Anticorpos são moléculas que atuam na defesa do nosso organismo e são produzidas pelos

plasmócitos (linfócito B maduro) a partir da secreção dos receptores de células B, ou seja,

são as formas secretadas dos receptores das células B.

Essas moléculas de anticorpo possuem uma elevada capacidade de reagir com antígenos
e, assim, formar os imunocomplexos.

O antígeno é uma molécula estranha ao organismo e a parte específica do antígeno que se

liga ao anticorpo - epítopo ou determinante.

- São glicoproteínas específicas - Possui alta afinidade com um epítopo do antígeno

específico.
- O anticorpo pode agir de diferentes formas contra o organismo:
Opsonização: marcar o antígeno para facilitar a fagocitose.
Ativação do complemento para formação do MAC.
Neutralização: processo que transforma as moléculas invasoras em inofensivas.
- Estão presentes no sangue, fluido intersticial e mucosas.

Globulinas representam uma classe de proteínas que são encontradas no plasma

sanguíneo e estão divididas em 3 tipos mediante o exame de eletroforese.
Alfa - transportadores
Beta - transportadores
Gama - anticorpos
As três funções básicas do anticorpo são: imobilizar (inofensivo), marcar (fagocitose) e
ativar (complemento).

Altos níveis de globulinas estão associados a doenças infecciosas ou a vacinações

recentes. As globulinas aumentam com a idade, talvez por maior “experiência”
imunológica, e durante a gestação. Existe uma correlação negativa entre a
concentração de albumina e globulinas; assim, um aumento nas globulinas devido a
estados infecciosos, inibe a síntese de albumina no fígado como mecanismo
compensatório para manter constante o nível protéico total e, portanto, a pressão
osmótica sanguínea. Por outra parte, numa disfunção hepática, o nível de albumina
cai e o de globulinas aumenta.

Configuração da molécula de anticorpo

É formado a partir da combinação entre cadeia de peptídeo leve e pesada sendo a maioria
dos anticorpos compostos por 2 leves e 2 pesadas essas cadeias se organizam em formato
da letra Y.

As cadeias leves são assim conhecidas por apresentarem um peso molecular menor que as
cadeias pesadas.

A cadeia leve se liga à cadeia pesada por meio de ponte de dissulfetos.

As cadeias pesadas se ligam entre si por ponte de dissulfeto.
Essas cadeias tanto a leve como a pesada apresentam região variável e constante.
2 leves e 2 pesadas:

Cadeia leve:
Região variável e região constante
Cadeia pesada:
Região variável e região constante

Cada uma das 2 cadeias leves, quantos pesadas possui uma região variável (amino)
(ligação com antígeno) e uma região constante (carboxi).
As regiões variáveis são responsáveis por determinar a especificidade dos diferentes
antígenos. Já a região constante é altamente conservada e, assim, determina as diferentes
classes de anticorpos (isotipos).
 Fab - é o fragmento de união ao anticorpo e corresponde aos braços do Y.

A molécula de anticorpo se divide ainda em duas regiões: região Fab (Fab, Fragment
Antigen Binding), e a região Fc (Fc, Fragmento cristalizável). A região Fab é responsável
pela ligação ao antígeno, enquanto que a região Fc é responsável por determinar a função
do anticorpo.
Fab - braços do Y - se liga ao antígeno
Fc - liga-se a membranas de células ou a proteínas sistema complemento. (parte efetora)

Região da dobradiça
- Localizada entre os domínios da Ch1 e Ch2 da cadeia pesada.
- São suscetíveis a clivagem proteolítica (consegue modular a região).
- Produção de fragmentos FAB e FC.
- Responsável pela flexibilidade da molécula do anticorpo.

Sobre a região de dobradiça é a parte mais flexível do anticorpo que possibilita flexibilidade
na adequação da região variável a forma do epítopo do antígeno.

Na porção variável tanto da cadeia pesada, quanto da cadeia leve se encontram segmentos
hipervariáveis (CDR) - é uma região determinante de complementaridade que apresenta
cerca de 10 resíduos de aminoácidos que formam a superfície de ligação com o antígeno.
Na porção constante

Normalmente, há uma interação maior entre os anticorpos com os antígenos que causaram
a sua origem, mas podem acontecer reações cruzadas (reação com outros vírus). Exemplo:
Ao ser picado por um inseto, o corpo produz anticorpos contra essa ameaça. Então, se a
pessoa for picada por um mosquito borrachudo, eles irão combater apenas os efeitos
causados por esse mosquito, não servindo para picadas de outro inseto. Essa ação com os
antígenos pode acontecer de diferentes formas. As mais comuns são:

•Neutralização: processo que transforma as moléculas invasoras inofensivas;

•Opsonização: nesse processo o anticorpo se une ao antígeno e produz um complexo
antígeno-anticorpo, ajudando a induzir a fagocitose;
•Ativação do complemento: as proteínas são ativadas e causam a ruptura da membrana de
organismos invasores.

Característica do antígeno-anticorpo (imunocomplexo): como acontece a interação

antígeno-anticorpo.

A interação entre o antígeno e o anticorpo ocorre por meio de superfícies complementares

nas quais existem um epítopo (do antígeno) e um sítio de ligação do anticorpo (o
paratopo). Todas as regiões hipervariáveis das cadeias pesada e leve participam dessa
interação.

O reconhecimento do antígeno pelo anticorpo envolve a formação de uma ligação não

covalente e reversível. Diversos tipos de interações ao anticorpo podem contribuir para a
ligação do antígeno ao anticorpo, incluindo forças eletrostáticas, pontes de hidrogênio,
forças de van der Waals e interações hidrofóbicas.

A relativa importância de cada uma destas interações depende das estruturas do sítio de
ligação de cada anticorpo e do determinante antigênico. A força de ligação entre um único
sítio de combinação de um anticorpo e um epítopo do antígeno é chamada de afinidade.
Esta é a soma das forças de atração e repulsão resultantes da ligação entre o paratopo e
seu epítopo.

Pelo fato de cada anticorpo ter quatro cadeias polipeptídicas e dois sítios de ligação de
antígenos, eles são potencialmente multivalentes (ou polivalentes) na sua reação com o
antígeno. Os antígenos, por sua vez, podem ser monovalentes (pequenos grupos químicos
e haptenos, por exemplo) ou multivalentes (microrganismos, por exemplo).

A força pela qual um anticorpo multivalente se liga a um antígeno multivalente é chamada

de avidez para diferenciá-la da afinidade, que é determinada pela ligação de um fragmento
do anticorpo monovalente a um único epítopo antigênico. Em situações fisiológicas, a
avidez é mais relevante do que a afinidade, pois os anticorpos são, pelo menos, bivalentes,
e na maioria das vezes os antígenos são multivalentes.

Especificidade = habilidade de um sítio de combinação de anticorpo reagir apenas com um

antígeno específico. Pela a região Fab o anticorpo se conecta ao antígeno na porção Vh e
VL existem 3 fragmentos em cada cadeia leve ou pesada que representam a região
hipervariável.
Em geral os anticorpos têm um elevado grau de afinidade na relação antígeno-anticorpo e
podem distinguir diferenças em :
1) estrutura primária de um antígeno.
2) formas isoméricas de um antígeno.
3) estrutura secundária e terciária de um antígeno.

Muda a cor e permanece a forma o anticorpo já pode não ligar mais aquele antígeno.
Esse alto grau de especificidade é importante para que o anticorpo não reaja com
moléculas próprias muito semelhantes ou com antígeno de organismo diferente muito
semelhante (reação cruzada).
Região hipervariável.
hipervariáveis (HV), que formam as regiões determinantes de complementariedade (CDR
ou RDC) e são apresentados na superfície de uma molécula de anticorpo. Estas CDRs
formam a superfície de ligação para o antígeno.

Reatividade cruzada = se refere à habilidade de um sítio de combinação de anticorpo em

particular de reagir com mais de um determinante antigênico ou a habilidade de uma
população de moléculas de anticorpos de reagir com mais de um antígeno.

Em imunologia, trata-se de uma reação não proposital entre antígeno-anticorpo, em que o

anticorpo se liga em um antígeno para o qual não foi especificamente produzido, pois este
possui epítopos similares.

Imaginemos um exemplo hipotético de um time de futebol. É comum que os times tenham

mais de um modelo de uniforme, justamente para o caso de um ser muito parecido com o
de algum time adversário. Se todos os jogadores jogassem com uniformes parecidos, seria
possível que jogadores do mesmo time brigassem pela bola, se atacassem ou até mesmo
passassem a bola para o time adversário, além de confundirem os espectadores que
poderiam não saber de quem seria a vantagem no jogo. Isso geraria uma confusão
generalizada, devido a um simples erro de reconhecimento.

Se revertermos essa análise simplista para a relação antígeno anticorpo, chegaremos à

conclusão de que o anticorpo observa um antígeno que quer “atacar” e se encaixa nele,
pois, os epítopos do antígeno são reconhecidos como imunizante. No entanto, se um outro
antígeno tiver um epítopo muito similar em composição e formato ao antígeno imunizante,
esse anticorpo também o “atacará”.

Para entender a partir daqui terá que ver aula de anticorpos.

Diversidade = existem variabilidade dos anticorpos que vão diferir um do outro de acordo
com a região constante. IgG; IgA;IgD;IgE; IgM
Há diversos tipos de anticorpos que são isótopos, ou seja que possuem em comum a região
constante, esses irão variar conforme região variável dentro de sua classe - IgA diferente
IgA, pois reconhecem e se ligam a antígenos diferentes.
Imunoglobulinas: você as conhece? Fique por dentro! | Blog Jaleko

A porção variável, como o nome indica, muda de um anticorpo para

outro e é a porção que se liga ao antígeno. A especificidade do
anticorpo é determinada por essa porção variável. A porção
constante, por sua vez, apresenta uma sequência de aminoácidos
que pouco variam de um anticorpo para outro.

Maturação de afinidade = alta avidez e alta afinidade

Alta afinidade - alteração sutil na região variável do anticorpo - mutação somática
Vai interferir na capacidade do anticorpo em neutralizar e opsonizar.

Formação de imunocomplexos - junção do anticorpo + antígeno

Cuidado na concentração de anticorpo vs antígenos

zona de excesso de antígeno - zona de equivalência - zona de excesso de anticorpo

Os isotipos de anticorpo
Podem diferir no tamanho, carga, solubilidade e função.

IgM
- Fase aguda
- Molécula grande
- Baixa especificidade na relação antígeno anticorpo.
- 1º anticorpo do feto.
- Ativa o complemento.
- Imobiliza patógeno.
IgD
- Exclusivo de membrana de células B
- Representa 1% das imunoglobulinas.
- Função desconhecida.
IgG
- Maioria no soro do sangue.
- Fase tardia.
- Atravessa a barreira placentária.
- Ativa o complemento.
- Neutraliza e opsoniza antígenos.
IgA
- Presente no soro e secreções.
- Importante na proteção do recém nascido através do leite materno.
- Neutraliza toxinas.
IgE
- Infecções alérgicas e parasitárias.
- Presente nos mastócitos e eosinófilos.
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