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PROTEÍNAS

1. CARACTERÍSTICAS GERAIS;

 Solúveis em água
 Macromoléculas / “POLÍMEROS”
 FONTES: carne , ovos soja , leite...
 Arroz (triptofano, metionina,)
Feijão ( lisina , isoleucina)
(leucina, valina, fenilalanina, treonina)

2. AMINOÁCIDOS;

 Molécula orgânica ( C , H , O , N e S )

“C” – alfa
+
GRUPO AMINA – NH2
+
GRUPO CARBOXILA – COOH
+
“H”
+
RADICAL

 É o “R” que caracteriza o aminoácido


 Há 20 tipos de AA
 ESSENCIAS / não produz / adquiridos pela alimentação
 NÃO ESSENCIAS ou NATURAIS / produz
 HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina,
metionina ,treonina, triptofano e lisina) / RECÉM-NASCIDOS, além
desses não produz também a histidina
2. LIGAÇÃO PEPTÍDICA;

 Ligação entre os AA
 Ocorre entre: GRUPO AMINA + GRUPO CARBOXILA
 É uma DESIDRATAÇÃO ⇒ OH + H
 Oligo e Polipeptídios

3. O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS;

 Quantidade de AA do polipeptídio
 Tipos de AA
 Seqüência dos AA
 100 a 200 mil tipos de proteínas

4. ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS;

 ESTRUTURA PRIMÁRIA: seqüência linear


de AA
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA: enrolamento helicoidal
 ESTRUTURA TERCIÁRIA: dobramento sobre si mesma ( atrações da
diferentes partes da molécula + atração e repulsão que os radicais dos AA
exercem sobre a água circundante)
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA: união de cadeias polipeptídicas
 Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

5. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;

 TEMPERATURA / agitação das moléculas ⇒ rompimento de ligações /


Ex: ovo cozido
 GRAU DE ACIDEZ / meios ↑ ácidos ou ↑ básicos ⇒ rompimento de
atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação
de queijos e coalhadas
6 . FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS;

 Estrutural / citoesqueleto, membrana plasmática, músculos


 Catalisadores biológicos / “ENZIMAS”

7 . ENZIMAS;

 São proteínas especiais / moléculas globulares = “encaixe”


 É nesse “encaixe” (CENTRO ATIVO DA ENZIMA) que os substratos se
ligam
 Não são consumidas nas reações / podem atuam novamente
 Nome do substrato + ase / proteases, galactosidases]
 “Modelo CHAVE-FECHADURA” (especificidade das enzimas)
 Faz: QUEBRA, UNIÃO e MODIFICAÇÕES DE LIGAÇÕES

 “FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS”

 TEMPERATURA;
 ↑ temperatura ↑ atividade enzimática / até certo limite
 ↑ agitação moléculas ↑ possibilidades de choques , mas rompimento de
ligações / perda da conformação
 pelo é irreversível
 Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC
 ACIDEZ – pH;
 “pH Ótimo” / HOMEM – Pepsina (pH = 2)...

 “ENZIMAS E DOENÇAS”

 Fenilcetonúria / Pessoa não produz a enzima que transforma


FENILALANINA → TIROSINA
 Fenilalanina se acumula no corpo → danos cerebrais (infância)
 “Teste do Pezinho”
 Alimentação / evitar! Excesso de proteínas , adoçantes artificiais feitos à
bases de ASPARTAME (contêm fenilalanina e ácido aspártico)