Princípio básico para entender a

estrutura tridimensional de proteínas

ESTRUTURA
TRIDIMENSIONAL
planar dipolo

DE PROTEÍNAS: As propriedades químicas da ligação peptídica

têm grande influência nas

ESTRUTURAS
estruturas tridimensionais básicas comumente
encontradas em proteínas

SECUNDÁRIAS α-hélice conformações β

(as chamadas “estruturas secundárias”)
1 2

As propriedades da ligação peptídica

têm grande influência na estrutura O ressonância entre as várias formas
tridimensional de proteínas C
Cα
.. Cα
A ligação peptídica sofre de ressonância e tem N δ-
O ← = movimento
caráter de uma “ligação dupla parcial” H de um par de
C Cα elétrons
Como resultado disto δ+
Cα N
• a ligação peptídica tem uma conformação → = movimento O-
H
essencialmente PLANAR no espaço de um par de
elétrons C + Cα
• a ligação peptídica tem um dipolo elétrico que “na média”, a ligação Cα N
favorece a formação de ligações de hidrogênio peptídica fica assim
H
3 4

δ-
O
C δ+ Cα ângulos de 120° δ-
Cα ao redor do C O
N
H C δ+ Cα
Cα N
“na média”, a ligação
peptídica fica assim H ângulos de 120°
ao redor do N
Isto faz com que a ligação entre o C e o N tem algumas
das propriedades de uma dupla ligação
TODOS estes 6 átomos se
• veja no próximo slide – a ligação peptídica é planar encontram no mesmo plano
• em proteínas, a configuração é quase sempre trans
5 6

1
 Este slide mostra uma sequência de vários resíduos Este slide mostra uma sequência de vários resíduos
de aminoácidos dentro de uma proteína de aminoácidos dentro de uma proteína
• Dentro de uma proteína, muitas vezes, os resíduos
não vão ficar lineares assim – a cadeia principal vai
ser enovelada e não linear RESPOSTA: tem rotação ENTRE os “planos”, ao
• Se a ligação peptídica é planar, como é que um redor destas ligações
polipeptídeo pode enovelar?

para o para o
carboxi- carboxi-
terminal terminal

para o para o
amino- amino-
terminal terminal
7 8

A α-hélice
Estruturas tridimensionais básicas extremidade C
“repetidas” dentro de proteínas aminoterminal H
O
Dentro das proteínas, tem dois conformações N
“R”
tridimensionais que são bem comuns – partes ou até
toda a cadeia polipeptídica assumem estas
conformações
• α-hélice
• conformações β ligações de
hidrogênio
Estes dois tipos de conformação maximizam a entre ligações
formação de ligações de hidrogênio entre o O de uma peptídicas em
ligação peptídica e o H de outra ligação peptídica voltas
diferentes
9
extremidade 10
carboxiterminal

α-hélice Uma α-hélice pode ser de mão esquerda ou mão direita

• vista de cima
• modelo de “bola-e-bastão”
(esta representação
engana!!! O centro da
hélice não é oco!!!) α-hélice
• vista de lado hélice de hélice de
grupos R mão esquerda mão direita
projetados
• modelo de
“espaço-cheio” (mais comum
para forá!
em proteínas)

11 12

2
 Alguns exemplos de proteínas que têm α-hélices
uma proteína globular - soroalbumina
representação
em fita*
Um exemplo de uma proteína feito de α-hélices
conformação uma proteína fibrosa - α-queratina
“mais livre”
a estrutura de um cabelo é complexa...

...vamos concentrar no
α-hélices filamento intermediário,
que é a parte que
modelo de
contém α-queretina...
“espaço-cheio”
• “aa”s negativos
• “aa”s positivoa
• “aa”s neutros a estrutura básica é
uma proteína que é
*esta representação mostra somente
13 100% α-hélice 14
a localização da cadeia principal

As conformações β (há várias) A conformação β - simples, antiparalela

• a cadeia polipeptídica fica em uma conformação uma sequência de ligações de H ( ) entre
estendida, fazendo pequenos ziguezagues • os O’s das ligações peptídicas de uma parte do polipeptídeo
• duas (ou mais) cadeias assim ficam lado ao lado, e
com ligações de hidrogênio entre os oxigênios e • os H’s das ligações peptídicas de outra parte do polipeptídeo
hidrogênios da ligação peptídica
• se mais do que duas cadeias estão fazendo a etc
etc
conformação β, pode chamar de “folha β”

continuação
da cadeia

etc etc

15 16
no momento, os grupos R não são mostrados

A conformação β - simples, paralela A conformação β - folha β, antiparalela

uma sequência de ligações de H ( ) entre cada plano aqui contém os 6 átomos de uma
• os O’s das ligações peptídicas de uma parte do polipeptídeo ligação peptídica
e
• os H’s das ligações peptídicas de outra parte do polipeptídeo N C

vista de cima C N
etc etc

continuação N C
da cadeia

etc etc

vista de lado
17 18
no momento, os grupos R não são mostrados

3
A conformação β - folha β, paralela Uma outra conformação comum – a dobra β
cada plano aqui contém os 6 átomos de uma • Em folhas β antiparalelas, a volta da cadeia polipeptídica
ligação peptídica entre os trechos envolvidas na folha β pode envolver
muitos ou pode envolver poucos aminoácidos
• Quando envolve poucos, é uma dobra β
N C

N C
vista de cima N C dobra β
C N
N C dobra β
N C

vista de lado a estrutura de uma dobra β está mostrada no próximo slide...

19 20

Um exemplo de uma proteína feito de folhas β

Dois tipos de dobra β
uma proteína fibrosa – a fibroína da seda
dentro da estrutura desta proteína, tem regiões “cristalinas” que
consistem de folhas β pregueadas empilhadas uma em cima da outra
vista de cima vista de lado
(de uma folha)

Tipo I Tipo II ligações de hidrogênio entre

fitas antiparalelas
21 (conformação β antiparalela) 22