em solu- enzima em complexo com o substrato, [ES], e da concen-
ção encontra-se na forma livre, E; usando concentrações tração de enzima “livre” (não ligada a substrato), [E] :
suficientemente elevadas de S, toda a enzima se encon-
trará, num dado instante, em complexo com molécula(s)
de substrato, isto é, na forma ES. Por maior que seja a [E] = [E] + [ES]
concentração de substrato utilizada, as moléculas de en-
zima não têm capacidade de catalisar o substrato, por to-
dos os centros ativos se encontrarem ocupados. Nestas 32.4 Tratamento matemático
condições, diz-se que a enzima se encontra saturada. e gráfico da equação de
Michaelis-Menten
32.3 Equação de Michaelis-
Embora o gráfico obtido diretamente da equação de
Menten Michaelis-Menten seja de interpretação relativamente
simples, existem tratamentos matemáticos que simplifi-
A semi-hipérbole correspondente ao comportamento da cam a representação gráfica da equação e permitem a ob-
velocidade de uma enzima em função da concentração do tenção rápida de parâmetros cinéticos.
substrato pode ser descrita matematicamente pela equa-
ção de Michaelis-Menten: O tratamento mais conhecido e porventura mais utili-
zado é o de Lineweaver-Burk. A equação de Michaelis-
Menten pode ser transformada numa equação da reta, do
Vmax [S] tipo y=ax+b:
V0 =
KM + [S]

em que [S], V0 e V ₐₓ são as grandezas anteriormente

V ax[S] 1 KM + [S] 1 KM [S]
definidas e KM a constante de Michaelis. Esta equa- Vo = m ⇔ = ⇔ = + ⇔
ção pode ser deduzida de forma intuitiva considerando a KM + [S] Vo Vm ax[S] Vo Vm ax[S] Vm ax[S]
forma como se desenrola a catálise enzimática.
Esta última forma da equação de Michaelis-Menten é co-
É assumida, nesta dedução, a existência de um estado es-
nhecida como equação de Lineweaver-Burk. Um grá-
tacionário, em que [ES] permanece constante ao longo
fico de V1o (y) em função de [S]
1
(x) é uma reta de declive
do tempo. A teoria do estado estacionário, introduzida KM
por G. E. Briggs e J. B. S. Haldane em 1925, considera igual a Vm ax (a), que intercepta o eixo das coordenadas
1
que a velocidade a que o complexo ES se forma é aproxi- na origem no ponto Vm ax (b), interceptando também o
madamente igual à velocidade da sua dissociação. Existe eixo das abcissas no ponto K−1 M
. Este gráfico é também
um curto período de tempo, normalmente na ordem dos chamado duplo recíproco pois trata-se de uma represen-
microssegundos, em que há uma acumulação de ES – tação gráfica do recíproco de ambos os parâmetros Vₒ e
estado pré-estacionário. O estudo da cinética enzimá- [S].
tica envolvendo a teoria do estado estacionário é referida Este tipo de tratamento matemático permite uma deter-
como cinética do estado estacionário. minação mais precisa de V ₐₓ, um parâmetro que só
Também é assumido que a concentração de produto é ne- se obtém por aproximação num gráfico de Michaelis-
gligível no início da reação, logo é negligível a extensão Menten.
54 CAPÍTULO 32. CINÉTICA ENZIMÁTICA

Gráfico de Lineweaver-Burk.

Outra vantagem na utilização da equação de Lineweaver-

Burk é visível em estudos de inibição enzimática, sendo
relativamente simples de detectar e distinguir entre dife-
rentes tipos de inibição: ao usar diferentes concentrações
de inibidores, e consoante o tipo de inibição efetuada, o
gráfico de Lineweaver-Burk muda de uma forma bem es-
tudada, como será mais claro no capítulo sobre inibição
enzimática.
Capítulo 33

Glícidos

55
Capítulo 34

Glícidos

Os glícidos, também denominados hidratos de carbono,

carbo-hidratos ou carboidratos, glúcidos, sacarídeos ou
glicídios, são moléculas contendo vários grupos quími-
cos funcionais hidroxilo e um aldeído ou cetona, ou polí-
meros hidrolisáveis constituídos por tais moléculas. São
o grupo de moléculas existentes em sistemas vivos mais
abundantes na Terra.
Os glícidos têm diversas funções, sendo as mais relevan-
tes as funções estruturais e de armazenamento energé-
tico, especialmente na forma de polissacarídeos. São sin-
tetizados através do processo fotossintético, entrando na
composição de seres não fotossintéticos pela cadeia ali-
mentar. Constituem a fonte primária de energia dos seres
vivos.
O glícido mais comum é a glicose, que desempenha um
papel fundamental na respiração celular e na fotossíntese. Estrutura da frutose, um monossacarídeo.

34.1 Nomenclatura e composição • Pentose: C5 H10 O5

química
• Hexoses: C6 H12 O6
Quimicamente, os glícidos são definidos como poli-
hidroxi-aldeídos ou poli-hidroxi-cetonas. A designação
“hidratos de carbono”, hoje caída em desuso, provém do • Heptoses: C7 H14 O7 ,
facto de a estrutura base dos glícidos ser uma cadeia de
carbonos aos quais se encontram ligados átomos de oxi-
gênio e hidrogênio na mesma proporção existente na mo- sendo os mais importantes as pentoses e hexoses. Alguns
lécula de água (ou seja, dois átomos de hidrogênio e um dos monossacarídeos mais relevantes fisiologicamente in-
de oxigênio para cada átomo de carbono). Esta propor- cluem a glicose, a frutose, a galactose e a manose.
ção é descrita pela fórmula empírica (CH2 O)n. Nalguns Para os seres vivos, as pentoses mais importantes são a
casos, os glícidos podem conter nitrogênio ou enxofre. ribose e a desoxirribose, que entram na composição quí-
mica dos ácidos nucleícos, os quais comandam e coorde-
nam as funções celulares.
34.2 Classificação As hexoses são monossacarídeos de 6 carbonos, que obe-
decem à fórmula geral C6 H12 O6 . As hexoses mais im-
34.2.1 Monossacarídeos portantes são a glicose, a frutose e a galactose, principais
fontes de energia para os seres vivos. Ricas em energia,
Os monossacarídeos têm fórmula estrutural (CH2 O) , em as hexoses constituem os principais combustíveis das cé-
que “n” pode variar de 3 a 7: lulas. São naturalmente sintetizadas na fotossíntese, pro-
cesso de absorção de energia da luz; a reação geral é:
• Triose: C3 H6 O3

• Tetrose: C4 H8 O4 6 CO2 + 6 H2 O -> C6 H12 O6 + 6O2

56
34.2. CLASSIFICAÇÃO 57

34.2.2 Oligossacarídeos
Oligossacarídeos são pequenos polímeros constituídos
por um reduzido número de monossacarídeos, tipica-
mente dois (dissacarídeos) ou três (trissacarídeos), nor-
malmente não mais de dez. Oligossacarídeos mais longos
estão geralmente associados a proteínas (glicoproteínas).
Exemplos de dissacarídeos incluem a sacarose e a lactose.
A rafinose é um trissacarídeo comum.
A sacarose, o “açúcar de cana” ou de beterraba, é consti-
tuído por uma molécula de glicose ligada a uma frutose.
A maltose é um dissacarídeo, pois é formada por duas
moléculas de glicose. A lactose é encontrada somente no
leite. Resulta da união de uma glicose com uma galac-
tose.

34.2.3 Polissacarídeos

A agarose é um polissacarídeo com diversas aplicações, como na

produção de géis de eletroforese de DNA em laboratório.

Os polissacarídeos são cadeias longas, lineares ou rami-

ficadas, de monossacarídeos. Os polissacarídeos mais
importantes são o amido, a celulose e o glicogênio. O
amido e o glicogénio actuam como reservas energéticas,
enquanto que a celulose é um glícido estrutural. Outro
polissacarídeo estrutural é a quitina, um componente fun-
damental do exoesqueleto de insetos.
Ao contrário dos mono e dos dissacarídeos, os polissaca-
rídeos são insolúveis em água.
Capítulo 35

Monossacarídeos

58
Capítulo 36

Monossacarídeos

ses, tendo-se pentoses, hexoses e heptoses se possuírem

cinco, seis ou sete átomos de carbono, respectivamente.
É acrescentado o prefixo “aldo” ou o prefixo “ceto” con-
forme a sua família das aldoses ou das cetoses, respec-
tivamente. Pode ter-se então, por exemplo, aldotrioses,
aldopentoses, ceto-hexoses, etc. Note-se a presença do
sufixo "-ose”, comum aos oligossacáridos (que por vezes
são também designados simplesmente “oses”).
Alguns dos monossacarídeos mais representativos
encontram-se na figura abaixo. Dentre estes, destaque-se
a D-glucose (uma aldo-hexose), a D-frutose (uma
ceto-hexose) e o D-gliceraldeído (uma aldotriose).

• D-manitol (aldo-hexose)
Tabletes de glicose.
• D-xilose (aldopentose)
Os monossacarídeos, ou monossacáridos, são os
glícidos mais simples. São constituídos por cadeias de • L-frutose (ceto-hexose)
carbono hidroxiladas, com a presença de grupos carbo- • D-gliceraldeído (aldotriose)
nilo. A posição do grupo carbonilo na cadeia permite
distinguir duas famílias de monossacarídeos: as aldoses e • D-ribulose (cetopentose)
as cetoses. As aldoses possuem o grupo carbonilo na ex-
tremidade da cadeia de carbono (sendo então um grupo • D-fucose (aldo-hexose)
aldeído) e as cetoses possuem o grupo carbonilo num ou-
tro carbono, que não numa extremidade (sendo então um 36.1.1 Quiralidade e fórmula de Fischer
grupo cetona).
Excetuando a di-hidroxiacetona, todos os monossacarí-
Fisicamente, são substâncias cristalinas, incolores, geral-
mente de sabor adocicado. São solúveis em água e insolú-deos possuem átomos de carbono quirais, ou seja, em
veis em solventes apolares. A assimetria de distribuiçãoque os quatros grupos diretamente ligados ao carbono são
diferentes, podendo então apresentar diferentes confor-
de grupos carbonilo e hidroxilo ao longo da cadeia leva à
mações. O gliceradeído possui apenas um centro quiral,
existência de diversos centros quirais, pelo que os monos-
sacarídeos apresentam uma estereoquímica complexa. apresentando dois possíveis enantiômeros, designados D-
gliceraldeído e L-gliceraldeído. Ao desenhar a fórmula
Os monossacarídeos mais comuns possuem de três a sete
estrutural do gliceraldeído no papel, é possível fazê-lo de
carbonos na sua cadeia principal. Em solução aquosa, os
duas formas fundamentalmente diferentes: colocando o
monossacarídeos com cinco ou seis átomos de carbono
grupo aldeído no topo e o carbono não-quiral no extremo
tendem a formar estruturas cíclicas.
oposto, o grupo hidroxilo pode ser colocado do lado di-
reito (isômero D) ou do lado esquerdo (isômero L).

36.1 Nomenclatura • Projeção de Fischer do D-gliceraldeído.

Os monossacarídeos podem ser genericamente designa- • Projeção de Fischer do L-gliceraldeído.

dos pela família a que pertencem e quanto ao número de
carbonos da sua cadeia. Assim, monossacarídeos com Esta forma de representação da fórmula estrutural é co-
três carbonos são trioses, com quatro carbonos tetro- nhecida como fórmula de projeção de Fischer, ou mais

59
60 CAPÍTULO 36. MONOSSACARÍDEOS

simplesmente fórmula de Fischer. A disposição dos átomos de carbono na sua estrutura, as aldo-hexoses que
átomos no plano não é aleatória: assume-se que as liga- formam compostos cíclicos são denominadas furanoses
ções químicas desenhadas na vertical estão atrás do plano e piranoses. As piranoses são, no entanto, mais estáveis
do desenho, enquanto que as ligações químicas desenha- em solução e constituem a forma predominante em orga-
das horizontalmente estão projetadas acima desse plano. nismos vivos.
As moléculas são representadas com o grupo carbonilo o Após a reação que forma o hemiacetal ou o hemice-
mais próximo possível do topo. tal, podem existir diferentes posições do grupo -OH for-
A fórmula de Fischer permite comparar de forma sim- mado nesta reação pela redução do carbonilo. Estes di-
ples estruturas de monossacarídeos entre si e com o gli- ferentes isômeros são denominados anômeros, podendo
ceraldeído. Considerando-se o centro quiral mais distante interconverter-se em solução numa reação chamada de
do grupo carbonilo, compara-se a posição do grupo -OH mutarrotação.
nesse carbono com a posição do grupo -OH nos diferentes
enantiômeros de gliceraldeído: atribui-se então a nomen-
clatura D- e L- conforme a semelhança com o respectivo 36.2.1 Fórmulas de Haworth e fórmulas
enantiômero do gliceraldeído. Uma molécula com n cen- conformacionais
tros quirais terá 2n estereoisômeros; por exemplo, exis-
tem dezasseis aldo-hexoses, sendo oito enantiômeros L- Para maior clareza sobre a estrutura e, principalmente,
e oito D-. No entanto, a maioria das aldo-hexoses encon- sobre a estereoquímica das furanoses e piranoses, é co-
tradas em sistemas vivos são D-hexoses. mum usar-se a fórmula de perspectiva de Haworth.
Nesta, o anel é colocado de forma semelhante à do pirano
Os carbonos da cadeia dos monossacarídeos são numera-
ou do furano, mas com um dos lados traçado de forma
dos seguindo a nomenclatura clássica da Química Orgâ-
mais espessa, para demonstrar perspectiva (esse lado es-
nica, começando-se no carbono mais próximo do grupo
tará mais próximo do leitor). Visualiza-se então um plano
de maior prioridade. Neste caso, tal grupo é o carbonilo.
formado pelo anel, acima e abaixo do qual se projetam os
Cada estereoisômero tem, no entanto, um nome trivial:
restantes grupos; os que estão acima do anel estariam no
têm-se a D-glucose, a D-manose, a D-galactose como as
lado esquerdo numa projeção de Fischer.
aldo-hexoses mais importantes, existindo outras como a
D-talose ou a D-gulose, por exemplo. As tetracetoses
e as pentacetoses obtêm o seu nome a partir das tetra-
aldoses e penta-aldoses correspondentes, inserindo a par-
tícula “ul” no meio no nome: por exemplo, a D-ribulose é
Conversão da forma linear da D-glucose (projeção de Fischer)
a cetose correspondente à aldose D-ribose e a D-xilulose na forma em anel (perspectiva de Haworth).
é a cetose correspondente à aldose D-xilose.
Alguns monossacarídeos são muito semelhantes, dife- No entanto, o anel não é planar, como pode ser sugerido
rindo apenas na conformação quiral de um carbono; tais pela fórmula de perspectiva de Haworth. Tais anéis ten-
pares de monossacarídeos são chamados epímeros. A dem a tomar uma de duas conformações, devido à repul-
D-glucose e a D-galactose são um exemplo. são das nuvens eletrônicas dos átomos dos grupos ligados
à cadeia principal: conformação em cadeira e conforma-
ção em barco, sendo a conformação em cadeira a de me-
nor energia (menor repulsão entre as nuvens eletrônicas).
36.2 Estrutura cíclica
A representação estrutural de Fischer é útil para a distin-
ção de enantiômeros, mas na realidade os monossacarí-
deos adotam uma conformação cíclica quando em solu-
ção aquosa. Tal conformação ocorre através da ligação
covalente do grupo carbonilo com um dos grupos hidro-
xilo da própria molécula. Esta reação ocorre com as al-
dotetroses e com todos os monossacarídeos com cinco ou
mais átomos de carbono.
A reação de um grupo carbonilo com um grupo hidro-
xilo resulta na formação de compostos conhecidos como
hemiacetais (se o grupo carbonilo é um aldeído) ou he-
micetais (se o grupo carbonilo é uma cetona). As aldo-
Conformação em cadeira da glucose.
hexoses podem formar através desta reação anéis de cinco
ou seis carbonos, conforme o grupo hidroxilo com que o
Existe conversão entre as duas conformações em solução
aldeído reage. Pela sua semelhança aos compostos orgâ-
aquosa.
nicos furano e pirano, com respectivamente cinco e seis
Capítulo 37

Oligossacarídeos

61
Capítulo 38

Oligossacarídeos

Os oligossacarídeos são constituídos por um reduzido cesso, é libertada uma molécula de água. A ligação as-
número de monossacarídeos, tipicamente dois (dissaca- sim obtida é denominada O-glicosídica, correspondendo
rídeos) ou três (trissacarídeos). Os dissacarídeos são o
à formação de um acetal a partir de um hemiacetal e de
grupo mais representativo desta classe. um grupo álcool (hidroxilo) de uma segunda molécula de
Os oligossacarídeos são primariamente uma fonte de açúcar. A reação reversa (de separação do dissacarídeo
em dois monómeros) é a hidrólise. Os dissacarídeos têm
energia para os organismos vivos. Existem oligossaca-
rídeos que participam em funções estruturais, ao serem a fórmula geral C12 H22 O11 .
ligados a proteínas (glicoproteínas). A sacarose, o vulgar açúcar usado em culinária, é consti-
tuído por uma molécula de glicose ligada a uma de fru-
tose. A maltose é também um dissacarídeo, formada por
38.1 Nomenclatura duas moléculas de glicose. A lactose é encontrada no leite
e resulta da união de uma glicose com uma galactose.
Alguns oligossacarídeos de maior importância são os dis-
sacarídeos sacarose, maltose e lactose. Estes são nomes 38.2.1 Sacarose
triviais; a nomenclatura oficial segue as seguintes regras:

1. determina-se a conformação do carbono anomérico

que efetua a ligação (se é α ou β);
OH
2. determina-se o nome do resíduo não redutor, inse- HO O OH
rindo a partícula “furano” ou “pirano” conforme a HO OH
forma do anel. Por exemplo, fructofuranose; HO
3. indica-se os números dos dois carbonos que são li-
O O
gados, entre parênteses, ligados por uma seta. Por OH
exemplo, (1→2) indica uma ligação entre o carbono OH
C1 de uma molécula e o C2 da segunda;
4. nomeia-se então o segundo resíduo. Molécula de sacarose.

A regra repete-se quando os oligossacarídeos são consti- A sacarose é composta por uma molécula de α-D-glicose
tuídos por mais de duas unidades. Os nomes sistemáti- e uma de β-D-frutose, tendo os átomos de carbono C1
cos podem tornar-se então muito longos, sendo por ve- da glicose e C2 da frutose participando na ligação gli-
zes preferível a adoção de abreviaturas. Como a maio- cosídica. O seu nome sistemático é α-D-glucopiranosil-
ria dos enantiômeros encontrados em sistemas vivos são (1→2)-β-D-fructofuranose (abreviado Glc(α1→2β)Fru).
D-açúcares e os mais interessantes as piranoses, em ge- É conhecida como o comum açúcar, sendo extraído para
ral obvia-se a menção destes dois parâmetros. Por exem- distribuição comercial da cana-do-açúcar (Sacharum of-
plo a lactose passa a ser Gal(β1→4)Glc em vez de β-D- ficinarum) e da beterraba (Beta vulgaris).
galactopiranosil-(1→4)-β-D-glicopiranose.
A sacarose é um açúcar não redutor pois ambos os gru-
pos químicos de natureza redutora dos monômeros que
a constitui participam na ligação glicosídica. Assim, a
38.2 Dissacarídeos sacarose não pode formar polímeros. A ligação glicosí-
dica pode ser hidrolisada, mas é muito estável: uma so-
Um dissacarídeo é formado por dois monossacarídeos li- lução aquosa de sacarose mantém-se estável durante vá-
gados através de uma reação de condensação. No pro- rios anos. Um conjunto de diferentes enzimas conhecidas

62
38.2. DISSACARÍDEOS 63

como sacarases hidrolisam a ligação glicosídica da saca-

HO OH
rose a uma velocidade muito superior. OH
Em mamíferos, a sacarose é digerida no estômago por O
hidrólise ácida. A hidrólise ácida é também usada em la- O O
boratório para obter glucose e frutose da sacarose. A sa- HO HO OH
OH
carose que não é digerida até chegar ao intestino delgado OH
pode ser hidrolisada por outras glicosilases presentes nas
membranas citoplasmáticas das células epiteliais de mi-
crovilosidades no duodeno. A glucose e frutose resultan- Molécula de lactose.
tes da hidrólise da sacarose são rapidamente absorvidas
no intestino delgado para a corrente sanguínea. É por isso vulgarmente por “açúcar do leite” pois constitui entre 2
uma fonte de energia química rápida (com um conteúdo e 8% dos sólidos presentes no leite.
de 17kJ/g), causando a subida nos níveis sanguíneos de
glucose logo após a ingestão. A hidrólise da lactose é feita pela enzima lactase (β(1→4)
dissacaridase), produzida nas vilosidades intestinais. A
Em bactérias e alguns animais, a enzima invertase hidro- glucose e galactose resultantes são absorvidas para a cor-
lisa a sacarose. rente sanguínea.
Como a principal ocorrência da lactose é no leite, na mai-
38.2.2 Maltose oria dos mamíferos a produção de lactase decresce gra-
dualmente com a idade, passando a ser incapazes de me-
tabolizar a lactose. Alguns povos têm porém uma versão
OH de lactase que é funcional após a infância; o leite faz parte
da dieta humana em diversas regiões do globo.

HO O
OH
HO 38.2.4 Trealose
HO O
O
HO OH
OH
OH
HO O
Molécula de maltose.
HO
A maltose (nome sistemático α-D-glicopiranosil-(1→4)- HO
O
D-glicopiranose, Glc(α1→4)Glc) é formada por duas
moléculas de glicose ligadas por uma ligação glicosídica
OH
α(1→4). Pode polimerizar-se com mais monômeros de OH
glucose, formando pequenos polímeros conhecidos como O OH
dextrinas (ou maltodextrinas) e eventualmente amido.
Tal como a sacarose, a maltose pode ser hidrolisada com HO
ácido ou enzimaticamente, neste caso pela enzima mal-
tase, resultando duas moléculas de glicose por molécula
de maltose. Molécula de trealose.

A maltose é produzida em cereais em germinação, tais A trealose (α-D-glicopiranosil-α-D-glicopiranose,

como a cevada, num processo relevante na fermentação
alcoólica de bebidas. Na maltagem da cevada, a concen-
tração de malte é maximizada neste cereal; a maltose é
então usada pelas leveduras durante a fermentação, pro-
duzindo etanol e dióxido de carbono.
38.2.3 Lactose
Glc(α1→1α)Glc) é um dissacarídeo não redutor de
glicose, tal como a sacarose. Está presente na hemolinfa
(sistema circulatório) de insetos, sendo uma fonte
de energia rapidamente disponível para o voo. Pode
também ser sintetizada por fungos e plantas. Pode
ser hidrolisada pela enzima trealase, originando duas
moléculas de glicose por uma de trealose.

A lactose (β-D-galactopiranosil-(1→4)-β-D-
glicopiranose, Gal(β1→4)Glc) é composta por uma
molécula de β-D-glicose e uma de β-D-galactose ligadas
por uma ligação glicosídica β(1→4). É conhecida
Capítulo 39

Polissacarídeos

64
Capítulo 40

Polissacarídeos

Os polissacarídeos são polímeros longos constituídos

por monossacarídeos. Enquanto que mono e oligossaca-
rídeos são usados no metabolismo energético, os polissa-
carídeos estão envolvidos não só no metabolismo energé-
tico como também na construção de estruturas celulares.
Os açúcares simples têm uma disponibilidade imediata
para suprir déficits energéticos num organismo; em con- Estrutura básica da amilose, mostrando a natureza linear do po-
traste, os polissacarídeos são reservas de energia, em que límero.
a sua hidrólise é necessária para haver disponibilidade de
açúcares no metabolismo.
Quanto à sua constituição química, os polissacarídeos po-
dem ser divididos em homopolissacarídeos (constituí-
dos por um só tipo de monômero) e heteropolissacarí-
deos (constituídos por diferentes tipos de monômeros).

Estrutura básica da amilopectina, mostrando a ramificação do

40.1 Celulose polímero

40.3 Glicogênio
O glicogênio é um homopolissacarídeo ramificado, cons-
tituído por glicose, sendo a principal reserva energética
em animais. Os humanos têm a capacidade de armaze-
nar pequenas quantidades de glicogênio no fígado e nos
músculos. É sintetizado quando os níveis de glicose no
sangue são altos; essa síntese é estimulada pela insulina,
produzida no pâncreas.
Unidade básica de construção do polissacarídeo celulose, mos-
trando a ligação entre β-glicose.

A celulose, conhecida vulgarmente por fibra, encontra-

se apenas em plantas, sendo um constituinte das paredes
celulares. É um homopolissacarídeo de β-glicose, o que
lhe confere uma estrutura mais rígida que ligações entre
α-glicose. Os mamíferos são incapazes de digerir a ce-
lulose mas esta é uma importante parte da dieta humana,
ao ajudar à limpeza do tracto intestinal.

40.2 Amido
O amido é a reserva energética das plantas. É um homo-
polissacarídeo formado por α-glicose. Encontra-se em
duas formas: amilose e amilopectina.

65
Capítulo 41

Lípidos

66
Capítulo 42

Lípidos

Estrutura geral de um fosfolípido, um tipo de lípido estrutural.

Os lipídios (ou lípidos) são moléculas orgânicas anfipá-

ticas (há exceções) contendo cadeias de hidrocarbonetos,
que são responsáveis pela sua baixa solubilidade em água.
A palavra vem do grego lipos, que significa gordura.
Os lipídios têm várias funções biológicas diversas como
a formação de membranas, reserva energética (devido à
forma altamente reduzida do carbono (hidrocarboneto) e
sinalização celular.

42.1 Índice
Neste capítulo será abordado diferentes classes desta mo-
lécula e suas respectivas funções.

• Ácidos gordos
• Acilgliceróis
• Fosfolípidos
• Ceras
• Esfingolípidos
• Outros lípidos de membrana
• Eicosanóides

• Esteróis e derivados

67
Capítulo 43

Ácidos gordos

68
Capítulo 44

Ácidos gordos

ou apresentar ligações duplas nalguns pontos; também

pode apresentar pequenas ramificações (grupos metilo),
anéis com três carbonos e grupos hidroxila.

44.1 Tipos de ácidos graxos

44.1.1 Ácidos graxos saturados

Os ácidos graxos saturados são aqueles que possuem liga-

Representação esquemática de uma micela.
Estrutura do ácido palmítico.
ção simples entre seus átomos de carbono ou outro grupo
funcional ao longo da cadeia. Geralmente possuem uma
forma reta, o que permite seu armazenamento de forma
muito eficiente.
Veja alguns do ácidos graxos mais comuns na tabela
abaixo:
O termo “saturado” se refere ao hidrogênio, isto é, um
ácido graxo saturado é aquele no qual todos os carbonos
(da cadeia de hidrocarbonetos) estão ligados a dois hidro-
gênios, exceto ao último carbono que deve estar ligado a
três hidrogênios.

44.1.2 Ácidos graxos insaturados

Estrutura do ácido esteárico.

Os ácidos gordos (Portugal) ou ácidos graxos (Brasil)

podem ser caracterizados quimicamente por conterem
um ácido carboxílico ligado a uma “cauda” de hidrocar-
boneto que varia em tamanho e saturação. Na natureza,
os ácidos palmítico e esteárico (16 e 18 carbonos respec-
tivamente) são os ácidos graxos saturados mais abundan-
tes. Do ponto de vista energético, o ácido graxo é um
excelente “reservatório” de energia, haja visto que os car-
bonos que o compõe estão extremamente reduzidos.
Os ácidos gordos cumprem diversas funções: são pre-
cursores de outros lípidos, como os eicosanóides, e fa-
zem parte da constituição de lípidos estruturais, como os
fosfolípidos. Além disso, a sua oxidação a CO2 e H2 O Comparação entre isômeros trans e cis
liberta uma grande quantidade de energia metabólica.
Possuem normalmente entre quatro e 36 carbonos na ca- Os ácidos graxos insaturados seguem o mesmo padrão
deia alifática. Esta pode conter apenas ligações simples dos ácidos graxos saturados, exceto pela existência de

69
70 CAPÍTULO 44. ÁCIDOS GORDOS

uma ou mais duplas ligações ao longo da cadeia. A du- nos inicia-se no carbono do grupo carboxílico; o carbono-
pla ligação ocorre entre carbonos (-CH=CH-) e de forma α é então o carbono-2.
alternada, isto é, um único átomo de carbono só forma A presença de ligações duplas numa cadeia de ácido
uma dupla ligação (do tipo -CH=CH-CH=CH- e nunca gordo é denotada pelo seu número separado do número de
-CH=C=CH). carbonos da cadeia principal por dois pontos. Por exem-
A dupla ligação pode ter duas configurações; se o ácido plo, o ácido oleico, que contém 18 carbonos e uma ligação
graxo adquirir uma forma “linear”, é dito que a liga- dupla, denota-se 18:1. O ácido esteárico tem o mesmo
ção tem uma “configuração trans", mas se o ácido graxo número de carbonos, mas nenhuma ligação dupla, sendo
forma uma “quina” a ligação possui configuração cis. por isso 18:0.
Uma configuração cis quer dizer que os átomos de car- É também normalmente interessante denotar a posição
bonos adjacentes estão do mesmo lado da dupla ligação. das ligações duplas ao longo da cadeia. Assim, a posição
A rigidez da dupla ligação torna o ácido graxo menos fle- é denotada por um delta (Δ) em sobrescrito. Por exemplo,
xível. Quanto maior for o número de duplas ligações, um ácido gordo com uma cadeia de 22 carbonos e duas
maior é a curva do ácido graxo. Um notável papel de- ligações duplas, uma entre os carbonos 9 e 10 e outra
sempenhado pela ligação cis ocorre nas membranas bio- entre os carbonos 13 e 14, será denotado 22:2(Δ9,13 ).
lógicas: como essas membranas são constituídas por lipí- Os ácidos gordos mais comuns têm número par de carbo-
dios e esses, na sua maioria, possuem ácidos graxos como nos; as ligações duplas, se presentes, raramente são con-
constituintes estruturais, o número total de ligações cis jugadas e encontram-se normalmente entre os carbonos
em uma membrana vai influenciar sua fluidez (flexibili- 9 e 10 e também entre os carbonos 12 e 13 e os carbo-
dade). nos 14 e 15. Os ácidos gordos insaturados produzidos
Já uma configuração trans, por sua vez, significa que os naturalmente têm usualmente as suas ligações duplas na
dois átomos de carbonos em ambas as extremidades da conformação cis; em determinadas condições (como nas
dupla ligação estão do lado oposto. Como consequência, reações de hidrogenação de alguns óleos ou no processo
não há dobramento de cadeia, e sua conformação é muito digestivo de ruminantes), são formadas ligações trans. As
semelhante a de um ácido graxo saturado. chamadas “gorduras trans" devem o seu nome a eta ca-
Os ácidos graxos insaturados de ocorrência natural nor- racterística e são consideradas prejudiciais à saúde por o
malmente possuem configuração cis. A maioria dos áci- seu consumo estar ligado ao aumento de colesterol “mau”
dos graxos de configuração trans não é encontrada na na- (LDL).
tureza e sim em gorduras que passaram por processos ar- Os ácidos gordos apresentam baixa solubilidade em água
tificiais, especialmente como produto minoritário da hi- e são mais insolúveis quanto maior for a cadeia alifática e
drogenação de gorduras insaturadas (que consiste em re- menor o número de ligações duplas nesta.
duzir as ligações duplas de ácidos cis a ligações simples).
Alimentos contendo ácidos gordos insaturados podem so-
frer, por exposição prolongada ao ar, oxidação nas liga- 44.3 Comportamento em solução
ções duplas, resultando na quebra da cadeia de carbonos
na zona dessa ligação e consequente formação de aldeídos
de cadeia curta, de sabor e odor desagradável (o ranço).
tanto a cadeia de ácidos saturados, quanto a cadeia de áci-
dos insaturados são importantes para manterem a mem-
brana em equilíbrio, assim desenvolvendo as suas fun-
ções.

44.2 Nomenclatura

Efeito da insaturação numa bicamada lipídica. A presença de

Diagrama mostrando a convenção de nomenclatura dos carbo-
nos num ácido gordo, exemplificando com o ácido estearidônico.
O carbono da cadeia hidrofóbica diretamente ligado ao
carbono do grupo carboxílico é convencionado como
carbono-alfa (α), enquanto que o carbono da extremidade
oposta é o carbono-ômega (ω). A numeração dos carbo-
ácidos gordos insaturados cis aumenta a fluidez da membrana.
Em solução aquosa, os ácidos gordos tendem a agrupar-se
em estruturas globulares denominadas micelas, em que a
zona do ácido carboxílico (“cabeça”) se situa na zona ex-
terna da micela, por ser a parte hidrofílica da molécula,
enquanto que as “caudas” (hidrofóbicas) apontam para
44.3. COMPORTAMENTO EM SOLUÇÃO 71

o interior da micela, evitando o contato com o solvente

polar. Também pode ocorrer a formação de bicamadas,
com a mesma organização das micelas mas estruturando-
se formando duas camadas, com as “caudas” voltadas
para o lado interno da bicamada. A estrutura em bica-
mada permite a existência de membranas que comparti-
mentalizam a célula e a separam do meio exterior.
A presença de ácidos insaturados na bicamada lipídica
influencia a fluidez da membrana. Uma bicamada com-
posta apenas por ácidos gordos saturados apresenta um
empacotamento denso, em que as cadeias longas de car-
bonos interagem intimamente através de ligações de van
der Waals. Por esta razão, gorduras saturadas de cadeia
longa são normalmente sólidas à temperatura ambiente
(25°C). A presença de ligações duplas cis (mas não trans)
introduz um ângulo na estrutura do ácido gordo que dimi-
nui a ordem do empacotamento e o número de interações
de van der Waals entre as cadeias. Como consequência,
a estrutura da bicamada torna-se mais “aberta” e fluida,
sendo necessária menos energia para perturbar o empa-
cotamento dos ácidos gordos. Por esta razão, gorduras
insaturadas são usualmente líquidas à temperatura ambi-
ente.
Capítulo 45

Acilgliceróis

Fórmula estrutural geral de um triacilglicerol, em que X1 , X2 e

X3 são ésteres de ácidos gordos.

Obs.: Esta página encontra-se em Portu-

guês europeu. Alguns termos, como "ácido
gordo”, podem ser traduzidos, no Brasil, como
"ácidos graxos”. Fórmula estrutural da trimistirina, um triacilglicerol simples.

Os acilgliceróis (ou gorduras apolares) contêm glicerol

(propanotriol) unido a um ou vários ácidos gordos atra-
vés de ligações éster. Os mais abundantes são os trigli-
céridos (triacilgliceróis), também simplesmente chama-
dos gorduras (ou ainda gorduras neutras). Geralmente o
ácido gordo insaturado, quando existente, localiza-se no
meio da molécula de triglicérido. Existem também dia-
cilgliceróis (diglicéridos), possuindo apenas dois ácidos
gordos. Exemplo de triacilglicerol misto, composto por (do topo) ésteres
Os triacilgliceróis podem ser simples ou mistos, con- de ácido palmítico, ácido oleico e ácido alfa-linoleico. O car-
forme sejam compostos por apenas um tipo de ácido bono assinalado com * é um centro quiral.
gordo ou diferentes ácidos gordos. Os triacilgliceróis
simples recebem nomes correspondentes aos ácidos gor-
do glicerol e dos ácidos formam as ligações éster que os
dos que os compõem. Por exemplo, a trimistirina é um
unem. Como resultado, os triacilgliceróis são muito in-
triacilglicerol simples contendo três ésteres de moléculas
solúveis em água. Têm também uma densidade inferior
de ácido mirístico. Quando os ácidos gordos ligados aos
à da água à temperatura ambiente.
carbonos 1 e 3 da molécula de glicerol num triacilglicerol
misto são diferentes, este apresenta quiralidade.

45.2 No metabolismo e alimenta-

45.1 Propriedades físicas ção
Apesar de o glicerol e os ácidos gordos serem moléculas Os organismos vertebrados armazenam estas gorduras
polares, os triacilgliceróis não o são. Os grupos polares em células especializadas chamadas adipócitos, que são

72
45.2. NO METABOLISMO E ALIMENTAÇÃO 73

quase totalmente preenchidas por gotículas de triacilgli-

ceróis. Tanto em plantas como em animais, servem como
uma eficiente reserva de energia metabólica.
Obtém-se mais energia metabólica a partir de uma deter-
minada quantidade de triacilgliceróis do que da mesma
quantidade de polissacarídeos essencialmente por duas
razões:

• Os polissacarídeos, quando armazenados na célula,

precisam de se encontrar hidratados, ou seja, têm di-
versas moléculas de água associadas (2 g de água por
cada grama de polissacarídeo). Em contrapartida,
os triacilgliceróis, por serem apolares, estão arma-
zenados sem essa camada de hidratação, de forma
mais condensada nos adipócitos.
• Por serem compostos maioritariamente por longas
cadeias de carbonos ligadas apenas a hidrogênios, os
triacilgliceróis encontram-se num estado mais redu-
zido que os polissacarídeos (que possuem diversos
átomos de oxigênio). Assim, ao fazer-se a oxidação
destes compostos, obtém-se mais do dobro da ener-
gia a partir de triacilgliceróis que de polissacarídeos,
por grama de composto.

Apesar de ambos serem utilizados como reservas de ener-

gia, os polissacarídeos e as gorduras têm funções essenci-
almente diferentes. Quando o organismo precisa de ener-
gia rapidamente disponível, recorre às reservas de po-
lissacarídeos: o seu catabolismo origina açúcares facil-
mente assimiláveis e utilizáveis em vias catabólicas como
a glicólise. Por outro lado, as gorduras são reservas de
“longo prazo”, de catabolismo mais lento. Além desta
função, as reservas de gorduras são essenciais no isola-
mento térmico de alguns animais, como o urso polar: é
a camada adiposa que permite resistir às baixas tempera-
turas árticas, atuando como isolante térmico.
Encontram-se triacilgliceróis em diversos alimentos. A
maior fonte na alimentação provém de óleos vegetais,
como o azeite ou o óleo de sésamo (tipicamente con-
tendo triacilgliceróis insaturados) e gorduras animais (ti-
picamente saturadas).
Capítulo 46

Fosfolípidos

74
Capítulo 47

Fosfolípidos

Um dos principais componentes estruturais da membrana
celular são os fosfolípidos. Os fosfolípidos mais comuns
são os glicerofosfolípidos, compostos por dois ácidos
gordos e um grupo fosfato ligados a uma molécula de gli-
cerol por ligações éster, à semelhança do que acontece
com os triacilgliceróis. Existe ainda um grupo polar adi-
cional ligado ao glicerol através do fosfato: esta ligação
ao glicerol é, mais especificamente, uma ligação fosfo-
diéster. Existem também os esfingolípidos, que utilizam
esfingosina em vez de glicerol (e contêm apenas um ácido
gordo). No entanto, nem todos os esfingolípidos possuem
um grupo fosfato (ou seja, nem todos são considerados
fosfolípidos).
os triacilgliceróis, são anfipáticas, ou seja, possuem uma
zona polar e uma apolar. Numa solução aquosa, molé-
culas anfipáticas tendem a agrupar-se de forma a que as
suas partes apolares não estejam, tanto quanto possível,
em contato direto com as moléculas de água. Os grupos
polares, no entanto, “preferem” estar em contato com a
água. Isto acontece por a água ser também uma molé-
cula polar, como já se viu no capítulo sobre esta molé-
cula. Por causa desta propriedade, os fosfolípidos tendem
a agrupar-se de duas formas distintas:
• em bicamada, ou seja, formando uma “sanduíche”
em que as “cabeças” polares dos fosfolípidos se en-
contram em contato com o meio externo (aquoso) e
as “caudas” apolares se refugiam entre as duas ca-
madas formadas pelas “cabeças";

• em micela, em que existe apenas uma camada de

fosfolípidos; para que as caudas apolares não este-
jam em contato com o meio aquoso, estas estruturas
tomam uma forma esférica.

47.1 Glicerofosfolípidos
Esquema geral de um glicerofosfolípido. “X” representa um
grupo polar (por exemplo serina, colina ou ainda etanolamina.
Como referido acima, os glicerofosfolípidos são os fosfo-
lípidos mais abundantes em membranas celulares. Dife-
rentes grupos polares podem ligar-se ao glicerol através
da ligação fosfodiéster, conferindo diferentes cargas elé-
tricas à “cabeça” do fosfolípido e, consequentemente, à
superfície da membrana celular. É também a presença
deste grupo que determina a nomenclatura trivial dos gli-
cerofosfolípidos. Por exemplo, se o grupo for colina, te-
remos fosfatidilcolina; se for serina, fosfatidilserina, etc.
Existem na realidade diversas fosfatidilcolinas, fosfatidil-
serinas, etc, dependendo dos ácidos gordos que compõem
a parte apolar da molécula, pelo que a diversidade de gli-
Distribuição dos fosfolípidos em solução aquosa. 1: bicamada; cerofosfolípidos pode ser muito grande. Em geral, pos-
2: micela. P: camada polar formada pelas “cabeças” dos fosfo-
suem um ácido gordo saturado ligado ao carbono 1 do
lípidos; U: zona apolar (“caudas”).
glicerol e um insaturado no carbono 2 (estando o grupo
A presença do grupo fosfato e do grupo polar a ele ligado fosfato ligado ao carbono 3).
nestas moléculas confere-lhes uma característica muito Encontram-se na tabela abaixo alguns exemplos de glice-
importante: em vez de serem totalmente apolares, como rofosfolípidos:

75
76 CAPÍTULO 47. FOSFOLÍPIDOS

47.2 Esfingolípidos contendo fos-

fato (esfingomielina)

Estrutura da esfingosina.

Os esfingolípidos são estruturalmente semelhantes aos

glicerofosfolípidos, possuindo uma cabeça polar e duas
caudas apolares. No entanto, em vez de glicerol, possuem
esfingosina, e uma das caudas não é um ácido gordo mas
sim parte da cadeia de esfingosina.

Estrutura de esfingomielina contendo fosfocolina. A preto: esfin-

gosina; a azul: resíduo de ácido gordo (grupo acilo); a vermelho:
fosfocolina.

A esfingosina é um aminoálcool linear de cadeia longa

(dezoito carbonos) que, como o nome indica, possui um
grupo álcool (-OH) e um amina (-NH2 ) na sua estrutura,
além de uma ligação dupla entre os carbonos 4 e 5. O
grupo amina liga-se a um ácido gordo, enquanto que o
grupo álcool se liga a um grupo polar.
Existem esfingolípidos contendo fosfato ligado a um
grupo polar, tal como nos glicerofosfolípidos, e esfingolí-
pidos sem fosfato. Nesta seção descrevem-se os primei-
ros, normalmente conhecidos como esfingomielinas; os
restantes esfingolípidos serão abordados no capítulo so-
bre outros lípidos de membrana.
As esfingomielinas possuem, como dito, um grupo polar
ligado à esfingosina através de uma ligação fosfodiéster.
O grupo polar é normalmente colina ou etanolamina (o
conjunto grupo polar + grupo fosfato é geralmente desig-
nado fosfocolina e fosfoetanolamina, respectivamente).
Comportam-se estruturalmente como os glicerofosfolípi-
dos, encontrando-se em membranas de células animais.
Capítulo 48

Ceras

Favo de cera de abelha.

As ceras são lípidos que por hidrólise libertam 1 mol de

ácido gordo de cadeia longa e 1 mol de álcool alifático
de cadeia longa por mole de cera. Tal como os acilglice-
róis, os ácidos gordos e os álcoois são ligados por ligações
éster.
Possuem estrutura linear, o que facilita a agregação entre
as moléculas, formando cadeias hidrofóbicas. Têm um
alto ponto de fusão (entre 60 e 100ºC). Estas caracterís-
ticas conferem funções impermeabilizantes e estruturais
às ceras.
São segregadas por diversos organismos, particularmente
em situações que necessitem de resistência à evaporação
de água. Por exemplo, as aves possuem glândulas que se-
gregam ceras utilizadas para impermeabilização das suas
penas. Também é conhecida a cera de abelha, utilizada
por este insecto para construir os favos em colmeias, ne-
cessários para a sua reprodução.

77
Capítulo 49

Esfingolípidos

Esfingolípidos são lípidos complexos em que o glicerol é

substituído pela esfingosina,que é um aminoácido de ca-
deia longa e hidroxilada. Normalmente atuam como an-
tigênios de superfície nas biomembranas.

78
Capítulo 50

Vitaminas

50.1 O que são vitaminas

As vitaminas são nutrientes importantes para o nosso or-
ganismo. São de extrema importância para o bom fun-
cionamento do nosso organismo, principalmente, porque
ajuda a evitar muitas doenças.
Elas não são produzidas pelo organismo e, portanto, de-
vem ser adquiridas através da ingestão de alimentos (fru-
tas, verduras, legumes, carnes etc). A falta de vitaminas
pode acarretar em diversas doenças (avitaminoses). Elas
podem ser de dois tipos: hidrossolúveis (solúveis em água
e absorvidas pelo intestino) e lipossolúveis (solúveis em
gorduras e absorvidas pelo intestino com a ajuda dos sais
biliares produzidos pelo fígado).

50.1.1 Classificação das vitaminas

Hidrossolúveis

• tiamina (vitamina B1)

• riboflavina (vitamina B2)
• ácido pantotênico (vitamina B5)
• piridoxina, piridoxamina e piridoxal (Vitamina B6)
• ácido fólico (vitamina B9)
• cobalamina (vitamina B12)
• ácido ascórbico (vitamina C)
• biotina (vitamina B8)
• protosoárina (vitamina B3)

Lipossolúveis

• Vitamina A
• Vitamina D
• Vitamina E
• Vitamina K

50.1.2 Tabela de Vitaminas

79
Capítulo 51

Ácidos nucleicos

80
Capítulo 52
Ácidos nucleicos
Os ácidos nucléicos são macromoléculas compostas por
monômeros denominados nucleotídeos descoberto por
Johan Friedrich Miescher (foto) em 1869. De um ponto
de vista bioquímico, os ácidos nucléicos têm a importante
função de armazenar a informação gênica de uma cé-
lula e também é capaz de formar estruturas intracelulares.
O ácido desoxirribonucléico (ADN) e ácido ribonucléico
(ARN) são os principais ácidos nucléicos encontrados na
terra.
81
Os ácidos nucléicos são normalmente encontrados na
forma de fita simples ou dupla, mas estruturas com três ou
mais fitas também são possíveis. Dentro da célula o DNA
normalmente se encontra com dupla fita, no entanto, al-
guns vírus contem DNA de fita simples, o RNA encontra-
se predominante na forma de fita simples o que permite
que este dobre sobre si mesmo para formar estruturas ter-
ciárias de modo semelhante às proteínas. A diferença en-
tre o DNA e RNA está em seus monômeros constituintes
que será abordado em maiores detalhes mais adiante.
Friedrich Miescher
Capítulo 53

Índice

• Nucleótidos
• ADN

• ARN

82
Capítulo 54

Nucleótidos

São as unidades fundamentais dos ácidos nucléicos.

Ligam-se uns aos outros através de ligações fosfodiés-
ter, formando cadeias muito longas com milhões de re-
síduos de comprimento. Além de participarem da estru-
tura dos ácidos nucléicos, os nucleotídeos atuam também
como componentes na estrutura de coenzimas importan-
tes no metabolismo oxidativo da célula, e como forma de
energia química - ATP, por exemplo. Atuam ainda como
ativadores e inibidores importantes em várias vias do me-
tabolismo intermediário da célula.
By: Philipe do Vale Oliveira

83
Capítulo 55

Princípios de bioenergética e metabolismo

Os átomos que compõem as moléculas dos seres vivos

vem dos carboidratos, lipídeos, proteínas e outras molé-
culas alimentares. Portanto, através dos alimentos se ob-
tém matéria e energia do meio. METABOLISMO - Con-
junto de reações químicas catalisadas por enzimas, que
ocorrem no organismo. CATABOLISMO- é a conver-
são dos alimentos em moléculas mais simples e energia.
ANABOLISMO- é a produção de grandes moléculas ne-
cessárias para as células a partir de pequenas moléculas e
da energia liberada pelo catabolismo. O anabolismo tam-
bém é conhecido como Biossíntese, porque sua sequência
de reações sintetiza moléculas biologicamente importan-
tes.

84
Capítulo 56

Fosforilação oxidativa

Faz parte da quarta etapa da respiração celular, deno-

minada cadeia transportadora de elétrons e fosforilação
oxidativa. Nesta etapa ocorrem fenômenos de oxidação-
redução, oncd é libertada energia proveniente da cadeia
transportadora de elétrons. Essa energia vai servir para
fosforilar o ADP, formando ATP.

85
Capítulo 57
O código genético
A informação genética é estocada no DNA por meio de
um código (o código genético) no qual a seqüência de
bases adjacentes determina a seqüência de aminoácidos
no polipeptídeo codificado. O código genético, então é
um dicionário que fornece a correspondência entre uma
seqüência de bases nucleotídicas e uma seqüência de ami-
noácidos. Código genético=Receita genética (“livro de
receitas de proteínas”). Em teoria, são possíveis varia-
ções quase infinitas na disposição das bases ao longo de
uma cadeia polinucleotídica. Uma vez que existem 20
aminoácidos diferentes e apenas quatro bases diferentes
de RNA, uma única base não pode especificar cada ami-
noácido. Em qualquer posição existem quatro possibi-
lidades (A, T, C, G). Assim, existem 4 n combinações
possíveis em uma seqüência de n bases. Dessa forma,
aminoácidos específicos não podem ser determinados por
duplas de bases, porque são possíveis apenas 16 ou 42
pares diferentes. Entretanto, se trincas de bases forem
traduzidas em aminoácidos,
há 4 3 combinações possíveis de trincas, ou seja, 64 com-
binações podem ser obtidas, mais do que o suficiente para
especificar cada aminoácido. O código genético foi deci-
frado em 1953. Watson e Crick demonstraram, de modo
elegante e apurado, que o código consiste em códons,
cada um composto por uma trinca de bases nitrogena-
das (tripletes). Dos 64 códons (RNAm) possíveis, três
indicam o fim de um gene, e são conhecidos como có-
dons finalizadores (ou sem sentido) porque designam o
termino da tradução do mRNA neste ponto. São o UAA,
o UGA e o UAG. Os outros 61 especificam aminoáci-
dos. Como existem apenas 20 aminoácidos essenciais,
isto significa que a maioria dos aminoácidos pode ser es-
pecificada por mais de um códon. Por exemplo, a leucina
e a arginina são especificadas por seis códons. Apenas a
metionina e o triptofano são cada um deles especificado
por um único códon O código genético é, portanto, dito
“redundante” (ou degenerado). Embora um determinado
aminoácido possa ser especificado por mais de um có-
don, cada códon só pode designar um aminoácido. Essa
redundante descoberta é fundamental para, entre outras
coisas, compreendermos que nem toda alteração no có-
digo genético leva a uma doença. Uma alteração de TTT
para TTC, por exemplo, não deverá causar absolutamente
nenhuma alteração no fenótipo de um individuo, porque
86
ambos codificam o mesmo aminoácido. Porém há altera-
ções na seqüência de ácidos nucléicos que podem resultar
em um aminoácido inapropriado sendo inserido na ca-
deia polipeptídica, potencialmente causando uma doença
ou mesmo a morte do organismo. Uma característica sig-
nificativa do código genético é ser “universal”, ou seja,
virtualmente todos os organismos vivos usam os mesmos
códigos de DNA para especificar aminoácidos. Uma ex-
ceção conhecida a esta regra é a das mitocôndrias, as
quais têm suas próprias moléculas de DNA extranuclear.
Vários códons do DNA mitocondrial codificam aminoá-
cidos diferentes dos códons do DNA nuclear. O código
genético é extremamente conservado. Os mesmos tríple-
tes correspondem aos mesmos aminoácidos, seja em se-
res humanos, seja em bactérias. A correspondência en-
tre códons específicos e aminoácidos é conhecida como
código genético. . Em síntese pode-se dizer que o Có-
digo Genético tem as seguintes características: - Espe-
cificidade - Universalidade - Redundância A informação
genética está contida no DNA dos cromossomos dentro
do núcleo celular, mas a síntese de proteínas, durante a
qual a informação codificada no DNA é usada, ocorre
no citoplasma. Devido à compartimentalização das cé-
lulas eucarióticas, a transferência de informação do nú-
cleo para o citoplasma é um processo muito complexo.
Enquanto o DNA se forma e se replica no núcleo da cé-
lula, ocorre no citoplasma a síntese de proteínas. A in-
formação contida no DNA deve, portanto, ser transpor-
tada para o citoplasma, e assim usada para ditar a com-
posição das proteínas. Isto envolve dois processos, trans-
crição e tradução. Resumidamente, o código do DNA
é transcrito para o RNA mensageiro, que então deixa o
núcleo para ser traduzido em proteínas. RNA Existem
três tipos principais de RNA que participam do processo
da síntese protéica: RNA ribossômico (RNAr), RNA de
transferência (RNAt) e RNA mensageiro (RNAm). As-
sim como o DNA, esses três tipos de RNA são moléculas
poliméricas não ramificadas, compostas de mononucleo-
tídeos unidos por ligações fosfodiéster. Entretanto, eles
diferem do DNA em vários aspectos; por exemplo, são
consideravelmente menores, e contêm ribose em vez de
desoxirribose e uracil em vez de timina. Os três prin-
cipais tipos de RNA diferem um do outro em termos
de tamanho, função e modificações estruturais especiais.
RNA ribossômico: é encontrado em associação com uma

série de proteínas diferentes, como componente dos ri-
bossomos, as estruturas complexas que servem como sí-
tios para a síntese de proteínas. No citosol eucariótico,
existem quatro espécies de RNAr de tamanhos diferentes
(28S, 18S, 5,8S e 5S). ["S” é a unidade Svedberg, rela-
cionada ao peso molecular do composto]. Juntos consti-
tuem até 80% do RNA da célula. RNA de transferência:
é a menor das três prinicipais moléculas de RNA (4S),
tem entre 74 e 95 resíduos de nucleotídeos de tamanho,
e forma de trevo. Existe no mínimo um tipo específico
de molécula de RNAt para cada um dos 20 aminoácidos
comumente encontrados nas proteínas. Juntos, eles cons-
tituem cerca de 15% do RNA da célula. As moléculas de
RNAt contém bases incomuns que possuem extenso pa-
reamento de bases intracadeia. Cada RNAt serve como
um “adaptador”, que transporta seu aminoácido especí-
fico ao sítio de síntese de proteínas. Lá, ele reconhece o
termo do código genético que especifica a adição de seu
aminoácido à cadeia peptídica em formação. RNA men-
sageiro: compreende somente cerca de 5% do RNA da
célula e é o tipo mais heterogêneo de RNA em termos de
tamanho. O RNAm transporta a informação genética do
DNA ao citosol, onde é usado como molde para a síntese
de proteínas. As características estruturais especiais do
RNAm eucariótico incluem uma longa seqüência de nu-
cleotídeos adenina (uma “cauda poli-A”) no 3'-terminal
da cadeia de RNA, mais uma “cabeça” no 5'- terminal (
cap 5’). TRADUÇÃO Um grande número de componen-
tes são requeridos para a síntese da cadeia polipeptídica.
Estes incluem todos os aminoácidos que são encontra-
dos no produto final, o RNAm a ser traduzido, os RNAt,
ribossomos funcionais, fontes de energia e fatores pro-
teicos necessários à iniciação, elongação e terminação da
cadeia polipeptídica. A tradução é o processo pelo qual
o mRNA fornece um molde para a síntese de um poli-
peptideo. O mRNA é transportado do núcleo para o ci-
toplasma, onde a seqüência de RNA é codificada, ou tra-
duzida, para determinar a seqüência de aminoácidos na
proteína que está sendo sintetizada. O mRNA não pode,
entretanto, se ligar diretamente a aminoácidos. O RNA
transportador (tRNA) fornece a ligação molecular entre
a seqüência de bases do mRNA e a seqüência de bases da
proteína. A ligação do anticódon do RNAt ao códon do
RNAm segue as regras da ligação complementar e an-
tiparalela - isto é, o códon do RNAm é lido de 5' para
3' por um acnódon p ti areado em orientação invertida
(3'−5'). No citoplasma, o mRNA é traduzido em pro-
teína pela ação de uma variedade de moléculas de tRNA,
cada uma especifica para um determinado aminoácido. O
RNAt tem a função de transferir os aminoácidos corretos
para suas posições ao longo do molde de mRNA, para que
sejam adicionados à cadeia polipeptídica crescente. O
tRNA tem um sitio em sua ponta 3’ para a ligação de um
aminoácido por uma ligação covalente. Na ponta oposta
do trevo há uma seqüência de três nucleotídeos chamada
de anticódon. Esta seqüência faz um pareamento com-
plementar de bases com um códon apropriado no mRNA.
O mRNA, portanto, especifica a seqüência de aminoáci-
87
dos agindo por meio do tRNA. O local citoplasmático da
síntese de proteínas é o ribossomo, que consiste em pro-
teínas enzimáticas e RNA ribossomal (mais abundante).
A função do rRNA é auxiliar a ligação do mRNA e do
tRNA ao ribossomo. O ribossomo primeiramente liga-se
a um sítio de iniciação na seqüência do mRNA. Este sítio
consiste de um códon especifico, AUG, que especifica o
aminoácido metionina. O ribossomo então liga o tRNA a
sua superfície, de modo que possa haver pareamento en-
tre o tRNA e o mRNA. O ribossomo move-se ao longo da
seqüência de mRNA, códon por códon, no sentido usual
5’ para 3’. O ribossomo então desliza ao longo do mRNA
a cada três bases, alinhando o códon seguinte para o reco-
nhecimento por outro tRNA com o próximo aminoácido.
À medida que cada códon é processado, um aminoácido é
traduzido pela interação entre mRNA e tRNA. A ligação
entre o códon e o anticódon coloca o aminoácido apro-
priado na posição seguinte no ribossomo para formação
de uma ligação peptídica com a ponta carboxila e a ca-
deia poliptídica crescente. Neste processo, o ribossomo
fornece uma enzima que catalisa a formação de ligações
peptídicas covalentes entre aminoácidos adjacentes, re-
sultando em um polipeptideo crescente. Quando o ri-
bossomo chega a um códon finalizador na seqüência de
mRNA, terminam a tradução e a formação de polipep-
tídeo. O terminal amino (NH2) do polipeptídeo corres-
pondente à ponta 5’ do filamento de mRNA, e o terminal
carboxila (COOH) corresponde à ponta 3’. Quando a sín-
tese esta completa, o mRNA, o ribossomo e o polipetídeo
se separam um do outro. O polipeptídeo é então liberado
para o citoplasma. A tradução de um mRNA processado
é sempre iniciada em um códon AUG, que especifica me-
tionina. A metionina é, portanto, o primeiro aminoácido
codificado (aminoterminal) de cada cadeia polipeptídica,
embora em geral seja removido antes que a síntese da
proteína esteja completa. O códon para metionina (ini-
ciador AUG) estabelece a matriz de leitura do mRNA.
Todo esse especializado e refinado processo pode ser di-
vidido em três etapas básicas: Iniciação: A iniciação da
síntese de proteínas envolve a reunião de componentes
do sistema de tradução antes que ocorra a formação da
ligação peptídica. Estes componentes incluem as duas
subunidades ribossômicas, o RNAm a ser traduzido, o
aminoacil-RNAt para metionina, especificado pelo có-
don iniciador AUG na mensagem, o GTP (o qual fornece
energia ao processo) e fatores de iniciação que facilitam
a montagem deste complexo de iniciação.
Capítulo 58
Glossário
58.1 Glossário
58.1.1 A
• Ácido forte – ácido que se dissocia totalmente na
sua base conjugada e prótons quando em solução.
• Ácido fraco – ácido que se dissocia parcialmente na
sua base conjugada e prótons quando em solução,
estabelecendo-se um equilíbrio entre as espécies io-
nizadas e o ácido.
• Ácido gordo (Br. ácido graxo) - ácido composto
por um grupo carboxilato ligado a uma cadeia de
carbonos, geralmente longa e linear.
• Acilglicerol - composto de glicerol ligado a ácidos
gordos através de ligações éster.
• Aeróbio – processo, mecanismo ou organismo que
utiliza dioxigênio.
• Aeróbio facultativo – organismo que pode utilizar
dioxigênio no seu metabolismo mas sobrevive sem
este. Por exemplo: Escherichia coli.
• Aeróbio obrigatório – organismo que não sobre-
vive na ausência de dioxigênio, necessitando deste
para o seu metabolismo energético. Por exemplo:
humanos.
• Aldose - monossacarídeo contendo um grupo al-
deído na sua estrutura.
• Aminoácido – molécula contendo um grupo amina
e um grupo carboxílico; bloco básico de construção
de péptidos e proteínas.
• Anabolismo – tipo de metabolismo em que é con-
sumida energia para a síntese de biomoléculas ne-
cessárias à célula.
• Anaeróbio – processo, mecanismo ou organismo
que não utiliza dioxigênio, podendo ou não ser des-
truído/inutilizado na presença deste.
58.1.2 B
• Anaeróbio aerotolerante – organismo que não uti-
liza dioxigênio no seu metabolismo mas é capaz de
sobreviver na sua presença.
88
• Anfipático – diz-se do composto que possui uma
parte hidrofílica e uma parte hidrofóbica. Por exem-
plo: fosfoacilgliceróis.
• Anfotérico – diz-se do composto que pode atuar
como base e como ácido simultaneamente.
• Ångström – unidade de comprimento equivalente
a 10−10 m, muito usada na apresentação de distân-
cias entre átomos em estruturas tridimensionais de
biomoléculas (especialmente proteínas).
• Anião – espécie química carregada negativamente
(íon com carga elétrica negativa).
• Animalia – reino (divisão taxonômica) à qual per-
tencem todos os animais.
• Antibiótico – substância sintetizada por microrga-
nismos (ou artificialmente) que destrói ou inibe o
crescimento de outros microrganismos. Por exem-
plo: a penicilina.
• Anticodão – sequência de três nucleótidos de tRNA
complementar a uma sequência de três nucleótidos
de mRNA (codão) que identifica qual o aminoácido
correspondente a esse codão.
• Antiparalelo – diz-se do arranjo das duas cadeias
de DNA em dupla hélice por se entrelaçarem em
sentidos opostos (ou seja, uma cadeia no sentido 5'–
3' entrelaça-se com uma cadeia no sentido 3'–5').
• Apoenzima – parte proteica de uma enzima, ou
seja, sem a presença de cofatores não proteicos.
• Átomo – a mais pequena partícula da matéria que
conserva identidade química.
• Autotrofia – síntese de biomoléculas usando CO2
como fonte de carbono. Por exemplo, a fotossíntese
é um processo autotrófico.
• Bactéria – microrganismo unicelular procariótico,
que não possui organelas ou um núcleo definido.
58.1. GLOSSÁRIO
• Beta-oxidação (β-oxidação) – via catabólica de 58.1.5 E
oxidação de ácidos gordos, em que estes são degra-
dados a pequenas moléculas orgânicas.
• Bicamada lipídica – camada de natureza dupla
constituída por fosfoacilgliceróis, de tal modo que
a parte hidrofílica (“cabeças”) destes esteja em con- • Enzima – proteína com características catalíticas,
tato com o meio aquoso envolvente e a parte hidro-
fóbica (“caudas”) esteja no interior da camada.
• Biorremediação – processo que emprega micror-
ganismos com capacidade de transformar substân-
cias tóxicas em não-tóxicas. Usada, por exemplo,
na limpeza de águas efluentes contaminadas.
• Biossíntese – síntese de moléculas usadas em pro-
cessos bioquímicos. Requer o gasto de energia quí-
mica, normalmente sob a forma de ATP.
58.1.3 C
• Cascata – em Bioquímica, refere-se à trans-
missão de informação através de várias reações,
observando-se um aumento progressivo do sinal pre-
tendido.
• Catabolismo – tipo de metabolismo em que existe
degradação de biomoléculas mais ou menos com-
plexas para haver libertação de energia.
• Catião – espécie química carregada positivamente
(íon com carga elétrica positiva).
• Centro ativo – Zona de uma enzima onde o subs-
trato se liga e é transformado a produto. 58.1.7
• Centro alostérico – Zona de uma enzima onde uma
molécula (que não o substrato) se liga, modulando a
atividade enzimática (estimulando-a, especificando-
a ou inibindo-a).
• Cetose - monossacarídeo contendo um grupo cetona
na sua estrutura. 58.1.8
• Cloroplasto – organela presente em células eucarió-
ticas fotossintéticas, que contêm a maquinaria ne-
cessária para a fotossíntese.
• Constante de acidez – constante de dissociação de
um ácido, definida como a razão entre o produto das
concentrações de H+ e da base conjugada e a con-
centração do ácido. Dá uma medida da extensão da
dissociação do ácido em solução.
58.1.4 D gordos.
• Desprotonação – perda de um ou mais prótons (H+ )
por uma molécula, dizendo-se que fica desproto-
nada.
89
• Energia de ativação – energia necessária para ini-
ciar uma reação química. É diminuída na presença
de enzimas.
ou seja, que catalisa reações químicas em sistemas
vivos.
• Epímero - monossacarídeo que difere de outro ape-
nas na conformação quiral de um carbono.
• Equilíbrio químico – situação de estado estacioná-
rio de uma reação química reversível em que não
existe uma variação líquida da concentração de re-
agentes ou de produtos, ou seja, em que a reação
direta procede à mesma velocidade que a reação in-
versa.
58.1.6 F
• Fermentação alcoólica – processo metabólico em
que o piruvato é reduzido pelo NADH a etanol.
• Fórmula de projeção de Fischer - forma de repre-
sentação da estrutura de monossacarídeos em que o
grupo carbonilo se desenha próximo do topo, liga-
ções químicas desenhadas na vertical consideram-se
atrás do plano e na horizontal acima do plano. É
particularmente útil para determinar o tipo de enan-
tiômero (D ou L) representado.
G
• Glícido – substância química composta por car-
bono, hidrogênio e oxigênio, que tem um papel de
reserva/fonte de energia, estrutural ou de sinalização
celular (quando ligado a proteínas membranares).
H
• Hexose - monossacarídeo contendo seis carbonos na
sua estrutura.
• Heptose - monossacarídeo contendo sete carbonos
na sua estrutura.
• Hidrofílico – diz-se do composto que possui afini-
dade para a água, sendo solúvel nesta. Por exemplo:
glucose.
• Hidrofóbico – diz-se do composto que repele a
água, sendo insolúvel nesta. Por exemplo: ácidos
• Holoenzima – enzima completa com cofatores não
proteicos. O termo é aplicado quando é necessário
distinguir esta da apoenzima.
90 CAPÍTULO 58. GLOSSÁRIO

58.1.9 I • Número atômico – número de prótons de um

átomo, que define a que elemento químico esse
• Íon – espécie química com carga elétrica, adquirida átomo pertence.
pelo ganho ânion ou perda cátion de elétrons.
• Isótopo – diz-se de átomos que, possuindo a mesma 58.1.14 O
massa atômica, diferem no seu número atômico.
58.1.15 P
58.1.10 J
• Par conjugado ácido/base – par constituído por
um ácido e respectiva forma desprotonada (base).
58.1.11 L
Por exemplo: HCl/Cl- .
• Ligação de hidrogênio – ligação química fraca (23 • Parede celular – invólucro exterior presente na
kJ/mol) que se estabelece entre um átomo com alta maioria das células de plantas, fungos e procarion-
eletronegatividade (como o oxigênio) e um átomo de tes que confere rigidez e forma à célula, protegendo-
hidrogênio. a também da entrada de substâncias nocivas e evi-
• Ligação química – interação entre os elétrons de tando a ruptura celular em condições hipotônicas.
valência de átomos de modo a que estes atinjam uma
• Pentose - monossacarídeo contendo cinco carbonos
configuração eletrônica de valência estável (de me-
na sua estrutura.
nor energia).
• Peso atômico – o mesmo que (e mais corretamente
• Lipofílico – diz-se do composto que é solúvel num
designado como) massa atômica.
meio constituído por lípidos, como as membranas
celulares (cf. hidrofóbico). • pH – escala logarítmica que relaciona a concentra-
• Lípido ou lipídio - compostos orgânicos insolú- ção de iões H+ em solução aquosa com a acidez
veis em água com funções estruturais, de armaze- dessa solução.
namento de energia ou outras funções diversas, in- • Ponte de hidrogênio – o mesmo que (e mais corre-
cluindo mensageiros intracelulares, alguns hormô- tamente designada como) ligação de hidrogênio.
nios e pigmentos.
• Proteína transmembranar – diz-se da proteína
que atravessa totalmente uma membrana, estabele-
58.1.12 M cendo uma via de comunicação entre os dois com-
partimentos definidos por essa membrana. Têm ge-
• Massa atômica – soma do número de prótons e de ralmente uma função de sinalização celular ou trans-
neutrões existentes num átomo. porte.
• Membrana citoplasmática – bicamada lipídica
• Protonação – ganho de um ou mais prótons (H+ )
que determina a divisão entre o interior da célula
por uma molécula, dizendo-se que fica protonada.
(meio intracelular) e o seu ambiente (meio extrace-
lular), tendo entre outros um papel de compartimen-
tação, regulação osmótica e transporte de substân- 58.1.16 Q
cias.
• Quimioautotrofia – tipo de autotrofia em que é
• Molécula orgânica – designação geral dada a mo-
usada a oxidação de compostos inorgânicos simples
léculas constituídas por pelo menos uma cadeia de
(por exemplo, nitritos) para a produção de energia
átomos de carbono ligados entre si.
química.

• Quimiosmose – processo de produção de ATP atra-

58.1.13 N vés de um gradiente de prótons, criado previamente
• Nomenclatura binomial – sistema de nomencla-
tura dos organismos vivos, criado por Lineu, para
a designação de uma espécie por dois nomes, o pri-
meiro designando o gênero a que pertence a espécie
(em maiúscula) e o segundo sendo um epíteto espe-
cífico (em minúscula). O nome deve ser destacado
usando sublinhado ou itálico. Por exemplo: Helico-
bacter pylori (uma bactéria existente no estômago de
parte da população humana).
através de uma membrana por transporte ativo.
• Quiralidade - diz-se das moléculas que, tendo a
mesma composição química, diferem estrutural-
mente entre si como se fossem imagens de espelho.
• Quitina – homopolissacarídeo estrutural, consti-
tuído por N-acetilglucosamina. Encontra-se na pa-
rede celular de diversos fungos e é um componente
essencial do exoesqueleto de artrópodes.
58.1. GLOSSÁRIO 91

58.1.17 R
• Respiração aeróbia – denominação do processo
global de catabolismo energético em que moléculas
orgânicas são oxidadas através do ciclo dos ácidos
tricarboxílicos e da fosforilação oxidativa a produ-
tos como o CO2 e H2 O.

58.1.18 S
• Solução aquosa – solução em que o solvente prin-
cipal (ou o único solvente) é água. Todos os fluidos
biológicos são soluções aquosas.

58.1.19 T
• Teoria celular – teoria desenvolvida por Matthias
Schleiden e Theodor Schwann, em meados do sé-
culo XIX, que afirma que todos os organismos são
constituídos por células e estas são então a unidade
fundamental de construção da vida.
• Tetrose - monossacarídeo contendo quatro carbo-
nos na sua estrutura.
• Transporte ativo – tipo de transporte de espécies
químicas através de membranas celulares contrari-
ando o gradiente de concentração existente através
dessa membrana. Requer energia (ATP) para ser
efetuado e dá-se através de proteínas transmembra-
nares.
• Triose - monossacarídeo contendo três carbonos na
sua estrutura.

58.1.20 U

58.1.21 V
• Via anabólica – via metabólica cujo balanço global
energético é negativo (é consumida energia) para a
síntese de moléculas necessárias à célula.
• Via anfibólica – via metabólica que, em determina-
das condições, serve para produzir energia e noutras
condições para a síntese de metabolitos.

58.1.22 X

58.1.23 Z
Capítulo 59

Referências

92
Capítulo 60

Referências

Neste módulo, são apresentadas as referências usadas na

construção do livro de Bioquímica, sendo todas elas de
leitura recomendada.

60.1 Gerais
• NELSON, David L., COX, Michael M., “Lehnin-
ger Principles of Biochemistry”, 4ª edição, W. H.
Freeman, 2005, ISBN 978-0716743392
• BLACK, Jacquelyn G., “Microbiology: principles
and applications”, 3ª edição, Prentice-Hall, New
Jersey (E.U.A), 1996, ISBN 0-13-190745-X

• PURVES, William K., ORIANS, Gordon H., HEL-

LER, H. Craig, “Life: The Science of Biology”, 4ª
edição, Sinauer Associates, Sunderland (E.U.A.),
1995, ISBN 0-7167-2629-7

60.1.1 História
• BROCK, William, H., “The Fontana History of
Chemistry”, Fontana Press, Londres (Reino Unido),
1992, ISBN 0-00-686173-3

60.2 Ligações externas

• Página oficial das normas de nomenclatura em Bi-
oquímica da União Internacional de Bioquímica e
Biologia Molecular (IUBMB).

• Página oficial das normas de nomenclatura em Quí-

mica da União Internacional de Química Pura e
Aplicada (IUPAC).

93
94 CAPÍTULO 60. REFERÊNCIAS

60.3 Fontes, contribuidores e licenças de texto e imagem

60.3.1 Texto
• Bioquímica/Capa Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Capa?oldid=204172 Contribuidores: PatríciaR, He7d3r e
He7d3r.bot
• Bioquímica/O que é a Bioquímica Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/O_que_%C3%A9_a_Bioqu%C3%
ADmica?oldid=266680 Contribuidores: PatríciaR, He7d3r, He7d3r.bot e Abacaxi
• Bioquímica/História Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Hist%C3%B3ria?oldid=266016 Contribuidores: Jorge
Morais, PatríciaR, Rafael Brus., He7d3r, PatiBot, He7d3r.bot e Abacaxi
• Bioquímica/Organização da Vida Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Organiza%C3%A7%C3%A3o_da_Vida?
oldid=287954 Contribuidores: Marcos Antônio Nunes de Moura, PatríciaR, CommonsDelinker, Rafael Brus., He7d3r, He7d3r.bot e Anó-
nimo: 2
• Bioquímica/Domínios da Vida Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Dom%C3%ADnios_da_Vida?oldid=271320
Contribuidores: PatríciaR, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 1
• Bioquímica/Organização celular Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Organiza%C3%A7%C3%A3o_celular?
oldid=421692 Contribuidores: Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Morais, SallesNeto BR, PatríciaR, CommonsDelinker, Rafael
Brus., He7d3r, MGFE Júnior, RadiX, He7d3r.bot, Defender, Savh, Abacaxi, LlamaAl e Anónimo: 21
• Bioquímica/A água como solvente e a importância do pH Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/A_%C3%A1gua_
como_solvente_e_a_import%C3%A2ncia_do_pH?oldid=213186 Contribuidores: Jorge Morais, PatríciaR, He7d3r e He7d3r.bot
• Bioquímica/A água, solvente da Vida Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/A_%C3%A1gua%2C_solvente_da_
Vida?oldid=421414 Contribuidores: Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Morais, PatríciaR, Daniel Souza, Wutsje, RadiX, He7d3r.bot,
Leyo, Defender, Abacaxi e Anónimo: 12
• Bioquímica/pH, pKa e soluções tampão Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/pH%2C_pKa_e_solu%C3%A7%
C3%B5es_tamp%C3%A3o?oldid=419835 Contribuidores: Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Morais, Albmont, PatríciaR, He7d3r,
Daniel Souza, MGFE Júnior, He7d3r.bot, Alguém, Abacaxi e Anónimo: 30
• Bioquímica/Aminoácidos e proteínas Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Amino%C3%A1cidos_e_prote%
C3%ADnas?oldid=229044 Contribuidores: PatríciaR, He7d3r, He7d3r.bot e Anónimo: 1
• Bioquímica/Aminoácidos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Amino%C3%A1cidos?oldid=291238 Contribui-
dores: Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Morais, SallesNeto BR, PatríciaR, He7d3r, Raylton P. Sousa, He7d3r.bot, Teles, Savh,
Abacaxi e Anónimo: 12
• Bioquímica/Estrutura e classificação dos aminoácidos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Estrutura_e_
classifica%C3%A7%C3%A3o_dos_amino%C3%A1cidos?oldid=420322 Contribuidores: Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Mo-
rais, SallesNeto BR, Albmont, PatríciaR, He7d3r, He7d3r.bot, Leyo, Teles, Defender, Hoo man, Wiki13, Abacaxi, Iluvatar e Anónimo:
13
• Bioquímica/Proteínas Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Prote%C3%ADnas?oldid=421018 Contribuidores:
Marcos Antônio Nunes de Moura, Lijealso, PatríciaR, He7d3r, He7d3r.bot, Rxy, Abacaxi, Syum90 e Anónimo: 14
• Bioquímica/Enzimas Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Enzimas?oldid=420157 Contribuidores: Marcos Antô-
nio Nunes de Moura, Jorge Morais, Albmont, PatríciaR, He7d3r, Luckas Blade, He7d3r.bot, Defender, Hoo man, Abacaxi, Syum90, Matiia
e Anónimo: 14
• Bioquímica/Estado de transição e equilíbrio químico Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Estado_de_transi%
C3%A7%C3%A3o_e_equil%C3%ADbrio_qu%C3%ADmico?oldid=267409 Contribuidores: PatríciaR, He7d3r, He7d3r.bot e Abacaxi
• Bioquímica/Cinética enzimática Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica?
oldid=266699 Contribuidores: PatríciaR, He7d3r, Raylton P. Sousa, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 2
• Bioquímica/Glícidos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Gl%C3%ADcidos?oldid=421903 Contribuidores: Mar-
cos Antônio Nunes de Moura, PatríciaR, He7d3r, He7d3r.bot, Abacaxi, Gelcemi.gel e Anónimo: 4
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Contribuidores: Marcos Antônio Nunes de Moura, PatríciaR, CommonsDelinker, He7d3r.bot, Leyo, Abacaxi e Anónimo: 3
• Bioquímica/Oligossacarídeos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Oligossacar%C3%ADdeos?oldid=421142
Contribuidores: PatríciaR, He7d3r.bot, Defender, SimmeD, Abacaxi e Anónimo: 3
• Bioquímica/Polissacarídeos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Polissacar%C3%ADdeos?oldid=420192 Con-
tribuidores: Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Morais, PatríciaR, He7d3r, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 5
• Bioquímica/Lípidos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/L%C3%ADpidos?oldid=213214 Contribuidores: Patrí-
ciaR, Rafael Brus., He7d3r e He7d3r.bot
• Bioquímica/Ácidos gordos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/%C3%81cidos_gordos?oldid=421684 Contribui-
dores: Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Morais, PatríciaR, Rafael Brus., He7d3r, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 6
• Bioquímica/Acilgliceróis Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Acilglicer%C3%B3is?oldid=266944 Contribuido-
res: SallesNeto BR, PatríciaR, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 2
• Bioquímica/Fosfolípidos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Fosfol%C3%ADpidos?oldid=288583 Contribuido-
res: Marcos Antônio Nunes de Moura, PatríciaR, Luckas Blade, He7d3r.bot, Abacaxi, Matiia e Anónimo: 5
• Bioquímica/Ceras Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Ceras?oldid=271210 Contribuidores: Marcos Antônio Nu-
nes de Moura, PatríciaR, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 2
60.3. FONTES, CONTRIBUIDORES E LICENÇAS DE TEXTO E IMAGEM 95

• Bioquímica/Esfingolípidos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Esfingol%C3%ADpidos?oldid=266942 Contri-

buidores: Jorge Morais, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 1
• Bioquímica/Vitaminas Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Vitaminas?oldid=266698 Contribuidores: Abacaxi e
Anónimo: 1
• Bioquímica/Ácidos nucleicos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/%C3%81cidos_nucleicos?oldid=270396 Con-
tribuidores: Jorge Morais, PatríciaR, Rafael Brus., He7d3r, He7d3r.bot, Abacaxi, Kolega2357 e Anónimo: 4
• Bioquímica/Nucleótidos Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Nucle%C3%B3tidos?oldid=192139 Contribuidores:
Alguém e Anónimo: 1
• Bioquímica/Princípios de bioenergética e metabolismo Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Princ%C3%
ADpios_de_bioenerg%C3%A9tica_e_metabolismo?oldid=270333 Contribuidores: Anónimo: 1
• Bioquímica/Fosforilação oxidativa Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Fosforila%C3%A7%C3%A3o_
oxidativa?oldid=266695 Contribuidores: SallesNeto BR, Abacaxi e Anónimo: 2
• Bioquímica/O código genético Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/O_c%C3%B3digo_gen%C3%A9tico?oldid=
266650 Contribuidores: Abacaxi e Anónimo: 1
• Bioquímica/Glossário Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Gloss%C3%A1rio?oldid=289457 Contribuidores:
Marcos Antônio Nunes de Moura, Jorge Morais, Master, PatríciaR, He7d3r.bot, Abacaxi e Anónimo: 2
• Bioquímica/Referências Fonte: https://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Refer%C3%AAncias?oldid=213228 Contribuido-
res: PatríciaR, He7d3r e He7d3r.bot

60.3.2 Imagens
• Ficheiro:1K6F_Crystal_Structure_Of_The_Collagen_Triple_Helix_Model_Pro-_Pro-Gly103_04.png Fonte: https://upload.
wikimedia.org/wikipedia/commons/9/94/1K6F_Crystal_Structure_Of_The_Collagen_Triple_Helix_Model_Pro-_Pro-Gly103_04.png
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• Ficheiro:ADN_static.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/c2/ADN_static.png Licença: Public domain Con-
tribuidores: Single frame of Image:ADN animation.gif, created with data from Edwards K, Brown D, Spink N, Skelly J, Neidle S (1992).
“Molecular structure of the B-DNA dodecamer d(CGCAAATTTGCG)2. An examination of propeller twist and minor-groove water struc-
ture at 2.2 A resolution”. J. Mol. Biol. 226 (4): 1161–73. PMID 1518049. Artista original: Brian0918
• Ficheiro:ActivationEnergyInt.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/7/7a/ActivationEnergyInt.svg Licença:
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Contribuidores: Obra do próprio Artista original: Yikrazuul
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domain Contribuidores: Obra do próprio Artista original: Yikrazuul
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• Ficheiro:Bienenwabe_Naturbau_durchscheinend.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/3c/Bienenwabe_
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• Ficheiro:Cis_trans.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e4/Cis_trans.png Licença: CC BY 2.5 Contribuido-
res: ? Artista original: ?
96 CAPÍTULO 60. REFERÊNCIAS

• Ficheiro:Commons-logo.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4a/Commons-logo.svg Licença: Public domain

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Everaldo Coelho and YellowIcon;
• Ficheiro:Célula_Eucarionte.JPG Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/c7/C%C3%A9lula_Eucarionte.JPG Li-
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and [5] Artista original: Mariana Ruiz LadyofHats translated by user:TheMente
• Ficheiro:DNA_polymerase.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/90/DNA_polymerase.png Licença: CC BY-
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• Ficheiro:Dew_on_a_Equisetum_fluviatile_Luc_Viatour.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/7/78/Dew_
on_a_Equisetum_fluviatile_Luc_Viatour.jpg Licença: CC-BY-SA-3.0 Contribuidores: Obra do próprio www.lucnix.be Artista original:
Luc Viatour
• Ficheiro:Diagram_human_cell_nucleus_pt.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/ba/Diagram_human_cell_
nucleus_pt.svg Licença: Public domain Contribuidores: Image:Diagram human cell nucleus.svg Artista original: translated by Lijealso,
based on image by Mariana Ruiz (LadyofHats)
• Ficheiro:Diphosphatidyl-Glycerol.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/cb/Diphosphatidyl-Glycerol.png
Licença: Public domain Contribuidores: Transferido de en.wikipedia para o Commons. Artista original: Jag123 em Wikipédia em in-
glês
• Ficheiro:EscalapH.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/6e/EscalapH.png Licença: CC BY-SA 2.5 Contribui-
dores: Obra do próprio Artista original: myself, PatríciaR
• Ficheiro:Eukaryota_cell_strucutre.PNG Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/7/7c/Eukaryota_cell_strucutre.
PNG Licença: Public domain Contribuidores: File:Plant cell structure no text.png Artista original: Image by LadyofHats + my own editing
• Ficheiro:Fat_triglyceride_shorthand_formula.PNG Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/be/Fat_triglyceride_
shorthand_formula.PNG Licença: Public domain Contribuidores: author Artista original: Wolfgang Schaefer
• Ficheiro:Fatty_acid_numbering.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e4/Fatty_acid_numbering.png Li-
cença: Public domain Contribuidores: Obra do próprio Artista original: User:Edgar181
• Ficheiro:Friedrich_Miescher.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/bc/Friedrich_Miescher.jpg Licença: Pu-
blic domain Contribuidores: copied from http://www.pbs.org/wgbh/nova/photo51/images/befo-miescher.jpg Artista original: ?
• Ficheiro:Friedrich_woehler.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/9b/Friedrich_woehler.jpg Licença: Public
domain Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Glucose-Fisher-to-Haworth.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/40/Glucose-Fisher-to-Haworth.
png Licença: CC-BY-SA-3.0 Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Glucose_2.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/33/Glucose_2.jpg Licença: Public domain Contri-
buidores: Obra do próprio Artista original: Paul Nasca
• Ficheiro:Histidine_equilibrium.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/5/55/Histidine_equilibrium.png Li-
cença: Public domain Contribuidores: Selfmade with ChemDraw. Artista original: Calvero.
• Ficheiro:Hydroxonium-cation.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/43/Hydroxonium-cation.png Licença:
Public domain Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Illu_cell_structure.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/10/Illu_cell_structure.jpg Licença: Public
domain Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Lactose.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Lactose.svg Licença: Public domain Contribuidores:
Selfmade with ChemDraw. Artista original: Calvero.
• Ficheiro:Lineweaver-Burke_plot.PNG Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/06/Lineweaver-Burke_plot.PNG
Licença: CC-BY-SA-3.0 Contribuidores: Obtained in http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Lineweaver-Burke_plot.PNG, made by Diberri.
Artista original: Diberri
• Ficheiro:Lipid_bilayer_and_micelle.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/fb/Lipid_bilayer_and_micelle.
png Licença: CC-BY-SA-3.0 Contribuidores: http://www.nupedia.com/newsystem/upload_file/830/bilayer_micelle.png Artista original:
en:User:Stephen Gilbert
• Ficheiro:Lipid_unsaturation_effect_pt.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/6f/Lipid_unsaturation_effect_
pt.svg Licença: Public domain Contribuidores: own work, based on File:Lipid unsaturation effect.svg Artista original: User:MDougM,
Portuguese translation by PatríciaR
• Ficheiro:Maltose.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/b6/Maltose.svg Licença: Public domain Contribuidores:
Selfmade with ChemDraw. Artista original: Calvero.
• Ficheiro:Micelle.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0d/Micelle.png Licença: CC-BY-SA-3.0 Contribuido-
res: Transferido de de.wikipedia para o Commons.
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60.3. FONTES, CONTRIBUIDORES E LICENÇAS DE TEXTO E IMAGEM 97

• Ficheiro:Michaelis-Menten.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/87/Michaelis-Menten.png Licença: CC-

BY-SA-3.0 Contribuidores: Drawn by Magnus Manske Artista original: Magnus Manske
• Ficheiro:Microscope_de_HOOKE.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/63/Microscope_de_HOOKE.png
Licença: Public domain Contribuidores: fr:Image:Microscope de HOOKE.png Artista original: ?
• Ficheiro:Palmitic_acid_shorthand_formula.PNG Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/2b/Palmitic_acid_
shorthand_formula.PNG Licença: Public domain Contribuidores: created with Microsoft (R) Paint 5.1 Artista original: Wolfgang Schaefer
• Ficheiro:Paracelsus01.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/9b/Paracelsus01.jpg Licença: Public domain
Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Petrini_Laughing_Democritus.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/8b/Petrini_Laughing_
Democritus.jpg Licença: Public domain Contribuidores: web.madritel.es Artista original: Giuseppe Antonio Petrini
• Ficheiro:Phosphatidic_acid.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0d/Phosphatidic_acid.svg Licença: Public
domain Contribuidores: own work, based on File:Phosphatidyl-L-Serin.svg made by NEUROtiker Artista original: PatríciaR, NEUROtiker
• Ficheiro:Phosphatidyl-L-Serin.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/60/Phosphatidyl-L-Serin.svg Licença:
Public domain Contribuidores: Obra do próprio Artista original: NEUROtiker
• Ficheiro:Phosphatidylcholin.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e2/Phosphatidylcholin.svg Licença: Public
domain Contribuidores: Obra do próprio Artista original: NEUROtiker
• Ficheiro:Phosphatidylethanolamin.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/02/Phosphatidylethanolamin.svg
Licença: Public domain Contribuidores: Obra do próprio Artista original: NEUROtiker
• Ficheiro:Phosphatidylglycerin.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/5/56/Phosphatidylglycerin.svg Licença:
Public domain Contribuidores: Obra do próprio Artista original: NEUROtiker
• Ficheiro:Phosphatidylglycerinphosphat.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/01/
Phosphatidylglycerinphosphat.svg Licença: Public domain Contribuidores: Obra do próprio Artista original: NEUROtiker
• Ficheiro:Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/b7/
Phosphatidylinositol-3%2C5-bisphosphate.jpg Licença: Public domain Contribuidores: en.wiki Artista original: Jagowins
• Ficheiro:Phospholipid.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/fd/Phospholipid.svg Licença: Public domain
Contribuidores: Sem fonte automaticamente legível. Presume-se que seja obra própria, baseando-se nas informações sobre direito au-
toral. Artista original: Sem fonte automaticamente legível. Presume-se que a autoria seja de Lennert B, baseando-se nas informações sobre
direito autoral.
• Ficheiro:Pilin-2pil.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e7/Pilin-2pil.png Licença: CC-BY-SA-3.0 Contri-
buidores: Self created from PDB entry 2PIL using the freely available visualization and analysis package VMD Artista original: Opabinia
regalis
• Ficheiro:Prokaryote_cell_diagram_pt.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/db/Prokaryote_cell_diagram_
pt.svg Licença: Public domain Contribuidores: Image:Prokaryote cell diagram.svg Artista original: translated by Felipe Fontoura, based on
image by Mariana Ruiz
• Ficheiro:Protein_alignment.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e8/Protein_alignment.jpg Licença: CC-
BY-SA-3.0 Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:SaltInWaterSolutionLiquid.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/89/SaltInWaterSolutionLiquid.
jpg Licença: CC BY-SA 3.0 Contribuidores:
This image was created by Chris 73. The image is licensed under a dual license; please choose either of the two licenses below as desired.
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of the Wikimedia foundation. Attribution to me is not required.
Artista original: Picture taken by me -- Chris 73 14:12, 11 Dec 2004 (UTC)
• Ficheiro:Searchtool.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/61/Searchtool.svg Licença: LGPL Contribuidores:
http://ftp.gnome.org/pub/GNOME/sources/gnome-themes-extras/0.9/gnome-themes-extras-0.9.0.tar.gz Artista original: David Vignoni,
Ysangkok
• Ficheiro:Sphingomyelin.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/16/Sphingomyelin.png Licença: Public do-
main Contribuidores: Transferido de en.wikipedia para o Commons. Artista original: Este ficheiro foi inicialmente carregado por Jag123
em Wikipédia em inglês
• Ficheiro:Sphingosine-2D-skeletal.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/fd/Sphingosine-2D-skeletal.png Li-
cença: Public domain Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Star_Ouro_8bits.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/c1/Star_Ouro_8bits.png Licença: Public do-
main Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Stearic_acid_shorthand_formula.PNG Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/35/Stearic_acid_
shorthand_formula.PNG Licença: Public domain Contribuidores: created with Microsoft (R) Paint 5.1 Artista original: Wolfgang Schaefer
• Ficheiro:Sucrose.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/9e/Sucrose.svg Licença: Public domain Contribuidores:
Selfmade with ChemDraw. Artista original: Calvero.
• Ficheiro:Titolazione.gif Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/8c/Titolazione.gif Licença: Public domain Contri-
buidores: Draw by Luigi Chiesa Artista original: Luigi Chiesa
• Ficheiro:Tree_of_life_int.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/9c/Tree_of_life_int.svg Licença: CC BY-SA
3.0 Contribuidores: Vectorization based on [1], all names in latin for possible usage in different languages. Artista original: myself, based
on TimVickers's work.
• Ficheiro:Trehalose2.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0e/Trehalose2.svg Licença: Public domain Contri-
buidores: Selfmade with ChemDraw. Artista original: Calvero.
98 CAPÍTULO 60. REFERÊNCIAS

• Ficheiro:Trimiristina.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/af/Trimiristina.png Licença: Public domain Con-

tribuidores: File:Trimyristin.png http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Trimyristin.png 18:00, Edgar181 533×549 8 KB Artista original:
User:Edgar181
• Ficheiro:Wasserstoffbrückenbindungen-Wasser.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/ed/Wasserstoffbr%
C3%BCckenbindungen-Wasser.svg Licença: Public domain Contribuidores: File:Wasserstoffbrückenbindungen Wasser.png Artista origi-
nal: chris (vectorisation), Raimund Apfelbach
• Ficheiro:Watermolecule.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/69/Watermolecule.png Licença: CC BY-SA
2.0 de Contribuidores: ? Artista original: ?
• Ficheiro:Wikibooks-logo-pt.svg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/41/Wikibooks-logo-pt.svg Licença: CC
BY-SA 3.0 Contribuidores: Image:Wikibooks-logo-en-unpathed.svg Artista original: User:Bastique, User:Ramac et al.
• Ficheiro:Wikipedia-logo.png Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/63/Wikipedia-logo.png Licença: GFDL Con-
tribuidores: based on the first version of the Wikipedia logo, by Nohat. Artista original: version 1 by Nohat (concept by Paullusmagnus);
• Ficheiro:Yeast_membrane_proteins.jpg Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/ad/Yeast_membrane_proteins.
jpg Licença: CC BY 2.5 Contribuidores: Obra do próprio Artista original: Masur

60.3.3 Licença
• Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0