ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS

ESTRUTURA E
FUNÇÃO DAS
IMUNOGLOBULINAS

IMUNOLOGIA 1
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS

ESTRUTURA E
FUNÇÃO DAS
IMUNOGLOBULINAS
CONTEÚDO: HIASMIN ACOSTA ALVES
CURADORIA: FABRÍCIO MONTALVÃO

2
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS

SUMÁRIO

Estrutura e Função das Imunoglobulinas .................................................. 4

Estrutura dos anticorpos............................................................................... 4

Classes de anticorpos .................................................................................... 7

Cinética de produção de Igs ......................................................................... 8

Funções efetoras de anticorpos.................................................................. 9

Neutralização de microrganismos e toxinas microbianas ..........................9

Opsonização e fagocitose ........................................................................... 10

Receptores Fc em leucócitos ...................................................................... 10

Citotoxicidade celular dependente de anticorpo ................................... 11

Eliminação de helmintos ............................................................................. 11

Exames de anticorpos .................................................................................. 11

Referências .................................................................................................... 13

3
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS

ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMU- diferentes anticorpos se liguem a diver-

NOGLOBULINAS sos tipos de antígenos.

Uma molécula de anticorpo possui uma

Os anticorpos, também denominados
estrutura simétrica composta de duas
imunoglobulinas (Ig), consistem em pro-
cadeias leves iguais e duas cadeias pe-
teínas produzidas em resposta à exposi-
sadas iguais. Essas cadeias possuem
ção a antígenos. Os anticorpos consis-
uma série de unidades repetidas, cada
tem nos mediadores da imunidade hu-
um com aproximadamente 110 resíduos
moral contra todas as classes de micror-
de aminoácidos de comprimento, que se
ganismos, alérgenos e proteínas pró-
dobram independentemente em um mo-
prias, pois apresentam grande diversi-
tivo globular chamado de domínio Ig. Es-
dade e especificidade em reconhecer
tes domínios de Igs pertencem a um
estruturas moleculares diferentes.
grande grupo de domínios proteicos, co-
Os anticorpos são sintetizados somente nhecidos como superfamília das imuno-
por linfócitos B e existem em duas for- globulinas.
mas: ligados à membrana dos linfócitos
Um domínio Ig apresenta duas camadas
B, onde funcionam como receptores de
de folhas β-pregueadas, cada uma
antígenos (BCR), e secretados, forma na
composta de três e cinco fitas de cadeia
qual atuam na neutralização de toxinas,
polipeptídica antiparalela. Essas cama-
prevenção da entrada e disseminação
das são unidas por pontes dissulfeto e as
dos patógenos e eliminando os micror-
faixas adjacentes de cada folha β são
ganismos.
conectadas por pequenas alças. Amino-
O reconhecimento do antígeno pelos ácidos presentes em algumas dessas al-
anticorpos ligados à membrana dos lin- ças são os mais variáveis para o reco-
fócitos B naive ativa essas células, inici- nhecimento do antígeno (Fig. 1).
ando a resposta imune humoral. As célu-
As cadeias leve e pesada consistem em
las B ativadas se diferenciam em plas-
regiões variáveis (V), que estão presen-
mócitos e iniciam a secreção de anticor-
tes na extremidade aminoterminal, e que
pos da mesma especificidade do recep-
participam do reconhecimento do antí-
tor do antígeno.
geno, e regiões constantes (C), localiza-
ESTRUTURA DOS ANTICORPOS das na extremidade carboxiterminal. As
regiões C das cadeias pesadas me-
Todas as moléculas de anticorpo pos- deiam as funções efetoras. Bioquimica-
suem características estruturais básicas mente, a molécula de anticorpo é com-
em comum, mas apresentam grande va- posta por diversos domínios, que perten-
riabilidade nas regiões onde os antíge- cem a superfamília das imunoglobulinas.
nos se ligam, o que permite que

4
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS
A região V de uma cadeia pesada (VH) e
a região V de uma cadeia leve (VL) for-
mam o sitio de ligação ao antígeno.
Como cada molécula de anticorpo pos-
sui duas cadeias pesadas e duas ca-
deias leves, existem dois sítios de ligação
ao antígeno.
Figura 1: Domínios de Ig na estrutura do anti-
corpo. VH – região variável da cadeia pesada; CH
– região constante da cadeia pesada; VL – região
variável da cadeia leve; CL – região constante da
cadeia leve. Fonte: <https://commons.wiki-
media.org/w/index.php?curid=25946518>.
Os domínios Ig da região C são distantes
do local de ligação do antígeno e não
participam no reconhecimento do antí-
geno. As regiões C da cadeia pesada in-
teragem com outras moléculas efetoras
e células do sistema imune e, dessa
forma, medeiam diversas funções dos
anticorpos.
As cadeias pesadas podem se apresen-
tar de duas formas que diferem nas ter-
minações carboxiterminais: uma ancora
os anticorpos ligados à membrana nas
membranas plasmáticas dos linfócitos B,
e a outra, é encontrada somente nos an-
ticorpos secretados. As regiões C das
cadeias leves não participam das fun-
ções efetoras e não estão diretamente
ligadas às membranas das células.
As cadeias pesadas e leves estão cova-
lentemente ligadas por pontes dissulfeto
formadas entre os resíduos de cisteína
no carboxiterminal da cadeia leve e no
domínio CH1 da cadeia pesada. As inte-
rações não covalentes entre os domínios
CL e CH1 também podem contribuir para
a associação das cadeias leves e pesa-
das (Fig. 1).
As duas cadeias pesadas de cada molé-
cula de anticorpo estão covalentemente
ligadas por pontes dissulfeto. Nos anti-
corpos IgG, essas ligações são formadas
entre resíduos de cisteína nos domínios
CH1, próximas à região chamada de do-
bradiça. A região de dobradiça é funda-
mental para que os dois sítios de ligação
do anticorpo acomodem-se, de maneira
ótima, a duas moléculas de antígeno.
Isto permite maior flexibilidade, mesmo
que as duas moléculas de antígeno es-
tejam a distancias diferentes.
A relação entre as cadeias das molécu-
las de anticorpo e as funções das dife-
rentes regiões foram identificadas a par-
tir de experimentos de clivagem de IgG
por enzimas proteolíticas em fragmentos
distintos.
5
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS
A enzima papaína, age na região de do-
bradiça e cliva a IgG em três pedaços.
Dois são idênticos um ao outro e consis-
tem na cadeia leve (VL e CL) completa as-
sociada a um fragmento VH-CH1 da ca-
deia pesada. Esses fragmentos possuem
a capacidade de se ligar ao antígeno
porque cada um apresenta domínios VL e
CL pareados, assim, eles são chamados
de Fab (fragmento de ligação ao antí-
geno) (Fig. 2).
O terceiro fragmento é formado por dois
peptídeos idênticos ligados por pontes
de dissulfeto, cada um com os domínios
CH2 e CH3 da cadeia pesada. Esse frag-
mento pode se autoassociar e se crista-
lizar em forma de treliça, por isso é cha-
mado de Fc (fragmento cristalizável).
Quando se utiliza a enzima pepsina, ao
invés da papaína, na clivagem do IgG, a
proteólise ocorre distal à região de do-
bradiça, gerando um fragmento F(ab’)2
com a dobradiça e as pontes dissulfeto
intercadeias intactas e dois locais de li-
gação do antígeno idênticos (Fig. 2).
A maioria das diferenças de sequência e
variabilidade entre os anticorpos deriva
de três trechos na região V da cadeia
pesada e três trechos na região V da ca-
deia leve. Esses trechos são denomina-
dos regiões hipervariáveis e consistem
em três alças protuberantes conectando
fitas adjacentes das cadeias β que for-
mam os domínios V da cadeia pesada da
Ig e as proteínas da cadeia leve.
As regiões hipervariáveis são compostas
por 10 resíduos de aminoácidos cada,
que podem ser mantidos pelas sequên-
cias mais conservadas que formam o do-
mínio Ig da região V. No anticorpo, as
três regiões hipervariáveis do domínio VL
e as três regiões hipervariáveis do domí-
nio VH são mantidas juntas para criar
uma superfície de ligação ao antígeno.
Por essas sequências formarem uma su-
perfície complementar à forma tridimen-
sional do antígeno ligado, as regiões hi-
pervariáveis também são denominadas
de regiões de determinação de comple-
mentariedade (CDRs).
Essas regiões, chamadas de CDR1, CDR2
e CDR3 procedem de cada região ami-
noterminal VL ou VH, sendo que as CDR3s
são as mais variáveis. As diferenças na
sequência entre as CDRs de diferentes
moléculas de anticorpo contribuem para
superfícies distintas de interação e, as-
sim, para as especificidades dos anticor-
pos individuais.
A ligação do antígeno pelas moléculas
de anticorpo é uma função das região
hipervariáveis de VL e VH. O contato mais
extenso é com a terceira região hiperva-
riável. Porém, a ligação do antígeno não
é primariamente uma função dos CDRs e
os resíduos do arcabouço também po-
dem fazer contato com o antígeno. Além
do mais, na ligação com alguns antíge-
nos, um ou mais CDRs podem estar do
lado de fora da região de contato com o
antígeno, não participando da ligação
com ele.
6
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS

Figura 2 – Clivagem do anticorpo pela papaína em dois fragmentos Fab e um fragmento Fc (esquerda).
Clivagem do anticorpo pela pepsina em um fragmento F(ab’)2 e fragmentos peptídicos (direita).

As regiões C da IgG, IgA e IgD possuem

CLASSES DE ANTICORPOS
As moléculas de anticorpo podem ser
classificadas a partir das diferenças pre-
sentes na estrutura das regiões C da ca-
deia pesada. As classes de anticorpos
também são denominadas de isotipos e
consistem na IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.
Em humanos, as classes IgA e IgG podem
ser divididos em subclasses, denomina-
das IgA1 e IgA2, e IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4,
respectivamente.
As cadeias pesadas são designadas
pela letra do alfabeto grego correspon-
dente ao isotipo do anticorpo, assim: a
IgA1 contém cadeias pesadas α1; a IgA2,
α2; IgD, δ; IgE, ε; IgG1, γ1; IgG2, γ2; IgG3,
γ3; IgG4, γ1; e IgM, μ.
somente três domínios Ig, que são gene-
ricamente chamados de domínios CH e
são numerados sequencialmente a partir
do aminoterminal para o carboxiterminal
(por exemplo, CH1, CH2, assim por diante).
Em cada isotipo, essa regiões podem ser
denominadas especificamente, como
exemplo, Cγ1, Cγ2 na IgG.
As diferentes classes e subclasses de an-
ticorpos desempenham funções efetoras
diversas. Isso ocorre porque a maioria
das funções efetoras dos anticorpos é
mediada pela ligação das regiões C da
cadeia pesada nos receptores Fc (FcRs)
presentes em células como fagócitos,
células NK e mastócitos. As classes e
subclasses de anticorpos são diferentes
em suas regiões C, o que determina onde

7
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS
eles se ligam e quais funções irão de-
sempenhar.
Há dois isotipos de cadeias leves deno-
minados k (kappa) e l (lambda), que são
diferenciados por suas regiões constan-
tes (C) carboxiterminais. Cada molécula
de anticorpo possui duas cadeias leves k
idênticas ou duas cadeias l idênticas.
Anticorpos secretados e associados à
membrana diferem na sequência de
aminoácidos da porção carboxiterminal
da região da cadeia pesada. Na forma
secretada, a porção carboxiterminal é
hidrofílica. Já a forma ligada a mem-
brana contém um pedaço carboxitermi-
nal que inclui uma região transmem-
brana hidrofóbica α-helicoidal e uma
porção carregada positivamente na re-
gião intracelular, logo abaixo da mem-
brana.
Os aminoácidos carregados positiva-
mente se ligam aos grupos de cabeça
fosfolipídica carregados negativamente
na região interna da membrana plasmá-
tica e realizam a ancoragem da proteína
na membrana.
Nas moléculas IgM e IgD da membrana,
a porção citoplasmática da cadeia pe-
sada é curta, pois possuem apenas três
resíduos de aminoácidos de compri-
mento. Já nas moléculas de IgG e IgE de
membrana, a porção citoplasmática da
cadeia pesada pode chegar até 30 resí-
duos de aminoácidos de comprimento.
As moléculas de IgG e IgE secretadas e o
BCR são monoméricas, reprsentando a
unidade estrutural básica do anticorpo.
Já as formas secretadas de IgM e IgA
formam complexos multiméricos em que
dois ou mais núcleos de quatro cadeias
de unidades estruturais do anticorpo são
ligadas covalentemente. A IgM secre-
tada é um pentâmero. A IgA é frequen-
temente secretada como um dímero.
As moléculas multiméricas de IgM e IgA
também possuem um polipeptídeo adi-
cional denominado de cadeia (J) (não
confundir com os genes J, envolvidos no
rerranjo que codifica o TCR e o BCR), que
é ligado por pontes dissulfeto aos peda-
ços das caudas e serve para estabilizar
os complexos multiméricos.
CINÉTICA DE PRODUÇÃO DE IGS
As cadeias pesadas e leves da Ig são
sintetizadas em ribossomos ligados à
membrana no retículo endoplasmático
rugoso. A proteína é translocada para o
retículo endoplasmático e as cadeias
pesadas da Ig são glicosiladas durante
esse processo.
A dobra das cadeias pesadas da Ig e sua
montagem com as cadeias leves são re-
guladas por proteínas presentes no retí-
culo endoplasmático denominadas cha-
peronas. Essas proteínas, como a calne-
xina e a molécula BiP (proteína de liga-
ção), se ligam a polipeptídeos Ig sinteti-
zados e garantem que eles sejam retidos
ou degradados, se não forem dobrados
corretamente e encaixados em molécu-
las de Ig completas.
8
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS
A associação covalente das cadeias pe-
sadas e leves, estabilizada por pontes
dissulfeto, também ocorre no retículo en-
doplasmático. Após a montagem, as
moléculas de Ig são liberadas das cha-
peronas, transportadas para a cisterna
do complexo de Golgi e encaminhadas
para a membrana plasmática em vesí-
culas. Os anticorpos de membrana são
ancorados na membrana plasmática e
os anticorpos secretados são transpor-
tados para fora da célula.
A maturação das células B é associada
com alterações específicas na expres-
são do gene da Ig, o que gera a produ-
ção de moléculas de Ig de diferentes for-
mas. A célula pré-B sintetiza a forma
membranar da cadeia pesada μ. Essas
cadeias μ se associam a proteínas deno-
minadas cadeias leves substitutas, para
formar o receptor da célula pré-B.
Células B imaturas e maduras produzem
cadeias leves k ou l que se associam as
proteínas μ para formar moléculas de
IgM. As células B maduras expressam
formas membranares de IgM e IgD. Esses
receptores Ig de membrana servem
como receptores de superfície celular
que reconhecem antígenos e iniciam a
ativação da célula B.
O receptor da célula pré-B e o receptor
de antígeno da célula B estão não cova-
lentemente associados a duas outras
proteínas de membrana, Igα e Igβ, que
atuam nas funções de sinalização e são
muito importantes para a expressão de
IgM e IgD na superfície.
Quando os linfócitos B são ativados por
antígenos e outros estímulos, as células
se diferenciam em células secretoras de
anticorpos e, em conjunto, ocorrem mu-
danças no padrão de produção da Ig.
Uma dessas alterações é o aumento da
produção da forma secretada de Ig em
relação à forma membranar.
FUNÇÕES EFETORAS DE
ANTICORPOS
Neutralização de microrganismos e
toxinas microbianas
Os anticorpos contra microrganismos e
toxinas microbianas bloqueiam a liga-
ção desses agentes e suas toxinas aos
receptores celulares, neutralizando-os.
Muitos microrganismos penetram nas
células hospedeiras através da ligação
de moléculas da superfície microbiana
com proteínas ou lipídios de membrana
das células hospedeiras.
Os anticorpos que se ligam nessas estru-
turas microbianas bloqueiam a possível
interação destes com os receptores ce-
lulares, evitando a infecção. Muitas toxi-
nas microbianas também desenvolvem
seus efeitos patológicos através da liga-
ção com receptores celulares, como a
toxina tetânica e a toxina diftérica.
Anticorpos contra essas toxinas dificul-
tam as interações das toxinas com as
células hospedeiras, impedindo que as
toxinas produzam lesão e doença.
9
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS
A neutralização de microrganismos e to-
xinas pelos anticorpos necessita so-
mente da participação das regiões de li-
gação ao antígeno. Assim, a neutraliza-
ção pode ser mediada por anticorpos de
qualquer isotipo presente na circulação
e nas secreções mucosas.
Um mecanismo desenvolvido pelos mi-
crorganismos para evitar que os anticor-
pos sejam capazes de se ligar neles é a
mutação de genes de antígenos de su-
perfície, que são alvo dos anticorpos
neutralizantes.
OPSONIZAÇÃO E FAGOCITOSE
Os anticorpos do isotipo IgG opsonizam
(revestem) os microrganismos e induzem
sua fagocitose pela ligação com fagóci-
tos. Os fagócitos mononucleares e os
neutrófilos possuem receptores para as
porções Fc dos anticorpos IgG.
Esse processo de revestimento de partí-
culas para promover a fagocitose é cha-
mado de opsonização e substâncias que
realizam esse processo, como anticorpos
e proteínas do complemento, são cha-
mados de opsoninas. A opsonização
também pode ocorrer por meio de um
subproduto da ativação do comple-
mento, o C3b, que se liga a um receptor
de leucócitos para C3b e estimula a fa-
gocitose dos microrganismos.
As partículas opsonizadas são internali-
zadas em vesículas chamadas de fagos-
somos, que se fundem com os lisossomos
para formar os fagolisossomos, nos quais
as partículas são destruídas por subs-
tâncias microbicidas. As principais subs-
tâncias microbicidas produzidas nos
fagócitos ativados são as espécies rea-
tivas de oxigênio, óxido nítrico e enzimas
hidrolíticas.
Os fagócitos também possuem diversos
receptores de superfície que se ligam
aos microrganismos e os internalizam,
mesmo sem haver anticorpos, consti-
tuindo um mecanismo da imunidade
inata. Um exemplo são receptores do
tipo lectina, que são capaz de reconhe-
cer determinados resíduos de carboidra-
tos na superfície dos microrganismos.
RECEPTORES FC EM LEUCÓCITOS
Os leucócitos possuem receptores de Fc
que se ligam as regiões constantes de
anticorpos, gerando a fagocitose de
partículas opsonizadas por Ig. Outros re-
ceptores de Fc medeiam o transporte de
anticorpos para diversos locais.
Entre os tipos de receptores para Fc, os
que são mais relevantes para a fagoci-
tose de partículas opsonizadas são os
receptores para a porção Fc de anticor-
pos IgG, chamados receptores Fcγ.
Entre os subtipos do receptor Fcγ em
fagócitos, o principal é o FcyRI, expresso
em macrófagos e neutrófilos, que se liga
a IgG1 e IgG3 com alta afinidade, garan-
tindo a fagocitose de células opsoniza-
das.
10
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS
CITOTOXICIDADE CELULAR DE-
PENDENTE DE ANTICORPO
As células natural killer (NK) e outros leu-
cócitos se ligam a células opsonizadas
com anticorpo através dos receptores
de Fc e as destroem. Esse processo é
chamado de citotoxicidade mediada
por células dependente de anticorpos
(ADCC).
As células NK expressam o receptor
FcγRIIIA. O receptor FcγRIIIA possui baixa
afinidade para a Fc da IgG, por isso ele
se liga somente a moléculas de IgG
agregadas nas superfícies das células e
não em moléculas circulantes de IgG
monomérica. Assim, a ADCC só ocorre
quando a célula está revestida com mo-
léculas de anticorpo.
A ligação entre a porção Fc dos anticor-
pos com o receptor FcγRIII ativa as célu-
las NK de forma que elas realizem a se-
creção de citocinas, como o IFN-γ, e a li-
beração do conteúdo dos seus grânulos
para destruição da célula-alvo.
ELIMINAÇÃO DE HELMINTOS
A eliminação de alguns parasitas helmín-
ticos se dá pela ação de anticorpos, eo-
sinófilos e mastócitos que controlam a
morte e a expulsão desses parasitas. Os
helmintos são organismos muito grandes
para que os fagócitos os internalizem.
Além disso, os tegumentos dos helmintos
são resistentes as substancias microbici-
das, presentes nos grânulos das células
da imunidade inata.
Dessa forma, uma proteína catiônica tó-
xica, chamada de proteína básica prin-
cipal (MBP, do inglês Major Basic Protein)
dos grânulos de eosinófilos, que possui
potencial para matar os helmintos. O
conteúdo dos grânulos que contém essa
substância são liberados através da li-
gação dos anticorpos, principalmente
IgE, mas também em menor grau IgG , na
superfície doa helmintos.
A IgE que reconhece os antígenos da su-
perfície dos helmintos também podem
realizar a desgranulação dos mastócitos
e eosinófilos locais, através de sua liga-
ção em receptores de alta afinidade
para IgE, presente nestas células.
As substâncias liberadas pelos mastóci-
tos também induzem broncoconstrição e
aumento da motilidade local, contribu-
indo para a expulsão de vermes de lo-
cais como as vias aéreas e o trato gas-
trintestinal.
EXAMES DE ANTICORPOS
Exames que analisam anticorpos são
utilizados para detectar a presença de
determinados isotipos e para quantificá-
los em uma amostra, geralmente de san-
gue. Como já citado anteriormente, há
cinco classes diferentes de imunoglobu-
linas: IgM, IgG, IgE, IgA e IgD.
As classe mais investigadas nos exames
de anticorpos são a IgM, IgG, IgE e IgA. A
IgM e a IgG estão relacionadas à imuni-
dade imediata e a longo prazo nas in-
fecções, respectivamente. Já os
11
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS
anticorpos IgE são investigados na sus-
peita de alergias. Os anticorpos IgA são
pesquisados quando se suspeita de do-
ença que acometa as mucosas, como o
diagnóstico de doença celíaca.
Quando um indivíduo é exposto à um
determinado agente infeccioso pela pri-
meira vez, o sistema imune leva determi-
nado tempo até reconhecer os antíge-
nos relacionados e começar a produção
de anticorpos específicos e em quanti-
dade suficientes para combater o
agente. Assim, a resposta inicial é com-
posta por anticorpos IgM e, após algum
tempo, o sistema imune começa a pro-
dução de anticorpos IgG.
Através da memória imunológica, se o
indivíduo for exposto novamente à este
agente infeccioso, sua resposta será
mais rápida e intensa que da primeira
vez, proporcionando defesa principal-
mente pelos anticorpos IgG.
As vacinas possuem o objetivo de esti-
mular a produção de anticorpos no indi-
víduo antes que este seja exposto ao
agente infeccioso. Elas utilizam uma ver-
são atenuada do microrganismos, que
não é capaz de causar infecção. Dessa
forma, as vacinas realizam uma resposta
inicial com produção de IgM seguida por
uma produção de IgG.
Os exames de anticorpos podem ser uti-
lizados para detectar a exposição a um
agente infeccioso, avaliar o nível de imu-
nidade contra determinado microrga-
nismo, investigar uma doença
autoimune, investigar rejeição em um
transplante, diagnosticar uma alergia e
controlar o desenvolvimento de uma in-
fecção ou doença autoimune.
Durante os exames, mistura-se a amos-
tra do paciente com um antígeno conhe-
cido. Se houver a presença do anticorpo
na amostra e ele se ligar ao antígeno,
pode-se medir os complexos antígeno-
anticorpo.
A concentração normal de anticorpos
pode variar em diferentes indivíduos.
Dessa forma, o resultado dos exames
deverão levar em consideração a sinto-
matologia do paciente e a suspeita clí-
nica.
O resultado pode ser qualitativo, indi-
cando a presença ou não do anticorpo
contra determinado agente infeccioso,
ou quantitativo, indicando se o indivíduo
apresenta quantidade suficiente de an-
ticorpos para combater uma infecção ou
não. Também podem ser identificados e
descritos a quantidade presente de an-
ticorpos.
Referente aos exames de IgM e IgG ao
longo de uma infecção, pode-se obter
os seguintes resultados:
12
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS IMUNOGLOBULINAS

Anticorpos Significado

IgM positivo e IgG negativo Infecção recente.

Paciente já desenvolveu a doença no passado e

IgM negativo e IgG positivo
IgM negativo e IgG negativo
se curou; paciente possui uma doença crônica;
paciente é vacinado.
Paciente não está doente e não tem imunidade
contra o agente.

REFERÊNCIAS

ABBAS, Abul K.; LICHTMAN, Andrew H.; PILLAI, Shiv. Imunologia celular e
molecular. 8ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015.

VISITE NOSSAS REDES SOCIAIS

@jalekoacademicos Jaleko Acadêmicos @grupoJaleko

13