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Apontamentos Bioinorgânica
Apontamentos Bioinorgânica
Frana
Reaoes
de
oxidao-reduo
1.Existem
reaces
enzimticas
e
de
transferncia
de
electres.
Tipos
de
reaces
enzimticas:
N de coordenao (5/6)/posio do Fe
NC=6, maior campo de ligando, Fe(II) e Fe(III) de SB, potenciais de reduo elevados
NC=5, menor campo de ligando, Fe(II) SA e Fe(III) SA ou SB, potenciais de reduo
baixos
Resduos aa na vizinhana
v Tipo 3, (T3): tem dmeros de Cu. Absoro ~ 330 LMCT (O2 para Cu(II) e
contm 2Cu(II) com acoplamento antiferromagnetico; i.e.diamagntica. existem em
muitas protenas de transporte de O2 ex: catecol oxidase, hemocianinas e tirosinase.
Cobre vs Ferro
Cu no existe em centros tetrapirrolicos
tomo de N da histidina forma ligaes fortes e cineticamente inertes com Cu(II)
e Cu(I)
Cu(I)/Cu(II) tem potenciais maiores do que Fe(II)/Fe(III) _ proteinas de cobre
podem catalizar a oxidao de Fe(II)
O Cu(II) mais soluvel que Cu(I) ao contrrio do Fe(III) que menos solvel que
Fe(II) _maior mobilidade do Cu(II)
Cu encontra-se muito no espao extracelular dada a sua biodisponibilidade e
aparecimento tardio na evoluo dos sistemas biolgicos
Versatilidade em geometrias coordenao irregulares
6. Fatores cinticos
Existem dois tipos de transferncia electrnica mecanismo de esfera interna e mecanismo
de esfera externa.
O mecanismo de esfera interna mais rpido, mas em sistemas biolgicos no possvel
ocorrer, pelo que ocorre o de esfera externa, que mais lento. Para o acelerar existem dois
mecanismos:
[ Estado enttico: a prpria estrutura de aas fora no centro metlico um estrutura
distorcida intermdia para os dois estados de oxidao, o que aumenta a velocidade.
Ou seja, a estrutura adaptada intermdia aquela preferida por qualquer um dos
estados de oxidao o que estabiliza os dois estados e facilita a transferncia. A
estrutura estvel do Cu(I) tipicamente tetradrica enquanto para Cu(ll)
quadrangular plana. Assim, se o centro de Cu(I) tetradrico, o Cu(II) resultate no
ser muito estve sem alterao de estrutura. Deste modo, o centro de Cu(I)
tetradrico sera resultante transferncia de um electro, abrandando o processo. A
soluo ser ter uma estrutura do centro compatvel com os dois estados de
oxidao, uma estrutura intermdia entre tetraedro e quadrangular plana.
[ Efeito tnel: movimento de electres por um meio entre a origem e o destino
rapidamente.
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2. Protenas de Ferro-enxofre
I Rubredoxinas [1Fe-0S*]; bactrias
Protenas mais simples _ um tomo de Fe ligado a 4 resduos cistenas, num
arranjo tetradrico distorcido.
-A transio entre o estado quase incolor de Fe(II) e o estado vermelho de Fe(III)
ocorre sem uma modificao significativa no comprimento da ligao Fe-S. (2.24 A
Fe(III);+0.05 A Fe(II).
A cor (que d o nome a estas protenas) advm de uma banda de transferncia de
carga ligando-metal intensa das orbitais s e p dos ligandos tiolatos para o centro
oxidado de Fe(III). FeIII(-S-R) -> [FeII(S-R)]*
Funo importante estabilizar a forma trivalente em vez de uma outra reao
redox que d origem a Fe(II) e dissulfito.
I Centros [2Fe-2S]; protenas de Rieske
Isolada da mitocndrias de bovino e do complexo fotossinttico b6f com propriedades
espectroscpicas nicas e com elevados potenciais de reduo. Potenciais +350 a -150 mV
e dependem do pH ->papel em processos redox com acoplamento de proto.
Modelos de ligandos assimtricos revelando por
Mossbauer os estados de oxidao para os Fe.
I Ferrodoxina Fe4S4 monoagregado
So protenas pequenas em que o Fe est sempre coordenado por S. Temos 4 Fe e 4 S num
arranjo com simetria D2, cbica distorcida.
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Mltiplos agregados
Mossbauer mostra a existncia de dois pares de dmeros no estado diamagntico [4Fe4S]2+ e 4 anies cistenicos. Ambos os pares apresentam um desvio isomrico equivalente
a um estado de oxidao de +2.5, mas diferentes desdobramento quadropolar.
3. Peroxidases
-Peroxidase de rabano;
-Catalase;
-Citocromo oxidase c.
Utilizam hidroperxido ou perxido como oxidante
Substrato: p-cresol, anilina, cidoascrbico, NADH, di-hidroxifumarato
ROOH + AH2 --> ROH + A + H2O
Peroxidases usam a forma perxido duplamente reduzida do O2 para oxidar substratos do
tipo AH2 a caties radicalares e seus produtos. H vrios substratos para as peroxidases
(compostos difceis de oxidar) como cidos gordos, aminas, fenis.
Peroxidases que usam H2O2 como aceitador electres catalizam um grande n de reaces
de oxidao.
A enzima reage com um equivalente de H2O2 para dar I, catio radical porfirnico
contendo FeIV. Reao de ox/red 2 electres onde H2O2 reduzida a H2O e a enzima
oxidada. Um oxidante equivalente reside no ferro, dando o intermedirio (FeIV=O).
Composto I oxida um substrato orgnico para dar um radical (AH). Composto I sofre
uma segunda oxidao de 1 eletro dando II, que contem o centro de ferro ligado a uma
porfirina normal (dianionica). Finalmente este II, reduzido ao estado ferrico normal. A
carga global no estado de repouso e em I +1, enquanto o II neutro.
Geometria distorcida (estado enttico) entre d10 Cu(I), com a coordenao preferencial
tetradrica ou trigonal atravs dos ligandos de S, e d9 Cu(II) com a coordenao
preferencial quadrada plana ou de pirmide quadrada e atravs de ligandos de N.
Este arranjo, de elevada energia, dos centros metlicos assemelha-se geometria do estado
de transio entre as configuraes tetradrica e de pirmide quadrada dos dois estados de
oxidao envolvidos e permite velocidades elevadas de transferncia electrnica. A gama de
potenciais para T1 vai de 180 mV a 680.
2. Superxido dismutase(SOD)
3 tipos:
- enzima de ferro ou mangans: presente nas mitocndrias de eucariotas e nos
procariotas
-enzima de Cu/Zn : citoplasma de eucariotas
-enzima de Ni
A reaao espontnea ocorrendo a uma velocidade elevada. No entanto, o uso de
enzimas permite realizar a reaao a velocidades maiores e valores de pH elevado: a
ph>7 a reaao catalisada ocorre a velocidade muito baixa.enzimas permitem que ocorra
a ph>7. A ph inferior a 7 as enzimas esto desnaturadas e no conseguem reagir.
No centro ativo da Cu/Zn uma His a fazer ponte entre o tomo de Cu e o de Zn. No
entanto, o Zn no participa na reaco, apenas estabiliza o centro cataltico. O par
redox Cu2+/Cu1+ e o centro ativo apresenta estrutura diferente em cada estado.
Reduzido- a histidina da ponte est protonada e o cobre no est coordenado por ela,
estando tricoordenado.
Oxidado- a histidina est protonada, havendo coordenao ao Cu2+. Uma molcula de
gua tambm est coordenada o que permite a reaco enzimtica.
Cclo cataltico:
O anio superxido entra na protena atravs de um canal de 13 de profundidade e 4
de largura atravs de interaces electrostticas com resduos carregados positivamente. O
- Coliso entre duas molculas: muito mais rpida do que uma transio entre dois estado
sde spin. No podem ocorrer simultaneamente e devem ser consideradas duas etapas
elementares diferentes.
2. Reaoes permitidas com radicais livres
O estado fundamental do O e do O2 o tripleto. As suas reaoes com compostos
singuleto so proibidas. Contudo, qualquer substancia que seja capaz de gerar radicais livres
pode induzir uma reo mais rpida.
Transporte de O2
1.Hemoglobina e Mioglobina
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So protenas hmicas que ligam o O2. A mioglobina monomrica e apresenta uma curva
de ligao ao O2 hiperblica. A hemoglobina tetramerica com um grupo heme em cada
subunidade, e apresenta uma curva sigmoidal; como os grupos heme se encontram
afastados a cooperatividade feita pela protena.
Hemoglobina transporta O2 sem mudana do estado de oxidao.
O grupo heme est fortemente ligado a protena numa bolsa hidrofbica. Para alm disso,
existem duas histidinas que interagem com o grupo heme:
Conforme o grupo heme est ou no oxigenado fica com duas conformaes distintas.
Na ausncia de O2: o tomo de ferro est pentacoordenado e na forma reduzida Fe2+.
Spin alto.
Na presena de O2: o oxignio oxida o fe2+ a fe3+ que j se pode encaixar no centro da
porfirina. Assim, fica sujeito a um campo mais forte, que o faz ficam em spin baixo. Aqui, a
histidina distal estabiliza a estrutura por pontes de hidrognio. Isto leva a uma alterao da
conformao da protena pois a histidina proximal puxada.
Na hemoglobina reflecte-se na cooperatividade. A hemoglbona apresenta duas
conformaes diferentes:
- estado T: desoxigenada
- estado R: oxigenada
H competio com o CO;
-na hemoglobina e mioglobina oxigenadas o H do grupo imidazole da histidina distal forma
uma ponte de H como dioxigenio coordenado ao ferro o que impe uma ligao angular da
molcula de O2.
-no CO a actividade da histidina resulta numa geometria de ligao menos favorvel pois o
CO prefere coordano linear.
Natureza da ligao O2
Sabes-se que o aduto Fe-O2 diamagntico, =0, apresenta frequncia de estiramento OO. O valor de frequncia tipo do io superxido, implica uma transferncia de electres
do Fe 2+ para dioxigenio (oxida passando a Fe3+). O fe3 um d5 e como tem menos
densidade electrnica j consegue ficar no centro da porfirina, esta sujeito a um campo
forte. Implica que seja de spin baixo, o que justifica o diamagnetismo.
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