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CEFET-MG - SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas

Turma: PPGMQMG0011 - BIOINORGÂNICA (2022.2 - T01)

Questionário 1

Conteúdo Fe, Zn, Cu e transportadores de oxigênio

Acerto: 47%
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Horário de Envio: 19/09/2022 às 13:48

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1. Alguns metais podem interferir na biodisponibilidade de outros. Marque a(s) assertativa(s) verdadeiras.

Porque a presença de um determinado metal no sistema biológico pode diminuir a solubilidade de outro.

A absorção de cobre e ferro são interdependentes. Isso ocorre devido ao fato de que a deficiência de cobre reduz os níveis das
proteínas que são requeridas para o eficiente transporte de ferro.
alguns íons metálicos podem mimetizar outros e assim "enganar" os sistemas de influxo de metais presente nas membranas
Os íons metálicos podem competir pela mesma proteína para o influxo nas células

2. Sobre as proteínas envolvidas no metabolismo de cobre e ferro, marque a alternativa FALSA:

Os níveis de cobre nas células são tão rigorosamente controlados que praticamente não existe cobre sem estar complexado. O
desequilíbrio nos níveis de cobre está associado a graves problemas de saúde, tais como as doenças de Menkes (deficiência de cobre)
e de Wilson (acumulação de cobre).

A metalotioneína é uma proteína rica em resíduo cisteína que contém o grupo tiolato que coordena-se bem ao Cu(I) e Zn(II), pois
ambos são considerados ácidos de fronteira e podem coordenar-se bem a bases macias.

A coordenação do Cu(I) à metalotioneína é mais efetiva que a do Zn(II), dado que o átomo tem mais características de ácido macio
que o zinco devido a carga menor.

A creuloplasmina é uma proteína essencial no metabolismo ferro, pois ela atua como uma enzima (ferroxidase) que catalisa a
oxidação do íon ferroso a férrico e assim permite seu transporte no plasma sanguíneo pela transferrina.
Embora a ceruplasmina seja uma proteína que complexa-se ao cobre, a deficiência dessa vitamina causa deficiência de ferro.
Uma metalotioneína pode quelar até sete átomos de zinco formando aglomerados metálicos do tipo Zn4S11 e Zn3S9
A albumina é a metaloproteína principal tanto no transporte de zinco quanto no transporte de cobre.

3. As transferrinas são proteínas encontradas no plasma sanguíneo (sorotransferrina), na clara de ovo (ovotransferrina) e no leite
(lactotransferrina). A respeito dessas proteínas marque a alternativa FALSA.

As transferrinas são um grupo de proteínas que possuem em comum a função de carrear íons ferro.

As transferrinas podem ser identificadas como um grupo de proteínas que desempenham papel bactericida uma vez que privam
bactérias do ferro essencial para seu crescimento.

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A lactoferrina (ou lactotransferrina) tem a função de nutrir o neonato com demanda de ferro.
A ovotransferrina tem função de transportar o ferro da clara para a gema.

4. Marque a(s) alternativa(s) VERDADEIRA(S)

É bem conhecido que o monóxido de carbono (CO) é um forte inibidor da ligação do dioxigênio (O2) com a mioglobina e a hemoglobina,
embora, relativamente ao dioxigênio, sua ligação seja muito mais fraca na proteína, quanto comparada com um simples complexo de Fe-
porfirina. Esta supressão da ligação com o CO é importante, pois, de outra forma, mesmo traços de CO poderiam causar sérias
consequências para os tecidos.

A ligação do CO é energeticamente favorecida em relação ao O2 por conta do efeito de retrodoação.

A ligação do CO na proteína é menos favorecida que no complexo livre devido a um resíduo de histidina que impedem a ligação do
CO ao Fe com um ângulo de 180º
O cianeto age no nosso organismo de forma similar ao CO
Assim como o O2, o CO e outros ligantes podem ligar-se à hemoglobina de forma reversível.

5. Indique a assertiva FALSA a respeito da homeostase do ferro nos seres humanos.

A ingestão diária de ferro é importante para reposição da perda férrea por descamação do epitélio (epiderme) e as outras
demandas de ferro são supridas pelo processo de reciclagem de ferro no organismo.

A absorção do ferro orgânico é mais fácil em relação ao ferro inorgânico, visto que o primeiro encontra-se no estado de oxidação
+3 possibilitando sua captação e internalização na membrana apical do enterócito (célula intestinal).

Uma vez que o ferro-heme é absorvido pelas células intestinais, há a necessidade da atuação da enzima hemoxigenase para
disponibilização do ferro.

A maior parte do ferro que usamos nos processos metabólicos essenciais são oriundos de eritrócitos (glóbulos vermelhos)
senescentes.

6. Com base no texto abaixo, a toxicidade do cádmio em sua forma iônica é consequência de esse elemento

O cádmio, presente nas baterias, pode chegar ao solo quando esses materiais são descartados de maneira irregular no meio ambiente
ou quando são incinerados. Diferentemente da forma metálica, os íons Cd2+ são extremamente perigosos para o organismo, pois eles
podem substituir íons Ca2+, ocasionando uma doença degenerativa nos ossos, tornando-os muito porosos e causando dores intensas
nas articulações. Podem ainda inibir enzimas ativadas pelo cátion Zn2+, que são extremamente importantes para o funcionamento dos
rins. Abaixo estão relatados a variação do raio de alguns metais e seus respectivos cátions em pm (picometros).

Ca 197pm/ Ca2+ 100pm

Na 191pm/ Na+ 102pm
Cd 152pm/ Cd2+ 103pm
Al 143pm / Al3+ 53pm
Zn 137 pm/ Zn2+ 83pm

apresentar baixa energia de ionização, o que favorece a formação do íon e facilita sua ligação a outros compostos.
possuir tendência de atuar em processos biológicos mediados por cátions metálicos com cargas que variam de +1 a +3

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apresentar raio iônico grande, permitindo que ele cause interferência nos processos biológicos em que, normalmente, íons
menores participam

apresentar carga +2, o que permite que ele cause interferência nos processos biológicos em que, normalmente, íons com cargas
menores participam.

possuir raio e carga relativamente próximos aos de íons metálicos que atuam nos processos biológicos, causando interferência
nesses processos.

7. A respeito do transporte e armazenamento de ferro nos sistemas biológicos, marque a alternativa FALSA

A captura de ferro pelos organismos vivos envolve ligantes especiais conhecidos como sideróforos; o transporte nos fluidos circulantes
dos organismos superiores requer uma proteína chamada transferrina; o ferro é armazenado como ferritina.

os sideróforos são ligantes polidentados pequenos que possuem uma afinidade muito alta pelo Fe(II). Eles são liberados por
muitas células bacterianas no meio externo, onde irão sequestrar o ferro, formando um complexo solúvel que irá reentrar no
organismo através de um receptor específico. Uma vez dentro da célula, o ferro é liberado.

Existem várias proteínas transportadoras de ferro importantes, estruturalmente similares, conhecidas como transferrinas. Os
exemplos mais conhecidos são a sorotransferrina (plasma sanguíneo), o ovotransferrina (da clara do ovo) e a lactoferrina (do leite).

As apotransferrinas são poderosos agentes antibacterianos, uma vez que nos organismos superiores elas privam os micróbios do
ferro.

A coordenação do Fe(III) à transferrina se dá por átomos doadores dos resíduos de aminoácidos da proteína e a esfera de
coordenação metálica se completa com uma ligação bidentada de um carbonato exógeno.

A captura de ferro pelas células é feita por meio de um complexo receptor da transferrina carregada de ferro por um processo de
endocitose.
A ferritina é o principal armazenador de ferro não-heme nos animais. Essa proteína armazena o ferro de maneira mineralizada.

8. As metaloproteínas que possuem cobre como cofator, tem excelente capacidade de transferência de elétron por meio de
processos envolvendo oxirredução do sítio ativo. Entre as opções abaixo marque aquela que apresenta um fator que NÃO
CONTRIBUI para a eficiência desse processo.

Há três classes de centros de cobre nas proteínas de cobre. Nas proteínas do tipo 1, o cobre coordena-se a dois nitrogênios (oriundos
de resíduos de histidina) e dois enxofres (oriundos de resíduos de cisteína ou metionina); enquanto que nas proteínas do tipo 2, as mais
comuns, o íon cobre coordena-se ao nitrogênio de dois ou três resíduos de histidina e ao oxigênio oriundo da água ou outros ligantes. Há
ainda o tipo 3 que refere-se a uma coordenação do tipo binuclear de cobre.
As proteínas azuis de cobre contém ao menos um centro de cobre do tipo 1.

O cobre tem facilidade de sofrer oxidação/redução em condições fisiológicas

O átomo de cobre como cofator de metaloenzimas adota uma geometria tetraedral, uma situação de estado entático, que
assemelha-se à geometria do estado de transição entre as configurações de equilíbrio tetraédrico e quadrado planar dos dois
estados de oxidação envolvidos.

A hemocianina é um exemplo clássico de proteínas de cobre do tipo 3 e elas são usadas para transporte de oxigênio por
molusculos e artrópodes.

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Enquanto as proteínas do tipo 1 possuem carater iônico mais significativo, as proteínas de cobre do tipo 2, o caráter covalente das
ligações prevalece.

9. A respeito das metaloproteínas, marque a alternativa FALSA

As nitroforinas (Fig. abaixo) são proteínas heme que estão presentes nas glândulas salivares do inseto
sanguessuga Rhodnius prolixus. A ligação do NO ao centro de ferro na nitroforina é reversível e
depende do pH. Crucial para o processo de sugar o sangue é o fato de o NO se ligar 10 vezes mais
fortemente em pH 5 (pH da saliva dentro do inseto) do que em pH 7 (pH fisiológico da vítima). Uma
vez que a saliva do inseto é injetada na vítima, moléculas de NO são liberadas da nitroforina causando a
expansão de vasos sanguíneos (NO causa a vasodilatação) e inibindo a coagulação do sangue da vítima.
Em resposta, a vítima libera histamina (Fig. abaixo) para auxiliar na cura da ferida. O NO e a histamina
competem pelo mesmo sítio de ligação na nitroforina, contudo, em pH fisiológico, a unidade heme liga-
se a histamina cerca de 100 vezes mais fortemente que ao NO.

Para que a ligação do NO seja reversível é necessário que o centro metálico possua estado de oxidação +3.

As características da coordenação metálica em um sítio ativo de uma metaloproteína é fortemente dependente de fatores externos,
como o pH, por exemplo.

Alteração no pH pode causar alterações na conformação da proteína como um todo e, consequentemente, modificar a afinidade do
cofator por determinado substrato.

A maior afinidade do centro metálico pela histamina em pH fisiológico é explicado pelo fato dos pares de elétrons dos átomos de
nitrogênio do imidazol atuarem como melhores base de Lewis que os do nitrogênio do NO.

O grupo nitrosilo (NO) ligado ao ferro na posição trans favorece o efeito de retrodoação que auxilia na estabilidade do complexo
formado no sítio ativo.

10. A respeito das enzimas anidrase carbônica (Zn) e arginase (Mn), marque a alternativa FALSA

O papel clássico das enzimas é o de catálise altamente seletiva para a grande variedade das reações
químicas que ocorrem nos organismos vivos e sustentam as atividades vitais. Observe os mecanismos de

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ação das duas enzimas abaixo.

O papel dos centros metálicos de ambas as enzimas é estabilizar o grupo hidroxila em condições fisiológicas

Em ambas as enzimas o processo catalítico se dá por meio de um ataque nucleofílico de um grupo hidroxila a um substrato que
contém um carbono deficiente em elétrons.

os centros metálicos de ambas as enzimas desempenha papel também de estabilização de um substrato intermediário que é
formado
a enzima anidrase (Mn), por ter centro binuclear, é mais ativa/eficiente que a enzima anidrase carbonica (Zn).

11. A respeito das proteínas que contém ferro como centro ativo, marque a(s) assertiva(s) VERDADEIRAS.

A proteína transferrina é responsável pelo transporte de ferro no organismo. O ferro é transportado por essa proteína no plasma
sanguíneo com nox +2, visto que dessa forma é menos reativo.

A proteína ferroportina tem a função de exportar ferro do enterócito (células intestinais) para o meio extracelular. O ferro é
exportado com nox +2.

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A ferritina é uma proteína responsável por estocar o ferro na forma de mineral (ferrihidreto) e de disponibilizá-lo quando necessário.
Ela é importante também para evitar de que o ferro esteja livre e catalise reações indesejadas no organismo.

A hemoglobina é uma proteína que possui o ferro(II) como centro ativo e está relacionada com o transporte de oxigênio pelo corpo.
Ela perderia sua função caso o ferro(III) atuasse como centro ativo dessa proteína.

A ferroquelatase e a ferroxigenase são proteínas cujos papeis são respectivamente de retirar e colocar o ferro(II) no grupo heme.

12. A respeito do armazenamento e transporte de Fe, Cu e Zn, marque a alternativa FALSA:

Os organismos vivos necessitam de maneiras de armazenar e transportar os metais traços, e armazenar o metal em uma forma não
tóxica certamente é crítico. Não há perda de Fe por excreção, um fenômeno não compartilhado por outros metais presentes no corpo. A
quantidade de Fe armazenada no corpo excede em muito o absorvido por dia.

O ferro é absorvido em sua forma bivalente e transportado pela transferrina como íon férrico.

A proteína responsável pelo armazenamento de ferro é a ferritina onde o ferro é armazenado no núcleo dessa proteína na forma
biomineralizada.
Após sua captação hepática, o cobre pode ser armazenado nos hepatócitos, exportado para o plasma ou excretado na bile.

O cobre retido pelos hepatócitos é principalmente ligado a proteínas específicas de ligação a metais, principalmente
metalotioneína.

A ligação do cobre à metalotioneína fornece um armazenamento temporário para o cobre citoplasmático, evitando que ele ocorra
como metal iônico livre (potencialmente tóxico).

Na sua forma não ligada, o ferro, o cobre e o zinco podem gerar radicais hidroxila que degradam a matéria orgânica e podem gerar
uma série de problemas para os sistemas biológicos.
A principal proteína transportadora de zinco é a albumina.

Nenhum sítio específico de estocagem de zinco é reconhecido e uma dieta deficiente em zinco resulta numa baixa na
concentração do metal no plasma sanguíneo em poucos dias.

13. A respeito da hemocianina como proteína transportadora de dioxigênio, marque a alternativa FALSA:

Em muitos
organismos, tais como os artrópode e moluscos, o O2 é transportado pela proteína de Cu hemocianina, a qual, diferentemente a
hemoglobina,é extracelular, o que é comum em proteínas de cobre.

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No estado desoxi cada átomo de cobre encontra-se tricoordenado e eles estão afastados de forma que não existe interação direta
entre eles.
A coordenação rápida e reversível do O2 ocorre entre os dois átomos de cobre por meio de uma ponte.

Após a coordenação ao O2, os átomos de cobre passam de +1 para +2 e o oxigênio é reduzido de O2 a O22- com diminuição da
ordem de ligação de 2 para 1.

Par acomodar a ligação com o O2, a proteína ajusta sua conformação para promover aproximação dos dois átomos de Cu. Os
sítios de Cu tornam-se pentaoordenados.
A desoxi-heocianina é azul brilhante, mas torna-se incolor quando ligada ao O2.

14. A respeito da hemoglobina e mioglobina, marque a alternativa FALSA

Nos mamíferos o O2 (obtido pela respiração) é transportado na corrente sanguínea pela hemoglobina (Hb), tetrâmero com quatro
unidades heme, e fica armazenado nos tecidos na mioglobina (Mb), monômero com uma unidade heme. O centro de Fe2+
dessas proteínas, quando no estado desoxi, adota geometria piramidal de base quadrada. As unidades heme da proteína hemoglobina
operam de modo dependente para ligação e liberação de O2, processo conhecido como efeito cooperativo. À medida que a
hemoglobina se liga a sucessivas moléculas de O2, a afinidade dos grupos heme “vagos” pelo O2 aumenta de tal forma que a afinidade
do quarto sítio é cerca de 300 vezes maior que da primeira unidade heme.
Abaixo encontra-se as curvas de ligação do dioxigênio pra hemoglobina e mioglobina.

O "trabalho cooperativo" das subunidades da hemoglobina pode ser explicado em termos de comunicação entre os grupos heme a
parir de variações conformacionais nas cadeias proteicas. Quando uma subunidade liga-se ao O2 ocorre uma alteração na posição
do centro metálico o que ocasiona uma mudança conformacional em toda proteína.

Quando o O2 é liberado da hemoglobina para a mioglobina, a perda da primeira molécula de O2 aciona a liberação das três
restantes.
Diferente da hemoglobina, a mioglobina não mostra efeito cooperativo, pois compreende apenas uma cadeia proteica.
Quando ligada à Hb ou Mb, a molécula de O2 reside em uma cavidade estericamente protegida.

Conforme mostrado na curva, a Hb tem maior afinidade pelo oxigênio em situações de baixa pressão, enquanto a Mb tem maior
afinidade pelo oxigênio em situações de maiores presões de oxigênio.

As curvas acima de afinidade pelo dioxigênio, sigmoidal para Hb e hiperbólica para Mb, ilustram bem o efeito cooperativo que
ocorre para Hb e não é observado pela Mb.

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15. A respeito de metaloenzimas contendo zinco como cofator, marque a alternativa FALSA

O zinco é bem adequado para catalisar reações ácido-base, uma vez que ele é abundante, inerte quanto à oxidação, forma ligações
fortes com grupo doadores de resíduos de aminoácidos e os ligantes exógenos, como H2O, trocam rapidamente.

O zinco possui boa afinidade eletrônica, flexibilidade de geometria de coordenação e ausência de química de oxirredução em
condições fisiológicas

Devido ao poder polarizante do Zn2+ o pKa de uma molécula de água coordenada ao zinco é baixo, e portanto, a molécula de água
pode perder um próton mais facilmente.
A metaloenzima anidrase carbonica que possui o Zn2+ como cofator, tem a capacidade de hidratar o CO2 à HCO3-.
O zinco tem a capacidade de estabilizar o radical hidroxil para permitir reações radicalares essenciais nos sistemas biológicos.

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