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Universidade Federal de Uberlândia

Instituto de Química - IQUFU

Cinética Química

Assunto: Fundamentos cinéticos da catálise homogênea, heterogênea e catálise


enzimática.

Prof: Dr. Guedmiller Souza


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CATÁLISE ENZIMÁTICA

 As enzimas são catalisadores biológicos.

 As enzimas atuam apenas sobre moléculas especificas, chamadas


substratos (ou seja, reagentes), deixando inalterado o resto do sistema.

 Uma enzima é tipicamente uma proteína de dimensões elevadas que contém


um ou mais centros ativos. É nesses centros que ocorrem as interações com
as moléculas de substrato. Estes centros ativos têm estruturas compatíveis
apenas com certas moléculas com uma relação topológica semelhante à que
existe entre uma chave e a respectiva fechadura.

E+S ES

ES P+E
CATÁLISE ENZIMÁTICA
EFEITO DE UM CATALISADOR ENZIMÁTICO NUMA
REAÇÃO QUÍMICA

Reação catalisada por uma


Reação não catalisada
enzima

A reação catalisada ocorre num mecanismo em duas etapas. A segunda


etapa (ES  E + P) é a etapa que controla a velocidade da reação.
Catálise Enzimática
O mecanismo de Michaelis-Menten

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

1913

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CATÁLISE ENZIMÁTICA

Mecanismo geral para atividade enzimática

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo geral para atividade enzimática

Enzima não-alostérica
Velocidade de reação

Enzima Alostérica

Hemoglobina
Concentração de substrato
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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Enzima não-alostérica
Velocidade de reação

Concentração de substrato
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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Estado Estacionário

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Qual é a concentração total de enzima?


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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Supondo que:

k2 >> k-1

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Se a enzima estiver saturada

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Equação de Michaelis-Menten
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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

1a Ordem

KM >> [S]

ou

[S] << KM
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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Ordem 0

KM << [S]

ou

[S] >> KM
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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

E1
E2
E3

Qual a utilidade do valor de KM?


1. Afinidade com o substrato
2. E qual consegue atinger a velocidade + rapidamente

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

E1
E2
E3

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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

Constante
Catalítica
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CATÁLISE ENZIMÁTICA
Mecanismo de Michaelis Menten

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Referências

Referências básicas
ATKINS, P.W.. Físico: química. v.1 e v. 2, 9aed., Rio de Janeiro: LTC, 2012.
ATKINS, P.W.. Physical chemistry . 4aed., New York: Freeman and Company, 1990.
BALL, D.W.. Físico-química. v. 1 e v.2, São Paulo: Cengage Learning, 2005.
CHANG, R.. Físico-química para as ciências químicas e biológicas. 3a ed. São Paulo:
McGraw-Hill, 2009.
MOORE, W. J..Físico-química. São Paulo: Blucher, 1986.

Referências complementares
MACEDO, H. Físico-Química I. Rio de Janeiro: Guanabara Dois, 1981.
BARROW, G. M.. Química física. 3. ed. Barcelona: Reverté, 1976.
PILLA, L..Físico-química. Rio de Janeiro:LTC, 1979.
https://www.youtube.com/watch?v=Zuuv8nJFy8E

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