Ebook Bioquimica Estrutural

Bioquímica
Estrutural
Exercícios de Cálculos e
Interpretação de Gráficos
Amanda de Oliveira Pereira
Renato Massaharu Hassunuma
Patrícia Carvalho Garcia
Sandra Heloísa Nunes Messias
Bioquímica
Estrutural
Exercícios de Cálculos e
Aluna de Graduação do Curso de Biomedicina da
Universidade Paulista - UNIP, campus Bauru

Professor Titular do Curso de Biomedicina da
Interpretação de Gráficos Patrícia Carvalho Garcia
Coordenadora Auxiliar do Curso de Biomedicina da
Renato Massaharu Hassunuma Sandra Heloísa Nunes Messias
Coordenadora Geral do Curso de Biomedicina da
Patrícia Carvalho Garcia Universidade Paulista – UNIP
Sandra Heloísa Nunes Messias
1ª. Edição / 2020
Bauru, SP
© Renato Massaharu Hassunuma.
Conselho Editorial:
PROFA. DRA. MICHELE JANEGITZ ACORCI VALÉRIO
Professora Titular do Curso de Biomedicina da Universidade Paulista (UNIP), campus Bauru
BIOMÉDICA MA. TALITA MENDES OLIVEIRA VENTURA

Mestra em Ciências – área de concentração: Estomatologia e Biologia Oral – Faculdade de Odontologia de Bauru – Universidade de São Paulo
Capa e Design:
CIP – Brasil. Catalogação na Publicação
P4361b
Bioquímica estrutural: exercícios de
cálculos e interpretação de gráficos / Pereira,
Amanda de Oliveira, Renato Massaharu
Hassunuma, Patrícia Carvalho Garcia, Sandra
Heloísa Nunes Messias. – Bauru. Canal 6, 2020.
31 f. : il. color
ISBN 978-65-86030-32-7
1. Bioquímica. 2. Problemas e exercícios. 3.
Gráfico. I. Pereira, Amanda de Oliveira. II.
Hassunuma, Renato Massaharu. III. Garcia,
Patrícia Carvalho. IV. Messias, Sandra Heloísa
Nunes. V. Título
CDU: 577.1:
Agradecimentos
Nossos sinceros agradecimentos a Prof. Aziz Kalaf Filho, Diretor da Universidade Paulista - UNIP, campus Bauru e Prof. Dr. Paschoal
Laércio Armonia, Diretor do Instituto de Ciências da Saúde da Universidade Paulista – UNIP, pelo apoio fornecido ao Curso de
Biomedicina da Universidade Paulista - UNIP, campus Bauru no desenvolvimento de eventos, publicações e projetos de extensão.
Agradecemos a Profa. Dra. Michele Janegitz Acorci Valério e Biomédica Ma. Talita Mendes Oliveira Ventura.

Prof. Dr. Renato Massaharu Hassunuma
Profa. Dra. Patrícia Carvalho Garcia
Profa. Dra. Sandra Heloísa Nunes Messias
Sumário
Apresentação ................................................................................................................................................................................................ 06
Capítulo 1: pH e pOH ................................................................................................................................................................................... 07
Capítulo 2: Ácidos de Brönsted ....................................................................................................................................................................08
Capítulo 3: Bases de Brönsted ......................................................................................................................................................................09
Capítulo 4: pKa .............................................................................................................................................................................................10
Capítulo 5: Grau de ionização (α) .................................................................................................................................................................11
Capítulo 6: Equação de Henderson-Hasselbach ...........................................................................................................................................12
Capítulo 7: Energia de ativação (Ea) .............................................................................................................................................................13
Capítulo 8: Efeito da temperatura na atividade enzimática .........................................................................................................................14
Capítulo 9: Efeito da concentração de uma enzima [E] na atividade enzimática ........................................................................................ 15
Capítulo 10: pH e atividade enzimática - Parte 1 .........................................................................................................................................16
Capítulo 11: pH e atividade enzimática - Parte 2 .........................................................................................................................................17
Capítulo 12: Equação de Michaelis-Menten - Parte 1 .................................................................................................................................. 18
Capítulo 13: Equação de Michaelis-Menten - Parte 2 .................................................................................................................................. 19
Capítulo 14: Gráfico de Michaelis-Menten .................................................................................................................................................. 20
Capítulo 15: Equação de Lineweaver-Burk .................................................................................................................................................. 21
Capítulo 16: Gráfico de Lineweaver-Burk ou Duplo-Recíproco ...................................................................................................................22
Capítulo 17: Gráfico de Lineweaver-Burk - Parte 1 ..................................................................................................................................... 23
Referências e sugestões de leitura ................................................................................................................................................................26
Bioquímica Estrutural: Exercícios de cálculos e interpretação de gráficos
Apresentação
A disciplina de Bioquímica Estrutural é de suma importância para o profissional biomédico, uma vez que corresponde à base para
Disciplinas como Bioquímica Metabólica e Bioquímica Clínica, sendo a última uma das áreas de Habilitação em Análises Clínicas. Parte
da dificuldade encontra-se no conhecimento dos princípios básicos matemáticos (como resolução de equações e cálculos usando
logaritmos) e conceitos gerais de bioquímica (como conceitos de ácidos e bases de Brönsted, de cinemática enzimática, entre outros).
Desta forma, o objetivo dos autores foi desenvolver um livro digital com exercícios sobre os cálculos de pH e pOH, ácidos e bases de
Brönsted, equação de Henderson-Hasselbach, equação de Michaelis-Menten e equação de Lineweaver-Burk, entre outros. Estes
assuntos são abordados na disciplina de Bioquímica Estrutural no curso de Biomedicina, por isso, propomos este material como uma
atividade complementar de aprendizagem.
Esperamos que esta ferramenta pedagógica seja muito importante para seu aprendizado e ajude você a compreender melhor os diversos
assuntos abordados neste livro.
6
Capítulo 1: pH e pOH
1. Preencha o quadro abaixo, indicando os valores de pH, concentração hidrogeniônica, pOH e concentração hidroxiliônica dos
seguintes fluidos biológicos:
Concentração Concentração
Fluido biológico pH pOH
hidrogeniônica hidroxiliônica
Plasma sanguíneo 7,4
Líquido intersticial 6,6
Citosol hepático 1,26 x 10-7
Suco gástrico 1,00 x 10-12
Suco pancreático 7,9
Leite humano 3,98 x 10-8
Saliva 7,0
Urina 1,00 x 10-8
Fonte: Baseado em: Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de Janeiro: MedBook; 2011. Capítulo 2. Água: o meio da vida; p. 19-32.
7
Capítulo 2: Ácidos de Brönsted

2. Determine as bases conjugadas para os seguintes ácidos de Brönsted:
a) H2O:
b) H2O2:
c) H3O+:
d) HCl:
e) HCN:
f) HCO3-:
g) H2CO3:
h) HF:
i) HI:
j) HNO2:
k) HPO4-2:
l) H2PO4-:
m) H3PO4:
n) H2S:
o) HSO4-:
p) H2SO4:
q) H3SO4+:
r) NH3:
s) NH4+:
8
Capítulo 3: Bases de Brönsted

3. Determine os ácidos conjugados para as seguintes bases de Brönsted:
a) OH-:
b) HO2-:
c) H2O:
d) Cl-:
e) CN-:
f) CO32-:
g) HCO3-:
h) F-:
i) I-:
j) NO2-:
k) PO4-3:
l) HPO4-2:
m) H2PO4-:
n) HS-:
o) SO42-:
p) HSO4-:
q) H2SO4:
r) NH2-:
s) NH3:
9
Capítulo 4: pKa
4. Preencha o quadro abaixo, indicando o nome do ácido ou base conjugada e os valores da constante de ionização (Ka) e pKa dos
ácidos e bases fracas a 25 oC:
Ácido conjugado Base conjugada Ka (M) pKa
Ácido acético: CH3COOH Acetato: 1,7x10-5
Ácido carbônico: Íon bicarbonato: 3,77
Íon bicarbonato: Carbonato: 6,3 x 10-11
Ácido lático: CH3CHOHCOOH Lactato: 1,4 x 10-4
Ácido fosfórico: Íon di-hidrogênio fosfato: H2PO4- 2,14
Íon di-hidrogênio fosfato: H2PO4- Íon mono-hidrogênio fosfato: 1,4 x 10-7
Íon mono-hidrogênio fosfato: Íon fosfato: PO43- 12,4
Íon amônio: NH4+ Amônia: 9,25
Fonte: Baseado em: Marzzoco A, Torres BB. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan; 2017a. Capítulo 1. Sistema tampão; p. 3-10.
10
Capítulo 5: Grau de ionização (α)

5. Preencha o quadro abaixo, indicando a concentração molar, o grau de ionização, a classificação de acordo com o grau de ionização, a
concentração hidrogeniônica e o pH de cada ácido:
Classificação do
Grau de ionização ácido de acordo
Concentração molar do ácido Concentração hidrogeniônica pH
do ácido (α) com o grau de
ionização
1 x 10-3 1 x 10-3
1 x 10-3 10% Moderado 1 x 10-4
1 x 10-3 1% Fraco 1 x 10-5
1 x 10-4 1 x 10-4
1 x 10-2 100% 1 x 10-2
1 x 10-1 1 x 10-1
11
Capítulo 6: Equação de Henderson-Hasselbach

6. Preencha o quadro abaixo, indicando o valor de pH, pKa, fórmula e concentração dos ácidos e bases conjugadas apresentadas a
seguir:
Nome do ácido Fórmula do Concentração Nome da base Fórmula da base Concentração da Referência
pH pKa
conjugado ácido conjugado do ácido conjugada conjugada base conjugada utilizada
Fosfato Fosfato
6,86 NaH2PO4 0,042 M 0,058 M (1)
monossódico dissódico
Fosfato Fosfato
6,86 NaH2PO4 0,032 M 0,068 M (1)
monossódico dissódico
Lactato de
4,56 Ácido lático 0,010 M CH3CHOHCOONa 0,050 M (1)
sódio
Lactato de
sódio
Lactato de
sódio
Acetato de
4,28 Ácido acético CH₃COOH 0,60 M 0,20 M (1)
sódio
Fonte: Baseado em: (1) Nelson C, Cox MM. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2014. Capítulo 2. Água; p. 47-74. (2) Campbell MK, Farrell SO.
Bioquímica. 2ª ed. São Paulo: Cengage Learning; 2017. Capítulo 2. Água: o solvente das reações químicas; p. 33-58.
12
Bioquímica Estrutural: Volume 2 – Gabarito dos exercícios
Capítulo 7: Energia de ativação (Ea)

7. Observe as curvas apresentadas no gráfico ao lado. Explique as
diferenças observadas no gasto de energia de ativação (Ea) na Estado de
Energia
presença e na ausência de um catalisador: transição
Ea sem catalisador
Reagentes Ea com catalisador
Produtos
Caminho da reação
Fonte: Baseado em: Marzzoco A, Torres BB. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de
Janeiro: Guanabara Koogan; 2017a. Capítulo 5. Enzimas; p. 56.
13
Capítulo 8: Efeito da temperatura na atividade enzimática

8. Observe a curva apresentada no gráfico ao lado. Explique a
relação entre a velocidade da reação e a temperatura em que uma
reação ocorre:
Velocidade da reação
4,0
3,0
2,0
1,0
10 20 30 40 50
Temperatura (°C)
14
Capítulo 9: Efeito da concentração de uma enzima [E] na atividade enzimática

9. Observe a reta apresentada no gráfico ao lado. Explique relação
entre a velocidade da reação e a concentração da enzima [E]:
[E]
15
Capítulo 10: pH e atividade enzimática - Parte 1

10. Observe o gráfico abaixo e responda as perguntas a seguir:
a) Qual enzima tem sua maior atividade em pH 5?
b) Qual enzima tem sua maior atividade em pH 8?
Enzima B
c) No pH 5, qual das enzimas possui maior afinidade pelo

Enzima C
substrato?
Enzima A
2 4 6 8 10 pH
Fonte: Baseado em: Nelson C, Cox MM. Princípios de bioquímica de Lehninger.
6ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2014. Capítulo 6. Enzimas; p. 212-3.
16
Capítulo 11: pH e atividade enzimática - Parte 2

11. Preencha a última coluna do quadro à direita, indicando a(s) solução(ões) tampão mais indicada(s) para a atividade de cada enzima
apresentada. Utilize a letra maiúscula da primeira coluna do quadro à esquerda para indicar a solução:
pH Solução
Solução Ácido conjugado Base conjugada pKa Enzima
ótimo (ões)
A Ácido acético: CH3COOH Acetato: CH3COO- 4,76 Lipase pancreática 8,0
B Ácido carbônico: H2CO3 Íon bicarbonato: HCO3- 3,77 Lipase gástrica 4,5
C Íon bicarbonato: HCO3- Carbonato: CO32- 10,2 Pepsina 1,5
D Ácido lático: CH3CHOHCOOH Lactato: CH3CHOHCOO- 3,86 Tripsina 8,0
E Ácido fosfórico: H3PO4 Íon di-hidrogênio fosfato: H2PO4- 2,14 Urease 7,0
F Íon di-hidrogênio fosfato: H2PO4- Íon mono-hidrogênio fosfato: HPO42- 6,86 Maltase 6,5
G Íon mono-hidrogênio fosfato: HPO42- Íon fosfato: PO43- 12,4 Amilase pancreática 6,8
H Íon amônio: NH4+ Amônia: NH3 9,25 Catalase 7,0
Fonte: Baseado em: Marzzoco A, Torres BB. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan; 2017a. Capítulo Fonte: Baseado em: Introduction to enzymes [Internet].
1. Sistema tampão; p. 3-10. 2019 [acesso 2020 mar 25]. Disponível em:
http://www.worthington-
biochem.com/introBiochem/effectspH.html.
17
Capítulo 12: Equação de Michaelis-Menten - Parte 1

12. Utilizado a equação de Michaelis-Menten, preencha os valores de velocidade inicial (v0), velocidade máxima (Vmáx), concentração do
substrato [S] e constante de Michaelis-Menten (KM):
Velocidade máxima Concentração do Constante de Michaelis-
Velocidade inicial (v0) Referência utilizada
(Vmáx) substrato [S] Menten (KM)
12,0 μM/s 40 μM 10 μM (1)
0,3 μM/s 0,4 μM/s 30 μM (2)
80 μM/min 160 μM/min 1 x 10-5 M (2)
Fonte: Baseado em: (1) Nelson C, Cox MM. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2014. Capítulo 6. Enzimas; p. 189-241. (2) Autores, 2020.
18
Capítulo 13: Equação de Michaelis-Menten - Parte 2

13. O quadro a seguir indica os valores da Constante de Michaelis-Menten (KM) da enzima piruvato-carboxilase para diferentes
substratos. Preencha o quadro abaixo, indicando o valor da concentração do substrato [S] em M, para que a enzima opere com um terço
(v0 = vmáxima/3) e um quarto de sua atividade máxima (v0 = vmáxima/4). Indique na última coluna qual substrato possui maior afinidade
pela enzima.
Marque com um X o
[S] em M, [S] em M,
Substrato KM (em μM) substrato que possui maior
quando v0 = vmáxima/3 quando v0 = vmáxima/4
afinidade pela enzima
Adenosina trifosfato 60
Íon bicarbonato 1000
Piruvato 400
Fonte: Baseado em: Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de Janeiro: MedBook; 2011. Capítulo 6. Enzimas: cinética, inibição e controle; p. 83-99.
19
Capítulo 14: Gráfico de Michaelis-Menten

a) Qual o significado dos pontos 1 e 2? V0
Vmáx (A)
b) Qual das enzimas possui maior afinidade pelo substrato? Enzima A
c) Inicialmente observamos que, quanto maior é a concentração Vmáx (A)

do substrato, maior é a velocidade da reação. Por que 2
posteriormente a velocidade máximas das enzimas A e B chegam Vmáx (B)
em um valor máximo? Enzima B
Vmáx (B)
2
12 [S]
Janeiro: Guanabara Koogan; 2017a. Parte 5. Exercícios e Problemas; p. 361-8.
20
Capítulo 15: Equação de Lineweaver-Burk

15. A partir das equações de Lineweaver-Burk (onde v0 = velocidade inicial em mmol/L.s e [S] = concentração do substrato em mmol),
determine os valores de velocidade máxima (Vmáx) e da constante de Michaelis-Menten (KM).
Constante de Michaelis-
Equação de Lineweaver-Burk Velocidade máxima (Vmáx) Referência utilizada
Menten (KM)
1/v0 = 75,46 . (1/[S]) + 11,8 (1)
1/v0 = 60 . (1/[S]) + 10 (2)
1/v0 = 78,4 . (1/[S]) + 12,2 (2)
Fonte: Baseado em: (1) Campbell MK, Farrell SO. Bioquímica. 2ª ed. São Paulo: Cengage Learning; 2017. Capítulo 6. O comportamento das proteínas: enzimas; p. 131-56. (2) Autores,
2020.
21
Capítulo 16: Gráfico de Lineweaver-Burk ou Duplo-Recíproco

a) No gráfico de Lineweaver-Burk, qual valor é obtido a partir do ponto A? 1
v0
b) No gráfico de Lineweaver-Burk, qual valor é obtido a partir do ponto B?
c) No gráfico de Lineweaver-Burk, qual valor é obtido a partir do ângulo C?

B C
1
[S]
Fonte: Marzzoco A, Torres BB. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de

22
Capítulo 17: Gráfico de Lineweaver-Burk - Parte 1

a) Qual tipo de inibidor enzimático foi utilizado no gráfico apresentado? 1
v0
b) Qual o significado do ponto A?
Com inibidor
c) Descreva a ligação entre este tipo de inibidor e a enzima. Sem inibidor

A
1
[S]
Fonte: Baseado em: Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de

Janeiro: MedBook; 2011. Capítulo 6. Enzimas: cinética,
inibição e controle; p. 83-99.
23

a) Qual tipo de inibidor enzimático foi utilizado no gráfico apresentado? 1 Com inibidor
v0
b) Qual o significado do ponto A?
Sem inibidor
c) Descreva a ligação entre este tipo de inibidor e a enzima.
1
[S]

24

a) Qual tipo de inibidor enzimático foi utilizado no gráfico apresentado? 1
v0
b) Justifique a resposta anterior.
Com inibidor
Sem inibidor
c) Descreva a ligação entre este tipo de inibidor e a enzima.
1
[S]

25
Referências e sugestões de leitura

Capítulo 1
Atkins P, Jones L. Princípios de química: questionando a vida moderna e o meio ambiente. 5ª ed. Porto Alegre: Bookman; 2012.
Capítulo 11. Ácidos e bases; p. 423-74.
Brady JE, Senese F. Química: a matéria e suas transformações. 5ª ed. Rio de Janeiro: LTC; 2012. Volume 2. Capítulo 15: ácidos e bases:
uma outra visão; p. 83-117.
Kennelly PJ, Rodwell VW. Água e pH. In: Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Bioquímica ilustrada de Harper.
30 ed. Porto Alegre: AMGH; 2017. p. 6-14.
Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de Janeiro: MedBook; 2011. Capítulo 2. Água: o meio da vida; p. 19-32.
Nelson C, Cox MM. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2014. Capítulo 2. Água; p. 47-74.
Usberco J, Salvador E. Química essencial: volume único. 4ª ed. São Paulo: Saraiva; 2012. Capítulo 38: produto iônico da água e pH; p.
299-305.
Capítulos 2 e 3
26
Brady JE, Senese F. Química: a matéria e suas transformações. 5ª ed. Rio de Janeiro: LTC; 2012a. Volume 2. Capítulo 15. Ácidos e bases:
uma outra visão; p. 83-117.
Marzzoco A, Torres BB. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan; 2017. Capítulo 1. Sistema tampão; p. 3-10.
Voet D, Voet JG. Bioquímica. 4ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2013. Capítulo 2, Soluções aquosas; p. 40-51.
Capítulos 4, 7 e 8
Brady JE, Senese F. Química: a matéria e suas transformações. 5ª ed. Rio de Janeiro: LTC; 2012b. Volume 2. Capítulo 16. Equilíbrio em
soluções de ácidos e bases fracos; p. 118-64.
Campbell MK, Farrell SO. Bioquímica. 2ª ed. São Paulo: Cengage Learning; 2017. Capítulo 2. Água: o solvente das reações químicas; p.
33-58.
27
Capítulo 5
Degree of ionization [Internet]. 2019 nov 28 [acesso 2020 mar 14]. Disponível em: https://en.wikipedia.org/wiki/Degree_of_ionization.
Fogaça JRV. Grau de ionização dos ácidos [Internet]. 2020 [acesso 2020 mar 14]. Disponível em:
https://www.manualdaquimica.com/quimica-inorganica/grau-ionizacao-dos-acidos.htm.
Capítulo 6
Campbell MK, Farrell SO. Bioquímica. 2ª ed. São Paulo: Cengage Learning; 2017. Capítulo 2. Água: o solvente das reações químicas; p.
33-58.
28
Capítulos 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19
Campbell MK, Farrell SO. Bioquímica. 2ª ed. São Paulo: Cengage Learning; 2017. Capítulo 6. O comportamento das proteínas: enzimas;
p. 131-56.
Campos LS. Entender a Bioquímica. 5ª ed. Lisboa: Escolar Editora; 2009. Capítulo 2. Cinética das reações bioquímicas; p. 145-99.
Fujii J. Proteínas catalisadoras - Enzimas. In: Baynes JW, Dominiczak MH. Bioquímica médica. 3ª ed. Rio de Janeiro: Elsevier; 2010.
Capítulo 6; p. 59-71.
29
Harvey RA; Ferrier DR. Bioquímica ilustrada. 5ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2012. Capítulo 5. Enzimas; p. 53-68.
Kennelly PJ, Rodwell VW. Enzimas: Cinética. In: Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Bioquímica ilustrada de
Harper. 30 ed. Porto Alegre: AMGH; 2017. p. 73-86.
Marzzoco A, Torres BB. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan; 2017. Capítulo 5. Enzimas; p. 54-81.
Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de Janeiro: MedBook; 2011. Capítulo 6. Enzimas: cinética, inibição e controle; p. 83-99.
Nelson C, Cox MM. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2014. Capítulo 6. Enzimas; p. 189-241.
Voet D, Voet JG. Bioquímica. 4ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2013. Capítulo 14, Velocidades das reações enzimáticas; p. 482-505.
30
Este livro apresenta exercícios de cálculo e interpretação
de gráficos relacionados à Disciplina de Bioquímica
Estrutural. São abordados temas como: cálculos de pH e
pOH, ácidos e bases de Brönsted, equação de Henderson-
Hasselbach, equação de Michaelis-Menten e equação de
Lineweaver-Burk, entre outros.
Esperamos que esta ferramenta pedagógica possa

contribuir no processo de ensino e aprendizagem na
Disciplina de Bioquímica Estrutural, facilitando a
compreensão dos diversos assuntos apresentados.

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Bioquímica

Renato Massaharu Hassunuma

BIOMÉDICA MA. TALITA MENDES OLIVEIRA VENTURA

CIP – Brasil. Catalogação na Publicação

Amanda de Oliveira Pereira

Capítulo 2: Ácidos de Brönsted

Capítulo 3: Bases de Brönsted

Ácido conjugado Base conjugada Ka (M) pKa

Ácido acético: CH3COOH Acetato: 1,7x10-5

Ácido carbônico: Íon bicarbonato: 3,77

Íon bicarbonato: Carbonato: 6,3 x 10-11

Ácido lático: CH3CHOHCOOH Lactato: 1,4 x 10-4

Ácido fosfórico: Íon di-hidrogênio fosfato: H2PO4- 2,14

Íon di-hidrogênio fosfato: H2PO4- Íon mono-hidrogênio fosfato: 1,4 x 10-7

Íon mono-hidrogênio fosfato: Íon fosfato: PO43- 12,4

Íon amônio: NH4+ Amônia: 9,25

Capítulo 5: Grau de ionização (α)

1 x 10-3 10% Moderado 1 x 10-4

1 x 10-3 1% Fraco 1 x 10-5

1 x 10-2 100% 1 x 10-2

Capítulo 6: Equação de Henderson-Hasselbach

Capítulo 7: Energia de ativação (Ea)

Reagentes Ea com catalisador

Capítulo 8: Efeito da temperatura na atividade enzimática

Capítulo 9: Efeito da concentração de uma enzima [E] na atividade enzimática

Capítulo 10: pH e atividade enzimática - Parte 1

c) No pH 5, qual das enzimas possui maior afinidade pelo

Capítulo 11: pH e atividade enzimática - Parte 2

A Ácido acético: CH3COOH Acetato: CH3COO- 4,76 Lipase pancreática 8,0

C Íon bicarbonato: HCO3- Carbonato: CO32- 10,2 Pepsina 1,5

D Ácido lático: CH3CHOHCOOH Lactato: CH3CHOHCOO- 3,86 Tripsina 8,0

H Íon amônio: NH4+ Amônia: NH3 9,25 Catalase 7,0

Capítulo 12: Equação de Michaelis-Menten - Parte 1

12,0 μM/s 40 μM 10 μM (1)

0,3 μM/s 0,4 μM/s 30 μM (2)

80 μM/min 160 μM/min 1 x 10-5 M (2)

Capítulo 13: Equação de Michaelis-Menten - Parte 2

Íon bicarbonato 1000

Capítulo 14: Gráfico de Michaelis-Menten

c) Inicialmente observamos que, quanto maior é a concentração Vmáx (A)

Capítulo 15: Equação de Lineweaver-Burk

1/v0 = 75,46 . (1/[S]) + 11,8 (1)

1/v0 = 60 . (1/[S]) + 10 (2)

1/v0 = 78,4 . (1/[S]) + 12,2 (2)

Capítulo 16: Gráfico de Lineweaver-Burk ou Duplo-Recíproco

b) No gráfico de Lineweaver-Burk, qual valor é obtido a partir do ponto B?

c) No gráfico de Lineweaver-Burk, qual valor é obtido a partir do ângulo C?

Fonte: Marzzoco A, Torres BB. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de

Capítulo 17: Gráfico de Lineweaver-Burk - Parte 1

c) Descreva a ligação entre este tipo de inibidor e a enzima. Sem inibidor

Fonte: Baseado em: Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de

Capítulo 18: Gráfico de Lineweaver-Burk - Parte 2

Fonte: Baseado em: Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de

Capítulo 19: Gráfico de Lineweaver-Burk - Parte 3

Fonte: Baseado em: Motta VT. Bioquímica. 2ª ed. Rio de

Referências e sugestões de leitura

Esperamos que esta ferramenta pedagógica possa

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