ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS

ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM

ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS
Enzymes and their applications with emphasis in the food industry

Andressa Franco Denti¹, Caroline Chies Polina¹, Jaqueline Vanz¹, Julia Lisboa Bernardi¹, Loise
Martini Becker¹, Sandra Maria Schenatto Palavicini¹, Thais Feiden¹, Geciane Toniazzo Backes¹*

¹Universidade Regional Integrada do Alto Uruguai e das Missões, Erechim, RS, Brasil.
*E-mail: gtoniazzo@uricer.edu.br

Data do recebimento: 16/03/2022 - Data do aceite: 10/06/2022

RESUMO: Por conta do aumento da demanda por processos sustentáveis

e da preocupação com a segurança alimentar, a busca por estratégias para a
elaboração de produtos ecologicamente corretos é crescente na engenharia
de alimentos. O emprego de enzimas para acelerar a conversão dos produtos
torna-se atrativo devido à sua alta especificidade, além dessas apresentarem
altas atividades em condições brandas de temperatura e pH. Assim, são empre-
gadas, de forma eficiente, em diversas reações, como na produção de açúcares,
bebidas, cervejas e laticínios, na panificação e biscoitaria, no amaciamento
de carnes, entre outros. Devido à alta aplicabilidade de enzimas no setor ali-
mentício, o objetivo do presente estudo foi realizar uma revisão bibliográfica
a respeito das principais enzimas utilizadas em alimentos, com ênfase nas
proteases, carboidrases e lipases, avaliando suas fontes de obtenção, sua
classificação e aplicações, mostrando que o uso dessas enzimas se enquadra
nos princípios da química verde, fazendo uso de metodologias sustentáveis,
trazendo benefícios à saúde dos seres humanos, com danos mínimos ao meio
ambiente.
Palavras-chave: Enzimologia. Engenharia de Alimentos. Tecnologia Indus-
trial. Produtos Alimentícios.

ABSTRACT: Due to the increased demand for sustainable processes and

the concern with food safety, the search for strategies for the elaboration of
ecologically correct products is increasing in food engineering. The use of
enzymes to accelerate the conversion of products becomes attractive due to
their high specificity, in addition to these having high activities under mild

PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68 51

 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes

conditions of temperature and pH. Thus, they are efficiently used in various
reactions such as in the production of sugars, beverages, beers and dairy
products, in bakery and biscuits, in meat tenderization, among others. Due
to the high applicability of enzymes in the food industry, the objective of the
present study was to carry out a literature review about the main enzymes used
in food, with emphasis on proteases, carbohydrases and lipases, evaluating
their sources of production, their classification and applications, showing that
the use of these enzymes fits the principles of green chemistry, making use
of sustainable methodologies, bringing benefits to the human beings’ health,
with minimal damage to the environment.
Keywords: Enzymology. Food Engineering. Industrial Technology. Food
Products.

camente corretos é crescente. Metodologias

Introdução
Enzimas são biocatalisadores extraídos
a partir de células e conseguem aumentar a
velocidade de reações químicas, reduzindo a
energia necessária para a ativação. Devido à
sua aplicabilidade em diversas áreas, desper-
tam grande interesse de indústrias químicas,
farmacêuticas e alimentícias (HETTIARA-
CHCHY et al., 2018; ASHKAN et al., 2021,
DENTI, 2021).
Em 2019, o mercado global das enzimas
industriais foi estimado em US$2,4 bilhões, e
deve chegar a 3,2 bilhões em 2025 (ZHANG
et al., 2020; BAPTISTE, 2020). As enzimas
têm sido usadas, em grande escala, na in-
dústria de tecidos (celulases), detergentes
(proteases e lipases), alimentos e bebidas
(amilases, pectinases, proteases e celulases),
couro (proteases e lipases) e na dieta de ru-
minantes (fibrolíticas) (GRIEBELER et al.,
2015; SURIYA et al., 2016; MURUGAN et
al., 2020; MEHTA et al., 2021, RIGO et al.,
2021).
Devido ao aumento na demanda por pro-
cessos agrícolas sustentáveis e a preocupação
com a segurança alimentar, a busca por estra-
tégias para a elaboração de produtos ecologi-
sustentáveis que possam ser empregadas no
meio industrial vão ao encontro dos padrões
definidos pela química verde. Dessa forma,
a substituição de catalisadores químicos por
biocatalisadores, nos processos produtivos,
apresenta-se como uma alternativa atrativa
(SOUZA et al., 2017; MORSHED et al.,
2021; DENTI, 2021)
O emprego de enzimas para acelerar a
conversão dos produtos torna-se atrativo
por conta da alta especificidade, além des-
sas apresentarem atividade em condições
brandas de temperatura e pH, sendo assim,
empregadas de forma eficiente em diversos
processos como na produção de açúcar, be-
bidas, cervejas e laticínios (XIE; ZHANG;
SIMPSON, 2022; SOUZA et al., 2017;
MORSHED et al., 2021; DENTI, 2021).
Dessa forma, o objetivo do estudo foi realizar
uma revisão bibliográfica sobre o uso de enzi-
mas na indústria de alimentos, classificação,
produção e aplicações.
Metodologia
A metodologia empregada baseou-se em
estudo bibliográfico pela análise de artigos
científicos, dissertações, teses, monografias

52 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68

ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS
e livros a partir das bases de dados e sites de
busca: Springer, ACS Publications, Science
Direct, SciELO (Scientific Eletronic Library
Online), Google Scholar e Wiley Online
Library, em língua inglesa e portuguesa, no
período de 2010 a 2021, sem desconsiderar
publicações relevantes de anos anteriores.
Desenvolvimento
Proteases
Com a capacidade de catalisar a hidró-
lise de ligações peptídicas em proteínas e
peptídeos (FENNEMA; DAMODARAN;
PARKIN, 2010), as proteases representam
um dos grupos enzimáticos mais importan-
tes comercialmente, correspondendo a 60%
do total das enzimas industriais e 40% das
vendas globais de enzimas (DENTI, 2021).
Pertencentes ao grupo 3 das hidrolases e ao
subgrupo 4, hidrólise de ligações peptídicas,
podem ser classificadas com base na fonte de
isolamento (animal, vegetal ou microbiana),
ação catalítica (exo- ou endopeptidase),
tamanho molecular e especificidade do subs-
trato (AGUILAR; SATO, 2018).
Figura 1. Mecanismo de ação das endopeptidases e exopeptidases
Fonte: Fernandes (2018)
PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68
São classificadas como exopeptidases,
aminopeptidases e carboxipeptidases, hidro-
lisando ligações peptídicas adjacentes aos
terminais amino ou carbonil incorporado ao
substrato e as endopeptidases, que dividem
a ligação peptídica distante do substrato,
podendo ser categorizadas como serino,
cisteíno, aspártico e metaloproteases de
acordo com o grupo funcional do sítio ativo
e seu mecanismo de ação encontra-se ilus-
trado na (Figura 1) (NAVEED et al., 2021).
Aminopeptidases atuam em um nitrogênio
terminal livre da proteína, liberando como
resíduo um monoaminoácido, um dipeptídeo
ou um tripeptídeo. Podem ser produzidas
por células microbianas, vegetais e animais
de forma extra ou intracelular. Atuando nos
terminais carbônicos da cadeia proteica, as
carboxipeptidases participam do processo
de digestão de moléculas e alimentos e na
coagulação sanguínea (GURUMALLESH
et al., 2019).
As serino proteases correspondem a um
terço das enzimas proteolíticas, agem no
centro da cadeia peptídica, em alguns casos
podem hidrolisar ligações nas extremidades
da cadeia (THAKUR et al., 2018). Atuam em
53
 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes

pH entre 6-8 e 50-70°C, sendo a ativação in-
fluenciada pelo cianeto de hidrogênio, devido
à presença do grupo funcional sulfidrila (SH)
(NAVEED et al., 2021). As metaloproteases
são dependentes de zinco para a atividade
enzimática e de cálcio para a estabilidade
estrutural. Incluem colagenase e gelatinase,
tendo um papel importante na degradação
e remodelação de matrizes extracelulares
(BRANDÃO et al., 2018). Por fim, proteases
aspárticas possuem um sítio catalítico central
composto por um par de aspartatos, atuando
em faixas de pH ácidas (SOUZA et al., 2017;
PURUSHOTHAMAN et al., 2021).
As proteases desempenham funções
importantes no controle de uma diversidade
de células e processos extracelulares em
animais e plantas, como é o caso da ger-
minação, resposta a estímulos ambientais,
senescência, entre outros (RAZZAQ et al.,
2019; AFSHARNEZHAD, SHAHANGIAN;
SARIRI, 2018). As proteases de fontes
microbianas têm sido utilizadas devido ao
rápido e fácil cultivo dos microrganismos,
tornando possível a produção em larga escala,
com menor custo e tempo de processo, além
de apresentar tempo de vida útil prolonga-
do. São produzidas normalmente de modo
extracelular, sendo secretadas para o caldo
fermentativo, facilitando sua recuperação e
purificação (SHARMA et al., 2017).
As proteases obtidas de fontes vegetais
têm destaque industrial por apresentarem
alta estabilidade em amplas faixas de pH
e temperatura, com ou sem a presença de
aditivos ou compostos orgânicos (CHINNA-
DURAI; KRISHNAN; PERUMAL, 2018).
Porém, seu uso é muito limitado por conta
das dificuldades da sua extração do tecido
vegetal e por seu baixo rendimento, que se
deve pela presença de uma parede celular
muito resistente e de compostos fenólicos e
polissacarídeos considerados contaminan-
tes que prejudicam a solubilização dessas
proteínas. Dessa forma, há a necessidade
da utilização de uma sequência de técnicas
para sua purificação, que aumenta o custo do
processo e, consequentemente, do produto
final e dificulta a sua produção em uma escala
maior (SILVA et al., 2017).
Proteases de origem animal (pancreática,
tripsina, pepsina, quimotripsina e renina)
apresentam maior rendimento de produção
quando comparadas com as de origem vege-
tal. No entanto, sua produção é insuficiente
para atender a demanda industrial por depen-
der de grande quantidade de matéria-prima
para produção e tempo elevado para a cria-

Tabela I. Proteases e suas fontes de obtenção

Tipo Fonte Referências

Protease aspártica
Cisteíno-proteases
Serino-proteases
Cisteíno-proteases
Serino-proteases
Protease aspártica
Tripsina Ceco Pilórico do Pirarucu (Arapaima gigas)
Serino-proteases
Protease aspártica
Macrofungo Lentinus crinitus (L.) BRITO et al., 2019
Látex de Calotropis procera SILVA, 2019
Bacillus subtilis D9 MAHMOUD et al., 2021
AFSHARNEZHAD, SHAHANGIAN;
Ficus Johannis SARIRI, 2018
Camellia sinensis CHEN et al., 2016
Estômago de Carangoides bartholomaei SILVA et al., 2022
FREITAS-JUNIOR, 2010
Morango (Fragaria ananassa) ALICI; ARABACI, 2018
Orange Citrus aurantium L. MAZORRA-MANZANO et al., 2013

54 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68

ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS

ção do animal (RAZZAQ, 2019). A Tabela (AFSHARNEZHAD; SHAHANGIAN;

I apresenta as fontes de obtenção e os tipos
de proteases.
As proteases são amplamente aplicadas
na indústria alimentícia para a melhoria do
valor nutricional dos alimentos, além de se-
rem muito utilizadas na produção de bebidas,
no amaciamento de carnes, panificação e
como coagulantes de proteínas na indústria
de laticínios para a fabricação de queijos
SARIRI, 2018), conforme apresentado na
Tabela II.
Carboidrases
Pectinases
As pectinases são utilizadas para uma
diversidade de aplicações industriais (Tabela
III), atuando no processo de degomagem/

Tabela II. Aplicações das proteases na indústria de alimentos

Origem Aplicação Referência

Hidrólise de proteínas e valorização
Aspergillus oryzae do conteúdo proteico residual em CALZONI et al., 2021
biomassa
Coagulação do leite para produção de
Gammarus bakhteyaricus AZADI et al., 2022
queijos
Proteólise de caseinato de sódio bovino NASCIMENTO et al.,
Acremonium sp.
e caprino 2021

Colletotrichum sp., Cladosporium sp.,

Alternaria sp., Phomopsis sp., Xylaria
Digestão do glúten GARCIA, 2019
sp., Cladosporium xanthochromaticum
e, Peniophora sp.

Redução da turbidez e floculação de

Comercial (protease M: Amano partículas sólidas na água de drenagem
WATANABE et al., 2021
Enzyme, Inc., Nagoya, Japan) derivada do processo de ebulição do
macarrão com farinha de trigo

Peixes neotropicais (arabaiana Seriola

dumerili); pescada-branca (Cynoscion Produção de peptídeos de colágeno OLIVEIRA, 2015
leiarchus); e tucunaré (Cichla ocellaris)

Coagulação do leite para produção de

Aspergillus oryzae e Aspergillus niger RACTZ, 2015
queijos

Aspergillus tamarii URM 4634 Amaciamento de Carnes de ALMEIDA, 2018

Penicillium sp. XT7 Extração de Colágeno GUO et al., 2021

Melhora das propriedades

Flavourzyme (Aspergillus oryzae),
antioxidantes e antidiabéticas das
Alcalase (Bacillus licheniformis) e OHARA et al., 2021
proteínas do feijão comum por
Neutrase (Bacillus amyloliquefaciens)
hidrólise enzimática
CANDRA; ZAIDAR;
Fruto de noni (Morinda citrifolia) Extração de óleo de coco virgem
REZEKI, 2021

PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68 55

 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes

maceração de fibras vegetais em indústrias galacturonase - PMG, pectina liase – PL, po-
têxteis (KASHYAP et. al., 2001); na despoli- ligalacturonase liase - PGL) que catalisam a
merização de pectina nas indústrias de papel clivagem hidrolítica de ligações glicosídicas
e celulose (KHATRI et al., 2015); no trata- α(1,4) no ácido D-galacturônico de substân-
mento de águas residuais em processadoras cias pécticas (JAYANI et al., 2005; PATIDAR
de cítricos (HAMTA; DEHGHANI, 2017); et al., 2018). A (Figura 2) apresenta o meca-
na produção vinhos, na extração dos sucos, nismo de ação das pectinases.
reduzindo a viscosidade da polpa da fruta, au-
xiliando na filtração e clarificação do produto, Figura 2. Mecanismo de ação das pectinases
para acelerar e inibir a formação de espuma
nas fermentações de chá e café (KASHYAP et
al., 2001; SAXENA et al., 2008; ZENI et al,
2011; KHAN et al., 2013; ZENI et al., 2020;
SOUZA; KAWAGUTI, 2021) e extração de
óleos essenciais (RESENDE et al., 2004;
OLIVEIRA, 2005; SANTI et al., 2014). São
também usadas em consórcio enzimático,
para a remoção de biofilmes bacterianos
(BORSZCZ et al., 2017b).
As pectinases são classificados em pro-
topectinases (EC 3.2.1.99), que degradam
as protopectinas insolúveis em pectina so-
lúvel polimerizada (TAPRE; JAIN, 2014);
esterases (EC 3.1.1.11), que catalisam a
desesterificação da pectina removendo me-
toxi ésteres (pectinametilesterase - PME);
e despolimerases, que incluem hidrolases
e liases (poligalacturonase – PG, polimetil Fonte: Uenojo; Pastore (2007)

Tabela III. Aplicações de pectinases em ramos industriais alimentícias

Aplicações Mecanismo de Ação Referência

Sucos e vinhos Melhoria na extração de sucos, clarificação, JAYANI et al., 2005
pigmentos
Remoção de Biofilme Rompimento da parede celular bacteriana BORSZCZ et al., 2017
Bacteriano
Alimentos Produção de purês, polpa de frutas, fabricação KASHYAP et al., 2001
de iogurtes e pudins, liberação de aroma,
compostos prebióticos e ração animal.

Óleos (Oliva, soja, Melhoria na extração de óleos essenciais TEIXEIRA et al., 2013; JIAO et
semente de abóbora e cítricos, extração de agente antioxidante al., 2014
dendê)

Chá e Café Acelera e inibe a formação de espuma nas RESENDE et al., 2004;
fermentações OLIVEIRA, 2005

56 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68

ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS
Existem diferentes fontes para a produção
de pectinases a mais relevante que oferece
as maiores taxas de produtividade são as de
origem microbiana (Tabela IV). Pectinases de
fontes microbianas apresentam ampla diver-
sidade, maiores velocidades de crescimento
em tempos de fermentação curtos e possibi-
lidade de manipulações genéticas (AMIN;
BHATTI; BILAL, 2019). Os organismos
produtores de enzimas pectinolíticas incluem
bactérias, bolores, leveduras, protozoários,
insetos e nematoides (FAVELA-TORRES et
al., 2005). Comercialmente, fungos filamen-
tosos são a maioria absoluta da fonte dessas
enzimas (SANTI et al., 2014) e o Asper-
gillus niger é mais utilizado para produção
industrial por ser classificado como GRAS
(generally recognized as safe) pelo Food and
Drug Administration (FDA).
O mercado de pectinases abrange um
quarto da produção total de enzimas no
mundo. Tendo em vista a grande relevância
comercial, juntamente com a diversidade
de aplicação e potencial biotecnológico,
garante-se, às pectinases, também, uma alta
relevância industrial (JOHN et al., 2020).
Tabela IV. Tipos de pectinases e fontes de obtenção
Tipo de enzima
Poligalacturonase
Pectina liase
Pectina liase
Pectina metilesterase
Pectina metilesterase
Exo-poligalacturonase
Poligalacturonase
Pectina metilesterase e
Endo-poligalacturonase
PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68
Amilases
As amilases são importantes enzimas na
indústria, usadas largamente na produção de
cerveja e outras bebidas preparadas a partir
de açúcares derivados do amido. Utilizadas
comercialmente em fermentações, empre-
gadas em diversos processos como hidrólise
do amido, obtenção de xarope de milho com
alto teor de frutose, maltodextrinas, entre
outros (TIWARI et al., 2015; DISHAROON
et al., 2020). São classificadas em três tipos
em função da forma de atuação nas ligações
polissacarídicas: α-amilase, β-amilase e
γ-amilase (GRIEBELER et al., 2015; PA-
THAK et al., 2015).
A α-amilase é classificada como endoa-
milase porque atua catalisando a hidrólise
de ligações α-(1-4) no interior da molécula
de amido de forma randômica, liberando
dextrinas, glicose, maltose e amilopectina
(TIWARI et al., 2015; BRITO, 2017). Tem
aplicações mais difundidas na indústria de
amido, para hidrólise, no processo de lique-
fação e para converter o amido em xaropes
de glicose e frutose (PATHAK et al., 2015).
Fonte Referência
Aspergillus niger PILI et al., 2015
Penicillium brasilianum ZENI et al., 2015
Aspergillus brasiliensis PILI et al., 2018
Aspergillus niger PILI et al., 2018
Aspergillus niger BORSZCZ et al., 2018
Aspergillus niger BORSZCZ et al., 2017ª
Aspergillus brasilianun ZENI et al., 2020
Sphenophorus levis HABRYLO et al., 2018
(inseto)
57
 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
É obtida de diversos fungos, leveduras e
bactérias, no entanto, as de origem fúngica e
bacteriana têm dominado as aplicações indus-
triais, por serem classificadas como GRAS.
A β-amilase é uma exoenzima que catalisa
a hidrólise do amido em glicose, maltose e
maltotriose, na extremidade não redutora, por
hidrólise da segunda ligação α-1,4 glicosídica
(BRITO, 2017). É determinante nas carac-
terísticas da cerveja, produzindo açúcares
fermentescíveis, suprimento para a levedura
durante a fermentação (GOMES, 2014).
A γ-amilase, glicoamilase ou (1,4)-D-
-glicanglicohidrolase cliva a ligação glico-
sídica α (1-6) adicional à ligação α (1-4)
nas extremidades não redutoras de amilose
e amilopectina (RAHMAN et al., 2015).
As γ-amilases ocorrem em microrganismos
e animais, sendo os fungos filamentosos
a principal fonte entre os microrganis-
mos. Cepas de Aspergillus e Rhizopus são
usados principalmente para a sua produção
comercial (PANDEY, 1995).
Lactase
A lactase, β(1,4)-D-galactosidase ou
β(1,4)-galactosidase, pertence à classe das
hidrolases e é responsável pela hidrólise da
lactose em glicose e galactose (Figura 3).
Pode ser obtida a partir de microrganismos
Figura 3. Mecanismo de ação das lactases
Fonte: Fisher (2010)
58 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes
como fungos, bactérias e leveduras. Cepas
de bactérias produtoras de lactase foram
usadas no tratamento de produtos à base de
leite, como sorvetes, doce de leite e leite
condensado, para melhora da textura, sabor
e cor; incorporação de maior cremosidade
e diminuição do tempo de maturação de
queijos. Essa enzima também pode catalisar
reações de transglicosilação da galactose com
outros açúcares (lactose, galactose, glicose)
por meio de ligações β-1,6, formando oligos-
sacarídeos não usuais (WANG et al., 2021;
SUGAWARA et al., 2020; FENNEMA; DA-
MODARAN; PARKIN, 2010). Na indústria
de laticínios, é empregada para obtenção
de produtos com baixo teor ou zero lactose
(CERONI; VANIN, 2021; SUGAWARA et
al., 2020).
Invertase
A invertase ou β-D-frutofuranosidase é
responsável pela hidrólise irreversível da
ligação β (1-2) da sacarose, originando quan-
tidades iguais de glicose e frutose (açúcar
invertido). Esse produto possui importân-
cia comercial em indústrias de alimentos,
principalmente na produção de doces e
chocolates, em indústrias sucroalcooleiras
(produção de etanol), na produção de ácido
láctico por meio de um processo fermentativo
­(ANDRADES, 2014).
ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS
Figura 4. Mecanismo de ação das invertases
Fonte: Nadeem et al. (2015)
A levedura Saccharomyces cerevisiae
é a fonte mais significativa de b- frutofu-
ranosidase, comumente conhecida como
invertase, pertencente à família GH32 das
glicosil hidrolases. A maior quantidade de
invertase está localizada no espaço periplas-
mático da levedura e desempenha um papel
fundamental no controle da diferenciação
e desenvolvimento celular. Essa enzima é
responsável pela clivagem de sacarose produ-
zindo D-glicose e D-frutose sendo utilizada
na indústria alimentícia como enzima solúvel
ou imobilizada (CAMARGO et al., 2021).
As enzimas invertases catalisam a clivagem
da sacarose em dois monossacarídeos (gli-
cose e frutose), como pode-se observar na
(Figura 4).
Lipases
As lipases são enzimas hidrolíticas per-
tencentes ao grupo das serino hidrolases,
responsáveis pela hidrólise de ligações éster-
-carboxílicas de triacilgliceróis, insolúveis
ou parcialmente solúveis em água, de cadeia
média a longa (C6 – C22) liberando ácidos
graxos e glicerol, mono e diacilglicerol (HA-
SAN; SHAH; HAMEED, 2006; SANTOS;
SALGADO; VANETTI, 2021), catalisadoras
de reações de esterificação, interesterificação
e transesterificação (BORRELLI; TRONO,
PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68
2015). Catalisam reações em meios hidrofó-
bicos e hidrofílicos, sendo ativas na interface
hidrofóbica-hidrofílica (GUPTA; GUPTA;
RATHI, 2004; SANTOS; SALGADO; VA-
NETTI, 2021).
São classificadas de acordo com a sua
especificidade em quatro tipos principais: I)
Enantiosseletiva: distingue enantiômeros em
uma mistura racêmica; II) Substrato específi-
co: age de forma seletiva sobre um substrato
específico em uma mistura de materiais,
facilitando a síntese do produto de interesse;
III) Regiosseletiva: dividida em 1,3 regioes-
pecíficos e 2-regioespecíficos (BORRELLI;
TRONO, 2015; VERMA; MEGHWANSHI;
KUMAR, 2021).
As 1,3 lipases régio-específicas hidroli-
sam os ácidos graxos das posições 1 e 3 dos
triacilgliceróis, mas não hidrolisam ligações
éster em posições secundárias. Já as lipases
2-regioespecíficas liberam os ácidos graxos
da posição secundária dos triacilgliceróis,
produzindo 1,3-diacilglicerol; IV) Não-es-
pecífica: hidrolisa triacilgliceróis em ácidos
graxos e glicerol, tendo como intermediário
mono- e diacilglicerol, podendo hidrolisar
o grupo éster em qualquer posição no subs-
trato (SALGADO; VANETTI, 2021). O
mecanismo de ação das pectinases é ilustrado
conforme a (Figura 5).
59
 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Figura 5. Mecanismo de reação de transesterificação cata-
lisado por lipase
Fonte: Vega (2020) adaptado de Bandeira et al. (2017)
As lipases vegetais são classificadas da
seguinte forma (MUKHERJEE, 1994):
1. Triacilglicerol lipases (EC 3.1.1.3) - ca-
talisam a hidrólise de ligações ésteres de
triacilgliceróis, principal constituinte de
lipídios do tecido de estocagem presente
nas sementes;
2. Acil-hidrolases não específicas - apresen-
tam uma combinação de fosfolipases A1
(EC 3.1.1.32), A2 (EC 3.1.1.4), B (EC
3.1.1.5), glicolipases, sulfolipases e hidro-
lisam ácidos graxos esterificados em fos-
foglicerídios e galactoglicerídios. Estão
também nesse grupo as monoacilglicerol
lipases, que hidrolisam ácidos graxos
esterificados em monoacilgliceróis;
3. Fosfolipase C (EC 3.1.4.3) e D (EC
3.1.4.4) - hidrolisam ligações fosfodiéster
entre glicerol e grupamento fosfato, em
diferentes posições.
O sítio ativo das lipases é formado pelos
resíduos dos aminoácidos serina, histidi-
na e ácido aspártico ou ácido glutâmico
(NAKAMURA, 2020; STEFANUCCI et al.,
2019). Inicialmente, o aspartato se liga com
a histidina por uma ligação de hidrogênio,
60 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes
aumentando o pKa do nitrogênio da histidina.
Em seguida, a histidina forma uma ligação
de hidrogênio com a serina, permitindo o
ataque nucleofílico do grupo hidroxila da
serina ao grupo carboxílico do éster, gerando
um intermediário tetraédrico, estabilizado
pela cavidade oxianiônica por ligações de
hidrogênio com os resíduos de glutamina e
treonina. Após a remoção de uma molécula
de R1OH do substrato, forma-se o complexo
acil-enzima que é atacado de forma nucleo-
fílica por uma molécula de água, ou atacado
por uma molécula de um álcool, formando
outro intermediário tetraédrico, que colapsa
para formar o produto, regenerando a enzima
(NAKAMURA, 2020; STEFANUCCI et al.,
2019).
As lipases podem ser encontradas em
tecidos animais e vegetais e sintetizadas por
microrganismos (Tabela V). Dependendo da
fonte de produção, diferem nas propriedades
físicas e bioquímicas, com massa molecular
variando de 19 kDa a 75 kDa, pH de atua-
ção de 4,0-9,0 e temperatura, que varia da
temperatura ambiente a 70 ºC (CORTEZ;
CASTRO; ANDRADE, 2017; OLIVEIRA,
2020). Nos animais, podem ser encontradas
em vários tecidos e órgãos, como língua, fa-
ringe, pâncreas, estômago, responsáveis por
degradar a gordura da dieta e envolvidas no
metabolismo de lipídios (OLIVEIRA, 2020).
Nas plantas, estão em tecidos de reserva
de energia (COLLA; REINEHR; COSTA,
2012), como por exemplo nas oleaginosas
(amendoim, linhaça, colza, palma, soja,
mamona), cereais (aveia, trigo, arroz), látex
e em algas marinhas (BORRELLI; TRONO,
2015). As enzimas microbianas ganharam
destaque industrial devido à estabilidade
em solvente orgânico, quimioseletividade,
enantioseletividade e ausência cofatores
(BHARATHI; RAJALAKSHMI, 2019),
além de maior disponibilidade, alto rendi-
mento, baixo custo de produção, facilidade
de manipulação genética, ausência de flutu-
ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS
Tabela V – Lipases: origem e aplicações na indústria de alimentos
Origem
Sementes de mamona
Candida antarctica B (Novozym 435
- imobilizada)
Lactobacillus plantarum
Bacillus licheniformis
Candida rugosa
Matrizes vegetais maracujá (casca,
polpa e semente), manga (casca,
semente e polpa), uva (casca e
polpa), laranja (casca, bagaço e
polpa), limão tahiti (casca e bagaço)
e amendoim (grão com casca)
Thermomyces lanuginosus e
Fusarium oxysporum
Anoxybacillus sp.
Candida cylindracea (rugosa)
ações sazonais e especificidade de substrato
(NARASIMHAN; BHIMBA, 2015).
As lipases possuem diversas funções na
indústria de alimentos, dentre elas a síntese
de emulsificantes (KOLLING, 2010), adi-
tivos (saborizantes) (COLLA; REINEHR;
COSTA, 2012; SHARMA; CHISTI; BA-
NERJEE, 2001), melhoradoras do flavor de
produtos de arroz, para aprimorar o aroma e
reduzir o tempo da fermentação de vinhos de
maçã, modificação do leite de soja (HASAN;
SHAH; HAMEED, 2006), na hidrólise da
gordura do leite, manteiga e creme de leite,
melhorando o sabor e na redução do tempo
PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68
Aplicação Referência
Hidrólise de óleos de alta acidez MACHADO et al., 2021
Fortificação e estabilização de GUNATHILAKE; AKANBI;
azeite extra virgem BARROW, 2021
ESTEBAN-TORRES et al.,
Fermentação de alimentos
2015
Melhoria da liberação de sabor
de ácidos graxos para queijos com ZHAO et al., 2022
baixo teor de gordura
Síntese de ésteres de sabor BAYRAMOGLU et al., 2022
Processamento de ovos
(Manutenção das propriedades de
DELGADO, 2014
formação de espuma de clara de
ovo)
Produção de Biodiesel de óleo de
de OLIVEIRA et al., 2022
soja bruto
Aditivo em detergentes SAHOO et al., 2020
Preparação de merengues a partir
de clara de ovo líquida modificada ASIK e YUCEER, 2020
com enzima lipase
de maturação de queijos, na produção de
produtos “tipo queijos” (queijos de pasta
mole, como requeijão, ricotas, entre outros),
molhos ou ingrediente (HASAN; SHAH;
HAMEED, 2006). Empregadas também na
fermentação de embutidos, modificando os
ácidos graxos de cadeia longa liberando-os
durante a maturação, nos processos de bio-
lipólise em peixes para produção de carne
magra (HASAN; SHAH; HAMEED, 2006;
KOLLING, 2010) e na panificação, com-
plementa as lipases endógenas de cereais
como melhoradoras de massa (FENNEMA;
DAMODARAN; PARKIN, 2010).
61
 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes

amplo potencial de crescimento em diversos

Conclusão
Após pesquisa bibliográfica sobre a clas-
sificação, fontes de obtenção e aplicação das
enzimas amplamente utilizadas na indústria
alimentícia, com ênfase nas proteases, carboi-
drases e lipases, percebe-se a importância nos
mais diversos processos e setores da cadeia
produtiva, auxiliando na melhoria sensorial e
nutricional de produtos, facilitando processos
de filtração e clarificação, além da síntese de
aromas, hidrólise de gorduras, na panificação
e biscoitaria e em produtos lácteos, com
processos industriais.
O emprego de enzimas no setor industrial
está de acordo com os princípios da química
verde e faz uso de metodologias sustentáveis,
tendo como vantagem a sua aplicação em
condições brandas de temperatura e pH, além
dos altos rendimentos obtidos, sendo que seu
uso é considerado seguro por ser um catali-
sador natural. Porém, um dos desafios em
comparação aos catalisadores químicos está
relacionado, ainda, com questões de viabili-
dade econômica, recuperação e reutilização
no caso do seu uso “livre” em processos.

REFERÊNCIAS

AFSHARNEZHAD, M.; SHAHANGIAN, S. S.; SARIRI, R. A novel milk-clotting cysteine protease

from Ficus johannis: purification and characterization. International Journal of Biological
Macromolecules, v. 121, p. 173-182, 2019.
AGUILAR, J. G. dos S.; SATO, H. H. Microbial proteases: production and application in obtaining
protein hydrolysates. Food Research International, v. 103, p. 253-262, 2018.
ALICI, E. H.; ARABACI, G. A novel serine protease from strawberry (Fragaria ananassa):
Purification and biochemical characterization. Biological Macromolecules, p. 1295-1304, 2018.
AMIN, F.; BHATTI, H. N.; BILAL, M. Recent advances in the production strategies of microbial
pectinases - a review, International Journal of Biological Macromolecules, v. 122 p. 1017-1026,
2019.
ANDRADES, D de. Hydrolases of fungi isolated from farmed Atlantic Forest in agro-industrial
waste: Production, purification and Enzymatic characterization. 2014. 75 f. Dissertação (Mestrado
em Conservação e Manejo de Recursos Naturais) - Universidade Estadual do Oeste do Paraná,
Cascavel, 2014.
ASHKAN, Z.; HEMMATI, R.; HOMAEI, A.; DINARI, A.; JAMLIDOOST, M.; TASHAKOR, A.
Immobilization of enzymes on nanoinorganic support materials: An update. International Journal
of Biological Macromolecules, v. 168, p. 708-721, 2021.
AZADI, M. A.; HEMMATI, R.; HOMAEI, A.; KHALAJI-PIRBALOUTY, V. A psychophilic
caseinolytic aspartic protease from de freshwater amphipod Gammarus bakhteyaricus for application
in milk coagulation. LWT - Food Science and Technology, v. 11, 2022.
BANDEIRA, P. T.; Thomas, J. C.; Oliveira, A. R. M.; Piovan, L. Lipase-mediated kinetic resolution:
An introductory approach to practical biocatalysis. Journal of Chemical Education, v. 94, n. 6, p.
800-805, 2017.
BAPTISTE, J. J. Amilase e lipase produzidas por fungos de efluente têxtil: levantamento científico
e tecnológico. 2020. 48f. Monografia (Biotecnologia) - Universidade Federal da Integração Latino-
Americana Instituto Latino Americano de Ciências da vida e da natureza. Foz do Iguaçu-PR, 2020.

62 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68

ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS

BHARATHI, D.; RAJALAKSHMI, G. Microbial lipases: An overview of screening, production and

purification. Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, v. 22, p. 101368, 2019.
BORSZCZ, V.; BOSCATO, T. R. P.; ANTUNES, A.; ZENI, J.; BACKES, G. T.; VALDUGA, E.
Recovery of Pectinase Obtained by Solid-State Cultivation of Agro-Industrial Residues. Industrial
Biotechnology, v. 13, n. 3, p. 141-148, 2017.
BORSZCZ, V.; BOSCATO, T. P.; FLACH, J.; CENCE, K.; ZENI, J.; CANSIAN, R. L.; BACKES,
G. T.; VALDUGA, E. Bacterial biofilm removal using solid-state-produced enzymes. Industrial
Biotechnology, v. 13, n. 6, p. 311-318, 2017b.
BRANDÃO, V. C. M., MEOLA, J., GARCIA, S. B., CANDIDO-DOS-REIS, F. J., POLI-NETO, O.
B., NOGUEIRA, A. A., & ROSA-E-SILVA, J. C. Increased Expression Levels of Metalloprotease,
Tissue Inhibitor of Metalloprotease, Metallothionein, and p63 in Ectopic Endometrium: An Animal
Experimental Study. Revista Brasileira de Ginecologia e Obstetrícia, v. 40, p. 705-712, 2018.
BRITO, R. G. de. Produção de amilase por Aspergillus flavus isolado a partir da mandioca
(Manihot esculenta). 2017. 54f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia) - Universidade Federal
do Amazonas, 2017.
BORRELLI, G. M.; TRONO, D. Recombinant lipases and phospholipases and their use as
biocatalysts for industrial applications. International Journal of Molecular Sciences, v. 16, n. 9, p.
20774-20840, 2015.
CALZONI, E.; CESARETTI, A.; TACCHI, S.; CAPONI, S.; PELLEGRINO, R. M.; LUZI, F.;
COTTONE, F.; FIORETTO, D.; EMILIANI, C.; DI MICHELE, A. Covalent Immobilization
of Proteases on Polylactic Acid for Proteins Hydrolysis and Waste Biomass Protein Content
Valorization. Catalysts, v. 11, n. 2, p. 167, 2021.
CAMARGO, G. S dos. Ação das enzimas celulases, invertase, pectinase e xilanase na produção
de vinhos – uma revisão sistemática da literatura. Brazilian Journal of Health Review, v. 4, n. 5,
p.19296-19317, 2021.
CANDRA, A.; ZAIDAR, E.; REZEKI, T. I. Potential of crude protease from Mengkudu (Morinda
citrifolia) fruit on extraction of Virgin Coconut Oil. In AIP Conference Proceedings, v. 2342, n. 1,
p. 100006, 2021.
CERONI, F. L.; VANIN, A. B. Kinetic study of the enzymes chymosin hydrolases and lactase in
bovine milk Brazilian. Journal of Development, v. 7, n. 2, p. 19040-19053, 2021.
CHEN, Y.; FU, X.; MEI, X.; ZHOU, Y.; DU, B.; TU, Y.; YANG, Z. Characterization of functional
proteases from flowers of tea (Camellia sinensis) plants. Journal of Functional Foods, v. 25, p.
149-159, 2016.
CHINNADURAI, G. S.; KRISHNAN, S.; PERUMAL, P. Studies on detection and analysis of
proteases in leaf extract of medicinally important plants. Phytomedicine, v. 40, p. 176-188, 2018.
COLLA, L. M.; REINEHR, C. O.; COSTA, J. A. V. Aplicações e produção de lipases microbianas.
Revista CIATEC, v. 4, n. 2, p. 1-14, 2012.
CORTEZ, D. V.; CASTRO, H. F. DE; ANDRADE, G. S. S. Potencial catalítico de lipases ligadas
ao micélio de fungos filamentosos em processos de biotransformação. Química Nova, v. 40, n. 1, p.
85-96, 2017.
DENTI, A. F. Tecnologia enzimática: classificação, imobilização, suportes e aplicações. Revista
Perspectiva, v. 45, n. 171, p. 97-110, 2021.
DE ALMEIDA, E. M. Produção e Purificação de Proteases de Aspergillus tamarii URM 4634
para Aplicação no Amaciamento de Carnes. 2018. 67 p. Monografia (Bacharelado em Engenharia
de Alimentos) da Universidade Federal Rural de Pernambuco, Garanhuns, 2018.

PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68 63

 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes

DISHAROON, A.; BOYLES, R.; JORDAN, K.; KRESOVICH, S. Exploring diverse sorghum
(Sorghum bicolor (L.) Moench) accessions for malt amylase activity. Journal of the Institute of
Brewing, v. 127, n. 1, p. 5-12, 2021.
FAVELA-TORRES E.; AGUILAR, C.; CONTRERAS-ESQUIVEL, J. C.; VINIEGRA GONZÁLEZ,
G. Pectinases. Enzyme Technology, p. 273-296. 2005.
FREITAS-JÚNIOR, A. C. V. Purificação e Caracterização de uma Protease Digestiva Alcalina
(Tripsina) do Peixe Amazônico Pirarucu (Arapaima gigas). 2010. 82 p. Dissertação (Mestrado em
Bioquímica e Fisiologia) da Universidade Federal Rural de Pernambuco, Recife, 2010.
FENNEMA, R. O.; DAMODARAN, S.; PARKIN, K. L. Química de alimentos. Artmed, 2010.
FERNANDES, P. Enzymatic Processing in the Food Industry. Elsevier, 2018.
FISHER, J. Hidrólise de lactose por β-galactosidade de Aspergillus oryzae imobilizada em reator
de leito fixo. 2010. 116 p. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) - Programa de Pós-
Graduação em Engenharia Química, da Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia/MG, 2010.
GARCIA, V. S. Obtenção de Extratos Enzimáticos Enriquecidos em Proteases a Partir de
Fungos Associados a Caules e Folhas de Mandioca Visando a Digestão do Glúten. 2019. 132
p. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) do Centro Universitário FEI, São Bernardo do
Campo, 2019.
GRIEBELER, N. E.; de BORTOLI, V.; ASTOLFI, A. L.; DARONCH, N. A.; SCHUMANN, A. C.;
SALAZAR, L. N.; CANSIAN, R. L.; BACKES, G. T.; ZENI, J. Seleção de fungos filamentosos
produtores de amilases, proteases, celulases e pectinases. Revista Acadêmica Ciência Animal, p.
13-22, 2015.
GOMES, F.O de. Beta amilase: Atividade enzimática ao longo de diferentes períodos de
repouso. Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Sementes. Pelotas, 2014.
GUO, Y.; LI, X.; JIA, W.; HUANG, F.; LIU, Y.; ZHANG, C. Characterization of an intracellular
aspartic protease (PsAPA) from Penicillium sp. XT7 and its application in collagen extraction. Food
Chemistry, v. 345, 2021
GUPTA, R.; GUPTA, N.; RATHI, P. Bacterial lipases: an overview of production, purification and
biochemical properties. Applied Microbiology and Biotechnology, v. 64, n. 6, p. 763-781, 2004.
GURUMALLESH, P.; ALAGU, K.; RAMAKRISHNAN, B.; MUTHUSAMY, S. A systematic
reconsideration on proteases. International journal of biological macromolecules, v. 128, p. 254-
267, 2019.
HABRYLO, O.; EVANGELISTA, D. E.; CASTILHO, P. V.; PELLOUX, J.; HENRIQUE-SILVA, F.
The pectinases from Sphenophorus levis: potential for biotechnological applications, International
Journal of Biological Macromolecules, v. 112, 2018.
HAMTA, A.; DEHGHANI, M. R. Application of polyethylene glycol based aqueous two phase
systems for extraction of heavy metals, Journal of Molecular Liquids, v. 231, p. 20-24, 2017.
HASAN, F.; SHAH, A. A.; HAMEED, A. Industrial applications of microbial lipases. Enzyme and
Microbial Technology, v. 39, n. 2, p. 235-251, 2006.
HETTIARACHCHY, N. S.; FELIZ, D. J.; EDWARDS, J. S.; HORAX, R. The use of immobilized
enzymes to improve functionality. Proteins in food processing, p. 569-597, 2018.
HUANG, D.; SONG, Y.; LIU, Y.; QIN, Y. A new strain of Aspergillus tubingensis for high activity
pectinase production, Brazilian Journal of Microbiology, v. 50, n. 1, p. 53-65, 2019.
JAYANI, R. S.; SAXENA, S.; GUPTA, R. Microbial pectinolytic enzymes: a review. Process
Biochemistry, v. 40, n. 9, p. 2931-2944, 2005.

64 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68

ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS

JIAO, J.; LI, Z. G.; GAI, Q. Y.; LI, X. J.; WEI, F. Y.; FU, Y. J.; MA, W. Microwave-assisted aqueous
enzymatic extraction of oil from pumpkin seeds and evaluation of its physicochemical properties,
fatty acid compositions and antioxidant activities. Food Chemistry, v. 147, p. 17-24, 2014.
KASHYAP, D. R.; VOHRA, P. K.; CHOPRA, S.; TEWARI, R. Applications of pectinases in the
commercial sector: a review. Boiresource Technology, v. 77, p. 215-227, 2001.
KHAN, M.; NAKKEERAN, E.; UMESH-KUMAR, S. Potential application of pectinase in
developing functional foods. Annual Review of Food Science and Technology, v. 4, p. 21-34,
2013.
KHATRI, B. P.; BHATTARAI, T.; SHRESTHA, S.; MAHARJAN, J. Alkaline thermostable
pectinase enzyme from Aspergillus niger strain MCAS2 isolated from Manaslu Conservation Area,
Gorkha, Nepal, SpringerPlus, v. 4, n. 1, p. 1-8. 2015.
KOLLING, D. J. Caracterização bioquímica de duas lipases mutantes de Staphylococcus
xylosus e de uma esterase de Lactobacillus plantarum imobilizada em polipropileno. 2010.
78p. Dissertação (Mestrado em Ciência dos Alimentos) – Universidade Federal de Santa Catarina,
Florianópolis, 2010.
MAHMOUD A.; KOTB, E.; ALQOSAIBI, A.; AL-KARMALAWY A. A.; AL-DHUAYAN, I. S.;
ALABKARI, H. In virto and in silico characterization of alkaline serine protease from Bacillus
subtilis D9 recovered from Saudi Arabia. Heliyon, v.7, n. 10, 2021.
MAZORRA-MANZANO, M. A.; MORENO-HERNÁNDEZ, J. M.; RAMÍREZ-SUAREZ, J. C.;
de JESÚS TORRES-LLANEZ, M.; GONZÁLEZ-CÓRDOVA, A. F.; VALLEJO-CÓRDOBA, B.
Sour Orange Citrus aurantium L. flowers: A new vegetable source of milk-clotting proteases. LWT -
Food Science and Technology, v. 54, n. 2, p. 325-330, 2013.
MEHTA, A.; GULERIA, S.; SHARMA, R.; GUPTA, R. The lipases and their applications with
emphasis on food industry. Microbial Biotechnology in Food and Health, p. 143-164, 2021.
MUKHERJEE, K. D. Plant lipases and their application in lipid biotransformations; Progress in
Lipid Research, v. 33, p.165-174, 1994.
MORSHED, M. N.; BEHARY, N.; BOUAZIZI, N.; JINPING, G. U. A. N.; NIERSTRASZ, V. A.
An overview on biocatalysts immobilization on textiles: preparation, progress and application in
wastewater treatment. Chemosphere, v. 279, p. 13081, 2021.
MURUGAN, T.; DEEPIKA, P; KOWSALYA, A.; SIVASUBRAMANIAN, K.; REJISHA, R. P.;
M. MURUGAN, M.; WINS, J. A. Production and characterization of extracellular pectinase from a
newly isolated Bacillus species from fruit waste soil. Materials Today: Proceedings, v. 45, p. 2087-
2090, 2021.
NADEEM, H.; RASHID, M. H.; SIDDIQUE, M. H.; AZEEM, F.; MUZAMMIL, S.; JAVED, M.
R.; ALI, M. A.; RASUL, I.; RIAZ, M. Microbial invertases: A review on kinetics, thermodynamics,
physiochemical properties. Process Biochemistry, v. 50, n. 8, p. 1202-1210, 2015.
NAKAMURA, A. M. Estudos funcionais e estruturais de carboxilesterases de Bacillus
licheniformis. Tese (Doutorado em Física) – Universidade de São Paulo, Instituto de Física de São
Carlos, São Carlos, 2020.
NARASIMHAN, V.; BHIMBA, V. Screening of extracellular lipase releasing microorganisms
isolated from sunflower vegetable oil contaminated soil for bio-diesel production. Asian Journal of
Pharmaceutical and Clinical Research, v. 8, n. 2, p. 427-430, 2015.
NAVEED, M.; NADEEM, F.; MEHMOOD, T.; BILAL, M.; ANWAR, Z.; AMJAD, F. Protease a
versatile and ecofriendly biocatalyst with multi-industrial applications: an updated review. Catalysis
Letters, v. 151, n. 2, p. 307-323, 2021.

PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68 65

 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes

NASCIMENTO, T. C.; MOLINO, J. V. D.; DONADO, P. R.; MONTALVO, G. S.; dos SANTOS,
W. L.; GOMES, J. E. G.; SANTOS, J. H. P. M.; da SILVA, R.; SETTE, L. D.; PESSOA JUNIOR,
A.; MOREIRA, K. A. Antarctic fungus proteases generate bioactive peptides from caseinate. Food
Research International, v. 139, 2021.
OHARA, A.; CASON, V. G.; NISHIDE, T. G.; MIRANDA DE MATOS, F.; de CASTRO, R. J.
S. Improving the antioxidant and antidiabetic properties of common bean proteins by enzymatic
hydrolysis using a blend of proteases. Biocatalysis and Biotransformation, v. 39, n. 2, p.100-108,
2021.
OLIVEIRA, V. DE M. Obtenção de Proteases a Partir do Trato Digestivo de Peizes Neotropicais
para Aplicação na Produção de Peptídeos de Colágeno. 2015. 243 p. Tese (Doutorado em
Ciências Biológicas) da Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2015.
OLIVEIRA, F. E. R.; ABREU, C. M. P. D.; ASMAR, S. A.; CORRÊA, A. D.; SANTOS, C. D. D.
Firmeza de pêssegos ‘Diamante’ tratados com 1-MCP. Revista Brasileira de Fruticultura, v. 27, n.
3, p. 366-368, 2005.
OLIVEIRA, H. S. De. Efluente oleoso como alternativa para a produção de lipase por fungos.
2020. 61p. Dissertação (Mestrado em Biologia de Fungos) – Universidade Federal de Pernambuco,
Recife, 2020.
PANDEY, A. Glucoamylase Research: An Overview. Starch. 1995.
PATHAK, A. P.; JETHALIYA, C. S.; SARSAR, M. S.; JADHAV, S. R. Isolation and characterisation
of potential amylase producing strain from the agriculture waste. International Journal of Advances
in Pharmacy, Biology and Chemistry, v. 4, 2015.
PATIDAR, M.K.; NIGHOJKAR, S.; KUMAR, A.; NIGHOJKAR, A. Pectinolytic enzymes-solid
state fermentation, assay methods and applications in fruit juice industries: a review, 3 Biotech, v. 8,
n. 4, p. 1-24, 2018.
PILI, J.; DANIELLI, A.; NYARI, N. L.; ZENI, J.; CANSIAN, R. L.; BACKES, G. T.; VALDUGA,
E. Biotechnological potential of agro-industrial waste in the synthesis of pectin lyase from
Aspergillus brasiliensis. Food Science and Technology International, v. 24, n. 2, p. 97-109, 2018.
PILI, J.; VARGAS, C. E. B.; ORO, C. E. D.; TONIAZZO BACKES, G.; VALDUGA, E.; ZENI, J.
Synthesis of pectin methylesterase from Aspergillus niger in submerged fermentation using as citrus
pectin and orange peel as inducers. Industrial Biotechnology, v. 14, n. 4, p. 212-221, 2018.
PURUSHOTHAMAN, K.; BHAT, S. K.; SIDDAPPA, S.; SINGH, S. A.; SUBBAIAH, R.;
MARATHE, G. K.; RAO, A. R. G. A. Aspartic protease-pepstatin An interactions: Structural insights
on the thermal inactivation mechanism. Biochimie, v. 189, p. 26-39, 2021.
RACTZ, J. V. B. Produção e Aplicação de Proteases dos Fungos Aspergillus oryzae e Aspergillus
niger. 2015, 65 p. Monografia (Bacharelado em Farmácia) da Universidade de Brasília, Brasília,
2015.
RAZZAQ, A.; SHAMSI, S.; ALI, A.; ALI, Q.; SAJJAD, M.; MALIK, A.; ASHRAF, M. Microbial
proteases applications. Bioengineering and Biotechnology, v. 7, p. 1-20, 2019.
RESENDE, J. M.; CHITARRA, M. I. F.; MALUF, W. R.; CHITARRA, A. B.; SAGGIN JÚNIOR,
O. J. Atividade de enzimas pectinametilesterase e poligalacturonase durante o amadurecimento de
tomates do grupo multilocular. Horticultura Brasileira, v. 22, n. 2, p. 206-212, 2004.
RIGO, D.; GAYESKI, L.; TRES, G. A.; CAMERA, F. D.; ZENI, J.; VALDUGA, E.; CANSIAN
R. L.; BACKES, G. T. Produção Microbiológica de Enzimas: uma Revisão. Brazilian Journal of
Development, v. 7, n. 1, p. 9232-9254, 2021.

66 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68

ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES COM ÊNFASE NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS

SANTI, L.; BERGER. M.; SILVA. O.B. W. Pectinases e pectina: aplicação comercial e potencial
biotecnológico. (Centro de Ciências Biológicas e da Saúde, Programa de Pós-Graduação Mestrado
em Biotecnologia), v. 11, n. 1, p. 130-139. UNIVATES, Lajeado, RS, Brasil, 2014.
SANTOS, C. I. A. dos; SALGADO, C. A.; VANETTI, M. C. D. Lipases bacterianas: impactos na
qualidade de produtos lácteos e potencial biotecnológico. Research, Society and Development, v.
10, n. 13, 2021.
SAXENA, S.; SHUKLA. S.; THAKUR. S.; GUPTA. R. Immobilization of polygalacturonase from
Aspergillus niger onto activated polyethylene and its application in apple juice clarification. Acta
Microbiologica et Immunologica Hungarica, v. 55, n. 1, p. 33-51, 2008.
SHARMA, R.; CHISTI, Y.; BANERJEE, U. C. Production, purification, characterization and
applications of lipases (Research review paper). Biotechnology Advances, v. 19, p. 627-662, 2001.
SHARMA, K. M.; KUMAR, R., PANWAR, S.; KUMAR, A. Microbial alkaline proteases:
Optimization of production parameters and their properties. Journal of Genetic Engineering and
Biotechnology, v. 15, p. 115-126, 2017.
SILVA, O. S.; GOMES, M. H. G.; de OLIVEIRA, R. L.; PORTO, A. L. F.; CONVERTI, A.; PORTO,
T. S. Novel Protease from Aspergillus tamari URM4634: Production and characterization using
inexpensive agroindustrial substrates by solid state fermentation. Advances in Enzyme Research, v.
4, p. 125-143.
SILVA, M. K. S.; SILVA, T. A.; SILVA, J. A. F.; COSTA, L. D. A.; LEAL, M. L. E.; BEZERRA,
R. S.; COSTA, H. M. S.; FREITAS-JÚNIOR, A. C. V. Carangoides bartholomaei (Cuvier, 1833)
stomach: a source of aspartic protease for industrial and biotechnological applications. Brazilian
Journal of Biology, v. 82, 2022.
SILVA, M. Z. R. Potencial Biotecnológico de uma Protease Cisteínica do Látex de Calotropis
procera para Produção de Queijo. 2019. 96 p. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Programa de
Pós-Graduação em Bioquímica, da Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2019.
SOUZA, L. T.; VERÍSSIMO, L. A.; PESSELA, B. C.; SANTORO, R. R.; RESENDE, R. R.;
MENDES, A. A. Imobilização enzimática: princípios fundamentais e tipos de suporte. In:
RESENDE, R. R. Biotecnologia Aplicada à Agroindústria: Fundamentos e Aplicações, v. 4.
Editora Blucher, 2017.
SOUZA, P. M.; WERNECK, G.; ALIAKBARIAN, B.; SIQUEIRA, F.; FERREIRA FILHO, E. X.;
PEREGO, P.; CONVERTI, A.; MAGALHÃES P. O.; PESSOA JUNIOR, A. Production, purification
and characterization of an aspartic protease from Aspergillus foetidus. Food and Chemical
Toxicology, v. 109, p. 1103-1110, 2017
STEFANUCCI, A.; DIMMITO, M. P.; ZENGIN, G.; LUISI, G.; MIRZAIE, S.; NOVELLINO,
E.; MOLLICA, A. Discovery of novel amide tripeptides as pancreatic Lipase inhibitors by virtual
screening. New Journal of Chemistry, v. 43, n. 7, p. 3208-3217, 2019.
SUGAWARA, A.; HORIGUCHI, H.; YOSHIKAWA, J. Identification and characterization of
proteinase B as an unstable factor for neutral lactase in the enzyme preparation from Kluyveromyces
lactis. Journal of Bioscience and Bioengineering, v. 131, n. 1, p. 20-26, 2021.

SURIYA, J.; BHARATHIRAJA, S.; KRISHNAN, M.; MANIVASAGAN, P.; KIM, S. K. Marine
Microbial Amylases: Properties and Applications. Advances in Food and Nutrition Research, v.
79, 2016.
TEIXEIRA, C.B.; MACEDO, G. A.; MACEDO, J. A.; DA SILVA, L. H. M.; RODRIGUES, A.
M. D. C. Simultaneous extraction of oil and antioxidant compounds from oil palm fruit (Elaeis

PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68 67

 Andressa Franco Denti - Caroline Chies Polina - Jaqueline Vanz - Julia Lisboa Bernardi - Loise Martini Becker - Sandra Maria Schenatto Palavicini -
Thais Feiden - Geciane Toniazzo Backes

guineensis) by an aqueous enzymatic process. Bioresource Technology, v. 129, p. 575-581, 2013.

THAKUR, N.; GOYAL, M.; SHARMA, S.; KUMAR, D. Proteases: Industrial applications and
approaches used in strain improvement. Biological Forum–An International Journal, v. 10, n. 1, p.
158-167, 2018.
TIWARI, S. P.; SRIVASTAVA, R.; SINGH, C. S.; SHUKLA, K.; SINGH, R. K.; SINGH, P.; SINGH,
N. L.; SHARMA, R. Amylases an overwiew with special reference to alpha amilase. Journal of
Global Biosciences, v. 4. p 1886 -1901, 2015.
UENOJO, M.; PASTORE, G. M. Pectinases: aplicações industriais e perspectivas. Química Nova, v.
30, p. 388-394, 2007.
VEGA, K. B. Síntese quimioenzimática do apremilast usando lipases e cetorredutases.
Dissertação (Mestrado em Química) – Universidade Federal do Paraná, Fortaleza, 2020.
WANG, Z.; QI, J.; GODDARD, J. M. Concentrated sugar solutions protect lactase from thermal
inactivation. International Dairy Journal, v. 123, p. 105168, 2021.
WATANABE, M.; CHAIYASO, T.; TECHAPUN, C.; SHIONO, T.; HOSHINO, T.; NAKAMURA,
K.; TAKENAKA, S.; ISAMU, M.; NABESHIMA, T.; NISHIZAWA, T. Effect of protease addition
for reducing turbidity and flocculation of solid particles in drainage water derived from wheat-flour
noodle boiling process and its electrostatic properties. Water Resources and Industry, v. 25, 2021.
XIE, J.; ZHANG, Y.; SIMPSON, B. Food Enzymes Immobilization: Novel Carriers, Techniques and
Applications. Food Science, v. 43, p. 1-9, 2022.
ZENI, J.; CENCE, K.; GRANDO, C. E.; TIGGERMANN, L.; COLET, R.; LERIN, L. A.;
CANSIAN, R. L.; TONIAZZO, G.; OLIVEIRA, D.; VALDUGA, E. Screening of Pectinase-
Producing Microorganisms with Polygalacturonase Activity. Applied Biochemistry and
Biotechnology, v. 163, p. 383-392, 2011.
ZENI, J.; AMBROZINI, E.; PILI, J.; CENCE, K.; TONIAZZO BACKES, G.; VALDUGA, E.
Production and characterization of Penicillium brasilianum pectinases with regard to industrial
application. Biocatalysis and Biotransformation, v. 33, n. 5-6, p. 270-278, 2015.
ZENI, J., RIGO, D., MUI, T. S., DUARTE, F. R., TREICHEL, H., BACKES, G. T., CANSIAN,
R. L.; VALDUGA, E. Synthesis and potential application of polygalacturonase from a Penicillium
brasilianum isolate. Acta Scientiarum. Technology, v. 42, p. 48042-48042, 2020.
ZHANG, Y. Y.; RUI, X.; SIMPSON, B. K. Trends in nanozymes development versus traditional
enzymes in food science. Food Science, v. 37, p. 10-16, 2020.

68 PERSPECTIVA, Erechim. v. 46, n. 175, p. 51-68, setembro/2022 / DOI: 10.31512/persp.v.46.n.175.2022.251.p.51-68