Bio Qui Mica

UNIVERSIDADE CATÓLICA DE MOÇAMBIQUE
Centro de Ensino à Distância
Manual de Curso de Licenciatura
Ensino de Biologia-Bioquímica
B0028
Universidade Católica de Moçambique
Centro de Ensino à Distância
Direitos de autor (copyright)

Este manual é propriedade da Universidade Católica de Moçambique, Centro de Ensino à Distância
(CED) e contém reservados todos os direitos. É proibida a duplicação ou reprodução deste manual, no
seu todo ou em partes, sob quaisquer formas ou por quaisquer meios (electrónicos, mecânico,
gravação, fotocópia ou outros), sem permissão expressa de entidade editora (Universidade Católica de
Moçambique-Centro de Ensino à Distância). O não cumprimento desta advertência é passivel a
processos judiciais.
Elaborado Por: Arlindo Elisio Pedro Supinho

Licenciado em Ensino de Química e Biologia pela Universidade
Pedagógica-Delegação da Beira.
Actualmente Docente da Escola Secundária e Pre-universitaria de Mafambisse-Dondo
e Escola Secundária da Catedral.
Colaborador e Docente do Centro de Ensino a Distância-Departamento de
Química e Biologia da Universidade Católica de Moçambique.
Universidade Católica de Moçambique
Centro de Ensino à Distância-CED
Rua Correira de Brito No 613-Ponta-Gêa
Moçambique-Beira
Telefone: 23 32 64 05
Cel: 82 50 18 44 0
Fax:23 32 64 06
E-mail:ced@ucm.ac.mz
Website: www..ucm.ac.mz
Agradecimentos
A Universidade Católica de Moçambique-Centro de Ensino à Distância e o autor do presente

manual, dr. Arlindo Elisio Pedro Supinho, agradecem a colaboração dos seguintes indivíduos e
instituições na eleboração deste manual.
Pela contribuição do conteúdo. dr. Arlindo Elisio Pedro Supinho (Colaborador e Docente na
UCM-CED – Departamento de Biologia).
Pelo desenho e maquetização dr. Arlindo Elisio Pedro Supinho (Docente na UCM-CED) & dr.
Sérgio Daniel Artur, coordenador e docente de Cursos de Química
e de Biologia;
Pela revisão linguística dr. Sérgio Daniel Artur (Coordenador e Docente na UCM-CED –
Curso de Lic em Ensino de Biologia e de Química).
Índice
Visão Geral 01
Benvindo a ecologia humana e educação ambiental ............................................................... 01
Objectivos da cadeira .............................................................................................................. 01
Quem deveria estudar esta cadeira ......................................................................................... 01
Como está estruturada este cadeira ........................................................................................ 02
Ícones de actividade................................................................................................................ 02
Habilidades de estudo ............................................................................................................. 03
Precisa de apoio? ................................................................................................................... 03
Tarefas (avaliação e auto-avaliação) ....................................................................................... 04
Avaliação ...................................................................................................................... 04
Unidades de Estudo-B0028
Unidade 01. Introdução ao Estudo da Bioquimica................................................................... 05
Unidade 02. Aminoácidos........................................................................................................ 10
Unidade 03. Aminoácidos- Conclusão ..................................................................................... 15
Unidade 04. Proteinas ............................................................................................................. 23
Unidade 05. Proteinas-Continuação ........................................................................................ 28
Unidade 06. Proteinas-Continuação...........................................................................................32
Unidade 07. Proteinas-Conclusão..............................................................................................37
Unidade 08. Enzimas..................................................................................................................43
Unidade 09. Enzimas-Continuação............................................................................................ 47
Unidade 10. Enzimas-Continuação.............................................................................................51
Unidade 11. Enzimas-Conclusão................................................................................................54
Unidade 12. Bioenergética..........................................................................................................58
Unidade 13. Bioenergética-Continuação.....................................................................................61
Unidade 14. Bioenergética-Conclusão........................................................................................66
Unidade 15. Glicidos...................................................................................................................70
Unidade 16. Glicidos-Continuação..............................................................................................74
Unidade 17. Glicidos-Continuação..............................................................................................77
Unidade18. Glicidos-Conclusão..................................................................................................80
Unidade 19. Lipidos....................................................................................................................83
Unidade 20. Lipidos-Continuação...............................................................................................87
Unidade 24. Lipidos-Conclusão.................................................................................................100
i
Visão Geral
Benvindo a Bioquímica
Caro estudante, bem-vindo a Bioquímica. Bioquímica é um campo das
ciências biológicas que se ocupa com o estudo das processos
metabólicos ao nível do organismo. Também, merecerá a nossa
atenção, o estudo das diferentes vias que o organismo usa para os
processos de anabolismo e catabolismo apartir das principais fontes de
energia ao nível das células, os alimentos.
Esta cadeira permitirá que o prezado estudante compreenda as

diferentes formas de interações metabólicas que visam a produção e
consumo de energia ao nível das células.
Serão abordados neste módulo assuntos como: historial da bioquímica e

sua relação com outras ciências, metabolismo de carbohidratos, lipidos,
proteínas como principais vias de obtenção de energia para o organismo.
Também será discutido no presente módulo o valor energético de cada
nutriente e o seu rendimento energético de acordo com a intensidade da
actividade.
Objectivos da Cadeira
Quando caro estudante, terminar o estudo da Bioquímica será capaz de:
 Relacionar a bioquímica com outras ciências afins;

 Conhecer o contributo de outras ciências para o estudo da
bioquimica;
 Interpretar os princípios da bionergetica decorrentes num
organismo vivo, em particular as plantas e os animais;
 Explicar os processos bioquímicos que ocorrem no organismo
humano em relação com os carbohidratos, as proteínas, os
lípidos, DNA, RNA entre outras;
 Descrever as diversas interligações das vias metabólicas de
Objectivos
anabolismo e catabolismo do organismo;
 Descrever as funções das enzimas e factores que afectam a sua
actividade;
 Explicar a nível molecular, os mecanismos que garantem a
conservação, transmissão da informação genética, assim como
as consequências das alterações do material genético sobre o
indivíduo actual e seus antecessores.

Quem deveria estudar esta Cadeira

Este manual da cadeira de Bioquímica foi concebido para todos aqueles
que estejam a ingressar para os cursos de licenciatura em ensino de
1
Biologia, dos programas do Centro de Ensino à Distância, e para
aqueles que desejam consolidar seus conhecimentos em Bioquímica,
para que sejam capazes de compreender melhor intereções entre o
seres vivos em particular o Homem com o seu meio ambiente ou a
natureza.
Como está estruturado este Módulo

Todos os manuais das cadeiras dos cursos oferecidos pela Universidade
Católica de Moçambique-Centro de Ensino à Distância (UCM-CED)
encontram-se estruturados da seguinte maneira:
Páginas introdutórias
 Um índice completo.
 Uma visão geral detalhada da cadeira, resumindo os aspectos-
chave que você precisa conhecer para completar o estudo.
Recomendamos vivamente que leia esta secção com atenção antes
de começar o seu estudo.
Conteúdo da cadeira
A cadeira está estruturada em unidades de aprendizagem. Cada unidade
incluirá, o tema, uma introdução, objectivos da unidade, conteúdo
da unidade incluindo actividades de aprendizagem, um sumário da
unidade e uma ou mais actividades para auto-avaliação.
Outros recursos
Para quem esteja interessado em aprender mais, apresentamos uma
lista de recursos adicionais para você explorar. Estes recursos podem
incluir livros, artigos ou sites na internet.
Tarefas de avaliação e/ou Auto-avaliação
Tarefas de avaliação para esta cadeira, encontram-se no final de cada
unidade. Sempre que necessário, dão-se folhas individuais para
desenvolver as tarefas, assim como instruções para as completar. Estes
elementos encontram-se no final do manual.
Comentários e sugestões
Esta é a sua oportunidade para nos dar sugestões e fazer comentários
sobre a estrutura e o conteúdo da cadeira. Os seus comentários serão
úteis para nos ajudar a avaliar e melhorar este manual.
Ícones de Actividade
Ao longo deste manual irá encontrar uma série de ícones nas margens
das folhas. Estes icones servem para identificar diferentes partes do
processo de aprendizagem. Podem indicar uma parcela específica de
texto, uma nova actividade ou tarefa, uma mudança de actividade, etc.
Acerca dos ícones

Os ícones usados neste manual são símbolos africanos, conhecidos por
adrinka. Estes símbolos têm origem no povo Ashante de África
Ocidental, datam do século 17 e ainda se usam hoje em dia.
2
Habilidades de Estudo
Caro estudante, procure olhar para você em três dimensões
nomeadamente: O lado social, professional e estudante, dai ser
importante planificar muito bem o seu tempo.
Procure reservar no mínimo 2 (duas) horas de estudo por dia e use ao
máximo o tempo disponível nos finais de semana. Lembre-se que é
necessário elaborar um plano de estudo individual, que inclui, a data, o
dia, a hora, o que estudar, como estudar e com quem estudar (sozinho,
com colegas, outros).
Evite o estudo baseado em memorização, pois é cansativo e não produz
bons resultados, use métodos mais activos, procure desenvolver suas
competências mediante a resolução de problemas específicos, estudos
de caso, reflexão, etc.
Os manuais contêm muita informação, algumas chaves, outras
complementares, dai ser importante saber filtrar e apresentar a
informação mais relevante. Use estas informações para a resolução dos
exercícios, problemas e desenvolvimento de actividades. A tomada de
notas desenpenha um papel muito importante.
Um aspecto importante a ter em conta é a elaboração de um plano de
desenvolvimento pessoal (PDP), onde você reflecte sobre os seus
pontos fracos e fortes e perspectivas o seu desenvolvimento.
Lembre-se que o teu sucesso depende da sua entrega, você é o
responsável pela sua própria aprendizagem e cabe a ti planificar,
organizar, gerir, controlar e avaliar o seu próprio progresso.
Precisa de Apoio?
Caro estudante, temos a certeza de que por uma ou por outra situação, o
material impresso, lhe pode suscitar alguma dúvida (falta de clareza,
alguns erros de natureza frásica, prováveis erros ortográficos, falta de
clareza conteudística, etc). Nestes casos, contacte o tutor, via telefone,
escreva uma carta participando a situação e se estiver próximo do tutor,
contacte-o pessoalmente.
Os tutores têm por obrigação, monitorar a sua aprendizagem, dai o
estudante ter a oportunidade de interagir objectivamente com o tutor,
usando para o efeito os mecanismos apresentados acima.
Todos os tutores têm por obrigação facilitar a interação, em caso de
problemas específicos ele deve ser o primeiro a ser contactado, numa
fase posterior contacte o coordenador do curso e se o problema for da
natureza geral, contacte a direcção do CED, pelo número 825018440.
Os contactos so se podem efectuar, nos dias úteis e nas horas normais
de expediente.
As sessões presenciais são um momento em que você caro estudante,
tem a oportunidade de interagir com todo o staff do CED, neste período
pode apresentar dúvidas, tratar questões administrativas, entre outras.
O estudo em grupo, com os colegas é uma forma a ter em conta, busque
apoio com os colegas, discutam juntos, apoiem-me mutuamnte, reflictam
sobre estratégias de superação, mas produza de forma independente o
seu próprio saber e desenvolva suas competências.
Juntos na Educação à Distância, vencedo a distância..
3
Tarefas (avaliação e auto-avaliação)
O estudante deve realizar todas as tarefas (exercícios, actividades e
auto-avaliação), contudo nem todas deverão ser entregues, mas é
importante que sejem realizadas.As tarefas devem ser entregues antes
do período presencial.
Para cada tarefa serão estabelecidos prazaos de entrga, e o não
cumprimento dos prazos de entrega, implica a não classificação do
estudante.
Os trabalhos devem ser entregues ao CED e os mesmos devem ser
dirigidos ao tutor/docentes.
Podem ser utilizadas diferentes fontes e materiais de pesquisa, contudo
os mesmos devem ser devidamente referenciados, respeitando os
direitos do autor.
O plagiarismo deve ser evitado, a transcrição fiel de mais de 8 (oito)
palavras de um autor, sem o citar é considerado plágio. A honestidade,
humildade científica e o respeito pelos direitos autorais devem marcar a
realização dos trabalhos.
Avaliação
Vocé será avaliado durante o estudo independente (80% do curso) e o
período presencial (20%). A avaliação do estudante é regulamentada
com base no chamado regulamento de avaliação.
Os trabalhos de campo por ti desenvolvidos, durante o estudo individual,
concorrem para os 25% do cálculo da média de frequência da cadeira.
Os testes são realizados durante as sessões presenciais e concorrem
para os 75% do cálculo da média de frequência da cadeira.
Os exames são realizados no final da cadeira e durante as sessões
presenciais, eles representam 60%, o que adicionado aos 40% da média
de frequência, determinam a nota final com a qual o estudante conclui a
cadeira.
A nota de 10 (dez) valores é a nota mínima de conclusão da cadeira.
Nesta cadeira o estudante deverá realizar: 3 (três) trabalhos; 2 (dois)
teste e 1 (exame).
Não estão previstas quaisquer avaliações orais.
Algumas actividades práticas, relatórios e reflexões serão utilizadas
como ferramentas de avaliação formativa.
Durante a realização das avaliações, os estudantes devem ter em
consideração: a apresentação; a coerência textual; o grau de
cientificidade; a forma de conclusão dos assuntos, as recomendações, a
indicação das referências utilizadas, o respeito pelos direitos do autor,
entre outros.
Os objectivos e critérios de avaliação estão indicados no manual.
Consulte-os.
Alguns feedbacks imediatos estão apresentados no manual.
4
Unidade 01
Tema: Introdução ao Estudo da Bioquímica
Nesta unidade, através de uma introdução ao estudo da Bioquimica,

iremos considerar alguns aspectos mais marcantes para a evolução da
Bioquímica como ciência independente.
É importante referir que, embora como ciência independente, ela busca

conhecimentos de outras ciências tais como Química, Física e Biologia,
para explicar os processos vitais dos organismos vivos.
Ao completar esta unidade você será capaz de:
 Definir o conceito de Bioquímica;

 Relacionar a Bioquímica com outras ciências;
 Descrever a evolução Histórica da Bioquímica;
 Resolver exercícios relacionado com Bioquímica;
 Explicar a importância de outras ciências para Bioquímica;
Objectivos  Explicar o objecto e os métodos de estudo da Bioquímica.
1.1. Conceito de Bioquímica
A Bioquímica é uma ciência que estuda principalmente as reacções

químicas dos processos Biológicos que ocorrem em todos os seres
vivos. É voltada principalmente para o estudo da estrutura e função de
componentes celulares como proteínas, carboidratos, lipídios, ácidos
nucléicos e outras biomoléculas. Quem estuda bioquímica utiliza-se de
ferramentas e conceitos da química, particularmente da química
orgânica e físico-química, para a elucidação do sistema vivo. A
bioquímica é estudada por uma grande gama de profissionais das áreas
biológicas, médica, engenharias, exactas, agrícolas, entre outras.
1.2. Objecto e Método de Estudo da Bioquímica
5
A Bioquímica tem como principal objectivo a descrição da estrutura,
organização e funcionamento da matéria viva em termos moleculares. O
seu campo de acção pode ser dividido em três áreas principais:
 O estudo do metabolismo, isto é, de todas as reacções químicas

que ocorrem na matéria viva;
 A química estrutural dos componentes da matéria viva, ou seja, a
relação da função biológica com a estrutura química;
 A genética molecular como estudo das substâncias, processos de
armazenamento e transferências de informação biológica.
Um dos métodos de estudo mais empregue em Bioquímica é a

aproximação reducionista a um problema. Esta aproximação é muito útil
para o conhecimento profundo de aspectos estruturais e funcionais dos
componentes dos sistemas vivos, mas tem a desvantagem de impedir o
estudo de interacções que ocorram in vivo: numa célula, nenhum
componente se encontra isolado. Por isso, também existem métodos de
estudo holísticos, que tentam determinar as propriedades de um
sistema como um todo.
A Bioquímica é uma ciência essencialmente experimental, mas com o

desenvolvimento de mais e melhores ferramentas computacionais e
matemáticas, existe também uma grande área de investigação
bioinformática associada. Algumas das aplicações mais populares
incluem a previsão de interacção entre proteínas, a modelação da sua
estrutura tridimensional, a comparação de sequências protéicas e
nucleotídicas e a aplicação de modelos estatísticos a amostras reais.
1.3. Interdisciplinaridade com outras ciências
A Bioquímica é uma ciência interdisciplinar por excelência que, embora

utilize metodologias das áreas da Química, Física, Biologia e
Matemática, tem a sua especificidade própria. A Bioquímica é ciência
inter e multidisciplinar, na conexão do conhecimento científico biológico
e químico.
Os seres vivos são sistemas:
Abertos, complexos e organizados. A existênciados seres vivo:

submete-se às leis da química e da física. Explica-se pela sua
6
organização molecular e depende de novas formas de organização da
matéria resultante do aparecimento de novas funções biológicas. O
estudo do metaboloma celular realiza-se, através da análise da:
 Bioenergética celular (termodinâmica);

 Estruturas e organização das vias metabólicas;
 Regulação dos processos metabólicos;
 Funções metabólicas eda sua localização celular;
 Aplicação dos conhecimentos teóricos e técnicos.
Portanto, as descobertas científicas e as novas técnicas e metodologias

vincaram o carácter multidisciplinar da Bioquímica.
1.4. Visão Histórica da Bioquímica
A Bioquímica, antigamente era conhecida como Química Biológica ou

Fisiológica, surgiu a partir das investigações de Fisiologistas e Químicos
sobre compostos e conversões químicas em seres humanos e plantas
no século XIX. O termo Bioquímica foi proposto pelo químico e médico
alemão Carl Neuberg (1877-1956) em 1903, embora no século XIX
grandes pesquisadores como Wohler, Liebig, Pasteur e Claude Bernard
estudassem a Química da Vida sobre outras denominações.
Por volta de 1899, a Universidade Inglesa de Cambridge, criou o

laboratório de Química dentro do departamento de Fisiologia, chefiado
por Frederick Gowland Hopkins, primeiro professor de Bioquímica da
Universidade de Cambridge, e também fundador da Bioquímica Inglesa,
a Química da Vida já estava estabelecida como ciência, sob diferentes
denominações.
Dentre os momentos mais importantes da História da Bioquímica,

destacam-se:
 Em 1828, Friedrich Wöhler publicou um artigo sobre a síntese da

uréia, provando que os compostos orgânicos podem ser criados
artificialmente, em contraste com a ideia, comumente aceita
durante muito tempo, que a generacão destes compostos era
possível somente no interior dos seres vivos.
7
Desde então a Bioquímica tem avançado, especialmente desde a
metade do século XX com o desenvolvimento de novas técnicas como a
cromatografia, a difracção de raios X, marcação por isótopos e o
microscópio eletrônico. Estas técnicas abriram o caminho para a análise
detalhada e a descoberta de muitas moléculas e rotas metabólicas das
células, como a glicólise e o ciclo de Krebs.
Figura 1: Anselme Payen, químico, físico e matemático

francês, descobriram a prim eira enzima, a diástase. Fonte:
Internet.
Sumário
A Bioquímica é uma ciência voltada principalmente para o estudo da

estrutura e função de componentes celulares como proteínas,
carboidratos, lipídios, ácidos nucléicos e outras biomoléculas. Quem
estuda bioquímica utiliza-se de ferramentas e conceitos da química,
particularmente da química orgânica e físico-química, para a elucidação
do sistema vivo. O seu campo de acção pode ser dividido em três áreas
principais: estudo do metabolismo, química estrutural e genética
molecular. Um dos métodos de estudo mais empregue em Bioquímica
é a aproximação reducionista a um problema. A Bioquímica é uma
ciência interdisciplinar por excelência que, embora utilize metodologias
das áreas da Química, Física, Biologia e Matemática, tem a sua
especificidade própria. A Bioquímica é ciência inter e multidisciplinar, na
8
conexão do conhecimento científico biológico e químico. Os seres vivos
são sistemas:
Abertos, complexos e organizados. O estudo do metaboloma celular

realiza-se, através da análise da: bioenergética celular (termodinâmica);
estruturas e organização das vias metabólicas; regulação dos
processos metabólicos; funções metabólicas eda sua localização celular
e aplicação dos conhecimentos teóricos e técnicos. Dentre os
momentos mais importantes da História da Bioquímica, destacam-se:
Friedrich Wöhler publicou um artigo sobre a síntese da uréia, provando
que os compostos orgânicos podem ser criados artificialmente, em
contraste com a ideia, comumente aceita durante muito tempo, que a
generacão destes compostos era possível somente no interior dos seres
vivos.
1. Qual e o objecto de estudo da Bioquimica?

R: A Bioquímica tem como principal objectivo a descrição da
estrutura, organização e funcionamento da matéria viva em
termos moleculares.
2. Em quantas partes pode ser dividido o campo de accao da
bioquímica? Quais são?
R: O seu campo de acção pode ser dividido em três áreas
principais. As áreas são: O estudo do metabolismo, isto é, de
todas as reacções químicas que ocorrem na matéria viva; a
Exercícios química estrutural dos componentes da matéria viva, ou seja, a
relação da função biológica com a estrutura química e a
genética molecular como estudo das substâncias, processos
de armazenamento e transferências de informação biológica.
3. Porque e que a Bioquimica é uma ciência interdisciplinar?
R: A Bioquímica é uma ciência interdisciplinar por
excelência que, embora utilize metodologias das áreas da
Química, Física, Biologia e Matemática, tem a sua
especificidade própria.
9
Unidade 02
Tema: Aminoácidos
Nesta unidade, iremos discutir sobre o aminoaciodos, importância e

características. Os aminoácidos são unidades fundamentais das
proteinas. São compostos quaternários de carbono, hidrogênio, oxigênio
e nitrogênio ou azoto, às vezes contêm enxofre.
Prezado estudante, esta convidado para participacao activa sobre o

tema proposto.
 Definir o conceito de aminoácido;

 Descrever as funções dos aminoácidos;
 Resolver exercícios sobre aminoácidos;
 Descrever a constituicao de aminoacido;
Objectivos  Classificar os aminoácidos segundo vários critérios;

 Explicar a importância dos aminoácidos para o organismo.
2.1. Conceito de Aminoácidos
São compostos quaternários de carbono, hidrogênio, oxigênio e

nitrogênio ou azoto, às vezes contêm enxofre. A estrutura geral dos
aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos
ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila).
O carbono α também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral,

que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de
um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode
transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque
uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma
tridimensional, ou estereoquímica.
10
Figura 2: Estrutura de Aminoácido. Fonte: Auto-elaboração do Autor
2.2. Importância dos Aminoácidos
A importância dos aminoácidos é vital para o organismo. São

constituintes das proteínas, são unidades estruturais dos peptídeos e
das proteínas. Funcionam como sistema tampão, ou seja, actuam no
controle do pH das células. São um elemento necessário para os
processos físicos que afetam ao corpo como o crescimento muscular e
a recuperação, produção de energia, produção de hormônios e bom
funcionamento do sistema nervoso. Dos 20 aminoácidos comuns que
constituem as proteínas, 8 não se podem sintetizar no corpo e têm que
ser incorporados mediante alimentos.
Algumas funções dos aminoácidos:
 Síntese de imunoproteínas;
 Síntese de proteínas estruturais: colágeno, elastina, fibras
musculares contrátil;
 Fonte de calorias no metabolismo energético quando outras
fontes energéticas são insuficientes, através da gliconeogênese;
 Síntese de substâncias funcionais como o grupo da hemoglobina;
 Síntese de hormônios: insulina, catecolaminas;
 Síntese das proteínas enzimáticas ativas: biocatalizadores cuja
existência é condição prévia para a vida.
2.3. Característica dos Aminoácidos
Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos

especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Com relação
aos-aminoácidos, podemos dizer que são todos compostos sólidos
incolores, sendo a maioria de sabor adocicado, alguns insípidos e
11
outros amargos. Com excepção da glicina, que é solúvel em água, os
demais apresentam solubilidade variável. São as unidades
fundamentais das proteínas. Todas as proteínas são formadas a partir
da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos. Analisando as
fórmulas estruturais, percebemos que os - aminoácidos, com exceção
da glicina, apresentam carbono assimétrico; assim, esses compostos
apresentam actividade óptica, aparecendo quase sempre na forma
levógira.
2.4. Classificação dos Aminoácidos
 Aminoácidos não-essenciais: são aqueles os quais o corpo

humano pode sintetizar. São eles: alanina, asparagina, cisteína,
glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina,
tiroxina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
 Aminoácidos essenciais: são aqueles que não podem ser
produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente
adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São
eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
serina, treonina, triptofano e valina.
Os aminoácidos também podem ser classificados quanto ao radical:
 Aminoácidos Apolares: apresentam radicais de

hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados,
excepto a glicina. São radicais hidrófobos: Glicina; Alanina;
Leucina; Valina; Isoleucina; Prolina; Fenilalanina; Triptofano e
Metionina.
 Aminoácidos Polares Neutros: Serina; Treonina; Cisteina;
Tirosina; Asparagina e Glutamina.
 Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo
carboxílico. São hidrófilos: Ácido aspártico e Ácido glutâmico.
 Aminoácidos básicos: Apresentam radicais com o grupo
amino. São hidrófilos: Arginina, Lisina e Histidina.
12
Sumário
São compostos quaternários de carbono, hidrogênio, oxigênio e

nitrogênio ou azoto, às vezes contêm enxofre. A estrutura geral dos
aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos
ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). A
importância dos aminoácidos é vital para o organismo. São constituintes
das proteínas, são unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas.
Algumas funções dos aminoácidos: síntese de imunoproteínas, síntese

de proteínas estruturais; fonte de calorias no metabolismo energético
quando outras fontes energéticas são insuficientes, através da
gliconeogênese; síntese de substâncias funcionais como o grupo da
hemoglobina; síntese de hormônios: insulina, catecolaminas; síntese
das proteínas enzimáticas activas: biocatalizadores cuja existência é
condição prévia para a vida. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se
de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três
aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou
muitos aminoácidos (polipeptídeos).
13
1. Porque é que os aminoácidos são considerados
compostos quaternários de carbono?
R: São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio
(H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) ou Azoto, às vezes contêm
enxofre (S).
2. Qual é a diferenca entre aminoácidos essenciais e não-
essenciais?
R: Aminoácidos não-essenciais: são aqueles os quais o
corpo humano pode sintetizar enquanto que aminoácidos
essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo
Exercicios corpo humano.

a) Dê 3 exemplos para cada tipo de aminoácido.
R: Aminoácidos não-essenciais: alanina, asparagina,
cisteína. Aminoácidos essenciais: arginina, fenilalanina,
isoleucina.
3. Como são classificados os aminoácidos quanto ao
radical.
R: Aminoácidos apolares, polares, neutros, ácidos e
básicos.
14
Unidade 03
Tema: Aminoácidos-Conclusão
Os aminoácidos como vimos são importantes para as funções orgânicas

do organismo. Nesta unidade iremos continuar o estudo de aminoácidos
Antes de iniciar a discussão desta unidade reserve um tempo para uma
breve revisão da unidade anterior de modo a faser a integração dos
conhecimentos.
 Definir uma ligação peptidica;

 Descrever uma ligação peptídica;
 Explicar a biossintese de aminoácido;
 Descrever as etapas da desaminação;
Objectivos  Resolver exercícios sobre aminoácidos;

 Interpretar esquemas da desaminacao de aminoacidos;
 Explicar a formação de aminoácidos primários e secundários.
3.1. Ligação Peptidica
Uma ligação peptídica é aquela que ocorre entre duas moléculas

quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina
de outra molécula, libertando uma molécula de água (H2O). Isto é, uma
reacção de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de
aminoácidos. A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação
peptídica e o grupo funcional resultante é uma amida. Polipeptídeos e
proteínas são cadeias de aminoácidos presas por ligações peptídicas. A
espinha dorsal do X (quimicamente similar ao DNA e RNA) também é
mantida por este tipo de ligação.
A ligação C-N tem um carácter parcial de dupla ligação, com o átomo de

N alcançando uma carga positiva parcial e o oxigénio uma carga
negativa parcial, não permitindo que a molécula normalmente gire sobre
esta ligação. O arranjo inteiro dos quatro átomos C, O, N, H da ligação
15
peptídica assim como, os dois carbonos vicinais da ligação é uma
estrutura planar. Esta ordenação planar rígida é o resultado da
estabilização por ressonância da ligação peptídica. Por isso, o
esqueleto resultante é uma série de planos sucessivos separados por
grupos metilenos substituidos. Isso impõe restrições importantes no
número de conformações que uma proteína pode adotar.
O nitrogénio faz apenas 3 ligações covalentes, mas carrega uma

molécula de hidrogénio parcialmente, sendo desprotonado na ligação
peptidica, formando com a hidroxila a molécula de H2O. Uma ligação
peptídica pode ser quebrada por hidrólise (adição de água). Em
determinadas condições e na presença de água, ocorre a quebra destas
ligações espontaneamente com libertação de aproximadamente 10
Kj/mol de energia livre, porém o processo é extremamente lento. Em
organismos vivos, o processo é facilitado pelas enzimas. Os organismos
vivos também empregam enzimas para formar os peptídeos; este
processo requer energia. O comprimento de onda de absorção para
uma ligação peptídica é de 220-280 nm.
3.2. Biossíntese de alguns Aminoácidos
As biossinteses de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família

dos precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do
PRPP (fosforribosil pirofosfato).
As principais famílias são:
1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a

prolina e a arginina;
16
2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e
a cisteína;
3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a
asparagina, a metionina, a treonina e a lisina;
4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a
isoleucina.
O desvio do 3-P-glicerato para a síntese dos aminoácidos da família da

serina é importante não apenas para produção destes aminoácidos e
sua incorporação em proteínas, mas também pela grande variedade de
funções desempenhadas por estes aminoácidos.
Figura 3: Esquem a de Biossintese de aminoácidos. Fonte: Internet
17
Por exemplo: a conversão de serina a glicina produz unidades de um
carbono que podem ser utilizadas nas biossíntese de outras moléculas (
timina e metionina), assim como para repor o grupo perdido pela
metionina em muitas reacções de metilação (onde actua como
doadora). Os carbonos da glicina contribuem para a formação de
purinas, heme-compostos, glutationina, cisteína e até produtos de
detoxificação em animais. Enquanto são necessárias três enzimas para
a conversão de 3-P-D-glicerato a serina, a conversão desta a glicina
envolve um único, mas complexo passo. Já a biossíntese de cisteína
envolve a transferência de grupos sulfidril à serina activada. Também o
triptofano pode ser considerado desta família uma vez que a serina
pode ser incorporada na síntese deste aminoácido (assim como na
síntese de fosfolipídios).
3.3. Formação de Aminoácidos Primários e

Secundários
Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no

organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou
padrão; apenas esses podem ser sintetizados pelo DNA humano.
Desses 20, oito são ditos essenciais: o organismo humano não é capaz
de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos
alimentos para evitar sua deficiência no organismo.
Tabela 1: Aminoácidos Essenciais e Não-essenciais
Aminoácidos Aminoácidos Não-

Essenciais essenciais
Leucina Alanina
Isoleucina Glutamina
valina Acido Glutamico
Arginina Asparagina
Histidina Acido Aspartico
Lisina Cisteina
Metionina Glicina
Fenilalanina Prolina
18
Treonina Tirosina
Triptofano Serina
3.3. Desaminação dos Aminoacidos

A desaminação é catalisada pela glutamato desidrogenase. A
degradação dos aminoácidos pode ser definida como a remoção do
grupo amino e a oxidação da cadeia carbônica remanescente. Pode
ocorrer por um processo geral – desaminação oxidante – ou por
processos particulares e específicos de determinados aminoácidos.
Serina, treonina e cisteína (desaminadas directamente): podem ser

convertidos directamente em amoníaco. Na desaminação de serina e
cisteína forma-se o ácido pirúvico enquanto que a desaminação da
treonina forma-se um outro produto final da desaminação para além do
amoníaco é o ácido alfa-Cetobutírico: aminocatenona → ácido pirúvico
Figura 4: Esquema de Desaminação directa da serina e cisteína. Fonte: Internet
Na desaminação reversível do ácido aspártico é um processo particular

de desaminação porque para além da conversão de ácido aspártico em
19
ácido fumárico permite a fixação de NH3 num composto orgânico. O
ácido fumárico e o ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos
átomos de carbono da tirosina e da fenilalanina.
Figura 5: Esquema de Desaminação Desaminação reversível do ácido aspártico. Fonte:

Internet
A desaminação oxidante: fenómeno irreversível que decorre em várias

etapas:
1. Desidrogenação (aminoácido → iminoácido);

2. Redução FAD a FADH2;
3. Hidrolização em alfa cetoácido e amoníaco.
Na desaminação oxidante do ácido glutâmico e formação de amoníaco:
O ácido glutâmico é desaminado por uma enzima com NAD ou NADP;

Conforme os organismos, que cataliza a reacção reversível.
Figura 6: Esquema de desaminação oxidante do ácido glutâmico e formação de amoníaco.

Fonte: Internet
Esta interconversão entre ácido glutâmico e o ácido alfa-cetoglutárico

por desaminação oxidante ou por aminação redutora constitui um
importante ponto de contacto entre metabolismos glucídico e protéico.
20
Sumário
Uma ligação peptídica é aquela que ocorre entre duas moléculas

quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina
de outra molécula, libertando uma molécula de água (H2O). A ligação
covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e a grupo
funcional resultante é uma amida. Uma ligação peptídica pode ser
quebrada por hidrólise (adição de água). Em organismos vivos, o
processo é facilitado pelas enzimas. As biossinteses de aminoácidos
são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles.
Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).
As principais famílias são: alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a

glutamina, a prolina e a arginina; 3-fosfoglicerato de onde são derivados
a serina, a glicina e a cisteína e o oxaloacetato dá origem ao aspartato,
que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina e o
piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina. A
desaminação é catalisada pela glutamato desidrogenase. A degradação
dos aminoácidos pode ser definida como a remoção do grupo amino e a
oxidação da cadeia carbônica remanescente. Pode ocorrer por um
processo geral – desaminação oxidante – ou por processos particulares
e específicos de determinados aminoácidos.
21
1. Quais são as etapas de desaminação oxidante?
R: Desidrogenação (aminoácido → iminoácido); redução
FAD a FADH2 e hidrolização em alfa cetoácido e amoníaco.
4. O que entendes por uma ligação peptídica?
R: É uma ligação química que ocorre entre duas moléculas
quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o
grupo amina de outra molécula, libertando uma molécula de
água (H2O).
3. Qual é importante do desvio do 3-P-glicerato para a
síntese dos aminoácidos da família da serina?
R: É importante não apenas para produção destes
Exercicios
aminoácidos e sua incorporação em proteínas, mas também
pela grande variedade de funções desempenhadas por
estes aminoácidos.
4. Como é que é definida desaminação?
R: A degradação dos aminoácidos pode ser definida como a
remoção do grupo amino e a oxidação da cadeia carbônica
remanescente.
22
Unidade 04
Tema: Proteinas
As proteinas, são uma classe de substâncias muito importantes para o
organismo, desempenhando várias funções. Esta unidade é reservada a
uma discussão sobre as proteinas onde iremos destacar aspectos que
achamos relevantes para compreensão desta matéria.
Prezado estudante como sempre mais uma vez é convidado para uma
discussão participativa e activa sobre as proteinas.
 Caracterizar as proteinas.
 Descrever a estrutura das Proteinas.
 Explicar a importância das Proteinas.
 Descrever as funcoes das proteinas.
 Classificação das proteinas segundo a sua função.
Objectivos
 Classificação das proteinas segundo a sua estrutura.
4.1. Importância das Proteinas
As proteínas são responsáveis pelo crescimento, conservação e

reparação dos nossos órgãos, tecidos e células, podendo ser utilizadas
como fonte de energia se houver deficiências dos outros nutrimentos
energéticos.
A importância das proteínas pode ser dividida de acordo com as

proporções de cada aminoácido essencial que contêm:
 Alto valor biológico: encontram-se nos alimentos de origem

animal (lacticínios, carne, pescado e ovos) possuem
aminoácidos em quantidades e proporções adequadas às
necessidades do organismo.
23
 Baixo valor biológico: existem nos alimentos de origem
vegetal, especialmente nas leguminosas frescas (ervilhas, favas)
e secas (grão de bico, feijão e lentilhas).
Na sua composição alguns dos aminoácidos essenciais não estão nas

quantidades e proporções mais adequadas às necessidades do
organismo. Mas apesar da sua composição não ser a ideal, estes
alimentos podem constituir boas fontes protéicas se houver mistura de
alimentos que contenham proteínas com aminoácidos diferentes, ou
seja, se houver variedade alimentar. A forma mais fácil de se obter
estes aminoácidos é através de proteínas animais. Fontes de proteínas
vegetais (como feijões, lentilhas e soja), têm pouca quantidade de
alguns destes aminoácidos essenciais. A favor das fontes vegetais de
proteínas está o facto de que estas também fornecem outros nutrientes
importantes como carbohidratos e fitoquímicos que previnem algumas
doenças. Além disso, vegetais são ricos em fibras alimentares.
As principais fontes de proteína animail são: carnes, ovos, pescado,
aves e lacticínios (leite, iogurte e queijo). Já as melhores fontes de
proteína vegetal são: feijão, grão-de-bico, favas, ervilhas, soja e
amendoins.
4.2. Funções das Proteinas
As proteínas desempenham um grande número de funções biológicas

nas células:
 Enzimas: As enzimas são catalisadores biológicos com alta

especificidade. É o grupo mais variado de proteínas.
Praticamente todas as reacções do organismo são catalisadas
por enzimas;
 Proteínas transportadoras: podemos encontrar proteínas
transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de
todos os organismos. Elas transportam substâncias como
glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares;
 Proteínas estruturais: As proteínas participam da arquitetura
celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso
da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágena;
 Proteínas de defesa: Os anticorpos são proteínas que actuam
defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim
24
como de ferimentos, produzindo proteínas de coagulação
sanguínea como o fibrinogênio e a trombina. Os venenos de
cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas também
actuam na defesa desses organismos;
 Proteínas reguladoras: os hormônios são proteínas que
regulam inúmeras actividades metabólicas. Entre eles podemos
citar a insulina e o glucagon, que possuem função antagônica no
metabolismo da glicose;
 Proteínas nutrientes (armazenamento): muitas proteínas são
nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e
a caseína do leite. Algumas plantas armazenam proteínas
nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento;
 Proteínas de motilidade (contrácteis): Algumas proteínas
actuam na contração de células e produção de movimento, como
é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o
movimento muscular.
4.3. Caracteristicas das Proteinas
 Natureza macromolecular: possuem um tamanho compreendido

entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando,
na água, uma solução coloidal;
 Natureza anfótera: constituem, pois, o melhor sistema tampão do
organismo.
Estrutura: os níveis de organização molecular de uma proteína são:

primário, secundário, terciário e quaternário.
1. Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610

aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa
sequência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de
aminoácidos, na mesma sequência, mas em número de 611. A
proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a
mais.
2. Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo
trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicínia,
leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D,
formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma
sequência que a proteína C, apresenta nesse trecho os
aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina,
25
alanina e arginina. Apenas pelo facto de na proteína C haver
leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D
são diferentes;
3. Pela sequência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em
determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína,
serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é
formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame,
há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina,
serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E
F são diferentes;
4. Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem
determinados formatos é, quando os formatos de duas
moléculas são diferentes, elas também o são.
Sumário
As proteínas são responsáveis pelo crescimento, conservação e

reparação dos nossos órgãos, tecidos e células, podendo ser utilizadas
como fonte de energia se houver deficiências dos outros nutrimentos
energéticos. A importância das proteínas pode ser dividida de acordo
com as proporções de cada aminoácido essencial que contêm: alto
valor biológico e baixo valor biológico.
As proteínas desempenham um grande número de funções biológicas

nas células: enzimas, transportadoras, arquitetura celular, anticorpos,
regulam inúmeras actividades, nutrientes na alimentação, contração de
células e produção de movimento. As proteínas apresentam várias
características: natureza macromolecular, anfotérica. Os níveis de
organização molecular de uma proteína são: primário, secundário,
terciário e quaternário.
26
1. A importância das proteínas pode ser dividida de acordo
com as proporções de cada aminoácido essencial que
contém. Comente.
R: Alto valor biológico: encontram-se nos alimentos de
origem animal possuem aminoácidos em quantidades e
proporções adequadas às necessidades do organismo.
Baixo valor biológico: existem nos alimentos de origem
vegetal, especialmente nas leguminosas frescas.
2. Explique 2 funções das proteinas?
R: Proteínas transportadoras: podemos encontrar proteínas
Exercicios transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares

de todos os organismos. Proteínas estruturais: As proteínas
participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte
e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões,
que possuem a proteína colágena;
3. Quais são caracteristicas das Proteinas?
R: Natureza macromolecular: possuem um tamanho
compreendido entre 0,001 a 0,2 mm de diâmetro formando,
na água, uma solução coloidal; natureza anfótera:
constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.
27
Unidade 05
Tema: Proteinas-Continuação
As proteinas são uma classe de substâncias muito importantes para o
organismo, desempenhando várias funções. Esta unidade é reservada
ao estudo das principais fontes e classifição das proteínas.
Prezado estudante como sempre mais uma vez é convidado para uma
discussão participativa e activa sobre o tema da unidade.
 Caracterizar uma proteina;

 Distinguir os vários tipos de proteínas;
 Descrever a composição de uma proteína;
 Comparar os diferentes tipos de proteinas;
 Explicar as principais fontes das proteínas;
Objectivos
 Classificação das proteinas segundo principais critérios.
5.1. Principais Fontes das Proteínas
Os nutricionistas informam que as carnes, são na verdade músculos e

vísceras são os alimentos que mais têm proteínas. Em seguida, os
ovos, leite e seus derivados, são também boas fontes de proteínas. E
ainda, os cereais integrais, os feijões, e diversos legumes e folhosos
também contêm quantidades consideráveis de proteínas, embora
menores que os alimentos já citados.
Com relação aos vegetarianos, o nutricionista esclarece que existem

diferenciações do tipo de vegetarianismo. Há aqueles que
habitualmente consomem leite e derivados, e ovos. Normalmente são
destes alimentos, além dos cereais e feijões, dos legumes e folhosos
que este segmento da população retira as proteínas de que necessitam.
O vegetariano estrito é aquele que não consome carnes, leite e
28
derivados, e ovos, mas habitualmente consomem muitos grãos integrais
e seus derivados, muitas leguminosas e tem uma ingestão bem
diversificada de vegetais, o que lhe garante um aporte satisfatório de
proteínas, explica. Na dieta vegetariana, as verduras, legumes, cereais
e leguminosas são à base da alimentação, com porções adequadas ao
atendimento de energia, proteínas e micronutriente, as vitaminas e
minerais.
Segundo os nutricionistas, os vegetarianos advogam que as

necessidades de proteínas dos humanos são bem menores. Por outro
lado, este grupo faz questão de frisar que a sociedade ocidental
consome proteínas além do que realmente se necessita.
5.2. Classificação das Proteínas
Existem três principais critérios de classificação das proteinas:
1. Quanto a Composição:
a) Proteínas Simples: por hidrólise libertam apenas aminoácidos;

b) Proteínas Conjugadas: por hidrólise libertam aminoácidos mais
um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Exemplo:
metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas,
etc.
2. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
a) Proteínas Monoméricas: formadas por apenas uma cadeia

polipeptídica;
b) Proteínas Oligoméricas: formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais
complexas.
3. Quanto à Forma:
a) Proteínas Fibrosas: a maioria insolúvel nos solventes aquosos

com pesos moleculares muito elevados. São formadas
geralmente por longas moléculas +/- rectilíneas e paralelas ao
eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as
queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina
dos músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem
estrutura diferente - helicoidal (tubulinas);
29
b) Proteínas Globulares: estrutura espacial mais complexa é +/-
esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com
pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões (enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.)
Sumário
As principais fontes das proteinas são carnes, seguida de ovos, leite e

seus derivados. E ainda, os cereais integrais, os feijões, e diversos
legumes e folhosos também contêm quantidades consideráveis de
proteínas. As proteinas podem ser classificadas principalmente quanto a
composição: proteínas simples aquelas que por hidrólise libertam apenas
aminoácidos e proteínas conjugadas as que por hidrólise libertam
aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo
prostético.
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: proteínas monoméricas

formadas por apenas uma cadeia polipeptídica e proteínas oligoméricas
formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São as proteínas de
estrutura e função mais complexas. Quanto à forma: proteínas fibrosas a
maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito
elevados. Proteínas globulares estrutura espacial mais complexa, são +/-
esféricas.
30
1. Quais são as principais fontes das proteinas?
R: As carnes, os ovos, leite e seus derivados, os cereais
integrais, os feijões, e diversos legumes e folhosos.
2. Como são classificadas as proteinas?
R: Quanto a composição: proteínas simples conjugadas;
quanto ao número de cadeias polipeptídicas: proteínas
monoméricas e oligoméricas: quanto à forma: proteínas
fibrosas e globulares.
3. Depois classificação faça a destinção entre dois tipos.
Exercicios R: Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: proteínas
monoméricas formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica e proteínas oligoméricas formadas por mais
de uma cadeia polipeptídica.
4. Como são formadas as proteínas fibrosas?
R: São formadas geralmente por longas moléculas +/-
rectilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de
estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos
cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos
músculos).
31
Unidade 06
Tema: Proteinas-Continuação
Nesta unidade iremos discutir os níveis estruturais e biossintese das
proteínas. As proteínas são substâncias indispensáveis para o
organismo pois desempenham várias funções.
Prezado estudante esta convidado para o estudo do tema proposto na

unidade.
 Explicar a biossintese das proteínas;

 Descrever a biossintese das proteinas;
 Caracterizar as estruturas das proteínas;
 Descrever as várias estruturas das proteinas;
 Distinguir as várias estruturas das proteínas;
Objectivos
 Classificação as proteínas quanto a estrutura.
6.1. Nives Estruturais das Proteinas

As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de
aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração
espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:
6.1.1. Estrutura Primária
É originada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia

polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois
dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para
cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. A
estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade
"amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é
32
somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a
orientação espacial da molécula.
6.1.2. Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na
sequência primária da proteína. É o último nível de organização das
proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ajudando os ossos
com células musculares e bacilo. Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo
pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das
ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao
longo de um segmento da molécula. São dois os tipos principais de
arranjo secundário regular: Alfa-hélice e Folha-beta.
6.1.3. Estrutura Terciária

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo
estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes de enxofre. Esta estrutura
confere a actividade biológica às proteínas. A estrutura terciária descreve
o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com
estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver
interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações
não covalentes. Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo
relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada
pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas
interações hidrofóbicas, e pelas interações elestrostáticas. Todas têm
sequências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções
diferentes. Efectua interações locais entre os aminoácidos que ficam
próximos uns dos outros.
6.1.4. Estrutura Quaternária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E
essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a
estrutura quaternária. Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas
interações da terciária. A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir
diferentes funções para os compostos. Um dos principais exemplos de
33
estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por
quatro cadeias polipeptídicas.
Figura 7: Estruturas: Primária, Secundária, Terciária e Quaternária das Proteinas,

respectivam ente. Fonte: Internet
6.2. Biossintese das Proteinas

A síntese protéica ou tradução Ocorre no citoplasma (segunda parte da
síntese protéica) e consiste apenas na leitura que o ARNm traz do
núcleo, da qual representa uma sequência de aminoácidos, que constitui
a proteína. Neste processo intervêm:
 ARNmensageiro, que vêm do interior do núcleo;

 Os ribossomas;
 O ARN transferência;
 Enzimas (responsáveis pelo controle das reacções de síntese);
 E o ATP, é o que fornece energia necessária para o processo.
O ARN (ácido ribonucléico) é o ácido nucléico formado a partir de um

modelo de ADN. O ADN não é molde directo da síntese de proteínas. Os
moldes para síntese de proteínas são moléculas de ARN. Os vários tipos
34
de ARN transcritos do ADN são responsáveis pela síntese de proteínas
no citoplasma.
Figura 8: Esquema de Biossintese de proteinas. Fonte: Internet
Sumário
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de

aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração
espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são: primária, secundária,
terciária e quaternária. A síntese protéica ou tradução ocorre no
citoplasma (segunda parte da síntese protéica) e consiste apenas na
leitura que o ARNm traz do núcleo, da qual representa uma sequência de
aminoácidos, que constitui a proteína.
Neste processo intervêm: ARNm, que vêm do interior do núcleo; os

ribossomas; o ARN transferência; e o ATP, é o que fornece energia
necessária para o processo. O ARN (ácido ribonucléico) é o ácido
nucléico formado a partir de um modelo de DNA. O ADN não é molde
directo da síntese de proteínas. Os moldes para síntese de proteínas são
moléculas de ARN. Os vários tipos de ARN transcritos do ADN.
35
1. Quais são 4 principais estruturas das proteinas?
R: As estruturas são: primária, secundária, terciária e
quaternária.
2. Distinga duas a sua escolha.
R: Estrutura secundária é determinada pelo
relacionamento estrutural de curta distância enquanto que
a terciária é caracterizada pelas interações de longa
distância entre aminoácidos, denominadas interações
Exercicios hidrofóbicas, e pelas interações elestrostáticas.
3. Quais são os interveniente na síntese proteica?
R: Neste processo intervêm: ARN mensageiro; os
ribossomas; o ARN transferência; enzimas e o ATP.
4. Porque e que a hemoglobina e um dos principais
exemplos de estrutura quaternária?
R: É a hemoglobina porque a sua estrutura é formada por
quatro cadeias polipeptídicas.
36
Unidade 07
Tema: Proteinas-Conclusão
Os ácidos nucléicos são importantes porque conservam as
características de geração para geração. Os ácidos nucléicos são
responsáveis pela síntese de proteínas que ocorre no citoplasma da
celular.
Prezado estudante nesta unidade iremos discutir a importância dois

ácidos nucléicos na síntese de proteínas antecedidas por replicação e
trasncrição.
 Definir replicação e transcrição;

 Explicar o fenómeno da replicação e transcrição;
 Distinguir o fenómeno da replicação e transcrição;
 Descrever o fenómeno da replicação e transcrição;
Objectivos  Relacionar o fenómeno da replicação com síntese protéica;
 Relacionar o fenómeno da replicação com síntese protéica.
7.1. Importância dos Ácidos Nucléicos na

Biossíntese das Proteínas
Os ácidos nucléicos são ácido desoxirribonucléico (ADN) e o ácido

ribonucléico (ARN). A síntese protéica é antecedida pelos fenómenos
de replicação e transcrição. A replicação é a produção de uma nova
cópia de ADN a partir de uma pré-existente enquanto que a transcrição
é a síntese de ARN mensageiro responsável pelo transporte de
informação de ADN para o citoplasma local da síntese protéica.
37
7.1.1. A Replicação do ADN:
A replicação do DNA é o processo de auto-duplicação do material

genético ou seja a duplicação da molécula de DNA, mantendo o padrão
herreditário ao longo de várias gerações numa determinada espécie de
seres vivos. Durante a replicação, as pontes de hidrogénio que mantêm
a dupla cadeia desnaturam-se para que cada uma das cadeias simples
possa servir de "forma" ou molde (template em inglês) ao longo da qual
vai ser sintetizada, no sentido 5' → 3', uma cadeia complementar.
A replicação do ADN envolve várias actividades enzimáticas:
 A polimerase do ADN propriamente dita: que reconhece em cada

posição o nucleótido da cadeia-molde, selecciona o dNTP que lhe
deve ser complementar, e cataliza a condensação com a cadeia
complementar já formada;
 A exonuclease 3': que rectifica eventuais erros de emparelhamento
imediatamente após a integração de um novo resíduo nucleotídico,
permitindo a integração do nucleótido correcto;
 Diversas helicases: necessárias à desnaturação da cadeia dupla
(que perde o seu carácter helicoidal, daí o nome que lhes é
atribuído);
 A primase: que inicia a síntese das novas cadeias complementares
em vários pontos da cadeia-molde;
 A exonuclease 5': que promove a continuidade entre os fragmentos
sintetizados, resintetizando-os, contribuindo também para a
correcção de erros de emparelhamento.
Quando se dá o início da fase S do ciclo celular (cromossomas),

formam-se diversas origens de replicação (ori) distribuídas por todo o
genoma. Portanto, trata-se de segmentos do ADN aos quais se ligam
certas helicases, resultando a chamada "bolha" de replicação. Uma vez
separadas as duas cadeias complementares, podem emparelhar com
os nucleótidos das novas cadeias a sintetizar. É nesta situação que dois
complexos enzimáticos de replicação, um por cada extremo da "bolha",
se ligam ao ADN e iniciam a sua actividade. O processo de replicação
dura até que as sucessivas frentes de síntese do ADN se reunam, altura
em que existem dois cromatídeos por cromossoma e se transita para a
fase G2 do ciclo celular.
38
7.1.2. A Transcrição:
Ocorre no interior do núcleo das células e consiste na síntese de uma
molécula de ARN mensageiro a partir da leitura da informação contida
numa molécula de ADN. Esse ARN formado é o ARNmensageiro, que
tem como função "informar" ao ARNtransportador a ordem correcta dos
aminoácidos a serem sintetizados em proteínas. O processo é
catalisado pela enzima RNA-polimerase. Os factores de transcrição
(auxiliares da RNA-polomerase) são responsáveis por romper as pontes
de hidrogênio entre as bases nitrogenadas dos dois filamentos de DNA,
como se fosse um zíper.
A partir deste momento, a enzima escolhe uma das fitas de ADN como
molde para se construir o ARNm, ligando bases nitrogenadas de ARN
(adenina, citosina, uracila e guanina) à essa fita de ADN. Ao se concluir
essas ligações, o processo está completo. A enzima destaca o filamento
de ARN formado a partir do ADN, e volta a unir as duas fitas de ADN.
Para a ligação entre a ARN-polimerase acontecer são necessários
factores de transcrição ou (TF) em células eucarióticas. Já,
homologamente aos factores de transcrição, em células procarióticas
existem os chamados factores sigma.
7.2. Reacções da Biossíntese das

Proteínas
A bioissintese das proteínas pode ser resumida em três fases:
1. Fase da Iniciação:
a) AUG (codão de iniciação) que específica, tendo por base o código

genético, o aminoácido metionina;
b) Todas as proteínas recém-sintetizadas = metionina como primeiro
aminoácido, que é frequentemente clivado pouco depois por uma
amino peptidase;
c) A tradução é iniciada com a formação de um complexo de
iniciação ao nível do codão de iniciação (AUG), que consiste na
cadeia de ARNm, num tRNA com o anticodão complementar
(UAC) e carregado com o primeiro aminoácido (metionina).
39
2. Fase da Alongação:
a) Quando o anticodão do segundo aminoacil-tRNA encontra o local

A, complementar do codão do mRNA existente nesta posição. Este
processo é dependente de GTP e de determinados factores de
elongação;
b) Primeiro t-RNA é deslocado para o local P (e libertado
posteriormente através do local E) ficando o peptidil-tRNA na
posição A;
c) Seguidamente, o ribossoma vai uma distância equivalente a um
tripleto, em relação ao mRNA, o que expõe o codão seguinte (local
A) e permite a aceitação de um novo aminoacil-tRNA no local A.
3. Fase da Terminação:
a) Ocorre quando, ao nível do local A, surge um dos codões de

terminação (UAA, UAG e UGA);
b) Para cada um dos referidos 3 codãos não existe correspondência
para nenhum dos aminoácidos (ver código genético) e a síntese
protéica é bloqueada;
c) Requer um factor de dissociação (e-RFn), que se liga ao
ribossoma na presença de GTP. Com a formação do
complexo=factor de dissociação, este reconhece o codão de
terminação e induzir a hidrólise da ligação aminoacil,
simultaneamente com a hidrólise do GTP com subsequente
libertação do polipéptido e do complexo RF+GDP.
40
Figura 9: Esquema da Tradução (sintese protéica)
Sumário
A replicação do ADN é o processo de auto-duplicação da molécula de

ADN, mantendo o padrão herreditário ao longo de várias gerações
numa determinada espécie de seres vivos. A replicação do ADN
envolve várias actividades enzimáticas: a polimerase do ADN
propriamente dita, a exonuclease 3'; diversas helicases, a primase e a
exonuclease 5'. O processo de replicação dura até que as sucessivas
frentes de síntese do ADN se reunam, altura em que existem dois
cromatídeos por cromossoma e se transita para a fase G2 do ciclo
celular.
A transcrição: ocorre no interior do núcleo das células e consiste na

síntese de uma molécula de ARN mensageiro a partir da leitura da
informação contida numa molécula de ADN. Esse ARN formado é o
ARNmensageiro, que tem como função "informar" ao ARNtransportador
a ordem correcta dos aminoácidos a serem sintetizados em proteínas. A
biossintese das proteínas ocorre em três fases: iniciação, alongação e
terminação.
41
1. Defina a replicação
R: A replicação do ADN é o processo de auto-duplicação
do material genético ou seja a duplicação da molécula de
ADN, mantendo o padrão hereditário ao longo de várias
gerações numa determinada espécie de seres vivos.
2. Mencione 2 enzimas que intervêm na replicação.
R: A polimerase do ADN propriamente dita e a
exonuclease 3'.
3. A bioissintese das proteínas pode ser resumida em
três fases. Explique a fase de iniciação.
Exercicios R: AUG que específica, tendo por base o código
genético, o aminoácido metionina.
4. Qual e o primeiro aminoácidos em proteínas recém-
sintetizadas?
R: Todas as proteínas recém-sintetizadas = metionina
como primeiro aminoácido, que é frequentemente clivado
pouco depois por uma amino peptidase e a tradução é
iniciada com a formação de um complexo de iniciação ao
nível do codão de iniciação (AUG).
42
Unidade 08
Tema: Enzimas
No nosso organismo, há reacções que não ocorrem sem a presença
de uma enzima, pois elas têm a função de baixar a energia de
activação de uma reacção desfavorável para torná-la favorável.
As enzimas como catalizadoras biológicas todas são proteinas, ao

contrário de catalizadores químicos que podem ser compostos de outra
natureza.
 Caracterizar as enzimas;
 Descrever a estrutura das enzimas;
 Explicar as propriedades das enzimas;
 Descrever princípio de acção das enzimas;
 Explicar os factores que influenciam a acção das enzimas;
Objectivos  Fazer a nomenclatura das enzimas segundo o tipo de reacção
catalizada.
8.1. Importância das Enzimas

Para que a vida seja possível, é necessário que as reacções químicas
que a sustentam se dêem a uma determinada velocidade. Muitas das
reacções bioquímicas não se realizariam a uma velocidade
relativamente elevada se não fossem catalisadas. Em sistemas vivos,
a catálise de reacções químicas é feita por enzimas. As enzimas são
proteínas que, actuando como catalisadores na maioria das reacções
bioquímicas, baixam a energia de activação necessária para que se dê
uma reacção química. Por serem catalisadores eficientes, são
aproveitadas para aplicações industriais, como na indústria
farmacêutica ou na alimentar.
Como intervêm nas reacções químicas que sustentam a vida, a

compreensão do seu funcionamento é importante em áreas como a
43
investigação de patologias com origem em deficiências enzimáticas. A
esmagadora maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias
metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de
uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte.
Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas,
agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas
vias.
Assim, o fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de

catálise das enzimas que nela participam. Um pequeno grupo de
enzimas, as ribozimas, tem uma natureza não-protéica. As ribozimas
são moléculas de ARN que possuem capacidade catalítica. Este grupo
de enzimas, que possui propriedades peculiares, será abordado à
parte das enzimas protéicas.
8.2. Especificidade da Enzimas

As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que
catalisam, não alterando, no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma
enzima catalisa apenas um substrato, algo que é condicionado pela
estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma geometria
definida e determinadas características físico-químicas
(hidrofobicidade, carga eléctrica local) que condicionam o tipo de
substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer alteração química no
centro activo.
Q
u
a
nFigura 10: Especificidade das Enzim as. Fonte: Auto-elaboração
d
Quando um substrato se liga ao centro activo, forma-se o chamado
complexo enzima-substrato (ES). Embora esta designação possa
parecer uma formalidade, a formação do ES é importante na
determinação da velocidade de reacção e, por conseguinte, na
velocidade de formação de produto (s). O substrato sofre uma
44
alteração enquanto se encontra ligado à enzima, transformando-se
num produto; existe então, de forma transiente, um complexo enzima-
produto. O produto desliga-se posteriormente da enzima e esta
encontra-se preparada para novo ciclo catalítico.
Sumário
As enzimas são proteínas que, actuando como catalisadores na

maioria das reacções bioquímicas, baixam a energia de activação
necessária para que se dê uma reacção química. Muitas das reacções
bioquímicas não se realizariam a uma velocidade relativamente
elevada se não fossem catalisadas. A esmagadora maioria das
reacções bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências
de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como
reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes
passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a
não interromper o fluxo nessas vias.
As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que

catalisam, não alterando, no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma
enzima catalisa apenas um substrato, algo que é condicionado pela
estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma geometria
definida e determinadas características físico-químicas
(hidrofobicidade, carga eléctrica local) que condicionam o tipo de
substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer alteração química no
centro activo. A ligação do substato a enzima forma o completo
substrato enzima.
45
1. O que são as enzimas?
R: As enzimas são proteínas que, actuando como
catalisadores na maioria das reacções bioquímicas,
baixam a energia de activação necessária para que se dê
uma reacção química.
2. Como é que as enzimas catalisam diferentes passos
de vias metabólicas?
R: Enzimas catalisam diferentes passos de vias
metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não
Exercicios interromper o fluxo nessas vias.
2. Diga como é que as enzimas actuam.
R: As enzimas actuam diminuindo a energia de activação
da reacção que catalisam, não alterando, no entanto, o
seu equilíbrio.
3. Quantas reacções catalisa uma enzima?
R: Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato,
algo que é condicionado pela estrutura do centro activo
da enzima.
46
Unidade 09
Tema: Enzimas-Continuação
Nesta unidade iremos continuar o estudo das enzimas. Portanto, fará
parte da nossa discussão a classificação, estrutura e funcionamento
das enzimas.
Hoje são conhecidas milhares de enzimas que operam em diversos

sistemas vivos onde o nosso organismo não é excepção, pois sem as
quais muitas reacções não iriam ocorrer.
 Classificar as enzimas;
 Descrever a estrutura das enzimas;
 Explicar o funcionamento das enzimas;
 Distinguir os diferentes tipos de enzimas;
 Relacionar o nome da enzima com a função;
Objectivos
 Descrever o papel dos cofactores na acção das enzimas.
9.1. Classificação das Enzimas

À medida que enzimas foram sendo descobertas, receberam nomes
arbitrários. Como exemplo, a lisozima recebeu o seu nome por ter a
capacidade de fazer a lise da parede celular de determinadas
bactérias. Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das
enzimas, foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que
catalisam e contendo a terminação "ase". Por exemplo, a amilase
catalisa a hidrólise do amido e as proteases quebram ligações
peptídicas.
As enzimas dividem-se então em seis classes principais, de acordo

com o tipo de reacção química que catalisam:
47
Tabela 3: Classificação das Enzimas
Catalisam reacções de oxirredução,

Classe 1 Oxidorredutases transferindo electrões, hidretos (H-) ou protões
(H+).
Classe 2 Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.
Utilizam a água como receptor de grupos
Classe 3 Hidrolases
funcionais de outras moléculas.
Formam ou destroem ligações duplas,
Classe 4 Liases respectivamente retirando ou adicionando
grupos funcionais.
Classe 5 Isomerases Transformam uma molécula num seu isómero.
Formam ligações químicas por reacções de
Classe 6 Ligases condensação, consumindo energia sob a forma
de ATP.
9.2. Estrutura e Funcionamento das

Enzimas
Estruturalmente, as enzimas possuem todas as características das

proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise. A
zona reactiva da enzima é denominada centro activo e é onde se liga o
reagente que vai ser transformado no produto. Tais zonas são
denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria. A
manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância
para a sua actividade: esta pode ser perdida se a enzima é colocada
num meio em que factores como o pH ou a temperatura não favoreçam
a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica.
Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies

químicas, genericamente denominadas cofactores, para efectuar a
catálise. A natureza química dos cofactores é muito diversa: o Mg2+, o
+ 2+
Zn ou o Fe , moléculas orgânicas, como o fosfato de piridoxal ou a
coenzima A, e ainda moléculas orgânicas contendo metais, como o
grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B 12 (5'-
desoxiadenosilcobalamina).
Dois termos relacionados com cofactores que alguns autores tendem a

deixar cair em desuso mas que são ainda frequentemente encontrados
são:
48
 Coenzima: refere-se a cofactores complexos, que não são
apenas iões metálicos;
 Grupo prostético: cofactor ligado de forma covalente à cadeia
polipeptídica.
Sumário
À medida que enzimas foram sendo descobertas, receberam nomes

arbitrários. Como exemplo, a lisozima recebeu o seu nome por ter a
capacidade de fazer a lise da parede celular de determinadas
bactérias. As enzimas dividem-se então em seis classes principais, de
acordo com o tipo de reacção química que catalisam: oxidorredutases:
catalisam reacções de oxirredução; transferases: transferem grupos
químicos entre moléculas; hidrolases: utilizam a água como receptor
de grupos funcionais de outras moléculas; liases: formam ligações
duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais.
Isomerases: transformam uma molécula num seu isómero; ligases:

formam ligações químicas por reacções de condensação, consumindo
energia sob a forma de ATP. Estruturalmente, as enzimas possuem
todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura
responsáveis pela catálise. A manutenção da estrutura de uma enzima
é de particular importância para a sua actividade. Algumas enzimas
necessitam da presença de outras espécies químicas, genericamente
denominadas cofactores, para efectuar a catálise.
49
1. À medida que enzimas foram sendo descobertas,
receberam nomes arbitrários. Comente dando exemplo.
R: Como exemplo, a lisozima recebeu o seu nome por
ter a capacidade de fazer a lise da parede celular de
determinadas bactérias.
2. Qual foi o critério usado para classificar as enzimas?
R: O critério usado foi o tipo de reacção que cada
enzima cataliza.
3. Explique a diferença entre enzimas oxidorredutases e
Exercicios
transferases.
R: Oxidorredutases: catalisam reacções de oxirredução
enquanto que as transferases: transferem grupos
químicos entre moléculas.
4. Qual é a função da enzima isomerases?
R: Transformam uma molécula num seu isômero.
50
Unidade 10
Tema: Enzimas-Continuação
A cinética enzimática é o estudo das velocidades com que as reacções
ocorrem. As reacções enzimáticas, pelo facto de serem catalisadas por
enzimas, diferem das outras reacções químicas em vários aspectos.
Nesta unidade caro estudante, esta convidado para participar

activamente no discussão do tema proposto nesta unidade.
 Definir cinética enzimática;

 Descrever a cinética enzimática;
 Explicar os factores que afectam a cinética enzimática;
 Descrever os factores que influenciam a acção das enzimas;
Objectivos
 Distinguir a influência de vários factores na cinética enzimática;
10.1. Cinética Enzimática

a) As velocidades de reacção são mais elevadas: uma reacção
catalisada por um enzima pode ser 106 à 1012 vezes mais rápida
que uma reacção não catalisada, e várias ordens de grandeza
mais rápida que uma reacção catalisada por um catalisador
inorgânico;
b) Condições de reacção mais suaves: as reacções catalisadas

por enzimas ocorrem em condições relativamente suaves:
o
temperaturas abaixo dos 100 C, pressão atmosférica, e pH
próximos da neutralidade. Pelo contrário, a catálise química
frequentemente requer temperaturas e pressões elevadas, bem
como valores de pH extremos;
c) Elevada especificidade: os enzimas têm uma especificidade de

reacção muito maior quanto aos substratos (reagentes) e
produtos que os catalisadores químicos. Ou seja, as reacções
51
enzimáticas raramente apresentam produtos secundários. Por
exemplo, na síntese enzimática de proteínas nos ribossomas,
sintetizam-se polipéptidos de muito mais de 1000 aminoácidos
sem erros.
d) Capacidade de regulação: as actividades catalíticas de muitas

enzimas variam em resposta às concentrações de substâncias
diferentes dos seus substratos. Os mecanismos destes processos
de regulação incluem o controlo alostérico, a modificação
covalente das enzimas e a variação nas quantidades de enzima
sintetizada.
10.2. Factores que afectam a Cinética

Enzimática
Os factores que afectam a actividade enzimática são:
a) A Temperatura: dentro de alguns limites a elevação da

temperatura causa aumento na velocidade de uma reacção
catalisada enzimaticamente. Porém, a partir de determinada
temperatura, a velocidade da reacção diminui, em consequência da
desnaturação da enzima (a enzima perde suas propriedades). Cada
enzima actua melhor em uma faixa de temperatura característica -
temperatura óptima, em que a velocidade da reacção catalisada é
máxima e sem desnaturação. A maioria das enzimas humanas tem
sua temperatura óptima na faixa de 37ºC. Bactérias que vivem em
fontes de água quente têm enzimas que possuem a temperatura
óptima em torno dos 80ºC;
b) O pH: cada enzima tem seu pH óptimo de actuação, onde sua
actividade é máxima. O pH óptimo para a maioria das enzimas está
em torno de 7, próximo ao neutro. Mas há excepções: a enzima
pepsina, produzida no estômago, actua com maior eficiência em pH
bem ácido; e a tripsina, que actua na digestão, actua em ambiente
alcalino do intestino com o pH ao redor de 8;
c) A Concentração de Substrato: quanto maior for a concentração
de substrato no meio, maior será a actividade enzimática, essa
velocidade aumentará até atingir seu máximo, que é dado pela
saturação de enzima no meio.
52
Sumário
A cinética enzimatica é o estudo das velocidades com que as reacções

ocorrem. Na cinética enzimática as velocidades de reacção são mais
elevadas; as condições de reacção mais suaves; as enzimas tem
elevada especificidade e grande capacidade de regulação. A actividade
enzimática pode ser influenciada pelos seguintes factores: temperatura
isto é, cada enzima, cada enzima actua melhor em uma faixa de
temperatura característica – temperatura óptima, em que a velocidade da
reacção catalisada é máxima e sem desnaturação.
O pH óptimo de actuação, onde sua actividade é máxima. O pH óptimo

para a maioria das enzimas está em torno de 7, próximo ao neutro. O
último factor é a concentração quanto maior for a concentração de
substrato no meio, maior será a actividade enzimática, essa velocidade
aumentará até atingir seu máximo, que é dado pela saturação de enzima
no meio.
1. Defina a cinética enzimática.

R: A cinética enzimatica é o estudo das velocidades
com que as reacções ocorrem.
2. Quais são os factores que podem influenciar a
actividade enzimatica?
R: Os factores que podem influenciar a actividade
enzimática são: temperatura, pH e concentração do
substrato.
Exercicios 3. Dos factores que podem influenciar a actividade das
enzimas descreve um a sua escolha.
R: A concentração de substrato: quanto maior for a
concentração de substrato no meio, maior será a
actividade enzimática, essa velocidade aumentará até
atingir seu máximo, que é dado pela saturação de
enzima no meio.
53
Unidade 11
Tema: Enzimas-Conclusão
A cinética enzimática é o estudo das velocidades com que as reacções
ocorrem. As reacções enzimáticas, pelo facto de serem catalisadas por
enzimas, diferem das outras reacções químicas em vários aspectos.
Nesta unidade caro estudante, esta convidado para participar

activamente no discussão do tema proposto nesta unidade.
 Descrever a cinética enzimática;

 Explicar a regulacao enzimática;
 Explicar a modulacao enzimática;
 Caracterizar os inibidores enzimáticos;
Objectivos
 Descrever a actividade das enzimas alostéricas;
 Distinguir a influência de vários factores na cinética enzimática.
11.1. Regulação Enzimática
Algumas enzimas podem ter suas actividades reguladas, actuando

assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é
essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela
célula. Além dos mecanismos já citados de modulação de actividade
enzimática - por variação da concentração do substrato, ou por inibição
enzimática, por exemplo - existem dois modelos de regulação
enzimática mais conhecidas:
1. Modulação Alostérica:
a) Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou

alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador
alostérico que pode ser positivo (activa a enzima) ou negativo
(inibe a enzima);
54
b) A ligação do modulador induz a modificações conformacionais
na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta
para com os seus substratos;
c) Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição
por "feed-back", onde o próprio produto da reacção actua como
modulador da enzima que a catalisa.
2. Modulação Covalente:
a) Ocorre quando há modificação covalente da molécula da

enzima, com conversão entre formas activa/inactiva;
b) O processo ocorre principalmente por adição/remoção de
grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina.
11.2. Inibição Enzimática

Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a
actividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou
irreversível.
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
1. Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
a) Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de

ligação do substrato;
b) O efeito é revertido aumentando-se a concentração de
substrato;
c) Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e
de inibidor.
2. Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
a) Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um

sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao
mesmo tempo que o substrato;
b) Este tipo de inibição depende apenas da concentração do
inibidor;
c) Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e
definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.
55
11.3. Enzimas Alostéricas
As enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas que não pode ser
explicadas pelo modelo de Michaelis-Menten. As enzimas alostéricas
frequentemente exibem gráficos sigmóides da velocidade da reacção
versus concentração de substrato [S], em vez de gráficos hiperbólicos
previstos pela equação de Michaeli-Menten. As ezimas alostéricas são
sensíveis reguladores do metabolismo, porque ao se ligarem a
determinados metabólitos celulares sua actividade sofre grandes
alterações. Estes metabólitos também podem ser chamados de
efectuadores ou moduladores alostéricos, e podem ser positivos
(aumento da velocidade de reacção) ou negativos (redução da
velocidade de reacção) de acordo com o seu efeito.
Portanto o moduladores alostéricos podem actuar tanto como

inibidores como activadores da reacção enzimática. Nas maioria das
vias metabólicas, é comum que o produto final actue como modulador
alostérico negativo da enzima que catalisa as primeiras reacções da
via. Portanto, quando a concentração deste produto fica aumentada ele
vai agir como um inibidor alostérico, diminuindo a velocidade da via e a
sua própria produção. Este mecanismo é denominado inibição por
retroalimentação (feedback). Caso o produto final comece a ser
consumido e consequentemente sua concentração diminua ele vai
deixar de inibir a via, fazendo com isso que a via tenha sua velocidade
aumentada.
Sumário
Algumas enzimas podem ter suas actividades reguladas, actuando

assim como moduladoras do metabolismo celular. Existem dois
modelos de regulação enzimática mais conhecida: modulação
alostérica e covalente. Portanto, existem 2 tipos de inibição enzimática
reversível: inibição enzimática reversível competitiva e inibição
enzimática reversível não-competitiva. As enzimas alostéricas são um
dos tipos de enzimas que não pode ser explicadas pelo modelo de
Michaelis-Menten.
56
As ezimas alostéricas são sensíveis reguladores do metabolismo,
porque ao se ligarem a determinados metabólitos celulares sua
actividade sofre grandes alterações. Estes metabólitos também podem
ser chamados de efectuadores ou moduladores alostéricos, e podem
ser positivos (aumento da velocidade de reacção) ou negativos
(redução da velocidade de reacção) de acordo com o seu efeito. Nas
maioria das vias metabólicas, é comum que o produto final actue como
modulador alostérico negativo da enzima que catalisa as primeiras
reacções da via.
1. Quais são os tipos de modulação da actividade

enzimática?
R: São modulação alostérica e modulação covalente.
2. Como são classificados os moduladores alostéricos?
R: Os moduladores alostéricos, e podem ser positivos
(aumento da velocidade de reacção) ou negativos
(redução da velocidade de reacção) de acordo com o seu
efeito.
Exercicios 3. O que são enzimas alostéricas?
R: As enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas
que não pode ser explicadas pelo modelo de Michaelis-
Menten.
4. Porque as enzimas alostéricas são sensíveis
reguladores do metabolismo?
R: As ezimas alostéricas são sensíveis reguladores do
metabolismo, porque ao se ligarem a determinados
metabólitos celulares sua actividade sofre grandes
alterações.
57
Unidade 12
Tema: Bionergética
A bioenergética também chamada de termodinâmica bioquímica
estuda as transformações de energia que ocorrem nas células. Segue
os princípios da termodinâmica que explicam por que algumas
reacções ocorrem e outras não.
 Definir a bionergética;
 Descrever a bionergética do organismo;
 Descrever as vias da oxidação biológica;
 Explicar a importância da oxidação biológica;
Objectivos
 Relacionar a oxidação biológica e obtenção de energia.
12.1. Conceitos Básicos
Bioenergética é o estudo quantitativo da transdução de energia que

ocorre em células vivas e da natureza bem como a função dos
processos químicos que fundamentam essas transduções. Bio significa
vida e energia significa movimento. Portanto, a bioenergética é o
estudo do movimento que produz, mantém e coordena a vida.
1. Metabolismo Energético: toda actividade física realizada

corresponde à utilização de algum tipo de substrato energético
obtido da alimentação, que passa por transformações químicas no
processo digestivo, absortivo e metabólico até gerar energia. A
forma de energia química utilizável pelas fibras musculares durante
as actividades físicas é o ATP; sendo este o componente básico
para a contracção muscular. São três as vias de transformação da
energia química estocada para utilização pelo trabalho muscular:
a) Reservas do sistema ATP – CP;
b) Glicólise (Metabolismo anaeróbico);
c) Metabolismo oxidativo (Metabolismo aeróbico).
58
2. Sistema ATP – CP (anaeróbico alático): Ao iniciar um exercício,
o organismo lança mão da energia mais prontamente disponível,
que provém do ATP – CP ou sistema adenosina trifosfato –
fosfocreatina. Essa fonte energética, embora bastante limitada,
não é dependente da presença do oxigênio e nem produz lactato
e, portanto, é denominada via anaeróbica alática. Como referido
acima, o estoque de ATP – CP disponível está limitado, sendo que
a quantidade celular disponível de ATP é de aproximadamente
2,43 mmol/100g de tecido seco, o que permite que uma actividade
de alta intensidade dure apenas 2 segundos às custas desse
substrato;
3. Sistema oxidativo (Metabolismo aeróbico): Já na presença de

oxigênio, o ácido pirúvico formado pela glicose vai até Acetil-
coenzima A, que por meio das etapas do ciclo de Krebs, ou do
ácido cítrico, dará origem a 38 moléculas de ATP, água e gás
carbônico. Por utilizar oxigênio, esta via é denominada aeróbica.
Esse sistema é de capacidade ilimitada e, em termos de potência,
produz 18 vezes mais ATP que o sistema anaeróbico lático.
12.2. Importância da Oxidação Biológica

A respiração é o resultado da oxidação de compostos orgânicos e não
apenas o resultado de trocas gasosas. É a oxidação de compostos
orgânicos para a produção de energia, porém ela é um processo
muito complexo, que produz vários compostos importantes para o
metabolismo, além de energia. A respiração ocorre em todas as
células vivas, portanto em todas as partes da planta.
A energia libertada a partir da oxidação dos alimentos será utilizada

na síntese de substâncias, absorção de sais minerais, entre outros
processos, não existindo um órgão sede. Ela é de fundamental
importância para a vida, tendo como consequência a morte celular
caso pare. A intensidade da respiração varia conforme a necessidade
metabólica de cada célula e pode ser medida através do gás
carbônico libertado e pelo oxigênio absorvido. Como a fotossíntese e
a respiração ocorrem ao mesmo tempo e uma usa os produtos da
outra, a respiração deve ser medida no escuro.
59
Sumário
Bioenergética é o estudo quantitativo da transdução de energia que

ocorre em células vivas e da Natureza e também a função dos
processos químicos que fundamentam essas transduções. Bio
significa vida e energia significa movimento. A bioenergia é dividida
em metabolismo energético. São três as vias de transformação da
energia química estocada para utilização pelo trabalho muscular:
reservas do sistema ATP – CP; glicólise e metabolismo oxidativo.
A respiração ocorre em todas as células vivas, portanto em todas as

partes da planta. A energia libertada a partir da oxidação dos
alimentos será utilizada na síntese de substâncias, absorção de sais
minerais, entre outros processos, não existindo um órgão sede. A
intensidade da respiração varia conforme a necessidade metabólica
de cada célula e pode ser medida através do gás carbônico libertado
e pelo oxigênio absorvido.
O que é bioenergética?
R: Bioenergética é o estudo quantitativo da transdução de
energia que ocorre em células vivas e da Natureza e
também a função dos processos químicos que
fundamentam essas transduções.
No metabolismo energético quais são as vias de
transformação da energia química?
R: Reservas do sistema ATP – CP; glicólise (Metabolismo
Exercicios anaeróbico); metabolismo oxidativo (Metabolismo
aeróbico).
Explique em poucas palavras o sistema oxidativo:
R: Na presença de oxigênio, o ácido pirúvico formado pela
glicose vai até Acetil-coenzima A, que por meio das
etapas do ciclo de Krebs, ou do ácido cítrico, dará origem
a 38 moléculas de ATP, água e gás carbônico.
60
Unidade 13
Tema: Bionergética-Continuação
A bioenergética também chamada de termodinâmica bioquímica
estuda as transformações de energia que ocorrem nas células. Segue
os princípios da termodinâmica que explicam por que algumas
reacções ocorrem e outras não.
 Definir a bionergética;
 Caracterizar a oxidação biológica;
 Descrever as vias da oxidação biológica;
 Descrever os passos da oxidação biológica;
Objectivos
 Comparar os passos da oxidacao biológica;
 Explicar a importância da oxidação biológica;
 Relacionar a oxidação biológica e obtenção de energia.
13.1. Caracteristicas da Oxidação

Biológica
O metabolismo de um organismo determina o quanto de substância

são consumidas sendo que o mesmo possui alto poder de
recuperação, o metabolismo além dessa determinação possui por
exemplo, alguns procariontes utilizam ácido sulfídrico como nutriente;
este gás é no entanto venenoso para animais. A velocidade a que se
processa o metabolismo, determinada pela taxa metabólica, também
influencia a quantidade de alimento requerida por um organismo.
Uma característica do metabolismo é a semelhança de vias

metabólicas básicas entre espécies muito diferentes. Por exemplo, o
conjunto de intermediários reacionais encontrados no ciclo dos ácidos
tricarboxílicos é encontrado de forma universal, em células tão
diferentes como a bactéria Escherichia coli ou o elefante. Esta
61
estrutura metabólica semelhante está provavelmente associada à
grande eficiência dessas vias e na sua antiguidade na história da
evolução.
Figura 11: Esquema de Catabolismo e vias de degradacao. Fonte: Internet
13.2. Passos da Oxidação Biológica

A oxidação biológica para obtenção de energia pode ocorrer em 3
etapas principais: glicólise, ciclo de Krebs e fermentação:
a) A glicólise ocorre em 10 passos:
Passo 1: Fosforilação da glicose pelo ATP, formando um açúcar

fosforilado. A carga negativa do fosfato impede a passagem do
açúcar fosforilado pela membrana plasmática, mantendo-o dentro da
célula;
Passo 2: Isomerização: transferência do O2 da Carbonila 1 para
carbonila 2, formando uma cetose apartir de uma aldose;
Passo 3: Fosforilação do novo grupo carbonila 1 pelo ATP para
formação de açúcares de 3 carbonos forsforilados e controlo da
entrada de açúcares na glicólise pela enzima fosfofrutoquinase;
62
Passo 4: Clivagem de açúcar com 6 carbonos e produção de 2
moléculas de 3 carbonos cada, somente o gliceraldeído-3-fosfato
prosegue pela glicólise;
Passo 5: O outro produto do passo 4, o diidroxiacetona fosfato é
isomerizado para formar gliceraldeído-3-fosfato;
Passo 6: Oxidação das 2 moléculas de gliceraldeído-3-fosfato e
formação de NADH para iniciar a geração de energia. Formação de
uma nova ligação anidrídica de alta energia no fosfato
Passo 7: Transferência do grupo fosfato de alta energia gerado no
passo 6 ao ADP para formação de ATP;
Passo 8: Ligação fosfodiéster remanescente no 3-fosfoglicerato que
tem uma energia livre de hidrólise relativamente baixa. É transferida
do carbono 3 ao carbono 2-fosfoglicerato;
Passo 9: Remoção da água do 2-fosfoglicerato, cria ligação
fosfoenólica;
Passo 10: Transferência do grupo fosfato de alta energia gerado no
passo 9 ao ADP e forma ATP completando a glicólise.
Figura 12: Esquema dos Passos da Glicólise. Fonte: Fundamentos de Biologia Celular
(Alberts e Outros)
63
Depois de ocorrer a glicólise seguem-se ciclo de Krebs e fermentação,
repespectivamente.
b) Ciclo de Krebs (ciclo do ácido cítrico)
Para o ciclo da glicose interagir com o ciclo de Krebs, há uma reacção

intermediária a qual transforma-se o Piruvato em Acetil-CoA. Nesta
etapa, ocorre a entrada de NAD e CoA-SH. O Piruvato gerado na
glicólise sofre desidrogenação (oxidação) e descarboxilação catalisado
pelo complexo Piruvato desidrogenase. Durante essas reacções, é
adicionada a coenzima A (CoA). Desta forma, a partir de cada piruvato,
produz-se um acetil-CoA. Esta etapa é fundamental, principalmente no
fígado, que regula a glicemia no sangue, pois é irreversível. O piruvato,
pode ser transformado novamente em glicose, através do gasto de
energia, num processo chamado gliconeogênese, processo essencial
para manutenção do nível mínimo de glicose no corpo, sem o qual
certos tecidos morreriam, por não realizarem o ciclo de Krebs. Uma
vez transformado em acetil-CoA, não há como gerar glicose
novamente, sendo este acetil-CoA usado para produzir energia (com
oxigênio), corpos cetônicos, gordura, colesterol ou isoprenóides.
Quando usado para produzir energia, o acetil-CoA vai para o ciclo de
Krebs, onde será oxidado, produzindo CO2, água e GTP (energia). Os
produtos da oxidação são oxidados pelo oxigênio na Fosforilação
oxidativa, gerando ainda mais energia. Somado com a glicólise, são
produzidos 38 ATP por molécula de açúcar.
Figura 13: Esquem a do Ciclo de Krebs. Fonte: Auto-elaboração
64
c) Fermentação Anaeróbica
A fermentação ocorre quando, após a glicólise, não é realizado o ciclo

de Krebs, porque o organismo em questão não o possui ou porque
esta via está bloqueada, como durante a hipóxia (falta de oxigênio).
Em ambos os casos, a glicólise gasta NAD+ e produz NADH. Como a
quantidade de NADH na célula é limitada, este deve ser regenerado a
+
NAD . Para isso, alguma molécula deve receber estes elétrons que o
NADH carrega. Na respiração aeróbica, o oxigênio recebe estes
elétrons, mas na ausência de oxigênio, o produto da glicose piruvato ,
ou seus derivados, recebem estes elétrons. No caso do ser humano,
outros animais e algumas bactérias, a ausência de oxigênio suficiente
leva a reacção do NADH com o piruvato, gerando NAD+ e ácido láctico
(Fermentação láctica). No caso das leveduras e bactérias do gênero
Zymonas, ocorre a Fermentação alcoólica: o piruvato é descarboxilado,
gerando acetaldeído, através da enzima piruvato descarboxilase
(ausente em animais), e o NADH reduz o acetaldeído, produzindo
NAD+ e etanol (como nos processos fermentativos do pão, dos vinhos
e das cervejas).
Figura 14: Esquema da Fermentação Láctica: Redução de Piruvato pela

Enzima Lactato-desidrogenase. Fonte: Auto-elaboração
65
Unidade 14
Tema: Bionergética-Conclusão
A energia é a capacidade que os organismos tem de realizar trabalho.
Os alimentos são a principal fonte de obtenção de energia em todos
seres vivos. Estes por sua vez, são compostos de substâncias
nutritivas.
 Definir alimentos;
 Descrever a composição dos alimentos;
 Explicar o valor energético dos alimentos;
 Distinguir os vários grupos dos alimentos;
Objectivos
 Relacionar o rendimento energético com actividade física.
14.1. Valor Energético dos Alimentos

A energia alimentar, valor energético ou valor calórico dos alimentos é
a quantidade de energia na comida que está disponível na digestão.
Os valores para a energia alimentar são expressados em kilocalorias
(kcal) e kilojoules (kJ). A combustão em um calorímetro é um dos
experimentos mais parecidos com o processo de digestão para
determinar esse valor. A energia alimentar é fornecida pelos nutrientes.
1. Gordura: O calor de combustão para as gorduras (lipídos)

varia de acordo com a composição estrutural dos ácidos
graxos que formam os triglicerídios. O calor médio de
combustão para a gordura é considerado como sendo de 9,4
Kcal por grama de gordura oxidada;
2. Carboidrato: O calor de combustão para um carboidrato
(glicídio) também varia conforme o arranjo dos átomos na
molécula de cada carboidrato. O calor médio de combustão
para o carboidrato é de 4,2 Kcal por grama de carboidrato
oxidado;
66
3. Proteína: A energia libertada pela queima da porção protéica
de um alimento também varia em função de factores: o tipo de
proteína no alimento e o conteúdo de nitrogênio da proteína
específica. Proteínas encontradas no ovo, carne ou feijão
contém aproximadamente 16% de nitrogênio e possuem calor
de combustão em torno de 5,7 Kcal. As proteínas presentes
nas nozes possuem um conteúdo nitrogenado maior (18%).
Um valor médio para o calor de combustão das proteínas é de
5,65 Kcal por grama de proteína oxidada. Em função da perda
dos compostos nitrogenados que são combinados com átomos
de hidrogênio e formam uréia, existe uma perda de 19% de
energia das moléculas protéicas que passam a ter um calor de
combustão de aproximadamente 4,6 Kcal/g.
14.2. Rendimento Energético Consoante

a Intensidade de Actividade
Durante todo o dia realizamos algum tipo de trabalho físico podendo

ser classificado como extremamente "difícil ". Por exemplo: subir
escada, correr para pegar um ônibus, descarregar compras de
supermercado do carro, escalar uma montanha íngreme ou varrer o
quintal de nossa casa. A intensidade e duração dessas actividades são
factores importantes na classificação da dificuldade da mesma. Por
exemplo: dois indivíduos podem correr a mesma distância
desempenhando com menor e maior tempo que o outro porém
gastando o mesmo número de calorias. Neste caso varia-se a
intensidade da corrida podendo variar na duração se as duas pessoas
correrem na mesma velocidade com distâncias diferentes.
A intensidade pode ser classificada como (McARDLE et alii,1985):
a) Trabalho moderado: aproximadamente 3 vezes o gasto

energético em repouso;
b) Trabalho pesado: aproximadamente 6-8 vezes o metabolismo de
repouso;
c) Trabalho máximo: Aproximadamente 9 vezes ou mais acima do
metabolismo de repouso. O custo energético pode ser também
representado por METS, 1 MET equivale a 3,5 ml O2. 1/Kg. min-
1 ou 1 Kcal . 1/kg (peso corporal) . 1/h, ou seja o gasto de
67
energia consumido em média para simplesmente estar em
repouso (BARBARA et alii, 1993).
Tabela 4: Níveis de Intensidades na Actividade Física

(Mcardle e col., 1992)
Homens Mulheres
(METS) (METS)
Ligeiro 1,6-3,9 1,2-2,7
Moderado 4,0-5,9 2,8-4,3
Intenso 6,0-7,9 4,4-5,9
Muito Intenso 8,0-9,9 6,0-7,5
Extremamente 10 7,6
Intenso
Sumário
A energia alimentar é a quantidade de energia na comida que está

disponível na digestão. Os valores para a energia alimentar são
expressados em kilocalorias (kcal) e kilojoules (kJ). A energia alimentar
é fornecida pelos nutrientes: gordura 9,4 Kcal por grama de gordura
oxidada; Carboidrato 4,2 Kcal por grama de carboidrato oxidado;
Proteína 5,7 Kcal. As proteínas presentes nas nozes possuem um
conteúdo nitrogenado maior (18%). Durante todo o dia realizamos
algum tipo de trabalho físico podendo ser classificado como
extremamente "difícil”.
A intensidade e duração dessas actividades são factores importantes

na classificação da dificuldade da mesma. Por exemplo: dois
indivíduos podem correr a mesma distância desempenhando com
menor e maior tempo que o outro, porém gastando o mesmo número
de calorias. Intensidade pode ser classificada como (McARDLE et
alii,1985): trabalho moderado: aproximadamente 3 vezes o gasto
energético em repouso; trabalho pesado: aproximadamente 6-8 vezes
o metabolismo de repouso e trabalho máximo: aproximadamente 9
vezes ou mais acima do metabolismo de repouso.
68
1. O que entendes por energia alimentar?
R: A energia alimentar é a quantidade de energia na
comida que está disponível na digestão.
2. Como são expressados os valores para a energia
alimentar.
R: Os valores para a energia alimentar são expressados
em kilocalorias (kcal) e kilojoules (kJ).
3. Qual é o valor energético das proteinas?
Exercicios R: Proteínas encontradas no ovo, carne ou feijão contêm
aproximadamente 16% de nitrogênio e possuem calor de
combustão em torno de 5,7 Kcal.
4. Qual é a quantidade de energia fornecida pelos
gorduras em indivíduos bem nutridos?
R: Em repouso, nos indivíduos bem nutridos, a gordura
pode proporcionar até 80 a 90% da demanda energética
do corpo. O conteúdo de gordura do corpo constitui cerca
de 15% do peso corporal dos homens e 25% do peso das
mulheres.
69
Unidade 15
Tema: Glicidos
Nesta unidade iremos discutir sobre os glícidos, também denominados
carboidratos. Os glícidos são muito importantes para os organismos
vivos, pois, têm diversas funções constituindo-se como principal fonte
de energia para todas formas de vida.
Caro estudante, esta convidado para participar activamente no tema

proposto pela unidade.
 Definir os glicidos;
 Explicar a importância dos glicidos;
 Descrever a bionergética do organismo;
 Descrever a formula estrututural dos glicidos;
Objectivos  Explicar as funções dos glícidos para o organismo;
 Reconhecer a importância dos glícidos para o organismo.
15.1. Conceito
Os glícidos, também denominados hidratos de carbono, carbo-hidratos
ou carboidratos, glúcidos, sacarídeos ou glicídios, são moléculas
contendo vários grupos químicos funcionais hidroxilo e um aldeído ou
cetona, ou polímeros hidrolisáveis constituídos por tais moléculas. São
o grupo de moléculas existentes em sistemas vivos mais abundantes
na terra. A posição do grupo carbonilo na cadeia permite distinguir
duas famílias de monossacarídeos: as aldoses e as cetoses. As
aldoses possuem o grupo carbonilo na extremidade da cadeia de
carbono (sendo então um grupo aldeído) e as cetoses possuem o
grupo carbonilo num outro carbono, que não numa extremidade (sendo
então um grupo cetona).
70
15.2. Importância dos Glicidos
Os glícidos são muito importantes para os organismos vivos, pois, têm
diversas funções, sendo as mais relevantes descritas mais abaixo:
a) Energética: são os principais produtores de energia sob a

forma de ATP, cujas ligações ricas em energia (±10 Kcal) são
quebradas sempre que as células precisamde energia para as
reacções bioquímicas. É a principal função dos carboidratos,
com todos os seres vivos (com excepção dos vírus) possuindo
metabolismo adaptado ao consumo de glicose como substrato
energético. Algumas bactérias consumem dissacarídeos
(exemplo: a lactose) na ausência de glicose, porém a maioria
dos seres vivos a utiliza como principal fonte energética;
b) Estrutural: a parede celular dos vegetais é constituída por um
carboidrato polimerizado - a celulose; a carapaça dos insectos
contém quitina, um polímero que dá resistência extrema ao exo-
esqueleto; as células animais possuem uma série de
carboidratos circundando a membrana plasmática que dão
especificidade celular, estimulando a permanência agregada
das células de um tecido - o glicocálix;
c) Reserva Energética: nos vegetais, há o amido, polímero de
glicose; nos animais, há o glicogênio, também polímero de
glicose porém com uma estrutura mais compacta e ramificada.
15.3. Fórmula geral, estrutural e racional

dos Glúcidos
Os carboidratos são compostos orgânicos constituídos por carbono,

hidrogênio e oxigênio, que geralmente seguem a fórmula geral
[C(H2O)]n, sendo n ≥ 3. A relação entre os átomos de carbono,
hidrogênio e oxigênio é de 1:2:1. Contudo, alguns carboidratos não se
ajustam a esta regra geral, como a manose e a frutose, por exemplo,
cuja fórmula molecular é C6H12O5.
Podem ser poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, isto é, possuem um

grupo que pode ser aldeído ou cetona, respectivamente, e várias
hidroxilas, geralmente uma em cada átomo de carbono que não faz
parte do aldeído ou grupo funcional cetona. Além de carbono,
71
hidrogênio e oxigênio, alguns carboidratos apresentam nitrogênio,
fósforo ou enxofre em sua composição. Com carboidratos em excesso
podemos engordar.
Sumário
Os glícidos, também denominados hidratos de carbono, carbo-hidratos

ou carboidratos, glúcidos, sacarídeos ou glicídios, são moléculas
contendo vários grupos químicos funcionais hidroxilo e um aldeído ou
cetona, ou polímeros hidrolisáveis constituídos por tais moléculas. São
o grupo de moléculas existentes em sistemas vivos mais abundantes
na terra. A posição do grupo carbonilo na cadeia permite distinguir
duas famílias de monossacarídeos: as aldoses e as cetoses.
Os glícidos são muito importantes para os organismos vivos, pois, têm

diversas funções, sendo as mais relevantes descritas mais abaixo:
energética, estrutural e reserva energética. Os carboidratos são
compostos orgânicos constituídos por carbono, hidrogênio e oxigênio,
que geralmente seguem a fórmula geral [C(H2O)]n, sendo n ≥ 3. A
relação entre os átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio é de 1:2:1.
Contudo, alguns carboidratos não se ajustam a esta regra geral, como
a manose e a frutose, por exemplo, cuja fórmula molecular é C6H12O5.
72
1. O que são os glicidos?
R: São moléculas contendo vários grupos químicos
funcionais hidroxilo e um aldeído ou cetona, ou polímeros
hidrolisáveis constituídos por tais moléculas.
2. Como é que podemos distinguir as duas famílias de
monossacarideos?
R: A posição do grupo carbonilo na cadeia permite
distinguir duas famílias de monossacarídeos: as aldoses
Exercicios e as cetoses.
3. Porque é que os glícidos são muito importantes para os
organismos vivos?
R: Têm diversas funções, sendo as mais relevantes
descritas mais abaixo: energética, estrutural e reserva
energética.
4. Como são constituídos os carboidratos?
R: Os carboidratos são compostos orgânicos constituídos
por carbono, hidrogênio e oxigênio, que geralmente
seguem a fórmula geral [C(H2O)]n, sendo n ≥ 3.
73
Unidade 16
Tema: Glicidos-Continuação
Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na natureza. O
corpo armazena carboidratos em três lugares: fígado, músculo e
sangue. O carboidrato é a única fonte de energia aceita pelo cérebro,
importante para o funcionamento do coração e todo sistema nervoso.
Caro estudante esta convidado para discussão activa do tema

proposto.
 Classificar os glicidos;
 Explicar a classificação dos glícidos;
 Explicar a distribuição dos glícidos na natureza;
 Conhecer a distribuição dos glícidos na natureza;
Objectivos  Descrever os critérios de classificação dos glícidos.
16.1. Distribuição dos Glúcidos na

Natureza
Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na natureza. Na

biosfera, há provavelmente mais carboidratos do que todas as outras
matérias orgânicas juntas, graças à grande abundância, no reino
vegetal, de dois polímeros da D-glucose, o amido e a celulose. O
carboidrato é a única fonte de energia aceita pelo cérebro, importante
para o funcionamento do coração e todo sistema nervoso.
O corpo armazena carboidratos em três lugares: fígado (300 à 400g),

músculo (glicogênio) e sangue (glicose). Os carboidratos evitam que
nossos músculos sejam digeridos para produção de energia, por isso
se sua dieta for baixa em carboidratos, o corpo faz canibalismo
muscular.
74
16.2. Classificação dos Glúcidos
Os carboidratos mais simples são denominados monossacarídeos,
possuindo pelo menos um átomo de carbono assimétrico que
caracteriza a região denominada centro quiral, pois fornece isômeros
ópticos. Possuem de 3 à 8 carbonos, sendo denominado,
respectivamente, trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses e
octoses.
Os monossacarídeos de ocorrência natural mais comum, como a

ribose (5C), glicose (6C), frutose (6C) e manose (6C), existem como
hemiacetais de cadeia cíclica (e não na forma linear), quer na formas
de furanose (um anel de 5 elementos, menos estável) ou de piranose
(um anel de 6 elementos, mais estável). Esta forma cíclica
(hemiacetal), resulta da reacção intramolecular entre o grupamento
funcional (C1 nas aldoses e C2 nas cetoses) e um dos carbonos
hidroxilados do restante da molécula (C4 na furanose e C5 na
piranose), ocorrendo nas formas isoméricas a e b (cis ou trans),
conforme a posição da hidroxila do C2 em relação à hidroxila do C1.
Tais formas são interconvertidas através do fenômeno da
mutarrotação.
Os carboidratos formam compostos pela união de duas ou mais

moléculas de monossacarídeos, sendo classificados como
dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. Nesses compostos,
quando o carbono C1 apresenta a hidroxila livre (ou seja, não está
formando ligação entre os monossacarídeos) o carboidrato apresenta
poder redutor quando aquecido. Esta característica é utilizada,
frequentemente, em reações de identificação.
Sumário
Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na natureza. Na

biosfera, há provavelmente mais carboidratos do que todas as outras
matérias orgânicas juntas, graças à grande abundância, no reino
vegetal, de dois polímeros da D-glucose, o amido e a celulose. O
75
carboidrato é a única fonte de energia aceita pelo cérebro, importante
para o funcionamento do coração e todo sistema nervoso.
O corpo armazena carboidratos em três lugares: fígado, músculo e

sangue. Os carboidratos evitam que nossos músculos sejam digeridos
para produção de energia, por isso se sua dieta for baixa em
carboidratos, o corpo faz canibalismo muscular. Os carboidratos de
acordo com o numero de átomos de carbono são classificados em
monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos.
1. Porque é que os carboidratos são moléculas mais

abundantes na biosfera?
R: Graças à grande abundância, no reino vegetal, de dois
polímeros da D-glucose, o amido e a celulose.
2. Onde são armazenados os carboidratos no corpo?
R: O corpo armazena carboidratos em três lugares:
fígado, músculo e sangue.
3. Como são classificados os carboidratos
R: Os carboidratos de acordo com o numero de átomos
Exercicios
de carbono são classificados em monossacarídeos,
dissacarídeos e polissacarídeos.
4. Quais são as conseqüências se a dieta em for baixa em
carboidratos?
R: Os carboidratos evitam que nossos músculos sejam
digeridos para produção de energia, por isso se sua dieta
for baixa em carboidratos, o corpo faz canibalismo
muscular.
76
Unidade 17
Tema: Glicidos-Continuação
Como já sabemos, os glicidos são as substancias mais abundantes na

natureza. Portanto, nesta unidade iremos continuar o estudo de
carboidratos tendo como destaque as caraterísticas e obtenção deste
grande grupo de substâncias.

proposto.
 Definir os carboidratos;
 Descrever as caracteristicas dos carboidratos;
 Conhecer as características dos carboidratos;
 Explicar as formas de obtenção de carboidratos;
Objectivos  Explicar as formas de obtenção dos carboidratos nas plantas e
animais.
17.1. Caracteristicas dos Glicidos
Fisicamente, são substâncias cristalinas, incolores, geralmente de

sabor adocicado. São solúveis em água e insolúveis em solventes
apolares. A assimetria de distribuição de grupos carbonilo e hidroxilo
ao longo da cadeia leva à existência de diversos centros quirais, pelo
que os monossacarídeos apresentam uma estereoquímica complexa.
17.2. Obtenção de Glicidos
Os vegetais são auto-suficientes na produção de carboidratos pela

fotossintese. Os animais precisam alimentar-se de células vegetais (ou
de animais herbívoros) para obter glicose e O2 para produzir energia
para suas reacções metabólicas. Os animais não são capazes de
sintetizar carboidratos a partir de substratos simples não energéticos,
77
precisando obtê-los através da alimentação, produzindo CO2
(excrectado para a atmosfera), água e energia (utilizados nas reacções
intracelulares).
Nos animais, há um processo chamado neoglicogênese que

corresponde a uma síntese de glicose a partir de percursores não
glicídicos. Um outro processo de síntese endógena de glicose se dá
através da glicogenólise do glicogênio sintetizado no fígado e músculos
(glicogênese). Esses processos, entretanto, só são possíveis a partir de
substratos provenientes de um prévio metabolismo glicídico, o que
obriga a obtenção de carboidratos pela alimentação, facto que torna os
animais dependentes dos vegetais em termos de obtenção de energia.
Sumário
Os glícidos fisicamente, são substâncias cristalinas, incolores,

geralmente de sabor adocicado. São solúveis em água e insolúveis em
solventes apolares. A assimetria de distribuição de grupos carbonilo e
hidroxilo ao longo da cadeia leva à existência de diversos centros
quirais, pelo que os monossacarídeos apresentam uma estereoquímica
complexa. Os vegetais são auto-suficientes na produção de
carboidratos pela fotossintese.
Os animais precisam alimentar-se de células vegetais (ou de animais

herbívoros) para obter glicose e O2 para produzir energia para suas
reacções metabólicas. Nos animais, há um processo chamado
neoglicogênese que corresponde a uma síntese de glicose a partir de
precursores não glicídicos. Um outro processo de síntese endógena de
glicose se dá através da glicogenólise do glicogênio sintetizado no
fígado e músculos (glicogênese).
78
1. Quais são as características dos glicidos?
R: Os glícidos fisicamente, são substâncias cristalinas,
incolores, geralmente de sabor adocicado. São solúveis
em água e insolúveis em solventes apolares.
2. Qual é a importância da assimetria de distribuição de
grupos carbonilo e hidroxilo ao longo da cadeia
R: A assimetria de distribuição de grupos carbonilo e
hidroxilo ao longo da cadeia leva à existência de diversos
centros quirais, pelo que os monossacarídeos apresentam
Exercicios
uma estereoquímica complexa.
3. Como é que os vegetais obtêm os glicidos?
R: Os vegetais são auto-suficientes na produção de
carboidratos pela fotossintese.
4. Qual é a fonte de glicidos para os animais?
R: Os animais precisam alimentar-se de células vegetais
(ou de animais herbívoros) para obter glicose e O2 para
produzir energia para suas reacções metabólicas.
79
Unidade 18
Tema: Glicidos-Conclusão
Esta unidade também esta reservada ao estudo dos glicidos. Nela
iremos destacar as características e o valor nutritivo dos glicidos. Para
sustentar a nossa discussão iremos tomar como exemplo um
praticante regular de futebol.

proposto.
 Definir metabolismo;
 Explicar o valor nutritivo dos glicidos;
 Descrever o metabolismo dos glicidos;
 Explicar a respiracao anaeróbia e aeróbia;
Objectivos  Distinguir as fases de metabolismo dos glicidos;
 Explicar cada as fases do metabolismo dos glícidos.
18.1. Metabolismo dos Glicidos
O metabolismo dos glícidos fundamenta-se na respiração celular.

Respiração celular é o processo de conversão das ligações químicas
de moléculas ricas em energia que poderão ser usada nos processos
vitais. Ela pode ser de dois tipos, respiração anaeróbia (fermentação) e
respiração aeróbia. A respiração celular é o processo de obtenção de
energia mais utilizado pelos seres vivos. Na respiração, ocorre a
libertação de dióxido de carbono, energia e o consumo de oxigénio e
ainda glicose, ou outra substância orgânica. A organela responsável
por essa respiração é a mitocôndria e o cloroplasto.
Do ponto de vista da fisiologia, o processo pelo qual um organismo

vivo troca oxigênio e dióxido de carbono com o seu meio ambiente é
chamado de ventilação, respiração ocorre apenas na célula, operação
executada pela mitocondria.
80
Do ponto de vista da bioquímica, respiração celular é o processo de
conversão das ligações químicas de moléculas ricas em energia que
possa ser usada nos processos vitais. A respiração celular processa-se
nas seguintes etapas:
 Glicólise;
 Ciclo de Krebs;
 Cadeia respiratória;
 Fosforilação oxidativa.
O processo básico da respiração celular é a quebra da glicose ou

Glicólise, que se pode expressar pela seguinte equação química:
 C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6H2O + energia
18.2. Valor Nutritivo dos Glicidos
Os glicidos são a principal fonte de energia para as células vivas. Para

determinar o valor nutritivo dos glicidos vamos tomar como exemplo
um praticante regular de futebol, com necessidades calóricas
moderadas, deve ingerir cerca de 5 à 7 gramas de hidratos de carbono
por kilograma, ou seja, 350 à 490 gramas num atleta de 70kg. O
futebolista de alta competição, com necessidades calóricas
aumentadas devido a uma grande carga de treinos e eventos
competitivos deve ingerir 8 à 10g por kilograma, o que se traduz em
560 à 700 gramas de hidratos de carbono num atleta de 70kg.
Para consumir quantidades tão elevadas, é necessário que os hidratos

de carbono sejam a prioridade de todas as suas refeições. Se falhar
em fazê-lo, a grande consequência em campo será a fadiga precoce
que o levará a fazer menos sprints, menos dribles e provavelmente
menos golos.
81
Sumário
Respiração celular é o processo de conversão das ligações químicas

de moléculas ricas em energia que poderão ser usada nos processos
vitais. Ela pode ser de dois tipos, respiração anaeróbia e respiração
aeróbia. A respiração celular é o processo de obtenção de energia
mais utilizado pelos seres vivos. A organela responsável por essa
respiração é a mitocondria e o cloroplasto.
A respiração celular processa-se nas seguintes etapas: glicólise; ciclo

de Krebs; cadeia respiratória e fosforilação oxidativa. Os glicidos são a
principal fonte de energia para as células vivas. Para determinar o
valor nutritivo dos glicidos vamos tomar como exemplo um praticante
regular de futebol, com necessidades calóricas moderadas, deve
ingerir cerca de 5 a 7 gramas de hidratos de carbono por kilograma, ou
seja, 350 a 490 gramas num atleta de 70kg.
1. O metabolismo dos glícidos fundamenta-se na

respiração celular. O entendes por respiração celular?
R: Respiração celular é o processo de conversão das
ligações químicas de moléculas ricas em energia que
poderão ser usada nos processos vitais.
2. Quais são os tipos de respiração celular?
R: Respiração anaeróbia (sem utilização de oxigênio) e
respiração aeróbia (com utilização de oxigênio).
Exercicios 3. Do ponto de vista da bioquímica o que é respiração
celular?
R: Do ponto de vista da bioquímica, respiração celular é o
processo de conversão das ligações químicas de
moléculas ricas em energia que possa ser usada nos
processos vitais.
82
Unidade 19
Tema: Lípidos
Os lipidos são substâncias, que fazem parte da dieta alimentar de

quase todos seres. Por outro lado, é importante reparar que estas
substâncias também, constituem as causas de muitas doenças
ligadas a fisiologia do organismo, em não em raras vezes levam a
morta.
Portanto, nesta unidade o prezado estudante, é convidado a uma

discussão sobre o tema proposto.
 Definir os lipidos;
 Caracterizar os lípidos;
 Explicar as funções dos lípidos;
 Explicar a composição de lípidos;
Objectivos  Descrever a fórmula geral dos lípidos;
 Identificar a formula geral dos lipidos.
19.1. Conceito de Lípidos

As gorduras são substâncias insolúveis em água. Estas substâncias
são produzidas tanto por animais bem como por plantas. Há vários
tipos de gorduras, mas cada tipo é uma variação de alguma estrutura.
Uma regra geral é que todas as gorduras consistem de três moléculas
de ácidos graxos com uma molécula de glicerol, formando uma
estrutura conhecida como triacilglicerol.
19.2. Fórmula geral, racional e estrutural

dos Lípidos
83
Uma regra geral é que todas as gorduras consistem de três moléculas
de ácidos graxos com uma molécula de glicerol, formando uma
estrutura conhecida como triacilglicerol. As gorduras apresentam a
seguinte fórmula: C57H110O6. As propriedades das móleculas de
gordura dependem dos ácidos graxos que as formam. Os diferentes
ácidos graxos são formados por um número diferente de átomos de
carbono e hidrogênio.
Os átomos de carbono, cada um ligado em dois átomos de carbono

vizinhos, formam uma cadeia em zigue-zague, quanto maior a
quantidade de átomos de carbono mais longa será a cadeia. Ácidos
graxos com cadeias maiores são mais susceptíveis a forças
intermoleculares de atracção, aumentando seu ponto de fusão (daí a
consistência em temperatura ambiente). Longas cadeias também
fornecem uma quantidade maior de energia por molécula quando
metabolizadas.
Os ácidos graxos que constituem a gordura também se diferenciam

pelo número de átomos de hidrogênio ligados na cadeia de átomos de
carbono. Cada átomo de carbono é tipicamente ligado a dois átomos
de hidrogênio. Quando um ácido graxo possui esta configuração típica
ele é chamado de saturado, pois os átomos de carbono estão
saturados com hidrogênio. Em outras gorduras os átomos de carbono
podem estar ligados a apenas um átomo de hidrogênio e terem uma
ligação dupla com um carbono vizinho. Isto resulta em um ácido graxo
insaturado. Mais especificamente seria um ácido graxo
monoinsaturado, enquanto um ácido graxo poliinsaturado seria um
ácido graxo com mais de uma ponte dupla.
19.3. Obtenção dos Lípidos

Em Bioquímica, gordura ou graxa é um termo genérico para uma
classe de lipídios. As gorduras são produzidas por processos
orgânicos em animais e plantas. Se formam pela união de três Ácidos
Graxos com a glicerina (1-2-3 propanotriol). Por isso são também
chamados de triglicerídeos.
Quando o corpo recebe quantidades suficientes de lipídios e

carboidratos, as proteínas são poupadas para a síntese de novos
tecidos.
84
 Com alta percentagem: Manteiga, óleo, maionese, margarina,
gorduras das carnes;
 Com porcentagem mais baixa: leite integral (contém cerca de
8 g por copo sendo que o desnatado contém de 0,5 à 1,0 g)
queijo, nozes, sobremesas, salgadinhos, biscoitos, chips, e
uma grande variedade de produtos industrializados.
Em geral, alimentos de origem animal são ricos em gordura, porém ,

um certo cuidado na preparação desses alimentos será possível a
diminuição drástica de seu percentual de gordura. As carnes brancas
têm menor quantidade de gordura.. Ao se retirar a gordura das carnes
e pele das aves será retirado grande parte de sua gordura total.
Algumas carnes são sugeridas como alimento de baixa caloria e são
consumidos de preferência pelos americanos, como o peixe por
exemplo (salmão e atum), (WILLIAMS, 1995).
Figura 15: Esquema de Obtenção das Gorduras. Fonte: Auto-elaboração
85
Sumário
As gorduras são substâncias insolúveis em água. Estas substâncias

são produzidas tanto por animais bem como por plantas. Uma regra
geral é que todas as gorduras consistem de três moléculas de ácidos
graxos com uma molécula de glicerol, formando uma estrutura
conhecida como triacilglicerol. As gorduras apresentam a seguinte
fórmula: C57H110O6. As propriedades das móleculas de gordura
dependem dos ácidos graxos que as formam.
Os diferentes ácidos graxos são formados por um número diferente

de átomos de carbono e hidrogênio. A gordura pode ser saturada ou
insaturada Em Bioquímica, gordura ou graxa é um termo genérico
para uma classe de lipídios. As gorduras são produzidas por
processos orgânicos em animais e plantas. Se formam pela união de
três Ácidos Graxos com a glicerina (1-2-3 propanotriol). Por isso são
também chamados de triglicerídeos.
1. Quais são os alimentos com alta e baixa percentagem

de gorduras?
R: Com alta percentagem: Manteiga, óleo, maionese,
margarina, gorduras das carnes; Com porcentagem mais
baixa: leite integral; queijo, nozes, sobremesas,
salgadinhos, biscoitos, chips, e uma grande variedade de
produtos industrializados.
2. As gorduras são produzidas através de que processos
Exercicios no organismo?
As gorduras são produzidas por processos orgânicos em
animais e plantas.
3. Como são formadas as gorduras?
R: Se formam pela união de três Ácidos Graxos com a
glicerina (1-2-3 propanotriol). Por isso são também
chamados de triglicerídeos.
86
Unidade 20
Tema: Lipidos-Continuação
Caro estudante, na unidade anterior vimos que os lipidos são
substâncias, que fazem parte da dieta alimentar de quase todos seres.
Nesta unidade iremos discutir a importância e as principais fontes dos
lipidos.
 Explicar a importância dos lipidos;

 Conhecer os principais ácidos graxos;
 Explicar as principais fontes dos lipidos;
 Descrever as várias funções dos lipidos;
Objectivos  Exemplificar os alimentos que contem os lipidos;
 Relacionar os lipidos com várias funções dos organismo.
20.1. Importância dos Lipidos

As gorduras são essenciais para a maioria dos seres heterótroficos,
incluindo os seres humanos. No entanto, os ácidos graxos realmente
essenciais são os das famílias ómega 3 e ómega 6, já que a partir
destes o ser humano consegue produzir todos os demais. Portanto, a
importância dos lipidos está directamente ligada as suas funções:
a) Fonte Energética: Fornecem mais energia que os carboidratos,

porém, não são preferencialmente utilizáveis pela célula. Toda
vez que a célula eucarionte necessita de uma substância
energética, ela vai optar pelo uso imediato de uma glicose, para
depois consumir os lipídeos;
b) Estrutural: certos lipídios fazem parte da composição das
membranas celulares, que são formadas pela associação de
lipídios e proteínas. Os mais importantes são: os fosfolipídios e o
colesterol;
c) Isolante Térmico: Auxiliam na manutenção da temperatura dos
animais endotérmicos, por meios de uma camada de tecido
87
denominado hipoderme, a qual protege o individuo contra as
variações de temperatura;
d) Protecção Mecânica: A gordura age como suporte mecânico
para certos órgãos internos e sob a pele de aves e mamiferos,
protegendo-os contra choques e traumatismos.
20.2. Principais Fontes dos Lipidos

A principal função das gorduras no organismo é de servir como
combustível, fornecendo energia. O colesterol é presente apenas em
produtos de origem animal. Os principais alimentos que o contém são:
gema de ovo (fonte mais rica do colesterol nos alimentos); carnes
vermelhas; carnes de vísceras (tipo fígado, rim e cérebro); moluscos e
crustáceos; produtos lácteos (tipo sorvete, queijo feito de nata,
manteiga e leite integral).
No reino vegetal também há alimentos que devem ser evitados por

quem quer evitar o colesterol. Eles contém gorduras saturadas,
grandes responsáveis pela síntese de colesterol no nosso corpo. São
eles: óleos de coco e das folhas da palmeira; manteigas vegetais;
margarina hidrogenada.
Estes ingredientes estão presentes num grau relativamente alto em

produtos industrializados, como: bolos; tortas e doces. As gorduras
insaturadas não aumentam a taxa de colesterol. Elas estão presentes
em: azeite de oliva (monoinsaturado); óleos de girassol, soja e milho
(poliinsaturados).
88
Sumário
As gorduras são essenciais para a maioria dos seres heterótroficos,

incluindo os seres humanos. No entanto, os ácidos graxos realmente
essenciais são os das famílias ómega 3 e ómega 6, já que a partir
destes o ser humano consegue produzir todos os demais. Portanto, as
funções dos lipidos são: fonte energética, estrutural, isolante térmico,
protecção mecânica.
O lipídio ou gordura, são encontrados em alimentos tais como: carnes

gordas, manteiga, queijo amarelo, leite integral e requeijão. As
gorduras são compostos quaternários do carbono. A falta desse
composto no nosso corpo pode resultar em raquitismo e o excesso em
doenças cardiovasculares.
1. Porque é que os ácidos graxos da família ómega 3 e ómega 6 são

essenciais?
R: São essenciais porque apartir destes o ser humano consegue
produzir todos os demais.
2. Qual é a importância dos lipidos para o organismo?
R: A importância dos lípidos fonte energética, estrutural, isolante
térmico, protecção mecânica.
3. Mencione as principais fontes dos lipidos.
R: O Lipídio ou gordura, são encontrados em alimentos tais como:
Exercicios
carnes gordas, manteiga, queijo amarelo, leite integral e requeijão.
4. Quais são os principais alimentos que contem colesterol?
R: Os principais alimentos que o contém são: gema de ovo (fonte
mais rica do colesterol nos alimentos); carnes vermelhas; carnes de
vísceras (tipo fígado, rim e cérebro); moluscos e crustáceos;
produtos lácteos (tipo sorvete, queijo feito de nata, manteiga e leite
integral).
89
Unidade 21
Nesta unidade iremos centrar o nosso estudo para as características e

classificação dos lipidos. Os lipidos tal como outras substâncias
apresentam características que se resumem na solubilidade em
solventes polares e apolares.

proposto.
 Definir os lipidos;
 Classificar os lipidos;
 Distinguir os vários tipos de lipidos;
 Comparar os vários tipos de lipidos;
Objectivos  Descrever as caracteristicas dos lipidos.
21.1. Caracteristicas dos Lipidos

São substâncias caracterizadas pela baixa solubilidade em água e
outros solventes polares e alta solubilidade em solventes apolares. São
geralmente conhecidos por gorduras e suas propriedades físicas estão
relacionadas copm a natureza hidrofóbica das suas estruturas, sendo
todos sintetizados apartir de acetil-coA.
21.2. Classificação dos Lipidos

As gorduras podem ser classificadas em:
 Gorduras simples: ceras de abelha;

 Gorduras neutras: triglicerideos 95% da gorura corporal;
 Ácidos graxos: quando um ácido graxo é tipicamente ligado a
dois átomos de hidrogênio é chamado de saturado (animal), pois
os átomos de carbono estão saturados com hidrogênio. Em
90
outras gorduras os átomos de carbono podem estar ligados a
apenas um átomo de hidrogênio e terem uma ligação dupla com
um carbono vizinho. Isto resulta em um ácido graxo insaturado
(vegetal). Ainda podem ser monoinsaturado ou polinsaturado;
 Esteróides: os principais lipídios esteróides são o éster de
colesteril, a vitamina D e os hormônios esteróides (hormônios
sexuais e aldosterona). O colesterol é um álcool que, associado
a uma molécula de ácido graxo, origina o éster de colesteril;
 Colesterol: o colesterol é sintetizado exclusivamente em células
animais; nas plantas é substituído pelo fitoesterol. Uma parcela
do colesterol precisa ser obtida pela dieta e a outra é fabricada
pelo corpo, principalmente no fígado, que reúne o colesterol com
triglicerídios e proteínas para formar os corpúsculos de HDL
(lipoproteína de alta densidade) e LDL (lipoproteína de baixa
densidade). O Colesterol é um esteroide lipídico encontrado nas
membranas celulares e transportado no plasma sanguíneo de
todos os animais. O colesterol é o principal esterol sintetizado
pelos animais, mas pequenas quantidades são também
sintetizadas por outros eucariotas, como plantas e fungos.
Sumário
São substâncias caracterizadas pela baixa solubilidade em água e

outros solventes polares e alta solubilidade em solventes apolares. São
geralmente conhecidos por gorduras e suas propriedades físicas estão
relacionadas copm a natureza hidrofóbica das suas estruturas, sendo
todos sintetizados apartir de acetil-coA.
As gorduras podem ser classificadas em: gorduras simples (ceras de

abelha); gorduras neutras (triglicerideos 95% da gorura corporal);
ácidos graxos (saturado e insaturado); esteróides e colesteroi
sintetizado exclusivamente em células animais; nas plantas é
substituído pelo fitoesterol.
91
1. Mencione as caracteristicas principais dos lipidos?
R: Baixa solubilidade em água e outros solventes polares e alta
solubilidade em solventes apolares.
2. Com quem estão relacionadas as propriedades físicas dos
lipidos?
R: Estão relacionadas com a natureza hidrofóbica das suas
estruturas, sendo todos sintetizados apartir de acetil-coA
Exercicios 3. Quais são as diferenças entre ácidos graxos saturados e
insaturados?
R: Saturado quando um ácido graxo é tipicamente ligado a dois
átomos de hidrogênio é pois os átomos de carbono estão saturados
com hidrogênio enquanto que insaturado quando os átomos de
carbono estão ligados a apenas um átomo de hidrogênio e terem
uma ligação dupla com um carbono vizinho.
92
Unidade 22
Os lipídeos como já sabemos são compostos orgânico formados por
átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio. São indispensáveis à
diversas estruturas celulares e vias metabólicas, estando presentes em
diversas formas no corpo humano, com destaque para: triglicérides,
colesterol e ácidos graxos.
Nesta unidade iremos continuar a discussão sobre os lipidos com

destaque para metabolismo e biossintese de ácidos gordos.

proposto.
 Explicar o metabolismo de ácidos graxos;

 Explicar cada etapa da biossintese de ácidos gordos;
 Descrevr as etapas do metabolismo de ácidos gordos;
 Descrever as etapas da biossintese de ácidos gordos;
Objectivos  Caracterizar as etapas do metabolismo de ácidos gordos;
 Distinguir as etapas da biossintese e metabolismo dos ácidos gordos.
22.1. Metabolismo dos Ácidos Gordos

A oxidação mitocondrial de ácidos gordos é um processo catabólico de
ácidos gordos. Eles sofrem remoção, por oxidação, de sucessivas
unidades de dois átomos de carbono na forma de acetil-CoA. Como
exemplo pode ser citado o ácido palmítico, que é um ácido gordo de 16
carbonos, ele vai sofrer sete reacções oxidativas perdendo em cada
uma delas dois átomos de carbono na forma de acetil-coA. Ao final
desse processo os dois carbonos restantes estarão na forma de acetil-
coA.
93
Mas quando a cadeia de ácidos gordos for ímpar, o produto final da β-
oxidação será o propionil-CoA, esse composto, através da
incorporação de CO2 e gasto energético através de quebras de
ligações do ATP, se transforma em succinil-CoA, que é um composto
do Ciclo de Krebs. Após a β-oxidação, os resíduos acetila do acetil-
CoA são oxidados até chegarem a CO2, o que ocorre no ciclo do ácido
cítrico. Os acetil-coa vindos da oxidação vão entrar nessa via junto
com os acetil-coA provenientes da desidrogenação e descarboxilação
do piruvato pelo complexo enzimático da piruvato desidrogenase.
Nessa etapa haverá produção de NADH e FADH2 para suprir de
elétrons a cadeia respiratória da mitocôndria, que os levará ao
oxigênio. Junto a esse fluxo de está a fosforilação do ADP em ATP.
Com isso a energia gerada na oxidação de ácidos graxos vai ser
conservada na forma de ATP.
O processo acima pode ser resumido em quatro estágios:
1. Hidrólise dos triglicérides contidos nos adipócitos em glicerol e

ácidos graxos;
2. Aproveitamento do glicerol na glicólise;
3. Beta oxidação dos ácidos graxos, resultando em Acetil-CoA;
4. Entrada da Acetil-CoA no ciclo de Krebs.
22.2. Biossintese dos Ácidos Gordos

A biossintese de ácidos gordos (lipogenese), ocorre no tecido adiposo.
Em uma hiperglicemia a insulina activa as vias hipoglicemiantes que
são a glicólise, glicogenese e via das pentoses.
Figura 12: Esquema de Biossintese Mitocondrial de Acido Graxo. Fonte: Internet
94
No caso do excesso de ATP, tanto ciclo de krebs e cadeia respiratória
são bloqueados causando o acúmulo de acetil-coA dentro da
mitocôndria, então o mesmo sai para o citoplasma na forma de citrato
e através da enzima citrato liase no citoplasma celular volta a ser
acetil-coA.
Figura 13: Esquema de Biossintese Mitocondrial de Acido Graxo Via Acetil CoA.
Fonte: Internet
 É agora que começa a síntese de acido graxo através da via

síntese de acido graxo, que é uma via citoplasmática, anaeróbica
sendo sua molécula precursora o acetil-coA proveniente, por
exemplo, do metabolismo de carboidrato, é uma via
hipoglicemiante;
 Via síntese de acido graxo tem como hormônio ativador a
insulina e como inibitório o glucagon;
 Via síntese de acido graxo ocorre nos tecidos hepáticos e
principalmente no tecido adiposo;
 Enzima marca passo é a acetil-coA carboxilase;
 Biotina é uma vitamina que carrega o CO2 agindo juntamente a
acetil-coA carboxilase na transformação do acetil-coA em
melanil-coA;
 O melanil-coA alonga a via síntese de acido graxo, alongando a
cadeia carbônica;
 Os ácidos graxos sintetizados aqui se combinam por
esterificação com o glicerol com a finalidade de se produzir
triglicérides armazenáveis.
A enzima gliceroquinase que é abundante neste tecido, aqui as vias

ativadas para a produção de gordura são:
 Via glicolítica;
 Via das pentoses;
 Via síntese de acido graxo;
 Via síntese de triglicérides;
95
 Glicogenese.
Sumário
A oxidação mitocondrial de ácidos gordos é um processo catabólico de

ácidos gordos. O processo acima pode ser resumido em quatro
estágios: hidrólise dos triglicérides contidos nos adipócitos em glicerol
e ácidos graxos; aproveitamento do glicerol na glicólise; Beta oxidação
dos ácidos graxos, resultando em Acetil-CoA; entrada da Acetil-CoA no
ciclo de Krebs. A biossintese de ácidos gordos (lipogenese) ocorre no
tecido adiposo.
No caso do excesso de ATP, tanto ciclo de krebs e cadeia respiratória

são bloqueados causando o acúmulo de acetil-coA dentro da
mitocôndria, então o mesmo sai para o citoplasma na forma de citrato
e através da enzima citrato liase no citoplasma celular volta a ser
acetil-coA. Em uma hiperglicemia a insulina activa as vias
hipoglicemiantes que são a glicólise, glicogenese e via das pentoses.
As vias activadas para a produção de gordura são: via glicolítica; via
das pentoses; via síntese de acido graxo; via síntese de triglicérides e
glicogenese.
1. O que e ácido palmítico e quantas reaccoes sofre?

R: É um ácido gordo de 16 carbonos, ele vai sofrer sete reações
oxidativas perdendo em cada uma delas dois átomos de carbono na
forma de acetil-coa. Ao final desse processo os dois carbonos
restantes estarão na forma de acetil-coA.
2. Enumere as etapas do metabolismo dos ácidos gordos.
R: Hidrólise dos triglicérides contidos nos adipócitos em glicerol e
Exercicios ácidos graxos; aproveitamento do glicerol na glicólise; beta oxidação
dos ácidos graxos, resultando em acetil-CoA; entrada da acetil-CoA
no ciclo de Krebs.
3. Quais são as vias activadas para produção de gorduras?
R: Via glicolítica; via das pentoses; via síntese de acido graxo; via
síntese de triglicérides e glicogenese.
96
Unidade 23
Os ácidos graxos são uma classe dos lípidos. Os lípidos quando
decompostos podem resultar em ácidos graxo e glicerol. Os ácidos
graxos são basicamente constituídos por unidades de molécula de
Acetil-CoA.
Prezado estudantes esta convidado para discussão do tema proposto

na presente unidade.
 Denifir a oxidação dos ácidos gordos;

 Explicar a oxidação dos ácidos gordos;
 Descrever a estrutura dos ácidos gordos;
 Compreender a oxidação dos ácidos gordos;
 Explicar cada etapa da oxidação dos ácidos gordos;
Objectivos
 Interpretar esquemas da oxidação dos ácidos gordos.
23.1. Oxidação dos Ácidos Gordos

Os triglicerídeos são a principal forma de obtenção dos lipídios na
alimentação, tanto de origem animal quanto vegetal. Os três ácidos
graxos presentes na molécula são os substratos para uma via
metabólica de extrema importância quando a glicose não consegue
satisfazer as necessidades energéticas ou quando o organismo está
sobre intensa carência energética por exercício físico intenso. A β-
oxidação ocorre em cinco reacções próprias, sendo uma primeira
citoplasmática e as demais intramitocondriais:
1. Início: Activação do Acido Graxo: a CoA é adicionada à

molécula do ácido graxo formando o ácido graxo activado ou
acil-CoA (exemplo: o ácido palmítico forma o palmitoli-CoA). Esta
reacção é catalizada pela enzima acil-CoA sintase que utiliza
duas ligações fosfato de uma única molécula de ATP, gerando
97
AMP + PPi. Na mitocôndria, a acil-CoA penetra com o auxílio de
um composto transportador chamado carnitina;
2. Desidrogenação da Acil-CoA: catalisada pela enzima acil-CoA
desidrogenase, utiliza o FADH2 como transportador dos dois
+
elétrons e dois H libertados, formando o enoil-CoA;
3. Hidratação do enoil-CoA: sob a acção da enzima enoil-CoA
hidratase, forma o 3-OH-acil-CoA;
4. Desidrogenação do 3-OH-acil-CoA: a enzima 3-OH-acil-CoA
desidrogenase utiliza o NADH como transportador de dois
elétrons e um H+ retirados do substrato, formando o 3-ceto-acil-
CoA;
5. Término: clivagem (quebra) do 3-ceto-acil-CoA: há a quebra
da molécula gerando uma molécula de acetil-CoA e o restante
do ácido graxo original, agora com dois carbonos a menos, que
novamente liga-se a outra molécula de CoA gerando um novo
acil-CoA. O ciclo recomeça até a formação da última molécula de
acetil-CoA. A β-oxidação é uma via extremamente eficaz na
produção de energia, já que as moléculas de acetil-CoA, NADH
e FADH2 formadas.
Figura 12: Resumo da Oxidação dos Ácidos Gordos. Fonte: Internet
98
Sumário
Os triglicerídeos são a principal forma de obtenção dos lipídios na

alimentação, tanto de origem animal quanto vegetal. Os três ácidos
graxos presentes na molécula são os substratos para uma via
metabólica de extrema importância quando a glicose não consegue
satisfazer as necessidades energéticas ou quando o organismo está
sobre intensa carência energética por exercício físico intenso.
A β-oxidação ocorre em cinco reacções próprias, sendo uma primeira

citoplasmática e as demais intramitocondriais: início: activação do
acido graxo. Esta reacção é catalizada pela enzima acil-CoA sintase;
desidrogenação da Acil-CoA: catalisada pela enzima acil-CoA
desidrogenase, Hidratação do enoil-CoA: sob a acção da enzima enoil-
CoA hidratase, forma o 3-OH-acil-CoA; desidrogenação do 3-OH-acil-
CoA: a enzima 3-OH-acil-CoA desidrogenase; término: clivagem
(quebra) do 3-ceto-acil-CoA.
1. Qual é a principal forma de obtenção de lipidos?

R: São os triglicerídeos obtidos na alimentação, tanto de origem
animal quanto vegetal.
2. Porque é que três ácidos graxos presentes na molécula são de
extrema importância?
R: Os três ácidos graxos presentes na molécula são os substratos
para uma via metabólica de extrema importância quando a glicose não
Exercicios consegue satisfazer as necessidades energéticas ou quando o
organismo está sobre intensa carência energética por exercício físico
intenso.
3. Menciones 3 fases da β-oxidação dos lipidos.
R: início: activação do acido graxo; desidrogenação da Acil-CoA:
catalisada pela enzima acil-CoA desidrogenase, Hidratação do enoil-
CoA: sob a acção da enzima enoil-CoA hidratase, forma o 3-OH-acil-
CoA.
99
Unidade 24
Tema: Lipidos-Conclusão
Na alimentação trocar a gordura por carboidrato como combustível de
energia, não vai trazer benefícios nem para a saúde nem para a boa
forma. Os alimentos nos proporcionam a energia e os nutrientes que o
corpo necessita para manter a saúde e a vida.
Não é certo uma alimentação ter zero porcento de gorduras, já que as

gorduras entram, por exemplo, na produção de certos hormônios.

proposto.
 Explicar o valor nutritivo dos lipidos;

 Descrever o valor nutritivo dos lipidos;
 Identificar as principais fontes dos lipidos;
 Comparar o valor nutritivo dos lipidos com outros alimentos;
Objectivos  Explicar a quantidade de ATP produzido por molécula de lipido;
 Conhecer a importância da energia dos lipidos para o organismo.
24.1. Valor Nutritivo dos Lipidos

As gorduras são fontes concentradas de energia, que podem ser
armazenadas. Se o gasto de energia for grande, ela vai ser consumida.
Ao contrário, se comemos uma certa quantidade de gordura que não é
gasta, o organismo a guarda e a armazena, na forma de gorduras,
para quando faltar energia, ele buscará os excessos acumulados.
Todos nós precisamos ingerir gorduras. Uma grande parcela de
alimentos vai ter certa quantidade de gorduras, ainda que pequena.
Outra função dessas substâncias é dar sabor e textura aos alimentos.
Uma molécula de palmitato, por exemplo, produz um saldo líquido de

106 ATPs, enquanto uma molécula de glicose produz apenas 36.
100
Existem vitaminas que são só solubilizadas pelas gorduras, conhecidas
como vitaminas lipossolúveis, como exemplo as vitaminas A,D,E, e K.
Isso significa que elas só são digeridas, absorvidas e transportadas em
conjunto com a gordura. Além disso a gordura é a principal fonte de
ácidos graxos, muito importante na dieta.
Os animais submetidos à restrição protéica aumentaram a síntese de

ácidos graxos, mas não apresentaram elevação da actividade da lipase
lipoprotéica sugerindo que não houve aumento na captação de ácidos
graxos da circulação. O aumento da velocidade da síntese de ácidos
graxos em decorrência da restrição protéica foi acima de 100%. Das
enzimas avaliadas (glicose-6-P-desidrogenase, enzima málica e ATP-
citrato liase) somente a ATP-citrato liase acompanhou positivamente a
síntese.
É mais saudável o consumo de insaturada pois é mais fácil quebrar as

cadeias insaturadas em relação as cadeias saturadas. A gordura é
uma fonte concentrada de energia. Enquanto cada grama de gordura
contém 9 kcal, um grama de carboidratos contém em torno de 4 kcal.
Além disso, nossas reservas de energias provenientes de gordura são
muito mais abundantes. Em média um corredor tem mais de 60 mil
calorias estocadas na forma de gordura contra menos de 2 mil de
carboidratos. Sendo assim, gorduras são essenciais quando se está
exercitando por longos períodos de tempo.
Exercícios de baixa intensidade utilizam gordura como pelo menos

metade da fonte de energia. Isto porque, para usar gordura como
energia, é preciso muito mais oxigênio do que o necessário na
utilização de carboidratos. Assim, em exercícios de baixa intensidade
nos quais há farto oxigênio, gordura é a principal fonte de energia.
101
Sumário
As gorduras são fontes concentradas de energia, que podem ser

armazenadas. Se o gasto de energia for grande, ela vai ser consumida.
Todos nós precisamos ingerir gorduras. A oxidação de ácidos gordos
produz muito mais energia que a oxidação de carboidratos. Uma
molécula de palmitato, por exemplo, produz um saldo líquido de 106
ATPs, enquanto uma molécula de glicose produz apenas 36.
Existem vitaminas que são só solubilizadas pelas gorduras, conhecidas

como vitaminas lipossolúveis, como exemplo as vitaminas A, D, E, e K.
Das enzimas avaliadas somente a ATP-citrato liase acompanhou
positivamente a síntese. Enquanto cada grama de gordura contém 9
kcal, um grama de carboidratos contém em torno de 4 kcal. Além
disso, nossas reservas de energias provenientes de gordura são muito
mais abundantes.
1. Qual é a quantidade de energia produzida pela oxidação de uma

molécula de ácidos graxos?
R: A oxidação de ácidos gordos produz muito mais energia que a
oxidação de carboidratos. Uma molécula de palmitato, por exemplo,
produz um saldo líquido de 106 ATPs, enquanto uma molécula de
glicose produz apenas 36.
2. O que é significa o termo lipossoluveis?
Exercicios R: Significa que elas só são digeridas, absorvidas e transportadas em
conjunto com a gordura.
3. Porque é que é mais saudável o consumo de gorduras insaturada?
R: É mais saudável o consumo de insaturada pois é mais fácil quebrar
as cadeias insaturadas em relação as cadeias saturadas.
4. Explique porque é que a gordura é uma fonte concentrada de
energia quando comparada com carboidrato?
R: Porque cada grama de gordura contém 9 kcal enquanto que um
grama de carboidratos contém em torno de 4 kcal.
102
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Centro de Ensino à Distância

Manual de Curso de Licenciatura

Direitos de autor (copyright)

Elaborado Por: Arlindo Elisio Pedro Supinho

A Universidade Católica de Moçambique-Centro de Ensino `a Distância e o autor do presente

Esta cadeira permitirá que o prezado estudante compreenda as

Serão abordados neste módulo assuntos como: historial da bioquímica e

 Relacionar a bioquímica com outras ciências afins;

Quem deveria estudar esta Cadeira

Como está estruturado este Módulo

Acerca dos ícones

Tema: Introdução ao Estudo da Bioquímica

Nesta unidade, através de uma introdução ao estudo da Bioquimica,

É importante referir que, embora como ciência independente, ela busca

Ao completar esta unidade você será capaz de:

 Definir o conceito de Bioquímica;

1.1. Conceito de Bioquímica

A Bioquímica é uma ciência que estuda principalmente as reacções

1.2. Objecto e Método de Estudo da Bioquímica

 O estudo do metabolismo, isto é, de todas as reacções químicas

Um dos métodos de estudo mais empregue em Bioquímica é a

A Bioquímica é uma ciência essencialmente experimental, mas com o

1.3. Interdisciplinaridade com outras ciências

A Bioquímica é uma ciência interdisciplinar por excelência que, embora

Os seres vivos são sistemas:

Abertos, complexos e organizados. A existênciados seres vivo:

 Bioenergética celular (termodinâmica);

Portanto, as descobertas científicas e as novas técnicas e metodologias

1.4. Visão Histórica da Bioquímica

A Bioquímica, antigamente era conhecida como Química Biológica ou

Por volta de 1899, a Universidade Inglesa de Cambridge, criou o

Dentre os momentos mais importantes da História da Bioquímica,

 Em 1828, Friedrich Wöhler publicou um artigo sobre a síntese da

Figura 1: Anselme Payen, químico, físico e matemático

A Bioquímica é uma ciência voltada principalmente para o estudo da

Abertos, complexos e organizados. O estudo do metaboloma celular

1. Qual e o objecto de estudo da Bioquimica?

Nesta unidade, iremos discutir sobre o aminoaciodos, importância e

Prezado estudante, esta convidado para participacao activa sobre o

Ao completar esta unidade você será capaz de:

 Definir o conceito de aminoácido;

Objectivos  Classificar os aminoácidos segundo vários critérios;

2.1. Conceito de Aminoácidos

São compostos quaternários de carbono, hidrogênio, oxigênio e

O carbono α também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral,

2.2. Importância dos Aminoácidos

A importância dos aminoácidos é vital para o organismo. São

Algumas funções dos aminoácidos:

2.3. Característica dos Aminoácidos

Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos

2.4. Classificação dos Aminoácidos

 Aminoácidos não-essenciais: são aqueles os quais o corpo

Os aminoácidos também podem ser classificados quanto ao radical:

 Aminoácidos Apolares: apresentam radicais de

São compostos quaternários de carbono, hidrogênio, oxigênio e

Algumas funções dos aminoácidos: síntese de imunoproteínas, síntese

Exercicios corpo humano.

Os aminoácidos como vimos são importantes para as funções orgânicas

Ao completar esta unidade você será capaz de:

 Definir uma ligação peptidica;

Objectivos  Resolver exercícios sobre aminoácidos;

3.1. Ligação Peptidica

Uma ligação peptídica é aquela que ocorre entre duas moléculas