Você está na página 1de 14

Filipa

Frana

Reaoes de oxidao-reduo

1.Existem reaces enzimticas e de transferncia de electres.
Tipos de reaces enzimticas:

reaces de oxidoreductases nas quais o agente oxidante tipicamente O2.


reaces de desidrogenases, nas quais NAD+ (ou FAD) recebe H- (2 e-/2H+).
Decomposio redox da gua.
Reaces de hidroperoxidases e catalase em que o agente oxidante anio
hidroperxido ou anio perxido.
Reaces de oxigenases (monoxigenases ou dioxigenases) em que incorporado
oxignio nos produtos.
Hidrogenase de nquel e outras desidrogenases
2. potencial de reduo
E(S2)>E(M)>E(S1)
Electres movem-se de um local com baixo potencial para outro com alto potencial.
Os centros mais importantes so os de ferro e cobre, pelo que tem o potencial bem
definido. Podemos alterar o potencial redox alterando os ligandos.
Quanto maior a capacidade dadora do ligando, maior a estabilizao para o estado de
oxidao mais alto. A espcie mais oxidante fica menos oxidante, fica um redutor mais
forte, baixando o potencial.
Efeitos electroestticos:
Esfera de coordenao: n.o. do metal, natureza e geometria dos
ligandos, carga total, interaces M-M
Acessibilidade ao solvente: constante dielctrica da microvizinhana
Resduos polares: estabilizao de cargas
Resduos carregados no interior da protena
3. Protenas e enzimas hmicas
Nos sistemas biolgicos encontram-se varias enzimas e protenas hmicas com potenciais
redox que variam entre -0,4V e +0,5V
H 4 tipos de grupos hmicos:
Tipo A: potencial redox mais elevado. Presena do grupo aldedo na periferia (distribui a
densidade electrnica);
Tipo B: potencial redox mais baixo;
Tipo C: potencial entre 0 e +0,3V;
Tipo D1.

O ferro normalmente est ligado a ligando hmicos equatorialmente; a coordenao +e


inerte e muito forte pelo que o ferro no sai da porfirina quando a protena degradada.
No entanto, tambm h coordenao axial pois existem duas posies axiais livres. Podem
ser ambas ocupadas ou s uma.
S uma posio ocupada: a posio livre pode estar mesmo livre ou ento muito
fracamente ligada a H2O. Est envolvida no transporte de O2(pentacoordenao). Neste
caso o ferro est fora da porfirina pois est +2 d o seu tamanho superior a cavidade da
porfirina e est distorcida.
Factores que afectam a E :
Grupos perifricos da porfina

N de coordenao (5/6)/posio do Fe

NC=6, maior campo de ligando, Fe(II) e Fe(III) de SB, potenciais de reduo elevados
NC=5, menor campo de ligando, Fe(II) SA e Fe(III) SA ou SB, potenciais de reduo
baixos

Tipo de ligando axial

Ligandos aninicos (cisteinato, tirosinato


ou histidinato) favorecem Fe(III) ou Fe(IV),
potencial de reduo baixo

Resduos aa na vizinhana

Os centros de coordenao Fe saturados tm potencias redox muito variveis para a


transio Fe(II)/Fe(III) que depende dos ligandos axiais e do ambiente de coordenao (lig
de H, distribuio de cargas, distoro de geometria.
Numero de coordenao 6: nesta estrutura o tomo de ferro est localizado no centro da
porfirina e sujeito a um campo de ligando forte. assim o ferro est em spin baixo . o
potencial aumentado porque o electro extra adicionado na reduo no afeta o sistema.
Numero de coordenao 5: o ferro no est no plano da porfirina. Sujeito a um campo
fraco e o Fe2+ est em spin alto. Isto estabiliza-o e reduz o potencial.
Logo, o aumento do numero de ligandos leva a um aumento do potencial de redox e da
estabilizao de Fe2+. Quando h mudana de spin alto para spin baixo, h preferncia por
Fe 2+. No entanto, todos os factores relacionados com a carga so mais importantes em
termos de potenciais redox. Ligandos dadores estabilizam o Fe3+.

4. Protenas com centro de ferro-enxofre


Funes
Transferncia electrnica
Estabilizao estrutural
Sensores de Fe
Catlise (redox e cido-base)
Exemplos
Rubredoxina [Fe(cys)4]: s coordenada pelos S- cisteinil, e o seu potencial
relativamente alto.
Ferredoxinas de plantas [Fe2S2(cys)4]: operam entre Fe2 3+/Fe2 2+. Assim, o potencial
redox deste par baixo.
Protenas de Rieske [Fe2S2(cys)2(his)2]: dois S- cisteinil foram substitudos por dois N
neutros de His. Estabilizao do Fe aumentando o potencial.
Ferredoxina bacteriana [Fe4S4(cys)4]: apresenta spin de , o que sugere que haja um
acoplamento antiferromagntico entre os dois ferros. a orbital molecular ligantes formada
acomoda um par de eletroes antiparalela no estado Fe2+ 2. Quando um electro extra
adicionado ao sistema, ele acomodado na orbital antiligante correspondente. Isto
desestabiliza o estado resduzido, o que manifestado como um potencial redox baixo.
Uma exepco a protena HiPIP: ncleo de Fe4S4 mas um potencial muito elevado. HiPIP
so mais hidrofbicos o que estabiliza o estado de menor oxidao, aumentando o
potencial.
Nestes aglomerado os S das pontes so S2- (enxofre inorgnico) que , com o S- cisteinil,
estabiliza o estado de maior oxidao do ferro, Fe(III).
Tipicamente apresentam uma ampla gama de potenciais baixos.

So distinguidas pelo tipo de agregados, no geral, os tomos de Fe esto rodeados por 4


tomos de S num arranjo tetradrico distorcido. N de coordenao baixo _ advm da
imposio esteroqumica a que os tomos de S grandes obrigam.
tomos de Fe nos centros de Fe/S so de spin alto
5. Portenas de Cobre
Caractersticas do cobre:
{ Complexos de Cu(II) com constantes de estabilidade muito elevadas (srie de
Irving Williams)
{ Cu(I) tambm forma complexos estveis, mas EECL=0
{ E Cu(II)/Cu(I): -0,2 V a -0,8 V
{ A maioria das protenas de cobre so extracelulares ou ligadas membrana
{ Funo mais comum transferncia de carga e catlise redox
{ O cobre pode substituri o ferro nos sistemas biolgicos, mas a diferena que o
cobre est em protenas extracelulares e o ferro nas membranas e
intracelular(biodisponibilidade)
{ Macio, ligado a cistenas e histidinas
{ No existe grupo heme.
Oxidases
Citocromo oxidase
Enzimas do ciclo do azoto
Protenas azuis de cobre
Superxido dismutase
Tirosinase
Ceruloplasmina
Usadas em transferncia electrnica e activao de O2.
De um ponto de vista estrutural e espectroscpico, consideram-se trs tipos de protenas
com centros activos de Cu
v Tipo 1 (T1): tem centros azuis de Cu, com o Cu coordenado a dois N e dois S.
Tem mximo de absoro a 600 nm com uma absorptividade 100 x superior do Cu livre
(LMCT de cys para Cu(II), paramagnticas.(azurina e plastocianina).Locais de transferncia
electrnica em protenas transportadoras de electres. Geometria tetradrica/bipiramidal
muito distorcida.
v Tipo 2, (T2): potenciais mais positivos, bandas de absoro menos intensas com Cu
coordenado a 2 ou 3 N e O, sem caractersticas diferentes do Cu(II).
Envolvidas em oxidaes catalticas de substractos (Cu,Znsuperoxidodismutase,
dioxigenases, monoxigenase). Geometria quadrangular plana (muito tpica para o cobre),
envolvidos em reaces redox.

v Tipo 3, (T3): tem dmeros de Cu. Absoro ~ 330 LMCT (O2 para Cu(II) e
contm 2Cu(II) com acoplamento antiferromagnetico; i.e.diamagntica. existem em
muitas protenas de transporte de O2 ex: catecol oxidase, hemocianinas e tirosinase.
Cobre vs Ferro
Cu no existe em centros tetrapirrolicos
tomo de N da histidina forma ligaes fortes e cineticamente inertes com Cu(II)
e Cu(I)
Cu(I)/Cu(II) tem potenciais maiores do que Fe(II)/Fe(III) _ proteinas de cobre
podem catalizar a oxidao de Fe(II)
O Cu(II) mais soluvel que Cu(I) ao contrrio do Fe(III) que menos solvel que
Fe(II) _maior mobilidade do Cu(II)
Cu encontra-se muito no espao extracelular dada a sua biodisponibilidade e
aparecimento tardio na evoluo dos sistemas biolgicos
Versatilidade em geometrias coordenao irregulares
6. Fatores cinticos
Existem dois tipos de transferncia electrnica mecanismo de esfera interna e mecanismo
de esfera externa.
O mecanismo de esfera interna mais rpido, mas em sistemas biolgicos no possvel
ocorrer, pelo que ocorre o de esfera externa, que mais lento. Para o acelerar existem dois
mecanismos:
[ Estado enttico: a prpria estrutura de aas fora no centro metlico um estrutura
distorcida intermdia para os dois estados de oxidao, o que aumenta a velocidade.
Ou seja, a estrutura adaptada intermdia aquela preferida por qualquer um dos
estados de oxidao o que estabiliza os dois estados e facilita a transferncia. A
estrutura estvel do Cu(I) tipicamente tetradrica enquanto para Cu(ll)
quadrangular plana. Assim, se o centro de Cu(I) tetradrico, o Cu(II) resultate no
ser muito estve sem alterao de estrutura. Deste modo, o centro de Cu(I)
tetradrico sera resultante transferncia de um electro, abrandando o processo. A
soluo ser ter uma estrutura do centro compatvel com os dois estados de
oxidao, uma estrutura intermdia entre tetraedro e quadrangular plana.
[ Efeito tnel: movimento de electres por um meio entre a origem e o destino
rapidamente.
6

Enzimas e protenas de Ferro



1. Citocromo C

Protenas solveis pequenas (ca. 12 kDa)


No espao intermembranar de mitocndrias
Transfere electres entre duas protenas membranares (respirao)
Hemo ligado covalentemente atravs dos grupos vinilo (ligaes tioter com Cys)
tomo de ferro hexacoordenado sendo equatorialmente pela porfirina e axialmente
por uma cistena e histidina.
o O ferro est sempre em spin baixo e nos dois estados de oxidao possveis
o Interior hidrofbico mas acessvel ao solvente e os comprimentos M-L so muito
semelhantes nos dois estados de oxidao
o Variedade de citocromos que difere na zona em que ocorrem as bandas alfa e beta,
sendo classificadas pela alfa (transies no centro porfirinico):
a: 580-590 nm
b: 550-560 nm
c: 548-552 nm
o
o
o
o
o

2. Protenas de Ferro-enxofre
I Rubredoxinas [1Fe-0S*]; bactrias
Protenas mais simples _ um tomo de Fe ligado a 4 resduos cistenas, num
arranjo tetradrico distorcido.
-A transio entre o estado quase incolor de Fe(II) e o estado vermelho de Fe(III)
ocorre sem uma modificao significativa no comprimento da ligao Fe-S. (2.24 A
Fe(III);+0.05 A Fe(II).
A cor (que d o nome a estas protenas) advm de uma banda de transferncia de
carga ligando-metal intensa das orbitais s e p dos ligandos tiolatos para o centro
oxidado de Fe(III). FeIII(-S-R) -> [FeII(S-R)]*
Funo importante estabilizar a forma trivalente em vez de uma outra reao
redox que d origem a Fe(II) e dissulfito.
I Centros [2Fe-2S]; protenas de Rieske
Isolada da mitocndrias de bovino e do complexo fotossinttico b6f com propriedades
espectroscpicas nicas e com elevados potenciais de reduo. Potenciais +350 a -150 mV
e dependem do pH ->papel em processos redox com acoplamento de proto.
Modelos de ligandos assimtricos revelando por
Mossbauer os estados de oxidao para os Fe.
I Ferrodoxina Fe4S4 monoagregado
So protenas pequenas em que o Fe est sempre coordenado por S. Temos 4 Fe e 4 S num
arranjo com simetria D2, cbica distorcida.
7

Mltiplos agregados
Mossbauer mostra a existncia de dois pares de dmeros no estado diamagntico [4Fe4S]2+ e 4 anies cistenicos. Ambos os pares apresentam um desvio isomrico equivalente
a um estado de oxidao de +2.5, mas diferentes desdobramento quadropolar.
3. Peroxidases
-Peroxidase de rabano;
-Catalase;
-Citocromo oxidase c.
Utilizam hidroperxido ou perxido como oxidante
Substrato: p-cresol, anilina, cidoascrbico, NADH, di-hidroxifumarato
ROOH + AH2 --> ROH + A + H2O
Peroxidases usam a forma perxido duplamente reduzida do O2 para oxidar substratos do
tipo AH2 a caties radicalares e seus produtos. H vrios substratos para as peroxidases
(compostos difceis de oxidar) como cidos gordos, aminas, fenis.
Peroxidases que usam H2O2 como aceitador electres catalizam um grande n de reaces
de oxidao.
A enzima reage com um equivalente de H2O2 para dar I, catio radical porfirnico
contendo FeIV. Reao de ox/red 2 electres onde H2O2 reduzida a H2O e a enzima
oxidada. Um oxidante equivalente reside no ferro, dando o intermedirio (FeIV=O).
Composto I oxida um substrato orgnico para dar um radical (AH). Composto I sofre
uma segunda oxidao de 1 eletro dando II, que contem o centro de ferro ligado a uma
porfirina normal (dianionica). Finalmente este II, reduzido ao estado ferrico normal. A
carga global no estado de repouso e em I +1, enquanto o II neutro.

Protenas e enzimas de Cobre



1. Protenas Azuis do cobre
Agente transportadores de eltres caracterizados por cor azul, causada pela transferncia de
carga M-L (S da cistena para o metal). Tem centro metlico de cobre tipo I:

Geometria distorcida (estado enttico) entre d10 Cu(I), com a coordenao preferencial
tetradrica ou trigonal atravs dos ligandos de S, e d9 Cu(II) com a coordenao
preferencial quadrada plana ou de pirmide quadrada e atravs de ligandos de N.
Este arranjo, de elevada energia, dos centros metlicos assemelha-se geometria do estado
de transio entre as configuraes tetradrica e de pirmide quadrada dos dois estados de
oxidao envolvidos e permite velocidades elevadas de transferncia electrnica. A gama de
potenciais para T1 vai de 180 mV a 680.

As 3 proteinas que fazem parte dessa categoria so:


Plastocianina
Fotossntese. E=370 mV. Como ligando axial tem o enxofre de uma metionina.
Como o grupo tioester macio, ter maior afinidade para o estado de menor
oxidao. Portanto, o potencial ser elevado.
Azurina
Desnitrificao. Tem dois ligandos axiais, pelo que a geometria bipiramidal
trigonal. Esses ligandos axiais so o enxofre de uma metionina e o oxignio
carbonilo da cadeia principal de uma glicina. Como este centro apresenta dois
grupos que estabilizam os dois estados de oxidao o potencial ser intermdio.
Estelacianina
Como o ligando axial apresenta o oxignio (duro) carregado de uma glutamina,
estabilizar o estado de maior oxidao. Ter o potencial mais baixo.

2. Superxido dismutase(SOD)
3 tipos:
- enzima de ferro ou mangans: presente nas mitocndrias de eucariotas e nos
procariotas
-enzima de Cu/Zn : citoplasma de eucariotas
-enzima de Ni
A reaao espontnea ocorrendo a uma velocidade elevada. No entanto, o uso de
enzimas permite realizar a reaao a velocidades maiores e valores de pH elevado: a
ph>7 a reaao catalisada ocorre a velocidade muito baixa.enzimas permitem que ocorra
a ph>7. A ph inferior a 7 as enzimas esto desnaturadas e no conseguem reagir.
No centro ativo da Cu/Zn uma His a fazer ponte entre o tomo de Cu e o de Zn. No
entanto, o Zn no participa na reaco, apenas estabiliza o centro cataltico. O par
redox Cu2+/Cu1+ e o centro ativo apresenta estrutura diferente em cada estado.
Reduzido- a histidina da ponte est protonada e o cobre no est coordenado por ela,
estando tricoordenado.
Oxidado- a histidina est protonada, havendo coordenao ao Cu2+. Uma molcula de
gua tambm est coordenada o que permite a reaco enzimtica.
Cclo cataltico:
O anio superxido entra na protena atravs de um canal de 13 de profundidade e 4
de largura atravs de interaces electrostticas com resduos carregados positivamente. O

papel do zinco provavelmente conferir estabilidade protena que bastante estvel ao


calor e activa de pH 4,5 a pH 10.
A etapa de oxidao (i) consiste de uma transferncia electrnica entre o superxido
coordenado e o centro de cobre(II). Ocorre concomitantemente quebra da ligao cobre
imidazolato auxiliada por protonao do imidazolato pelo solvente, com libertao de
dioxignio.
A etapa de reduo consiste de uma transferncia electrnica entre o anio superxido e o
centro de cobre(I), embora tenha sido proposto recentemente que esta transferncia
electrnica ocorre para um anio superxido no coordenado ao metal

Ativao e transporte de dioxigenio



Qumica do Oxignio

Espcies reactivas de oxignio(ROS)

Superxido : as enzimas protectoras so as SOD e SOR;


Perxido de hidrognio: as enzimas protectoras so peroxidases ou catalases;
Radical hidroxilo: agentes protectores so molculas oxidantes.

Importncia do O2 vem da sua qumica: agente oxidante muito forte e muito


electronegativo. Muitas substncia reagem com O2 embora no geral seja necessria uma
activao.
1. Estruturas electrnicas
O tomo de oxignio encontra-se no estado de tripleto, isto , um birradical. Combina-se
rapidamente com radicais para formar O- ou OR.
No entanto, a reaao com molculas no estado de singuleto no permitida por spin. O
estado excitado de energia mais baixa do tomo de oxignio um estado de singuleto em
que uma das orbitais p est livre. Esta orbital pode aceitar um par de electres. O oxignio
pode ento, atuar com um cido de Lewis ou electrfilo.
No dioxigenio vamos ter dois electres desemparelhados nas orbitais *, portanto a
multiplicidade de spin 3. Assim, como as molculas orgnicas tem multiplicidade de spin
1, a reaco com o 3O2 muito lenta. No entanto, radiao electromagntica intensa leva o
3 O2 a 1O2 porque um electro altera o seu spin ou os dois electres emparelham-se.
Cintica de reaoes com oxignio ou dioxignio
- Reaao direta: lenta. A maioria dos reagentes esto num estado de spin singuleto.
- Converses de spin tripleto-singuleto: proibidas pelo que so muito lentas
10

- Coliso entre duas molculas: muito mais rpida do que uma transio entre dois estado
sde spin. No podem ocorrer simultaneamente e devem ser consideradas duas etapas
elementares diferentes.
2. Reaoes permitidas com radicais livres
O estado fundamental do O e do O2 o tripleto. As suas reaoes com compostos
singuleto so proibidas. Contudo, qualquer substancia que seja capaz de gerar radicais livres
pode induzir uma reo mais rpida.

3.Reaoes permitidas com metais de transio


O estado fundamental do O2 pode reagir com os metais de transio de vrios modos.
Hibridao sp2 para o oxignio. Logo, ficamos com orbitais do tipo e . Temos e *
antiligantes.
Elucidao esturural dos centros de coordenao de O2:
-Magnestismo
-UV/Vis
-IR/Raman
-Moosbauer
Ligao Mononuclear
M-O-O
No conhecido, para ocorre teria de haver transferncia de um electro de uma orbital
atmica do metal para a orbital * meio varia do O2 (M+-O2-). Assim, os tomos de
oxignio no O2- apresentam um par de electres numa orbital sp2, o que resulta num
ngulo superior a 120 (j possvel poque os tomos de O ficam em sp2)

Ligao Dinuclear (em ponte)


M-O-O-M
S ocorre se houver transferncia electrnica para que o oxignio mude de hibridao.

Transporte de O2
1.Hemoglobina e Mioglobina
11

So protenas hmicas que ligam o O2. A mioglobina monomrica e apresenta uma curva
de ligao ao O2 hiperblica. A hemoglobina tetramerica com um grupo heme em cada
subunidade, e apresenta uma curva sigmoidal; como os grupos heme se encontram
afastados a cooperatividade feita pela protena.
Hemoglobina transporta O2 sem mudana do estado de oxidao.
O grupo heme est fortemente ligado a protena numa bolsa hidrofbica. Para alm disso,
existem duas histidinas que interagem com o grupo heme:

Histidina proximal- est prpxima do grupo heme e do ferro, coordenando o tomo


de ferro axialmente
Histima distal- prxima do grupo heme mas longe do ferro, no coordenado.

Conforme o grupo heme est ou no oxigenado fica com duas conformaes distintas.
Na ausncia de O2: o tomo de ferro est pentacoordenado e na forma reduzida Fe2+.
Spin alto.
Na presena de O2: o oxignio oxida o fe2+ a fe3+ que j se pode encaixar no centro da
porfirina. Assim, fica sujeito a um campo mais forte, que o faz ficam em spin baixo. Aqui, a
histidina distal estabiliza a estrutura por pontes de hidrognio. Isto leva a uma alterao da
conformao da protena pois a histidina proximal puxada.
Na hemoglobina reflecte-se na cooperatividade. A hemoglbona apresenta duas
conformaes diferentes:
- estado T: desoxigenada
- estado R: oxigenada
H competio com o CO;
-na hemoglobina e mioglobina oxigenadas o H do grupo imidazole da histidina distal forma
uma ponte de H como dioxigenio coordenado ao ferro o que impe uma ligao angular da
molcula de O2.
-no CO a actividade da histidina resulta numa geometria de ligao menos favorvel pois o
CO prefere coordano linear.
Natureza da ligao O2
Sabes-se que o aduto Fe-O2 diamagntico, =0, apresenta frequncia de estiramento OO. O valor de frequncia tipo do io superxido, implica uma transferncia de electres
do Fe 2+ para dioxigenio (oxida passando a Fe3+). O fe3 um d5 e como tem menos
densidade electrnica j consegue ficar no centro da porfirina, esta sujeito a um campo
forte. Implica que seja de spin baixo, o que justifica o diamagnetismo.

12

A terminologia oxi e deoxi refere-se s protenas nas suas formas oxigenadas ou


desoxigenadas, respectivamente, ambas com centros de Fe(II), enquanto met descreve as
protenas no estado oxidado de Fe(III).
Comparando os potenciais de reduo
O2 + 4H+ + 4e -> 2H2O E = 0,82 V
Hb(Fe3+) + e -> Hb(Fe2+) E = 0,17 V
verifica-se que o oxignio devia oxidar o Fe(II) facilmente. A estabilidade biolgica do
hemo-O2 deve ocorrer por razes cinticas.
(Transporte de oxignio em organismos inferiores)
2. Hemeritrina
Protena que transporta O2 em alguns invertebrados (aneldeos, artrpodes). Pode estar
presente como um monmero (Mono-Hr) ou como um agregado de monmeros (multiHr)
No uma protena hemica e cada monmero constitudo por um centro de ferro
dimrico; o O2 liga-se ao Fe, e a perda do O2 parece ocorrer por pontes de H com o grupo
OH da ponte.
No tem centro hmico, octamerica com MM 8*13,5 kDa.
Na forma desoxi o centro dimerico encontra-se reduzido em que todos os tomos de ferro
o esto tambm. Na forma oxi, o centro dimerico est oxidade tal como os ferros.
3. Hemocianina
uma protena multimrica responsvel pelo transporte de oxignio em alguns
gastrpodes, cefalpodes e crustceos. Tem MM superiores a 1MDa. Ocentro de ligao
do dioxigenio um centro dimerico de cobre. Na forma desoxigenada os dois cobres esto
reduzidos. Quando o dioxigenio se liga ficam oxidados (Cu2+).
Ativao de O2
Mono-oxigenases
Enzimas que inserem o O2 em substratos. Catalizam reaoes de oxigenao. Inserem um
O de O2 no substrato orgnico enquanto que o outro O reduzido a gua.
Citrocomo P450
Enzima membranar localizada essencialmente no reticulo endoplasmtico de hepatcitos.
Baixa selectividade de substratos e fazem a fdegradaao de substncias lipofilicas
endgenas (esterides) e exgenas (frmacos).
Reaoes: hidroxilio aliftica, epoxidao de alcenos, N-deacilao, deaminao oxidativa.
Estrutura: 2 locais de ligao, um grupo heme que liga o O2 e o subtrato modificado
coordenam o tomo de ferro. Isto , a preoteina tem o ferro hexacoordeando. Na presena
13

do substrato, este substitui a molcula de gua e, pela entrada de um electro, o ferro


reduzido a Fe2+ de spin alto.
O oxigen bound insertion mechanism:
-

Entrada de substrato, sada de H2O ficando o Fe3+ de spin alto


O ferro reduzido e fica Fe2+ de spin alto:
A entrada de O2 leva a Fe3+ de spin baixo e a posterior entrada de um electro
leva a deslocalizao electrnica na porfirina
Depois da protonao do O2 e da sada de H2O, o tomo de O que fica
coordenado liga-se duplamente ao ferro.

14

Você também pode gostar