RESUMO DA AULA

AMINOÁCIDOS
• Todo aminoácido é constituído por um átomo central de carbono com quatro substituições
diferentes.
• Na verdade, existem 20 tipos de aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles apresentam
essa característica de carbono assimétrico. O único que não apresenta isomeria é a glicina.
• Carbono assimétrico também chamado de carbono quiral é aquele cuja a mudança de
posição de qualquer ligante levará a um enantiômero (espelhada) da molécula original.

Enantiômero: É uma molécula “espelhada”, simetricamente igual a original e tem a

capacidade de desviar a luz para a esquerda (levogiro) ou para a direita (dextrogiro).
• Os aminoácidos são representados por símbolos (as 3 letras iniciais do seu nome
correspondente ou abreviados por uma letra em maiúscula.

Os aminoácidos podem ser classificados em 5 classes principais baseadas nas propriedades

das suas cadeias laterais:
• 1 - Aminoácidos com cadeias laterais não polares (hidrofóbicas)
• 2 - Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas
• 3 - Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)
• 4 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas)
• 5 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)
A ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas de
ligação peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água.

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 • Através da ligação de dois ou mais aminoácidos pelas ligações peptídicas, há a formação
dos peptídeos.

Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica

• Os aminoácidos podem ter carga total positiva, negativa ou neutra.

• O valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula é
denominado ponto isoelétrico (pI).
• O pI é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido.
• Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido

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