UNIVERSIDADE FEDERAL DO RIO G.

DO NORTE
CENTRO DE BIOCIÊNCIAS
DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA E GENÉTICA

BASES MOLECULARES DA
CONSTITUIÇÃO CELULAR

Prof. Delando Nasário de Medeiros

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I. INTRODUÇÃO
1. A estrutura da célula é a conseqüência de uma combinação de moléculas
organizadas em uma ordem muito precisa.

2. As células obedecem as mesmas leis da química e física que determinam o

comportamento de sistemas não-vivos.

3. Os princípios gerais da organização molecular da maioria das estruturas

celulares (cromossomos, membranas, Golgi, mitocôndrias, cloroplastos, etc) já
são conhecidos, mas ainda há muito que aprender.

4. A biologia celular é inseparável da biologia molecular.

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2. OBJETIVOS:
1. Identificar a importância do carbono e da água na origem dos
seres vivos.

2. Entender que as macromoléculas (biopolímeros) são formadas

pela polimerização de monômeros e sua importância biológica.

3. Compreender a importância das ligações químicas (fortes e

fracas) no metabolismo celular.

4. Estabelecer relações com situações do nosso cotidiano.

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III. Componentes químicos celulares:

Ser vivo  C, H, O e N  99%
Ser inanimado (Terra)  O, Si, Al, Fe.
Ser inanimado (Mar)  (O e H)  (H2O). Na, Cl, S Ca e K
1. Carbono: elemento essencial para os seres vivos.
25% do peso:
carboidratos
lipídios
proteínas
ácidos nucléicos  cromossomos  moléculas aperiódicas
➢ pequeno tamanho
➢ 4 elétrons disponíveis
➢ habilidades para formar grandes moléculas sem
limite de tamanho
➢ Fortes ligações covalentes (H, N e O)
➢ formar cadeias e anéis e ramificações
 VI. CARACTERÍSTICAS ESSENCIAIS À VIDA:
1. Toda a vida é celular
2. A vida é observada em soluções aquosas
3. Principais átomos: C, H, N O, P e S
4. Todas as proteínas são feitas do mesmo grupo
de aminoácidos - formas L.
5. Todos os ácidos nucléicos são formados
dos mesmos nucleotídios (AGCT)
6. Todos os RNAs  ribonucleotídios
7. Todos os DNAs  desoxirribonucleotídios
8. Todas as células possuem ribossomos  síntese proteica
9. Todos os carboidratos são formados de um mesmo
grupo de açúcares – formas D.
10. Fluxo de energia ATP
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III. Componentes químicos celulares:

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III. Componentes químicos celulares:

1. Macromoléculas  são sintetizadas a partir de
moléculas simples e se fragmentam nelas mesmas.

2. Famílias de pequenas moléculas orgânicas:

 açúcares simples
 ácidos graxos
 aminoácidos
 nucleotídios

3. Principais biopolímeros:
➢ Proteínas
➢ Polissacarídios
➢ Ácidos nucléicos
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III. Componentes químicos celulares:
2. Água: Meio onde surgiu o ser vivo
70% do peso
Todas as células
Molécula assimétrica (dipolo)
Relativamente positiva  H+
Relativamente negativa  O-2
Solvente universal
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III. Componentes químicos celulares:

2. Água:
III. Componentes químicos celulares:
2. Água:
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III. Componentes químicos celulares:

3. Grau de afinidade pela água:
Moléculas hidrofílicas
Moléculas hidrofóbicas
Moléculas anfipáticas:
a) grupamentos polares: Carboxila, Hidroxila,
Carbonila, Fosfato e Sulfato
b) grupamentos apolares: Lipídeos, Parafina e Óleos
III. Substâncias HIDOFÓBICAS
III. Componentes químicos celulares:
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III. Componentes químicos celulares:

4. Forças responsáveis pela coesão nos biopolímeros:
monômeros e polímeros.
➢ ligações fortes (covalentes)  alto gasto energético para se formar e
quebrar ( simples e duplas)
➢ ligações fracas – pequeno gasto energético:
Pontes de hidrogênio
Ligação dissulfeto
Ligações eletrostáticas
Interações hidrofóbicas
 Importância Biológica: alterar, montar e desmontar estruturas
supramoleculares sem grandes gasto energéticos. Ex.: microtúbulos e
microfilamentos.
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III. Componentes químicos celulares:
III. COMPONENTES QUÍMICOS CELULARES:
Tipos de ligações Energia kcal/mol ºC
(covalentes=fortes)
H3C – CH3 88 (simples) 194 ºC
C=O 170 (dupla) 374 ºC
N≡N 226 (tripla) 498 ºC
Ca3(PO4)2 ----- 1390 ºC
CaCO3 ----- 825 °C
Ca10(PO4)6(OH)2 ------ 1300 °C
Fracas
Pontes de H+ 5 11,08 ºC
Ligação iônica 5
Interação hidrofóbica 1 2,20 ºC
3 6,61 ºC
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IV. Carboidratos (açúcares ou glicídios)

 Monossacarídios
 Dissacarídos
 Oligossacarídeos
 Polissacarídeos:
IV. Carboidratos  Monossacarídio
(açúcares ou glicídios)
 Dissacarídos
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IV. Carboidratos (açúcares ou glicídios)
Oligossacarídeos
Polissacarídeos:

Polissacarídeos  grau polimerização:

AMIDO  1.500 (GLICOSE)
GLICOGÊNIO  30.000 (GLICOSE)
CELULOSE  1.000 a 15.000 (GLICOSE)
IV. Carboidratos (açúcares ou glicídios)-POLISSACARÍDIOS
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IV. Carboidratos (açúcares ou glicídios)

1. reserva energética: glicogênio e amido

2. sustentação: peptidoglicanos – parede bacteriana e das células vegetais

3. estruturais:
3.1. glicosaminoglicanos – ácido hialurônico e glicoproteínas
3.2. celulose - poliglicose
3.3. quitina – poli-N-acetilglicosamina
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V. PROTEÍNAS.
1. Conceito:
2. Classificação:
2.1. Simples
2.2. Conjugada
2.3.Proteínas básicas – NH2
2.4. Proteínas ácidas – COOH
3. Forma tridimensional: depende da seqüência de AA
e do número de cadeias.
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V. PROTEÍNAS.
4. Forças de Estabilização:

4.1. Ligação peptídica

4.2. Pontes de hidrogênio

4.3. Ligações dissulfeto S-S

4.4. Interação hidrofóbica

V. PROTEÍNAS.
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 26

V. PROTEÍNAS.
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V. PROTEÍNAS - (desnaturação)
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V. PROTEÍNAS - (desnaturação)
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V. PROTEÍNAS - (desnaturação)

QUERATINA:
1. Molhada (ponte H) chuva??
2. Chapinha (S-S)
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V. PROTEÍNAS
5. Níveis estruturais:
5.1.Estrutura primária
5.2. Estrutura secundária

5.3. Estrutura terciária

5.4. Estrutura quaternária
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V. PROTEÍNAS
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DI - TRI E POLIPEPTÍDIOS
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V. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

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VI. ENZIMAS:
1. Conceito:
2. Ação Enzimática:
Centro ativo: região cuja conformação
tridimensional é complementar da molécula do
substrato.
Estrutura estereoespecífica:
Desidrogenase lática  L-lactato
D-aminoácido oxidase  D-aminoácidos
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ENZIMAS –
COMPONENTES DA REAÇÃO

E+S ES P+E

Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
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ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das

enzimas originou → Chave-Fechadura , que
considera que a enzima possui sitio ativo complementar
ao substrato.
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ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o

o substrato sofrem conformação para o encaixe. O
substrato é distorcido para conformação exata do
estado de transição.
 ENZIMAS
❖ Catalisadores biológicos
❖ Longas cadeias de pequenas moléculas de aminácidos.
❖ Função:
❖ Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para
formar novos compostos.
❖ Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades
catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
❖ A elevada temperatura a enzima desnatura, com perda permanente de atividade
biológica.
❖ As baixas temperaturas provocam inativação das enzimas, mas não são
destruídas.
❖ A maioria das enzimas humanas tem uma temperatura ótima de atuação de 37ºC.
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ENZIMAS
Cofatores: (íon ou molécula)
Enzima + Cofator = holoenzima
Enzima – Cofator = apoenzima
Fatores que afetam a Ação Enzimática:
Temperatura
 Concentração do substrato
 Presença de ativadores ou inibidores
 pH
 Inibição reversível:
Competitiva: liga-se no sítio de ligação da enzima
Não-competitiva: liga-se na enzima e no susbtrato
 Irreversível
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ENZIMAS –
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
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ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA
 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre.
 I → análogo não metabolizável, derivado de um S verdadeiro, S
substituto da E ou um P da reação.

I compostos com
estrutura molecular lembra S
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ENZIMAS –
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente,

aleatória e independentemente em um sítio que lhe é
próprio.
 I não tem semelhança
estrutural com o S
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ENZIMAS –
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA

 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em

um sítio próprio, ao complexo ES.

I não tem semelhança

estrutural com o S

I favorece a formação do ES
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ENZIMAS – COFATOR
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos
inorgânicos como cofatores

ENZIMA COFATOR

PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3

CATALASE Fe+2 ou Fe+3

CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2

HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2
 ENZIMAS – APLICAÇÕES
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Permitem às indústrias usarem processos mais econômicos,

diminuindo o consumo de energia e recursos; mais confiáveis e que
poluem menos.
São eficientes;
Muito específicas;
Permite produção segura e ambientalmente amigável.
ENZIMA FONTE APLICAÇÃO

Papaína mamão Ajuda na digestão, Médica,

Origem vegetal bebidas, carnes

Bromelina abacaxi Ajuda na digestão, Médica,

Origem animal bebidas, carnes

Origem microbiana Diastase malte Panificação, xarope

Pepsina mucosa gástrica suíno Amaciamento de carne

Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes

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ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Enzimas utilizadas em rações para aves.
Enzima Substrato Efeitos
Xilanase Arabinoxilanas Redução da viscosidade da digesta.
Glucanases -glucanos Redução da viscosidade da digesta. Menor umidade na cama.

Pectinases Pectinas Redução da viscosidade da digesta.

Celulases Celulose Degradação da celulose e liberação de nutrientes
Proteases Proteínas Suplementação das enzimas endógenas. Degradação mais
eficiente de proteínas.
Amilases Amido Suplementação das enzimas endógenas. Degradação mais
eficiente do amido.
Fitase Ácido fítico Melhora a utilização do fósforo dos vegetais. Remoção do
ácido fítico.
Galactosidases Galactosídios Remoção de Galactosídios
Lipases Lipídios e ácidos Melhora a utilização de gorduras animais e vegetais
graxos
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ENZIMAS - APLICAÇÕES – INDÚSTRIA ALIMENTÍCIA