ELETROFORESE

Técnica usada para separar os

componentes de uma mistura de
várias espécies iônicas, aproveitando a
sua migração num campo elétrico.
 Aplicações práticas

A análise eletroforética tem

muitas aplicações: análise de
proteínas plasmáticas, análise
de hemoglobinas, etc.
 Eletroforese de proteínas
Proteína: constituída por cadeias
polipeptídicas (seqüência de aminoácidos).
aa neutros: alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano,
metioniona, glicina, serina, treonina, cisteína,
tirosina, asparagina, glutamina
aa negativos: ácido aspártico, ácido
glutâmico
aa positivos: lisina, arginina, histidina
 Cada um dos aminoácidos possui um
determinado ponto isoelétrico.
Ex: valina PI=6,0
ácido aspártico PI=2,8
arginina PI=0,9

E também cada proteína tem um determinado

ponto isoelétrico – é o pH em que não há
migração e pode ser determinado pela medida
da mobilidade eletroforética de uma
determinada proteína em diferentes pHs.
 No ponto isoelétrico a carga elétrica é
nula.

As moléculas proteicas são de natureza

anfótera, ou seja, podem apresentar
carga positiva ou negativa, dependendo
do pH do meio dispersante:

Em soluções ácidas formam cátions (carga+)

Em soluções alcalinas formam ânions (carga-)
Hb PI=6,8

Tampão pH 8,0
Aplica-se no polo – e migra para o polo +
 Eletroforese de proteína

Albumina – 54 a 64%
Alfa-1 – 2 a 6%
Alfa-2 – 6 a 10%
Beta – 9 a 14%
Gama – 15 a 23%

Proteínas totais 6 a 8g%