BIOQUÍMICA II

Estudo Computacional I

Docente Responsável: Angelo José Magro

Discentes – Grupo 5:
Bruno Hideki Maeda;
Carlos Henrique Simões;
Luís Paulo Rodrigues Silva;
Mattias Botto Alvarenga Tavares.

ESTUDO DIRIGIDO I

1-1 Pode-se observar que o fotossistema I é encontrado principalmente nas lamelas

estromais, capacitando acessar elementos como NADP+ e ADP. Além disso, é possível
verificar a presença de estruturas secundárias na forma de alfa-hélice na molécula em
questão. Estruturas as quais são importantes para a captação de componentes exteriores a
membrana, pela a redução do contato com moléculas polares em meios aquosos. Assim,
nota-se que os fosfolipídeos da membrana tilacóide se posicionam com a extremidade
polar voltada internamente na membrana.
1-2 Complexo constituído por moléculas de pigmento, o qual é responsável pela captação
da energia luminosa e sua transferência ao centro de reação.

1-3 Ele tem um centro de reação denominado P700 e uma alta razão entre clorofila a e
clorofila b. O P700 excitado passa elétrons à proteína Fe-S ferredoxina e então para o
NADP1, produzindo NADPH.
1-4 A captação da energia luminosa ocorre na parte mais periférica do tilacóides, dessa
forma, as clorofilas auxiliares se localizam nas extremidades do centro de reação P700,
sendo responsáveis por transferir a energia captada dos pigmentos na região periférica,
dirigindo os éxitons “por cima” e “por baixo” até o centro de reação.

1-5 A filoquinona possui em sua estrutura um sistema de dois anéis de seis membros,
compondo um sistema aromático, com um dos anéis contendo funções cetona. Este
mesmo anel é ligado a uma longa cadeia carbônica ramificada. Já a clorofila possui uma
estrutura mais complexa, semelhante ao grupo HEME da hemoglobina. A clorofila é
composta por quatro anéis pirrólicos (cinco membros) ligados entre si por um átomo de
magnésio a partir do átomo de nitrogênio de cada anel pirrol.
1-6

1-7 O PSI captura a energia luminosa por um grande sistema de antenas interna e a guia
para o núcleo do centro de reação de alta eficiência. Após a separação de carga primária
iniciada pela excitação do dímero de clorofila P700, o elétron passa pela cadeia de
transferência de elétrons (ETC), sendo estes a A0 (Chla), A1 (filoquinona) e os
agrupamentos Fe4S4 FX, FA e FB. No lado estromal, o elétron é doado por FB para
ferredoxina e então transferido para NADP+ redutase. O ciclo de reação é completado
pela re-redução de P700+X pelo citocromo c6 no lado interno da membrana. O elétron
transportado pelo citocromo C6 é fornecido pelo PSII por meio de um pool de
plastoquinonas e do complexo citocromo b6/f. Os produtos finais da fase dependente da
luz do PSI são formados quando a membrana associada a flavoproteína ferredoxina–
NADP redutase (FNR) reduz NADP+ a NADPH, enquanto completa a sucessão de
transporte de elétron acíclico dando início a oxidação de água.

ESTUDO DIRIGIDO II

1-1 Devido ao fraco funcionamento da proteína rubisco (turnover baixo), existe a

necessidade de coexistência de muitas proteínas para suprir a catalização de CO2.
Dessa forma, a rubisco deve ser empacotada de maneira a ocupar menos espaço,
possibilitando um maior número de proteínas.
1-2 A rubisco da Spinacia oleracea (plantas em geral), possuem uma estrutura complexa da
forma I, com oito subunidades grandes idênticas, cada uma contendo um sítio catalítico, e oito
subunidades pequenas idênticas de função incerta. Já a rubisco da Rhodospirillum rubrum,
(uma bactéria fotossintética) apresenta uma estrutura mais simples quando comparada a
rubisco de espécies vegetais, tendo duas subunidades que, em muitos aspectos, lembram as
subunidades grandes da enzima vegetal.

Observando a similaridade entre as duas rubisco’s, e pelo fato de que nos estágios
iniciais da evolução biológica, a atmosfera da Terra era rica em CO2, organismos
quimiotróficos podiam oxidar compostos orgânicos em CO2 passando elétrons não para
o O2, mas para aceptores que produzem H2S como produto. Com o surgimento de
bactérias fotossintéticas produtoras de O2, a atmosfera se tornou progressivamente rica
em oxigênio, assim evidenciando um defeito da rubisco: Ao invés de usar sempre CO2
como substrato, ela algumas vezes captura O2, fazendo com que se inicia a
fotorrespiração que ao invés de fixar carbono, leva à perda do carbono já fixado como na
forma de CO2.
1-3 O íon de Mg²⁺ está coordenado em um complexo aproximadamente octaédrico com
seis átomos de oxigênio: um oxigênio no carbamato na Lys201; dois nos grupos carboxila
do Glu204 e do Asp203; Transferências adicionais de prótons, envolvendo Lys201,
Lys175 e His294.
A ribulose-1,5-bifosfato inibe a carbamoilação, ligando-se firmemente ao sítio
ativo e trancando a enzima na conformação “fechada”, na qual Lys201 é inacessível.