ENZIMI

Prof.dr. Sowa Topuzovska

 ENZIMI

 ENZIM - “VO KVASEC“

 SPORED KLASI^NATA DEFINICIJA ENZIMITE

PRETSTAVUVAAT:
BIOLO[KI AKTIVNI PROTEINI (KATALIZATORI NA
@IVATA KLETKA) KOI JA ZABRZUVAAT HEMISKATA
REAKCIJA, A PRITOA SAMITE NE SE MENUVAAT
 ENZIMI
PRIMER 1:

SO2 + N2O N2SO3

Edna molekula KARBOANHIDRAZA hidratira 106 molekuli SO2

vo sekunda

PRIMER 2: KATALAZA

2N2O2 N2O + O2

Edna molekula KATALAZA razlo`uva 107 molekuli N2O2 vo sekunda

PRIMER 3:
LIZOZIM edna glikozidna vrska za dve sekundi
 ENZIMI - TERMINOLOGIJA

 ENZIM - E (Enz)
 SUPSTRAT - S
 PRODUKT - P

SE P

S + E SE SP P + E
HEMISKA PRIRODA I STRUKTURA NA
ENZIMI

NH2

C O CO2 + 2NH3
ureaza
NH2

Urea
Sumner 1926
HEMISKA PRIRODA I STRUKTURA NA
ENZIMI

PODELBA:

1. PROSTI ENZIMI - PROTEINI

2. SLO@ENI ENZIMI - PROTEIDI

APOENZIM + PROSTETI^NA GRUPA
APOENZIM + KOENZIM

APOENZIM + KOFAKTOR = HOLOENZIM

 HEMISKA PRIRODA I STRUKTURA NA
ENZIMI

HEMISKATA PRIRODA E DEFINIRANA:

1. OD OSOBINITE NA PROTEINSKIOT DEL

2. OD OSOBINITE NA KOFAKTOROT

KONFORMACIJATA JA DEFINIRA AKTIVNOSTA PREKU

AKTIVNIOT CENTAR
 AKTIVEN CENTAR

DEFINICIJA:
PRETSTAVUVA AMINOKISELINSKA SEKVENCA, VO ^IJ SOSTAV
VLEGUVAAT ODREDENI AMINOKISELINI KOI SO NABIRAWE NA
POLIPEPTIDNATA VERIGA (KONFORMACIJA) SE POSTAVUVAAT VO
OPREDELENA POLO@BA
 AKTIVEN CENTAR NA HIMOTRIPSIN

H
O
C
=

- H–N N H–O–CH2 Ser

C–O 195
C C
Asp 102 H
CH2
His 57
 AKTIVEN CENTAR

 KONTAKTNI AMINOKISELINI

 KATALITI^KI AMINOKISELINI

 KONFORMACISKI AMINOKISELINI

 JON NA DVOVALENTEN METAL (Zn2+)

REAKTIVNI AMINOKISELINSKI GRUPI

HISTIDIN -
IMIDAZOLEN OSTATOK

DIKARBONSKA
KISELINA
TIOAMINOKISELINA

ARGININ -
GVANIDINO GRUPA

SERIN
OP[TI PRINCIPI NA REAKCIJA ENZIM-
SUPSTRAT
KLASI^EN MODEL NA AKTIVEN CENTAR

Supstrat

+
Aktiven a
centar b v

a
b v EY kompleks

Enzim
MODEL NA INDUCIRANO PRILAGODUVAWE

Supstrat

+ a
Aktiven b v
a centar
v
b EY kompleks

Enzim
(a)
E + S E S

PROMENA NA
AKTIVEN CENTAR KONFORMACIJATA

(b) E + S E S

a - model na klu~ i brava

b – induced fit model
 ALOSTERI^EN AKTIVEN CENTAR

 SE NAO\A NA RAZLI^NO MESTO OD AKTIVNIOT

S
CENTAR R

 SE SRETNUVA KAJ ALOSTERI^NITE ENZIMI

 IMA GOLEMO ZNA^EWE ZA ALOSTERI^NATA

REGULACIJA NA METABOLI^KITE PROCESI VO
ORGANIZMOT
 MOLEKULSKA MASA NA ENZIMI

broj na aktivni
Enzim molekularna masa
centri
Tripsin 17-20 000 1
Alkohol
150 000 4
Dehidrogenaza
Ureaza 480 000 3-4
Holin esteraza 20 - 30 milioni 20 - 100
 KARAKTERISTIKI NA BIOLO[KATA
KATALIZA
 EFIKASNOST
 NE JA MENUVAAT PRIRODATA NA HEMISKITE REAKCII
 NE GO MENUVAAT MESTOTO NA VOSPOSTAVUVAWE NA
RAMNOTE@A
 NE GO MENUVAAT KOLI^ESTVOTO OSLOBODENA ENERGIJA
 SAMO JA ZGOLEMUVAAT BRZINATA NA REAKCIJATA
 JA NAMALUVAAT ENERGIJATA NA AKTIVACIJA
 ENZIMSKITE REAKCII SE REGULIRANI
 SPECIFI^NOST
 ENERGIJA NA AKTIVACIJA

10 m

10 m
B

V
}Oslobodena energija
G
 ENERGIJA NA AKTIVACIJA

10 m
Barierna
energija

}
B
10 m Oslobodena
energija

V
PROMENA NA ENERGIJATA NA
KATALIZIRANI REAKCII

ene rgi ja na akt i va c i ja

So platina
katalizator
ene rgi ja

2N2 + O 2

s l obodna ene rg i ja

NO
2 NO
2
PROMENA NA ENERGIJATA NA
KATALIZIRANI REAKCII

bez
katalizator

kataliza so
enzim

EY
ER

Y+E

R E+R

S + E SE EP P + E
 Spored osnovniot zakon za enzimskoto
deluvawe vo enzimski katalizirana reakcija
neto vrednosta na slobodnata energija (G) i
ramnote`nata sostojba ostanuvaat nepromeneti

 Enzimite samo ja zabrzuvaat reakcijata

 SPECIFI^NOST NA ENZIMSKOTO DELUVAWE

 SPECIFI^NOST SPREMA SUPSTRAT

 SPECIFI^NOST SPREMA REAKCIJA

STEPENI NA SPECIFI^NOST:
1. NISKA SPECIFI^NOST – ODREDENA VRSKA – LIPAZA

2. GRUPNA SPECIFI^NOST – GLIKOZIDAZI – MALTAZA

3. APSOLUTNA SPECIFI^NOST – ARGINAZA

4. OPTI^KA ILI STEREOHEMISKA SPECIFI^NOST
Himotripsin ima mesto za specifi~nost kon
supstratot

O O
N–C–C–N–C–C N–C–C–N–C–C
R H R’
O-
C
Ser
Mesto za
specifi~nost Kataliti~ko
mesto

Aktiven centar
 Specifi~nost na serin proteazi
Tripsin Himotripsin Elastaza
me|u Lys, Arg me|u Trp, Phe, Tyr me|u Ala, Gly

O O
O O O O
–C–N–C–C–N–
–C–N–C–C–N– –C–N–C–C–N–
C
C
C CH3
C
Dlabok i negativno

C Plitok i ne-polaren
nabien xeb

NH3 xeb
+
COO- Ne-polaren
xeb
C
Asp

Aktiven centar
 OPTIMALNI USLOVI ZA ENZIMSKO
DELUVAWE

1. TEMPERATURA

2. pH NA SREDINATA

3. VLIJANIE NA KONCENTRACIJATA NA REAKTANTITE

 KONCENTRACIJA NA ENZIMOT
 KONCENTRACIJA NA SUPSTRATOT

4. VLIJANIE NA ATIVATORI I IHIBITORI

VLIJANIE NA TEMPERATURATA VRZ BRZINATA
NA ENZIMSKATA REAKCIJA

100
Enz imska ak t i vnos t , %

50

0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
Temperatura, S°
VLIJANIE NA TEMPERATURATA VRZ BRZINATA
NA ENZIMSKATA REAKCIJA

 OPTIMALNA TEMPERATURA 37 0S

Q10 - POKAZATEL ZA PROMENATA NA

BRZINATA NA ENZMSKATA REAKCIJA ZA
PORAST OD 10 0C

TOPLOTNA DENATURACIJA
VLIJANIE NA PROMENA NA pH VRZ BRZINATA NA
ENZIMSKATA REAKCIJA
+
YN h Enz -
100
Ak t i vno s t

0
rN
Nizok Visok
VLIJANIE NA PROMENA NA pH VRZ BRZINATA NA
ENZIMSKATA REAKCIJA

 PROMENATA NA BRZINATA NA ENZIMSKATA REAKCIJA ZAVISI

OD:

 JONSKIOT OBLIK NA ENZIMOT I SUPSTRATOT VO

OPTIMALEN pH SE EDINSTVENI OBLICI KOI REAGIRAAT

 VREDNOSTI NA pH NAD I POD GRANICITE NA pH OPTIMUM

– DENATURACIJA
 KONFORMACIJA – OLIGOMERNI ENZIMI
 OPTIMALEN pH

 OPTIMALEN pH E INTERVAL OD 5.0 – 9.0

 ZAVISI OD MESTOTO NA DELUVAWE VO

ORGANIZMOT

 KATEPSIN B – pH 5.0 – 6.0 (INTRACELULAREN

ENZIM)
 TRIPSIN – pH 7.5 – 8.5 (TENKO CREVO)
 TROMBIN – pH 7.4 (PLAZMA)
 PEPSIN – pH 1.5 – 3.0 (@ELUDNIK)
 VLIJANIE NA PROMENA NA pH VRZ BRZINATA NA
ENZIMSKATA REAKCIJA

Papain
100 100
Holin esteraza
Enzimska aktivnost %

50 50
Arginaza
Pepsin Tripsin

0 2 4 6 8 10 rN 0 2 4 6 8 10 12 rN
KINETIKA NA ENZIMSKITE
REAKCII
KINETKA NA ENZIMSKITE REAKCII (VLIJANIE
NA KONCENTRACIJATA NA REAKTANTITE)

KINETIKA NA ENZIMSKATA REAKCIJA

PRETSTAVUVA KVANTITATIVEN ODNOS
POME\U BRZINATA NA REAKCIJATA I
KONCENTRACIITE NA ENZIMOT I NA
SUPSTRATOT

 MERKA ZA BRZINA NA REAKCIJATA

dc
dt
EDINICI MERKI ZA ENZIMSKA AKTIVNOST

 EDINICA ZA VREME - SEKUNDA

 EDINICA ZA SUPSTANCIJA - MOL

 EDINICA ZA ENZIMSKA AKTIVNOST - KATAL (kat)

 1 Kat pretvorba na 1 mol/sek
 IU pretvorba na 1 mol/min
 1 IU = 16.67 nkat
 VLIJANIE NA KONCENTRACIJATA NA ENZIMOT
VRZ BRZINATA NA ENZIMSKATA REAKCIJA

Vi

Konstantni uslovi:
pH, t 0C, [S]
.
.
.
.
.
[E]
E + S ES E + P

Vi – pravo proporcionalna na koncentracijata na

enzimot se do potpolno zasituvawe so supstratot

Optimalnite koncentracii na enzimot se relativno

niski i bliski so koncentraciite na supstartot
VLIJANIE NA KONCENTRACIJATA NA SUPSTRATOT VRZ
BRZINATA NA ENZIMSKATA REAKCIJA

Vmax C

Vmax /2 B
Konstantni uslovi:
A pH, t 0C, [E]

0 Km [S]
Koncentracijata na supstratot pri koja se
postignuva polovina od maksimalnata brzina
na reakcijata se narekuva Michaelis-ova
konstanta i se bele`i so Km.

Pretstavuva sostojba na poluzasituvawe na

enzimot so supstrat.

Se izrazuva vo mol/L.
Sostojba na zasitenost na enzimot pri niska (A), visoka
(C) i Km koncentracija (B) na supstratot
 Michaelis-Menten-ova teorija

k1 k3
[E] + [S] [ES] [E] + [P]
k2 k4
 Michaelis-Menten-ova ravenka

Vmax [S]
V=
[S] + Km

Ravenkata ja objasnuva hiperboli~nata zavisnost

pome|u brzinata na enzimskata reakcija i promenata
na koncentracijata na supstratot
 Km go definira afinitetot na enzimot kon supstratot

 Pogolema numeri~ka vrednost na Km zna~i pomal

afinitet na enzimot kon supstratot

 Pomala numeri~ka vrednost na Km zna~i pogolem

afinitet na enzimot kon supstratot
 VREDNOSTI NA Km ZA NEKOI ENZIMI

Km

Enzim Supstrat

vo mmol

Katalaza N2O2 25.0

Heksokinaza  Glukoza 0.15
Fruktoza 1.5
Glutamat dehidrogenaza  Glutamat 0.12 
a-ketoglutarat 2.0 
NH4+ 57.0 
Aspartat aminotransferaza  Aspartat 0.9 
-ketoglutarat 0.1 
Oksalacetat 0.04 
 KARAKTERISTIKI I ZNA^EWE NA Km

 Vrednostite na Km variraat vo zavisnost od supstratot

 Od Km mo`e da se presmeta brojot popolneti aktivni mesta
 Km go definira afinitetot na enzimot kon supstratot
 Vo fiziolo{ki uslovi koncentracijata na supstratot e sli~na na
Km za soodveten enzim
 Km slu`i za sporeduvawe na enzimi od razli~ni tkiva
 Km ima zna~ewe pri standardizacija na enzimskite metodi
 Vlijanie na razli~ni efektori vo kletkata
 Vmax i Km se va`ni za identifikacija na regulatornite enzimi
 Se opredeluva tipot na inhibicija
 REGULACIJA NA ENZIMSKA AKTIVNOST

1. PROMENA (REGULACIJA) NA KATALITI^KATA AKTIVNOST NA

ENZIMOT PREKU:
 AKTIVATORI
 INHIBITORI
 MODULATORI
 INTERKONVERZIJA
 ALOSTERI^NI ENZIMI
 REGULATORNI ENZIMI

2. PROMENA NA APSOLUTNA KOLI^INA NA ENZIM

 SINTEZA NA ENZIMI
 RAZGRADBA NA ENZIMI
 AKTIVACIJA NA PROENZIMI

3. PROMENA NA KOLI^INATA NA DRUGITE REAKTANTI [S]; [ES];

[P]
 AKTIVACIJA NA ENZIMSKI REAKCII

 AKTIVACIJA SO METALNI JONI

 AKTIVACIJA SO DEMASKIRAWE NA AKTIVNIOT CENTAR

 AKTIVACIJA SO DEINHIBICIJA - REAKTIVATORI

AKTIVACIJA NA ENZIMI SO METALNI JONI

Enzim Aktivatori Inhibitori

Piruvat kinaza Mg2+ Ca2+

ATRaza Mg2+, Mn2+ Ca2+

Alkalna fosfataza Mg2+, Mn2+, Ca2+, Zn2+ Be2+

Malat dehidrogenaza Mg2+, Co2+, Cu2+, Ni2+, Zn2+ Hg2+

Kreatin fosfokinaza Mg2+, Mn2+, Ca2+ Zn2+

Fosfotransacetilaza K+, NH4+ Na+, Li+

25 % od enzimite vo svojot sostav vklu~uvaat
metalni joni

Metalot mo`e da bide povrzan za enzimot na

dva na~ina:

cvrsto povrzan - metaloenzimi

labavo povrzan - aktivacija na enzimot so
metali
 AKTIVACIJA SO DEMASKIRAWE NA AKTIVNIOT
CENTAR

 KARAKTERISTI^NO ZA PROSTITE, PROTEOLITI^KI ENZIMI

 ZIMOGENI

proteoliza
zimogen aktiven enzim + oligopeptid

endopeptidaza
tripsinogen tripsin + heksapeptid
 AKTIVACIJA SO DEINHIBICIJA

 REAKTIVATORI - REDUKCIONI SREDSTVA

 VO PROCES NA PRE^ISTUVAWE I IZOLACIJA NA ENZIMI

 PRI INHIBICIJA NA ENZIMI VO PLAZMA VO TEK NA

NIVNOTO ODREDUVAWE
 VLIJANIE NA INHIBITORI VRZ ENZIMSKATA
AKTIVNOST

INHIBICIJATA MO@E DA SE KLASIFICIRA SPORED

NA^INOT NA VRZUVAWE NA INHIBITOROT ZA ENZIMOT:

1. REVERZIBILNA
2. IREVERZIBILNA

REVERZIBILNATA INHIBICIJATA MO@E DA BIDE:

1. KOMPETITIVNA INHIBICIJA
2. NEKOMPETITIVNA INHIBICIJA
3. AKOMPETITIVNA INHIBICIJA
4. INHIBICIJA SO SUPSTRAT
5. ALOSTERI^KA INHIBICIJA

INHIBICIJATA MO@E DA SE KLASIFICIRA I SPORED

MESTOTO NA POVRZUVAWE NA INHIBITOROT ZA ENZIMOT:

1. VO AKTIVNIOT CENTAR
2. NA NEKOE DRUGO MESTO
 KOMPETITIVNA INHIBICIJA

 KONKURENTNA ILI INHIBICIJA SO ANALOZI NA

SUPSTRATOT

 SE ODVIVA VO AKTIVNIOT CENTAR

 INHIBICIJATA E REVERZIBILNA
INHIBICIJA NA SUKCINAT DEHIDROGENAZA SO
MALONAT

Sukcinat
(supstrat)
-OOC

H2C

H2C - OOC

-OOC H2C
-OOC
-OOC H2C
H2C
- OOC - OOC
H2C
- OOC
Malonat
(inhibitor)


 NEKOMPETITIVNA
INHIBICIJA

 REVERZIBILNA

 IREVERZIBILNA
 REVERZIBILNA NEKOMPETITIVNA
INHIBICIJA

S H S 2+
a) Hg
S H S

2+
Hg I

SS

S 2+ HS S H 2+ S
b)
S
Hg HS
Hg S
S H

reaktivator reaktivator + I

 
 IREVERZIBILNA INHIBICIJA

Inhibitor Izvor  

reagira so metalnite joni na enzimot (Fe,

Cijanid gor~livi bademi
Zn, Cu)
Diizopropil gi inhibira enzimite so serin vo aktivniot
Sintetski
fluorofosfat (DFF) centar
sintetski
Sarin kako DFF
(nerven gas)
nekoi vidovi formira acetil derivati so
Fizostigmin
grav acetilholinesteraza i drugi enzimi
sintetski
Paration inhibicija na acetilholinesteraza
(insekticid)
inhibicija na enzimi za sinteza na
Penicilin od Penicillium
bakteriskiot yid
 Himotripsin Ser195 se inhibira so DIFP

Diisopropyl-fluorophosphate (DIFP)
O
=
X
(CH3)2CH–O– P –O–CH(CH3)2
F
O

=
(CH3)2CH–O– P –O–CH(CH3)2
O-…H O
CH2 CH2
Ser 195 Ser 195
 AKOMPETITIVNA INHIBICIJA

 INHIBITOROT NE SE VRZUVA ZA SLOBODEN ENZIM,

TUKU ZA ENZIM-SUPSTRAT KOMPLEKS
 INHIBICIJA SO SUPSTRAT

a)
+
S

E ES

b)
+

E ES2
2S

a) Formirawe na produktiven ES kompleks

b) Formirawe na neproduktiven ES kompleks
 ORGANIZACIJA NA ENZIMITE VO KLETKITE

MULTIENZIMSKI SISTEMI

 Individualni enzimi koi funkcionalno dejstvuvaat zaedno

 Postojat tri tipa ili nivoi na organizacija na multienzimskite

sistemi:
rastvoren multienzimski sistem
multienzimski kompleks
enzimski sistem asociran so membrana
 MULTIENZIMSKI SISTEMI

E1
B E7 E2 E1
E2 E6 E1 E3
E2
C E5 E4
E3
E3
b) E4
D

E4
E
membrana
E5
P
v)

a)
 KLASIFIKACIJA NA ENZIMITE

 KOREN NA LATINSKO IME NA SUPSTARTOT + AZA

 HEMISKA REAKCIJA [TO JA KATALIZIRAAT
 IME NA SUPSTRAT I REAKCIJA
 TRIVIJALNI NAZIVI

 ME\UNARODNA UNIJA NA BIOHEMIJA 1961

 6 KLASI SPORED POSLEDNATA HEMISKA REAKCIJA [TO JA
KATALIZIRAAT:
 GRUPI SPORED SUPSTARTOT
 PODGRUPI SPORED KOFAKTOROT
 SERISKI BROJ
 KLASIFIKACIJA I NOMENKLATURA NA ENZIMITE

1. OKSIDOREDUKTAZI

1.1. DELUVAAT NA GRUPATA > CH - OH

1.1.1. AKCEPTOR E NAD ILI NADP 27. LAKTAT DEHIDROGENAZA
1.1.3. AKCEPTOR E O2 (1.1.1.27)

1.2. DELUVAAT NA ALDEHIDI

1.2.1. AKCEPTOR E NAD ILI NADP

1.4. DELUVAAT NA GRUPI > CH - NH2

1.3. OKSIGENAZI
 KLASIFIKACIJA I NOMENKLATURA NA ENZIMITE

2. TRANSFERAZI

2.1. PRENESUVAAT C1 GRUPI

2.1.1. METIL TRANSFERAZI
2.1.3. KARBOKSIL I KARBAMOIL TRANSFERAZI

2.3. ACIL TRANSFERAZI

2.4. GLIKOZIL TRANSFERAZI

2.6. PRENOS NA GRUPI KOI SODR@AT AZOT

2.6.1. AMINOTRANSFERAZI 12. ALANIN TRANSAMINAZA
(2.6.1.12)
 KLASIFIKACIJA I NOMENKLATURA NA ENZIMITE

3. HIDROLAZI

3.1. JA KINAT ESTERSKATA VRSKA

3.1.1. HIDROLAZI NA ESTRITE NA
KARBOKSILNI KISELINI
3.1.3. FOSFOMONOESTERAZI 9. GLUKOZA-6-FOSFATAZA
3.1.11. - 3.1.31. NUKLEAZI

3.2. GLIKOZIDNI VRSKI

3.2.1. GLIKOZIDAZI

3.4. PEPTIDNI VRSKI

3.4.11. AMINOACIL - PEPTID HIDROLAZI
3.4.21. - 3.4.24. PROTEINAZI
 KLASIFIKACIJA I NOMENKLATURA NA ENZIMITE

4. LIAZI

4.1. C - C LIAZI
4.1.1. KARBOKSILIAZI 1. PIRUVAT DEKARBOKSILAZA
4.1.2. ALDEHID LIAZI

4.2. C - O LIAZI
4.2.1. HIDROLIAZI

4.3. C - N LIAZI
 KLASIFIKACIJA I NOMENKLATURA NA ENZIMITE

5. IZOMERAZI

5.1. RACEMAZI I EPIMERAZI

5.1.3. DELUVAAT NA JAGLENOHIDRATI

5.3. INTRAMOLEKULARNI OKSIDOREDUKTAZI

5.3.1. INTERKONVERZIJA NA
ALDOZI - KETOZI 9. GLUKOZA-FOSFAT- IZOMERAZA

5.4. INTRAMOLEKULARNI TRANSFERAZI

 KLASIFIKACIJA I NOMENKLATURA NA ENZIMITE

6. LIGAZI

6.1. SOZDAVAWE NA C - O VRSKI

6.1.1. SOZDAVAWE NA AMINO - ACIL - RNA

6.3. SOZDAVAWE NA C - N VRSKI

6.3.1. LIGAZI NA KISELINI - AMONIJAK

6.4. SOZDAVAWE NA C - C VRSKI

6.4.1. KARBOKSILAZI 2. ACIL-KoA KARBOKSILAZA
 KOFAKTORI I PROSTETI^NI GRUPI

 KOFAKTOR + APOENZIM = HOLOENZIM

 KOFAKTOR:
 PROSTETI^NA GRUPA - CVRSTO VRZANA ZA
ENZIMOT
 KOENZIM, KOSUPSTRAT ILI TRANSPORETEN
METABOLIT - LABAVO VRZAN ZA ENZIMOT
 ENZIMSKI SISTEM SO NAD+ KAKO KOENZIM

O
C NAD+ COOH
H
H C OH HO C H
H2 C O P CH3
Gliceraldehid Mle~na
3-fosfat kiselina
Enzim I Enzim II

O
C OH COOH
H C OH C O
H2 C O P NADH + H+ CH3
Fosfoglicerinska Pirogrozdova
kiselina kiselina
 FAD KAKO PROSTETI^NA GRUPA

R
H
Enzim H2O2
C H
N FAD
H
_
COO
Amino kiselina

R R
+ H2O Enzim
C O C NH O2
FAD - H2
_ _
COO COO
 GRADBA I PODELBA NA KOFATORI

 NAJGOLEM BROJ KOENZIMI SODR@AT FOSFAT VO

FORMA NA NUKLEOTID

 GOLEM BROJ KOENZIMI SE DERIVATI NA

HIDROSOLUBILNITE VITAMINI

 KAKO KOFAKTOR MO@E DA SE JAVI I METALEN JON

 KOENZIMI I PROSTETI^NI GRUPI

I. Kofaktori prenositeli na
Kratenka Prenesena grupa
vodorod

nikotinamid adenin
NAD+ vodorod
dinukleotid
nikotinamid adenin
NADP+ vodorod
dinukleotid fosfat
flavin mononukleotid FMN vodorod
flavin adenin dinukleotid FAD vodorod
ubihinon Q vodorod

kletkini hemini elektroni

liponska kiselina Lip(S2) vodorod i acilni grupi

II.Kofaktori prenositeli na
Kratenka Prenesena grupa
grupi
adenozin trifosfat ATP fosfat
sulfat na fosfoadenilna
PAPS sulfat
kiselina
piridoksal fosfat PLP amino grupa
fosforil holin i srodni
citidin difosfat CDP
grupi
uridin difosfat UDP {e}eri, uronati
Kofaktori za prenos na S1
edinici
adenozil metionin SAM metilna grupa
tetrahidrofolna kiselina H4-folat formilna grupa
biotin karboksilna grupa (SO2)
Kofaktori za prenos na S2
edinici
koenzim A KoA acetil (acil)
tijamin difosfat S2 aldehidna
TPP
(pirofosfat)
III. Kofaktori na izomerazi i
Kratenka Prenesena grupa
liazi
uridin difosfat UDP izomeracija na {e}eri
piridoksal fosfat PLP dekarboksilacija
tijamin difosfat
TPP dekarboksilacija
(pirofosfat)

V12 koenzim B12 premestuvawe na

karboksilnata grupa
 LOKALIZACIJA NA ENZIMITE VO KLETKATA

 INTRACELULARNA SINTEZA

 FUNKCIONALNA RASPREDELBA VO CITOPLAZMATA I

SUBCELULARNITE ORGANELI
 CITOPLAZMA: ALT, LDH, ENZIMI NA GLIKOLIZA PENTOZOFOSFATEN CIKLUS,
SINTEZA NA MASNI KISELINI

 MITOHONDRII : GLDH, AST, CK

 KLETO^NA MEMBRANA: -GT

 EPR: HOLIN ESTERAZA, F-RI NA KOAGULACIJA, GLUKOZA-6-FOSFATAZA,

DETOKSIKACIJA I KOWUGACIJA NA BILIRUBIN

 LIZOZOMI: KISELI HIDROLAZI

 PODELBA NA ENZIMITE SPREMA MESTOTO NA
DELUVAWE
KLETO^NI ENZIMI AKTIVNOST VO KRVTA
Aspartat amino transferaza
Alanin aminotransferaza Zgolemena pri o{tetuvawe
Laktat dehidrogenaza soodvetnite organi
Sorbitol dehidrogenaza
Glutamat dehidrogenaza
Aldolaza
Kreatin kinaza

SEKRETORNI ENZIMI

1. VO KRV: Holin esteraza, Namalena pri o{tetuvawe

Faktori na koagulacija na funkcijata na kletkite

2. VO GIT: Amilaza, Lipaza, Zgolemena poradi o{tetuvawe

Pepsin, Tripsin na kletkite koi gi
sintetiziraat