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Cap 5 - Proteínas

Prof. Flavia Arante


Proteínas

• As proteínas são substâncias
formadas por um conjunto de
aminoácidos ligados entre si através
de ligações peptídicas.
• Os aminoácidos são moléculas
formadas por carbono, hidrogênio,
oxigênio e nitrogênio.
• Existem apenas 20 tipos de
aminoácidos, que se combinam de
formas variadas para formar
diferentes proteínas.
• Chamamos de polipeptídio uma
cadeia longa de aminoácidos.
Funções das proteínas
• Função estrutural – construção de células
• Possibilitam a movimentação muscular
• Atuam no metabolismo ( como enzimas)
• Formam hormônios, como insulina
• Estão nas células, como a hemoglobina
Características das proteínas
• Depois da água, as proteínas são as substâncias
presentes em maior quantidade nos organismos
vivos.
• São formadas por aminoácidos (aa) – estruturas
básicas
• O que diferencia cada aminoácido é a estrutura
adicional específica: radical (R)
Características das proteínas
• Podem ser:
Aminoácidos naturais : produzidos pelo corpo
humano

Aminoácidos essenciais: consumidos por meio da


alimentação
Estrutura das proteínas
As proteínas diferem entre si quanto à quantidade,
aos tipos e à sequência de aminoácidos.

Para formar uma proteína:


• Aminoácidos ligam-se uns aos outros por meio de
uma ligação denominada peptídica
• 2 aminoácidos: dipeptídio
• 3 aa :tripeptídio
• 4 ou + aa: polipeptídio
Estrutura das proteínas
Organização das proteínas
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Estrutura
quartenária
Anemia falciforme
• As hemácias, células vermelhas do sangue,
possuem a hemoglobina, proteína que é
responsável pelo transporte de gás oxigênio.

• Durante a formação dessa proteína, quando o


aminoácido ácido glutâmico é trocado pelo
aminoácido valina, a hemoglobina não se forma
normalmente. Assim, as hemácias adquirem
formato de foice, prejudicando o transporte de
oxigênio.
Anemia falciforme
• As hemácias, células vermelhas do sangue,
possuem a hemoglobina, proteína que é
responsável pelo transporte de gás oxigênio.

• Durante a formação dessa proteína, quando o


aminoácido ácido glutâmico é trocado pelo
aminoácido valina, a hemoglobina não se forma
normalmente. Assim, as hemácias adquirem
formato de foice, prejudicando o transporte de
oxigênio.
Desnaturalização da proteína
Classificação das proteínas
• Quanto à forma:
• fibrosas (alongadas)
• Globulares ( aglomeradas)

• Quanto à composição:
•  simples, se forem formadas apenas por aminoácidos
•  conjugadas, quando possuem uma parte não
proteica (uma vitamina ou um carboidrato, por
exemplo) associada.
Enzimas
• catalisadores biológicos
( diminuem a energia de ativação)
• Atuam no substratos ( substâncias que agirão)

Nomenclatura: Nome do substrato + ase


Ex.:
Atuam sobre proteínas são chamadas de proteases
Atuam sobre os lipídios são conhecidas como lipases
Enzimas
• A especificidade enzima-substrato
Teoria da Chave-Fechadura

Após a reação biológica que origina os produtos de reação, a enzima


é liberada. É interessante notar que a enzima não é consumida nem
sofre alterações, estando apta a originar novas reações.
Enzimas
A atividade enzimática pode ser influenciada por vários
fatores, como concentração do substrato, pH e
temperatura.
Enzimas
Concentração do substrato
O aumento gradativo da concentração do substrato eleva a
velocidade inicial da reação até determinado valor. Ao atingir esse
pico, a velocidade para de aumentar, ou seja, se mantém. Isso
significa que, naquele instante, todas as enzimas já foram
ocupadas.
Enzimas
Concentração do substrato
O aumento gradativo da concentração do substrato eleva a
velocidade inicial da reação até determinado valor. Ao atingir esse
pico, a velocidade para de aumentar, ou seja, se mantém. Isso
significa que, naquele instante, todas as enzimas já foram
ocupadas.
Enzimas
Potencial hidrogeniônico (pH)
 A maior parte delas tem pH ótimo em torno de 7, mas existem
aquelas que atuam em outros valores de pH, como é o caso das
enzimas digestivas. Além disso, alterações no pH também podem
provocar desnaturação da enzima.
Enzimas
Temperatura
 Esse valor de temperatura varia de uma enzima para outra.
Até alcançar o valor ótimo, a velocidade da reação aumenta e, acima dele, a
velocidade passa a diminuir, pois a enzima sofre desnaturação.
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