b y

j o l
P u
ul a
Pa
Ana m
o e r o
ti tut ei d
a li .c
s n m
o In S ch g
d c e t r i@
de di nu
a n r .
r ied C a
i d e
r op ft a ra h ne
P o o p s c
i s d ice
On ncia d
c e c an
Li a il:
m
E-

1
Sumário
1. Definição ............................................................................................................................... 3
2. Origem ................................................................................................................................... 3
3.
y
Aplicações Clínicas................................................................................................................. 5
b
jo l
3.1 Aplicações clínicas da Bromelaína....................................................................................... 5
P u
3.2 Aplicações clínicas da DPP-IV .............................................................................................. 5
l a
P au
4. Quando utilizar ...................................................................................................................... 6

n a
4.1 Causas da deficiência .......................................................................................................... 6
4.2 Sinais e sintomas de deficiência deAenzimas digestivas ................................................
r m 7
t o e c o
4.3 Como avaliar a deficiência enzimas
t i e id a il.
tu digestivas................................................................... 8
4.3.1. Como interpretar oIn
s n m
h ......................................................
o
exame coprológico funcional
S c g 9
4.4 Situações que indicam d a utilização de enzimas c e t r i@
................................................................ 11
e i u
5. Como prescrever
d ad .................................................................................................................
a nd er.n 12
5.1 O querimudou e na prescrição ..............................................................................................
C id 12
o p r a n e
5.2 rDoses f t p a ch
P ................................................................................................................................. 14
o o s
is magistrala............................................................................................................
d e
6. Prescrição
n i d i c 15
O farmacêuticas
6.1 Formas n c .......................................................................................................
n 15
e a
6.2 Formulações i :c
Lic ......................................................................................................................
l 16
a
6.3 Contraindicações
E -m e efeitos adversos................................................................................. 18
..................................................................................................................................................... 20
REFERÊNCIAS ............................................................................................................................... 21
Apêndice...................................................................................................................................... 23
Aplicações clínicas da Bromelaína........................................................................................... 23
Bromelaina e atividade antimicrobiana: ............................................................................. 23
Bromelaina e câncer............................................................................................................ 23
Bromelaina no sistema cardiovascular e circulatório: ........................................................ 24
Bromelaina e doenças autoimunes: .................................................................................... 24
Bromelaina e alergias respiratórias:.................................................................................... 24
Bromelina e artrite: ............................................................................................................. 25

2
 1. Definição
As enzimas digestivas são quimicamente classificadas como hidrolases, ou seja, promovem
a quebra das ligações químicas das macromoléculas através de reações de hidrólise em sítios
b y
ativos. Cada enzima apresenta determinada especificidade para um substrato, hidrolisando
j o l
u
apenas determinadas ligações, de forma que, para que haja a digestão de nutrientes complexos,
P
várias enzimas podem ser necessárias.
ula
a
Em síntese, as enzimas digestivas permitemPque as macromoléculas encontradas nos

A
alimentos ingeridos sejam “quebrados” em moléculas na menores para serem absorvidos mno lúmen
to e r c o
intestinal.
i t u i d i l .
n
As enzimas podem ser produzidas s t no organismo, ingeridas h nepor meiomdoaconsumo de alguns
o I S c g
d
alimentos crus ou presentes em suplementos e
alimentares
r
(enzimas
t i @digestivas exógenas).
e c
disão produzidas
a d digestivas endógenas
A maioria das enzimas
n r . nu pelo pâncreas, porém, o fígado,
r ied o intestino delgado,
a vesícula biliar,
a C a
o estômagoid
e
ee
o cólon também desempenham papéis
p
o na produção a r n enzimas. Dentre as enzimas digestivas
P r
essenciais
f t e disponibilização
p c hdessas
iso lipase,
endógenas incluem
n d o
protease,
i e s ptialina, pepsina e tripsina. Exemplos de enzimas
amilase,
c
Oexógenasnsão
digestivas ciaalfa galactosidase,
n d celulase, hemicelulose, maltase, entre outras.
e c a
Lic ail:
m
2. Origem E-
As enzimas digestivas suplementares podem se originar de três fontes diferentes: animal,
vegetal e microbiana.
As enzimas de origem animal incluem pancreatina, pepsina, tripsina e quimiotripsina.
Exemplos de enzimas de origem vegetal são a bromelaína (do abacaxi ) e a papaína (do mamão).
Enzimas de origem microbiana podem ser extraídas de fungos (incluindo leveduras) e bactérias
e têm boa resiliência gástrica. As enzimas microbianas podem incluir lipase, proteases,
sacaridases e enzimas fibrolíticas (Tabela 1).

3
Tabela 1 – Funções e unidades de medida de enzimas digestivas
Enzima Função Unidade de Medida segundo
Grupo
FCC
Alfa Hidrolisa rafinose, estaquiose e verbascose GALU (Unidades de
Galactosidase presente em legumes, grãos inteiros e alguns Galactosidase)
vegetais em monossacarídeos glicose,
galactose e frutose. Reduz a produção de
b y
gases ao consumo de carboidratos
j o l
Alfa Amilase
fermentáveis.
P u
Hidrolisa os polissacarídeos em dissacarídeos DU (Unidades Dextrinizantes)
Celulase
ul a
Decompõe a celulose, uma fibra vegetal CU (Unidade de Celulase)

Glucoamilase ou Decompõe amido em glicose.

a
encontrada em frutas e vegetais.
P AGU (Unidades
Amiloglucosidase a
n as hemiceluloses Amiloglucosidase)
Hemicelulase Capaz de digerir
o A m de
r HCUhemicelulase)
o
(unidades
t que, juntamente com ae c
(polissacarídeos
t
celulosei tue a pectina, formam a paredencelular
e id a il.
dossvegetais). m (Unidade de Atividade
I n na quebra da sacarose c h (açúcar gINVU
Invertase
d
Auxilia
o refinado), transformando-a e Sem frutosei@
Carboidrato
e glicose; c t r e de Invertase) ou SU
i (açúcarndouleite), ALU(Unidades Sumner)
a d
Lactase Auxilia na quebra d
da lactose .
nem glicose eegalactose;
r (Unidade de ácido
d a
rie Maltase Auxiliarana Cquebra da emaltose
transformando-a lactase)

p id (açúcar dos DP (Graus de Poder

r o t a
cereais),
h n
transformando-a em glicose; Diastático)
P o f
Pectinase
o p
Auxilia na
s c
quebra da pectina, um dos Endo - PGU (unidades de
i s d dos vegetais
principais
ic e
componentes da parede celular Poligalacturonase)

On Xilanase n c i a d
n emo polissacarídeo
Degrada
e c a linear beta-1,4- XU (unidades de xilanase)

Lic ail: hemicelulose,

xilano xilose, quebrando assim a
um dos principais
componentes das paredes celulares das
-m
EFitase plantas.
Hidrolisa o fitato (ácido fítico) para liberar FTU (unidades de fitase)
fosfato, reduzindo o efeito antinutricional do
fitato resultando em diminuição da
biodisponibilidade, ou seja, redução da
absorção no intestino.
Protease ácida As proteases atuam em diferentes faixas de SAP (Protease ácido estável)
pH ao longo do trato gastrointestinal. A
protease ácida hidrolisa proteínas em pH
ácido de 2,0 a 6,0.
Protease alcalina Atua na digestão proteica em nível intestinal PC (Unidade de protease com
em pH alcalino (4,0-11,00), bem como em base em L tirosina)
demais processos fisiológicos, como ativação
Proteína de outras enzimas e coagulação sanguínea.
Bromelaína Atua na digestão proteica. GDU (unidades de digestão
de gelatina) ou FCC PU
Papaína Protease de ampla especificidade que FCC PU (Unidades de
hidrolisa proteínas em aminoácidos. Papaína)
Protease Digere peptídeos ricos em prolina altamente DPPU (Unidade de Protease
Dipeptidil resistentes na fração de gliadina do glúten e Dipeptil peptidase IV)
peptidase IV caseína.
(DPP/IV)
Lipase Hidrolisa lipídios em ácidos graxos e glicerol. FIP (Federation
Lipídios Internationale
Pharmceutique)

4
 3. Aplicações Clínicas
Alguns estudos sugeriram que a terapia oral com preparações enzimáticas é benéfica
para pacientes com dispepsia funcional já que podem reduzir os sintomas de flatulência,
distensão abdominal, eructação, plenitude e desconforto pós-prandial. by
j o l
u
Entretanto, suplementos com enzimas digestivas têm sido utilizados para outras
P
ul a
aplicações clínicas como é o caso da enzima DPP-IV para sensibilidade ao glúten não celíaca,
P a
redução dos danos da mucosa intestinal, autismo e sensibilidade à caseína; fitase para prolongar
o efeito da toxina botulínica; bromelinaApor
a
n seu efeito antimicrobiano, antineoplásico,
o e r o m
quimiopreventivo, inibidor da agregação t id modulação
tu de plaquetas sanguíneas, c
il. da inflamação e
t i e a
do sistema imune, além de atividades
I c hn antitrombótica
ns analgésica, antiedematosa, g m e fibrinolítica.

d S
oestudos clínicos que edemonstram ai@
No entanto, os
e c t r segurança e os benefícios

a d
terapêuticos da suplementação do complexo de
n dienzimasrdigestivas
. nu são escassos.
r ied C a
i d e
ro
p
t a ra h ne
3.1PAplicações
o f clínicas
o
dap Bromelaína
s c
s
niapoiar acdigestão e
Além de
O iad de proteínas,
d ic a enzima Bromelina ou Bromelaína, pode ter outras
e
aplicações clínicas n seu efeitoanantimicrobiano, antineoplásico, quimiopreventivo, inibidor da
por
agregação de
c l: c
Liplaquetasaisanguíneas, modulador da inflamação e do sistema imune, além de
m
E- antiedematosa, antitrombótica e fibrinolítica.
atividade analgésica,
Esses achados indicam potencial efeito na proteção contra diarreia causada por
enterotoxinas bacterianas de Escherichia coli e Vibrio cholerae, prevenção de câncer,
cardioproteção, risco de trombose arterial e embolia, doenças inflamatórias crônicas,
autoimunes, doenças alérgico respiratórias e artrite (ver apêndice).
Entretanto, mais pesquisas são necessárias para compreender os mecanismos de ação,
dose de eficácia e segurança, aproveitamento eficiente e eficácia clínica da bromelaína.

3.2 Aplicações clínicas da DPP-IV

DPPIV é normalmente produzida pelas células das vilosidades intestinais e é essencial para
a quebra completa de proteínas dietéticas contendo prolina, como glúten e caseína. DPP-IV é
uma abreviatura de Dipeptidil peptidase IV e pertence à classe das exopeptidases de enzimas
proteolíticas. A DPP-IV tem a capacidade de clivar a ligação de peptina antes da última prolina,

5
permitindo que dipeptídeos contendo prolina sejam liberados das cadeias de polipeptídeo. Isso
o torna uma das poucas enzimas que permite a digestão de proteínas ricas em prolina.
Além de favorecer a quebra do glúten e da caseína, a DPP-IV desempenha um papel
substancial no sistema imunológico, particularmente na função das células T, e por isso, tem
b y
j o l
sido investigada como um possível alvo para o tratamento de doenças autoimunes, incluindo

P u
doença inflamatória intestinal. No que diz respeito à dor visceral, vários substratos DPP-IV estão
envolvidos na regulação da nocicepção visceral. a
ul
DPP-IV também modula a funcionalidade deP
a
n a NPY e PYY potencializando a digestão e a
saciedade. Existem algumas evidências queAindicam que a DPP-IV também r m
está envolvida na
to e c o
tu porém maisid estudos sãoil.necessários para
s t i
regulação do comportamento afetivo-emocional,
e a
n clínicas descritas
comprovação de eficácia da DPP-IV I n nestas e outras c h
aplicações g m na literatura.
d o e S i@
e c t r
a d n di r . nu
4. Quando
r ied utilizar Ca i d e
op deft enzimas digestivas
Arutilização a ra exógenas h néeindicada especialmente em situações em que
P o o p s c
i s
a atividadenenzimática d é inadequada
endógena
i ce ou insuficiente.
O i a d
A deficiência na
e ncproduçãoaounna atividade enzimática endógena é baseada na incapacidade
do pâncreas L
c : c e outros órgãos de produzir as enzimas necessárias e/ou mau
e idas células iintestinais
l
-
funcionamento ou ausênciama de mensageiros-chave que regulam os órgãos produtores de enzimas.
E
Essas situações podem ter etiologia genética ou são causadas por doenças
gastrointestinais, envelhecimento, desequilíbrio da microbiota intestinal, entre outras,
culminando na deficiência ou ausência na produção endógena ou biodisponibilidade das
enzimas produzidas. Uma das principais razões para a produção reduzida de enzimas digestivas
é a função pancreática exócrina deficiente.

4.1 Causas da deficiência

• Alterações endócrinas do pâncreas, Resistência à Insulina e Diabetes;
• Cálculos biliares que bloqueiam o ducto biliar e reduzem/ interrompem o fluxo de
sucos pancreáticos (estase biliar);
• Função deficiente do esfíncter de Oddi que controla a liberação de sucos biliares e
pancreáticos do ducto biliar para o intestino delgado;
• Abuso de álcool;
• Infecção gastrointestinal crônica;

6
• Doenças inflamatórias intestinais;
• Doenças gastrointestinais;
• Colecistectomia;
• Desequilíbrio da microbiota intestinal;
b y
• Hipocloridria;
j o l
• Deficiência de ácidos biliares; P u
• Exposição repetida a antibióticos; u l a
Pa
•
na
Estresse físico, emocional ou psicológico, que reduz a produção de enzimas digestivas
A m
pancreáticas;
o e r o
ti tut i d li .c
• Tabagismo;
s h ne m a
In
• Envelhecimento, que leva a um declínio na função
o S c pancreáticage digestiva;
d
• Sensibilidadesealimentares; c e t r i@
a d n di r . n u
• Doençadcelíaca. a e
r ie C i d
r op ft a ra h ne
P4.2 Sinaiso e sintomas o pde deficiência
s c de enzimas digestivas
ni s d ic e
O i a d
• Flatulência;nc
c e c an
oui desconforto
• Dor L il: abdominal;
a
• Diarreia; -m
E
• Fezes amolecidas;
• Constipação;
• Distensão abdominal;
• Queda de cabelo;
• Unhas quebradiças;
• Cansaço excessivo;
• Comida não digerida nas fezes;
• Fezes que flutuam (esteatorreia);
• Desconforto pós-prandial;
• Eructação excessiva;
• Azia;
• Pirose;
• Refluxo.

7
4.3 Como avaliar a deficiência enzimas digestivas
Atualmente não há um método laboratorial confiável para avaliar a deficiência
de todas as enzimas digestivas.

by
Os testes disponíveis com validação científica estão disponíveis somente para
l
medir os níveis de algumas enzimas pancreáticas no sangue, u jo mas são usados apenas
a Penzimática digestiva.
para diagnosticar a pancreatite, não para medir a função l
Já a deficiência de lactase pode ser P au por testes laboratoriais como
avaliada
a
nteste
dosagem da lactase na mucosa duodenal, A oral de tolerância à lactosem
r o
e teste de
hidrogênio expirado. t u to i d e
i l . c
s t i neem fragmento a
A dosagem de lactase I n na mucosa c h
duodenal, g m colhido por
d o e S i@
endoscopia, tem sensibilidade
e i c
de 95% e especificidade
u t
de r 100%, porém é um exame
a d n d r.n
invasivo. d a e
p rie medir indiretamente
Pode-se r a Ca capacidade
e id de digestão de lactose. No teste oral,
o a n
Pr ingere
o paciente o f t uma o p
quantidade ch dissacarídeo e a glicemia é dosada antes e
fixasdesse
n is a d i c e
depois O i
da ingestão.cO indivíduo d capaz de digerir a lactose apresenta um incremento de
e n a n
c
L c ail:
20 mg/dL na iglicemia.
Além de dosar
E -m a glicemia, é possível medir o Hidrogênio no ar expirado após a
sobrecarga oral, pois, pela fermentação da lactose pelas bactérias colônicas, há
produção de Hidrogênio, que é absorvido no intestino e parcialmente eliminado pelos
pulmões.
A quantificação de gordura nas fezes é um teste de triagem para a investigação
das síndromes de má absorção de origem pancreática e deficiência da lipase e
esteatorreia.
Uma forma indireta para indicar a deficiência de enzimas digestivas é o exame
coprológico funcional. Eles visa o estudo das funções digestivas abrangendo as provas
de digestibilidade macroscópicas, exames químicos e outras, cujos resultados permitem
diagnosticar os diferentes quadros que são agrupados em síndromes coprológicas:
insuficiência gástrica, pancreática e biliar, hipersecreção biliar, (fermentação
hidrocarbonada e putrefação), síndromes ileal e cecal, colites e outras alterações do
transito intestinal.

8
4.3.1. Como interpretar o exame coprológico funcional

Tabela 2 – Padrão de referência e interpretação do exame físico, químico e microscópico das fezes no
exame cropológico funcional.

Critério avaliado Padrão de referência

l byInterpretação
Exame físico jo
uAs fezes devem estar em um
Forma Moldada
P
a aspecto moldado.
u l
Pa
Cor Castanho-parda As fezes duras dos constipados
são mais escuras que o normal,

Ana e as dejeções diarreicas tendem

m
o e r
a ser mais claras, mesmo que
o
titut e i d
neste
a li .c
último
numerosas exceções
caso haja

s n m
Consistência
o In Sólida
S ch As
g falsas diarreias dos

d c e t r i@ constipados caracterizam-se por

evacuação mista, compacta na
d e di nu primeira parte e pastosa no
a n r .
ied a e final.
r C i d Nas diarreias, as fezes são
r op ft a ra h ne fluidas, pastosas ou líquidas, de
P o o p s c odor sui generis.
i s d ice Torna-se fétido em todos os
On ncia d processos que se acompanham

c e c an de putrefação das proteínas

Li il:
ingeridas ou endógenas (o que

ma pode ocorrer, ainda que nem

E-
sempre, em pacientes com
insuficiência gástrica, biliar ou
pancreática, colite e câncer,
etc.) e sobretudo em casos de
melenas, câncer de cólon e
abscesso aberto no intestino
grosso.
De odor rançoso, azedo são as
“diarreias de fermentação” com
trânsito rápido a partir do ceco.
As dejeções tornam-se inodoras
durante o tratamento com
antibióticos intestinais
Nas diarreias urêmicas e nas
fístulas retrovesicais, são de
odor amoniacal.
Viscosidade Diminuída Deve-se suspeitar de déficit de
lipases ou de bile ou colestase
hepática.
Associar exames como prova de
função hepática (TGO, TGP,
GGT, bilirrubina direta,
bilirrubina indireta e fosfatase
alcalina)

9
 Viscosidade nas fezes pode
indicar distúrbios do trato
gastrintestinal, como infecções
bacterianas, obstruções
intestinais, síndrome do cólon
irritável e doença inflamatória
b y
intestinal.
Muco Ausente
j o l
Seu significado clínico é muito

P u diferente, se estiver presente de

u la maneira isolada como muco

perolado, transparente, ou se
Pa for opaco, misturado com

Ana células epiteliais, sangue ou pus

m
no primeiro caso, trata-se de
o e r o
ti tut e i d
a
funcional, li .c
catarro alérgico, puramente
e, de modo
s n m
ch
excepcional, se for muito
o In S g
abundante, te um tumor viloso,
d c e t r i@
ainda que, no segundo casom
d e di nu assiinale a existência de um
a n r .
ied a processo inflamatório, mais ou
C i d e
r menos produndo (enterite e

r op ft a ra h ne colite verdadeiras)
P o o p s c O muco das fezes pode também
s
ni avaliado d e
icPadrão de referência
sinalizar alergia alimentar.

OCritério
c i a d Interpretação

e n a n Exame químico
c 6,0
Lic ail:
pH As fezes em geral são neutras ou
um pouco alcalinas, mas a
m reação depende de vários
E- fatores, dietéticos e endógenos,
porque suas variações, tanto na
saúde como na doença, são
irregulares e de pouco valor
clínico. Apresentam reação
ácida as fezes dos pacientes com
“dispepsia de fermentação”,
mesmo que sejam alcalinas nas
diarreias de putrefação.
Também constuma ser alcalinas
as dejeções de indivíduos com
insuficiência gástrica
descompensada (“diarreias
gastrógenas”)
Substâncias redutoras Ausentes Seu significado pode ser
intolerância alimentar, em
particular quando há
persistência da diarreia,
associada a perda de peso e pH
fecal inferior a 6. Serve para
diagnosticar deficiência de
lactase no local em que o déficit
de absorção da lactose

10
 determina o aparecimento de
substâncias redutora nas fezes.
Critério avaliado Padrão de referência Interpretação
Exame microcópico
Gorduras neutras Ausentes Se elevadas, suspeitar de
insuficiência pancreática ou
by
déficit biliar. A presenção de
j o l
excesso de gordura nas fezes –
u
esteatorreia – obedece a um ou
P
u la vários
mecanismos:
dos seguintes
trânsito
Pa acelerado, deficiência

Ana enzimática de sua digestão,

m
o e r
deficiência de absorção ou
o
Amido
ti
Ausente tut e d
a li .c
hipersecreção endógena.
i
Se elevado, suspeitar de
s n m
o In S ch insuficiência pancreática (déficit
na g
síntese de amilase
d c e t r i@
pancreática).
de
Fibras musculares bem digeridas Presentes di nu
Se muito presentes, cogitar
a n r .
ied a e hipocloridria, déficit de enzimas
r C i d pancreáticas

r op ft a ra
Fibras musculares mal digeridas Ausentes
h ne Se muito presentes, cogitar
P o o p s c hipocloridria, déficit de enzimas
i s d ice pancreáticas
On ncia d
Legenda: TGO – transaminase glutâmico-oxalacética; TGP – transaminase glutâmico-pirúvica; GGT –
gamaglutamil transpeptidase.
c e c an
i
Fonte: PUJOL,LA. P. Nutrição
: à estética. 2ed. Rio de Janeiro: Editora Rubio, 2020.
ilAplicada
a
-m
4.4 SituaçõesEque indicam a utilização de enzimas
• Dispepsia crônica;
• Gastrite;
• Idoso;
• Refluxo Gastresofágico;
• Colecistectomia;
• Síndrome do Intestino Irritável;
• Intolerância a lactose;
• Sensibilidade ao glúten não celíaca;
• SIBO;
• Intolerância ou redução da tolerância aos FODMAPs;
• Hipocloridria;
• Uso de antibióticos e medicamentos Inibidores da Bomba de Prótons;
• Padrão alimentar rico em alimentos refinados, ultraprocessados e baixo consumo de
alimentos crus;
• Consumo inadequado de alimentos que contém inibidores de enzimas (Ex. feijão sem
deixar de molho).

11
 A suplementação com enzimas digestivas podem ser particularmente útil ao mudar para
uma dieta vegetariana, vegana ou plant based, auxiliando na digestão de componentes
vegetais mais resistentes, como a celulose, rafinose e ácido fítico favorecendo o
desconforto gástrico e a biodisponibilidade de nutrientes. Eles também são
y
complementares às enzimas produzidas pelo pâncreas, portanto, não são considerados
b
substitutos da ação enzimática digestiva natural.
j o l
P u
u la
5. Como prescrever
Pa
A na
Segundo Inciso IX, Art. 3º da Resolução CFN n. 656 de 15 de junho de 2020 que dispõe sobre
m
to e r e dá outras
c o
a prescrição dietética, pelo nutricionista,
t i t u e id
de suplementos alimentares
a il. providências,

ns a dose deve sercindicada

para prescrição de enzimas digestivas,
I hn pelagatividade
m enzimática ou
potência em Unidades (U) o
d segundo Food Chemical Codex
e S (FCC). i@
e ic u tr
a d n d r.n
5.1 O querie
d
mudou na prescriçãoC
a e
p a e id
o r
aResolução cCFN n
Pr Andas daofpublicação
t
o
dap s
h n. 656, não havia obrigatoriedade de incluir a
n is
potência enzimáticas naa e
dprescriçãoicnutricional de enzimas digestivas. Frequentemente as
O i d
nc utilizando
prescrições eramerealizadas an peso, expresso em miligramas, como unidade de medida.
c c
Li a unidade
Atualmente,
a il: de medida das enzimas não mais deve ser desta forma, mas sim
m
E- ou potência da enzima.
em atividade enzimática

Exemplo:
Antes De acordo com a legislação vigente
Bromelina – 100 mg Bromelina -1200 GDU

A alteração da unidade de medida imposta pela nova legislação foi fundamentada no

fato de que o peso das enzimas (por exemplo, em miligramas) não indica a atividade real das
mesmas, bem como a diferença que existe na potência das enzimas por grama conforme a
matéria prima disponível.
Os ensaios enzimáticos, que permitem determinar a atividade enzimática, são descritos
em duas monografias principais – o Food Chemical Codex (FCC) e a Farmacopéia Americana
(USP-NF) - a fim de que seja garantida a qualidade e a consistência das atividades enzimáticas,
expressas através de unidades específicas. Dessa forma, quando a prescrição de enzimas estiver
apenas em miligramas (mg) pode haver dificuldade de se conhecer a real atividade enzimática.

12
 Assim, devem ser seguidas as unidades enzimáticas descritas nos compêndios oficiais,
assegurando que atividade enzimática foi cuidadosamente medida e padronizada.
No caso da prescrição nutricional, deve-se utilizar os padrões determinados na
monografia Food Chemical Codex (FCC).
by
j o l
Cada enzima recebe sua própria unidade de potência (atividade) utilizando com unidade

P u
de medida padrão FCC. Por exemplo, a unidade de medida da amilase é DU (Unidades
a
ul
Dextrinizantes). Já da bromelaína é GDU (unidades de digestão de gelatina).
Alguns laboratórios expressam a potência P
a
n a das enzimas utilizando unidades de medida
distintas do padrão estabelecido pelo FCC.
o A Essa informação constará
e r no laudo o mtécnico da
t
tu magistrais. id il. c
t i
matéria prima, disponíveis nas farmácias
e a
Diferentes unidades Idensmedida não expressamcha nmesma potência.
g m Isso pode gerar
confusão por parte de d
o e S já quei@
e farmacêuticos e nutricionistas,
i c u tr a interpretação da potência
adde medida. Caberá aoafarmacêutico
depende da unidade
d nd erajustar .n a potência da enzima de acordo
ie
com a U darprescrição nutricional, que C
a id conforme FCC.
deverá ser descrita
e
o p r
ade medidacpara n
Pr A conversão
o f t da unidade
o p s
h o padrão FCC é complexa, pois na maioria das
n is de ensaios
enzimas depende a i e Por isso, certamente, constitui um desafio para
d em laboratórios.
c
O c i d
os farmacêuticos. n
e a n
c
Lic ail:
-m desconhecem o padrão FCC como unidade de medida e
Muitos farmacêuticos
E
questionam as prescrições de enzimas nesse padrão emitidas por nutricionistas. Cabe
ao nutricionista, justificar à farmácia magistral que a utilização da Unidade de medida
está embasada na legislação vigente (Resolução CFN n. 656 de 15 de junho de 2020).

13
 Digestão além do consumo de enzimas digestivas
A digestão não se resume apenas às enzimas digestivas, mas requer ações sinérgicas

by
do ácido clorídrico do estômago, sais biliares e um revestimento saudável do trato
j o l
gastrointestinal para permitir que os nutrientes sejam absorvidos.
P u
O primeiro passo para favorecer digestão adequada
u laé abordar a dieta, encorajando a
redução/ eliminação de alimentos e bebidas queP a e contribuem para a inflamação
causam
intestinal e aumentar o consumo de alimentos
A na vegetais. O consumo adequadomde água,
to e r c o
mastigação correta, alimentação em ambiente
u i d
tranquilo e gerenciamento l
do. estresse são
s tit n e
m ai
ch
importantes coadjuvantes.
o In S g
d e tri @
d e i c u
5.2 Doses eda a nd er.n
ri a C e id
o p r n
aformulaçõeschde suplementação enzimática com distintas doses
Pr Até o momento,
f t p
iso no mercado,
diversas
d o e s
n
estão disponíveis ia e i c
atualmente
d são utilizadas na prática clínica para o manejo de
O c
c
n
diversas doençasedigestivas,
c an
principalmente aquelas envolvendo órgãos destinados à produção
de enzimas L
i
digestivas, a il :
incluindo o pâncreas exócrino (que produz enzimas pancreáticas) e a
borda em escovaE do -m
intestino delgado (que produz lactase).
Determinar a dose terapêutica de enzimas compreende um desafio atual para os
nutricionistas considerando que:
• Durante anos, a prescrição das enzimas foi realizada em peso (miligramas). Não é
possível converter a dose em mg para unidade de medida segundo FCC, visto que o peso
não determina a potência enzimática.
• As doses e unidades de medida utilizados nos estudos são heterogêneos favorecendo
fatores de confusão na dose resposta.
• Os estudos frequentemente usam preparações que contêm misturas de várias enzimas
e as dosagens eficazes variam amplamente.

A dose usual sugerida por enzima está descrita na Tabela 3.

14
Tabela 3 – Sugestão de doses de enzimas digestivas
Enzima Unidade de Medida segundo Dose usual
Grupo
FCC
Alfa Galactosidase GALU (Unidades de 400 a 1.200 GalU
Galactosidase)
Alfa Amilase DU (Unidades Dextrinizantes)
b y 5.000 a 20.000 DU
Celulase CU (Unidade de Celulase)
j o l 750 a 4.800 CU
Glucoamilase ou
Amiloglucosidase P u
AGU (Unidades
Amiloglucosidase)
5 a 20 AGU

Hemicelulase
u la
HCU (unidades de 800 a 8.000 HCU
Carboidrato Pa
hemicelulase)

na
Invertase INVU (Unidade de Atividade de 400 a 1.200 SU
Invertase) ou SU (Unidades
o A Sumner) e r o m
Lactase tut i d
ALU (Unidade de ácido lactase) 1.000
c
il.200aa10.000 ALU
Maltases ti n e
DP (Graus de Poder Diastático)
m a 400 DP
In
Pectinase ch
Endo - PGU (Unidades de g 35 a 100 ENDO PG

e do ic eS tri@
Poligalacturonase)

.nu
Xilanase XU (unidades de xilanase) 750 a 1.200 XU
a d Fitase n d r
FTU (unidades de fitase) 100 a 200 FTU
d a
pr
ie Protease ácida C ide
SAP (Protease ácido estável) 50 a 100 SAP

r o t a ra
Protease alcalina
h ne
PC (Unidade de protease com 5.000 a 10.000 PC
P o f Bromelaína
o p s c base em L tirosina)
Proteína i s d c e GDU (unidades de digestão de 120 a 2400 GDU

On nciaPapaína ndi gelatina) ou FCC PU

FCC PU (Unidades de Papaína) 50.000 a 100.000 FCC
c e c a
i
L Protease :
il Dipeptidil
PU
a DPPU (Unidade de Protease 250 a 1.500 DPPU

E -m Lipase
peptidase IV (DPP/IV) Dipeptil peptidase IV)
FIP (Federation Internationale 750 a 4.800 FIP
Lipídios
Pharmceutique)

6. Prescrição magistral

6.1 Formas farmacêuticas

• As enzimas podem ser veiculadas em cápsulas, sachês ou solução oral.
• Sugestão de excipientes:
o Cápsulas: celulose microcristalina, estearato de magnésio e dióxido de silício
coloidal em suas devidas proporções.
o Revestimento entérico: deve ser utilizado com o para proteger as enzimas
sensíveis ao pH estomacal.
o Sachês: maltodextrina e dióxido de silício coloidal.
o Veículos para solução oral: água purificada, benzoato de sódio e glicerina.

15
 • As enzimas devem ser prescritas em cápsulas vegetais pois favorecem maior resistência
aos efeitos da umidade. Cápsulas de revestimento entérico devem ser utilizadas para
proteger as enzimas sensíveis ao pH estomacal (normalmente as enzimas de origem
animal como pancreatina, pepsina, tripsina e quimiotrispsina).
b y
• l
Conservar em recipiente bem fechados ao abrigo de luz, calor e umidade. Enzimas são
j o
P u
insumos higroscópicos (retém água), e portanto, devem ser manipulados em ambiente
com umidade controlada. u la
Pa
Ana m
6.2 Formulações o e r o
ti tut e i d
a li .c
s n m
Alfa-amilase – 12.000 DU o In
Aporte à digestão, redução de gases e flatulência
S ch g
d
Protease ácida – 100 SAP c e t r i@
d e di nu
Protease alcalina – 5.000 PC
a n r .
r ied
Fitase -190 FTU
C a
i d e
op ft ra ne
Alfa galactosidade – 450 GalU
r
Celulase 750 CU
P p a ch
i s o
Invertase: 400 SU
d o e s
On ncia
Lipase – 4.000 FCCFIP
d ic
Lactase – 900 ALU
c e c an
Li
Maltase – 200 DP
Xilanase – 550 XU
a il:
m
E-
Pectinase – 50 Endo-PGU
Hemicelulase – 800 HCU
Aviar x doses em cápsulas vegetais.
Posologia: Consumir 1 dose antes das principais refeições.

Intolerância à glúten, caseína, FODMAPs e Lactose

DPP-IV – 1.400 DPPU
Alfa-amilase – 14.000 DU
Protease ácida – 50 SAP
Protease alcalina – 3.000 PC
Alfa galactosidade – 600 GalU
Celulase -750 CU
Lipase – 900 FCCFIP
Lactase – 2000 ALU
Maltase – 200 DP
Xilanase – 3.000 XU
Pectinase – 50 Endo-PGU
Hemicelulase – 50 HCU
Aviar x doses em cápsulas vegetais.
Posologia: Consumir 1 dose antes das principais refeições.

16
Desconforto articular e muscular
Bromelaína – 1.200 GDU
Papaína 100.000 PU
Protease ácida – 100 SAP
Protease alcalina – 5.000 PC
Alfa-amilase 8.000 DU
b y
Lipase 690 FCCFIP
j o l
Aviar x doses em cápsulas vegetais.
Posologia: Consumir 1 dose antes das principais refeições. P u
u la
Intolerância ao glúten e caseína Pa
DPP-IV – 1.000 DPPU
Ana m
Alfa-amilase – 15.000 DU
o e r o
Protease ácida – 50 SAP
ti tut e i d
a li .c
Protease alcalina – 5.000 PC
s n m
Glucoamilase – 15 AGU
o In Sch g
Papaína – 50.000PU
d c e t r i@
Bromelina -1.200 GDU
de di nu
a
Actinidina P200 – 240 U n r .
ied
Aviar x doses em cápsulas vegetais.
r C a
i d e
op ft ra ne
Posologia: Consumir 1 dose antes das principais refeições.
r a h
P o o p s c
s
Digestão de iproteína e
n – 100cSAP
Protease ácida
O iad d ic
Protease alcalina –n10.000 PC an
e
i c
Papaína – 50.000PU
L i l :c
Bromelina -1200 GDU a
-m vegetais.
Aviar x doses em cápsulas
E
Posologia: Consumir 1 dose antes das principais refeições.

Digestibilidade de carboidratos fermentáveis

Alfa Galactosidade– 450 GaIU
Invertase – 400 SU
Maltase– 200 DP
Celulase– 1500 CU
Lactase 4.000 ALU
Hemicelulase 200 HUC
Xilanase 300 XU
Pectinase 100 Endo-PGU
DPP IV - 250 DPPU
Aviar x dose em cápsulas vegetais.
Posologia: Consumir 1 dose antes das principais refeições.

Intolerância à lactose
Lactase -10.000 ALU
Aviar x dose em cápsulas vegetais
Posologia: Consumir 1 dose no momento da ingestão de produtos lácteos.

17
6.3 Contraindicações e efeitos adversos

O consumo de enzimas digestivas na dose usual, em geral é seguro e bem tolerado.

Atualmente não há contraindicações e efeitos adversos descritos na literatura para a
maioria das enzimas, com exceção da bromelaína e DPP-IV.
l by
Bromelaína: Poderão ocorrer efeitos adversos como náuseas,
u jo vômitos, diarreia,
taquicardia, reações de hipersensibilidade, incluindo reações
a P dermatológicas. Além
disso, o uso por pacientes asmáticos, hipertensos, l
u com distúrbios de coagulação,
hepáticos ou renais deverá ser feito com cautela. a
P Seu uso é contraindicado para pessoas
com alergia ao abacaxi, gestantes e lactantes. n a
o A e r o m
DPP-IV: Em indivíduos com sensibilidade
t t id
u ao glúten, a suplementação i
com c
l. DPP IV pode
t i
ser utilizada para a redução sdos sintomas associados e
n à ingestão ade alimentos que
I n
contenham traços desta proteína. Entretanto, emS c h g m
pacientes com doença celíaca, seu uso
d
não substitui a necessidade
o de adesão a uma dieta e i@
isentatrde glúten. Adicionalmente, o
e i c u
uso da enzima DPP
d adIV por pacientes diabéticosa nd nãoeér.recomendado.
n
p rie r a C e id
o a n
Pr o f t
o p s ch
n is a d i ce
O c i d
e n a n
c
Lic ail:
m
E-

18
 l by
P ujo
a ula
a P
A n m
r
tut
o ide i l .co
sti h ne ma
In
o S c g
d e tr i @
e i c u
d ad a nd er.n
r ie a C e id
p r
Pr
o f t p a c hn
i s o d o es
c
On ncia n di
i c e
l : ca
L a i
m
E-

19
 l by
P ujo
a ula
a P
A n m
r
tut
o ide i l .co
sti h ne ma
In
o S c g
d e tr i @
e i c u
d ad a nd er.n
r ie a C e id
p r
Pr
o f t p a c hn
i s o d o es
c
On ncia n di
i c e
l : ca
L a i
m
E-

20
REFERÊNCIAS

ACTIVEPHARMACEUTICA. Enzimas. Disponível em:

<https://activepharmaceutica.com.br/images/files-product/1963064507.pdf>. Acesso em:
07.10.2020. b y
j o l
ACTIVEPHARMACEUTICA. Fitase. Disponível em: P u
la
<https://activepharmaceutica.com.br/images/files-product/2013755084.pdf>. Acesso em:
u
07.10.2020.
Pa
Ana
ACTIVEPHARMACEUTICA. Nattokinase – Ação fibrinolítica para melhora da circulação. m
o e r o
Acesso em: 07.10.2020.
ti tut e i a li .c
Disponível em: <https://activepharmaceutica.com.br/images/files-product/1793740251.pdf>.
d
s n m
o In ch
S g
ACTIVEPHARMACEUTICA. Serratiopepetidase. Disponívelem:
d c e t r i@
<https://activepharmaceutica.com.br/images/files-product/1822936446.pdf>. Acesso em:
d e di nu
07.10.2020.
d a a n r .
i e C i d e
p r
ANFARMAG.Revestimento entérico
r a
– uma revisão ebibliográfica. Revista Anfarmag, n. 75, p. 13-
o a n
Pr
16, 2008.
o ft o p s ch
n s
iAGARWAL, e
d ROY, V. Serratiopeptidase:
i c
BHAGAT, S.;
OInternational c i a
M.;
d a systematic review of the existing
evidence.
e n Journal
a n
Of Surgery, v. 11, n. 3, p. 209-217, abr. 2013.

Lic atoilenzymes
BHATIA, S. Introduction
: c and their applications. Introduction To Pharmaceutical
m 2, [S.L.], v. 0, n. 0, p. 1-29, set. 2018.
E-
Biotechnology, Volume

FASSIO, F.; FACIONI, M. GUAGNINI, F., 2018. Lactose Maldigestion, Malabsorption, and
Intolerance: A Comprehensive Review with a Focus on Current Management and Future
Perspectives. Nutrients 2018, 10, 1599.

SBNPE - Projeto Diretrizes: Terapia Nutricional na Pancreatite Crônica. 2011.

HUI-JING, Y. A. O. Combined therapy of domperidone and compound digestive enzymes for
functional dyspepsia: an analysis of 182 cases. Journal of Taishan Medical College, n. 6, p. 23,
2011.

IANIRO G, PECERE S, GIORGIO V, GASBARRINI A, CAMMAROTA G. Digestive Enzyme

Supplementation in Gastrointestinal Diseases. Curr Drug Metab. 2016;17(2):187-93.

IANIRO, G.; PECERE, S.; GIORGIO, V.; GASBARRINI, A.; CAMMAROTA, G. Digestive Enzyme
Supplementation in Gastrointestinal Diseases. Current Drug Metabolism, v. 17, n. 2, p. 187-
193, 14 jan. 2016.

KIM, J. Y. et al. Effects of Nattokinase on Blood Pressure: a randomized, controlled

trial. Hypertension Research, v. 31, n. 8, p. 1583-1588, 2008.
KOSHY, J. C. et al. Effect of Dietary Zinc and Phytase Supplementation on Botulinum Toxin
Treatments. J Drugs Dermatol.,v.11, n. 4, p. 507-512, 2012.

21
KUROSAWA, Y. et al. A single-dose of oral nattokinase potentiates thrombolysis and anti-
coagulation profiles. Scientific Reports, v. 5, n. 1, p. 0-0, 25 jun. 2015.

LANIRO, G. et al. Digestive Enzyme Supplementation in Gastrointestinal Diseases. Current

Drug Metabolism, 2016, 17, 187-193.

by
j o l
MAJEED M, MAJEED S, NAGABHUSHANAM K, et al. Evaluation of the Safety and Efficacy of a
u
Multienzyme Complex in Patients with Functional Dyspepsia: A Randomized, Double-Blind,
P
Placebo-Controlled Study. J Med Food. 2018;21(11):1120-1128.
a
u l
a
MALFERTHEINER P, DOMÍNGUEZ-MUÑOZ JE: Effect of exogenous pancreatic enzymes on
P
gastrointestinal and pancreatic hormone releaseaand gastrointestinal
A n m
motility. Digestion 1993;54:15–20
t o e r c o
MAMADOU M: Gastric stability study
t i tuof supplemental digestive e d
ienzymes. il. Regul
Physiol
a
Med 2007;1:13–17
I ns c hn g m
d o W. H. Digestive Enzymes. e SPrinciplesiOf @Medical Biochemistry, v.
MEISENBERG, G.; SIMMONS,
e c t r
a d 2012.
341, n. 334, p. 334-341,
n di r . nu
OLIVARES, M.r ieetdal. The potential rolea ofCthe a
i d
dipeptidyl
epeptidase-4-like activity from the gut
r op on thefthost health. pFrontiers
microbiota a h ne v. 9, p. 1900, 2018.
r in microbiology,
P o o s c
OLIVARES, n s
i et al. The
Marta dpotential irole e
c inofMicrobiology,
the dipeptidyl peptidase-4-like activity from the gut
O on the host c i a d
microbiota
n health. n
Frontiers
a
v. 9, p. 1900, 2018.

PUJOL, A. P.L ice Aplicada

Nutrição i l : c à estética. 2ed. Rio de Janeiro: Editora Rubio, 2020.
m a
ROXAS, M. The role -
E of enzyme supplementation in digestive disorders. Altern Med Rev., v. 13,
n. 4, p. 307-3014, 2008.

SILVA, G.E.; TEIXEIRA, I.G. Enzimas Digestivas: Uso Terapêutico. J. Biomolec. Med. Free Radic.
V. 3, n.2, 1997.

SWAMI OC, SHAH NJ: Functional dyspepsia and the role of digestive enzymes supplement in its
therapy. Int J Basic Clin Pharmacol 2017;6:1035–1041

US Pharmacopeial Convention USP. Food Chemicals Codex (FCC). 11th ed.

YAGO, M. A. R. et al. Gastric Re-acidification with Betaine HCl in Healthy Volunteers with
Rabeprazole-Induced Hypochlorhydria. Mol Pharm. 2013 November 4; 10(11): 4032–4037.

22
 Apêndice

Aplicações clínicas da Bromelaína y

l b
u j o
Bromelaina e atividade antimicrobiana:
a P
u l
Pa
Estudos em animais, demonstram que a suplementação de bromelaína pode proteger contra

a
diarreia causada por enterotoxinas bacterianas de Escherichia coli e Vibrio cholerae.
n
A
As evidências sugerem que a bromelaína neutraliza alguns dos efeitos
o e r de certoso mpatógenos
t
tu coli, cuja enterotoxina c
il. em animais. A
idcausa diarreia
t i
intestinais como Vibrio cholera e Escherichia
e
n secretora a
bromelaína parece exibir este efeito
I nsao interagir com as vias dechsinalização g m intestinal, incluindo
d e S
o cíclica, guanosina 3: 5-monofosfatase @ e cascatas de sinalização
icíclica
adenosina 3: 5-monofosfatase
e i c t r
a
dependentes de cálcio. dOutros estudos sugerem numdmecanismo r . nuação diferente. Na infecção por E. coli,
de

ied ativa com bromelaína

uma suplementação
r C aa alguns efeitos
leva
i d e antiaderentes que evitam que as bactérias
r
se liguemopa receptores
t a ra específicos
glicoproteicos
h nelocalizados na mucosa intestinal, modificando
P o f
os locais de o
p s c
s
proteoliticamente
ni in vitrocsugerem e
fixação do receptor.

O
Estudos iad que adbromelaína
ic exerce atividade ani-helmíntica contra Trichuris muris
n
e Heligmosomoidesepolygyrus. Por
n
aoutro lado, a bromelaína atua como agente antifúngico estimulando a
i c : c
il albicans quando incubada com tripsina in vitro.
fagocitose e aLmorte de Candida
a
m de bromelaína e antibióticos mostrou ser mais eficaz do que os antibióticos
E-
A terapia combinada
isoladamente na pneumonia, bronquite, infecção cutânea por Staphylococcus, tromboflebite, celulite,
pielonefrite e em abscessos perirretais e retais, sinusite e infecções do trato urinário.

REFERÊNCIAS
RATHNAVELU, Vidhya; ALITHEEN, Noorjahan Banu; SOHILA, Subramaniam; KANAGESAN, Samikannu;
RAMESH, Rajendran. Potential role of bromelain in clinical and therapeutic applications. Biomedical
Reports, [S.L.], v. 5, n. 3, p. 283-288, 18 jul. 2016.

PAVAN, Rajendra; JAIN, Sapna; SHRADDHA; KUMAR, Ajay. Properties and Therapeutic Application of
Bromelain: a review. Biotechnology Research International, [S.L.], v. 2012, p. 1-6, 2012.

Bromelaina e câncer
Estudos in vitro e in vivo disponíveis, demonstram efeitos da bromelaína como antineoplásica e
antimicrobiana. A bromelaína exibe capacidades quimiopreventivas eficazes que implicam efeitos de
iniciação e promoção de antitumor através da inibição do desenvolvimento do tumor, que é sublinhado
pela indução de p53, mudanças na razão Bax / Bcl-2, indução de caspases, diminui a expressão de Cox-2
e a inibição da via de NF-κB por meio da regulação das vias de sinalização MAPK e Akt / PKB. Estudos

23
futuros nesta área podem levar a resultados promissores para a terapia do câncer à base de bromelaína,
agentes antimicrobianos e suplementos de saúde.

REFERÊNCIA

by
RATHNAVELU, Vidhya; ALITHEEN, Noorjahan Banu; SOHILA, Subramaniam; KANAGESAN, Samikannu;
o l
RAMESH, Rajendran. Potential role of bromelain in clinical and therapeutic applications. Biomedical
j
Reports, [S.L.], v. 5, n. 3, p. 283-288, 18 jul. 2016.
P u
u la
Bromelaina no sistema cardiovascular e circulatório:
Pa
A na
A bromelaína tem sido eficaz no tratamento de DCVs, pois é um inibidor da agregação de
m
plaquetas sanguíneas, minimizando assim o risco
to e r
de trombose arterial e embolia.
c o
Em outro estudo, realizado por Juhasz t i tuet al., a Bromelaína demonstrou
e il.
id exibir acapacidade de induzir
s n m
o In
cardioproteção contra lesão de isquemia-reperfusão chAkt / Foxo nogmiocárdio de ratos.
pela via de
S
d c e t r i@
d e di nu
REFERÊNCIAS a n r .
r iedJAIN, Sapna; SHRADDHA;
PAVAN, Rajendra; C a
KUMAR, Ajay. i d e
Properties and Therapeutic Application of
Bromelain:
r ra International,
opa review.ftBiotechnologypaResearch h ne [S.L.], v. 2012, p. 1-6, 2012.
P o o s c
s
nie doenças d ic e
Bromelaina
O c i aautoimunes:
d
e
A bromelaína n
n tem sidoarecomendada como uma abordagem terapêutica adjuvante no
i c : c
tratamento de
a il
Ldoenças inflamatórias crônicas, malignas e autoimunes. Experimentos in vitro mostraram
que a bromelaína tem
E -ma capacidade de modular moléculas de adesão de superfície em células T,
macrófagos e células natural killer e também induzir a secreção de IL-1β, IL-6 e fator de necrose tumoral
α (TNFα) pelo sangue periférico células mononucleares (PBMCs). A bromelaína pode bloquear as vias Raf-
1 / extracelular-regulada-quinase- (ERK-) 2, inibindo a transdução do sinal das células T. O tratamento de
células com bromelaína diminui a ativação de células T CD4 (+) e reduz a expressão de CD25.

REFERÊNCIAS
PAVAN, Rajendra; JAIN, Sapna; SHRADDHA; KUMAR, Ajay. Properties and Therapeutic Application of
Bromelain: a review. Biotechnology Research International, [S.L.], v. 2012, p. 1-6, 2012.

Bromelaina e alergias respiratórias:

Em uma pesquisa recente, descobriu-se que a bromelaína atenua o desenvolvimento de doença
alérgica das vias aéreas (AAD), ao mesmo tempo que altera as populações de linfócitos T CD4 + para
CD8+. A partir dessa redução nos resultados de AAD, foi sugerido que a bromelaína pode ter efeitos
semelhantes no tratamento da asma humana e distúrbios de hipersensibilidade.

REFERÊNCIAS

24
PAVAN, Rajendra; JAIN, Sapna; SHRADDHA; KUMAR, Ajay. Properties and Therapeutic Application of
Bromelain: a review. Biotechnology Research International, [S.L.], v. 2012, p. 1-6, 2012.

Bromelina e artrite:
A bromelaína demonstra propriedades benéficas, incluindo ações anti-inflamatórias e
b y
analgésicas além de anti-edematoso, antitrombótico e fibrinolítico. Além disso, estudos apresentaram
j o l
u
uma ampla gama de ações da Bromelaína, como a inibição reversível da agregação plaquetária, angina
P
pectoris, bronquite, sinusite, traumas cirúrgicos, tromboflebite,apielonefrite e absorção aprimorada de
a
drogas, particularmente de antibióticos. Experimentos bioquímicos
ul indicam que essas propriedades
a P
A n
farmacológicas dependem apenas parcialmente da atividade proteolítica, sugerindo a presença de fatores
m
não proteicos na bromelaína.
to e r c o
t i tu e id a il.
I ns
Estudos sugerem que sua ação anti-inflamatória c hn mecanismos:
se dá pelos seguintes g m
d o fibrinolítica sérica, reduzindo
e S os níveis i@de fibrinogênio plasmático e
1) Aumentando a atividade
e c t r
diminuindoa dos níveis de bradicinina (onquedi resultarem. nupermeabilidade vascular reduzida) e
r ied
consequentemente reduzindo edema
a C ae dor; de
e i
o p a r n
P2)3)r Medindo ostníveis de prostaglandina
f p h os níveis de PGE2 e tromboxano A2);
(diminuindo
c
n isoda modulação
Através
a d i c
s
o de certas emoléculas de adesão da superfície da célula imune, que
O i d
desempenhamcum papel na patogênese
n a n da artrite.

L ice il: c
Sua ação analgésica se
m adeve a sua influência direta nos mediadores da dor, como a bradicinina, bem
como seus efeitosE
-
indiretos por meio de suas ações anti-inflamatórias (por exemplo, redução do edema,
detritos e complexos imunes), que reduzem a dor.

REFERÊNCIA
BRIEN, Sarah; LEWITH, George; WALKER, Ann; HICKS, Stephen M.; MIDDLETON, Dick. Bromelain as a
Treatment for Osteoarthritis: a review of clinical studies. Evidence-Based Complementary And
Alternative Medicine, [S.L.], v. 1, n. 3, p. 251-257, 2004.

MAURER; H. R. Bromelain: biochemistry, pharmacology and medical use. Cellular and Molecular Life
Sciences CMLS volume 58, pages1234–1245(2001).

25