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Cintica Qumica
A cintica qumica estuda a velocidade das reaes e todos os fatores envolvidos diretamente ou indiretamente na
velocidade.
Em geral, mede-se a velocidade de uma reao usando a frmula abaixo. Perceba que estamos lidando com
concentrao (mol/L), mas a velocidade pode ser medida em variao de volume (V) no caso de gases , nmero
de mols (n), presso (P)...
Velocidade Mdia (
[ R] [ P]
R
vmdia P
vmdia
t t
Tendo a reao acima como modelo, podemos escrever que a velocidade mdia da reao :
1 A 1 B 1 C 1 S 1 T 1
reao
vmdia vmdia vmdia vmdia vmdia vmdia vUmdia
a b c s t u
Observe ento que as velocidades de todos os compostos esto relacionadas entre si pela estequiometria da
reao.
Velocidade Instantnea (
d[ R] d[ P]
R
vinst P
vinst
dt dt
E por analogia:
1 A 1 B 1 C 1 S 1 T 1 U
reao
vinst vinst vinst vinst vinst vinst vinst
a b c s t u
E novamente, as velocidades instantneas de cada composto esto relacionadas entre si pela estequiometria da
reao.
Lei de Velocidade
Lei emprica que relaciona a velocidade da reao com a concentrao dos reagentes.
Observe que as concentraes dos reagentes esto elevadas por expoentes denominados ordem (, , ,...). Tais
coeficientes so obtidos empiricamente, porm sero os mesmos coeficientes estequiomtricos da reao caso
se trate de uma reao elementar (como uma reao em equilbrio)- aquela que ocorre em uma nica etapa- ou
a etapa lenta de uma reao.
Por exemplo:
etapa 1 (lenta): (reao determinante da velocidade pois a mais lenta)
etapa 2 (rpida):
equao global:
Como a etapa 1 lenta, ela a reao determinante da velocidade. Portanto, da Lei de Velocidade, temos:
Obs.: No geral, usam-se na equao da Lei de Velocidade somente reagentes presentes na equao global. Caso
na reao elementar tenha algum reagente que no aparea na equao global, deve-se tentar isol-lo nas
equaes e substitu-lo para que ele no aparea na equao de velocidade.
Equaes Integradas
Tais equaes so teis porque podemos descobrir a ordem da reao realizando o experimento uma nica vez,
montando uma tabela que relaciona o tempo com a concentrao, o logaritmo natural da concentrao, o
inverso da concentrao, o quadrado do inverso da concentrao, etc. Tendo isso, os dados que formarem uma
reta determinar o comportamento da reao, tendo assim descoberto a ordem.
d [ A]
Considerando a reao , e sabendo que v k[ A] , podemos reescrever obtendo:
dt
1
d A k .dt
[ A]
De ordem zero ( )
A t
1
d A k .dt d A k dt A [ A]0 kt
[ A]0 [ A]0 0
De primeira ordem ( )
[ A] t
1 1
1
d A k .dt d A k dt ln[ A] ln[ A]0 kt ou A [ A]0 .e kt
[ A] [ A]0
[ A] 0
O coeficiente linear seria , e o angular k, que no caso, teria como unidade s-1.
De segunda ordem ( )
[ A] t
1 1 1 1
2
d A k .dt 2
d A k dt kt
[ A] [ A]0
[ A] 0
[ A] [ A]0
O coeficiente linear seria , e o angular k, que no caso, teria como unidade L.mol-1.s-1.
De terceira ordem ( )
[ A] t
1 1 1 1
3
d A k .dt 3
d A k dt 2kt
[ A] [ A]0
[ A] 0
[ A] [ A]0 2
2
O coeficiente linear seria , e o angular seria 2k, que no caso, teria como unidade L2. mol-2.s-1.
Tempo de Meia-Vida
o tempo necessrio para que a concentrao caia pela metade ( ).
De ordem zero ( )
A0
Como A [ A]0 kt , t 1
2 2k
Depende da concentrao do reagente!
De primeira ordem ( )
ln 2
Como ln[ A] ln[ A]0 kt , t 1
2 k
Independe da concentrao do reagente, ou seja, constante!
De segunda ordem ( )
1 1 1
Como kt , t 1
[ A] [ A]0 2 A0 k
Depende da concentrao do reagente!
De terceira ordem ( )
1 1 3
Como 2kt , t 1
2 A0 k
2 2 2
[ A] [ A]0 2
Equao de Arrhenius
Equao determinada de forma emprica relaciona a constante de velocidade k com a temperatura:
E 1
EA 1 A.
ln k ln F . ou k F .e R T
R T
Sendo k a constante de velocidade da reao, F um parmetro de Arrhenius especfico para cada reao, EA a energia
de ativao, R a constante universal dos gases e T a temperatura absoluta em que ocorre a reao.
Caso montssemos um grfico obteramos um reta decrescente com coeficiente linear F e angular .
Quanto maior a inclinao, maior a energia de ativao.
Considerando um intervalo de temperatura onde a energia de ativao seja constante, podemos relacionar as
k2 E A 1 1
constantes de velocidade com suas temperaturas segundo a frmula: ln .
k1 R T1 T2
k2 v2 t1 k v t E 1 1
Considerando uma mesma concentrao, , temos ainda que: ln 2 ln 2 ln 1 A .
k1 v1 t2 k1 v1 t2 R T1 T2
E Complexo Ativado
N
E Reao Endotrmica
R Absorve Energia
G Produtos
I
A Energia de Ativao
Entalpia
Reagentes
Caminho da Reao
E
N Complexo Ativado
E Reao Exotrmica
R Energia de Ativao Libera Energia
G
I Reagentes
A
Entalpia
Produtos
Caminho da Reao
A energia de ativao a energia necessria para que a reao ocorra. Para reaes exotrmicas, ou seja,
que possuem variao de entalpia menor que zero, a energia de ativao em geral menor, e, portanto, elas so
mais rpidas.
No complexo ativado, as partculas esto juntas, havendo o rompimento de ligaes antigas e a formao
das ligaes novas.
Catlise
Um modo de aumentar a velocidade de uma reao usar um catalisador, uma substncia que
aumenta a velocidade sem ser consumida na reao global. No geral, somente uma pequena quantidade se
faz necessria, j que ele age muitas vezes.
Catalisadores fornecem um caminho alternativo reao, alterando, portanto o mecanismo dela. Se
esse novo caminho tiver energia de ativao mais baixa do que o caminho original, haver um maior nmero
de molculas que podem cruzar a barreira de energia para a reao, o que aumentar a velocidade de
reao.
H dois tipos de catlise:
Homognea - onde o catalisador est na mesma fase dos reagentes.
Heterognea onde o catalisador est numa fase diferente dos reagentes.
Eles podem ser includos na Lei de Velocidade desde que sua ao esteja na etapa lenta. E como j dito,
outras reaes que antes no ocorriam podem acontecer, j que catalisadores propem um novo
mecanismo de reao: reaes cineticamente desfavorveis tornam-se cineticamente favorveis.
[A]
Autocatlise: Reao em que, em geral, um dos produtos
o prprio catalisador, e, portanto, ela torna-se mais rpida com o passar do tempo.
Catalisadores vivos Enzimas: Agem da mesma forma que os catalisadores, porm em processos
biolgicos. So protenas e respeitam o modelo chave-fechadura da biologia, em que h somente
uma enzima para seu substrato. Modificam as molculas do substrato para promoverem a reao.
Promotor: Age sobre os catalisadores, tornando-os mais eficientes; porm, no tem atividade
cataltica.
Veneno Cataltico: Substncia que ataca os catalisadores, alterando sua forma ou impedindo a
entrada do substrato; desta forma, diminui a velocidade da reao j que o catalisador
prejudicado.
Inibidor: Difere de veneno cataltico porque afeta a reao num todo. oposto ao catalisador, ou
seja, aumenta a energia de ativao, diminuindo, assim, a velocidade da reao
A seta vermelha representa a energia de ativao com catalisador. Ela menor do que a sem catalisador.
A variao da entalpia permanece constante.
Temperatura:
Anlise Quantitativa: Pode-se perceber da equao de Arrhenius que quanto maior a temperatura
maior o valor de k, portanto, maior ser a velocidade da reao.
Anlise Qualitativa: Temperatura a medida do nvel de agitao das partculas. Quanto maior a
temperatura, mais agitadas elas estaro e, portanto, maior a sua energia cintica ,
havendo assim, um maior nmero de molculas com energia igual ou superior de ativao, ocorrendo
mais choques efetivos, resultando no aumento da velocidade da reao.
Observe que em II h um nmero maior de molculas com energia superior ou igual de ativao,
portanto, a velocidade de reao em II maior. Essa diferena se deve a um aumento de temperatura.
Presso:
Afeta somente os gases
Anlise Quantitativa: Como , a velocidade aumenta com o aumento da presso dos gases.
Anlise Qualitativa: Ao aumentar a presso, estamos diminuindo o volume, e, portanto, o espao
entre as molculas aumenta, h o aumento da concentrao dos reagentes gasosos, ocasionando
num maior nmero de colises efetivas, resultando no aumento da velocidade da reao.
Superfcie de Contato:
Afeta somente os slidos
Anlise Qualitativa: Quanto maior o estado de subdiviso do reagente slido, maior a superfcie de
contato, havendo um maior nmero de colises efetivas, resultando no aumento da velocidade.
Presena de Catalisador:
Anlise Quantitativa: Pode-se perceber da equao de Arrhenius que o catalisador altera a energia
de ativao, tornando o valor de k maior, portanto, maior ser a velocidade da reao.
Anlise Qualitativa: Por diminurem a energia de ativao, h um maior nmero de molculas com
energia igual ou superior de ativao, e, portanto, um maior nmero de colises efetivas,
resultando no aumenta da velocidade da reao.
Curiosidades:
Pode-se relacionar a velocidade com a equao de Arrhenius para determinar a ordem da reao:
v v E 1
ln ln A .
v k A ln v ln k A ln k ln A ln k ln A ou
k F R T
ln A ln A
Ou ainda, construindo-se um grfico de , obteremos uma reta cujo coeficiente linear
ser , e o angular ser .
Muitas vezes, para se determinar as ordens de cada reagente, e assim a ordem da reao, num
experimento medimos a velocidade. Em outro, duplicamos a concentrao de um reagente,
mantendo a dos outros iguais, e medimos a velocidade da reao. Executamos o procedimento com
todos os reagentes, e para averiguar os clculos, podemos duplicar novamente (estaramos
multiplicando por 4). Para um reagente genrico, obteramos a seguinte relao:
Aprofundamento:
Reaes Paralelas:
Reaes paralelas so aquelas que, a partir de um reagente, h a formao de dois (ou mais) produtos por reaes, e
portanto, mecanismos diferentes.
C
k2
A
k1
B
Para facilitar as contas, consideraremos as reaes de primeira ordem.
d A
A velocidade de desaparecimento de A : vA k1 A k2 A k1 k2 A
dt
d B
O produto B formado numa velocidade vB k1 A k1 A0 .e k1 k2 t . Integrando:
dt
B A0
k1
k1 k2
1 e k1 k2 t
d C
De forma anloga, vC k2 A k1 A0 .e k1 k2 t . E assim, integrando, obtemos que:
dt
C A0
k2
k1 k2
1 e k1 k2 t
C
k2
A
k1
B
A [ A]0 .e kt [ A]0 .e k k t ; B A0
1 2
k1
k1 k2
1 e k1 k2 t ; C A0
k2
k1 k2
1 e k1 k2 t
Um caso particular quando as reaes so reversveis:
k2 k1
C k2
A k1
B
Reaes Consecutivas:
Reaes consecutivas so aquelas que, enquanto um reagente forma um produto, este forma outro.
A
k1
B
k2
C
Novamente, consideraremos as reaes de primeira ordem. E, alm disso, admitiremos que no incio da reao s
haja A.
d A d B d C
vA k1 A ; vB k1 A k2 B ; vC k2 B
dt dt dt
A A0 .e k t 1
k A
B 1 0 e k t e k t 1 2
k2 k1
C A0 1
1
k1 k2
k2 .e k1t k1.e k2t
k1 A0
Para obtermos o instante em que a concentrao de B ser mxima, basta derivar B
k2 k1
e k1t
e k2t e
k
ln 1
k1 A0
k .e k2 .e k2t 0 e 1 t 2
k1t k k2 t k1 k
igualarmos a zero. Ou seja,
k2 k1 k1 k2
1
k2
Em reaes consecutivas, consideraremos duas etapas, sendo a primeira rpida e a segunda lenta.
Por tal fato, a primeira etapa reversvel, e a segunda, determina a lei de velocidade.
B C
k1 k2
A k1
Como j analisado,
d A d B d C
vA k1 A ; vB k1 A k2 B k1 B ; vC k2 B
dt dt dt
O composto B produzido e consumido ao mesmo tempo. Caso a variao de sua concentrao seja praticamente
insignificante, dizemos ento que ele est em um estado estacionrio, ou seja:
d B k1
vB k1 A k2 B k1 B 0 B A
dt k1 k2
k1.k2 k .k
Alm disso, a velocidade da reao v k2 B A k A , sendo k 1 2 .
k1 k2 k1 k2
Tal anlise til para o estudo de reaes mais complexas que se utilizam da aproximao do estado estacionrio,
como a cintica de enzimas.
Teoria de Michaelis-Menten:
Trata-se do estudo das reaes catalisadas por enzimas. Tais reaes dependem da aproximao ao
estado estacionrio e seguem reaes consecutivas, sendo a primeira um equilbrio lento, e a segunda rpida.
E S ES E P
k1 k2
k1
d ES k1
vES k1 E S k2 ES k1 ES 0 ES E S
dt k1 k2
E ento, v k2 ES
k1.k2 k k k E S
E S 2 E S , sendo K M 1 2
k1 k2 KM k1 ES
Porm, no fcil obter a concentrao de ES, e, portanto, por balano de massa:
1 1 E .K
E 0 E ES E 0 E E S E 0 E 1 S E 0 M
KM KM KM S
k2 k E 0 .K M k E k E
Desta forma, v E S 2 S 2 0 S . Ou seja, v 2 0 S
KM KM KM S KM S KM S
importante destacar que a constante de Michaelis, indica o quanto estvel o complexo enzima-substrato;
quanto maior o seu valor, mais instvel o complexo.
VM S VM
v
KM S 1
KM
S
1 1 KM 1 1 1
Caso tomemos a recproca da velocidade, chegamos em: . e montemos um grfico de x ,
v VM VM S v S
1 K 1
obtemos uma reta com coeficiente linear , coeficiente angular M , e intercepto no eixo x .
VM VM KM
Inibio:
Um inibidor, I, diminui a velocidade de formao do produto ligando-se enzima, ao complexo ES ou
a ambos simultaneamente. O esquema cintico mais geral para a inibio enzimtica :
ES ES E P
k1 k2
k1
EI EI KI
E I
EI
ESI ES I K'I
ES I
ESI
Quanto menores os valores de KI e KI, mais eficientes so os inibidores.
Definindo 1
I e ' 1
I , e usando K
E I e K'I
ES I ,
KI K 'I
I
EI ESI
obtemos: E 0 E ES '
k2 E 0 VM
v k2 ES
' K M ' K M S 0
S 0
1 ' KM 1
Grfico de Lineweaver-Burk:
v VM VM S 0
o Inibio Competitiva:
O inibidor liga-se apenas ao stio ativo da enzima, impedindo, portanto, a ligao do substrato.
Esta condio corresponde a >1 e =1 (pois ESI no se forma).
VM
Ou seja: v
1 KM S 0
o Inibio Sem Competio:
O inibidor liga-se a um sitio da enzima afastado do stio ativo, mas apenas aps o substrato estar
presente.
A inibio ocorre porque ESI diminui a concentrao de ES, o tipo ativo do complexo.
Neste caso, =1(pois no forma EI) e >1.
VM
Ou seja: v
' K M S 0
o Inibio No-Competitiva ou Mista:
O inibidor se liga a um stio distinto do stio ativo, e a sua presena reduz a capacidade do
substrato em se ligar ao stio ativo.
A inibio ocorre em ambos os stios de E e de ES.
Essa condio corresponde a >1 e >1
Fontes e Sugesto:
Fisico-Qumica Atkins e de Paula;
Princpios de Qumica: questionando a vida moderna e o meio ambiente Atkins e Jones;
Fisico-Qumica David W. Ball;
Chemical Kinetics Connors.