ANÁLISE DAS ENZIMAS

Profa. Dra. Dayane Costa de Souza Lima

ENZIMA...

Uma senhora biomolécula!

 O mercado de enzimas industriais em 2014: US$ 4,2 bilhões;
Em casa:
- Cozinhando Previsão de crescimento de 7% entre 2015 e 2020.
- Lavagem de roupas
- Prazo de validade
- Liberação de suco
- Aromatizante de alimentos

ProcessosProdução:
- Biossensores
- Digestão de fibras de algodão
- Aplicações biotecnológicas
- Biocombustíveis
 PARA QUE SERVEM AS ENZIMAS NA CLÍNICA?

Milhões de reais são gastos com a Enzimologia

Clínica. Na produção mundial 60% está na Europa,
40% EUA, restante Japão e Coreia.

 Diagnóstico
 Tratamento
 Acompanhamento terapêutico
 Identificar o processo de cura
 ENZIMAS COMO REAGENTES ANALÍTICOS

VANTAGENS:
 Maior especificidade a substância a ser dosada
 Não precisa de etapas preliminares
(ex.: separação e purificação)
 Preferir enzimas com especificidade absoluta
(ex.: uricase, urease e glicose oxidase)
 ERROS NA DETERMINAÇÃO ENZIMÁTICA

Uso de Estase
Hemólise
anticoagulante venosa

Coagulação Lipemia
CINÉTICA ENZIMÁTICA

Vmax

Saturação

Vmax/2

Michaelis-Menten
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
Alta

Quantidade
de energia

Baixa
Não é dosado a quantidade da enzima, é realizado
análise da sua atividade!!!
 FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Pouca energia
1. Condições do meio que afetam a
estabilidade proteica Desnaturação

pH e temperatura

2. Tempo da reação

3. Concentração dos reagentes

Enzima
Substrato
Co-fator(es)
FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Ph ótimo = 9,9

Ph ótimo = 6,8
Ph ótimo = 1,5
PERDA DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
 TIPOS DE ENZIMAS

NÃO-PLASMA
PLASMA-ESPECÍFICAS
ESPECÍFICAS

• Secretadas ativamente no • Produzidas pelas células

plasma por certos órgãos, durante o metabolismo
tendo papel funcional no celular normal. São enzimas
plasma (ex., proteínas da intracelulares, sem função
coagulação). fisiológica no plasma.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS NO SANGUE

Enzimas específicas do plasma

• Proteases serínicas (coagulação) Sangue/Plasma
• Enzimas fibrinolíticas

Enzimas secretadas
• Lipase, Amilases, Proteases, Colinesterase, Fosfatase
Célula/Corrente
sanguínea

Enzimas celulares
• Lactato desidrogenase Célula/Dano
• Aminotransferases tecidual
• Fosfatase alcalina (atividade osteoblástica)
Alanina aminotransferase, aspartato aminotransferase,
colinesterase, γ-glutamil-transferase

Alanina aminotrasnferase, creatinina quinase, lactato

desidrogenase

Amilase, tripsina

Fosfatase ácida

γ-glutamil-transferase, fosfatase alcalina

Amilase

Alanina aminotransferase, aspartato aminotransferase,

lactato desidrogenase, creatinina quinase
ENZIMAS DE IMPORTÂNCIA DIAGNÓSTICA
ENZIMAS DE IMPORTÂNCIA DIAGNÓSTICA
 ENZIMAS DE IMPORTÂNCIA DIAGNÓSTICA

ENZIMAS HEPÁTICAS

γ-
Aminotransferases 5’nucleotidase
glutamiltransferase

Glutamato-
Fosfatase Alcalina Colinesterase
desidrogenase
  AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)
Valores de referência:
Mulheres = 34 U/L
Homens = 45 U/L

1- Alanina aminotransferase, ALT (transaminase glutâmica-pirúvica, TGP)

- Uso: determinação de dano celular do parênquima hepático e avaliação das hepatopatias.

- Fígado e rins.
- Lesão celular (atinge a corrente sanguínea e seus níveis séricos podem ser mensurado)
  AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)
Valores de referência:
Mulheres = 31 U/L
Homens = 35 U/L

2- Aspartato aminotransferase, AST (transaminase glutâmica-oxalacética, TGO)

-Uso: determinação de dano celular do parênquima hepático e marcador cardíaco e

pericardite.
- Coração, fígado, músculo esquelético e rins.
- Lesão celular (atinge a corrente sanguínea e seus níveis séricos podem ser
mensurado).
A proporção entre AST e ALT é útil para diferenciar as
causas da lesão hepática.
  AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

Esses achados sugerem especificidade da GGT para lesão de hepatócitos.

  AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

 Atividade de ALT é maior do que a de AST.

Exceções: hepatite alcoólica, cirrose hepática e neoplasia hepática.
 ALT elevado (hepatite viral aguda)
 ALT é menos sensível que AST para a avaliação de hepatopatia alcoólica.
 Aumento de ALT semelhante ao de AST
mononucleose infecciosa e hepatite induzia por drogas.
  AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

ALT ALT

Valores aumentados Valores diminuídos Valores aumentados Valores diminuídos

 Necrose celular hepática  Azotemia  Doenças hepáticas  Azotemia

 Hepatite infecciosa e  Diálise renal  Doença biliar extra-  Diálise renal
tóxica crônica hepática crônica
 Icterícia obstrutiva  Deficiência de  Congestão  Deficiência de
 Obstrução biliar B6  Insuficiência cardíaca B6
 Cirrose  Cirrose
 Carcinoma hepático  Obstrução biliar
 Distrofia muscular
 Doenças hemolíticas
 Abuso crônico do álcool
  AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

 Cuidados pré-analíticos, analíticos e pós-analíticos

AMOSTRA:
Sangue venoso
Não utilizar amostras hemolisadas
AST (armazenar a amostra a 4°C por até 48h
ALT (deve ser dosada no dia da coleta; estabilidade até -70°C
  AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

 INTERFERENTES:
Exercícios extremos podem aumentar os níveis de ALT
Muitos medicamentos podem elevar o nível das aminotransferase
Tetraciclinas, Fenobarbital, Dopamina...
 ENZIMAS HEPÁTICAS

 γ- glutamiltransferase

Diagnóstico de doenças obstrutivas hepáticas e marcador auxiliar de

alcoolismo crônico.
Pode estar elevada até mesmo em pequenos níveis subclínicos de
disfunção hepática.

Onde? Túbulo renal, fígado, pâncreas e intestino.

Biolíder
  γ- glutamiltransferase
Valores Aumentados

Doenças hepáticas em geral

Pancreatites
Importância Clínica e Laboratorial: Infarto Agudo do Miocárdio
Lupus eritematoso sistêmico
Obesidade patológica
 Indicador de doença hepatobiliar
 Altos níveis de GGT em pacientes com neoplasmas hepáticos
 Aumento moderado (hepatites infecciosas)
 Hepatite alcoólica (marcador sensível mas não específico)
  γ- glutamiltransferase

Cuidados pré-analíticos, analíticos e pós-analíticos

 Armazenamento 4° (um mês) e a -20°C (um ano)

 Soro não-hemolisado
 Citrato, oxaloacetato e fluoreto, diminuem a atividade de 10-15%

Interferentes
 Uso de anticonvulsivantes
 8 horas de jejum
 ENZIMAS HEPÁTICAS

 Fosfatase Alcalina

 Diagnóstico diferencial de hepatopatias e icterícias obstrutivas,

doenças ósseas;
Biolíder
 Fígado e ossos (osteoblastos)
Valores aumentados Valores diminuídos
 Aumento dos níveis
 Obstrução biliar intra e  Hipotiroidismo
Grandes obstruções do ducto biliar extra hepática  Hipofosfatemia
 Tumor (fígado e osso)  Desnutrição
Colestase intra-hepática  Cirrose
Doenças infiltrativas do fígado  Hiperparatiroidismo
 Recuperação de fraturas
  Fosfatase Alcalina

Cuidados pré-analíticos, analíticos e pós-analíticos

 Soro ou plasma heparinizados

 Evitar oxaloacetato, citrato e EDTA
 A amostra de ver mantida em temperatura ambiente e analisada dentro de 4h
 Jejum de 12h

INTERFERENTES
 ENZIMAS HEPÁTICAS
Valor de referência:
Inferior a 10 U/L
 5’-nucleotidase (NTP)

 Auxilia no diagnóstico de doenças hepatobiliares como:

obstrução das vias biliares
cirrose biliar primária
colangite (infecção das vias biliares)
câncer das vias biliares
uso de drogas (corticoides, barbitúricos e fenitoína)
 Fígado, rins e sêmen;
  5’-nucleotidase (NTP)

Importância clínica e laboratorial

 Mais sensível e específico do que as outras enzimas da membrana hepatocítica;

 Aumentada 3-6x em doenças hepatobiliares;
 NTP e FA (ALP), eficiência diagnóstica para doenças hepáticas;
NTP normal e ALP elevado
NTP aumentado e ALP normal = doenças hepáticas
  5’-nucleotidase (NTP)

Cuidados pré-analíticos, analíticos e pós-analíticos

 Atividade de NTP: estável

Interferentes
 Amostras hemolisadas e ictéricas serão rejeitadas
Valores aumentados
 Não é necessário jejum
 Doença hepatobiliar
obstrutiva
 Carcinoma hepático
 Cirrose biliar precoce
 ENZIMAS HEPÁTICAS

 Colinesterase

 Diagnóstico e monitoramento de exposição e intoxicação por compostos

organofosforados e carbamatos; triagem pré-operatória de pacientes com
sensibilidade a succinildicolina e mivacúrio.
- Acetilcolinesterase: colinesterase “verdadeira” existente dentro dos eritrócitos
- Pseudocolinesterase: encontrada no plasma, uma glicoproteína produzida pelo
fígado.
  Colinesterase

Importância Clínica e Laboratorial

 Indicador da capacidade de síntese Valores aumentados Valores diminuídos

hepática  Carcinomatoses em  Variações

tratamento genéticas
 Decréscimo de 30-50% observado na quimioterápico  Triquionose
 Obesidade  Doenças
hepatite aguda  Diabetes hepáticas
 Desnutrição
 Decréscimo de 50-70% observado na  Gravidez
 Cirurgia
cirrose avançada e em metástase hepática
recente
 Nível sérico normal na icterícia obstrutiva  Anemia
  Colinesterase

Cuidados pré-analíticos, analíticos e pós-analíticos

 Atividade estável várias semanas e pode ser armazenada por
anos a -20° C

Interferentes
 Jejum de 4 horas
 Uso de medicamentos (neostigmina, quinina, fluoretos,
cloreto de tetrametilamônio)
 ENZIMAS HEPÁTICAS
Valor de referência:
Homens = 8 U/L
 Glutamato-desidrogenase (GDH) Mulheres = 6 U/L

 Enzima mitocondrial, encontrada no fígado, músculo cardíaco e rins;

  Glutamato-desidrogenase (GDH)

Cuidados pré-analíticos, analíticos e pós-analíticos

 Estável a 4° C por 48h e a -20° C por várias semanas

Interferentes
 Não possui interferentes específicos
 ENZIMAS HEPÁTICAS
Valor de referência:
3,2 a 4,8 g/dL
 ALBUMINA

 Proteína mais presente no plasma, produzida no fígado

 Concentração diminuída (doenças hepáticas, renais – síndrome nefrótica e
desnutrição)
 Aumento (desidratação)
 ENZIMAS HEPÁTICAS

 BILIRRUBINA

 Produto da degradação do heme

 Níveis elevados (anemia hemolítica,
doenças hepáticas – obstrução das
vias biliares)
 Aumento (desidratação)
 ENZIMAS DE IMPORTÂNCIA DIAGNÓSTICA

ENZIMAS PANCREÁTICAS

AMILASE LIPASE
 ENZIMAS PANCREÁTICAS

 AMILASE

 Glândulas salivares, pâncreas, sêmen, testículos,

ovários, trompas, pulmões e tecido adiposo.
 É uma enzima da classe das hidrolases que catalisa
a quebra de amido e glicogênio ingeridos na dieta,
formando maltose.
  AMILASE

 Amilase sérica aumentada (pancreatites agudas e crônicas)

OBS: pode ainda estar aumentada nas condições em que o paciente é portador
de pseudo-cisto pancreático, perfuração intestinal com peritonite, gravidez ectópica
e patologias que comprometam as vias biliares.

Valor de referência:
60-160 U/dL
 OUTRAS CAUSA DE HIPERMILASEMIA NÃO-
HIPERAMILASEMIA
HIPERMILASEMIA PANCREÁTICA
• Pancreatite Aguda • Complicações da • Insuficiência renal
• 20% de todos os casos pancreatite aguda (aumento
de pancreatite (pseudocisto por proporcional à
apresentam níveis hemorragia, ascites e extensão do
normais efusão pleural Lesões comprometimento
• Outros achados traumáticas do renal).
laboratoriais: no pâncreas (trauma • Neoplasias de pulmão
momento do cirúrgico e e ovário
diagnostico: investigações • Lesões das glândulas
leucócitos radiográficas). salivares (caxumba ou
>16.000/mm3, glicemia Carcinoma de cirurgia maxilofacial).
>200mg/dL, LDH >2x pâncreas, com
normal, ALT (TGP) >6x obstrução nos ductos
normal.; 48h pancreáticos.
diminuição do • Abcesso pancreático,
hematócrito e cálcio aumento da amilase.
sérico <8mg/dL.
  LIPASE (LPS)

 Enzima altamente específica que catalisa a hidrólise de triglicerídeos;

 Secretada pelo pâncreas (p/ o duodeno);
 Excretada por filtração através dos glomérulos renais;
 Na corrente sanguínea (lesões das células acinares pancreáticas);
 Seu aumento não, necessariamente, se relaciona à gravidade. Valor de referência:
< 1 ano = 0-29 U/L
1-12 anos = 10-37 U/L
13-18 anos = 11 -46 U/L
> 18 anos = 13-60 U/L
  LIPASE (LPS)

 Hiperlipasemia:
Pancreatite
ATENÇÃO! Aguda

Os níveis de lipaseComplicações
são normais nosda
casos de envolvimento de glândulas
pancreatite
salivares.
Pancreatite
Crônica
 ENZIMAS DE IMPORTÂNCIA DIAGNÓSTICA

MARCADORES CARDÍACOS
 Marcadores Bioquímicos do Infarto Agudo do Miocárdio

Creatinoquinase Troponinas
Mioglobinas
(CK ou CPK) (cTnT e cTnI)

AST e Lactato Peptídeo

desidrogenase natriurético
(LDH) cerebral

* Marcadores de risco cardíaco: marcadores de doença

aterosclerótica e marcadores de isquemia.
 Infarto Agudo do Miocárdio

O IAM continua ser a emergência medica

de maior causa de morbidade e
mortalidade cardiovascular
O objetivo de seu tratamento é salvar 0 miocárdio (diagnóstico precoce)

Segundo a OMS, o diagnostico do IAM requer pelo menos dois dos seguintes critérios:
História característica de dor pré-cordial
Alteração eletrocardiográfica típica
Elevação enzimática seriada

Em 50% dos pacientes que são admitidos em pronto-socorro, a historia clinica não é
característica ou não apresenta eletrocardiografias típicas.
 Creatinoquinase (CK) – “a enzima do
exercício"
Creatinoquinase (CK) - TOTAL

 Soro normal: 95-100% de CK-MM; < de 5% de CK-MB.

 Variações fisiológicas: sexo, idade, massa muscular, raça...

 Elevações transitórias (geralmente 5x o VR): injeções IM, exercício

físico moderado a severo...

 Elevação: dano no músculo esquelético, cardíaco ou cerebral.

 Redução: sedentarismo, períodos de repouso prolongado, perda de

massa muscular.
Creatinoquinase (CK) - TOTAL

 Determinação da CK total:

-Dosagem: espectrofotometria por metodologia cinética e UV.

-Amostras: soro ou plasma heparinizados. Outros anticoagulantes inibem CK.

Estabilidade é de 48 horas a 4⁰C. Um leve grau de hemólise é tolerável, uma vez
que os eritrócitos não possuem CK.
Valor de referência:
Mulheres 34 – 145 U/L
Homens 46 – 171 U/L
 Creatinoquinase (CK)

- Amplamente distribuída no músculo esquelético, cérebro e células cardíacas.

Quantidades menores são encontradas nos rins, placenta, tireoide, bexiga,
estômago, baço...
- Compõe-se de duas cadeias diferentes, chamadas M (muscle) e B (brain), que
podem se combinar de três formas, criando as chamadas isoenzimas da CK:

CK-BB
CK-MB
CK-MM
  ISOFORMAS da Creatinoquinase (CK)

CK-BB ou CK-1 CK-MB ou CK-2 CK-MM ou CK-3

• No cérebro • No musculo • No músculo

(representa cardíaco esquelético
praticamente (representa 20% (representa 97-
100 % da CK da atividade da 99% da
total); CK total); atividade da
• No cólon, íleo, • No músculo atividade da CK
estômago, esquelético total);
bexiga e (representa 1 – • No músculo
próstata. 3% da atividade cardíaco
da CK total). (representa 80%
da atividade da
CK total).
 CK-BB ou CK1

 Elevado peso molecular (80.000 KDa). Grande quantidade de CK-BB no

cérebro, mas pouco no soro.
 Elevação pode ocorrer nas enfermidades do SNC: Lesões no crânio com dano
cerebral, neurocirurgias, isquemia cerebral,...
 Também pode ocorrer aumento no carcinoma prostático, neoplasias da bexiga
e trato gastrintestinal,...
NO LÍQUOR:
 Dosagem: ELISA.
 Amostra: soro. Valores elevados na hidrocefalia, infarto cerebral, tumores
cerebrais, hemorragia subaracnóide.

Limite máximo normal: 5 U/L. 5-20 U/L – lesão leve a

moderada; 21-50 U/L – lesão severa e associado a morte.
  CK-MB ou CK-2

 Enfermidades cardíacas: angina, cirurgia cardíaca, taquicardia, cateterismo,

insuficiência cardíaca congestiva, angioplastia, miocardite, infarto do miocárdio...

A atividade da enzima começa a elevar 4-8 horas a partir da dor precordial. Pico
IAM
em 12-24 horas (aumenta 6-9 vezes). Retorna ao normal em 48-72 horas.

* O aumento na atividade da CK-MB pode ser a partir de outra fonte (músculo

esquelético). Para diferenciar a fonte, observar a seguinte relação:

CK-MB plasmática > 5% da CK total: sugestivo de IAM.

Se a atividade da CK-MB for menor ou igual a 5%, considera-se o músculo

esquelético como o provável responsável pela elevação enzimática.
 CK-MB massa (até 5ng/mL) - ELISA
 CK-MB ou CK-2
Atividade da CK-MB (0-25 U/L ou até
5% da atividade homens e mulheres

 Pode-se dosar também a concentração de CK-MB (CK-MB massa) plasmática.

 CK-MB massa: Eletroquimioluminescência (amostra: soro)

Vantagens da dosagem da CK-MB massa:

Detectam lesões no Detectam cataliticamente enzimas

miocárdio 1-2 horas antes do ativas e inativas, assegurando
que os testes de atividade aumento da sensibilidade
Menos resultados falso-positivos
(menor ou nenhuma interferência de
hemólise, CK-BB e macro CK)
 CK-MB ou CK-2

Menos resultados falso-positivos

(menor ou nenhuma interferência de
hemólise, CK-BB e macro CK)
 < 4% músculo esquelético
 4% / < 25% músculo cardíaco
 > 25% MACRO-CK

CK-MB INDEX = 100% x CK-MB

CK-Total
 CK-MB ou CK-2
 CK-MM ou CK3

 Possui maior tempo de meia vida em comparação a CK-MB e CK-BB.

 Aumenta em enfermidades do músculo esquelético: distrofia muscular (aumenta 50-
100 x), exercícios físicos,...
 Aumenta nas enfermidades da tireóide: Hipotireoidismo (5 a 50 vezes o VR).
 Também aumenta no dano cardíaco (não serve como diagnóstico).
 Dosagem no soro por ELISA.
 Outros marcadores de danos ao músculo esquelético: aldolase, mioglobina, AST,...
  MACRO CK
Macro CK –tipo 1 Macro CK- tipo 2

Estas duas formas não • É um complexo de CK- • Éum complexo

são inibidas pelo BB ou CB-MM ligada a polimérico de CK
anticorpo anti fração M IgG ou IgA. mitocondrial.
podendo simular um • Não significa patologia. • Pode estar elevada em
aparente aumento na • Pode estar elevada em pacientes com cirrose
mulheres idosas. hepática e doença
atividade da CK-MB.
metastática.

 Atividade da CK-MB (aumento, intervalo de 30h) e macro CK (constante).

 Macro CK, atividade maior que 20-25 % de CK total.

 Determinação de macro CK: Kit Elisa.

 MACRO CK
Por que a MACRO-CK pode apresentar resultado falso-positivo?

Dosagem de
CK-MB

AcMo Anti fração M do dímero CK

Inibe Não inibe

Isoenzima MM Macro-CKBB
Subunidade da CK-MB (CK-BB atípica ligada a IgG
Quantificada a 37° C Não é inibida nem a 45° C
(20 min)
 Mioglobinas

 Hemoproteína de ligação do O2 presente no músculos

Mioglobina esquelético e cardíaco
 2% da proteína total do músculo presente no citoplasma

Valor de referência: Lesões celulares durante o IAM

Até 70ng/ml Liberação de mioglobila no sangue

 Peso molecular = 17,7 Kda

 Rápida cinética (um dos primeiros marcadores de IAM)

Aumento (2 horas) – Pico (5 a 12 horas) – Normal (24-36 horas)

 Mioglobinas

 Determinação da Mioglobina

 Amostra: sangue total (EDTA ou heparina), plasma ou soro.

 Estabilidade de 2 dias (2 – 8⁰C) ou 3 meses ( - 20⁰C).
 Ensaio qualitativo (imunocromatografia).
 Troponinas

 Proteínas contidas nas células da fibra muscular esquelética e cardíaca (maior

parte está ligada nas fibras musculares, uma pequena fração está livre no
citoplasma).

*Troponina I Subunidade inibidora de actina 3 isoformas

(2 no m. esquelético e 1 no cardíaco)

Troponina C Subunidade ligada ao Ca2+ e reguladora da contração

Troponina I e Troponina T são mais

*Troponina T Subunidade ligada `miosina usadas no diagnóstico do IAM.
 Troponinas

 São liberadas juntamente com a CK-MB (4-8 horas), mas permanecem

elevadas por até 14 dias após IAM. Pico plasmático = 12-18 hs.
 Atualmente, é o exame laboratorial mais importante no diagnóstico de
dano cardíaco (IAM, pericardite, miocardite...). A elevação das troponinas
devido ao infarto é bem maior.
 Níveis sanguíneos geralmente são muito baixos em pessoas sem doença
cardíaca (elevada sensibilidade).
 Sensibilidade no IAM de 50-75% (4-6 horas após o início da dor no peito);
Sensibilidade no IAM de  90% (4-7 dias após dor no peito).
 Troponinas

Determinação da troponina
 Ensaio qualitativo (imunocromatografia). Amostra: sangue total (EDTA ou heparina), plasma ou
soro. Estabilidade de 2 dias (2 – 8⁰C) ou 3 meses ( - 20⁰C).
 Ensaio imunológico (quantitativo - quimioluminescência).
* Troponina I (soro; sem
jejum): VR: até 1 ng/mL
 Troponinas

Teste qualitativo triplo: mioglobina,

CK-MB e troponina I
 Troponinas

Troponinas CK-MB

Vantagem das • > especificidade p/ • Permitem detectar

troponinas em lesão do miocárdio pequenas lesões
relação a CK- • CK-MB é miocárdicas
MB encontrada em
tecidos não
cardíacos
 Troponinas
 Valor de referência: até
 AST ou TGO 40U/mL

 Enzima catalisadora síntese e degradação de aminoácidos

 Atividade miocárdio, fígado e músculo esquelético

Níveis elevados:

• 87 a 97% dos pacientes com IAM Pico (18-

24
• AST elevada após início da dor horas)
• Boa sensibilidade Níveis
normais
Inespecífica
(4-5 dias)
 LACTATO DESIDROGENASE - LDH Valor de referência:
Até 480 U/L

 Enzima relacionada à catálise da oxidação reversível do lactato e piruvato

 Nos tecidos (miocárdio, eritrócitos, pulmão, linfócitos, baço, pâncreas, fígado e músculos
 É formada por 5 isoenzimas:

LD1 Abundantes no miocárdio IAM LD1 > LD2

LD2
LD3
LD4 Possuem mesmo peso molecular, porém cargas elétricas diferentes
LD5

Relação LD1/LD2 = >0,7 sensibilidade diagnóstica (99% dos casos de IAM)

 Peptídeo natriurético cerebral - BNP

 Função: aumentar a excreção renal do sódio, dilatar artérias e veias,....

 O BNP é liberado a partir dos ventrículos, especialmente do ventrículo esquerdo,
durante sobrecarga de pressão ou volume. Não se altera com o esforço ou
exercício.
 Identificação de pacientes com insuficiência cardíaca congestiva, de moderada a
grave.
 Também pode estar elevado no IAM, arritmias,...
 Peptídeo natriurético cerebral - BNP

 O fragmento NT-proBNP também pode ser dosado

(diagnóstico e gravidade da ICC).
 Peptídeo natriurético atrial (ANP): também é
produzido pelas células do miocárdio: pouco uso
laboratorial (baixo tempo de meia-vida e está
alterado no esforço físico).
 Cinética dos principais marcadores cardíacos após IAM

Aumento acima do limite de

referência

30

20

10
Características da dinâmica de elevação, pico e retorno aos
níveis basais dos marcadores cardíacos

Tempo de
Tempo de Tempo de pico
Marcador retorno ao
alteração inicial de elevação
normal

CK-MB 4-8 horas 12-24 horas 48-72 horas

Mioglobina 1-2 horas 5-12 horas 24-36 horas

cTnI 4-8 horas 12-18 horas 8-10 dias

cTnT 4-8 horas 12-18 horas 13-14 dias

CK-MB = isoenzima MB da creatina quinase; cTnI = troponina cardíaca I;

cTnT = troponina cardíaca T
Links recomendados

https://www.youtube.com/watch?v=noUFyMAf64M&t=13s

https://www.youtube.com/watch?v=rRWjF2etApI&t=7s

https://www.chemistryworld.com/features/enzymes-for-everyone/9592.article

https://www.youtube.com/watch?v=SARfpZHi9Tg

https://www.youtube.com/watch?v=SSBghX-APd0
Referências Bibliográficas

CAMPBELLl, M. K. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre : ARTMED, 2006.

NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger [recurso eletrônico] – 6. ed. Porto
Alegre: Artmed, 2014.

PORTO, C. C. Exame clínico : bases para a prática médica. 5. ed. Rio de Janeiro : Guanabara
Koogan, 2004.