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FAMENE
NETTO, Arlindo Ugulino.
BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
(Profº. Homero Perazzo)
CLASSIFICAÇÃO
Os aminoácidos podem ser classificados quanto a sua disposição nutricional, quanto ao radical e quanto ao seu
destino.
CLASSIFICAÇÃO NUTRICIONAL
1. Aminoácidos não-essenciais
Os aminoácidos não-essenciais são aqueles que o próprio corpo humano pode sintetizar. São eles: alanina,
asparagina,cisteína, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido
glutâmico.
2. Aminoácidos essenciais
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são
somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.
OBS1: O aminoácido mais simples é a glicina, que possui apenas um H como radical,
mostrando-se apolar por ser um aminoácido pequeno.
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OBS : A prolina possui uma estrutura diferenciada dos demais aminoácidos: ela é um
iminoácido (possui o grupo imino: -NH) que, quando entra na cadeia da proteína,
muda a direção da estrutura em 180º devido a configuração dos grupos amino e
carboxila em sua estrutura (ver figura ao lado).
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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1
2. Aminoácidos polares neutros (hidrofílicos): Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH
Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH
Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
3. Aminoácidos básicos (R positivo): Apresentam radicais com o grupo amino com caráter básico pois são
capazes de receber eletrons. São hidrófilos.
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
4. Aminoácidos ácidos (R negativo): Apresentam radicais com grupo carboxílico e são capazes de doar
prótons.São hidrófilos.
Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH
Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
OBS3: Um erro na codificação das proteínas pode causar doenças graves. Por exemplo, erros na codificação genética
para a cadeia β-hemoglobina, o glutamato pode deixar de ser produzido, sendo substituido por valina, causando anemia
falsiforme.
OBS4: Aminoácido alfa: São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é um radical
orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H. O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou
alfa.
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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1
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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1
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TRANSFORMAÇÃO DA FENILALANINA
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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1
GLUTAMATO
DESCARBOXILASE
O GABA é um neurotransmissor de inibição (inclusive, usado como calmante na farmacologia), que permite a
entrada de cloro na célula pós-sináptica, hiperpolarizando a célula e retardando de forma brusca o impulso nervoso.
TRANSFORMAÇÃO DO TRIPTOFANO
• A serotonina é um neurotransmissor derivado de transformações do
triptofano. Ela exerce múltiplas funções em nosso organismo como:
regulação do humor, trânsito intestinal, ansiedade, ritmo sono/vigília. Além
disso, as plaquetas produzem serotonina para regular a homeostase.
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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1
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OBS : As proteínas da dieta são degradadas na digestão, somando
cerca de 25% de aminoácidos do pool (concentração total) do
organismo, enquanto o restante (75%) é produzido por proteínas
endógenas. Quando o aminoácido não é utilizado pelo organismo,
ele não é armazenado (diferente do que ocorre com a glicose
glicogênio; e os lipídios tecido adiposo). Ele será catabolizado de
tal forma que a cadeia de carbonos é separada do grupo amino
(NH2). Esse grupo amino pode ser excretado entrando no ciclo da
uréia, bem como pode produzir quitina, glicosaminoglicanos, bases
nitrogenadas, glicolipidios, etc.
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OBS : Destino dos produtos dos aminoácidos: os aminoácidos ainda podem ser classificados em dois grupos,
dependendo do destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia
(mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (Aves e répteis).
• Destino cetogênico. Ocorre quando o álcool resultante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do
Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância. Os aminoácidos que são degradados a
acetil-CoA ou acetoacetil-CoA são chamados de cetogênicos porque dão origem aos corpos cetônicos. A sua
capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que
faz com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.
• Destino glicogênico. Ocorre quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica. Os
aminoácidos que são degradados a piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxaloacetato são
denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses
intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio. Do
conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A
fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos
restantes (14) são estritamente glicogênicos.
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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1
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Ex : Transaminação da alanina. Ex²: Transaminação do Glutamato.
Alanina
Glutamato Oxaloacetato
-Cetoglutarato
Transaminase
Transaminase Glutâmico Oxalacética
Glutâmico Pirúvica (TGO)
(TGP ou ALT)
Aspartato
Glutamato -Cetoglutarato
OBS8: As mesmas transaminases que transformam um aminoácido em glutamato, convertem este em aspartato,
enquanto a glutamato desidrogenase retira o grupo amino do glutamato para ser excretado.
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OBS : Essas transaminações ocorrem em diversos tecidos, porém, acontecem com maior frequência no fígado. Por isso
que a ALT (TGP) e AST (TGO) são considerados marcadores hepáticos, pois qualquer lesão que acometa as células
hepáticas, faz com que essas enzimas não funcionem adequadamente e passem a se concentrar no sangue, sendo
assim, de fácil identificação laboratorial.
OBS10: Enquanto que a ALT e a AST medem a função da bateria enzimática hepática, a medição sanguínea da
albumina e o tempo de protrombina são responsáveis por avaliar a função hepática. A fosfatase alcalina e gama-
GT, por sua vez, são marcadores que indicam lesão canalicular (geralmente estão aumentadas em causas obstrutivas).
DESAMINAÇÃO DO GLUTAMATO
O glutamato é importante por ser o principal receptor do grupo amônia dos aminoácidos degradados ou
transaminados. Por isso que ele é tido como um reservatório de amônia que cederá o grupo amino para ser
transformado em uréia, produto mais excretável pelo corpo.
FÍGADO
GLUTAMATO α−cetoglutarato + NH 3
+
NH+4 URÉIA
GLUTAMATO
DESIDROGENASE
+
Nos outros tecidos, a NH4 (amônia), por ser altamente tóxica ao sangue, é incorporada ao glutamato, formando
glutamina, para que este transporte até o fígado a amônia que será convertida em uréia excretável (o rim também possui
a enzima glutaminase, que separa o glutamato da amônia).
+
GLUTAMATO +NH+4 + ATP GLUTAMINA + ADP GLUTAMINASE GLUTAMATO + NH 4
GLUTAMINA
SINTETASE
OBS11: Hiperamonemia ocasiona encefalopatia. A presença exagerada de amônia faz com que muito glutamato seja
utilizado, o que exige grandes concentrações disponíveis do α-cetoglutarato. Tal fato faz com que o Ciclo de Krebs
realize a função de transportar essa amônia, diminuindo assim o rendimento energético mitocondrial, o que representa
um estado de emergência para o tecido cerebral, principalmente.
OBS12: Além disso, o glutamato é um precursor do neurotransmissor inibidor-GABA, que será produzido em grande
escala. Isso impede a chegada adequada dos impulsos nervosos ao cérebro, podendo causar o coma.