UNIVERSIDADE FEDERAL DE GOIÁS

ESCOLA DE ENGENHARIA CIVIL E AMBIENTAL

ENGENHARIA AMBIENTAL E SANITÁRIA

Disciplina BIOLOGIA GERAL

Composição química da célula

Profa. Katia Saavedra

2017
CONTEÚDO

Proteínas
 Proteínas

• As proteínas são macromoléculas

complexas.

• Compostas de aminoácidos.

• Necessárias para os processos químicos

que ocorrem nos organismos vivos.
 Proteínas

• São os constituintes básicos da vida:

tanto que seu nome deriva da
palavra grega "proteios", que
significa "em primeiro lugar”.
 Proteínas

• São cadeias de aa unidos por ligações

peptídicas.
• Um aa é um ácido orgânico no qual o
C unido ao grupo carboxila (-COOH)
está também ligado a um grupo amina
(-NH2).
• Além disso, esse C se encontra ligado
a um H e a um resíduo lateral (R).
Estrutura geral dos Aminoácidos

Aminoácidos
encontrados em
proteínas são
isomêros L
Estereoisómeros
 molécula

mão Imagem Imagem

mão no
espelho
Carbono
assimétrico
 Proteínas

• Nos animais, as proteínas

correspondem de 80% do peso dos
músculos desidratados, cerca de 70%
da pele e 90% do sangue seco.

• Mesmo nos vegetais as proteínas

estão presentes.
 Proteínas
• As proteínas diferem
uma das outras pela:
– Ordem dos
aminoácidos
– Tipo dos
aminoácidos
– Número do
aminoácidos
 Proteínas
• A vida está intimamente ligada às
proteínas.

– Estas moléculas especiais realizam as

mais variadas funções no nosso
organismo.
• Transporte de nutrientes e
metabólitos, catálise de reações
biológicas.
 Proteínas

▪ Apesar da complexidade de suas

funções, as proteínas são
relativamente simples:

Repetições de 20 unidades básicas,

os aminoácidos.
Aminoácidos
Aminoácidos
Código genético
Polar - aquoso

Apolar - lipídico

Polar - aquoso
 Proteínas

• A importância das proteínas, entretanto,

está relacionada com suas funções no
organismo, e não com sua quantidade.

• Todas as enzimas conhecidas, por exemplo,

são proteínas.
 Proteínas

– Muitas vezes, as enzimas existem em

porções muito pequenas.

– Mesmo assim, estas substâncias catalisam

todas as reações metabólicas e capacitam
aos organismos a construção de outras
moléculas que são necessárias para a vida.
 Proteínas
• 20 aa existentes nas proteínas.
• Ligações peptídicas.
• Dipeptídeos
• Tripeptídeos
• Oligopeptídeos
• Polipeptídeos
Ligação peptídica
Formação da ligação peptídica
Ligações peptídicas
Formação de pontes de enxofre
 Proteínas

• Existem 4 níveis de organização

estrutural nas proteínas.
• Estrutura primária: seqüência de
aminoácidos.
• Estrutura secundária: α hélice e ß
pregueada.
Proteínas

Estrutura primária
 Estrutura secundária α-Hélice

• Conformação
secundária mais
simples;

• Ligações de
hidrogênio.
A a-hélice e a folha b são os tipos de estrutura secundária mais comuns entre as
proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos,
sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.

Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas
estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do Ca.

Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra b ou

“alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+.

tipo 1 tipo 2

Dobra b “Zinc-finger”
hélice-dobra-hélice
Estrutura secundária α-Hélice e folha dobrada

Folha dobrada
 Estrutura secundária Folha β-Pregueada

• Ligações de
hidrogênio
Vista
entre de
segmentos cima

distantes de
uma mesma
cadeia. Vista
lateral
 Proteínas

• Estrutura terciária: novas dobraduras

nas estruturas secundárias.
Configuração tridimensional.

• Estrutura quaternária: combinação de

dois ou mais polipeptídeos.
Estrutura terciária
 ß-α-ß Só ß Só α

Barril ß Barril α-ß

A estrutura terciária descreve a forma tridimensional final de uma cadeia

polipeptídica, resultando da associação de partes organizadas da molécula,
chamadas de “domínios” ou “motivos” proteicos.
Alguns modelos de organização estrutural, como os barris b e ab,
aparecem em vários tipos de proteínas, às vezes não relacionadas.
 ESTRUTURA TERCIÁRIA

• Arranjo tridimensional
de uma proteína.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Complexos proteicos:
mais de uma subunidade
proteica.

Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares.

Estrutura terciária e
quaternária

intermediário
 Subunidade Proteína
(uma cadeia polipeptídica) (biológicamente ativa)

Proteínas com estrutura quartenária são composta de mais de uma

cadeia polipeptídica, que podem estar associadas covalentemente
(pontes dissulfeto) ou não.
 Proteínas
• Diversos tipos de ligações químicas
determinam a estrutura das proteínas.

– Pontes de hidrogênio
– Ligações iônicas ou eletrostáticas
– Interações hidrófobas
– Interações de van der Waals
– Ligação peptídica
– Ligações dissulfeto.
 Proteína Proteína

NH2 Pontes de H ocorrem:

— CH2 — OH ... O — C — CH2 — CH2 —
- entre os átomos da ligação
Ponte de Hidrogênio
peptídica (por exemplo, a
—CH2—CH2—NH+
3 O a-hélice e a folha b);
Ligação Iônica C —CH2—CH2—
O
—CH2 - entre cadeias laterais de
CH —CH3 aminoácidos polares,
carregados ou não;
CH3 CH3

CH3 — CH — CH2 — - para os grupos –NH3+ e

–COO- dos aminoácidos N- e
— CH — CH3 H3C — CH —
C-terminal, respectivamente.
CH3 CH3
Interações hidrofóbicas
e Forças de van der Waals
 Proteína Proteína

NH2
Ligações iônicas:
— CH2 — OH ... O — C — CH2 — CH2 —
Ponte de Hidrogênio
- ocorrem entre as cadeias
—CH2—CH2—NH+
3 O laterais de aminoácidos com
Ligação Iônica C —CH2—CH2—
cargas contrárias;
O
—CH2
CH —CH3 - dependem do estado de
ionização dos aminoácidos e
CH3 CH3
do pH do meio;
CH3 — CH — CH2 —
— CH — CH3 H3C — CH — - são menos frequentes do
que as pontes de H.
CH3 CH3
Interações hidrofóbicas
e Forças de van der Waals
 Proteína Proteína
-Interações hidrofóbicas:
NH2
- ocorrem entre as cadeias
— CH2 — OH ... O — C — CH2 — CH2 —
laterais de aminoácidos
Ponte de Hidrogênio
apolares;
—CH2—CH2—NH+
3 O

Ligação Iônica C —CH2—CH2— - radicais apolares são repelidos

O
—CH2 pela água, aproximando-se uns
CH —CH3 dos outros;
CH3 CH3
- não é uma força de atração
CH3 — CH — CH2 — real, resultando da repulsão pela
— CH — CH3 H3C — CH — água;

CH3 CH3
- como consequência, em meio
Interações hidrofóbicas aquoso o interior de proteínas
e Forças de van der Waals
globulares é hidrofóbico.
 Proteína Proteína
Forças de Van der Waals
NH2
— CH2 — OH ... O — C — CH2 — CH2 — - é uma força eletrostática que
Ponte de Hidrogênio
ocorre entre dipolos temporários;
—CH2—CH2—NH+
3 O
- dipolos temporários (duração de
Ligação Iônica C —CH2—CH2—
O nanosegundos) são criados devido
—CH2 à órbita errática dos elétrons;
CH —CH3

CH3 CH3 - pode envolver qualquer tipo de

aminoácido;
CH3 — CH — CH2 —
— CH — CH3 H3C — CH — - geralmente coincidem com as
CH3
regiões da proteína onde ocorrem
CH3
as interações hidrofóbicas, pois a
Interações hidrofóbicas
e Forças de van der Waals
aproximação dos radicais apolares
facilita a interação entre os dipolos.
 Proteínas

• Proteínas simples: formadas só por

aa.

• Proteínas conjugadas: grupo

prostético. Nucleoproteínas,
glicoproteínas, lipoproteínas,
fosfoproteínas, hemeproteínas,
flavoproteínas, metaloproteínas.
 Proteínas

• Proteínas cuja molécula tem apenas

uma cadeia polipeptídica.
• Outras proteínas apresentam múltiplas
cadeias. Hemoglobina.
• Configuração nativa: forma
tridimensional que uma molécula
apresenta nas condições de pH e
temperatura existentes nos
organismos vivos.
 Proteínas

• As proteínas são os compostos

químicos mais diversificados da
célula, em virtude de serem
constituídas de 20 aa diferentes.
• Essa diversificação estrutural se
reflete nas suas múltiplas funções
biológicas.
• São polifuncionais.
 Proteínas

hormônios
 Proteínas
• Atividade enzimática.
• Estrutural: filamentos intermediários,
microfilamentos e microtúbulos.
• Informacional: hormônios proteicos.
• Movimento das células: atividade
motora da actina-miosina.
• Fonte energética.
 Enzimas
• Catalizador biológico
• Fatores que interferem na atividade
enzimática:

pH
Temperatura
Concentração de substrato
 Enzimas - Funções
• São ESPECÍFICAS na sua ação;
• Diminuem a energia de ativação;
• Atuam normalmente em conjunto com outras;
• Apresentam um SITIO ATIVO;
• Podem se ligar a um CO-FATOR ou COENZIMA;
• Podem promover uma reação reversível;
• São TERMOSENSÍVEIS;
• Atuam em pH específico;
• Possuem velocidade de ação variável com as
condições do meio.
 Príons
• Proteínas Infectantes.
• Proteínas existentes
alteram sua
conformação espacial.
• Encefalopatias
espongiformes
transmissíveis.
– Vaca Loca